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ENZIMAS
ÍNDICE 11. Nomenclatura y clasificación
1. Conocimientos previos 12. Inhibición enzimática
2. Esquemas 1. Inhibición irreversible
2. Inhibición reversible
3. Presentaciones
1. Competitiva
4. Introducción 2. Incompetitiva
1. Catálisis química 3. No competitiva
5. Tipos y componentes de una enzima 13. Enzimas reguladores
1. Enzimas alostéricos
1. Vitaminas 2. Enzimas modulados
6. Introducción al estudio de las enzimas covalentemente
1. Tipos de enzimas 14. Ideas principales
7. Estructuras de las enzimas. Centro activo 15. Repaso
16. Prácticas
8. Cinética enzimática. Complejo enzima- 17. Otras presentaciones
sustrato 18. Cuestiones
9. Cinética enzimática de MIchaelis-Menten 19. Vídeos
10. Factores que afectan a la cinética
enzimática
1. El pH
2. La temperatura
ESQUEMAS
1. INTRODUCCIÓN
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio
de reacción.
R (reactivos) —› P (productos)
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción
química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el
movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen
energía suficiente para alcanzar el estado de transición.
El otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con
los reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de
activación; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es
una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción química
rebajando la barrera de energía de activación. Es conveniente resaltar el hecho de que los
catalizadores no alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo consiguen que dichos
equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en ausencia de catalizador.
Los enzimas son biocatalizadores producidos en las células, que catalizan, es decir facilitan y
aceleran las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energía
de activación que se necesita para que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se
produzcan a velocidades y temperaturas adecuadas.
Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin alterar otras.
Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un millón de veces
Las enzimas suelen realizar su acción en las células en las que se producen, aunque a veces pueden
actuar fuera de ellas ej. Enzimas digestivas.
Tipos de enzimas
A los enzimas se las ha dividido en 6 grupos según el tipo reacción que catalizan. A cada uno de
estos grupos se les designa con el nombre de la reacción acabado en asa.
A-B + C A + C-B
Clase III Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis, es decir la ruptura de enlaces con la
intervención del agua. A este grupo pertenecen las enzimas digestivas.
A-B + H2O ------> A-OH + B-H
La actividad molecular (número de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de
enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios millones de
moléculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pues, cómo consiguen los enzimas aumentos
tan espectaculares en la velocidad de las reacciones químicas que catalizan.
Una de las características más importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre la reacción
que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad
que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima.
El enzima, una vez liberado, puede combinarse con una nueva molécula de sustrato para formar un
nuevo complejo enzima-sustrato cerrándose así el ciclo catalítico del enzima. De este modo, una
sola molécula de enzima puede transformar en producto, en sucesivos ciclos catalíticos, a un
elevado número de moléculas de sustrato, lo que contribuiría a explicar la gran eficacia catalítica
que exhiben estas biomoléculas.
Los investigadores de la catálisis enzimática a afirmar que los enzimas no son exactamente
complementarios con sus sustratos sino más bien con las especies del estado de transición, es decir,
las interacciones débiles que se forman entre el enzima y su sustrato son óptimas en el estado de
transición. Cuando el sustrato penetra en el centro activo del enzima se forman algunas
interacciones débiles entre ambos; a partir de este momento, cualquier distorsión del sustrato
tendente a alcanzar el estado de transición se verá acompañada por el establecimiento de
interacciones débiles adicionales energéticamente favorables. Así, el coste energético que supone
llevar al sustrato al estado de transición es "pagado" gracias al descenso de energía libre asociado
con el establecimiento de dichas interacciones débiles.
Una vez más, el concepto de energía de fijación resulta crucial para entender cómo los enzimas
rebajan la barrera de energía de activación para aumentar la velocidad de una reacción química. Es
conveniente resaltar el hecho de que la distorsión del sustrato a la que hemos hecho referencia no es
sólo estructural, es decir, no afecta sólo a la forma de la molécula, ángulos o distancias de enlace,
sino también electrónica: la formación de interacciones débiles puede provocar cambios en la
distribución global de la carga eléctrica, aparición
de cargas parciales donde antes no las había, etc.
Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. Ureasa actúa sobre la urea y la desdobla en
CO2 y NH3.
De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que presentan un determinado tipo de enlace.
Ej las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de los aminoácidos.