INFORME DE LABORATORIO Nº 04

PROPIEDADES Y SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

I. INTRODUCCIÓN:

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. En la

presente practica conoceremos las proteínas del huevo, leche y haría de soja tanto
como sus propiedades teóricamente, y en practica se observara se desnaturalización
y su solubilidad.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas

simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidoso sus derivados; proteínas
conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son
necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones
biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).

II. ASPECTOS GENERALES:

AGENTES DESNATURALIZANTES

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la
desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos citar:

 Temperatura
 pH
 polaridad del disolvente
 fuerza iónica
El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la cocción del
huevo. La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de
proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan,
pierden su solubilidad y la clara del huevo deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca
de color blanco y sólida. Otro ejemplo común es la desnaturalización de la caseína de la
leche si la leche se vuelve ácida, lo que ocurre de forma natural por la fermentación de
bacterias (la leche se corta) pero que también se puede conseguir si añades limón, u otro
ácido, a la leche para bajar su pH

ESPECIFICIDAD
Los grupos funcionales de las cadenas laterales R de los aminoácidos definen una
superficie activa o centro activo, capaz de interaccionar con otras moléculas; el resto
de la cadena peptídica solo es necesaria para mantener la forma precisa de la
proteína, con el fin de que el centro activo se encuentre en la posición correcta.
 La actividad biológica de una proteína se basa en su unión selectiva con otra
molécula con geometría complementaria al centro activo de dicha proteína. Esta
unión es altamente específica y puede establecerse entre:
• Moléculas idénticas, como la asociación entre diferentes subunidades proteicas
para formar estructuras fibrosas, laminares, etc.
• Moléculas distintas, como la unión de los anticuerpos con los antígenos, la
hemoglobina con el oxígeno, las enzimas con sus sustratos, los receptores de la
membrana con sus correspondientes mensajeros (hormonas, neurotransmisores
etc.).

SOLUBILIDAD
Gran parte de las proteínas son solubles en agua e insolubles en alcohol y en
disolventes de lípidos. La solubilidad de las proteínas en agua se basa en la
interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas por la
superficie de la proteína con las moléculas de agua.
DESNATURALIZACIÓN
Es la pérdida parcial o total de los niveles de estructura superiores al primario, o
conformación espacial, cuando se somete a la proteína a condiciones ambientales
desfavorables, teniendo como consecuencia la pérdida de su funcionalidad.
Variaciones del pH, cambios de temperatura, radiaciones, y diversas sustancias
pueden producir la desnaturalización de las proteínas. Esta puede ser: reversible o
irreversible.
Reversible. Cuando las condiciones ambientales que la provocan duran poco tiempo
o son poco intensas. Al cesar las condiciones desfavorables, la proteína se pliega de
nuevo y adopta su conformación original (desnaturalización).
Irreversible. Cuando los cambios ambientales son intensos y persistentes, los
filamentos proteicos son incapaces de recuperar su forma original y permanecen de
modo irreversible en su estado lineal (fibroso), insolubles en agua y sin actividad
biológica.

FUNCION DE LAS PROTEINAS:

Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente.
Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo.
Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.
Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños.
Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a
donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de
la sangre.
Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a
cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

III. MATERIALES:
 PH- metro y papel  Agua destilada
indicador  Clarara de huevo
 Cocina eléctrica  Harina de soja
 Licuadora  leche
 Piceta  Embudo
  Papel filtro  Pipeta de 1,2,5 ml
 Bageta  Erlenmeyer
 Probeta  Vasos de precipitado
REACTIVOS:
 Solución acuosa saturada de acetato de plomo
 Acido clorhídrico concentrado 1:1
 Acido tánico al 5 %
 Acido acético 0.05 N y 0.1 M
 Solución de NaCl 10&
 Alcohol etílico

PROTEINAS DEL HUEVO:

