Afiche Enfoques Transversales 05-04-17

Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
LAS PROTEINAS
1. GENERALIDADES
La palabra proteína se deriva de la palabra griega proteios que significa “de primera
importancia”.
Las proteínas son los componentes principales de todas las células del cuerpo. Son mucho
más complejas que los carbohidratos y que las grasas. Las plantas sintetizan las proteínas a
partir de los materiales presentes en el aire y en el suelo. Los animales no pueden sintetizar
las proteínas a partir de esos materiales, y deben obtenerlos a partir de las proteínas de las
plantas o de otros animales. Los animales excretan materiales de desecho que contienen
muchos compuestos nitrogenados los cuales durante los procesos de descomposición
realizados por las bacterias del suelo se convierten en compuestos solubles de nitrógeno. Las
plantas usan estos compuestos para la fabricación de más proteínas completando un ciclo en
la naturaleza. Una versión simplificada del ciclo de nitrógeno se observa en la figura 1.
Proteínas de Proteínas de
las plantas los animales
Bacterias
fijadoras de
nitrógeno
Nitrógeno
del aire
Ba denitrifi
Compuesto cte cantes Producto de
de nitrógeno rias desecho
soluble De animal
nit
rifi
can
tes
Fig. 1. Esquema general del ciclo del nitrógeno
La función principal de las proteínas en el cuerpo es la construcción de nuevas células, el

mantenimiento de células existentes y el reemplazo de células viejas. Las proteínas son
fuentes de energía en el cuerpo, la oxidación de un gramo de proteína produce cuatro
calorías. Las proteínas son también necesarias para la formación de varias enzimas y
hormonas que se encuentran en el cuerpo.
2. ENLACES PEPTIDICOS
Atendiendo el punto de vista químico, las proteínas se definen como sustancias cuaternarias
complejas, de alto peso molecular, formadas principalmente por -aminoácidos, ligados por
uniones peptìdicas (amìdicas). Estas uniones se establecen por la condensación de dos o más
aminoácidos, a través de sus grupos –COOH y –NH2 (-COO- y NH3+) con pérdida de una molécula
de agua.
Residuo 1 Residuo 2 Residuo 3 Residuo 4 Residuo 5

Gly Ile Val Glu Gln
OH
CH3 CH3 C=O
CH CH2
O O O
CH2 CH2
H H
H N N
-
N N O
H H CH2
NH3+ CH
O O C-terminal
CH3 CH3 CH2
N-terminal C=O
NH2
Fig 2. Pentapéptido formado por cinco aminoácidos con cuatro uniones

peptídicas
Cada unidad de aminoácido en el péptido, se llama residuo. La probabilidad de

combinaciones de los 20 aminoácidos que se agrupan en diferente número y orden, es
infinita, por lo que es posible la formación de diferentes especies químicas de acuerdo con la
secuencia en que se dispongan éstos aminoácidos. Existen por ejemplo cadenas cortas de
ocho aminoácidos que forman el polipéptido llamado oxitocina, con acción hormonal y es
secretada por la hipófisis. El peso molecular de éste polipéptido es cercano a 1000. Sin
embargo la mayoría de las proteínas están formadas por miles de aminoácidos, con altos
pesos moleculares.
El extremo del péptido con el grupo amino (-NH3+) libre, se llama extremo N-terminal y
generalmente se dibuja a la izquierda. El extremo del péptido con el grupo carboxilo libre (-
COO-) se denomina C-terminal y se dibuja a la derecha.
Los péptidos se nombran empezando por el aminoácido del extremo N-terminal y todos los
aminoácidos excepto el último se nombran terminados en el sufijo il; el último residuo de
aminoácido presente se le coloca el nombre completo del mismo.
No debemos confundir el término "polipéptido" con el término "proteína." Polipéptido refiere

