SUBGRUPO # 6

LECCIÓN # 1
¿Cuál es la importancia del aminoácido Asparagina?
Asparagina + Aspartato Oxalacetato
Mencione los aminoácidos alifáticos
Leucina, isoleucina, valina, alanina y glicina
¿Cuáles son las aminotransferasas de importancia medica?
Aminotransferasas de aspartato o ASP o TGO
Aminotransferasas de alanina o ALT o TGP
¿Cuáles son los aminoácidos que contienen azufre?
Cisteína y metionina
Describa las propiedades de los aminoácidos.

 Acido-base.
 Bioquímicas
 Ópticas.
¿Qué importancia tiene el aminoácido tirosina?
- Precursor de catecolaminas y hormonas tiroideas
- Permite la transmisión de las señales del SNC
¿Cuáles son las enzimas que catalizan las reacciones de transaminación?
Las transaminasas
En la formación del aminoácido serina, ¿Cuál es el intermediario glucolítico precursor
y la enzima que cataliza esta reacción?
Precursor: 3 Fosfoglicerato
Enzima: Fosfoglicerato deshidrogenasa
Mencione 4 aminoácidos levorrotatorios

- Leucina
- Metionina
- Fenilalanina
- Histidina
Que es un compuesto quiral y uno aquiral
La imagen especular de una molécula quiral no puede superponerse a ella, mientras
que la imagen especular de una molécula aquiral si puede superponerse con ella
¿Cuál es la importancia de la hidroxilina e hidroxiprolina en el organismo?
Son importantes porque se encuentran en el colágeno, y es necesaria para la síntesis del
colágeno a nivel del tejido cutáneo y de los huesos.
Mencione los aminoácidos no esenciales con sus respectivas abreviaturas.
Alanina (Ala)
Asparagina (Asn)
Aspartato (Asp)
Glutamina (Gln)
Glutamato (Glu)
Glicina (Gly)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
Arginina (Arg)
¿A qué se debe el síndrome de marasmo?
El marasmo es una forma grave de desnutrición, que consiste en la crónica desgaste de
la grasa, el músculo y otros tejidos en el cuerpo. La desnutrición ocurre cuando su cuerpo
no recibe suficientes proteínas y calorías en la dieta.
¿Por qué se dice que el aminoácido de las proteínas es L-alfa aminoácido?
Se dice que son L- alfa aminoácidos porque son biológicamente activos
Haga un cuadro sinóptico de las reacciones de los aminoácidos.

Reacciones de los aminoácidos

La transaminación (transaminasa): Necesita

la participación de un alfa cetoácido.

La descarboxilación

La racemización: Es la conversión de un
compuesto L en D, o viceversa.

¿Cómo se forma el enlace peptídico?

 El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Mencione los aminoácidos aromáticos
Fenilalanina, Tirosina y triptófano.
Porque se produce el Kwashiorkor.
Desnutrición ocasionada por una deficiencia grave de proteína en la dieta.
La estructura, propiedades y función de los aminoácidos de que parte del alfa
aminoácidos depende.
Lo antes mencionado; estructura propiedades y función dependen del grupo
funcional R del aminoácido.

LECCION # 2

¿De qué metabolitos se originan los intermediarios anfibólicos alfa Cetoglutarato y

oxalacetato?
 alfa Cetoglutarato Glutamato y glutamina
 oxalacetato Aspartato y asparagina

¿Qué clase de metabolito es la ubiquitina?

Polipéptido pequeño que Tiene la función de reciclador es decir dirigiré proteínas.

¿Para qué tipo de celulas es esencial el aminoácido asparagina?

Células en los tejidos cerebrales y nerviosos.

¿Mencione la familia sintética de aminoácido del precursor piruvato?

Alanina, Valina, Leucina

¿Cuál es la función de las proteasas intracelulares?

Hidrolizan enlaces peptídicos internos

¿Cuál es la función del complejo proteosoma – ubiquitina?

Se encarga de realizar la degradación de proteínas marcadas con ubiquitina.
¿De qué proceso se deriva la homocisteína?
Por transaminación
Mencione la familia sintética de aminoácidos a partir del precursor
alfacetoglutarato.
Glutamato, glutamina, prolina y arginina.
¿Por qué se produce la enfermedad denominada homocistinuria?
Se produce por una deficiencia de la reacción catalizada por la cistationina B-sintasa
Indique el aminoácido precursor de acetil Co A y la enzima que cataliza la reacción.
Aminoácido precursor: L- Treonina
Enzima: Acetato tiocinasa
¿Qué sucede cuando se ingiere una comida con alto contenido proteico?

Los tejidos esplácnicos liberan aminoácidos mientras que los músculos extraen aminoácidos

¿Cuál aminoácido desempeña la función de vehículo de transporte de nitrógeno en el

plasma?

La alanina

¿Por qué se produce la enfermedad de Hartnup?

No hay absorción intestinal de triptófano

¿Mediante que prueba detectamos un defecto metabólico?

Espectrometría en masa tándem

¿Cuáles son los aminoácidos que no participan en el proceso de transaminación?

Lisina

Treonina

Prolina

Hidroxiprolina

En la tirosinemia tipo dos cuales son los signos oculares que se presentan en estos pacientes

Ulceras corneales

Opacidad corneal

Porque se produce la alcaptonuria

Error congénito del metabolismo de Phe y Tyr, causado por deficiencia de HGD.

Mencione los aminoácidos que se forman a partir del intermediario oxacalacetato

 Aspartato

Asparagina

Isoleucina

Metionina

Lisina

Treonina

Cuáles son las vías por las cuales se degrada una proteína

Degradación independiente de ATP

Degradación dependiente de ATP y ubiquitina

En que consiste la ubiquitinación

Proceso por el cual se pueden degradar proteínas seleccionadas por la ubiquitina