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MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO

UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ - UFPI


CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE - CCS
DEPARTAMENTO DE NUTRIÇÃO
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS
PROFESSORA: PROFª. DRª. REGILDA SARAIVA DOS REIS MOREIRA-ARAÚJO
MSC. MARIA DAS GRAÇAS SILVEIRA SANTOS

Ana Livia Pereira


Ana Luisa Moura
Bruna Vilarinho De Sousa
Ruan Guilherme França

ATIVIDADE ENZIMAS NA INDUSTRIA DE ALIMENTOS


(RESPOSTAS)

TERESINA
2017
ATIVIDADE ENZIMAS NA INDUSTRIA DE ALIMENTOS (RESPOSTAS)

1) São Catalizadores que aumentam a velocidade dos níveis das trocas químicas, que
são fatores de atividade nos sistemas biológicos

2) A enzima se liga a um substrato e catalisa uma reação específica

3) Kuhne, em 1878

4) Isoenzima é uma enzima que apresenta múltiplas formas isoméricas

5) São enzimas adicionadas na forma de pó ou líquido. As enzimas limites são


insolúveis, são inativadas no estágio inicial do desenvolvimento, facilmente removidas
da mistura no final da reação e possuem um sistema catalítico contínuo (flui o
substrato para baixo da coluna e coleta os produtos como eles saem, retendo a
atividade enzimática para além do processo).

6) Devido a proporções na molécula de C, H, O, N, S, P serem similares. As enzimas


ácidas e proteínas hidrolisadas resultam em aminoácidos. As soluções de enzimas
cristalinas puras e proteínas sedimentam-se de forma similar na ultra centrifugação.
Ambas possuem um comportamento similar no campo elétrico e desnaturam em
condições de extremo calor ou adverso pH.

7) Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima


(porção protéica) + Coenzima (porção não protéica ou radical prostético).

8) São constituídas por um complexo de proteínas globulares e material não proteico


chamado de grupo protético(coenzima)

9) Proporção proteica determina a especificidade da reação catalisada. Proporção não


proteica é o centro da atividade química, geralmente uma molécula termoestavel de
baixo peso molecular.

10) Especificidade estereoquimica é quando a atuação da enzima está ligada a


conformação espacial do substrato,a enzima atua em moléculas parecidas

11) a) baixa especificidade é quando a enzima é especifica somente em relação a


ligação que é para ser rompida

b) especificidade em grupo quando a enzima se liga ao substrato onde há ligação


quimica especifica com o grupo especifico em um lado da ligação

c) especificidade absoluta quando uma enzima especifica age sobre somente um


substrato ocorrendo uma reação somente.

12) Oxidoredutase,transferase,hidrolases,liases,isomerases,ligases

13) Oxidoredutase-São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-


redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron.
Transferase-São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas
moléculas. Por exemplo, as metiltransferases transferem um grupo metila.

Hidrolases-Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes

Liases-são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre
outras, através de hidrólise ou oxidação. Elas diferem das outras enzimas pois
tem dois substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção
de reação. Nos nomes comuns, encontramos as descarboxilases, aldolases,
desidratases, ou mesmo liases. As desidratases são aquelas que eliminam água
na reação.

Isomerases-Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação


de outra. Por exemplo, as Racemases e as Epimerases, catalisam a reação de
racemização ou epimerização de centros quirais e as cis-trans-Isomerases
rearranjam a geometria de duplas ligações.

Ligases-Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação


entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto
trifosfatado. São conhecidas como Ligases, Carboxilases ou Sintetases, sendo
que existem 6 sub-classes dessas enzimas.

14) Temperatura entre 30-40°C em maior parte das enzimas uma temperatura ideal
para sua atividade .Temperatura entre 45-50°C já causam desnaturação proteica
,temperatura em torno de 45°C inicia a inatividade Seguindo o comportamento das
reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta
a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após
determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a
temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe,
impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a
velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10
graus centígrados na faixa de 10° a 70°.

15) a) Atividade ótima Tarde de 30 – 40 °C.


b) Começa a desnaturar T 45 a 50 °C.
c) Em torno de 45 °C de T- inicia a inatividade (desnaturação da apoenzima –
desdobramento da molécula – perda de especificidade.

16) Pasteurização do leite 63 graus Celsius por 30 minutos destrói as bactérias


patogênicas com Mybacterium tuberculoses e inativa muitas enzimas. NestaNesta
temperatura a desnaturação proteica é minimizada. Eficiência da pasteurização
ausência da atividade da fosfatase.
Branqueamento de frutas e vegetais - inativa todas as enzimas. Ezimas deteriorativas:
fenolase, lipoxidase, clorofilase e ácido ascórbico oxidase. Eficácia: ausência da
atividade da peroxidase.
17) A taxa de reação da enzima catalisada depende do PH média da reação.
Para todas as enzimas a um PH ótimo, PH da maioria 4,5 a 8,0.
Exceções: pepsinase = pH 1,8; arginase = pH 10.

