001 Tema de Biofísica PDF

TEMAS DE BIOFÍSICA
CUADERNOS DE LA UNED
Javier Buceta Fernández
Elka Koroutcheva
Juan Manuel Pastor
TEMAS
DE BIOFÍSICA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE EDUCACIÓN A DISTANCIA

CUADERNOS DE LA UNED (35275CU01A01)
TEMAS DE BIOFÍSICA
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© Javier Buceta Fernández, Elka Koroutcheva y Juan Manuel Pastor
ISBN: 84-362-5317-5
Depósito legal: M. 38.847-2006
Primera edición: octubre de 2006
Impreso en España - Printed in Spain

Impreso en Fernández Ciudad, S. L.
Coto de Doñana, 10 - 28320 Pinto (Madrid)
Prefacio
El presente libro, “Temas de Biofı́sica”, nace fruto de lo que pensamos

es una necesidad. En la literatura existe una multitud de excelentes libros,
tratados y artı́culos sobre esta disciplina y afines como la Biologı́a Matemática.
Algunos de ellos, están referenciados en la bibliografı́a y han sido, en mayor o
menor medida y de forma más o menos consciente, fuente de inspiración para
algunas de las secciones que se recogen aquı́. Sin embargo, el nacimiento de
nuevas titulaciones como las Ciencias Medioambientales pensamos que hace
necesario presentar un enfoque original que, según nuestro criterio, no estaba
recogido en un único manual.
Tal y como queda reflejado en sus planes de estudio, el alumnado de es-
tas titulaciones es heterogéneo. De este modo, intentar incorporar un enfoque
demasiado matemático y riguroso puede complicar excesivamente la lectura y
estudio para algunos de ellos. Por otro lado, una presentación demasiado des-
criptiva y generalista restarı́a interés a aquellos alumnos con una inclinación
más formal. Hemos intentado, esperamos que con éxito, buscar un compromiso
entre ambos extremos y presentar a lo largo de los capı́tulos tanto aspectos más
formales, como aquellos más generalistas y descriptivos. Ası́, nuestro interés ha
sido dar una base muy amplia de conocimientos fı́sicos fundamentales y más
formales relacionados con temas como la Termodinámica, la cinética enzimáti-
ca y los fenómenos de transporte a través de las membranas. También hemos
querido dar una visión global de la importancia que tienen los biopolı́meros
como base de la organización de cualquier organismo vivo y destacar, en su
relación con el medio ambiente, los efectos de las vibraciones, del sonido y de
las radiaciones sobre el medio centrándonos en la interacción con la materia
ii
y en las aplicaciones médicas. Finalmente, hemos intentado dar una amplia

imagen del campo de las técnicas e instrumentación e incidir en su utilidad en
lo que respecta a la medición, el registro y el análisis de los datos. A lo largo
de los capı́tulos, y con el fin de aclarar y afianzar algunos de los conceptos
introducidos, presentamos una serie de problemas resueltos.
Más concretamente, el libro se encuentra estructurado en 6 temas. Un
primer tema de Termodinámica, que por su extensión se ha dividido en dos
capı́tulos, trata de los conceptos e ideas básicas de esta disciplina que sirven
para establecer los principios energéticos o reglas básicas sobre las que la Evo-
lución ha ido creando los sistemas biológicos tan complejos que conocemos.
En un segundo tema se da paso al estudio de los “ladrillos” biológicos: los
biopolı́meros. Además, este tema se centra también unas proteı́nas muy es-
peciales desde el punto de vista de la cinética de las reacciones bioquı́micas,
las enzimas, con explicación de los fenómenos competitivos y cooperativos. El
tercer tema trata del transporte de iones a través de membranas y de los po-
tenciales establecidos entre el interior y el exterior de las mismas. Se explica el
potencial de la membrana, se dan unas nociones básicas de electrofisiologı́a y
se introduce el potencial de acción. El siguiente tema trata de la biofı́sica de los
seres vivos. Dentro de este epı́grafe tan general se centra, fundamentalmente,
en las propiedades de los fluidos biológicos y en el movimiento de los seres
vivos en el seno de distintos fluidos: la natación y el vuelo. Además se explican
los conceptos básicos de la biomecánica del cuerpo humano y de la biofı́sica de
las vibraciones y el sonido. El siguiente capı́tulo trata del tema de las radiacio-
nes. Comienza con una introducción a las propiedades de las radiaciones, sus
tipos y sus aplicaciones desde el punto de vista analı́tico (la espectroscopı́a).
A continuación se explican las interacciones de la radiación con la materia
y sus efectos biológicos. También se habla de la radiactividad, los conceptos
básicos y sus efectos. Finalmente, se comentan las aplicaciones médicas de la
radiación ionizante. El último tema trata de las técnicas e instrumentación
fisico-quı́micas. Se explican los conceptos y principios básicos en los que se
fundamentan algunos de los métodos de análisis más importantes Se comen-
tan las caracterı́sticas básicas que hay que conocer de todo equipo de medición
y, por último, se explican los parámetros más importantes relacionados con la
obtención de imágenes.
Los contenidos elegidos suponen una muestra introductoria de un campo
en constante desarrollo y referimos al lector a la bibliografı́a complementaria
ofrecida para profundizar y/o descubrir nuevas facetas y problemas donde la
Fı́sica y la Biologı́a se dan la mano. De cualquier modo, dado el amplio carácter
de los temas tratados, esperamos que el libro sea un buen manual para los
iii
alumnos de las licenciaturas de Ciencias Medioambientales en particular, y, en

