CALIDAD PROTEICA

Métodos para evaluar la

calidad de las proteínas en
los alimentos

Programa educativo*
Desarrollado por Dupont Protein Technologies en
cooperación con la American Soybean Association
Mod 1/2002
 CALIDAD PROTEICA
Métodos para evaluar la
calidad de las proteínas en
los alimentos

*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional,

Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.
Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica y
Química de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf,
Instituto Pasteur de Lille, Francia
Traducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutrición
y Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.
 FUNCIÓN Y COMPONENTES DE
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son esenciales para la
formación y mantenimiento de los tejidos
corporales
Los aminoácidos son los elementos
estructurales de las proteínas
Las proteínas de plantas y animales
están formados por 20 aminoácidos
esenciales
Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia:
W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 COMPOSICIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas están formadas por
20 α-aminoácidos en configuración
L.
Los aminoácidos están compuestos
por carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, y algunos por azufre.
Los aminoácidos se diferencian por
sus cadenas laterales.
 ESTRUCTURA BÁSICA DE UN
AMINOÁCIDO
H

R C COOH

NH2

R = cadenas laterales de diferente composición

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia:
W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS

Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 AMINOÁCIDOS DE LAS
PROTEÍNAS
1: Cadenas laterales no polares
– alanina (Ala)
– glicina (Gly)
– isoleucina (Ile)
– leucina (Leu)
– metionina (Met)
– valina (Val)
2: Cadenas laterales polares no
cargadas (hidrofílicas)
– asparragina (Asp-NH2)
– cisteina (Cys)
– glutamina (Glu-NH2)
– prolina (Pro)
– serina (Ser)
– treonina (Thr)
3: Cadenas laterales
cargadas positivamente
– arginina (Arg)
– histidina (His)
– lisina (Lys)
4: Cadenas laterales
cargadas negativamente
– ácido aspártico (Asp)
– ácido glutámico (Glu)
5: Cadenas laterales
aromáticas
– fenilalanina (Phe)
– triptófano (Trp)
– tirosina (Tyr)
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos pueden formar iones en
solución acuosa
Alguna de las propiedades dependen de
su distribución desigual de cargas.
En solución acuosa, los aminoácidos se
comportan como moléculas anfóteras:

R CH COO¯
+
NH3
 ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos (excepto la glicina)
tienen actividad óptica debido a un átomo
de C asimétrico en posición α.
Los aminoácidos de proteínas animales y
vegetales son siempre isómeros L.
COO¯ COO¯
H C
+
NH3 +
NH3 C H

D-Alanina CH3 CH3 L-Alanina

 UNIONES DE LOS
AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS
y PROTEÍNAS
Los aminoácidos se
O H unen unos a otros por
enlaces tipo amida
H (también enlace
C CR2 peptídico)
R1C N Hasta 10 aminoácidos:
COO- péptidos
+
NH3
H
Más de 10 aminoácidos:
proteínas
R1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos
 TIPOS DE PROTEÍNAS
Las proteínas pueden dividirse en dos
grupos:
– Homoproteínas, que contienen sólo
aminoácidos
– Heteroproteínas, que contienen además una
parte no proteíca o grupo prostético
nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-,
metalo-proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas están caracterizadas por su
secuencia de aminoácidos y su
conformación o estructura tridimensional:
Estructura primaria: secuencia de
aminoácidos
Estructura secundaria y terciaria: ordenación
tridimensional de la cadena polipeptídica
Estructura cuaternaria: colocación de varias
cadenas polipeptídicas juntas
 PRINCIPALES TIPOS DE
PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas
Función estructural principalmente
Formadas por una estructura secundaria simple y
repetitiva (estructura α-hélice y β-lámina)
Por ejemplo: queratina, colágeno (α-hélice), fibra de seda

(estructura β-lámina)

