LAS PROTEINAS

Ing. Rocío R. Morales Vargas

 LAS PROTEINAS EN LA NUTRICIÓN
Son compuestos orgánicos complejos de alto peso molecular.
Contienen C, H, O, N y generalmente S.
La hidrólisis de las proteínas mediante enzimas, ácidos o álcalis
producen aminoácidos.
Poseen un grupo nitrogenado básico (grupo amino, -NH2 ), y un grupo
carboxílico ácido COOH
PROTEINAS

Unidad básica Aminoácidos : esqueleto hidrocarbonado y Nitrógeno;

algunas tienen azufre ( metionina y cistina ).
Proteínas vegetales y animales constituidas por 20 diferentes AA.
Los AA son necesarios para síntesis de proteínas corporales y otros
compuestos orgánicos que contienen Nitrógeno ( creatina, hormonas
peptídicas, neurotransmisores , anticuerpos, etc.).

El 16 % de las Proteínas está constituido por Nitrógeno.

1 g. Nitrógeno equivale a 6.25 g. de proteínas.
 PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

ESTRUCTURA

Aminoácidos
unidos por Enlace
peptídico

formando
Péptidos o
proteínas

tienen
Organización
estructural

Secuencia de es la
aminoácidos E. primaria

definida por
 hélice
E. secundaria
Conformación 

Plegamiento
espacial E. terciaria

sólo en
Proteínas
oligoméricas
E. cuaternaria
 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Desde el punto de vista estructural se clasifican como:
1. PRIMARIAS: Este tipo de estructura nos indica:

 El número de aminoácidos que tiene la proteína

 El tipo de aminoácidos que se unen
 La secuencia de los aminoácidos en la cadena
 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
2. SECUNDARIAS: Tiene dos tipos de representación:
 Hélice alfa
 Hoja plegada beta

HÉLICE ALFA: Fue descubierta en 1939 por Linus Pauling y Robert Corey, al
estudiar la estructura de la -queratina.
◦ Tiene la forma de un resorte con giro en el sentido de las manecillas
del reloj.
◦ Los aminoácidos que constituyen su estructura favorecen la
formación de la hélice.
◦ Como ejemplo podemos mencionar a los colágenos, fibrina, miosina
y queratina.
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
HOJA PLEGADA BETA: Se descubrió al
estudiar a la -queratina de la seda
(fibroina).

En esta, las cadenas polipeptídicas son

paralelas y se unen a través de puentes
de hidrógeno.
Esto permite formar una hoja plegada
en forma de zig - zag.
Como ejemplo podemos mencionar a la
fibroina de la seda y a la proteína
presente en las telas de araña.
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
3. TERCIARIAS: En estas, la hélice alfa sufre súper plegamientos y
enrollamientos que dan origen a una estructura compacta
denominada estructura terciaria o globular.

Como ejemplo de ellas podemos mencionar a la mayoría de las

enzimas y los anticuerpos.
 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
4. CUATERNARIAS: Se forman por la unión de dos o más
subunidades globulares, las cuales se mantienen
unidas por fuerzas electrostáticas.
A cada subunidad se se le conoce con el
nombre de monómero y a la proteína en
general se le conoce como oligomé- rica.
Oligo = pocos y meros = partes
Como ejemplo tenemos a la hemoglobina,
que está formada por cuatro subunidades
de mioglobina.
 FUNCIONES

Contráctil Estructural

Enzimática Reserva

Defensa Transporte

Hormonal
CLASIFICACIÓN
Colágeno
Ej
Fibrosas
Actina/Miosina
Holoproteínas
Albúminas
Ej.
Globulares
Globulinas

Ej.
Nucleoproteínas Cromatina
Ej.
Fosfoproteínas Caseína
Ej.
Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
Proteoglucanos
Ej.
Glucoproteínas
FSH, TSH...
Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
GLUCOGÉNICOS Y
GLUCOGÉNICOS CETOGÉNICOS
CETOGÉNICOS
Asparagina Arginina** Isoleusina* Leucina*

Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina*

Glutamina Glutamato Triptofano*

Histidina** Glicina Tirosina

Prolina Meteonina*

Treonina* Serina

Alanina Valina*

* Aminoácidos ESENCIALES
** Solo durante la infancia
 SECUENCIA DE LA DIGESTIÓN DE LAS PROTEINAS

