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Proteínas

Características gerais
 Substâncias orgânicas;
 Todas contem carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio.
 São macromoléculas: polímeros formados de alto peso molecular constituídas por unidades ou monômeros
denominados aminoácidos.
 Ligações peptídicas: São ligações entre os aminoácidos; classificadas como reações de síntese por
desidratação.

Estrutura dos aminoácidos

Classificação dos aminoácidos quanto à obtenção


 Naturais: produzidos pelo próprio organismo por meio de reações químicas próprias;
 Essenciais: obtidos apenas por meio da alimentação.
Essenciais: Arginina, histidina, fenilalanina, isoleusina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. A
histidina e a arginina são aminoácidos essenciais apenas durante a infância, sendo que mais tarde passam a ser
sintetizados pelo nosso organismo
Naturais
Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico, Asparagina, Glutamina e Prolina.
Estrutura das proteínas
 Primária: Linear, aminoácidos mantidos pelas ligações peptídicas. Forma um
arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”.
 Secundária: Estrutura helicoidal. É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os
seus grupos amina e carboxila.
 Terciária: Enovelamento da estrutura helicoidal. Resulta do enrolamento da
hélice, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente
um dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional.
 Quaternária: Agregação de duas ou mais cadeias polipeptídicas enoveladas. Algumas proteínas podem ter duas
ou mais cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional.
Estrutura secundárias e terciárias – a molécula de proteína não é um fio esticado, ela apresenta dobramentos e
enrolamentos determinados por atrações químicas entre os aminoácidos.
Desnaturação Proteica: A desnaturação de uma proteína e a desorganização das estruturas quaternárias, terciarias
e secundarias.
 Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína. A forma espacial das proteínas pode ser afetada
 A proteína modificada não exerce sua função.
Fatores: Agentes físicos e Agentes químicos
Temperaturas elevadas, Mudanças de pH, Detergentes químicos, Solventes orgânicos, polaridade, salinidade,
radiações, etc.
As proteínas perdem o arranjo [desenrolam-se, perdem as ligações]: Ovo; Leite, coalhada, queijos; Sangue.
Papéis biológicos das proteínas - Funções das Proteínas
 Função Estrutural: colágeno e queratina;
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes do corpo humano. participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
Colágeno: Proteína mais abundante da pele, cartilagem e órgãos. Proporciona resistência e elasticidade a essas
estruturas.
Elastina: Proteína elástica presente em órgãos como pulmões, parede de vasos sanguíneos e ligamentos.
Queratina: Fibras resistentes encontradas nos cabelos, unhas, chifres e cascos.
 Função Hormonal
Vários hormônios são proteínas. Ex: Insulina e glucagon (controle da glicemia)
 Função Respiratória
Hemoglobina e Mioglobina são pigmentos presente nas hemácias que transportam oxigênio para que as células
possam realizar a respiração celular.
 Função Contrátil Motor: miosina e actina; sistemas contrateis
Actina e Miosina são proteínas presentes nas células musculares, onde são responsáveis pelo mecanismo de
contração muscular.
 Função Carreadora ou Transportadora - Transporte: hemoglobina e mioglobina; transporta diversos
componentes.
Existem várias proteínas na membrana plasmática das células, responsáveis pelo transporte de substâncias para o
interior e exterior da célula. Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
 Função Imunológica Defesa: imunoglobulina (anticorpo); promovem a defesa do organismo contra
microrganismos e substâncias estranhas.
As moléculas de defesa do sistema imune são proteínas denominadas anticorpos ou imunoglobulinas.
 Função Catalítica Catalisador (enzimático): amilase, pepsina e tripsina - acelera as reações.
As enzimas, moléculas que aceleram reações químicas no interior das células, são todas proteínas. Ex.: amilase
(hidrolisa o amido), lipase
 Nutricional: caseína, ovoalbumina.
 Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos para dar conformação. Ex.: nucleoproteínas.
Exemplos de outras proteínas conjugadas.
Cromoproteínas – o grupo prostético confere cor à proteína (hemoglobina).
Glicoproteínas – o grupo prostético é um glicídio (na estrutura de membranas – muco).
Lipoproteínas – o grupo prostético é um lipídio (HDL e LDL).
Nucleoproteínas – o grupo prostético é um ácido nucléico (cromossomo).
4) Substâncias Orgânicas - Proteínas
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um grupo de enzimas formado por RNA, chamadas
de ribozimas.

