BIOMOLÉCULAS

ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA - ECBTI
Bioquímica
CURSO METODOLÓGICO DE 3 CREDITOS
PREGRADO.
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
Biomoléculas
BIOQUÍMICA
ALBERTO GARCÍA JEREZ

Director Nacional
Bucaramanga
2016
Bioquímica
PREGRADO.
BIOMOLÉCULAS
BIOMOLÉCULAS (Componentes químicos de la Célula)
Agua H2O
Inorgánicas
Sales minerales NaCl, CaCO3, Ca3(PO4)2
Oxígeno molecular O2
Biomoléculas Glúcidos C, H y O
Lípidos C, H y O
Orgánica
Proteínas C, H, O, N y S
Ácidos nucleicos C, H, O, N y P
Tomado de http://www.bioygeo.info/pdf/Bioquimica.pdf
Las biomoléculas inorgánicas son las que no están formadas por cadenas de
carbono e hidrógeno, como son el agua, las sales minerales o los gases. Las
moléculas orgánicas están formadas por cadenas de carbono
BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
El agua es la sustancia más abundante en la biosfera, dónde la encontramos en sus

tres estados y es además el componente mayoritario de los seres vivos, pues entre
el 65 y el 95% del peso de la mayor parte de las formas vivas es agua.
En las medusas, puede alcanzar el 98% del volumen del animal y en la lechuga, el
97% del volumen de la planta. Estructuras como el líquido interno de animales o
plantas, embriones o tejidos conjuntivos suelen contener gran cantidad de agua.
El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso decimos que es el
disolvente universal. Esta propiedad, muy importante para la vida, se debe a la
polaridad de la molécula de agua y su capacidad para interaccionar con otras
sustancias que presenten grupos polares o con carga iónica (alcoholes, azúcares
con grupos -OH, aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas
positivas y negativas), lo que da lugar a disoluciones moleculares. También las
moléculas de agua pueden disolver sustancias salinas que se disocian formando
disoluciones iónicas.
Bioquímica
PREGRADO.
La sustancia más abundante en la célula viva es el agua y llega a representar más

del 70% de su peso. Esta molécula es de gran importancia pues la mayor parte de
las reacciones intracelulares se llevan a cabo en ambiente acuoso y todos los
organismos se han diseñado alrededor de las propiedades del agua, tales como su
carácter polar, su capacidad para formar enlaces de hidrógeno y su alta tensión
superficial.
Además del agua, existen otras biomoléculas inorgánicas como las sales minerales.
En función de su solubilidad en agua se distinguen dos tipos: insolubles y solubles.
Sales insolubles en agua
Forman estructuras sólidas, que suelen tener función de sostén o protectora, como:
Esqueleto interno de vertebrados, en el que encontramos: fosfatos, cloruros, y

carbonatos de calcio.
Caparazones de carbonato cálcico de crustáceos y moluscos.
Endurecimiento de células vegetales, como en gramíneas (impregnación con
sílice).
Otolitos del oído interno, formados por cristales de carbonato cálcico (equilibrio).
Sales solubles en agua
Se encuentran disociadas en sus iones (cationes y aniones) que son los

responsables de su actividad biológica. Desempeñan las siguientes funciones:
Funciones catalíticas. Algunos iones, como el Cu+, Mn 2+, Mg2+, Zn+,...actúan como
cofactores enzimáticos.
Bioquímica
PREGRADO.
Funciones osmóticas. Intervienen en los procesos relacionados con la distribución

de agua entre el interior celular y el medio donde vive esa célula. Los iones de Na,
K, Cl y Ca, participan en la generación de gradientes electroquímicos,
imprescindibles en el mantenimiento del potencial de membrana y del potencial
de acción y en la sinapsis neuronal.
Función tamponadora. Se lleva a cabo por los sistemas carbonato-bicarbonato,
y también por el monofosfato-bifosfato
LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro
bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), representando alrededor del 99 por ciento de la
masa de la mayoría de las células.
Los compuestos del carbono fabricados por los organismos vivos están divididos en
cuatro grandes grupos: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Estos
son distintos en sus propiedades físicas y químicas, pero los tres primeros son
similares metabólicamente, al menos, en el hecho de que son fuentes de energía
para los organismos. El rompimiento de las moléculas orgánicas complejas da como
resultado la liberación de energía
http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_00.htm
Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomoléculas

debido a que:
1.- Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo

electrones, debido a su pequeña diferencia de electronegatividad.
2.- Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos

tridimensionales –C–C–C– para formar compuestos con número variable de
carbonos.
3.- Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C, C y O,

C y N, así como estructuras lineales ramificadas cíclicas, heterocíclicas, etc.
Bioquímica
PREGRADO.
4.- Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme variedad
de grupos funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas, etc.)
con propiedades químicas y físicas diferentes.
Se pueden clasificar en:
a) Biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales
b) Biomoléculas orgánicas: glúcidos (hidratos de carbono), lípidos, proteínas y

ácidos nucleicos
Las biomoléculas orgánicas forman cuatro grupos:
GLÚCIDOS
Los glúcidos (llamados hidratos de carbono o carbohidratos o sacáridos) son la

fuente de energía primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones
vitales.
La glucosa está al principio de una de las rutas metabólicas productoras de energía
más antigua, la glucólisis, usada en todos los niveles evolutivos, desde las bacterias
hasta los vertebrados.
Muchos organismos, especialmente los de estirpe vegetal (algas, plantas)
almacenan sus reservas en forma de almidón.
LÍPIDOS
La unión se da entre los grupos -OH de

cada molécula. Se libera una molécula de
agua. El enlace recibe el nombre de
éster.
Monoacilglicérido: la glicerina + un ácido

Acilglicéridos graso.
LIPIDOS
Con ácidos
grasos Moléculas formadas por la Diacilglicérido: la glicerina + dos ácido
(Saponificables) unión de: ácidos grasos + graso.
glicerina (Glicerol).
Triacilglicérido: la glicerina + dos ácido

graso.
Función de reserva energética y aislante

térmico
Bioquímica
PREGRADO.
Molécula completamente apolar, muy

Ceras hidrófoba, no aparece ninguna carga y su
estructura es de tamaño considerable.
Unión de un ácido graso
de cadena larga (de 14 a Función de las ceras consista en servir de
36 átomos de carbono) impermeabilizante. El revestimiento de
con un monoalcohol, las hojas, frutos, flores o talos jóvenes,
también de cadena larga así como los tegumentos de muchos
(de 16 a 30 átomos de animales, el pelo o las plumas
carbono), mediante un
enlace éster
Función protectora
Fosfoglicéridos
El ácido fosfatídico está compuesto por
dos ácidos grasos, uno saturado y otro,
(Grupo de fosfolípidos) generalmente insaturado, una glicerina y
La molécula es un ácido un ácido ortofosfórico.
fosfatídico.
Moléculas anfipáticas
La unión entre estas moléculas se
formadoras de
realiza mediante enlaces de tipo éster.
membranas biológicas
La molécula que enlace con la ceramida,
podemos encontrar fosfoesfingolípidos o
Esfingolípidos glucoesfingolípidos.
(Grupo de fosfolípidos)
Las esfingomielinas están compuestas
La ceramida está
por la ceramida, un ácido ortofosfórico y
constituida por un ácido
una molécula con grupo alcohol, como
graso y una esfingosina.
un aminoalcohol.
Moléculas anfipáticas
Los glucoesfingolípidos compuestos por
formadoras de
la ceramida unida a un glúcido. Son
membranas biológicas
moléculas abundantes en las
membranas de las neuronas.
Los terpenos biológicos constan, como
mínimo, de dos moléculas de isopreno.
Terpenos
Terpenos importantes son los aceites
Los terpenos, terpenoides
esenciales (mentol, limoneno, geraniol),
o isoprenoides, son
el fitol (que forma parte de la molécula
lípidos derivados del
de clorofila), las vitaminas A, K y E, los
hidrocarburo isopreno (o
carotenoides (que son pigmentos
Sin ácidos grasos 2-metil-1,3-butadieno).
fotosintéticos) y el caucho (que se
(Insaponificables) obtiene del árbol Hevea brasiliensis).
Origina moléculas tales como colesterol,
Esteroides estradiol, progesterona, testosterona,
aldosterona o corticosterona.
Derivados del
cilopentano - Colesterol (membranas animales) y
perhidrofenantreno. derivados: vitamina D, ácidos y sales
biliares y hormonas esteroides
Bioquímica
PREGRADO.
En este sentido, los lípidos son sustancias de origen biológico, solubles en

disolventes orgánicos (cloroformo, benceno, etc.), y muy poco o nada solubles en
agua. Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las
células; por una parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas
celulares (bicapa lipídica); por otra, los triglicéridos son el principal almacén de
energía de los animales.
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos
grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos
saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).
Ácidos grasos
Son cadenas largas de hidrocarburos no ramificados con un grupo carboxilo en un
extremo.CH3 — (CH2)n — COOH. Ácido graso libre
Los ácidos grasos se sintetizan mediante la unión de una unidad de acetilo (2

átomos de C), normalmente tienen un número par de C (entre 14 y 22), los más
comunes poseen 16 y 18 carbonos.
Ácido graso es saturado: todos los carbonos están unidos por enlaces simples.
Ácido palmítico (hexadecanoico) y esteárico (octadecanoico)