general, tanto para los licenciados provenientes de diferentes campos como la
Fı́sica, la Quı́mica o la Biologı́a, como para cualquier especialista interesado
en aspectos diversos de la Biofı́sica. Esperamos haberlo conseguido.
Los autores queremos agradecer a F.J. de la Rubia su propuesta de escribir
el libro y el apoyo constante que nos ha brindado. J.B. quiere agradecer a A.
Falomir, F. Sagués, R. Reigada y J.M.R. Parrondo la lectura crı́tica y las su-
gerencias y puntualizaciones ofrecidas sobre los capı́tulos de Termodinámica y
de Biopolı́meros y Cinética Enzimática de los cuales ha sido responsable. E.K.
agradece en el mismo sentido la labor de A. Vázquez, R. Ogallar y K. Korout-
chev en relación a los capı́tulos sobre Fenómenos de Transporte en Membranas
y Biofı́sica de los Cuerpos Vivos, y a J.J. Sánchez por el apoyo informático.
Finalmente, J.M.P. agradece a J. Pastor su colaboración en el desarrollo de
algunas figuras.
Los autores, Septiembre de 2006.

Índice general
1. Termodinámica I 1
1.1. Conceptos Fundamentales . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3
1.2. Ecuación de Estado del Gas Ideal . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.3. El Primer Principio de la Termodinámica . . . . . . . . . . . . 10
1.3.1. Capacidad Calorı́fica y Calor Especı́fico . . . . . . . . . 12
1.3.2. Aplicación del Primer Principio a un Gas Ideal . . . . . 13
1.3.3. Variación de la Temperatura Atmosférica con la Altura 18
1.4. El Segundo Principio de la Termodinámica . . . . . . . . . . . 20
1.4.1. Máquinas Reversibles . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
1.4.2. El Ciclo de Carnot . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25
1.4.3. Entropı́a . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 28
2. Termodinámica II 39
2.1. Potenciales Termodinámicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39
2.1.1. Condiciones de Equilibrio y Espontaneidad . . . . . . . 41
2.2. Disoluciones Diluı́das . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43
2.3. Equilibrio Quı́mico . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48
2.3.1. La Hidrólisis del ATP: el Estado Biológico Estándar . . 62
2.4. Termodinámica de No Equilibrio . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
2.4.1. Flujos Acoplados: el Teorema de Onsager . . . . . . . . 66
2.4.2. Producción de Entropı́a . . . . . . . . . . . . . . . . . . 68
2.4.3. Minimización de la Producción Entrópica: Teorema de
Prigogine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 71
vi ÍNDICE GENERAL
3. Biopolı́meros y Cinética Enzimática 75

3.1. Del ADN a las Proteı́nas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76
3.1.1. Transcripción Genética . . . . . . . . . . . . . . . . . . 77
3.1.2. Traducción Genética . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 78
3.2. Sı́ntesis de Biopolı́meros . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 81
3.3. Filamentos Proteı́nicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83
3.4. Polı́meros Globulares . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 85
3.5. Elasticidad y Biopolı́meros . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
3.6. La Teorı́a de Michaelis-Menten . . . . . . . . . . . . . . . . . . 95
3.6.1. La Hipótesis del Estado Cuasiestacionario . . . . . . . . 99
3.7. Fenómenos Competitivos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 102
3.8. Fenómenos Cooperativos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 106
3.8.1. El Dı́mero Cooperativo . . . . . . . . . . . . . . . . . . 113
4. Fenómenos de Transporte: Membranas 117