a la estructura de una cadena única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (N- terminal
y un grupo carboxílico libre (C-terminal). Proteína se refiere a la unión funcional total,
creada cuando uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades funcionales. Algunas
proteínas consisten en una cadena de polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen
múltiples polipéptidos, y átomos inorgánicos como el zinc, el hierro y el magnesio.
Las proteínas por estar formadas de aminoácidos tienen también un punto isoelectrico el cual
es diferente para cada proteína. En el punto isoelectrico las proteínas tienen mínimo de
solubilidad, mínima viscosidad y mínima presión osmótica. A un pH por encima del punto
isoelectrico las proteínas tienen mas cargas negativas que positivas. A un pH por debajo del
punto isoelectrico las proteínas tienen mas cargas positivas que negativas.
3. COMPOSICION PORCENTUAL DE LAS PROTEINAS
La composición de las proteínas se expresa en términos del porcentaje de cada elemento

(carbono, nitrógeno, oxígeno, hidrógeno, azufre, fósforo) en una muestra completamente
seca. La tabla 1 muestra la composición porcentual general de las proteínas.
Tabla 1. Valor porcentual de los elementos presentes en las proteínas

Elemento Porcentaje de Cada Elemento Porcentaje promedio de
Cada elemento
Carbono 50-55 52.5
Oxigeno 20-23 21.5
Nitrógeno 12-20 16
Hidrógeno 6-7 6.5
Azufre 0.2-3 1.6
De acuerdo con lo anterior, si cada 100g de proteína contienen 16g de nitrógeno, entonces la
proporción de proteína representad por gramo de nitrógeno será de 6.25. Por esta razón para
calcular en general la cantidad de proteína en una muestra, se determina la cantidad de
nitrógeno en gramos y se multiplica por 6.25. Sin embargo este calculo no se aplica siempre
porque hay proteínas como las globulinas del suero, que tienen el 17.2% de nitrógeno y en
consecuencia el factor será 5.85.
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Cuando proteína que se hidroliza se va rompiendo en unidades más pequeñas hasta formar
aminoácidos:
H2O Proteosas H2O Peptonas H2O Polipeptidos H2O Dipeptidos H2O Aminoacidos
Proteina
Las cadenas de aminoácidos se estructuran en cinco niveles:

 Estructura primaria: comprende los enlaces covalentes entre aminoácidos, los enlaces
peptidicos. Todas las proteinas tienen ésta estructura.
 Estructura secundaria: se refiere a la disposición de la secuencia de aminoácidos en
el espacio. Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la ´sintesis
de proteinas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, denominada estructura secundaria. Estas disposiciones
espaciales repetitivas generan hélices- y hélices-. Las uniones no son covalentes
 Estructura terciaria: Resulta de la disposición de la estructura secundaria de un
peptido al plegarse sobre si misma, originando una conformación globular. Esta
conformación se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre las cadenas
laterales de los aminoácidos que pueden ser puentes disulfuro, puentes de hidrógeno,
interacciones electrostáticas, interacciones hidrofobas. Se forma espontáneamente y
depende del tamaño, forma y polaridad de los aminoácidos que forman la proteina,
los que interactuan entre si y con el medio en que se encuentran. Las uniones no son
covalentes
 Estructura cuaternaria: Se refiere a las uniones entre diferentes polipéptidos o
subunidades (protómeros) de una proteina global con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Las uniones no son covalentes.
 Estructura quinaria: Las proteinas se agrupan entre si o con otras biomoléculas para
formar estructuras supramoleculares que tienen carácter permanente.
4.1. Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína está determinada por el número de aminoácidos y el

orden en que están enlazados, lo que se conoce como secuencia de aminoácidos. Los enlaces
peptídico que participan en la estructura de una proteína son covalentes y van constituyendo
un esqueleto o cadena principal de la proteína a partir de la cual emergen las cadenas

laterales de cada aminoácido. La estructura primaria es la que determina los niveles
superiores de organización.
Ser Leu
Cys Tyr
N-terminal
Gly Ile Val Glu Ile Gln
Gln
Cys Ser Leu
Cys Thr Glu
N-terminal Phe
Asn
Val Tyr
Asn Gln His Leu
Cys Cys
Gly Asn
Ser C-terminal GluArg Gly Phe
His Gly
Cys Phe
Leu Val
Leu Tyr
Val Tyr Thr
Glu Leu Pro
Ala
Thr Lys
C-terminal
Fig.3. Estructura primaria de la insulina formada por

