Unidad III

AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
3.1. Am inoácid os y péptid os.

3.1.1. Am inoácid os d e las proteínas.

3.1.2. Estru ctu ra ionizad a y no ionizad a.

3.1.3. Clasificación d e los am inoácid os. Am inoácid os

d erivad os. Am inoácid os no proteicos.

3.1.4. Esteroisom ería d e am inoácid os. Pu nto isoeléctrico.

3.1.5. Propied ad ácid o-base d e los am inoácid os.

3.1.6. Péptid os. Péptid os d e interés biológico.

3.2. Proteínas

3.2.1 Im portancia d e las proteínas.

3.2.2 Estru ctu ra d e las proteínas.

3.2.3 Diversid ad fu ncional d e las proteínas.

3.2.4 Clasificación d e las proteínas. Proteínas sim ples y

conju gad as. Proteínas fibrosas y globu lares.

3.2.5 Estru ctu ra prim aria, secu nd aria, terciaria y

cu aternaria d e las proteínas.

3.2.6 Desnatu ralización d e las proteínas.

 Los Biopolímeros

Proteínas Aminoácidos

Polisacáridos Monosacáridos

Biopolímeros
Acidos
Nucleotidos
Nucleicos

Estructuras
Lípidos
Variadas
 Proteínas
 La célula elabora miles de proteínas
diferentes, cada una de las cuales desempeña
una función altamente especializada que
depende de la secuencia de los sus aminoácidos
como de su estructura en tres dimensiones
 Proteínas
-Las proteínas son polímeros de aminoácidos
-Todas las proteínas se construyen a partir de un conjunto
de 20 aminoácidos distintos
-Cada proteína tiene una secuencia específica de
aminoácidos
-Los 20 aminoácidos comunes se disponen en número
prácticamente infinito de secuencias.
Aminoácidos
 Propiedades ópticas de los aas

 El Carbono α de cada aa, es un carbono quiral, puesto

que tiene cuatro sustituyentes diferentes., siendo
ópticamente activos
 La glicina es la excepción, porque su Cα
tiene dos sustitutos hidrogeno, siendo
opticamente inactivo
 Configuración:

 Hay dos formas (según

rotación de la luz):

 D: dextrarotatorio
 L:levorotatorio
(imágenes especulares una
de otra)

-Las dos formas de cada par

se denominan
estereoisómeros,
isómeros ópticos o
enantiómeros
 Configuración:

 La mayoría de los aminoácidos con actividad biológica

son los del tipo “L” (forman parte de las proteínas).
 Enlace peptídico

-Dos moléculas de aminoácido pueden unirse de forma

covalente mediante un enlace peptídico (amídico)

-Implica la reacción del grupo α-carboxilo (-COO-) de un

aa con el grupo α-amino (-NH3) de otro aa y la
eliminación de una molécula de agua
Enlace peptídico
Enlace peptídico

-En las proteínas, casi todos los grupos

carboxilo y amino están combinados
mediante enlace peptídico y, en general, no
están disponibles para reacción química, salvo
para la formación de enlaces de hidrógeno
Propiedades ácidas y básicas de los aas
-La mayoría de las reacciones tienen lugar en disolución acuosa
-Los aas en disolución acuosa contienen grupos α-carboxilos
débilmente ácidos y grupos α-aminos débilmente básicos
-Nota: los ácidos son donantes de protones y las bases actúan como
aceptores de protones

-Los aminoácidos son anfolitos o anfóteros: pueden comportarse

como bases o como ácidos, actuando como amortiguadores del pH
Propiedades ácidas y básicas de los aas
-A pH fisiológico (pH 7,4) el grupo carboxilo está disociado y el grupo
amino está protonado (ion dipolar)

Protonados!!! Desprotonados!!!
 Valoración de un aminoácido
Disociación del grupo carboxilo

-A un pH bajo, el grupo carboxilo y el grupo amino están

protonados.
-A medida que el pH de la disolución aumenta, el grupo COOH
puede disociarse dando un protón al medio, dando COO-.
-Esta última también se denomina zwitterion y tiene una carga
global (neta) de cero, predomina en pH neutros.
 Valoración de un aminoácido
Disociación del grupo amino

-El grupo amino del aa es un ácido mucho mas débil que el grupo
–COOH y, por tanto, tiene una constante de disociación mucho
más pequeña (pKa mayor).
 Valoración de un aminoácido
-Cada grupo valorable tiene un valor de pKa que es
numéricamente igual al valor del pH al cual se han eliminado de
ese grupo exactamente la mitad de los protones
Punto isoeléctrico

-El punto isoeléctrico (pI) es

el pH al cual un aa es
eléctricamente neutro, es
decir, en el que la suma de las
cargas positivas es igual a la
suma de las cargas negativas
(forma zwitterion).

