Citoesqueleto

Microtúbulos
Microfilamentos o filamentos de actina
ADN
Red compleja de filamentos proteicos que se extiende por
toda la célula y le da la capacidad a las células eucariontes
de adoptar diversas formas, organizar sus componentes
internos, interactuar mecánicamente con el medio externo y
llevar a cabo movimientos coordinados.

Citoesqueleto de una célula

de piel
Por lo tanto el citoesqueleto representa los huesos y
músculos de una célula
 Los componentes
del citoesqueleto
son:

•Filamentos intermedios (10 nm)

•Microtúbulos (25 nm)

•Filamentos de actina (7nm)

Filamentos intermedios.
 Función:
-Resistencia al estrés mecánico
Constituyen una red sólida y
Características:
resistente en el citoplasma de
•Filamento proteíco
la célula
•Diámetro 10 nm
•Flexibles y resistentes

Desmosoma
uniendo dos
células

Micrografía de células epiteliales, donde se aprecia la distribución de los filamentos intermedios en todo el
citoplasma y las conexiones entre células mediante los desmosomas
Modelo de ensamblaje de un filamento intermedio:
Monómero de
proteína filamentosa

Dos monómeros
idénticos se
emparejan para
formar un dímero

Dos dímeros se alinean

lado contra lado para
formar un tetrámero
antiparalelo

Dos tetrámeros
empaquetados
conjuntamente

Ocho tetrámeros
entrelazados
formando un
filamento (cuerda)
Los filamentos intermedios refuerzan a la células animales, son flexibles y
resistentes por esto le confieren resistencia a la presión mecánica. Se
estima que los Filamentos Intermedios pueden estirarse entre un 250-300%
de su longitud inicial.

Proteínas que forman los Filamentos Intermedios:

-Laminas A, B y C
-Vimentina
-Desmina
-Queratinas
-Proteínas de Neurofilamentos
 Filamentos intermedios presentes en el citoplasma
pueden ser categorizados de tres formas

Es la categoría más Subunidad

diversa. Se proteica
encuentran llamada lamina
queratinas especiales
en el pelo, las uñas y
plumas
Los filamentos intermedios en la lámina nuclear, forman
una red bidimensional que le da un soporte mecánico a la
membrana nuclear.

La lámina esta formada por una red cuadrangular

altamente organizada de filamentos de laminina nuclear.
Esta asociada con la cromatina y con la membrana nuclear.
Una enfermedad asociada a un defecto en los filamentos
intermedios es la Epidermolysis bullosa simplex, o
Síndrome de Weber-Cockayne

• Mutaciones en los genes que codifican para queratina obstaculizan la

formación de filamentos de queratina en la epidermis

• Piel es altamente vulnerable a daños mecánicos

• Esta es solo una de las 75 enfermedades humanas provocadas por

defectos en los filamentos intermedios
Microtúbulos
 Función:
Centrosoma
-Transporte intracelular