dos cadenas polipétidicas
El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es muy importante para el estudio de su

estructura y función. Desde el punto de vista funcional y filogenético es muy importante
conocer la secuencia de aminoácidos porque cuánto más alejadas estén las especies en el
árbol filogenético, mayores diferencias se observarán en la estructura primaria de las
proteínas análogas pudiéndose establecer cómo han ido evolucionando con la aparición de
nuevas especies. Es común encontrar que un mismo aminoácido aparece en la misma posición
en las especies estudiadas (se conocen como aminoácidos invariantes o conservados) y son los
que determinan la función y la estructura de la proteína. Cualquier cambio en ésa posición
resulta letal para el organismo.
Para la determinación de la secuencia de los aminoácidos en una proteína, los métodos más
empleados son: el método de Edman, en el cuál se fundamenta el secuenciador de
aminoácidos y el análisis de la secuenciación del DNA, que permite secuenciar una proteina.
El método de Edman permite identificar cada aminoácido de la secuencia empezando por el

extremo N-terminal. El método utiliza el fenilisotiocianato para generar una reacción con el
aminoácido N-terminal del péptido produciendo un derivado feniltiohidantoinico y el resto del
péptido sin modificar. De ésta forma se van determinando uno a uno los aminoácidos. Con
base en ésta reacción opera el Secuenciador de aminoácidos que permite el análisis e
identificación de las proteinas, incluidas posibles modificaciones posttraduccionales. Después
que se ha separado el derivado feniltiohidantoinico-aminoácido (PHT-aminoácido, por la sigla
en inglés) éstos se analizan por un sistema capilar de cromatografía de líquidos de alta
resolución. El sistema permite análisis de proteinas a nivel subpicomolar, pero solamente
detecta entre 30 y 50 aminoácidos. Para continuar el análisis del resto de proteina (cuando
ésta tiene más de 50 aminoácidos) deberá hidrolizarse para obtener péptidos más pequeños y
a partir de ellos realizar el análisis.
1. Reacción del grupo amino libre (N-terminal) con isotiocianato de fenilo
H
N C S N - CH - C - NH resto de cadena peptídica
R O
H
H
N C N - CH - C - NH resto de cadena peptídica
S R O
H
H
N C N - CH - C - NH resto de cadena peptídica
H S R O
Feniltiourea
2. hidrólisis ácida moderada origina la ciclización y expulsión de la cadena más corta del polipéptido
S
S H
C
C N H
NH NH
NH H2O
CH - C - NH resto de cadena peptídica CH - C - NH resto de cadena peptídica
R O R O
H
S
C H2O
NH N
+ NH2 resto de cadena peptídica
CH - C
R O
Feniltiohidantoina Peptido con un aminoácido menos
El análisis de la secuencia de ADN permite secuenciar una proteina teniendo en cuenta que
cada grupo de tres bases de la secuencia del ADN especifica un aminoácido. El código
genético (que es el mismo para todos los seres vivos) establece para cada grupo de tres
nucleótidos (codón) el aminoácido que codifica. La tabla 2 muestra las primeras bases del
codón, representadas por el color verde, el color naranja representa la segunda base y el
color gris representa la tercera base.
U C A G
Phe Ser Tyr Cys U
Phe Ser Tyr Cys C
U
Leu Ser STOP STOP A
Leu Ser STOP Trp G
Leu Pro His Arg U
Leu Pro His Arg C
C
Leu Pro Gln Arg A
Leu Pro Gln Arg G
Ile Thr Asn Ser U
Ile Thr Asn Ser C
A
Ile Thr Lys Arg A
Met Thr Lys Arg G
Val Ala Asp Gly U
Val Ala Asp Gly C
G
Val Ala Glu Gly A
Val Ala Glu Gly G
U C A G
Tabla 2. Bases que codifican aminoácidos
4.2. Estructura Secundaria
La estructura secundaria es una estructura plegada debido a la formación de puentes de

hidrógeno que se establecen entre los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos. Las
conformaciones resultantes son de menor energía libre y por lo tanto más estables.
Existen diferentes conformaciones que determinan la estructura secundaria:

