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Enzyme:

Sind (FAST alle) Proteine

Endung “-ase“

Beschleunigen chemische Reaktionen

„Biokatalysatoren“

Enzym setzt Aktivierungsenergie einer Reaktion herunter

Denaturierung nicht umkehrbar

Enzyme sind substarspezifisch

Aktive Zentrum – Schlüssel schloss Prinzip

Können Stoffe spalten, oder 2 Stoffe zusammenfügen

Jedoch nicht beides, ein Enzym kann nur eine Aufgabe erfüllen – wirkungsspezifisch

Enzym-Substrat-Komplex, ist die Verbindung zwischen Enzym und Substrat

Verändertes Substrat, unverändertes Enzym nach Reaktion

Reaktionsgeschwindigkeit:
𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑘𝑡𝑖𝑜𝑛𝑠𝑚𝑒𝑛𝑔𝑒
Geschwindigkeit v=
𝑍𝑒𝑖𝑡𝑒𝑖𝑛ℎ𝑒𝑖𝑡

Die Geschwindigkeit ist (bei konstanter enzymmenge) abhängig von der Substratkonzentration S

Die Geschwindigkeit nimmt erst zu, erreicht dann aber sättigungswert (steigt nicht an,
parallel zur x-Achse)

Erklärung

1. Geringe Substratkonzentration
Wenige enzym-substrat-komplexe
Niedrige Reaktionsgeschwindigkeit
2. Anstieg Substratkonzentration

Substrate und Enzyme treffen eher zusammen

Hat mehr enzym-substrat-komplexe zur folge

Höhere Reaktionsgeschwindigkeit

3. Wachstum ist nicht unendlich

Irgendwann liegen alle Enzyme in einem Enzym-Substrat-Komplex vor, maximale


Reaktionsgeschwindigkeit ist erreicht

Enzymkonzentration müsste erhöht werden, um die Reaktionsgeschwindigkeit


weiterhin zu steigern
Hemmung

Inhibitoren (Hemmstoffe)

Kompetitive Hemmung

Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat (Gemeinsamkeiten)

Inhibitor und Substrat stehen miteinander im Wettbewerb um die Besetzung des aktiven
Zentrums

Inhibitoren werden nicht umgesetzt, wenn sie am Enzym gebunden sind, und können somit
wieder verdrängt werden

Bindung ist reversible

Inhibitor verlangsamt Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms

Maximale Reaktionsgeschwindigkeit kann durch steigen der Substartkonzentration trotz des


Hemmstoffes erreicht werden

Allosterische Hemmung

Inhibitoren werden hierbei auch allosterische Effektoren genannt

Inhibitor bindet sich hierbei nicht ans aktive Zentrum, sondern ans allosterische Zentrum

Konformation (Proteinstruktur) des Enzyms wird so verändert, dass die Bindung des

Substrates erschwert oder ganz unmöglich gemacht wird.

Allosterische Hemmung lässt sich nur durch die Entfernung des Effektors rückgängig machen

Ein Enzym, welches die erste Reaktion einer Reaktionskette katalysiert, wird oft durch die am
Ende gebildete Substanz gehemmt (negative Rückkopplung)

Nichtkompetitive Hemmung

Die Substratbindung wird durch den gebundenen Inhibitor nicht beeinflusst

Inhibitor ist in der Lage an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu
binden -> Inhibitor bindet sich nicht an das aktive Zentrum

Substrat kann mit dem Enzym-Inhibitor-Komplex eine Reaktion eingehen, der somit gebildete
Enzym-Inhibitor-Substrat-Komplex ist jedoch nicht in der Lage das Produkt abzuspalten

Irreversible Hemmung

Hierbei wird das Enzym durch einen fest an dem aktiven Zentrum gebundenen Inhibitor
blockiert

Katalytische Aktivität des Enzyms wird vermindert/deaktiviert


Eine Dissoziation des Enzym-Inaktivator-Komplexes in freies Enzym und Inaktivator ist nicht
möglich, das heißt der Inaktivator löst sich nicht von alleine -> Enzym bleibt dauerhaft inaktiv

Die Enzymaktivität hängt linear von der Inaktivatorkonzentration ab

Aktivität:

pH-Wert und Temperatur beeinflussen die Aktivität

Temperaturoptimum- Aktivität ist am besten

Danach fällt Aktivität ab

Zu hohe Temperatur – Denaturierung

pH-optimum

zu niedriger wert, h+ Ionen lagern sich an negativ geladene Proteine an

Proteine verändern räumliche Struktur -> denaturieren