Proteínas globulares
– Proteínas biológicamente activas
– Estructura terciaria compleja generalmente con
varios tipos de interacciones secundarias en la
propia cadena polipeptídica
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Física: Química:
– Calentamiento – Ácidos
– Enfriamiento – Bases
– Tratamiento – Metales
mecánico – Disolventes
– Presión hidrostática orgánicos
– Radiación
 EFECTOS DE LA
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
Cambios en la solubilidad por exposición de las
unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicas
Cambios en la capacidad de absorción de agua
Pérdida de actividad biológica
Mayor riesgo de ataque químico por exposición
de otros enlaces peptídicos
Cambios en la viscosidad de las soluciones
Disminución de la capacidad de cristalización
PROPIEDADES FUNCIONALES DE
LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
Hidratación Formación de masa
Solubilidad Emulsificación
Viscosidad Formación espuma
Gelificación Captación de aromas
Textura Interacción con otros
componentes de los
alimentos
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
Los aminoácidos en las proteínas alimentarias
pueden clasificarse como:
Esenciales – la síntesis corporal no es
suficiente para cubrir las necesidades
No esenciales – pueden ser sintetizados
por el organismo
Condicionalmente esenciales – son
esenciales bajo ciertas condiciones

Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Histidina*** Metionina* (y Cisteina)

Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina)
Leucina Treonina
Lisina Triptófano
Valina * necesario para la síntesis de cisteina
** necesario para la síntesis de tirosina
*** necesario sólo para niños

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.

Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
 PROTEÍNAS COMPLETAS E
INCOMPLETAS
Proteínas completas (equilibradas) –
proteínas alimentarias que contienen los 9
aminoácidos esenciales en concentración
suficiente para cubrir las necesidades de los
seres humanos

Proteínas incompletas (no equilibradas) –

proteínas alimentarias deficientes en 1
aminoácido o más de los 9 aminoácidos
esenciales

Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition.

St. Louis (MO): Mosby, 1995.
 PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1
Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y
aminoácidos esenciales se pueden cubrir –
– Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s)
completa(s)
– Consumiendo una cantidad suficiente y variada de
proteínas incompletas
– Combinando proteínas completas con proteínas
incompletas2

Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a

lo largo del día3
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart,
1998
2 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.
3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
 EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE
LAS PROTEÍNAS
Contenido en aminoácidos de la proteína
alimentaria

Digestibilidad

Requerimientos de aminoácidos:
– Basados en un patrón estándar de
requerimientos de aminoácidos para un
grupo de edad determinado
– Requerimientos para preescolares de 2-
5 años usados como estándar para toda
la población a partir de 1 año de edad.
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling;
state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106
 DISPONIBILIDAD DE
AMINOÁCIDOS
Porcentaje de digestión y absorción
Proteína animal: 90 %
Proteína vegetal: 60 – 70 %
Digestibilidad de las proteínas limitada debido a :
– Efectos de la conformación estructural de las
proteínas
– Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos
nucleicos, celulosa
– Factores antinutricionales
– Tamaño y superficie de la partícula de la proteína
– Tratamiento térmico
– Diferencias biológicas entre individuos
Cheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften,
Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992
 MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE
LA CALIDAD de las proteínas
Ejemplos de metodologías biológicas
tradicionales incluyen1,2 –
– Valor biológico (BV)
– Utilización de las proteínas neta (NPU)
– Coeficiente de eficacia biológica (PER )
La nueva metodología es3 –
– Puntuación de los aminoácidos de las
proteínas corregida según su digestibilidad
(PDCAAS)
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999
3 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food
and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA
– PER

Método tradicional de evaluación de la calidad

de las proteínas en Estados Unidos, PER1
– Método estándar para la evaluación de la
calidad de las proteínas alimentarias en la
industria alimentaria

1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.

COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA –
PER
Medida de la capacidad de una proteína para
mantener el crecimiento de una rata joven en
crecimiento, no en seres humanos
– Las ratas en crecimiento necesitan más
aminoácidos que contengan azufre, como la
metionina
– Los aminoácidos con azufre se consideran
aminoácidos limitantes en la proteína de soja

El usar las necesidades de aminoácidos de las

ratas nos lleva a-
– Sobreestimar la calidad de las proteínas de
una proteína animal
– Infravalorar la calidad de las proteínas de una
proteína vegetal
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.
Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDAS
SEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAAS
Los factores usados en el cálculo del PDCAAS
son –
– Contenido de los aminoácidos esenciales de
la proteína alimentaria
– Digestibilidad
– Capacidad para suministrar los aminoácidos
indispensables en cantidad suficiente para
cubrir las necesidades humanas