-El pI corresponde al pH en el
cual predomina la forma II
(forma neutra) y hay
cantidades iguales de las
formas I y III

-El pI es la media del pK1 y el

pK2 [pI= (2.3+9.1)/2= 5.7]
Valoración de un aminoácido
-El pKa para el –COOH es el pK1=
2,3 y el pKa para el –NH3+ es el
pK2=9,1

-Cuando pH=pK1=2.3 existen en

disolución iguales cantidades de
la forma I y II de la alanina.

-Cuando pH=pK2=9.1 están en

igual cantidad la forma II y III.

-El par –COOH/COO- puede

actuar como tampón en la
región de pH=pK1 y el par –NH3+
/NH2 en la región situada en
torno al pK2
 3.1.3. Clasificación d e los am inoácid os.
Am inoácid os d erivad os. Am inoácid os no
p roteicos.
Clasificación de aminoácidos Hidrófobos

Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos

Básicos

Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos

-Aminoácidos derivados
-Aminoácidos no proteicos
22
 Clasificación según la polaridad del
radical
 Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Metionina y
Tripftofano.

 Aminoácidos con cadenas laterales polares:

Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Asparragina, Glutamina y Tirosina.

 Aminoácidos con cadena lateral ácida:

Ácido aspártico y Ácido glutámico

 Aminoácidos con cadenas laterales básicas:

Histidina, Lisina y Arginina.
No
polares

Polares

Ácidos Básico
 Clasificación según la estructura del
radical

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical

R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además,
grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en
neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni
amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una
cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos
distintos del carbono y del hidrógeno.
 Alifáticos neutros Aas aromáticos

Alifáticos Básicos

Alifáticos neutros no cargados

Alifáticos Ácidos

26
 Aminoácidos esenciales en el ser humano

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no

(el organismo no los puede esenciales
sintetizar)
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Abreviaturas y
símbolos para
los aas
 Am inoácid os d erivad os.
-Varias proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman
tras la síntesis de la cadena polipeptídica.

-Entre estos AMINOÁCIDOS MODIFICADOS se encuentra el ácido

ϒ-carboxiglutámico, un residuo de aminoácido que une el calcio que se
encuentra en la proteína de la coagulación de la sangre, protrombina.

-La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina son componentes

estructurales importantes del colágeno, la proteína más abundante del
tejido conjuntivo.

-La fosforilación de los aminoácidos que contienen hidroxilo, serina,

treonina y tirosina suele utilizarse para regular la actividad de las
proteínas. Por ejemplo, la síntesis del glucógeno está significativamente
restringida cuando la enzima glucógeno sintasa está fosforilada.
 Am inoácid os no proteicos.
-Algunos aminoácidos no forman parte de ninguna proteína, sino que
actúan como intermediarios o precursores de diferentes reacciones del
organismo.

-La ornitina y la citrulina actúan de intermediarios en la síntesis de urea

(reciclaje de las proteínas).

-Otro aminoácido no proteico importante es la DOPA, derivada del aminoácido

proteico tirosina. La L-DOPA es el intermediario en la síntesis de la dopamina,
la adrenalina o la melanina.
Dopamina: sustancia química de comunicación entre neuronas
(neurotransmisor).
Adrenalina (también conocida como epinefrina) es la hormona
responsable de los estados de alerta.
Melanina es la sustancia que sintetizan los melanocitos la cual nos
oscurece la piel, pero también se encuentra en algunas neuronas de nuestro
cerebro.
Am inoácid os con im portancia biológica.
Am inoácid os con im portancia biológica.
 Péptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función biológica.