Características:
Polo mitótico
-Cilíndro de Tubulina
-Diámetro 25 nm
-Rigidez

Cuerpo basal de un cilio

Los microtúbulos derivan de una

estructura organizadora. A diferencia de los
filamentos intermedios, los microtúbulos se
extienden desde un centro organizador que
puede ser un centrosoma, un polo mitótico
o cuerpo basal de un cilio
Estructura de un microtúbulo
La subunidad estructural de
los microtúbulos son los
dímeros de αβ tubulina. Las
parejas de tubulina se 13
protofilamentos
asocian ordenadamente a
través de enlaces no
covalentes formando un
protofilamento. Note que la
orientación de los dímeros
es siempre la misma, lo que
le otorga una polaridad
estructural (extremo más y
menos del microtúbulo).
Trece protofilamentos se
ordenan para formar un El extremo más del microtúbulo es capaz
cilindro (pared y lumen) que de crecer a gran velocidad mientras que el
recibe el nombre de extremo menos tiene tendencia a perder
microtúbulo. subunidades si no está estabilizado.
Los dímeros de tubulina están
libres en el citoplasma unidos a
GTP. Cuando un dímero de
tubulina se une a un microtúbulo
en crecimiento se produce la
hidrólisis de una molécula de
GTP por GDP. Si la velocidad
con se unen nuevos dímeros es
mayor a la que se hidroliza el
GTP, siempre habrá un conjunto
de dímeros de tubulina en el
extremo +, que tendrán unido
GTP, a este conjunto se
denomina Casquete de GTP,
sin embargo si la hidrólisis de
GTP es rápida los dímeros de
tubulina unidos a GDP se
separarán rapidamente del
microtúbulo ya que esta
molécula es inestable.
En la mayoría de las células animales el centrosoma es el centro organizador de
los microtúbulos, donde ocurre la nucleación que es la formación de un
microtúbulo de novo. En el centrosoma están los centriolos, que son un par de
estructuras cilindricas dispuestas en forma de L, formados por 9 tripletes de
microtúbulos, que no desempeñan ninguna función en la nucleación del microtúbulo
pero si le dan estabilidad al centrosoma.
Los dímeros de αβ-tubulina se polimeriza desde sitios de nucleación en el
centrosoma formados por anillos de ! tubulina (gama tubulina), creciendo a partir
de estos dejando el extremo menos inmerso en el centrosoma y el extremo más es
el que se va alejando del centrosoma por el crecimiento del microtúbulo.
 Inestabilidad dinámica

Cada microtúbulos crece y se contrae de forma independiente de sus

vecinos. El conjunto de microtúbulos anclados en un centrosoma está
cambiando continuamente, nuevos microtúbulos crecen (flechas rojas) y
los microtúbulos viejos encogen (flechas azules). Esta polimerización y
despolimerización de los microtúbulos se denomina inestabiidad
dinámica.
La estabilización selectiva de los microtúbulos puede polarizar a la célula

Los microtúbulos contribuyen a la organización de los organelos de una

célula eucarionte

Aparato de Golgi Reticulo endoplásmico Aparato de Golgi

 Cilios
• Estructuras de 0.25 μm de diámetro

• Un cilio contiene un centro de microtúbulos estables

• Funciones: mover fluidos sobre la superficie celular o propulsar el

movimiento de una célula a través de un fluido
 Flagelos
Los flagelos propulsan a la célula mediante movimientos ondulatorios
repetidos, como por ejemplo, el de los espermatozoides
 Flagelos
El movimiento de la dineína induce la curvatura del flagelo, por la
unión de las proteínas flexibles de unión
La estructura de los microtúbulos de los cilios y flagelos es diferente a
la citoplasmática, presentando una distribución 9+2, llamado axonema
Proteínas accesorias

Modificaciones
covalentes de las
subunidades de los
filamentos regulan
algunas de sus
propiedades pero la
mayoría de la regulación
la llevan a cabo un amplio
grupo de proteínas
accesorias asociadas
con los microtúbulos.
Proteínas accesorias unidas al citoesqueléto

Todos estos diferentes tipos de

filamentos del citoesqueleto
serían inútiles sin los cientos de
proteínas accesorias que los
unen al resto de los
componentes celulares y también
entre ellos.
Las proteínas accesorias son
esenciales para el ensamblaje de
los filamentos.
Un tipo de proteínas accesorias
son las proteínas motoras que
convierten ATP en energía
mecánica para mover organelos
por los filamentos o los
filamentos mismos. Microtúbulos
Microfilamentos o filamentos de actina
ADN
Figure 16-1 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
 Motores moleculares
Las proteínas motoras se unen a filamentos con polaridad del
citoesqueleto y usan energía proveniente de la hidrólisis del ATP para
moverse por ellos.
Hay muchos tipos y difieren en:
•El tipo de filamento al que se
unen (actina o microtúbulo)
•La dirección en la que se mueven
•La carga que transportan