La asimilación de proteína dietaria comienza en el estómago en el

caso de cerdos, y en el proventrículo para las aves.
Estómago: Inicio de la digestión, por acción de las pepsinas en
presencia de HCL. La pepsina ataca los enlaces peptídicos
adyacentes a los aminoácidos aromáticos, fenilalanina, triptófano
y tirosina (Mc Donald, 1999).
Intestino delgado: Acción de las enzimas pancreáticas e
intestinales. Endopeptidasas intestinales, y sobre todo,
exopepsinas pancreáticas (tripsina, quimiotripsina,
carboxipeptidasa, etc.),
Intestino grueso: Fermentación bacteriana (fibra).
Digestión de proteínas
Las glándulas intestinales producen un jugo alcalino con moco, una
fosfatasa alcalina y la enzima enteropeptidasa.
Las proteínas parcialmente hidrolizadas en el intestino penetran en
el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde
son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se
convierten en aminoácidos libres.
Digestibilidad: capacidad de absorción de una proteína.
Digestibilidad Proteica =
Ni - (Nfecal total - Nfecal endógeno ) x 100
Ningerido.
Las proteínas del huevo o leche digestibilidad cercana al 100%. Las
carnes 90 % y las proteínas vegetales 70 a 80 %.
Absorción de proteínas
 Calidad de las proteínas

Calidad intrínseca es la capacidad de retención de la proteína

en el organismo, depende de su composición en AA esenciales.
Proteína Patrón : 100% retenida en el organismo.
Cómputo o Score proteico: proporción de AA esenciales de una
proteína con este Patrón.
AA limitante : AA que se encuentra en menor proporción
respecto al patrón, es el que define el Score.
Valor Biológico : relación entre N retenido/ N absorbido.
Generalmente concuerda con el Score proteico.
Utilización Proteica Neta : relación entre N retenido/ ingerido,
ya que la utilización de una proteína depende de su absorción (
digestibilidad ).
Valor biológico de las proteínas
Proteína VB Proteína VB
Huevo entera 94 Leche cruda 90

Carne de res 76 Queso 69

Trigo entero 67 Maíz entero 60

Pan blanco 45 Arroz blanco 75

Frijoles 38 Guisantes 48
Papa 67 Ajonjolí 71
 Proteínas de la dieta
Animales: completas en cantidad y calidad de aminoácidos

Vegetales: Trigo deficiente en lisina, el maíz en triptófano, los

frijoles , los guisantes y en general las leguminosas en metionina.
 Efectos de la deficiencia de proteína
Retardo en el crecimiento
Perdida de peso
Desnutrición: Hipoprotéica (Kwashiorkor)
Hipocalórica (Marasmo)
AMINOACIDOS LIMITANTES
Es el que no se encuentra en un alimento, si un alimento tiene todos los
aminoácidos, tiene proteína completa.
Los alimentos de origen animal no tienen aminoácidos limitantes, solo
las proteínas vegetales son incompleta, porque son deficitarios de algún
aminoácido esencial.
La quinua, amaranto (pseudocereales) tienen proteínas vegetales
completas.
Aminoácido limitante es aquel que se encuentra en cantidades
insuficientes en un alimento..
Aminoacidos esenciales
Son importantes porque el organismo no los puede fabricar, por lo que
deben ser aportados en la dieta, ya que sin ellos el organismo no puede
sintetizar las proteínas que necesita.
Ejemplos de aminoácidos
limitantes
La proteína de los frutos secos es deficiente de lisina.
Los cereales tb.
En cambio las legumbres, huevo, lácteos, pescado o carnes son ricos en
lisina
Tabla de recuento de aminoácidos que contienen los diferentes
alimentos.
Proteinas que no tienen
aminoácidos limitantes
Las proteinasd de alto valor biológico o proteínas completas son las que
no tienen aminoácidos limitantes. Los alimentos de origen animal son
un ejemplo.
Por tanto es conveniente combinar legumbres y cereales (lentejas y
arroz) para compensar los déficits de aminoácidos de ambos, para
obtener proteínas de alta calidad.