Enzimas: Toda enzima e uma proteina, embora nem toda proteina e uma enzima
 Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos
o Aceleram a velocidade das reações químicas
o Não alteram os produtos finais das reações
 Classificação das enzimas
o Simples (formada apenas por aminoácidos)
o Conjugadas (formada por uma parte proteíca e outra não protéica)
o Parte protéica = apoenzima
o Parte não protéica = coenzima
o Apoenzima + Coenzima = Holoenzima
(Inativa) (Inativa) (Ativa)

Obs.: As coenzimas auxiliam as enzimas no seu funcionamento.


A maioria das coenzimas são vitaminas e sais minerais.

 Mecanismo de ação enzimática


o Enzimas: Diminuem a energia de ativação necessária para iniciar uma reação química.
o As enzimas são altamente específicas e, geralmente, possuem um único tipo de substrato.
o A grande especificidade é explicada pelo fato das enzimas se encaixarem perfeitamente aos substratos, como
uma chave em sua fechadura.
O principio de catalisador e diminuir a energia de ativacao. A enzima se liga a uma molecula de
substrato em uma regiao especifica denominada sitio de ligacao.
Fatores que interferem nas reações enzimáticas: pH; temperatura; concentracao das enzimas; concentracao dos
substratos; presenca de inibidores.
 Temperatura
o A velocidade das reações químicas tende a aumentar com o aumento da temperatura até atingir uma
velocidade máxima (X) em uma temperatura ótima (Y).

Acima da temperatura (Y) ocorre a desnaturação da enzima e a diminuição da velocidade da reação química.

2) pH (Potencial Hidrogeniônico)
o As enzimas exigem um pH ótimo (Y) no qual a velocidade da reação seja máxima (X). Acima ou abaixo deste
ponto elas diminuem sua atividade até que a reação química não mais ocorra.

Acima ou abaixo do pH (Y) ocorre a as enzimas não se mantém ativas e por isso ocorre diminuição da velocidade da
reação química.
Exemplos
Pepsina: pH ideal 2
Ptialina: pH ideal 7
Tripsina: pH ideal 8
Concentração de substrato
o Quanto mais substratos (reagentes) presentes no meio mais produtos estarão sendo formados. Quando todas
as enzimas estiverem ligadas aos substratos obtém-se a velocidade máxima da reação (x) na concentração (Y) de
substrato.

ENZIMAS: PROTEÍNAS ESPECIAIS


Características gerais das enzimas
Catalisadores biológicos: aceleram a velocidade das reações químicas sem aumentar a energia de ativação;
Especificidade: encaixe ao substrato de acordo com modelo da “chave-fechadura”;
Reutilizáveis: não são consumidas durante a reação química;
Reversibilidade: algumas enzimas podem converter reagentes em produtos e vice-versa.

Atenção: Holoenzimas: são enzimas cuja ativação depende de um cofator (que pode ser um sal mineral ou uma
vitamina).

Fatores que influenciam a atividade enzimática


Temperatura
Em temperatura ideal ou ótima: velocidade máxima;
Em baixa temperatura: velocidade mínima;
Em alta temperatura: ocorre a desnaturação.
pH
Em pH ideal ou ótimo: velocidade máxima;
Em pH diferente do ideal: velocidade mínima;
Em alta temperatura: ocorre a desnaturação.
Concentração de substratos
Quantidade igual ou maior que a de enzimas: velocidade máxima;
Quantidade menor que a de enzimas: velocidade mínima.
Presença de inibidores
Substâncias que atrapalham ou impedem o encaixe perfeito entre enzima e substrato.

ANTICORPOS: PROTEÍNAS DE DEFESA


Visão geral do sistema imunológico
Órgãos: baço, timo e linfonodos;
Tecido linfático: responsável pela produção das células de defesa;
Células brancas do sangue: leucócitos;
Imunoglobulinas ou anticorpos: proteínas de defesa.

Os anticorpos ou imunoglobulinas (Ig)

Noções de imunologia
Antígeno: partículas estranhas ao organismo;
Toxina: substâncias produzidas por um organismo capazes de prejudicar outro organismo.
Ligação antígeno-anticorpo
A imunização
Ativa: o organismo produz o anticorpo após contato com o antígeno.
Passiva: o organismo recebe anticorpos prontos.