 Conformación al azar
 Hélice 
 Hoja 
 Giros 
 Conformación del colágeno
 Estructuras supersecundarias
4.2.1. Conformación al azar.
En algunas proteinas no existen interacciones suficientes para constituir un orden superior al

de estructura primaria, en éstos casos se clasifican como proteinas de conformación al azar.
En ellas la secuencia de los aminoácidos se divide en subsecuencias que constituyen una
región independiente denominada “dominio”. Estos dominios se caracterizan por la
presencia del zinc y reciben el nombre de dedos de Zinc. Los dominios zinc fingers son
elementos estructurales muy estables cuya particularidad es la coordinación de uno o más
átomos de zinc a través de residuos de cisteínas e histidinas. Son muy comunes en proteinas
que interaccionan con el ADN. A continuación se presenta un ejemplo general de la estructura
de un dominio “dedo de zinc”
C H C
H
Zn Zn
H H
C C
Fig.4. Estructura general del dominio “dedo de Zinc”
4.2.2. Hélice 
Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. El

enrollamiento se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el grupo C=O (C1) del
grupo carboxilo y el –NH del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena polipeptídica. Para
comprender la estructura secundaria llamada hélice- debemos tener claro que un polipétido
está formado por una sucesión de planos péptidicos como se muestra en la figura 5.
Fig.5. Configuración de los planos péptidicos
La cadena peptídico a lo largo del esqueleto carbonado, C, C1 (del grupo carboxílico) y el
nitrógeno (del enlace amídico) está en general libre de rotación sin embargo las rotaciones
están representadas por los ángulo de torsión llamados phi (), psi (), aunque existe un
tercer ángulo de torsión denominado omega (). Ver fig.6.
El ángulo omega generalmente es de 180° debido a la interacción de los pares electrónicos

libres del grupo carbonilo con el par electrónico del nitrógeno.
El ángulo phi () mide el giro en torno al enlace que une al carbono alfa con el nitrógeno del
plano anterior.
El ángulo psi (): mide el giro en torno al carbono alfa unido al carbono del plano posterior
(C1)
Nitrógeno
(psi)
C (phi)

C1
Nitrógeno C1
C Nitrógeno
Figura 6. Ángulos de torsión en un segmento de la cadena peptídico
La fig.7 es otra representación de un segmento de polipéptido donde se muestran las

longitudes de enlace y las repeticiones de los angulos de torsión.
Fig.7. Ángulos de torsión y longitudes de enlace en un segmento de polipéptido.
La conformación global de un polipéptido está definida por los ángulos phi y psi. No todos los
valores están permitidos porque se generarían fuertes choques estéricos. El diagrama de
Ramachandran1 se utiliza para establecer los valores permitidos para phi y psi, en los cuales
se sitúan la mayoría de los aminoácidos en las proteinas. Para el caso de la hélice-, los
valores permitidos están alrededor de -60 y -50. Esta conformación facilita la formación de
puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo (C=O) del residuo i y el nitrógeno del residuo
i+4, como se observa en la figura 8. las hélices  dan una vuelta cada 3.6 aminoácidos y las
cadenas laterales salen hacia fuera del cilindro. Las hélices  tienen una longitud promedio
de 12 aminoácidos y son de configuración R. Las estructuras de hélice- no contienen el
aminoácido prolina por el impedimento estérico del anillo y porque el nitrógeno de éste aa
no puede formar puentes de hidrógeno. Los aminoácidos Lys y Glu desestabilizan la hélice-,
debido a que los puentes de hidrogeno pierden importancia frente a las fuertes interacciones
electrostáticas de atracción y repulsión. Por lo anterior la estructura hélice- predomina a
valores de pH en que los grupos ionizables no estén cargados.
1
Ramachandran utilizó un modelo computarizado para pequeños polipéptidos, variando sistemáticamente
phi y psi con el fin de encontrar la conformación más estable.
Fig.8. Puentes de hidrógeno en una estructura