Muchas proteínas motoras llevan

Todas las proteínas motoras se asocian a
su filamento por un dominio motor
(cabeza) que también hidroliza al ATP y
determina la dirección del movimiento. La
cola determina la carga (función
biológica).
organelos a un lugar más
apropiado dentro de la célula.
Otras hacen que los filamentos se
tensen o se deslicen
produciendo, por ejemplo que
ocurra la contracción muscular, el
movimiento de los cilios o la
citoquinesis.
https://www.youtube.com/embed/y-uuk4Pr2i8
Existen 2 tipos de proteínas motoras que se
asocian a los microtúbulos:

1. Kinesinas
Se mueven a lo largo de
microtúbulos hacia el extremo (+).
Los seres humanos tenemos 45 tipos
diferentes de kinesinas.
2. Dineínas
Se mueven a lo largo de
microtúbulos hacia el
extremo (-).
Muy similares a las kinesinas.
 Desplazamiento a lo largo de los microtúbulos

Las distintas proteínas motoras transportan sustancias a lo largo de los

microtúbulos. La mayoría de las quinesinas se desplazan hacia el
extremo más de los microtúbulos, mientras que las dineínas se
desplazan hacia el extremo menos. Se piensa que cada una es
responsable del transporte de material distinto, según lo determina la
cola de las proteínas motoras
Motores moleculares

https://www.youtube.com/watch?v=tMKlPDBRJ1E
Filamentos de actina
 Filamentos de actina
Los filamentos de actina permiten que las células eucariontes adopten
una diversidad de formas y cumplan distintas funciones

Microvellosidades Haces contráctiles Protrusiones laminadas Anillo contráctil

en el citoplasma y digitiformes del borde durante la división
de avance de una célula celular
en movimiento
Características:
-Cadenas de actina Función:
-Diámetro 7 nm
-Flexibles -Desplazamiento celular
-Forman Aproximadamnete el 10% de
las proteínas citosólicas
Filamentos de actina

Los filamentos de actina

son hebras proteicas
delgadas y flexibles.
Cada filamento es una
cadena trenzada de
idénticas moléculas
globulares de α y β
actina.

Los filamentos de actina

son más delgados,
flexibles y cortos que un
microtúbulo.
 Filamentos de actina
La subunidad de los filamentos de actina
es un polipéptido globular.
Cada subunidad de actina posee un sitio
de unión para ATP y se ensamblan
direccionalmente.
Los filamentos de actina están formados
por dos protofilamentos paralelos
enrollados sobre si mismos en una hélice.

La hidrólisis de ATP reduce la estabilidad

del polímero de actina. Los monómeros de
actina presentes en el citosol son
potadores de ATP, el cual es hidrolizado a
ADP poco después del ensamblado en un
filamento en crecimiento, esto hace que el
filamento de actina sea muy dinámico.
Factores de nucleación de actina aceleran la polimerización y
generan filamentos lineales o ramificados
Además de la disponibilidad de
subunidades de actina activas, un segundo
requisito previo para la polimerización de
actina celular es la nucleación de los
filamentos. En la mayoría de los casos, la
nucleación de la actina es catalizada por
uno de dos tipos diferentes de factores: el
Arp 2/3 complejo o las forminas. El primero
de ellos es un complejo de proteínas que
incluye dos proteínas relacionadas con la
actina, o ARP, el complejo Arp 2/3 nuclea
los filamentos de actina en crecimiento
desde el extremo menos, lo que permite la
elongación rápida en el extremo más. El
complejo se puede unir a un lado de otro
de filamentos de actina, mientras que
queda unido al extremo menos del
filamento que se ha nucleado,
construyendo de ese modo los filamentos
individuales en una red en forma de árbol. Figure 16-16 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2015)
Factores de nucleación de actina aceleran la polimerización y
generan filamentos lineales o ramificados
Las Forminas son proteínas diméricas que nuclean el crecimiento de filamentos
rectos, no ramificados, que pueden ser reticulados por otras proteínas para formar
haces paralelos. Cada subunidad de formina tiene un sitio de unión para la actina
monomérica. El dímero de formina se mantiene unida a una de las dos
subunidades de actina expuestas y permite que una nueva subunidad se ensamble
permitiendo con esto un crecimiento rápido del extremo del filamento. Muchas
forminas están conectadas indirectamente a la membrana plasmática permitiendo
la inserción de los filamentos de actina directamente debajo de la superficie de la
membrana.