• Péptidos estimuladores del apetito, como el neuropéptido Y

(NPY) y la galanina
• Los péptidos inhibidores del apetito como la colecistoquinina
y la hormona estimulante de los melanocitos.

• Los avances recientes sugieren que la leptina, una proteína que

liberan principalmente los adipocitos (células grasas), reduce la
ingestión de alimento al descender la expresión de los genes
que codifican el NPY, la galanina y otras moléculas
señalizadoras que estimulan el apetito.
 Otros Péptidos de interés biológico

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina

(con actividad hormonal), la insulina y el
glucagón que regulan la concentración de
glucosa en sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).
Péptid os con fu nción biológica conocid a.
3.2. Proteínas
 Concepto de proteínas

 Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de

elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se
encuentran en todas las células vivas.

 Muy abundantes (constituyen el 50% del peso seco)

 Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),

oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre
(S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (I).

 Cada célula tiene miles de proteínas diferentes , cada una con una
tarea específica
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Enzimática
2. Estructural
3. Movimiento
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reguladora
7. Almacenamiento
8. Respuesta a
agresiones
 Funciones de las proteínas
1. Catálisis

• Es la función más importante.

• Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la
biosíntesis.
• Pueden aumentar la velocidad de reacción por factores comprendidos
entre 106 -1012, dado que pueden inducir o estabilizar intermediarios de
reacción formados.
• Son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que
intervienen en ellas.
• Fosfofructoquinasa, participa en la glicolisis.
 Funciones de las proteínas
2. Estructura

-Algunas proteínas proporcionan protección y sostén.

-Por ejemplo, el colágeno (el componente principal de los tejidos

conjuntivos) y la elastina (fibras elásticas, se encuentra en varios tejidos del
organismo como los vasos sanguíneos y la piel).
 Funciones de las proteínas
3.Movimiento

-Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.

-Por ejemplo, la actina, la tubulina y otras proteínas forman el

citoesqueleto.

-Las proteínas del citoesqueleto son activas en la división celular, la

endocitosis, la exocitosis y el movimiento ameboide de los leucocitos.
 Funciones de las proteínas
4.Defensa

-Una extensa variedad de proteínas son protectoras.

-Ejemplos: la queratina, la proteína que se encuentra en las células de la piel

y que ayuda a proteger al organismo contra los daños mecánicos y químicos.

-Las proteínas de la coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina,

impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan.

-Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los linfocitos cuando

organismos ajenos, como las bacterias, invaden un organismo. La unión de
los anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso para su destrucción.
 Funciones de las proteínas

5.Regulación

-La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a

receptores en sus células diana modifica la función celular.

-Ejemplos: de hormonas peptídicas se encuentra la insulina y el glucagón,

ambos regulan la concentración de glucosa en sangre. La hormona del
crecimiento estimula el crecimiento celular y la división.
 Funciones de las proteínas

6. Transporte

-Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o

iones a través de las membranas o entre las células.

-Ejemplos: la Na'-K' ATPasa y el transportador de glucosa. Otras proteínas

transportadoras son la hemoglobina, que lleva el O2 a los tejidos desde los
pulmones, y las lipoproteínas LDL y HDL, que transportan los lípidos desde
el hígado y el intestino a otros órganos. La transferrina y la ceruloplasmina
son proteínas séricas que transportan, respectivamente, hierro y cobre.
 Funciones de las proteínas

7.Almacenamiento

-Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales.

-Ejemplo, durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la

caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno
orgánico.
 Funciones de las proteínas
8.Respuesta a las agresiones

-La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abióticos ( no
forma parte de los s.vivos) está mediada por determinadas proteínas.

-Ejemplos: el citocromo P450, enzimas que convierten un gran número de

contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.

-La metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína que se une a
los metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los secuestra.

-Las temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan lugar a la síntesis

de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque térmico (hsp) que
consiguen el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.

-Las células están protegidas de la radiación por enzimas reparadoras de DNA.

3.2.2. Clasificación d e las p roteínas.
-Además de por su función, las proteínas pueden clasificarse atendiendo a otros
criterios.