hélice-
La estructura hélice- se encuentra en proteinas fibrosas como la miosina (proteina del

músculo) la -queratina (proteina del cabello) la lana y las uñas.
4.2.3. Hoja 
En ésta disposición los aminoácidos forman una cadena en zigzag denominada disposición de
lámina plegada o lámina . Esta estructura se genera cuando dos o más aminoácidos
consecutivos de una proteina adoptan ángulos phi de -140 y psi de +130. En éste caso
aparece solo una hebra . Cuando éstas dos hebras se sitúan una al lado de la otra y forman
puentes de hidrógeno entre ellas, se configura la lámina . Todos los grupos C=O y NH,
forman puentes de hidrógeno con las hebras adyacentes. Cada lámina tiene un promedio de
cinco hebras y cada hebra tiene un promedio de cinco residuos de aminoácidos. Las láminas 
pueden ser paralelas, antiparalelas y mixtas. Esta estructura se encuentra en la fibroina de la
seda.
Las láminas paralelas se presentan cuando los enlaces nitrógeno-carbono, tienen el mismo
sentido, ver fig. 9
Fig. 9. Lámina  paralela
Cuando las hebras  tienen diferente sentido, la hoja  resultante se denomina antiparalela.
Ver fig.10.
Fig.10. Lámina  antiparalela
4.2.4. Giros 
Los giros son abundantes en las proteinas globulares y generalmente ocurren en la superficie
de la molécula en la región donde el polipéptido forma un enlace por puente de hidrógeno
entre el grupo carbonilo, C=O y el hidrógeno del nitrógeno i+3. En éstos giros abunda la Gly,
Asn y Pro.
4.2.5. Estructura del colágeno
Es una proteina fibrosa en la que se repiten periódicamente grupos de tres aminoácidos: Gly-
Pro(o hidroxiprolina)-cualquier otro aa. La presencia de la prolina condiciona el
enrollamiento de la proteina en forma de hélice levógira. La presencia de la glicina, aa
caracterizado por no tener cadena lateral, permite el acercamiento de otras hélices de tal
forma que tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro. Las
moléculas de colágeno se asocian por interacciones hidrófobas para formar largas filas que
están entrecruzadas. El entrecruzamiento se debe a los residuos de lisina que se oxidan y
experimentan una condensación aldólica. La estructura triple helicoidal es la responsable de
sus fuerzas de tensión.
-terminal
-terminal
x, y: corresponden a los residuos de prolina e hidroxiprolina
Fig.11. Estructura del colágeno
El colágeno está presente en todos los animales multicelulares y es la proteina más abundante
de los vertebrados. Es extracelular, las fibras son insolubles y resistentes a la tensión, está
presente en huesos, cartílagos, tendones, ligamentos, piel y vasos sanguíneos. En los
mamíferos hay 17 cadenas polipeptídicas diferentes que forman distintos tipos de moléculas
de colágeno.
4.2.6. Estructuras supersecundarias
Estas clases de estructuras se generan cuando las estructuras secundarias no se combinan al

azar sino que antes de alcanzar la estructura terciaria, siguen una serie de patrones que se
repiten entre los distintos tipos de proteina. Estos patrones reciben el nombre de motivos
estructurales, plegamientos o estructuras supersecundarias. La estructura supersecundaria
puede pertenecer a una unidad mayor denominada dominio y puede tener diferente función
en proteinas diferentes.
Las diferentes estructuras supersecundarias pueden estar formadas solo por hélices, solo por
hojas  o por una combinación de ambos. En la tabla 3, se relacionan algunos de los modelos
de mayor interés.
Tabla 3. Estructuras supersecundarias de las proteinas
Estructura Clase de estructura Características Importancia Esquema estructural

