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Motorprotein

Motorproteine sind eine von fünf Funktionsgruppen der Cytoskelettproteine, neben den
filamentären Gerüstproteinen, Brückenproteinen, Begrenzungsproteinen und Regelproteinen. Sie
sind ausgeprägte allosterische Proteine, die vornehmlich unter ATP-Verbrauch der
Bewegungserzeugung dienen teilweise aber auch Regelaufgaben übernehmen. Hauptsächlich
werden mit diesen Bewegungen biologische Lasten (Vesikel, Zellorganellen, u. a.) transportiert
bzw. Cytoskelettelemente gegeneinander verschoben.
2 Kinesinproteine die an der Schwanzdomäne verbunden sind. Oben schauen nach Links und
Rechts die Motordomänen heraus. Am unteren Ende befinden sich die Bindungsstellen für die zu
transportierende Fracht
2 Kinesinproteine die an der Schwanzdomäne verbunden sind. Oben schauen nach Links und
Rechts die Motordomänen heraus. Am unteren Ende befinden sich die Bindungsstellen für die zu
transportierende Fracht
Inhaltsverzeichnis
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* 1 Grundlegender Aufbau
o 1.1 Motordomäne
o 1.2 Schwanzdomäne
* 2 Motorproteinklassen
* 3 Verwandtschaftsverhältnisse
* 4 Einzelnachweise

Grundlegender Aufbau [Bearbeiten]

Motorproteine bestehen immer aus einer sogenannten Kopf- oder Motordomäne und einer
Schwanzdomäne.

Motordomäne [Bearbeiten]

Hiermit bindet das Protein an das Cytoskelettelement. In der Motordomäne befindet sich auch die
ATP-Bindungsstelle und die Strukturen die bei der Konformationsänderung die Bewegung des
Moleküls ausführen. In den einzelnen Familien von Motorproteinen sind die Motordomänen sehr
einheitlich und hoch konserviert.

Schwanzdomäne [Bearbeiten]

Hier befinden sich die Bindungsstellen für die Last, die transportiert werden soll. Der Aufbau der
Schwanzdomäne legt außerdem fest, ob sich mehrere Proteine zu größeren Komplexen
zusammenlagern können. Der Aufbau der Schwanzdomäne ist sehr variabel.

Motorproteinklassen [Bearbeiten]

* Kinesin: Bindet an Mikrotubuli. Bildet meistens Dimere. Die Bewegungsrichtung von Kinesin
ist meistens vom Minus- zum Plusende des Mikrotubulus. Es dient in erster Linie dem Transport
von Zellorganellen und Vesikeln. z. B. werden Vesikel mit Neurotransmittern mittels Kinesin in
den Nervenzellen vom Zellkern über das Axon zur Synapse transportiert. Es handelt sich also in
den meisten Fällen um einen Transport vom Zellkern zur Zellmembran. Kinesin hat auch wichtige
regulatorische Funktionen bei der Zellteilung.
* Dynein: Dyneine bilden meistens Dimere und binden an Mikrotubuli. Ihre Bewegungsrichtung
ist meistens vom Plus- zum Minusende eines Mikrotubulus (Von der Zellmembran zum Zellkern).
Es gibt spezielle Arten von Dynein die im Axonema von Cilien und Geißeln vorkommen.
* Myosin: Myosine binden an Aktinfilamente und können hier ebenfalls als Dimere Vesikel oder
ähnliches transportieren. Ihre Bewegungsrichtung ist meistens vom Minus- zum Plusende eines
Aktinfilaments (Ausnahme: Myosin VI [1]). Weiterhin dienen Myosine dem Verschieben von
Cytoskelettelementen gegeneinander. Sie übernehmen deshalb z. B. Funktionen bei der
Zelladhäsion, der Endo- und Exocytose, Zellfortbewegung durch kriechen, im allgemeinen
Verformung von Zellen (z. B. Muskelkontraktion) etc. Myosin ist ein Motorprotein das nur in
Eukaryoten vorkommt, hier allerdings immer.
* Prestin: Ein sehr schnell bewegliches Motorprotein der äußeren Haarzellen des Innenohrs.
Immunolokalisierung zeigt, dass Prestin in den lateralen Plasmamembranen der äußeren
Haarzellen zu finden ist. Das ist der Bereich, in dem Elektromotilität auftritt. Prestin (molare
Masse: 80 kDa) gehört zur Familie der Anionen-Transporter, SLC26. Die Proteine dieser Familie
sind strukturell gut erhalten und können den elektroneutralen Austausch von Chloriden und
Karbonaten durch die Plasmamembrane von Säugetierzellen vermitteln. Zwei Anionen erweisen
sich dabei als wichtig für die Motilität der äußeren Haarzellen. Im Unterschied zu den
enzymatisch betriebenen Motorproteinen bewirkt beim Prestin die direkte Umwandlung
elektrischer Spannungen eine mechanische Verschiebung. Damit wird eine gegenüber zellulären
Motorproteinen um Größenordnungen schnellere Motilität erreicht. Um diese Wirkung entfalten zu
können, wird das Protein auf kurzem Weg direkt von den sensorischen Elementen der äußeren
Haarzellen angesteuert.