CH3 — (CH2)14 — COOH ácido. Palmítico
CH3 — (CH2)16 — COOH ácido. Esteárico
Ácido graso es insaturado: Cuando existe un enlace doble entre dos C
Ácido oleico (octadecenoico). Este es el ácido insaturado más abundante en las

membranas de los animales.
CH3–(CH2)7–CH=CH– (CH2)7–COOH
Bioquímica
PREGRADO.
El extremo carboxilo del ácido graso es soluble en agua y muy polar; en cambio, la
cadena hidrocarbúrica es insoluble en agua y no polar. El extremo carboxilo
soluble queda incorporado al agua como una capa, quedando las colas de los
ácidos grasos fuera de la superficie del agua.
Esta propiedad de solubilidad de los extremos de las moléculas de los ácidos

grasos hacen que la molécula sea anfipática, es decir, posee regiones hidrofóbica
e hidrofílica a la vez.
Fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos
Ácidos grasos saturados combinado Ácidos grasos saturados combinado

con glicerol con glicerol
Bioquímica
PREGRADO.
ROL BIOLÓGICO
Protección: debido a su carácter altamente hidrófobo, repelen el agua, y a nivel

orgánico recubren ciertos tejidos dándoles consistencia y protección frente a la
acción externa, como lubricantes o impermeabilizantes en piel, pelo y plumas de
animales (lanolina, secreción sebácea, cerumen del conducto auditivo); en hojas y
frutos de plantas. (cutina)
Estructural: las ceras frecuentemente se encuentran formando cubiertas

protectoras e impermeabilizantes, normalmente recubriendo las partes aéreas de
las hojas, flores o frutos para repeler los parásitos y ayudar a conservar el agua del
vegetal. Una aplicación bien conocida de la cera es la formación de los panales de
las abejas.
FOSFOLÍPIDO
Los fosfolípidos son un tipo de lípidos antipáticos compuestos por una molécula
de glicerol, al que se le unen dos ácidos grasos (1,2-diacilglicerol) y un grupo fosfato.
El fosfato se une mediante un enlace fosfodiéster a otro grupo de átomos, que

frecuentemente contienen nitrógeno, como colina, serina o etanolamina y muchas
veces posee una carga eléctrica. Todas las membranas activas de las células
poseen una bicapa de fosfolípidos.
Los fosfolípidos más abundantes son la fosfatidiletanolamina (o cefalina),

fosfatidilinositol, ácido fosfatídico, fosfatidilcolina (o lecitina) y fosfatidilserina.
Bioquímica
PREGRADO.
FUNCIONES DE LOS FOSFOLÍPIDOS

Componente estructural de la membrana celular: El carácter anfipático de los
fosfolípidos les permite su auto asociación a través de interacciones hidrofóbicas
entre las porciones de ácido graso de cadena larga de moléculas adyacentes de tal
forma que las cabezas polares se proyectan fuera, hacia el agua donde pueden
interaccionar con las moléculas proteicas y la cola apolar se proyecta hacia el
interior de la bicapa lipídica.
Activación de enzimas: Los fosfolípidos participan como segundos mensajeros en
la transmisión de señales al interior de la célula como el diacilglicerol o la
fosfatidilcolina que activa a la betahidroxibutirato deshidrogenasa que es una
enzima mitocondrial.
Componentes del surfactante pulmonar: El funcionamiento normal del pulmón
requiere del aporte constante de un fosfolípido poco común denominado
dipalmitoílfosfatidilcolina.
Este fosfolípido tensoactivo es producido por las células epiteliales del tipo II e
impide la atelectasia al final de la fase de espiración de la respiración.
Componente detergente de la bilis: Los fosfolípidos, y sobre todo la fosfatidilcolina
de la bilis, solubilizan el colesterol. Una disminución en la producción de fosfolípido
y de su secreción a la bilis provoca la formación de cálculos biliares de colesterol y
pigmentos biliares.
Bioquímica
PREGRADO.
Síntesis de sustancias de señalización celular: El fosfatidinol y la fosfatidilcolina

actúan como donadores de ácido araquidónico para la síntesis de prostaglandinas,
tromboxanos, leucotrienos y compuestos relacionados.
FOSFOGLICÉRIDO
Los fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos son moléculas lipídica del grupo de los

fosfolípidos. Están compuestos por ácido fosfatídico, una molécula compleja
compuesta por glicerol, en el que se han esterificado dos ácidos grasos (uno
saturado y otro insaturado) y un grupo fosfato. A su vez, al grupo fosfato se une un
alcohol o un aminoalcohol.
En los organismos vivos tiene función estructural puesto que son uno de los
principales componentes de las bicapas de las membranas celulares y subcelulares.
Los fosfolípidos tienen un marcado carácter anfipático consecuencia de la
estructura de la molécula; las largas cadenas alifáticas de los ácidos grasos tienen
carácter hidrófobo (repelen el agua) y forman dos largas "colas" apolares, mientras
que el grupo fosfato y el alcohol, cargados eléctricamente, son fuertemente
hidrófilos (interaccionan con el agua) y constituyen la "cabeza" polar de la molécula;
ello conduce a que, en un medio acuoso, se autoorganicen formando bicapas, con
Bioquímica
PREGRADO.
las cabezas polares en contacto con el agua y las colas hidrófobas "escondidas" y
enfrentadas entre si.
https://sites.google.com/a/ps.edu.pe/biologiaps/bioquimica/lipidos/clasificacion-de-los-
lipidos
http://www.edu.xunta.es/centros/iespuntacandieira/system/files/03_L%C3%ADpidos.pdf
EJEMPLOS DE FOSFOGLICÉRIDOS
Según el alcohol que se una al ácido fosfatídico, se tienen diferentes fosfoglicéridos:
 Fosfatidilcolina o lecitina. Posee el aminoalcohol colina.

 Fosfatidiletanolamina o cefalina. Posee el aminoalcohol etanolamina.
 Fosfatidilserina. Posee el aminoalcohol serina.
 Fosfatidilinositol. Posee el alcohol inositol.
 Fosfatidilglicerol. Posee el alcohol glicerol; si el grupo OH esterifica otra
molécula de ácido fosfatídico se origina el difosfatidilglicerol o cardiolipina
(característico de las mitocondrias de las células musculares cardíacas).
Los lípidos insaponificables y los isoprenoides desempeñan funciones reguladoras

(colesterol, hormonas sexuales, prostaglandinas).
Otros lípidos son el ácido esteárico, el ácido oleico y el ácido elaídico.
PROTEÍNAS
Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los
seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia
y/o actividad.
Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de
las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la
hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; los
anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas
capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina,
responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el
colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Bioquímica
PREGRADO.
AMINOÁCIDO Y PROTEÍNAS
PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS, Y POLIPÉPTIDOS.

Las proteínas consisten de cadenas lineales de aminoácidos caracterizadas por la
subestructura –CH (NH2) COOH. Un átomo de nitrógeno y dos de hidrógenos
forman el grupo amino (-NH2) y el ácido es un grupo carboxilo (-COOH). Los
aminoácidos se unen a otros cuando el grupo carboxilo de una molécula reacciona
con el grupo amino de otra molécula formando un enlace peptídico –C (=O)NH- y
liberando una molécula de agua (H2O). Los aminoácidos son los constituyentes
básicos de las enzimas, hormonas, proteínas, y tejidos del cuerpo. Un péptido es
un compuesto de dos o más aminoácidos. Los oligopéptidos tienen diez o menos
aminoácidos. Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de más de diez
aminoácidos, pero los péptidos que contienen más de 50 aminoácidos se clasifican
como proteínas.
LAS ENZIMAS
Las moléculas deben poseer suficiente energía de activación para reaccionar. Las
enzimas actúan como catalizadores; disminuyendo la energía de activación,
incrementando enormemente la velocidad a la que se producen las reacciones
químicas en las células. Una reacción no catalizada requiere más energía de
activación que una catalizada, como una reacción enzimática. La menor energía de
activación en presencia del catalizador frecuentemente está dentro del intervalo de
energía que poseen las moléculas, de tal modo que la reacción puede ocurrir
rápidamente, sin adición o con poca adición de energía.
Las enzimas son grandes moléculas de proteínas globulares cuyo modo de

plegamiento asegura que grupos particulares de aminoácidos formen un sitio
activo. Cuando las enzimas pierden su estructura tridimensional característica, se
dice que están desnaturalizadas. Las moléculas reactivas, conocidas como
sustrato, se ajustan con precisión a este sitio activo. Aunque la conformación de
una enzima puede cambiar temporalmente en el curso de una reacción, alterando
su estructura, al finalizar la reacción retorna a su conformación.
Bioquímica
PREGRADO.
La velocidad de las reacciones enzimáticas también se ve influida por la

temperatura y por el pH, que afectan la atracción entre los aminoácidos de la
molécula proteica y también entre el sitio activo y el sustrato. Muchas enzimas
requieren de cofactores, que pueden ser iones simples, tales como Mg2+ o Ca2+,
o como moléculas orgánicas no proteicas conocidas como coenzimas. Muchas
coenzimas, como el NAD, funcionan como transportadores de electrones, y
diferentes coenzimas mantienen a los electrones en niveles energéticos
ligeramente distintos. Muchas vitaminas son parte de coenzimas.
Una forma precisa de control enzimático es la interacción alostérica. La interacción

alostérica ocurre cuando una molécula distinta del sustrato se combina con una
enzima en un sitio diferente del sitio activo y, al hacer esto, altera la conformación
del sitio activo tornándolo funcional o no funcional. La inhibición por
retroalimentación ocurre cuando el producto de una reacción enzimática, ya sea al
final o en una bifurcación de una vía determinada, actúa como efector alostérico,
inhibiendo temporalmente la actividad de una enzima, en un paso anterior de la vía.
De esta manera, el efector alostérico detiene temporalmente la serie de reacciones
químicas.
Las enzimas también pueden estar reguladas por inhibición competitiva, en la cual
una molécula, semejante al sustrato normal, compite por el sitio activo. La inhibición
competitiva puede ser revertida aumentando las concentraciones de sustrato. Los
inhibidores no competitivos se unen en otro sitio de la molécula, alterando la
estructura terciaria, de modo que la enzima ya no puede funcionar. La inhibición no
competitiva habitualmente es reversible, pero no por el incremento en la
concentración de sustrato. Los inhibidores irreversibles se unen permanentemente
al sitio activo o desorganizan irreparablemente la estructura terciaria.
Autor: Diana Victoria Netto.