supersecundaria supersecundaria
formada por ↓
Hélice-giro-hélice Formadas por dos hélices  cortas, Características de
unidas entre si por un giro las proteínas que
(frecuentemente ) interaccionan con el
ADN
Hélices arrolladas Está formada por dos hélices largas
(coiled-coil) yuxtapuestas que interaccionan entre si. La cremallera sirve
La interacción puede establecerse a para unir dos
Hélices- través de leucinas, formándose una monómeros con el
especie de cremalleras de leucinas. fin de formar una
estructura
cuaternaria o para
interaccionar con el
ADN.
Mano EF Formada por dos hélices  cortas, Característica de
conectadas por un giro y con un átomo proteínas que unen
de calcio en el giro. Reciben el nombre calcio
porque asemejan una mano cogiendo
una bola.
Continuación: Tabla 3. Estructuras supersecundarias de las proteinas

Estructura Clase de estructura Características Importancia Esquema estructural
supersecundaria supersecundaria
formada por ↓
Horquilla  Formadas por dos hojas  antiparalelas, Se encuentra
conectadas por medio de un segmento con frecuentemente en las
estructura al azar proteínas pero aun no se
le ha descubierto alguna
función concreta.
Formada por varias hojas antiparalelas , Presente en proteínas

Meandro  conectadas por un giro y por estructuras al azar. globulares.
Formada por muchas hojas  orientadas de forma Este dominio se presenta

antiparalela. Los residuos hidrofóbicos se orientan en la proteína que une
Hélices  Barril  hacia el interior y la apariencia exterior es similar a retinol. Ocho hojas  van
un barril. adoptando la
configuración de barril y
en su interior alojan el
retinol, que solamente
deja por fuera el grupo
hidroxilo.
Formada por dos hojas  orientadas paralelamente
-- mediante un segmento  y dos segmentos con
estructura al azar.
Plegamiento de Rosmann Es similar a la estructura  -  - , pero tiene más Se encuentra

de dos subunidades  frecuentemente en las
Hélices  y proteínas unidas a
Hojas  nucleótidos.
4.3. Estructura Terciaria.
La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los

diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hélices- o las hojas-, o no tenerla. Están representadas por los
enrollamientos o superplegamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes. Las
fuerzas que mantienen la estructura terciaria son las fuerzas no covalentes y las fuerzas
covalentes.
Las fuerzas no covalentes son:

- Efecto hidrofóbico
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas o salinas
Las fuerzas covalentes son:

- Enlace disulfuro
- Enlace amida
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función. Un ejemplo es
la fosfatasa alcalina, proteina con muchos niveles de estructura. Está formada por dos
cadenas de polipéptidos que al plegarse contiene regiones considerables de estructuras
secundarias  y  y regiones menos plegadas de espiral aleatoria.
Fig.12. Estructura terciaria de la fosfatasa alcalina
4.4. Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria es el nivel de formación en el cual las unidades de estructura

terciaria se agregan para formar homomultímeros (formados por subunidades idénticas,
ejemplo el dimero de HIV-proteasa) o heteromultímeros (las subunidades no so idénticas,
ejemplo la insulina, formada por dos cadenas una alfa y otra beta enlazadas por puentes
disulfuro). La estructura cuaternaria es muy común en el caso de las enzimas. Se presenta
en las proteinas que contienen múltiples cadenas de polipéptidos. Las fuerzas que mantienen
la estructura cuaternaria son las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Un ejemplo
es la proteina piruvato deshidrogenada, que se localiza en las mitocondrias, contiene 72
cadenas polipeptídicas. La hemoglobina que se muestra en la figura 13 es otra proteina con
estructura cuaternaria.
Fig.13. Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina
4.5. Estructura quinaria
La estructura quinaria o supramolecular comprende dos grandes grupos: asociaciones entre

proteínas y asociaciones con otras biomoléculas. La tabla 4 presenta las clases de proteínas
con estructura quinaria según la asociación a la que pertenecen.
5. Clasificación de las proteínas
Las proteinas se clasifican según su composición, según su conformación y según su función.