OBJETIVO:
Observar y estudiar las propiedades de solubilidad y desnaturalización de las
proteínas de la clara del huevo.
FUNDAMENTO: estas son antimicrobiamas, ovalbumina 54%, conalbumina
13%, ovomucoide 11%, lisozima 3.5 %. Además de las proteínas, encontramos
otros nutrientes en la clara del huevo, como por ejemplo, riboflavina, niacina,
ácido fólico, vitamina B12, calcio, hierro, cobre, zinc y sodio. De las 72 calorías
que tiene el huevo, tan sólo 17 pertenecen a la clara.
PROCEDIMIEMTO:
Romper el huevo sin dañar la yema , separando de la clara.
Batir ligeramente la clara y diluir agregandole 4 partes de agua, medir el ph.
Neutralizar la disolución agregándole acido acetico diluido 0.05 N, filtrar.
 A 2ml de extracto agregar unas gotas de solución de acetato de plomo.
Observar.
 A 2ml de extracto agregar 4 ml de acido tánico al 5 %. Observar.
 A 2ml de extracto agregar 2 ml de acido clorhídrico concentrado 1:1.
Observar.

CONCLUSIONES:
 La clara de huevo presenta un ph de 7.5
 La ovoalbúmina con el acido acético presenta un ph de 4.5
 Es soluble en acetato de plomo.
 Es insoluble en acido tánico, acido clorhídrico y sulfato de amonio.
  La ovoalbúmina se desnaturaliza con el acido tánico presentando una color
melón, con un contenido lechoso suspendido.
 Se desnaturaliza con acido clorhídrico, presenta una coloración lechosa.
 Se desnaturaliza con el sulfato de amonio, presenta una coloración de parecida
a la mandioca.

 La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están

desnaturalizadas, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los
sustratos no están posicionados para hacerlo.
 La desnaturalización es irreversible.

IV. METODOLOGÍA:

MATERIA PRIMA

(CLARA DE HUEVO)

BATIDO LIGERO

PH= 7.5
+ 10ml DE H2O
DESTILADA

AÑADIR ACIDO ACETICO

BATIR

OBTENER 8ml De SOLUCIÓN DE LO

FILTRAR
PREPARADO

ZANAHORIA 10G
COGER CUATRO TUBOS
LENTEJA 3G
DE ENSAYO
TOMATE 20 G

AGREGAR EN CADA TUBO MANDARINA 20G

DE ENSAYO

2 ml + GOTAS DE 2 ml + 4 ml DE 2 ml + 2 ml DE 2 ml + 2 ml DE
ACETATO DE PLOMO ACIDO TÁNICO ACIDO SULFATO DE
CLORHIDRICO AMONIO
 PROTEINAS DE LA LECHE:

OBJETIVO:
Estudiar las proteínas de la leche y suero.
Demostrar que el punto queda 0.6 % de proteínas.

FUNDAMENTO:
El color blanco de la leche se debe a la presencia de caseína. Se aisla por
precipitación isoeléctrica.

Antiguamente se seguía una metodología de agrupación de las proteínas de la leche

en albúminas, globulinas y caseína. Actualmente, la clasificación de las proteínas
de la leche, teniendo en cuenta las principales, es tal y como se describe en la
siguiente tabla de proteínas:

g/kg
Porcentaje de proteína en la leche p/p
proteína
Caseína
Alfa-s1-caseína 10,0 30,6
Alfa-s2-caseína 2,6 8,0
Beta-caseína 10,1 30,8
Gamma-caseína 3,3 10,1
Caseína total 26,0 79,5
Proteínas del suero de la leche
Beta-lactoalbúmina 1,2 3,7
Beta-lactoglobulina 3,2 9,8
Albúminas del suero de leche 0,4 1,2
Inmunoglobulinas 0,7 2,1
Misceláneos 0,8 2,4
Proteínas totales del suero de la leche 6,3 19,3
Proteínas de las membranas de los glóbulos
0,4 1,2
grasos
Proteínas total 32,7 100

PROCEDIMIENTO:

