MATABOLISMO DEL HIERRO

ALUMNO: Cama Zevallos, Lesly

PROFESOR: Dr. Idrogo, Alvaro

CURSO: Fisiología Seminario

AULA: Grupo 2

2017
 1. ¿Cuál es la función de la Transferrina?
La transferrina, también llamada siderofilina, es una proteína de la sangre que tiene
como función principal transportar el hierro a nivel del organismo. Ejerce un papel
regulador y reajusta la cantidad de hierro circulante en función de las necesidades del
organismo. Habitualmente, sólo un tercio de la transferrina sanguínea circula acoplada
a una molécula de hierro.

Así, la dosificación de un indicador llamado "tasa de saturación de la transferrina"

estudia el porcentaje de la transferrina asociada al hierro y refleja la cantidad de hierro
presente en el organismo.

Si esta tasa está reducida se sospecha una carencia de hierro en el organismo y si está
aumentada se discuten otras patologías como la hemocromatosis, una sobrecarga de
hierro muy importante en el organismo, secundaria a una anomalía genética.

2. ¿Cuál es la función de la ferritina?

La ferritina es una proteína que se une con el hierro, siendo su función la de almacenar
hierro en el organismo y liberarlo de manera controlada. En el cuerpo humano, la
ferritina actúa como un amortiguador contra la deficiencia y el excedente de hierro.

La ferritina está presente en el suero sanguíneo y en condiciones normales se

correlaciona con los depósitos totales de hierro en el cuerpo.

Esta proteína también se encuentra en las mitocondrias de las células del cuerpo, uno
de los orgánulos celulares. Aquí, desempeña el papel correspondiente a la función
molecular, además, participa en la actividad ferroxidasa, oxidorreductasa, en la unión
de los iones de hierro, la fijación del hierro férrico, la transición, así como las
actividades de unión de los iones metálicos.

Dado que, la ferritina participa en una serie de procesos biológicos vitales para la vida,
resulta extremadamente importante que se encuentre presente en una concentración
óptima en su cuerpo, y cualquier aumento o disminución en su nivel, puede dar lugar a
numerosos problemas.

3. ¿Cuál es la función de la hemosiderina?

La hemosiderina es un pigmento de color amarillo - dorado o pardo y aspecto
granuloso o cristalino que deriva de la hemoglobina cuando hay más hierro del
necesario en el cuerpo. Consiste en agregados micelares de ferritina, cuya función es
servir de reservorio de hierro.
Se forma por descomposición de la hemoglobina en la globina y el grupo hemo, y
posteriormente de éste en hemosiderina y biliverdina.

Se detecta mediante la tinción en fresco con Azul de Prusia.

Cuando sus niveles sanguíneos son muy altos, es indicador de patología. Su depósito
patológico se denomina hemosiderosis, ya sea en órganos donde normalmente hay
hemosiderina o en los que no (por ejemplo, los pulmones). Puede ser, a su vez,
localizada o generalizada; cuando hay exceso local o general de hierro la ferritina
forma gránulos de hemosiderina. Así pues, la hemosiderina corresponde a
conglomerados de micelas de constitución amorfa de ferritina. En muchos estados
patológicos, el exceso de hierro hace que se acumule hemosiderina en las células.

4. ¿Haga un esquema de la absorción del hierro?

• Los iones férricos pueden ser absorbidos vía una proteína de membrana miembro de
la familia de las integrinas, la b3-integrina. Luego, son transferidos a la proteína
chaperona mobilferrina.

• La absorción de los iones ferrosos es facilitada por el transportador de metales

divalentes DMT1 (divalent metal transporter 1), también conocido como DCT1
(divalent cation transporter 1) o Nramp2 (natural-resistance-associated macrophage
protein 2). Por otra parte, la proteína DcytB (duodenal cytochrome b), presente en la
superficie apical del enterocito, reduce los iones férricos dietarios, los cuales pueden
entonces ser incorporados también vía DMT1. La importancia de esta última proteína
en la absorción intestinal de hierro ha sido demostrada en estudios genéticos en ratas
Belgrade portadoras de una mutación en el locus DMT1. Estos animales exhiben
anemia microcítica e hipocrómica severa debido a un defecto en la absorción intestinal
de hierro así como también en la captación y utilización del metal en los tejidos
periféricos, incluyendo los precursores eritroides.

• El hemo es liberado de mioglobina y hemoglobina como consecuencia de la digestión

proteolítica llevada a cabo por enzimas pancreáticas. Posteriormente, es incorporado
por las células absortivas del intestino delgado como una metaloporfirina intacta. El
proceso de transporte es mediado por una proteína específica localizada en la cara
apical de la membrana del enterocito. Dentro de la célula, el hemo es degradado por la
hemooxigenasa, liberándose de esta manera el hierro inorgánico de la estructura
tetrapirrólica.
 5. ¿Qué es el p50?
Se define como p50 a la presión parcial de O2 necesaria para conseguir una saturación
de la Hb del 50% y su valor suele rondar los 27 mm de Hg. Cuanto más alta sea la p50,
menor es la afinidad de la Hb por el O2 (se necesita una PO2 más alta para saturar la
Hb al 50%).

Existen factores que manteniendo la forma sigmoidea, desplazan la curva de

disociación de la Hb hacia una u otra dirección. Cuando la afinidad de la Hb por el O2
disminuye la curva se desplaza hacia la derecha y la p50 aumenta. Cuando la afinidad
aumenta, la curva se desplaza hacia la izquierda y la p50 disminuye.

6. ¿Qué función juega el ácido fólico en la formación del glóbulo rojo?