Ver tabla 5.
Tabla 4. Estructura quinaria de las proteinas
Clase de Compuestos que se asocian Características Esquema

Asociación
 y -tubulina Forman Estructural. Forman parte de:
dímeros que se ensamblan citoesqueleto de las células, del centríolo
Proteína-proteína para formar filamentos huecos (que participa en la mitosis) de los cilios y
(microtúbulos) de los flagelos que participan de la
motilidad celular.
Monómeros de fibrina: se La malla es característica del trombo o
unen por enlaces covalentes coagulo sanguíneo
para formar la malla
tridimensional
Proteoglicano también llamado Proteina
mucopolisacárido : El compuesto H NH
OH
glicosídico es superior al 90%. Está OH OH OH OH O H
O - C -CH
H
formado por dos galactosas y una xilosa OH
H
H
O
OH H
O H
OH H
H
OH OH H C=O
Proteina- N-acetilada que se une a la proteína. H OH H H
Proteina
Biomolécula
Proteína-azúcar Peptido glicano: Formado por una trama
de estructuras de polisacáridos paralelas
(residuos alternos de N-acetilglucosamina
y N-acetilmurámico) unidos
covalentemente a un tetrapéptido,
caracterizado por poseer D-aminoácidos.
Los tetrapéptidos se unen a través de un
pentapéptido formado por cinco glicinas
Continuación: Tabla 4. Estructura quinaria de las proteinas
Clase de Compuestos que se Características Esquema

Asociación asocian
Esta asociación
origina
supramoléculas
conocidas como
Proteínas-Lípidos lipoproteínas del
plasma
sanguineo y de
las membranas
biológicas
Proteínas-
biomoléculas
Originan las
supramoléculas:
ribosomas,
nucleosomas y
Proteínas-Ácidos virus ARNm
nucleicos
Cadenas de aminoácidos
Ribosoma Nucleosoma Virus

Tabla 5 Clasificación de las Proteínas
Clasificación Subclase - Ejemplos

Prolaminas: Zeina (maiz), gliadina (trigo), hordeina (cebada)
Globulares Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz)
Albúminas: Seroalbúminas (sangre), ovoalbumina (huevo), lactoalbumina
(leche)
Simples Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina.
Enzimas: Hidrolasas, oxidasa, ligasas, liasa, transferasas
Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Según su Fibrosas Queratinas: En formaciones epidérmicas
composición Elastinas: En tendones y en vasos sanguíneos
Fibroinas: En hilos de seda
Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina, ribosomas
Lipoproteínas Transportan lípidos en sangre
Conjugadas Metaloproteinas Hemoglobina, hemocianina y mioglobina (transportan oxígeno).
Citocromos (transportan electrones)
Glucoproteinas Ribonucleasa, mucoproteinas, anticuerpos, hormona luteinizante
Fosfoproteinas Caseína (leche)
Continuación: Tabla 5. Clasificación de las proteínas
Clases Ejemplos y características

Fibrosas (cadenas Hélices- Colágeno de los  Son los principales soportes
polipeptídicas tendones y - estructurales de los tejidos.
alineadas en forma (fibras que se queratina del  Son insolubles en agua y en
paralela, que se trenzan sobre si cabello soluciones salinas diluidas.
entrecruzan de dos mismas)
 Resistentes a los factores que
formas diferentes) Láminas- -queratina de la
Según su las desnaturalizan
seda
conformación2 (formación de
láminas)
Globulares Conformaciones de Enzimas  Son solubles en agua.
cadenas
 Sus principales funciones son el
polipeptídicas Hemoglobina transporte y la catálisis
enrolladas sobre si
mismas. Ovoalbúmina y
seroalbúminas
2
Se entiende por conformación la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de
la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces
Continuación: Tabla 5. Clasificación de las proteínas
Clases Características Ejemplos

Proteínas de transporte Transportan: Hemoglobina
Oxígeno, electrones y Citocromos