18) Interrelacionamento na quantidade de enzima e substrato é fundamental para


alcançar a velocidade máxima.
A maior quantidade de substrato todas as moléculas de enzimas existem como
complexo com substrato (E-S). Uma elevação do substrato pode afetar a velocidade
da reação.

19) Atividade afetada pela exposição da luz ultravioleta e por radiação ionizante de
cobalto-60.

20) Inibição enzimática não especifica: destruídas por desnaturação Irreversível ou


quebra hidrolítica da parte proteica. Agentes: calor, extremos de acidez ou
alcalinidade ou precipitação com ácido tricloroacético.
Competitiva: inibidor compete com substrato pelo sítio ativo da enzima.
Não competitiva: inibidor combina com a enzima em alguns pontos, outros que não o
sítio ativo.

21) Métodos: calor, pH (valores extremos), dióxido de enxofre ou sulfitos. Lipoxidase:


BHA ou BHT (oxidase fenólicas).

22) Íons clorídrico – pectina metilesterase (alimento de baixa caloria)


Compostos sulfidrilicos (cisteína ou glutationa) – Papina, ficina e bromelina

23) Fontes: Microrganismos


Fases de Produção: Extração, purificação parcial e aditivos
Aplicações: São hidrolíticas

24 a) Assados ao forno- pães, atua melhorando o volume pela fermentação do açúcar


Substrato usado é o amido (frações, amilase, amilopectina) atuando em Ph 5.0 – 5,5,
as principais fontes são: Fungos (Aspergillus oryzae) , Bacterias (Bacillus subtilis) e
Cereais.

b) Enzimas degradam o gel do amido, ocorrendo a conversão do amido em xarope


por meio de hidrólise ácida e hidrólise enzimática

c) Ocorre hidrólise da sacarose

d) Turvação por Pectinas. A pectinase impede a sedimentação e quando hidrolisada


facilita a rápida sedimentação podendo ser centrifugada, filtrada ou decantada.
25) a) No trigo a atividade proteica é muito pequena. No processo de panificação a
atividade proteolítica é requerida. A principal fonte utilizada é: Aspergillus oryzae
Proteína do glúten é a principal responsável pelas propriedades viscoelasticas das
farinhas. Massas tratadas com enzima apresentam uma melhor retenção de gás,
maior volume, melhor simetria, melhor sabor e estocagem.

b) Função do tenderizador é hidrolisar um ou mais componentes do tecido muscular


– sarcolema (feixe de fibras musculares). Tripsina, papaína, bromelina, ficina
tenderizam a elastina e ela não é alterada pela cocção, estando presente em grande
quantidade no tecido conectivo. Modo de ataque para a elastase

c) Ocorre Proliferação ou infecção por microrganismos, reações químicas entre


substâncias e a cerveja (escurecimento não biológico que é o resultado de uma
combinação de moléculas de polipeptídeos e taninos

d) A Renina, uma enzima proteolíca, é importante na produção do queijo por meio do


rompimento das ligações peptídicas – coagulação do leite

26) a) Tipos de queijo são o duro e o mole. Produz lípase (solúvel em água) ocorre
hidrolise da gordura do leite – ácido capróico, caprílico, cáprico. Confere aabor
apimentado ao queijo

b) Lipoxidase – produção do pão. É responsável pelo branqueamento dos pigmentos


naturais da farinha para produzir um miolo branco. Mecanismo utilizado é a oxidação
completa do caroteno e ácidos graxos insaturados na presença do oxigênico
atmosférico. Principais fontes são: Germe de trigo e semente de soja

27) Função principal: Remover ligações de glicose e oxigênio a partir do material


alimentício. Glicose em albumina do ovo liofilizado. Remoção pela glicose oxidase
Ocorre a prevenção, não havendo deterioração na estocagem. Também inibe a
reação de Maillard.

b) Previne deterioração de vegetais durante a estocagem. Ocorre a remoção do


excesso de peróxido de hidrogênio. Empregada também no tratamento do leite para
a confecção de queijo

c) Mais estável ao calor, usado como índice de eficiência do branqueamento, perda


da atividade da peroxidase no alimento branqueado, diminuição correspondente da
atividade das enzimas deteriorativas. Capacidade de regeneração, desnaturação
reversível

28) Enzimas adicionadas na forma de pó ou liquída que são insolúveis, inativas no


estágio inicial do desenvolvimento, facilmente removidas da mistura final da reação,
sistema catalítico contínuo (flui o substrato para baixo da coluna e coleta os produtos
como eles saem, retendo a atividade enzimática para além do processo).