Este compuesto es importante para la correcta formación de las células sanguíneas, es
componente de algunas enzimas necesarias para la formación de glóbulos rojos y su
presencia mantiene sana la piel y previene la anemia.

Anemia por Deficiencia de Folato

La deficiencia de folato es la carencia de ácido fólico (una de las vitaminas B) en la

sangre, la cual puede causar un tipo de anemia conocida como anemia megaloblástica
(perniciosa). El ácido fólico es una vitamina B requerida para la producción de glóbulos
rojos normales.

Esta anemia está normalmente causada por una dieta no equilibrada, en la que faltan
adecuadas cantidades de ácido fólico. El ácido fólico está presente en alimentos como
los vegetales verdes, el hígado y la levadura. También se produce sintéticamente y se
añade a muchos alimentos. El alcohol interfiere con la absorción del folato, así que las
personas que beben excesivamente corren el riesgo de anemia por deficiencia de
folato. La deficiencia de folato también puede verse en determinadas enfermedades
del tracto digestivo inferior como la enfermedad celíaca, o en personas que tienen
cáncer.

La deficiencia de folato se sucede a menudo durante el embarazo debido al aumento

de la cantidad de folato que ocupa el feto y porque el tracto digestivo absorbe el folato
más lentamente durante el embarazo. Las náuseas matutinas, anorexia, y hábitos de
mal alimentación también contribuyen a la deficiencia de folato durante el embarazo.
Existe una relación entre la deficiencia de folato y los defectos de los tubos neurales en
durante el desarrollo del feto.

La incapacidad de absorber el ácido fólico puede ser también hereditaria. La mala

absorción congénita hereditaria del folato, un problema genético en el que los bebés
no pueden absorber ácido fólico en sus intestinos, puede producir la anemia
megaloblástica. Esto requiere un tratamiento intensivo temprano para prevenir los
problemas a largo plazo como la discapacidad intelectual.

Determinados medicamentos, específicamente los que previenen las crisis convulsivas,

como la fenitoína, la primidona y el fenobarbital, pueden alterar la absorción del ácido
fólico. La deficiencia puede tratarse normalmente con un suplemento de la dieta.

7. ¿Qué función juega la vitamina B12 en la formación del glóbulo

rojo?
La vitamina del complejo B, hidrosoluble (se disuelve en agua), es de suma
importancia para la formación de glóbulos rojos en nuestra sangre o síntesis de
hemoglobina como función principal.

La falta de Vitamina B12 se refleja en anemias, principalmente la anemia perniciosa

(trastorno auto inmunitario causado por la alteración en la utilización de la
Vitamina B12) que causa una mala producción de glóbulos rojos; y anemia
megaloblástica, con debilidad generalizada, mala visión y algunos trastornos
psiquiátricos. Pero detectar una deficiencia puede resultar en ocasiones un tanto
complicado, ya que puede tardar de cinco a seis años en aparecer y ocurre
principalmente en vegetarianos y ancianos.
Anemia Megaloblástica

La anemia megaloblástica es un tipo de anemia caracterizada por glóbulos rojos muy

grandes. Además de que los glóbulos rojos son muy grandes, el contenido interno de cada
glóbulo no está completamente desarrollado. Esta malformación provoca que la médula
ósea produzca menos glóbulos y, algunas veces, los glóbulos mueren antes de las
expectativas de vida de 120 días. En vez de ser redondos o en forma de disco, los glóbulos
rojos pueden ser ovalados.

8. Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina

 En la mitocondria se da la condensación de 1 glicina y 1 succinilCoA, a través de

la enzima ácido δ-aminolevulínico sintasa (ALAS), se da la síntesis de ácido δ-
aminolevulínico. Está reacción es la que limita la velocidad d ela biosíntesis del
hem y a su vez la reacción más regulada.
 El ALA se transporta al citosol, dos moléculas de ALA se condensan para formar
el porfobilinógeno. Cuatro moléculas de porfobilinogeno se reúnen para formar
un tetrapirrol lineal, este se cicla formando uroporfirinogeno III.
 El uroporfirinogeno III se convierte en PROTOPORFIRINA IX. La inserción del
hierro en la protoporfirina IX se da por la ferroquelatasa y se tiene al grupo
hemo que estimula la síntesis de las globinas.
9. ¿Cómo es el metabolismo del hierro en el organismo?

10. ¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué se puede producir en el

organismo
 Hemoglobina A o HbA: también llamada hemoglobina del adulto o
hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina
en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
 Hemoglobina A2: representa menos del 2,5 % de la hemoglobina después del
nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un
aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
 Hemoglobina S: hemoglobina alterada genéticamente y presente en la anemia
de células falciformes. Afecta predominantemente a la población
afroamericana y amerindia.
 Hemoglobina F: hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos
globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y
aumenta la producción de globinas beta.

 Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que posee unido dioxígeno

(Hb+O2)
 Metahemoglobina: hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado
férrico, Fe(III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir
dioxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia
de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como
 Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de
nitritos.
 Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido dióxido de
carbono, CO2, después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los
tejidos (Hb+CO2).
 Carboxihemoglobina: hemoglobina resultante de la unión con el monóxido de
carbono, CO. Es letal en grandes concentraciones (40 %). El CO presenta una
afinidad 210 veces mayor que el dioxígeno por la hemoglobina, por lo que
desplaza a éste fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración
cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
 Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en
sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el
resultado de la unión de la hemoglobina con glucosa u otros carbohidratos
libres.
 También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas
solo están presentes en el embrión.