“AÑO DEL DIÁLOGO Y LA RECONCILIACIÓN NACIONAL”

UNIVERSIDAD NACIONAL “JORGE BASADRE GROHMANN”

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE AGRONOMÍA

PRACTICA Nº02

“AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS-características y propiedades biológicos”

CURSO: LABORATORIO DE BIOQUIMICA

GRUPO: “A” (9 am. – 11 am.)

PROFESOR: Ing. FREY FRANCISCO ROMERO VARGAS

ALUMNO: EDWIN NAVARRO SALLUCA

CÓDIGO: 2016-108046

TACNA - PERÚ
2018

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 I. OBJETIVOS:
solución tampón o buffer (pH)
análisis grafico
AMINOACIDOS Y PEPTIDOS (pI)
II. FUNDAMENTO TEORICO:

1) AMINOACIDOS:
Estructura Los aminoácidos son compuestos orgánicos que
contienen, al menos, un grupo amino y un grupo carboxilo. En
aminoácidos de origen natural, el grupo amino ocupa siempre la
posición adyacente (α) al grupo carboxilo. Las estructuras de
los aminoácidos difieren solamente en la naturaleza de las
cadenas laterales.

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las

proteínas, constituyendo del carbono α unido a un grupo
carboxilo, a un grupo amino, un hidrogeno y un radical que
diferenciara cada aminoácido.
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su
denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y
otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las
otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y
con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R).

La fórmula general de un aminoácido es:

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La hidrólisis de cada poli péptido genera un conjunto de
aminoácidos, que se conoce
como composición de aminoácidos de la molécula. En la Figura 5.2
se muestran las
Estructuras de los 20 aminoácidos que se encuentran con
regularidad en las proteínas.

CLASES DE AMINOÁCIDOS
Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración
tridimensional final
de cada proteína, sus estructuras se analizan con cuidado en las
siguientes cuatro
subsecciones. Los aminoácidos se clasifican según su capacidad
para interactuar con
el agua.
Utilizando este criterio,
pueden distinguirse cuatro clases:

1. no polares
2. polares
3. ácidos
4. básicos.

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Titulación de los aminoácidos
Debido a que los aminoácidos contienen grupos ionizables (Cuadro
5.2), la forma
iónica predominante de estas moléculas en solución depende del
pH. La titulación de
un aminoácido ilustra el efecto del pH sobre su estructura
La titulación también es una herramienta útil para determinar la
reactividad de las cadenas laterales
de los aminoácidos. Considérese la alanina, un aminoácido
sencillo que tiene dos
grupos titulables. Durante la titulación con una base fuerte
como el NaOH, la alanina
pierde dos protones de forma escalonada.
En una solución muy ácida (p. ej., a pH O), casi
todas las moléculas de alanina se encuentran en la forma en la
que el grupo carboxilo
no está cargado.
En estas circunstancias la carga neta de la molécula es + 1,
debido
a que el grupo amonio está protonado.
Si se reduce la concentración de H+, el grupo
carboxilo pierde su protón y se transforma en un grupo
carboxilato con carga negativa.
(En un ácido poliprótico, los primeros protones que se pierden
son los del grupo
con el pKa menor.)
Una vez que el grupo carboxilo ha perdido su protón, la alanina
no tiene carga neta y es eléctricamente neutra!.
El pH al que se produce esto se de~
nomina punto isoeléctrico (pI). El punto isoeléctrico de la
alanina puede calcularse
de la siguiente manera:

Los valores de pKI y de pK2 de la alanina son, respectivamente,

2.34 y 9.7 (véase el
Cuadro 5.2). El valor de pI de la alanina es por lo tanto

Al continuar la titulación, el grupo amonio pierde su protón,

dejando el grupo amino
sin carga. Entonces la molécula tiene una carga neta negativa
debida al grupo carboxilato.
Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables tienen curvas
de titulación más
complejas. Por ejemplo, el ácido glutámico tiene un grupo
carboxilo en la cadena
lateral (Fig. 5.lOb). A pH bajo, el ácido glutámico tiene una
carga neta de + l. Al
añadir la base, el grupo carboxilo a pierde un protón para
transformarse en un grupo
carboxilato. El glutamato ahora no tiene carga neta.

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Titulación del ácido glutámico

Conforme se añade más base, el segundo grupo carboxilo pierde un

protón y la molécula
tiene una carga de -l. La adición de más base hace que el ion
amonio pierda
su protón. En este punto, el glutamato tiene una carga neta de -
2. El valor de pI del
glutamato es el del pH que se encuentra entre los valores de pK"
de los dos grupos
carboxilo (Le. , los valores a ambos lados de los zwitteriones):
pI = 2.19 ; 4.25 = 3.22
El punto isoeléctrico de la histidina es el valor de pH que se
encuentra entre los valores
de pKa de los dos grupos que contienen nitrógeno.