Bibliografía:
Apuntes de clase - Facultad de Agronomía - U.B.A..
Bioquímica
PREGRADO.
A. Lehninger, D, Nelson y M. Cox. "Principios de bioquímica". Editorial Omega, 2000.

Helena Curtis - N. Sue Barnes. "Biología". Sexta edición en español.
LOS ACIDOS NUCLEICOS, ESTRUCTURA Y ORGANIZACION DE
Watson y Crack, 1953, propusieron el modelo estructural del DNA, y lo describieron

como una doble hélice conformada por cadenas poliméricas de cuatro
desoxirribonucleótidos conformados por las bases nitrogenadas adenina (A),
citocina (C), guanina (G) y timina (T). El carácter constante de los apareamientos
específicos dados por puentes de hidrógeno entre A y T (A=T) y entre C y G (C≡G;
Chargaff, 1951). La información digital del DNA se refiere un polímero conformado
por cuatro tipos de monómeros identificados con las letras A, C, G, T, que puede
alcanzar extensiones de algunos millones de pares de bases en bacterias hasta
miles de millones en humanos.
En esta cadena los monómeros funcionan como símbolos lingüísticos y aparecen
formando un texto que al leerse linealmente la información fluye hasta proteínas. El
DNA es un texto lineal que puede ser copiado fielmente y se presenta en la forma
de dos cadenas complementarias doble hélice. El RNA es un texto lineal copiado
(transcrito) de DNA que además, se pliega sobre sí mismo, dando lugar a una
estructura tridimensional. Igualmente, las proteínas son una secuencia lineal de
amino ácidos traducida a partir de RNA mensajero y además se pliegan dando lugar
a una estructura tridimensional.
Los ácidos nucleicos (ADN y ARN), desempeñan, tal vez, la función más importante
para la vida: contener, de manera codificada, las instrucciones necesarias para el
desarrollo y funcionamiento de la célula.
La información en las células reside en el genoma, que está formado por DNA
menos en el caso de algunos virus que es RNA. El DNA es donde se almacena la
información. El alfabeto del DNA con cuatro símbolos (nucleótidos) y él de proteínas
con 20 (aminoácidos) se denomina código genético. El código muestra que
Bioquímica
PREGRADO.
mediante una asignación en tripletas (64 posibles), de modo redundante, pero sin
ambigüedad es posible asignar un código para cada uno de los 20 aminoácidos.
El código genético que posibilita la traducción libre de ambigüedad del lenguaje del
DNA al de las proteínas, requiere de reconocimientos estructurales específicos
(información analógica) entre aminoácidos y RNA de transferencia (t-RNA) y entre
aminoacil-RNA-sintetasas (aa-rnasa) y t-RNA y entre aquellas y aminoácidos.
El Código Genético
Aminoácido Abrev. CdUL Codones de ARNm
Alanina Ala A GCA GCC GCG GCU
Arginina Arg R AGA AGG CGA CGC CGG CGU
Asparagina Asn N AAC AAU
Ácido aspártico Asp D GAC GAU
Cisteina Cys C UGC UGU
Ácido glutámico Glu E GAA GAG
Glutamina Gln Q CAA CAG
Glicina Gly G GGA GGC GGG GGU
Histidina His H CAC CAU
Isoleucina Ile I AUA AUC AUU
Leucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUG
Lisina Lys K AAA AAG
Metionina* Met M AUG
Fenilalanina Phe F UUC UUU

Bioquímica
PREGRADO.
Prolina Pro P CCA CCC CCG CCU
Serina Ser S AGC AGU UCA UCC UCG UCU
Treonina Thr T ACA ACC ACG ACU
Triptófano Trp W UGG
Tirosina Tyr Y UAC UAU
Valina Val V GUA GUC GUG GUU
Codones para terminación UAA UAG UGA
CdUL es el Código de Una Letra utilizado para representar a los aminoácidos

en las bases de datos de proteínas.
Ejemplo: El código de una letra para el glucagón humano es:
HSQGTFTSDYSKYLDSRRAQDFVQWLMNT
Letras de los codones: A = Adenina, C = Citosina, G = Guanina, U =
Uracil
* AUG es el codón de iniciación cuando ocurre al principio de un gen.
http://www.scientificpsychic.com/fitness/aminoacidos1.html
El ADN es la única molécula capaz de autocopiarse en un proceso llamado

replicación. Sólo ocurre cuando la célula va a dividirse. La información contenida ha
de expresarse, pero nunca toda a la vez sino por fragmentos llamados genes, en el
proceso llamado transcripción. Por este medio se obtienen RNA y hay de varias
clases:
- rRNA: ribosómico, es un componente importante de los ribosomas.
- tRNA: de transferencia, participa en la síntesis de proteínas y se encarga de
reconocer a los aminoácidos participantes.
- mRNA: mensajero, llevan un mensaje para hacer una proteína durante el proceso
de traducción. Flujo de información: es siempre unidireccional.
= ó ó
= í ,
Bioquímica
PREGRADO.
Ahora conocemos que la información genética puede fluir del RNA a ADN
Estructura de los ácidos nucleicos

Junto con las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células.
Son polinucleótidos porque sus monómeros son nucleótidos. Todo son cadenas
covalentes lineales.
Nucleótidos: formados por tres componentes:
- Azúcar 5 C: Los nucleótidos se diferencian según el azúcar, si es una ribosa
forma parte del RNA y si es desoxirribosa del DNA.
- Fosfato.
- Base nitrogenada: pueden ser de dos tipos:
- Purinas: derivados de la purina son adenina y guanosina.
- Pirimidinas: derivadas de la pirimidina, uracilo, timina y citosina.
En los ácidos nucleicos nunca están sin sustituir. Todas la bases tienen grupos que
pueden formar puentes de hidrógeno con más facilidad que la purina y la pirimidina.
En el DNA las purinas serán adenina y guanosina mientras que las pirimidinas serán
timina y uracilo. En el RNA las purinas son las mismas pero las pirimidinas serán
uracilo y citosina pero nunca timina. Las bases nitrogenadas se unen mediante un
enlace N-glicosídico. El N es el 1-pirimidinas y el 9-purinas.
Base nitrogenada + azúcar → nucleósido + P → nucleótido
El P siempre está en el carbono 5´ del azúcar. Los nucleótidos pueden tener más
de un grupo P.
Molécula de adenina del DNA
CH2 unido a ribosa y ésta a una base
Estas formas existen libres en la naturaleza y son muy importantes para la célula.
Al enlace que une P con otro átomo se le llama fosfoanhidro. Si las base en la
adenina tendremos AMP, ADP ó ATP respectivamente. Todos los nucleótidos de la
misma cadena están orientados de la misma forma y se une el 3´ de un nucleótido
con el 5´ del siguiente. Al principio siempre habrá un P libre (5´) y al final un OH (3´).
Se representan siempre en dirección 5´ → 3´,que es la dirección en que se
sintetizan. El enlace que une dos nucleótidos es fosfodiéster y el esqueleto es muy
regular, siendo lo único que varía las bases. Esta secuencia de bases es la que
recoge el código genético.
Bioquímica
PREGRADO.
Estructura primaria de los ácidos nucleicos: formada por la secuencia de

nucleótidos. No existe ninguna restricción respecto a la secuencia de bases.
Estructura secundaria de los ácidos nucleicos: tridimensional, mantenida por

interacciones débiles. Modelo estructural de la doble hélice propuesto por James
Dewey Watson y Francis Crick. Se basaron en las experiencias de Chargaff en
cuanto a la composición de bases. Descubrió que la cantidad de adenina era igual
a la de timina y que la de citosina igual a la de guanina, basándose en difracción de
rayos X. Propusieron un modelo de cadenas antiparalelas ordenadas en una
estructura helicoidal dextrógira, el modelo de la doble hélice. Resultó que una timina
siempre tenía delante una adenina, y una citosina tenía una guanina. Además T-A
tiene 2 puentes de hidrógeno y C-G tiene 3, por lo que las bases estarán formando
puentes de hidrógeno que dan estabilidad a la molécula. Al organizarse en una
hélice el esqueleto, que es hidrofílico, medio acuoso se queda hacia fuera con las
bases (hidrofóbicas) hacia dentro. La disposición de las bases es perpendicular al
eje de la hélice. Además de los puentes de hidrógeno otras interacciones débiles
aportan estabilidad:
- Interacciones hidrofóbicas de las bases.

- Fuerzas de Van der Waals entre las bases.
- la carga negativa de los fosfatos.
El fosfato tiene pKa ≈1 por lo que a pH fisiológico estará disociado, por lo que habrán
cargas negativas que no estarán desestabilizando porque están asociadas a cargas
positivas casi siempre. Como la estructura ha de abrirse para llevar a cabo sus
funciones, la molécula de DNA podrá desnaturalizarse (separación de las dos
cadenas). Esto se consigue cuando la temperatura sube (temperatura de fusión). A
esta temperatura encontraremos 50% de doble hélice y 50% de cadena sencilla.
Cuanto mayor sea la cantidad de citosina y timina mayor será la temperatura de
fusión porque habrá que romper más puentes de hidrógeno.
Al formarse la doble hélice aparecen unos surcos que serán de dos tipos:
- Surco mayor: visto el DNA tumbado el pico de arriba.