Verwandtschaftsverhältnisse [Bearbeiten]

Durch Strukturalanysen konnte gezeigt werden, dass Myosin und Kinesin einen sehr ähnlichen
Kern in der Motordomäne besitzen in dem sich die ATP-Bindungsstelle befindet und die
Konformationsänderung des Proteins ihren Anfang nimmt. Es wird deshalb vermutet, dass
Myosin und Kinesin einen gemeinsamen evolutionären Ursprung haben.

Obwohl Kinesin und Dynein Mikrotubuli als Schienensystem verwenden, konnte kein
gemeinsamer Ursprung erkannt werden.

Eine funktionelle Verwandtschaft besteht auch zu den G-Proteinen die durch GTP-Verbrauch
eine Konformationsänderung durchmachen, diese Konformationsänderung allerdings in erster
Linie zur Signalweiterleitung verwenden.

Zytoskelett
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Das Zytoskelett (griech. kytos – Zelle) (auch Cytoskelett oder Zellskelett) ist ein aus Proteinen
aufgebautes Netzwerk im Zytoplasma jeder Zelle und besteht aus dynamisch auf- und
abbaubaren, dünnen, fadenförmigen Zellstrukturen (Filamenten). Es ist verantwortlich für die
mechanische Stabilisierung der Zelle und ihre äußere Form, für aktive Bewegungen der Zelle als
Ganzes, sowie für Bewegungen und Transporte innerhalb der Zelle.

Der Name „Zellskelett“ kommt sicherlich von der Erscheinung dieser Strukturen im
Fluoreszenzmikroskop, ist aber irreführend, weil es sich beim Zytoskelett nicht um ein steifes
Skelett oder Gerüst handelt, sondern um ein außerordentlich flexibles Geflecht von Strukturen.
Das gilt für alle drei Typen von Zytoskelettkomponenten. Man weiß inzwischen auch, dass
Zytoskelettelemente nicht nur für die mechanische Stabilität, sondern auch für sensorische
Funktionen wie die Signalübertragung zwischen Zellen unerlässlich sind.
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* 1 Das eukaryotische Zytoskelett


o 1.1 Mikrotubuli
o 1.2 Aktinfilamente
o 1.3 Intermediärfilamente
* 2 Das prokaryotische Zytoskelett
* 3 Einzelnachweise
* 4 Weblinks

Das eukaryotische Zytoskelett [Bearbeiten]


Endothelzellen unter dem Mikroskop. Die Mikrotubuli sind in grün, Aktinfilamente sind in rot
markiert worden. Die Zellkerne sind blau markiert.

Das Wort Zytoskelett wurde 1931 vom Embryologen Paul Wintrebert geprägt, der darüber
spekulierte, wie es Eizellen gelingen könnte, ihre interne Organisation zu erhalten, wenn sie
durch den engen weiblichen reduktiven Trakt wandern müssen. Aus den starken auf die Eizelle
einwirkenden Deformationskräften leitet Wintrebert die Notwendigkeit der Existenz eines
Zytoskeletts („cytosquelette“) ab.[1]

In der eukaryotischen Zelle unterscheidet man drei Klassen von Zytoskelettfilamenten, die jeweils
von unterschiedlichen Proteinen bzw. Proteinklassen gebildet werden, spezifische Begleitproteine
besitzen und sich auf jeweils verschiedene Weise an den Aufgaben des Zytoskeletts beteiligen:

* Aktinfilamente,
* Intermediärfilamente,
* Mikrotubuli.

Alle drei Klassen sind an der mechanischen Stabilisierung der Zelle beteiligt.
Oberflächendifferenzierungen werden durch Actinfilamente und Mikrotubuli unterstützt. Auch alle
Formen aktiver Bewegung erfolgen entlang dieser beiden Filamenttypen, da sie über spezifische
Motorproteine verfügen.

Generell sind die Strukturen des Zytoskeletts mit für die Aufgabe und den Proteintyp spezifischen
Begleitproteinen (u.a. Adaptorproteine und Motorproteine) assoziiert, die die Filamente
stabilisieren, sich an ihnen bewegen oder sie mit anderen Strukturen verbinden (siehe
beispielsweise Profilin).