CO2
En el caso de la hemoglobina el metal ( hierro) coordina con el oxígeno
para su transporte
Proteínas de Provocan Tienen la capacidad de modificar su estructura de acuerdo con el cambio
movimiento contracciones en el ambiente electroquímico que las rodea
Según su función coordinado musculares
Proteínas estructurales Colágeno Proteínas fibrosas
o de soporte
-queratina Constituyen la estructura de soporte de muchos tejidos (huesos,
tendones)
Anticuerpos Proteínas altamente Identifican sustancias extrañas como virus, bacterias y otros organismos.
específicas
Proteoreceptores Rodopsina Participan en recepción de impulsos nerviosos
Presente en los bastoncillos de la retina del ojo. Participan en la

recepción de impulsos nerviosos

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Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

Fig. 1. Esquema general del ciclo del nitrógeno

La función principal de las proteínas en el cuerpo es la construcción de nuevas células, el

Residuo 1 Residuo 2 Residuo 3 Residuo 4 Residuo 5

CH3 CH3 C=O

Fig 2. Pentapéptido formado por cinco aminoácidos con cuatro uniones

Cada unidad de aminoácido en el péptido, se llama residuo. La probabilidad de

No debemos confundir el término "polipéptido" con el término "proteína." Polipéptido refiere

3. COMPOSICION PORCENTUAL DE LAS PROTEINAS

La composición de las proteínas se expresa en términos del porcentaje de cada elemento

Tabla 1. Valor porcentual de los elementos presentes en las proteínas

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las cadenas de aminoácidos se estructuran en cinco niveles:

4.1. Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína está determinada por el número de aminoácidos y el

un esqueleto o cadena principal de la proteína a partir de la cual emergen las cadenas

Fig.3. Estructura primaria de la insulina formada por

El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es muy importante para el estudio de su

El método de Edman permite identificar cada aminoácido de la secuencia empezando por el

1. Reacción del grupo amino libre (N-terminal) con isotiocianato de fenilo

Feniltiohidantoina Peptido con un aminoácido menos

Tabla 2. Bases que codifican aminoácidos

4.2. Estructura Secundaria

La estructura secundaria es una estructura plegada debido a la formación de puentes de

Existen diferentes conformaciones que determinan la estructura secundaria:

4.2.1. Conformación al azar.

En algunas proteinas no existen interacciones suficientes para constituir un orden superior al

Fig.4. Estructura general del dominio “dedo de Zinc”

Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. El

Fig.5. Configuración de los planos péptidicos

El ángulo omega generalmente es de 180° debido a la interacción de los pares electrónicos

Figura 6. Ángulos de torsión en un segmento de la cadena peptídico

La fig.7 es otra representación de un segmento de polipéptido donde se muestran las

Fig.7. Ángulos de torsión y longitudes de enlace en un segmento de polipéptido.

Fig.8. Puentes de hidrógeno en una estructura

La estructura hélice- se encuentra en proteinas fibrosas como la miosina (proteina del

Fig. 9. Lámina  paralela

Fig.10. Lámina  antiparalela

4.2.5. Estructura del colágeno

Fig.11. Estructura del colágeno

4.2.6. Estructuras supersecundarias

Estas clases de estructuras se generan cuando las estructuras secundarias no se combinan al

Tabla 3. Estructuras supersecundarias de las proteinas

Estructura Clase de estructura Características Importancia Esquema estructural

Continuación: Tabla 3. Estructuras supersecundarias de las proteinas

Formada por varias hojas antiparalelas , Presente en proteínas

Formada por muchas hojas  orientadas de forma Este dominio se presenta

Plegamiento de Rosmann Es similar a la estructura  -  - , pero tiene más Se encuentra

4.3. Estructura Terciaria.

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los

Las fuerzas no covalentes son:

Las fuerzas covalentes son:

Fig.12. Estructura terciaria de la fosfatasa alcalina

4.4. Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria es el nivel de formación en el cual las unidades de estructura

Fig.13. Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

4.5. Estructura quinaria

La estructura quinaria o supramolecular comprende dos grandes grupos: asociaciones entre

5. Clasificación de las proteínas

Las proteinas se clasifican según su composición, según su conformación y según su función.

Tabla 4. Estructura quinaria de las proteinas

Clase de Compuestos que se asocian Características Esquema

Continuación: Tabla 4. Estructura quinaria de las proteinas

Clase de Compuestos que se Características Esquema