Considera los requerimientos de los

preescolares de 2 a 5 años– requerimientos de
todos los grupos excepto los menores de 2 años

La máxima puntuación posible es 1.0

 CÁLCULO DEL PDCAAS
1. Análisis del contenido de nitrógeno
2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)
3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)
4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir)
mg de IAA en 1 g de proteína ensayada
mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*
5. Determinación de la digestibilidad
6. Cálculo del PDCAAS:
PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad
verdadera de la proteína

* 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern.

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.
Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS
PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS
CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA
Proteína de Digestibilidad* Patrón de
Aminoácidos soja aislada* (AA X 97%) referencia
indispensables (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) PDCAAS
Histidina 26 25.2 19 1.3
Isoleucina 49 47.5 28 1.7
Leucina 82 79.5 66 1.2
Lisina 63 61.1 58 1.1
Metionina
y Cisteina† 26 25.2 25 1.0
Fenilalanina
y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4
Treonina 38 36.9 34 1.1
Triftófano 13 12.6 11 1.1
Valina 50 48.5 35 1.4
PDCAAS = 1.0
AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos.
* Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International.
† Metionina es un precursor de Cisteina.
‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
 REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE
AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU)
100 Contenido de aminoácidos de
la proteína de soja aislada*
80 Patrón de edad 2 a 5 años†
Proteína

Patrón de edad 10- 12 años†

of Protein

60 Patrón adulto†
mg/gde

40
mg/g

20

0
HIS ILE LEU LYS MET + PHE + THR TRY VAL
CYS TYR
HIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina;
PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina
* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO ® Brand
Isolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.
† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultiva
de Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE
LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE
AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAAS
En 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptó
el PDCAAS como método estándar para el cálculo de la
Ingesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en el
etiquetado de alimentos ya que –
El PDCAAS está basado en los requerimientos de
aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la
evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias
consumidos por humanos

El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural

Organization/World Health Organization (FAO/OMS),
organismo internacional, con experiencia en el
establecimiento de tales estándares

FDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.

 FUENTES DE PROTEÍNAS
ANIMALES Y VEGETALES
Tradicionalmente –
– Las proteínas animales son consideradas como
completas debido a su composición en
aminoácidos
– Todas las proteínas de plantas son consideradas
incompletas debido a su composición en
aminoácidos
Actualmente –
– Algunos productos de proteínas de soja y de
proteínas animales tienen una composición
completa de aminoácidos
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA
-PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA
DE PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS
Isolated
Proteína Soyaislada
de soja Protein 1.00*

Caseína
Casein 1.00†
Clara de
Egghuevo
White 1.00†
Harina de guisantes
Pea Flour 0.69†

Kidney Beans
Frijol (Canned)
(enlatado) 0.68†
Pinto
Judías Beans (Canned)
pintas(enlatadas) 0.63†

Wholeentero
Trigo Wheat 0.40†

0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00

PDCAAS
* Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein
Technologies International as determined through actual analysis.
† Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert
Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS -
RESUMEN
Los aminoácidos son los bloques formadores de
proteínas, que son esenciales para la formación y
mantenimiento de los tejidos corporales

El cuerpo no puede sintetizar aminoácidos

esenciales en cantidades adecuadas para sus
necesidades; por lo tanto, necesitamos
obtenerlos por la dieta

La calidad de las proteínas de los alimentos

depende de su digestibilidad y de su capacidad
para proveer todos los aminoácidos esenciales
necesarios para cubrir los requerimientos
humanos
 RESUMEN
El PDCAAS es mejor que otros métodos para la
evaluación de la calidad de las proteínas
alimentarias para humanos

La proteína de soja aislada, con un PDCAAS de

1.0, es una proteína completa y tiene la misma
puntuación que la proteína de la leche y la de la
clara del huevo
Conceptos clave
Conceptos clave
Conceptos clave
Bibliografía