Mikrotubuli [Bearbeiten]

Auffälligste Bestandteile des Zytoskeletts sind die Mikrotubuli, Hohlzylinder mit einem
Durchmesser von 25 nm, die sich aus dem Protein Tubulin zusammensetzen. Intrazellulär sind
sie mit ihren Motorproteinen Dynein und Kinesin für längere Transportvorgänge und die
Bewegungen bzw. Befestigung der Organellen im Zytosol zuständig. Im Falle der Mitosespindel
werden die replizierten Chromosomen an die beiden Kernpole gezogen. Mikrotubuli beteiligen
sich nur wenig an der mechanischen Stabilisierung, sie stellen allerdings das charakteristische
Binnengerüst der beweglichen Kinozilien.

Der Auf- und Abbau der Mikrotubuli kann sehr dynamisch durchgeführt werden und geht vom
Zentrosom aus.

Aktinfilamente [Bearbeiten]

Aktinfilamente (auch Mikrofilamente) sind Fasern mit 7 nm Durchmesser, die aus Aktin bestehen.
Vor allem in netzartigen Anordnungen unterhalb der Plasmamembran und in
Membranausbuchtungen (Mikrovilli, Pseudopodien) stabilisieren sie die äußere Form der Zelle,
halten membranständige Proteine an ihrem Platz und ziehen in bestimmte Zelljunktionen ein
(Adhärens-Kontakt). Auch sie können dynamisch auf- und abgebaut werden.

Die Motorproteine des Aktin bilden die Proteinklasse der Myosine. Auf der Aktin-Myosin-
Interaktion basiert nicht nur die Bewegung der Muskulatur, sondern Myosine verspannen auch
die Actinfilamente zur Stabilisierung und sorgen für den Kurzstreckentransport zum Beispiel von
Vesikeln zur Plasmamembran (während der Langstreckentransport von Mikrotubuli/Dynein und
Kinesin übernommen wird).

Intermediärfilamente [Bearbeiten]

Unter dem Begriff Intermediärfilamente fasst man eine Reihe von Proteinfilamenten zusammen,
welche alle sehr ähnliche Eigenschaften aufweisen. Ihr Durchmesser beträgt um die 10 nm (8 bis
11 nm), und sie können, da sie deutlich stabiler als Mikrotubuli und Aktinfilamente sind, am
besten mechanische Zugkräfte aufnehmen. Aus diesem Grund dienen sie hauptsächlich der
mechanischen Stabilisierung der Zellen. Sie bilden deren Stützgerüst und strahlen in bestimmte
Zellverbindungen ein (Desmosomen, Hemidesmosomen).

Bei Arthropoden und Pflanzen kommen Intermediärfilamente nicht vor.

Das prokaryotische Zytoskelett [Bearbeiten]

Heute weiß man, dass auch prokaryotische Zellen über Proteine verfügen, die als homolog bzw.
analog zu den Proteinen aller drei eukaryotischen Proteinklassen angesehen werden. Sie sind
zwar evolutionär so weit voneinander entfernt, dass ein Vergleich der Aminosäuresequenz allein
noch keine Verwandtschaft aufzeigt. Die prokaryotischen Proteine bilden aber Strukturen, deren
Ähnlichkeit mit den eukaryotischen in Aufbau und Funktion ein klares Zeichen für die
Verwandtschaft ist.

Als Tubulin-Homolog wurde FtsZ gefunden, als Actin-Homolog FtsA. Diese Proteine sind
insbesondere an Zellteilungsprozessen beteiligt. FtsZ-Proteine werden in Pflanzen von einer
kleinen Genfamilie im Zellkern kodiert. Ihre Proteine werden zumeist in die Chloroplasten
importiert, wo sie an der Teilung dieser Zellorganellen mitwirken. Aus Versuchen am Laubmoos
Physcomitrella patens ist bekannt, dass die FtsZ-Proteine auch ein komplexes Netzwerk in den
Chloroplasten ausbilden koennen. Da diese Netzwerke stark an das Zytoskelett erinnert, prägte
Ralf Reski 2000 den Begriff "Plastoskelett" für diese Struktur und postulierte, dass sie ähnlich
komplexe Funktionen in den Plastiden ausfüllt, wie das Zytoskelett für die gesamte Zelle [2][3] [4].
Zudem wurde im Bakterium Caulobacter crescentus das Crescentin gefunden, das in seiner
Funktion den Intermediärfilamenten gleicht.