- Surco menor: ídem el de bajo.
Estos surcos son importantes porque a través de ellos se pueden ver las bases.
A la forma mayoritaria de DNA se la conoce como DNA-B, de 10 nucleótidos por

vuelta. Existen otras estructuras pero son minoritarias:
> DNA-A: cuando el DNA está en condiciones de deshidratación. Es más ancha (11
nucleótidos por vuelta). Tiene un hueco en el centro porque las bases están un poco
Bioquímica
PREGRADO.
distorsionadas y los surcos están poco diferenciados. También aparece cuando el

DNA forma estructuras de doble cadena helicoidales.
> DNA-Z: doble cadena enrollada a la izquierda de 12 residuos por vuelta. Aparece
cuando en la cadena hay citosina y timina alternadas y siempre en cortos
fragmentos.
Estructura del RNA
Los nucleótido está orientados en dirección 5´ → 3´. No existe la timina y en su lugar

está el uracilo, y ribosa en lugar de desoxirribosa. El enlace es el mismo. La
diferencia más importante es que el RNA es de cadena sencilla, aunque puede
presentar estructura secundaria por complementariedad de bases de la misma
cadena.
Estructura de orden superior: DNA circular y superenrollado
En las bacterias el DNA es de doble hélice y circular, uniendo los extremos 5´ y 3´.
En las células eucariotas existe en las mitocondrias y cloroplastos. Tiene una
propiedad muy importante y es que se puede superenrollar, lo que se podría
considerar como estructura terciaria. Hay 2 tipos de superenrollamiento:
- Positivo cuando se dan vueltas de más, a la izquierda.
- Negativo cuando se quitan vueltas, a la derecha.
Se enrolla sobre sí misma tantas veces como le demos vueltas o se las quitemos.
Cuando no está superenrollado se dice que está relajado. La forma relajada siempre
está en un plano.
El superenrollamiento presenta una serie de ventajas:
- Hace a la molécula de DNA mucho más compacta.
. El DNA celular está superenrollado negativamente, como si le quitáramos una

vuelta. lo que hace que eliminemos tensión en la molécula y evitemos que las
cadenas estén más separadas debido a ésta.
A las moléculas de DNA que sólo se diferencian en el grado de superenrollamiento

se les llama topoisómeros y a los enzimas que se encargan de rebajar el grado de
superenrollamiento topoisomerasas.
El superenrollamiento existe porque el DNA es muy largo y está anclado a proteínas

por lo que no tiene libre movimiento. También es debido a que la cadena de DNA
está muy enrollada sobre proteínas.
Organización del genoma y estructura de los genes
Bioquímica
PREGRADO.
Procariotas
El genoma de un virus puede estar formado por DNA ó RNA y con cualquier
combinación. En general las bacterias tienen DNA de doble cadena cerrada y los
eucariotas doble cadena de DNA abierta. El genoma es el conjunto de material
genético. Todos los genes están en la misma molécula. El tamaño del genoma
puede ser de unos 5000 genes y 106 pares de bases. De estos genes sólo algunos
estarán repetidos y estos codificarán para un mismo RNA. La mayor parte de los
pares de bases tienen significado. Esto sería el cromosoma de la bacteria que en
una bacteria está superenrollado para que ocupe un espacio menor, pero no lo
veremos circular. Aparte existen otras pequeñas moléculas de DNA llamadas
plásmidos. Son circulares y no llevan incorporadas proteínas esenciales, en muchos
casos incorporan resistencias a los antibióticos.
En procariotas es muy frecuente que las proteínas que trabajan juntas tengan
coordinada su expresión. La forma de expresión es el operón, y si se expresan
conjuntamente es porque se expresan con un único mensajero. A los mensajeros
con más de una información se les llama policistrónicos. Es muy frecuente en
procariotas pero rarísimo en eucariotas.
Eucariotas
En el genoma de los eucariotas no todos los genes están en la misma molécula sino
en varias llamadas cromosomas. El número de genes es mucho mayor al igual que
el tamaño. Molécula de DNA lineal. Muchos más genes repetidos aunque los
policistrónicos no suelen aparecer. Tiene zonas codificadas que no sirven para nada
y en algunos casos están muy repetidas. Los exones es lo que se expresa y los
intrones lo que no. Los intrones pueden ser eliminados con facilidad obteniendo así
la proteína final.
El DNA está formado por cromatina, asociado a proteínas siendo mayoría las
histonas, que tienen cargas positivas por lo que se enlazarán al DNA que tiene
negativas. La cromatina estará difusa en el núcleo y cuando se va a dividir se
compacta y se pueden ver bien los cromosomas.
Tipos de histonas: Hay 5 tipos: H1, H2A, H2B, H3 Y H4. Se organizan formando un
octámero sobre el que se enrolla el DNA. Al octámero de histonas rodeado por 2
vueltas y pico de DNA se le conoce como nucleosoma y el DNA que hay entre
nucleosomas es el DNA espaciador. A la H1 se le llama sellando del nucleosoma.
Forman una especie de collar de perlas.
Estructura del gen
Un gen es una unidad de expresión y siempre dará lugar a un RNA. Algunos RNA
dan lugar a proteínas (mRNA 6%), otros funcionan como RNA en la célula (rRNA
80%), tRNA (15%) y 5nRNA (RNA del núcleo, muy pequeño, algunos con función
Bioquímica
PREGRADO.
catalítica y otros que no se sabe bien su utilidad). El proceso por el cual se obtiene
RNA es la transcripción. El lugar donde se inicia la transcripción es el promotor.
Asociado a cada gen hay elementos reguladores que tienen que estar delante del
promotor y constan de dos partes:
- Una proteína.
- Algo en el gen donde se une la proteína.
En los genes procariotas cada promotor tendrá un operón. Ahora el elemento

regulador estará tras el promotor y se le conoce como operador. En los genes
eucariotas se copia todo y luego el mensajero pierde los intrones en un proceso que
se conoce como maduración del mensajero. Una vez eliminados los intrones se
procede a la transcripción.
http://www.fisicanet.com.ar/quimica/q2_bioquimica.php
http://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap07_adn.php
http://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap07_adn.php
Flujo de información: es siempre unidireccional.
El ADN tiene la capacidad de replicarse, transmitiendo así dichas instrucciones a

las células hijas que heredaran la información.
Grupos funcionales
El carbono puede formar hasta cuatro enlaces con otros átomos (cada enlace
representa uno de los electrones del carbono y uno de los electrones del átomo que
se enlazan).
La diversidad de los productos químicos orgánicos se debe a la infinidad de
opciones que brinda el carbono para enlazarse con otros átomos. Los químicos
orgánicos más simples, llamados hidrocarburos, contienen sólo carbono y átomos
de hidrógeno; el hidrocarburo más simple (llamado metano) contiene un solo átomo
de carbono enlazado a cuatro átomos de hidrógeno.
GRUPOS FUNCIONALES
Bioquímica
PREGRADO.
Grupo funcional o de átomos, unidos de forma característica, que identifica los

compuestos de una misma familia orgánica y es el responsable de la semejanza de
sus propiedades químicas. Sin embargo, ciertas propiedades son atribuibles
fundamentalmente a un grupo atómico ordenado de manera particular, más que al
conjunto de la molécula. Las propiedades químicas de los ácidos orgánicos se
atribuyen al grupo –C=O, llamado grupo carboxilo
FUNCIONES HIDROGENADAS: HIDROCARBUROS.

Los hidrocarburos son compuestos formados exclusivamente por átomos de carbono e
hidrógeno
Compuesto Descripción Se nombran Ejemplo
ALCANOS Son hidrocarburos Con un prefijo que indica el Butano C4H10
CH3CH2CH2CH3
ACÍCLICOS saturados de cadena número de átomos de
LINEALES abierta. carbono y el sufijo –ano
ALCANOS Son iguales que los El nombre del hidrocarburo 2,2-dimetilhexano

CH3C(CH3) 2CH2CH2CH2CH3
ACÍCLICOS anteriores pero con se forma con los nombres
RAMIFICAD sustituyentes que de los sustituyentes por
OS constituyen las orden alfabético, añadiendo
ramificaciones. al final, sin separación, el
nombre de la cadena
principal. Varias cadenas
laterales idénticas se
nombran con prefijos di-, tri-
, tetra-, etc.
ALQUENOS hidrocarburos que Se nombran igual que los 2-penteno (pent-2-eno)
CH3CH2CH=CHCH3
tienen uno o más alcanos pero terminan en -
dobles enlaces eno, y se indica la posición
del doble enlace con el
localizador más bajo
posible.
ALQUINOS Se llaman alquinos a la nomenclatura es análoga 2-pentino (penta-2-ino)
CH3CH2CCCH3
los hidrocarburos que a la de los alquenos
tienen uno o más
triples enlaces.
DERIVADOS Se trata de Igual que el hidrocarburo 2,2-diclorohexano
CH3C(Cl)2CH2CH2CH2CH3
HALOGENA compuestos del que procede indicando
DOS hidrocarbonados en los previamente el lugar y
que se sustituye uno o nombre del halógeno como
varios átomos de si fuera un sustituyente
hidrógeno por uno o alquílico.
varios átomos de
halógenos X
Bioquímica
PREGRADO.
HIDROCARB Derivados del benceno Para bencenos Metilbenceno

