AMINOÁCIDO

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un

grupo carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central. Los aminoácidos
más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos
“residuos” de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un
polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-

aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un
grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen
cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se
consideran 22, los últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman
parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos

o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena
polipeptídica supera los 50 aminoácidos (100 aminoácidos para la mayoría
de los autores) o la masa molecular total supera las 5,000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable,
definida.

CLASIFICACIÓN

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que
se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr,

T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) ,
tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina
(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M),
prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico

(Glu, E).

 Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e

histidina (His, H).
 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp,
W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

PROPIEDADES

 Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier

aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se
denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga
neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los
aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
  Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico,

lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el
plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el
desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario),
el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la
izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede
en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra
levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoácidos, pero
ello no significa que sean levógiros.

 Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc Las que
afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo
R.

ESTRUCTURAS

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de

un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un
grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

“R” representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que
el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo
carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los
cambios de pH, por eso ningún aminoácido se encuentra de esa forma,
sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su

forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en
su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es
eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido#Estructura_general_de_un
_amino.C3.A1cido

Bioquímica y procesos avanzados

Bioquímica es estudiado con muchas técnicas avanzadas para la

comprensión de los comportamientos de las células en respuesta a las
reacciones químicas. Algunas de estas nuevas técnicas de la mitad de
tiempo del siglo XX incluyen simulaciones de dinámica molecular,
microscopía de electrones, etiquetado a nivel radioisotópica,
espectroscopía de RMN, interferometría en polarización dual, difracción de
rayos x, cromatografía y similares para el estudio de la bioquímica. Los
aminoácidos tienen el átomo de carbono central, que está rodeado de 4
grupos. Y uno es el átomo de hidrógeno y dos grupos harán molécula el
aminoácido y en primer lugar, existe el grupo amino y un segundo grupo
de ácido carboxílico. Último grupo es muy exclusiva de aminoácidos cada
vez diferente. Diferentes tipos de cambios en las células se tratan en este
estudio y vías nivel metabólico de las células, incluyendo el ciclo de Krebs
y la glucolisis se abordan también en detalles debajo de la cabeza de la
bioquímica. Otro nombre para el ciclo de Krebs es el ciclo del ácido cítrico.

Muchas otras y muy menos obvias, características de la sociedad reciben

modificado y mejorado por la investigación bioquímica. La industria que se
transforma como la química biológica se utiliza para generar los nuevos
materiales con las propiedades de la novelas y a mejorar la eficiencia de
los procesos anteriores. La aplicación de la ley se basa más en la forense
bioquímica basada para dar las pruebas en las investigaciones. La
arqueología es rápido avance como investigaciones isotópicas y genéticas
de los restos ancestrales también están iluminando mucho de la historia
humana y prehistoria. Será difícil exagerar la importancia de la función
bioquímica reproduce realmente en la vida. Sin duda hay mucha mentira
transformacional y sorprendentes descubrimientos hacia adelante;
También esperamos selecciona explorar muchas oportunidades y
bioquímica posibilidad da! Tenemos diferentes ramas de la química. Sin
embargo, hay una rama que es importante estudiar y no sólo es muy
fascinante, pero también le ayuda a estar familiarizado con el propio
cuerpo. La bioquímica es el tema amplio y fascinante donde principios son
totalmente desarrollados y se ha utilizado para el estudio de
procedimientos moleculares importantes en los organismos vivos. Las
enzimas, ADN, carbohidratos, grasas y hormonas son parte de la disciplina
de la bioquímica. Ellos también examinarán la estructura de las relaciones
de la actividad de los compuestos, determinar la capacidad de inhibir el
crecimiento, así como evaluar los efectos toxicológicos sobre la vida
circundante.