Figure 16-17 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2015)

Modelo que explica cómo las fuerzas generadas en el córtex
rico en actina podrían desplazar la célula hacia adelante
Las fuerzas generadas en
el córtex celular rico en
actina mueven la célula
hacia delante. La
polimerización de la actina
en el borde activo de la
célula (lamelopodio,
filopodio) empuja a la
membrana plasmática
hacia adelante, cuando se
agrega citocalasina estas
estructuras desaparecen y
se detiene el movimiento.
Proteínas accesorias

Modificaciones
covalentes de las
subunidades de los
filamentos regulan
algunas de sus
propiedades pero la
mayoría de la regulación
la llevan a cabo un amplio
grupo de proteínas
accesorias asociadas
con los filamentos de
actina.
Proteínas motoras que se asocian al
citoesqueleto:
1. Miosinas
Actina asociada a Miosinas forman
estructuras contráctiles, las
proteínas motoras dependientes de
actina pertenecen a la familia de las
miosinas.

Se encuentra en todos los tipos de

células, actividad motora
dependiente de ATP.
La cola corta de una molécula de miosina I contiene sitios de unión a
diversos componentes de la célula, incluidas las membranas. La cabeza
de la miosina se desplaza hacia el extremo más del filamento de actina.
La familia de la miosina II se encuentra fundamentalmente en el músculo,
aunque también aparece en otras células. Éstas tienen dos cabezas con
actividad motora y capacidad de hidrólisis de ATP.
El ciclo de cambio
estructurales usados por
miosina para desplazarse
por un filamento de Separación: al unirse el
ATP la miosina se
actina. separa de la actina.

Activación: el ATP es
hidrolizado extendiendo a

Figure 16-74 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)

la cabeza de la miosina.

Unión: la miosina se
une a la actina y cuando
se libera el Pi esta unión
se fortalece.

Golpe de fuerza: cuando

el ADP se libera la
miosina se pliega
desplazando el filamento
de actina.
https://www.youtube.com/embed/C4fmTtO1bbo
Células plurinucleadas (llamadas también fibras musculares).

El citoplasma formado por numerosas miofibrillas. Los elementos contráctiles de

la célula muscular, las que pueden ser tan largas como la propia célula muscular.
Actina, miosina y contracción muscular
Una célula muscular esquelética contiene numerosas miofibrillas
formadas por una cadena repetida de sarcómeros, los cuales están
formados por filamentos de actina y filamentos de miosina II
 La contracción muscular se inicia por un aumento repentino de
la concentración de Ca2+ citosólico.

Al llegar la señal del nervio motor dispara

un potencial de acción a través de la
membrana plasmática (túbulos T) lo que
genera la apertura de canales de calcio
ubicados en el retículo sarcoplásmico, el
flujo de iones Ca2+ en dirección al citosol
inicia la contracción de cada una de las
miofibrillas.
 La Troponina y la Tropomiosina median la regulación de la
contracción del músculo esquelético por el Ca2+

La Tropomiosina es una proteína en forma de varilla que se une al surco de

la hélice de actina bloqueando la unión entre actina y miosina II. La
troponina esta formada por tres polipeptidos T, I y C. La unión de calcio a la
troponina C determina que las otras subunidades de troponina (T e I)
permitan que la tropomiosina se separe del filamento de actina para
permitir la unión de la actina con la miosina y se lleve a cabo la contracción
muscular.