UROS polisustituídos, se siguen (Tolueno)
AROMÁTICO las mismas normas que
S para los cicloalcanos.
FUNCIONES OXIGENADAS
Las funciones oxigenadas son las que contienen, además de átomos de carbono
y de hidrógeno, átomos de oxígeno
ALCOHOLES Un alcohol es un Los alcoholes que 2-Hexanol (Hexan-2-ol)
CH3CHOHCH2CH2CH3
(R – OH) compuesto que contienen sólo un grupo –
contiene uno o más OH se nombran añadiendo
grupos hidroxilos (-OH) la terminación –ol al nombre
enlazados a un radical del hidrocarburo
carbonado R correspondiente del cual
deriva.
ÉTERES los éteres son los éteres se nombra la Metoxietano (Etil metil éter)
CH3 OCH2 CH2CH3
(R – O – R´) derivados de los cadena más sencilla unida
alcoholes en los que el al oxígeno (RO-) terminada
hidrógeno del grupo – en –oxi (grupo alcoxi)
OH es reemplazado seguido del nombre del
por un radical R´ hidrocarburo que
corresponde al otro grupo
sustituyente
ALDEHÍDOS En los aldehídos, el Se elige como cadena 2-Metilpentanal
CH3 CH2 CH2CH(CH3)CHO
(R –CHO) grupo carbonilo (C=O) principal la cadena más
se encuentra unido a larga que contenga al grupo
un radical R y a un –CHO. Si se encuentra
hidrógeno. alguna instauración (doble o
triple enlace) se elegirá
como cadena principal la
que contenga al grupo –
CHO y la citada
instauración. El nombre del
compuesto se obtiene
añadiendo al nombre del
compuesto que constituye
la estructura principal la
terminación –al
CETONAS En las cetonas el grupo Se obtiene añadiendo la 2-Hexanona (Hexan-2-ona)
CH3COCH2 CH2 CH2CH3
(R – CO – R´) principal es también el terminación –ona al nombre
grupo carbonilo (C=O), del compuesto que
pero a diferencia de los constituye la estructura
aldehídos no es un principal.
grupo terminal Cuando el grupo carbonilo
se encuentra como grupo
sustituyente en una cadena
y no es el grupo principal,
entonces se nombra con el
prefijo –oxo
Bioquímica
PREGRADO.
ÁCIDOS Los ácidos carboxílicos Se antepone la palabra Ácido propanoico

CARBOXÍLIC se elige como cadena ácido seguido de los
CH3CH2 CH2CH2COOH
OS principal la cadena sustituyentes con sus
(R – COOH) hidrocarbonada más localizadores por orden
larga que contenga al alfabético, nombre de la
grupo principal el cual cadena carbonada y
recibirá el localizador terminación en –oico. Si hay
más bajo (el grupo alguna instauración (doble o
carboxilo se encuentra triple enlace) la cadena
siempre en una principal sería la que
posición terminal). contiene el grupo –COOH y
la instauración.
ÉSTERES En un éster, el H que se pueden nombrar a partir Etanoato de propilo
(Acetato de propilo)
(R – COO – R´) está en el grupo del ácido del cual derivan,
CH3COOCH2CH2CH3
carboxilo es eliminando la palabra ácido,
reemplazado con un cambiando la terminación –
grupo alquilo. oico por –oato y seguida del
nombre del radical que
sustituye al H del grupo –
OH del ácido
SALES Las sales orgánicas se Etanoato de sodio
(Acetato de sodio)
(R – COOM) nombran como el ácido del CH3COONa
cual derivan, eliminando la
palabra ácido, cambiando la
terminación –oico por –
oato y seguida del nombre
del metal que sustituye al H
del grupo –OH del ácido.
FUNCIONES NITROGENADAS
Las funciones nitrogenadas son las que contienen, además de átomos de carbono y de
hidrógeno, átomos de nitrógeno, aunque también pueden contener átomos de oxígeno.
AMINAS Las aminas son los Las aminas pueden ser Pentanamina (Pentan-2-
amina)
(R – NH2) derivados orgánicos primarias, secundarias y
CH3CH(NH2)CH2 CH2CH3
del amoniaco, donde terciarias según presenten
uno o más grupos uno, dos o tres radicales R
alquilo o arilo están unidos al átomo de
unidos al átomo de nitrógeno.
nitrógeno. Como clase,
las aminas
comprenden algunos
de los compuestos
biológicos más
importantes que se
conocen
AMIDAS Las amidas son En todas las proteínas, tanto Etanamida (Acetamida)
derivadas de los ácidos animales como vegetales, el CH3CONH2
(R- CO –
que se forman a partir de grupo amida se encuentra
NH2) la combinación de un repetido miles de veces en
ácido con amoniaco o forma de cadenas
con una amina, las
proteínas tienen la Se trata de un grupo terminal
estructura de amidas
Bioquímica
PREGRADO.
complejas, de cadena
larga
NITRILOS El grupo –CN es Los nitrilos se añade el Propanonitrilo (Cianuro de
etilo)
(R – CºN) terminal, por lo que sufijo –nitrilo al nombre del CH3 CH2CN
debe ir en el extremo hidrocarburo
de la cadena. correspondiente a la
cadena carbonada.
http://www.gobiernodecanarias.org/educacion/3/usrn/lentiscal/1-cdquimica-
tic/ficherosq/apuntesformulacionOrganica.htm#alcanos
http://www.uam.es/departamentos/ciencias/qorg/docencia_red/qo/l1/gfunc.html
Para nombrar correctamente una molécula que contiene grupos funcionales lo

primero que hay que hacer es identificarlos:
Grupos funcionales más importantes
Clase Grupo funcional Ejemplo
alcanos ninguno CH3-CH3

Etano
alquenos CH3CH=CH2
Propeno
(homo)
aromáticos
Tolueno
Bioquímica
PREGRADO.
(hetero)
aromáticos
3-Metilpiridina
alquinos CH3-CC-CH3
2-Butino
haluros de CH3-CH2-Br
-halógeno
alquilo Bromuro de etilo
alcoholes CH3-CH2-OH Etanol
-OH
fenoles Ph-OH Fenol
éteres -O- CH3-CH2-O-CH2-CH3

Dietiléter
aminas CH3-NH2
-NH2
primarias Metilamina
aminas (CH3)2NH
-NH-
secundarias Dimetilamina
aminas (CH3)3N
terciarias Trimetilamina
tioles -SH CH3-CH2-SH

Etiltiol
sulfuros -S- (CH3)2S

Dimetilsulfuro
boranos (CH3)3B
Trimetilborano
CH3Li Metillitio
-metal
organometálicos (CH3)2Mg Dimetilmagnesio
(Li, Mg, Al, etc.)
(CH3)3Al Trimetilalano
aldehídos
Etanal
cetonas
Propanona
Bioquímica
PREGRADO.
iminas
Metilimina de la
propanona
ácidos
carboxílicos
Ácido acético
ésteres
Acetato de etilo
amidas
Acetamida
haluros de acilo
anhídridos
Cloruro de acetilo Anhídrido
acético
CH3CN
nitrilos -CN Acetonitrilo
nitroderivados -NO2 CH3NO2

Nitrometano
sulfonas -SO2- CH3SO2CH3

Dimetilsulfona
ácidos CH3CH2CH2SO2OH
-SO2-OH
sulfónicos Ácido propanosulfónico
Una vez reconocidos los grupos funcionales que contiene una molécula hay que
determinar cuál es la función principal, según el siguiente orde
Las aminas pueden ser primarias, secundarias y terciarias según presenten uno, dos o tres radicales
R unidos al átomo de nitrógeno. Para nombrar las aminas primarias (R – NH2) se puede proceder de
dos formas.
Una consiste en considerar el grupo R como un alcano al cual se le añade la terminación – amina.
En este caso hay que buscar para el grupo –NH2 el localizador más bajo posible. La segunda forma
Bioquímica
PREGRADO.
consiste en considerar el grupo –NH2 como la estructura

fundamental y se nombra el grupo R como un radical al que se le añade el sufijo –amina.
Para nombrar las aminas secundarias (R1 – NH – R2) y terciarias (R1 – NR2R3) se toma como
estructura principal aquella que contenga un radical R con mayor prioridad de acuerdo con los
criterios de selección de cadena principal ya vistos y para indicar que los otros radicales se unen al
nitrógeno se utiliza la letra N seguido del nombre del radical correspondiente.
También se pueden nombrar las aminas secundarias y terciarias indicando los nombres de todos los
radicales sustituyentes seguidos del sufijo –amina.
Cuando el grupo –NH2 va como sustituyente se utiliza el prefijo amino-.
3. . Para nombrar un aldehído.
Si existen dos grupos –CHO se elegirá como cadena principal la que contiene a
dichos grupos y se nombran de igual manera que en el caso anterior finalizando
con el sufijo –dial y si además hay presentes instauraciones se les debe asignar
los localizadores más bajos. Cuando el grupo –CHO, siendo el grupo principal, se
encuentra unido a un sistema cíclico el nombre se formará indicando el sistema
cíclico seguido de la terminación –carbaldehído.
Cuando el grupo –CHO no es grupo principal entonces se nombra con el prefijo –

formil.
Los hidrocarburos simples son compuestos orgánicos que sólo contienen carbono
e hidrógeno. Estos hidrocarburos simples vienen en tres variedades (llamadas
alcanos, alquenos y alquinos) dependiendo del tipo de enlace carbono-carbono
(sencillo, doble o triple) que ocurre en la molécula.
Alcanos
Los alcanos son la primera clase de hidrocarburos simples y contienen sólo

enlaces sencillos de carbono-carbono. Para nombrarlos, se combina un prefijo,
que describe el número de los átomos de carbono en la molécula, con la raíz que
termina en “ano”.
He aquí los nombres y los prefijos para los primeros diez alcanos.
Átomos
Nombre de Fórmula
de Prefijo Fórmula semidesarrollada
alcanos Química
carbono
1 Meth Metano CH4 CH4
Bioquímica
PREGRADO.
2 Eth Etano C2H6 CH3CH3