-Se clasifican en:

• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un

grupo no proteínico, que se denomina “grupo prostético”. Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas o
Holoproteínas fibrosas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

48
HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas,
casi esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

49
HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

50
HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.

51
3.2.3. Estru ctu ra d e las p roteínas
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por

cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de
organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la

disposición de la anterior en el espacio.

53
 Estructura primaria

-La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos

de la proteína.
-Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran.
-La secuencia de una proteína se escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-
terminal.

54
 Estructura primaria

-El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína

puede tener efectos muy importantes, como el cambio de
un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la
anemia falciforme.

55
 Estructura primaria

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria

57
 Estructura secundaria

-La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos o estructura primaria en
el espacio.

-Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados

durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.

-La estructura secundaria de la cadena polipeptídica

depende de los aminoácidos que la forman.
Estructura secundaria
 Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno
intercatenarios.
 La estructura secundaria puede ser:
 ɑ-Hélice
 Conformación β (Hoja plegada)
 Giros β y bucles

Conformación β

Conformación ɑ
59
 α-hélice
 Se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria

 Esto se debe a la formación espontánea de

puentes de H entre los oxígenos
carbonilo y los hidrógenos amino del
cuarto aminoácido que le sigue

 Todos los componentes de un enlace

peptídico, salvo el primero y el último,
están unidos entre sí a través de p. de H

 Los enlaces de H son débiles

individualmente, pero en conjunto sirven
para estabilizar la hélice
 α-hélice

 Las cadenas laterales de los aas se

extienden hacia fuera del eje central,
de forma perpendicular

 Cada vuelta de una α-hélice contiene 3,6

aminoácidos.

 La rotación es hacia la derecha

61
Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de
las hojas.

62
 Conformación-β

• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la

cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno
intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando
una gran estabilidad a la estructura.

• Si la cadena con
conformación β se repliega
sobre si misma, se pueden
establecer puentes de
hidrógeno entre segmentos,
antes distantes, que ahora han
quedado próximos. Esto da
lugar a una lámina en zigzag
muy estable denominada β-
lámina plegada.

63
 Conformación-β

ANTIPARALELA PARALELA
-Las dos cadenas se
pueden unir de dos
formas distintas;
paralela y
antiparalela.

-Antiparalela es un
poco más compacta
y aparece con mayor
frecuencia en las
proteínas.

64
 Giros β
-Secuencias de la cadena polipeptídica con
estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.

-Son secuencias cortas, con una conformación

característica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipéptido.

-AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal

en estructuras de tipo α o β) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

-La conformación de los giros β está estabilizada

generalmente por medio de un puente de
hidrógeno

-Sirven para que la proteína adopte

estructuras más compactas

66
 Estructura terciaria
 Es disposición espacial de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una
conformación globular.
 Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:
 Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
 Uniones de Van der Waals.
 Puentes de Hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Puentes Disulfuro.

 Las funciones de las proteínas

dependen del plegamiento particular
que adopten.
 Esta estructura está altamente
influenciada por la estructura primaria.

69
 Estructura terciaria

• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad

en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc

Lámina β

Hélice α
 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unión

mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciana, idénticas o no, para
formar un complejo proteico.

2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas

recibe el nombre de protómero (subunidad o
monómero)

Se pueden distinguir dentro de las estructuras

cuaternarias dos tipos:
-Homotípicas: Las cadenas
polipeptídicas son idénticas o casi
idénticas.
-Heterotípicas: Las subunidades poseen
estructuras muy diferentes.
 Estructura cuaternaria

- Las interacciones que estabilizan esta estructura

son en general uniones débiles:
 Interacciones hidrofóbicas.
 Puentes de hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Fuerza de Van der Waals.
 En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso
de las inmunoglobulinas.
-Según el número de protómeros que se asocian las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:

• Dímeros, como la hexoquinasa.

• Tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de
protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis)
-El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:

• Reduce la cantidad de información genética necesaria.

• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las

subunidades se asocian por enlaces débiles.

• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las

subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la síntesis
de la estructura.
 En resumen, la estructura de una
74
proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

3.2.4. Desnatu ralización d e las proteínas
Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas:

aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
(la facilidad con que cada soluto en particular se mueve en un
disolvente determinado).
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos

1. Calor.

2. Agresión mecánica

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Ácidos y bases fuertes

2. Disolvente orgánicos
3. Detergentes
4. Agentes reductores
5. Concentración salina
6. Iones metálicos pesados
 Cond iciones d esnatu ralizantes: agentes
físicos

- Cambios de temperatura. Al aumentar la temperatura, aumenta la

velocidad de vibración molecular. Finalmente, se rompen las interacciones
débiles como los enlaces de hidrógeno, y la proteína se despliega.
La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se
enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

- Agresión mecánica. Las acciones de agitación y trituración rompen el

delicado equilibrio de fuerzas que mantiene la estructura proteica. Por
ejemplo, la espuma que se forma cuando se bate vigorosamente la clara de
huevo contiene proteína desnaturalizada.
 Cond iciones d esnatu ralizantes: agentes
qu ím icos
Las principales cond iciones d esnatu ralizantes son las sigu ientes:

1. Ácidos y bases fuertes. Los cam bios d e pH d an lu gar a la protonación d e algu nos
gru pos laterales d e la p roteína, lo cu al altera los patrones d e enlace del hidrógeno
y los puentes salinos. Al acercarse la p roteína a su punto isoeJéctrico ésta se hace
insoluble y precipita la d isolu ción.

2. D isolventes orgánicos. Los d isolventes orgánicos hid rosolubles, com o el etanol,

interfieren con las interacciones hidrófobas, ya que interaccionan con los grupos
R apolares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y los grupos polares de la
proteína.

3. D etergentes. Estas m olécu las anfipáticas rompen las interacciones hidrófobas,

haciend o qu e se d espliegu en las proteínas en cad enas polipeptíd icas extend id as.
(Las m olécu las anfipáticas contienen sim u ltáneam ente com ponentes hid rófobos e
hid rófilos.)

4. Agentes reductores. En presencia d e reactivos como la u rea, los agentes red u ctores,
como el beta-m ercaptoetanol, convierten los puentes disulfuro en grupos
sulfhidrilos. La u rea rompe los enlaces de hidrógeno y las interacciones
hidrófobas.
 Cond iciones d esnatu ralizantes: agentes
qu ím icos
5. Concentración salina. La unión d e iones salinos a los grupos ionizables d e una
proteína disminuye la interacción entre los grupos d e carga opu esta sobre la
m olécu la p roteica. Las m olécu las d e agua pueden entonces formar esferas de
solvatación alred ed or d e estos gru pos. Cu and o se añad en grand es cantid ad es d e
sal a u na proteína en d isolu ción se form a un precipitado. El gran nú m ero d e
iones salinos pued e com petir d e form a eficaz con la proteína por las m olécu las d e
agu a, es d ecir, se eliminan las esferas de solvatación qu e rod ean a los grupos
ionizad os d e la proteína. Las m olécu las proteicas se agregan y luego precipitan.

6. Iones metálicos pesados. Los m etales pesad os, como el m ercu rio y el plom o,
afectan d e varias m aneras a la estru ctu ra proteica. Pu ed en romper los puentes
salinos al formar enlaces iónicos con los gru pos con carga negativa; formar enlaces
con los grupos sulfbidrilo. Ejemplo, el Pb2+ se u ne a los gru pos su lfhid rilo d e d os
enzim as d e la ru ta d e síntesis d el hemo. El d escenso d e la síntesis d e hem oglobina
que se p rod u ce d a lu gar a u na anem ia grave. La anem ia es u no d e los síntom as qu e
se m id e con m ayor facilid ad en el envenenam iento por plom o.
 Agentes desnaturalizantes
NH2
HOCH2 CH2 SH
C O Urea
2-mercaptoetanol
NH2
CH2 SH
HOCH NH2
C NH Guanidina
HCOH
NH2
CH2 SH
Ditiotreitol (DTT)
O
O S O-
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato) O
 LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

20 se distinguen
(según R) Aminoácidos Colágeno
Contráctil Estructural
Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enlace Enzimática Reserva
Holoproteínas
peptídico
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Péptidos o Globulinas
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucleoproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
 hélice
definida por

Proteoglucanos
E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial
E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas
E. cuaternaria