Se desnaturaliza mediante calor coagulándose coagulándose totalmente a 85-

100 ºC. lactoalbúmina- punto isoeléctrico, pH=2-4.5; es termoestable debido a
que su molécula se encuentran gran cantidad de s-s enlace.la inmunoglobulina
se desnaturaliza a temperaturas mayores de 70ºC, crea anticuerpos y se
encuentra mayormente en el calostro. Obteniendo 2 ml de la muestra de leche
añadir 2 ml de Sulfato de amonio, hidróxido de sodio y acido
clorhídrico.observar.
CONCLUSION:
 Las proteínas de la leche son solubles en sulfato de amonio, presenta
una coloración transparente.
 Son insolubles en hidróxido de sonio, presenta una coloración amarilla
con dos nubes blancas suspendidas.
 Es insoluble en acido clorhídrico, la solución es transparente pero la
proteína se encuentra suspendida con gránulos blancos debido a su
descomposición. El pH de la leche es ligeramente ácido
(pH comprendido entre 6,6 y 6,8)
 Se ha demostrado que el punto queda 0.6 % de proteínas.
 La leche se desnaturaliza en presencia de acido, hidroxido y sulfato.
 De forma similar a lo que ocurre con el huevo, el ácido presente en el
vinagre (ácido acético) En Sulfato de amonio, hidróxido de sodio y acido
clorhídrico.
 Es capaz de producir la desnaturalización de la proteína denominada
caseína que hay en la leche.
 FLUJOGRAMA DE LA LECHE:

MATERIA PRIMA:

LECHE

45 ml DE LECHE + Hasta que llegue a

90 ml
AGUA DESTILADA

Dejar por 5 minutos Añadir 41ml de Acido Acético: 0,1N

+9ml de Acetato de Sodio

Hasta obtener 30 ml de la
FILTRAR
solución

Agregar el filtrado a los

tubos de ensayo

1er. TUBO: 2do. TUBO: 3er. TUBO:

10ml de la solución 10ml de la solución 10ml de la solución

+ 3ml de HCl + 2ml de NaOH + 5ml de Sulfato de Amonio

Poner en Baño María

 PROTEINAS DE LA HARINA DE SOJA:

OBJETIVO:
Conocer el elevado nivel de las proteínas de soja.
Estudiar las características de solubilidad y desnaturalización de sus proteínas.

FUNDAMENTO:
El 40% de la materia seca del grano de soja corresponde a la proteína. Esta
contiene todos los aminoácidos esenciales. La fracción predominante la
proteína de soja es la globulina. Esta fracción es insoluble en agua en su punto
isoeléctrico. Pero se disuelve en agua o en soluciones salinas diluidas en
valores de ph sobre o debajo de su punto isoeléctrico.
PROCEDIMIENTO:
A 10 gr. De harina de soja agregar 100 ml. De solución de cloruro de sodio al
10% en un erlenmeyer de 250 ml. Agitar 30 min. Decantar. Obtener el extracto.
Aproximadamente 125 gr. De harina de soja remojada, agregar 1 litro de agua,
licuar. Cocer durante 25 min. Filtrar con un cedazo. Medir el ph del filtrado,
agregar acido acético 0.1 M a 50 ml. para la demostración se adiciona la harina
de soja preparada con: Acetato de amonio, sulfato de amonio, acido tánico y
acido clorhídrico. Trabajando particularmente con cada reactivo. Observar.

CONCLUSION:
 Es poco soluble con sulfato de amonio, presenta una color transparente
lechoso.
 Es insoluble y se desnaturaliza con el sulfato de amonio, se precipita la
proteína en el fondo presentando una coloración blanca en un medio
líquido transparente.
 Es insoluble y se desnaturaliza con en acido clorhídrico, presenta una
coloración anaranjada con un precipitado en el fondo ligeramente
naranja.
 La harina de soja tiene a un pH de 4.5.
 La harina de soja se desnaturaliza en presencia de: acetato de amonio,
sulfato de amonio, acido tánico y acido clorhídrico.
 Es insoluble en presencia de estos reactivos.

V. REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA:

 Química de alimentos/RL.Earle/Zaragoza:Acribia(1979)
 Química de los alimentos/Owen R.fermoma/ zaragosa: acribia(2000)
 http://proteinas.org.es/proteinas-clara-huevo