3 Prop Propano C3H8 CH3CH2CH3
4 But Butano C4H10 CH3CH2CH2CH3
5 Pent Pentano C5H12 CH3CH2CH2CH2CH3
6 Hex Hexano C6H14 CH3CH2CH2CH2 CH2CH3
7 Hept Heptano C7H16 CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH3
8 Oct Octano C8H18 CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH3
9 Non Nonano C9H20 CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH3
10 Dec Decano C10H22 CH3CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH2CH3
http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/Biomoleculas.html
La fórmula química para cualquier alcano se encuentra en la expresión CnH2n + 2, donde n

es el número de carbonos que se
http://www.profesorenlinea.cl/Quimica/grupos_funcionales.html
Funciones oxigenadas
A continuación, un cuadro resumen de los grupos funcionales (con su correspondiente función química)
donde participan átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno.
Presencia de algún enlace carbono-oxígeno: sencillo (C-O) o doble (C=O)
Grupo Función o
Fórmula Estructura Prefijo Sufijo
funcional compuesto
Grupo hidroxilo Alcohol R-OH hidroxi- -ol
Grupo alcoxi (o
Éter R-O-R' -oxi- R-il R'-il éter
ariloxi)
-al
Aldehído R-C(=O)H oxo-
-carbaldehído
Grupo carbonilo
R-C(=O)-
Cetona oxo- -ona
R'
Bioquímica
PREGRADO.
Grupo carboxilo Ácido carboxílico R-COOH carboxi- Ácido -ico
R-COO- - R-ato de R'-

Grupo acilo Éster
R' iloxicarbonil- ilo
Importante:
Nótese que en las funciones alcohol y éter hay sólo enlaces sencillos (de la forma C – O), en cambio en todas
las otras funciones oxigenadas hay enlaces dobles (de la forma C = O). Este aspecto es muy importante para
definir el número de átomos de hidrógeno que tiene algún compuesto químico. (Ver: PSU: Química,
Pregunta 08_2005).
Funciones nitrogenadas
A continuación, un cuadro resumen de los grupos funcionales (con su correspondiente función) donde
participan átomos de carbono, hidrógeno y nitrógeno.
Presencia de enlaces carbono-nitrógeno, simples (C – N), dobles (C = N) o triples (C ≡ N)
Grupo
Función o
funciona Fórmula Estructura Prefijo Sufijo
compuesto
l
Amina R-NR2 amino- -amina
Grupo
amino
Imina R-NCR2 _ _
Grupos
R-
amino
Amida C(=O)N( _ _
y
-R')-R"
carbonilo
Bioquímica
PREGRADO.
Grupo nitro
Nitrocompuest R-NO2 nitro-

o
Nitrilo o cianuro R-CN ciano- -nitrilo
alquil isocianur
Isocianuro R-NC _
Grupo o
nitrilo
Isocianato R-NCO alquil isocianato _
Grupo R-N=N-
Azoderivado azo- -diazeno
azo R'
R1R2N-
_ Hidrazina _ -hidrazina
NR3R4
-
_ Hidroxilamina -NOH _ hidroxilamin
a
Funciones halogenadas
A continuación, un cuadro resumen de los grupos funcionales donde participan átomos de carbono,
hidrógeno y elementos halógenos.
Compuestos por carbono, hidrógeno y halógenos.
Fórmula del
Tipo de compuesto Prefijo Sufijo
Grupo funcional compuesto
Grupo haluro Haluro R-X halo- _
Grupo acilo Haluro de ácido R-COX Haloformil- Haluro de -oílo
http://organica.fcien.edu.uy/gf/nitrilos.htm
http://corinto.pucp.edu.pe/quimicageneral/contenido/72-grupos-funcionales.html
LAS ENZIMAS O BIOCATALIZADORES CELULARES

Bioquímica
PREGRADO.
Las enzimas son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energía y
materia. Son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas que tienen
lugar en las células —metabolismo celular—, acelerándolas hasta hacerlas casi
instantáneas, sin consumirse. Sin la acción catalítica de los enzimas, las reacciones
químicas serían tan lentas que el metabolismo celular no podría desarrollarse.
Las enzimas contienen una superficie de unión denominada sitio activo, los
sustratos se unen al sitio activo de las enzimas, que en general es una pequeña
hendidura o grieta en una molécula proteínica grande. Sin embargo, el sitio activo
no es sólo el lugar de unión. Varias de las cadenas laterales de los aminoácidos que
se encuentran en este sitio participan de forma activa en el proceso catalítico.
Estos catalizadores se llamaron enzimas (de términos griegos que signiﬁ can “en
levaduras”). Las enzimas son los mediadores del metabolismo, encargados de
todas las reacciones que ocurren en una célula. Sin las enzimas, las reacciones
metabólicas se producirían con tanta lentitud que serían imperceptibles.
La primera evidencia de que las enzimas son proteínas la obtuvo James Sumner de
la Cornell University en 1926, cuando cristalizó la enzima ureasa a partir de las
semillas de Canavalia ensiformis e identiﬁcó su composición.
ENERGÍA LIBRE DE ACTIVACIÓN (ΔG).

La mayoría de las reacciones químicas requieren un aporte inicial de energía. A
temperaturas por encima del cero absoluto (-273.16 oC o 0K), todas las moléculas
poseen energía vibratoria, que aumenta al calentar las moléculas. Considérese la
siguiente reacción: A+BC. Al aumentar la temperatura, las moléculas que vibran
(A y B) tienen mayor probabilidad de chocar.
Bioquímica
PREGRADO.
Una reacción química ocurre cuando las moléculas que chocan poseen una
cantidad mínima de energía denominada energía de activación (Ea) o en bioquímica,
energía libre de activación (ΔGǂ).
Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química

y que no se altera de forma permanente por la reacción. Los catalizadores realizan
esta hazaña debido a que disminuyen la energía de activación que se requiere para
una reacción química. En otras palabras, los catalizadores proporcionan una vía de
reacción alternativa que requiere menos energía
En el ápice de ambas vías de reacción se produce un estado de transición, La

energía libre de activación (ΔG) se define como la cantidad de energía que se
requiere para convertir l mol de moléculas de sustrato (reactante) desde el estado
basal (la forma estable de baja energía de la molécula) al estado de transición. En
la reacción de oxidación del etanol para formar acetaldehído.
CUALIDADES DE LAS ENZIMAS.
CUALIDADES DE LAS ENZIMAS.
Las enzimas las sintetizan los seres vivos. Son proteínas que poseen un efecto
catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas. Actúan
en pequeñas cantidades y su producción está directamente controlada por genes.
1. Tamaño. Las enzimas son proteínas o ácidos nucleicos, más grandes que los
substratos, grupos funcionales. Las enzimas tienen pesos moleculares (desde
12,000 a 1 millón de Daltons)
2. Especificidad. La mayoría de las enzimas son específicas de los substratos que
usan y las reacciones que catalizan. La ureasa tiene como sustrato la urea; la
glucoquinasa, la glucosa, etc.
Bioquímica
PREGRADO.
3. Capacidad Catalítica o efectividad. Las enzimas aceleran las reacciones, en

el orden de 106 a 1017 veces. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el
estado de equilibrio. Forman un complejo reversible con el sustrato.
4. Condiciones de Trabajo. Las enzimas son activas en condiciones de pH y
Temperatura. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
CLASES DE ENZIMAS
Clases de Enzimas
El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las
enzimas revelan la especificidad de su función:
Bioquímica
PREGRADO.
Oxirreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de

las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas
quedan modificados en su grado de oxidación por lo que deben ser
transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.
Ejemplo: Deshidrogenasas.
Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a
otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de
monosacáridos, aminoácidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros
a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a
otras fases de su degradación.
Ejemplo: glucosidasas, lipasas

Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de
función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión.
Ejemplo: epimerasas.(mutasa)
Liasas Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la
reducción en un sustrato. En la parte de enzimas Sustrato es una molecula que
sobre actua en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se
forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es
transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para
recibir otro sustrato.
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el
ATP).
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
LAS PROTEÍNAS CONJUGADAS
Biocatalizador de naturaleza parcial o totalmente proteica que actúa reduciendo la

energía de activación de la reacción que cataliza. Las Ribozimas son ARN con
capacidad enzimática y que no son de naturaleza proteica.
Las enzimas proteicas, son proteínas globulares con actividad catalítica, que puede
ser conjugadas o necesitar de cofactores. La apoenzima es la parte proteica de
una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios
para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente
Bioquímica
PREGRADO.
inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la

holoenzima.
Las proteínas conjugadas, contienen componentes no proteicos llamados

cofactores, que pueden ser inorgánicos (metales) y orgánicos (coenzimas).
ACTIVADORES ENZIMÁTICOS
ACTIVADORES ENZIMÁTICOS
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el
nombre de activadores o cofactores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia
son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc.
LOS COFACTORES
1. Cofactores. De naturaleza inorgánica, frecuentemente iones metálicos, entre los

más comunes están Fe2+, Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+y Zn2+
molécula papel en la reacción catalizada
Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidación / reducción
Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidación / reducción
Cinc, Zn2+ Ayuda a unir el NAD
2. Coenzimas. Compuestos orgánicos, muchos de ellos derivados de vitaminas,

también conocidos como Cosubstratos.
Nombre Símbolo Grupo Transferido Función
Vitamina
Coenzimas de Oxido reducción
Dinucleótido de Nicotinamida y NAD+ H+ + e- Nicotinamida Oxido reducciones