2) PEPTIDOS: Un péptido es una molécula que resulta de la

unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben
el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de
otro, con eliminación de una molécula de agua. Generalmente se
considera, según el autor, que los péptidos no son mayores de
50 o 100 aminoácidos. De manera también general a una cadena
poli peptídica se le considera péptido y no proteína si su
peso molecular es menor de 5.000 Dalton.
FORMACiÓN DE ENLACES PEPTíDICOS

Los polipéptidos son polímeros lineales

formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Los enlaces peptídicos son enlaces amida que se forman cuando el
par de electrones sin
compartir del átomo de nitrógeno amino a de un aminoácido ataca
al carbono carboxilo
a de otro en una reacción de sustitución de acilo nuc!eófila.
A continuación se
muestra una reacción general de sustitución de acilo:

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Dado que esta reacción es una deshidratación (i.e., se elimina
una molécula de agua),
los aminoácidos unidos se denominan residuos de aminoácidos.
Cuando dos aminoácidos
se unen, el producto se llama dipéptido. Por ejemplo, la glicina
y la serina
pueden formar los dipéptidos glicilserina y serilglicina. Al
añadirse los aminoácidos
y alargarse la cadena, el prefijo refleja el número de residuos:
un tripéptido contiene
tres residuos de aminoácidos, un tetrapéptido cuatro, y así
sucesivamente. Por convención,
el residuo de aminoácido con el grupo amino libre se denomina
residuo
terminal N y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre
en el residuo terminal
e aparece a la derecha. Los péptidos se nombran utilizando su
secuencia de aminoácidos,
empezando por su residuo terminal N. Por ejemplo,

Es un tetrapéptido denominado tirosilalanilcisteinilglicina.

Los polipéptidos grandes tienen estructuras tridimensionales
bien definidas. Esta
estructura, que se denomina conformación nativa de la molécula,
es una consecuencia
directa de su secuencia de aminoácidos (el orden en el que éstos
están unidos).
Dado que todos los enlaces que conectan a los residuos de
aminoácidos constan
de enlaces sencillos, puede esperarse que cada polipéptido
experimente cambios de
conformación constantes producidos por la rotación alrededor de
los enlaces sencillos.
Sin embargo, la mayoría de los polipéptidos se pliega de manera
espontánea en
una forma única biológicamente activa.
A principios de la década de 1950, Linus
Pauling (1901-1994, premio Nobel de química en 1954) y sus
colegas propusieron
una explicación. Con estudios de difracción de rayos X,
determinaron que el enlace
peptídico es rígido y plano (Fig. 5.12) Una vez que descubrió
que los enlaces C-N
que se unen cada dos aminoácidos son más cortos que otros tipos
de enlaces C-N,
Pauling dedujo que los enlaces peptídicos tienen un carácter
parcial de doble enlace.
(Esto indica que los enlaces peptídicos son híbridos de
resonancia.)

La rigidez del Enlace peptídico tiene múltiples consecuencias.

Dado que por lo menos un tercio de

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Los enlaces del esqueleto polipeptídico no puede girar con
libertad, existen límites en el número de posibilidades
conformacionales.

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de

uniones
peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis
(vía deshidratación)
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo
aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un
ejemplo de una
reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un
enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el
producto de esta unión
es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido
reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta
formar una larga
cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque
siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

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Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace
peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con
distancias y ángulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta
rigidez e inmoviliza en el
plano a los átomos que lo forman.

III. PROCEDIMIENTO

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IV. CUESTIONARIO:

1. Indica la figura arriba e identifique la titulación de ácido fuerte y de

un ácido débil en las curvas A.

 En los ácidos fuertes y bases fuertes es rápida la ionización, el

cambio es brusco, es este caso no se puede amortiguar.

2. Escribir la fórmula de un aminoácido

a) Aminoácidos con un grupo amino y dos grupos carboxílicos.

b) Aminoácidos con un grupo carboxílico dos grupos amino.

3.Analizando la curva de titulación del aminoácido glicina (fig B):

a)Identificar las regiones donde la adición de base fuerte no
reflejauna variación significativa del pH.
Las regiones son, en el
Pk1=2.34 PI=5.97 PK2=9.60

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 b)Que grupo de ese aminoácido serían responsables de este efecto.

El grupo responsable de este efecto sería el grupo del amino del pk2, ya que
si se inicia la titulación con una base fuerte a medida que progresa la
titulación comienza a desprotonarse el grupo carboxilo a un pH de 2.34
c)Que nombre daría a esa región.

Curva de titulación

4.Definir el punto isoeléctrico (PI) de un aminoácido.

se llama PH isoeléctrica PH en el que la concentración de zwitterion es

máximo (el aminoácido no presenta carga neta ).
Otra definición el punto isoeléctrico es PH al que a concentración de
especies protonados y desprotonados se iguala

5. Esquematizar la unión peptídica.

6. Lo que es necesario para una solución ser considerada tapa.

Es necesario para que una solución sea considerada tapa es que debe ser
débil.

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 7.La sustitución de cualquier aminoácido en una proteína resultaría
automáticamente en la perdida de la actividad.

Noo, para que haya perdido tendría que cambiar todos.

V. CONCLUSIONES :

VI. REFERENCIA:

 https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
 http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf
 http://campus.usal.es/~quimfis/apoyo/Felipe/practicas/GLICINA.PD
F
 http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira/system/files/04_
Prote%C3%ADnas.pdf.
 http://mural.uv.es/monavi/disco/primero/bioquimica/Tema1.pdf

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