Adenina (B5)
Dinucleótido de Nicotinamida y NADP+ H+ + e- Nicotinamida Coenzimas de Oxido
Adenina Fosfato (B5) reducción
Flavin Adenin Dinucleótido FAD H+ + e- Riboflavina Oxido reducciones

(B2)
Flavin Mononucleótido FMN H+ + e- Riboflavina Oxido reducciones
(B2)
Coenzima Q o Ubiquinona CoQ H+ + e- Oxido reducciones
Glutation G-SH H+ + e- Oxido reducciones
Ac. Ascórbico Vit C H+ + e- Ascorbato (C) Reducción de GSH,
Hidroxilaciones
Ac. Lipóico H+ + e- y Síntesis de Acetil-
ácidos CoA y Succicnil- CoA
Coenzimas que transfieren radicales químicos
Bioquímica
PREGRADO.
Fosfato de Piridoxal PLP -NH2 Piridoxina (B6) Metabolismo de

Aminoácidos
Pirofosfato de Tiamina TPP Aldehídos Tiamina (B1) Descarboxilación
oxidativa
Coenzima A CoA-SH Acilos Pantotenato Metabolismo de
(B3) Aminoácidos, glúcidos
y lípidos
Adenosin Trifosfato ATP Fosfatos Transferencia de
energía
Uridin Difosfato UDP Glúcidos Conjugación y síntesis
de polisacáridos
Citidin Difosfato CDP Colina Síntesis de lípidos
S-Adenosilmetionina SAM Metilo Metionina Síntesis de colina y
poliaminas
Tetrahidrofolato FH4 Un carbono Folato Síntesis de
nucleótidos
Biotina CO2 Biotina Carboxilaciones
Cobalamina CoB12 Fragmentos Cobalamina Metabolismo de
de un (B12) lípidos y aminoácidos
carbono
Fosfoadenosinfosfosulfato PAPS Sulfato Conjugación y
sulfatación
http://www.coenzima.com/coenzimas_nad_y_nadh
3. Grupos prostéticos. Se denomina así a los Cofactores o Coenzimas que se

unen con fuerza a su enzima, a veces mediante enlaces covalentes.
Grupos prostéticos
Grupo prostético Función Distribución
Flavín Reacciones redox Bacterias, Archaea y
mononucleótido eucariotas
Flavín adenín Reacciones redox Bacterias, Archaea y
dinucleótido eucariotas
Pirroloquinolina Reacciones Redox Bacterias
quinona
Fosfato de piridoxal Transaminación, descarboxilación y Bacterias, Archaea y
desaminación eucariotas
Biotina Carboxilación Bacterias, Archaea y
eucariotas
Metilcobalamina Metilación e isomerización Bacterias, Archaea y
eucariotas
Pirofosfato de tiamina Descarboxilación Bacterias, Archaea y
eucariotas
Hemo Reacciones redox Bacterias, Archaea y
eucariotas
Molibdopterina Reacciones de oxigenación Bacterias, Archaea y
eucariotas
Bioquímica
PREGRADO.
Ácido lipoico Reacciones redox Bacterias, Archaea y

eucariotas
Las enzimas conjugadas pueden requerir tanto cofactores como coenzimas.

HOLOENZIMA = APOENZIMA +COFACTOR
4. Holoenzimas. Son las enzimas conjugadas que tiene actividad catalítica alta
porque están unidas a su coenzima o cofactor.
5. Apoenzima. Es la parte proteínica de una enzima conjugada, cuando no se

encuentra presente el cofactor o coenzima necesarios. En estas condiciones la
proteína pierde parte o toda su actividad catalítica.
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
LAS ISOENZIMAS
Las isoenzimas se definen como enzimas que cumplen la misma función pero
difieren ligeramente en su estructura primaria y por lo tanto, en su carga eléctrica.
Isoenzima se definen “como cualquiera de dos o más variantes de una enzima
particular (con propiedades catalíticas semejantes) cuyas secuencias de
aminoácidos están codificadas en genes alélicos estructurales.
1. En la misma célula y en el mismo compartimento, como ocurre con las isoenzimas

de la enzima Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) que se encuentran todas en el
citosol.
2. En la misma célula pero en diferentes compartimentos celulares, como es el caso

de laGlutamato oxalacetato transaminasa (EC 2.6.1.1) que se encuentra en el
citoplasma y en las mitocondrias.
3. En diferentes tejidos de un mismo organismo, como es el caso de la Glutaminasa

activada por fosfato (EC. 3.5.1.2) de la que existen dos tipos, tipo riñón (K) y tipo
hígado (L). Inhibidores
4. Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad,

pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen
covalentemente al enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).
4.En el mismo individuo y en el mismo tejido, pero en diferentes fases del desarrollo,
como es el caos de la Piruvato quinasa (EC 2.7.1.40), de la que se conocen dos
formas la fetal y la adulta.
Bioquímica
PREGRADO.
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas.

Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de
éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar los enzimas).
Las no competitivas se unen a otro lugar del enzima, modificando la Vmax
(velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el
enzima queda inactivado.
INHIBIDOR ENZIMÁTICO
La actividad de una enzima puede ser disminuida o eliminada completamente por
la acción de ciertas sustancias a las cuales se las conoce con el nombre genérico
de inhibidores enzimáticos. Encontrados en la naturaleza y también son diseñados
y producidos como parte de la farmacología y la bioquímica. Los venenos naturales
son inhibidores enzimáticos que han evolucionado para defender a la planta o
animal contra depredadores. Los inhibidores artificiales como medicamentos, o
insecticidas como el malathion, herbicidas como el glifosato, o desinfectantes como
el triclosán
Los inhibidores enzimáticos también son usados en la naturaleza y están implicados
en la regulación del metabolismo. Por ejemplo, las enzimas en una ruta metabólica
pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este
tipo de retroalimentación negativa retarda el flujo a través de la ruta cuando los
productos comienzan a acumularse y es una manera importante de mantener la
homeostasis en una célula
La inhibición enzimática tiene gran importancia, en los procesos metabólicos, en
farmacología, por el uso de medicamentos con acciones inhibitorias y toxicología en
el desarrollo de herbicidas e insecticidas.
Los inhibidores pueden clasificarse en dos grandes grupos:
1) Irreversibles.
Los inhibidores irreversibles usualmente modifican una enzima covalentemente, y
por lo tanto la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles + la
enzima = enlaces covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos
esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.
Bioquímica
PREGRADO.
2) Reversibles: competitivos y no competitivos

Los inhibidores reversibles se unen a la enzima con interacciones no covalentes
tales como los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos.
Las distintas formas de interacciones se traducen en varios tipos de inhibición
perfectamente diferenciables experimentalmente. Los dos tipos más comunes son
la competitiva y la no competitiva
Inhibición competitiva el inhibidor se combina reversiblemente con la enzima en

el sitio por el cual se debería unir el sustrato o sitio activo, impidiendo la formación
del complejo activo enzima + sustrato. El inhibidor como el sustrato compite por el
mismo sitio y tratan de desplazarse mutuamente de la enzima.
Las posibles formas de reaccionar del sustrato y el inhibidor con la enzima pueden
presentarse por las ecuaciones:
Inhibición no competitiva o alostérica: El inhibidor se une con la enzima en otro

sitio, diferente al sito activo de unión del sustrato. La unión del sustrato con la enzima
no es afectada por la presencia del inhibidor o puede formar un complejo enzima-
sustrato-inhibidor, catalíticamente inactivo y no hay productos de la reacción y
complejo enzima-inhibidor.
En este caso, las posibles formas de reaccionar del sustrato y el inhibidor con la
enzima se representan por las ecuaciones siguientes no puede ser revertido por un
aumento de la concentración de sustrato. El sustrato no puede desplazar al inhibidor
unido a la enzima. Experimentalmente ambos tipos de inhibición pueden distinguirse
fundamentalmente mediante la aplicación del método de Lineweaver y Bur
Enzimas alostéricas
Bioquímica
PREGRADO.
Las enzimas alostéricas como las clásicas reconocen y se asocian en su centro

activo a un sustrato específico y catalizan su conversión en productos. Las enzimas
alostéricas tienen la propiedad de reconocer selectivamente a uno o varios
compuestos distintos del sustrato que reciben el nombre de efectores o
moduladores alostéricos, los cuales se unen en un sitio distinto al centro activo de
la enzima. En este sitio se une los modula alostérico cuya asociación reversible,
tiene por efecto modificar su actividad frente al sustrato, reduciendo y deteniendo la
acción catalítica.
Las enzimas alostéricas tienen por lo general una estructura proteica más compleja
que la de las enzimas no regulables, están constituidas por subunidades. Además
pueden responder a la acción de más de un efector alostérico (positivos y
negativos), en cuyo caso poseen en su estructura un sitio alostérico distinto para
cada uno de ellos.
Desde ese punto de vista las enzimas alostéricas pueden clasificar en tres grandes
grupos:
a) Homotróficas: el mismo sustrato puede actuar como modulador, generalmente
positivo.
b) Heterotróficas: moduladas positiva o negativamente por sustancias distintas del
sustrato para cada una de las cuales la enzima posee un sitio específico de
reconocimiento.
c) Homotróficas-heterotróficas: responden a efectos regulatorios del mismo
sustrato y de sustancias distintas del mismo.
Bioquímica
PREGRADO.
LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
CINÉTICA ENZIMÁTICA
El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los detalles de su

mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad
en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o
potenciada por otro tipo de moléculas. Estos estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del
enzimas.
El análisis de la cinética enzimática fue llevado a cabo por Leonor Michaelis y Maud
Menten. Relacionaron la concentración de sustrato con la velocidad de reacción
bajo los siguientes principios:
k1 Activado K2
E+S [ES] E+P
k-1
K= constante de velocidad.
E= Enzima.
ES= unión el sito activo de la enzima al sustrato
P= Producto
[ ]= Concentración
La enzima se une al sustrato para formar un complejo que alcance el estado activado y luego
puede descomponerse para formar nuevamente sustrato más enzima sin cambio alguno o bien
puede descomponerse para formar enzima y producto. La enzima queda finalmente inalterada
ya que es solo un catalizador.
La velocidad con que se forma el complejo ES, es igual v1 = v2 + v3

a la velocidad con que se destruye k1 [E]libre [S] = k-1 [ES] + k2 [ES]
La enzima total [E]t será igual a la enzima libre [E]l, más [E]t = [E]l + [ES]
la unida al complejo enzima substrato [ES].
La velocidad de la reacción inicial dependerá de la v1 = k2 [ES]
concentración del complejo ES. A medida que este se
descompone se formará producto o sustrato
nuevamente.
La velocidad máxima (Vmáx) de la reacción se obtendrá Vmáx = k2 [E]t cuando [E]t = [ES]
cuando la concentración del complejo [ES] sea igual a la
concentración total de la enzima E.
Bioquímica
PREGRADO.
La Constante de Michaelis será la relación que exista +

entre las constantes de la velocidad =
La Km cuando v = 1/2 Vmáx, es la concentración de substrato para saturar el 50%

de los sitios activos presentes (uno por molécula de enzima) y se relaciona como
se dijo anteriormente con la afinidad de la enzima por el substrato. A mayor afinidad
menor Km y a menor afinidad mayor Km.
La Vmáx se relaciona con el número de moléculas de enzima activas y del número

de recambio de moléculas de substrato que pasarán por el sitio activo
transformándose en producto.
La ecuación de Michaelis - Menten, es la curva de una hipérbole que consta de tres

partes.
La primera indica que la reacción es de orden 1 o proporcional a la concentración

de sustrato donde la enzima aumentará la velocidad de reacción a medida que
llegue más substrato al sitio activo:
La Vmáx dependerá no solo de la concentración de enzima, sino que del número
de recambio conocido como el número de moléculas de substrato que pasarán por
el sitio activo transformándose en producto.
Al graficar
La segunda parte está representada por la zona curva y es de orden indeterminado
ni 0, ni 1 y la tercera parte se encuentra representada por la recta horizontal que es
de orden 0, donde se alcanza la velocidad máxima en forma independiente a la
concentración de substrato y la velocidad en este momento solo dependerá de la
concentración de Enzima o el número de moléculas de enzima activas
Bioquímica
PREGRADO.
Por lo tanto la Ecuación de Michaelis-Menten está formada por dos rectas (Fig. 19
- 4) donde la velocidad es proporcional a la concentración de substrato y la otra en
que la velocidad es independiente de la concentración de sustrato durante la
saturación total de la enzima.
Debido a que la ecuación de Michaelis - Menten representa una curva, el cálculo de
Km y Vm para cada enzima se hace complejo y se necesitan muchos puntos para
determinar los valores con exactitud. De esta manera se hizo un arreglo matemático
por la dupla Lineweaver-Burk para convertir la curva en una recta, que solo puede
ser definida por al menos 2 puntos (Fig. 20b - 4), comparada a la Michaelis-Menten
(Fig. 20a-4) que necesita muchos puntos de definición. De esta manera se cambió
la expresión, pero no el análisis y se hizo mucho más fácil la determinación gráfica
de Km y Vmáx.
Bioquímica
PREGRADO.
Bibliografía
Lehninger. Principios de Bioquímica, 4ª ed. D.L. Nelson y M. M. Cox. Ediciones
Omega, S.A. 2006
Bioquímica. D. Voet y J.G. Voet, Ediciones Panamericana, 2006
Bioquímica, 3ª ed. Mathews y Van Holde. McGraw-Hill. Interamericana. 2002
Bioquímica, 5ª ed. Stryer, Berg y Tymoczko. Editorial Reverté, S.A. 2003.
Bioquímica, libro de texto con aplicaciones clínicas, 4ª ed . Thomas M. Devlin. Ed.

Reverté, S.A. 2004
Bioquímica, la base molecular de la vida, 3ª ed. McKee y McKee. McGraw-Hill.

Interamericana. 2003
Introducción a la Biología Celular. Alberts. Ed. Panamericano. 2005
Texto Ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. José Luque y Angel

Herráez. Harcourt/Elsevier. 2001
Texto Ilustrado e Interactivo de Biología Molecular e Ingeniería Genética (2ª ed.).

Angel Herráez. Elsevier. 2012
BioROM: Ayudas a la enseñanza y el aprendizaje de la Bioquímica y Biología

Molecular (material multimedia en CD-ROM). Publicado por Sociedad Española de
Bioquímica y Biología Molecular (ejemplares depositados en Biblioteca, ref.
BAF577.3:37BI

BIOMOLÉCULAS

Hochgeladen von

Dokumentinformationen

Copyright

Verfügbare Formate

Dieses Dokument teilen

Dokument teilen oder einbetten

Freigabeoptionen

Stufen Sie dieses Dokument als nützlich ein?

Sind diese Inhalte unangemessen?

Copyright:

Verfügbare Formate

BIOMOLÉCULAS

Hochgeladen von

Copyright:

Verfügbare Formate

ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA - ECBTI

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

ALBERTO GARCÍA JEREZ

El agua es la sustancia más abundante en la biosfera, dónde la encontramos en sus

La sustancia más abundante en la célula viva es el agua y llega a representar más

Sales insolubles en agua

Esqueleto interno de vertebrados, en el que encontramos: fosfatos, cloruros, y

Sales solubles en agua

Se encuentran disociadas en sus iones (cationes y aniones) que son los

Funciones osmóticas. Intervienen en los procesos relacionados con la distribución

LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomoléculas

1.- Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo

2.- Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos

3.- Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C, C y O,

Se pueden clasificar en:

a) Biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales

b) Biomoléculas orgánicas: glúcidos (hidratos de carbono), lípidos, proteínas y

Las biomoléculas orgánicas forman cuatro grupos:

Los glúcidos (llamados hidratos de carbono o carbohidratos o sacáridos) son la

La unión se da entre los grupos -OH de

Monoacilglicérido: la glicerina + un ácido

Triacilglicérido: la glicerina + dos ácido

Función de reserva energética y aislante

Molécula completamente apolar, muy

En este sentido, los lípidos son sustancias de origen biológico, solubles en

Los ácidos grasos se sintetizan mediante la unión de una unidad de acetilo (2

Ácido palmítico (hexadecanoico) y esteárico (octadecanoico)

Ácido graso es insaturado: Cuando existe un enlace doble entre dos C

Ácido oleico (octadecenoico). Este es el ácido insaturado más abundante en las

Esta propiedad de solubilidad de los extremos de las moléculas de los ácidos

Ácidos grasos saturados combinado Ácidos grasos saturados combinado

Protección: debido a su carácter altamente hidrófobo, repelen el agua, y a nivel

Estructural: las ceras frecuentemente se encuentran formando cubiertas

El fosfato se une mediante un enlace fosfodiéster a otro grupo de átomos, que

Los fosfolípidos más abundantes son la fosfatidiletanolamina (o cefalina),

FUNCIONES DE LOS FOSFOLÍPIDOS

Síntesis de sustancias de señalización celular: El fosfatidinol y la fosfatidilcolina

Los fosfoglicéridos o glicerofosfolípidos son moléculas lipídica del grupo de los

Según el alcohol que se una al ácido fosfatídico, se tienen diferentes fosfoglicéridos:

 Fosfatidilcolina o lecitina. Posee el aminoalcohol colina.

Los lípidos insaponificables y los isoprenoides desempeñan funciones reguladoras

Otros lípidos son el ácido esteárico, el ácido oleico y el ácido elaídico.

PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS, Y POLIPÉPTIDOS.

Las enzimas son grandes moléculas de proteínas globulares cuyo modo de

La velocidad de las reacciones enzimáticas también se ve influida por la

Una forma precisa de control enzimático es la interacción alostérica. La interacción

Autor: Diana Victoria Netto.

A. Lehninger, D, Nelson y M. Cox. "Principios de bioquímica". Editorial Omega, 2000.

LOS ACIDOS NUCLEICOS, ESTRUCTURA Y ORGANIZACION DE

Watson y Crack, 1953, propusieron el modelo estructural del DNA, y lo describieron

Aminoácido Abrev. CdUL Codones de ARNm

Alanina Ala A GCA GCC GCG GCU

Arginina Arg R AGA AGG CGA CGC CGG CGU

Asparagina Asn N AAC AAU

Ácido aspártico Asp D GAC GAU

Cisteina Cys C UGC UGU

Ácido glutámico Glu E GAA GAG

Glutamina Gln Q CAA CAG

Glicina Gly G GGA GGC GGG GGU

Histidina His H CAC CAU

Isoleucina Ile I AUA AUC AUU

Leucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUG

Lisina Lys K AAA AAG