4.1. Difusión Pura a Través de Membranas . . . . . . . . . . . . . . 119
4.1.1. Potencial del Equilibrio de Nernst . . . . . . . . . . . . 119
4.1.2. Ecuación de Nernst-Planck . . . . . . . . . . . . . . . . 123
4.1.3. Teorı́a de Campo Constante . . . . . . . . . . . . . . . . 124
4.2. Difusión Iónica a Través de la Membrana . . . . . . . . . . . . 128
4.2.1. Potenciales de Gibbs-Donnan . . . . . . . . . . . . . . . 128
4.2.2. Creación de Potenciales de Difusión . . . . . . . . . . . 130
4.2.3. Ecuación de Goldman-Hodgkin-Katz . . . . . . . . . . . 133
4.3. Nociones Básicas de la Electrofisiologı́a . . . . . . . . . . . . . . 135
4.3.1. Propiedades Eléctricas de las Membranas: Fuerza Elec-
tromotriz . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 135
4.3.2. Potencial de Membrana y Circuito Equivalente . . . . . 138
4.4. Potencial de Acción . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 140
4.4.1. Técnica de Pinzamiento de Voltaje . . . . . . . . . . . . 140
4.4.2. Modelo de Hodgkin y Huxley . . . . . . . . . . . . . . . 141
4.4.3. Dinámica del Modelo de Hodgkin y Huxley (HH) . . . . 145
4.4.4. Teorı́a del Cable . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 147
5. Biofı́sica de los Cuerpos Vivos 153

5.1. Fluidos Biológicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 153
5.1.1. Propiedades Básicas de los Fluidos . . . . . . . . . . . . 153
5.1.2. Fluidos Biológicos: Caracterı́sticas de su Viscosidad . . 154
5.1.3. Circulación Sanguı́nea . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 156
5.2. Biomecánica del Cuerpo Humano . . . . . . . . . . . . . . . . . 161
ÍNDICE GENERAL vii
5.3. Movimiento en Fluidos: Natación y Vuelo . . . . . . . . . . . . 165

5.4. Sonido y Biofı́sica de la Audición . . . . . . . . . . . . . . . . . 173
5.4.1. Vibraciones . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 173
5.4.2. Sonido . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 174
5.4.3. Mecanismos de la Audición . . . . . . . . . . . . . . . . 176
6. Radiación 181
6.1. Propiedades de la Radiación Electromagnética . . . . . . . . . 181
6.1.1. Propiedades de Onda . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 182
6.1.2. Propiedades de Partı́cula . . . . . . . . . . . . . . . . . 184
6.1.3. Espectro Electromagnético . . . . . . . . . . . . . . . . 184
6.2. Espectroscopı́a . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 187
6.2.1. Absorción de Radiación . . . . . . . . . . . . . . . . . . 188
6.2.2. Espectro de Absorción de Radiación. Ley de Beer . . . . 192
6.2.3. Equipos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 196
6.2.4. Componentes Básicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 198
6.2.5. Espectroscopı́a de Absorción Molecular . . . . . . . . . 204
6.2.6. Espectroscopı́a de Fluorescencia Molecular . . . . . . . 206
6.2.7. Espectroscopı́a de Infrarrojo . . . . . . . . . . . . . . . . 206
6.2.8. Resonancia Magnética Nuclear . . . . . . . . . . . . . . 208
6.3. Interacción de la Radiación con la Materia . . . . . . . . . . . . 215
6.3.1. Efectos de la Interacción de los Fotones con los Átomos
y Moléculas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 215
6.3.2. Efectos Fotobiológicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 218
6.4. Radiactividad . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 225
6.4.1. Tipos de Radiaciones . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 225
6.4.2. Actividad . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 226
6.4.3. Detectores de Radiactividad . . . . . . . . . . . . . . . . 230
6.5. Radiaciones Ionizantes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 232
6.5.1. Radiodosimetrı́a . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 232
6.5.2. Coeficiente de Atenuación . . . . . . . . . . . . . . . . . 234
6.5.3. Radioquı́mica . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 235
6.5.4. Exposición a Radiación Ionizante . . . . . . . . . . . . . 237
6.6. Aplicaciones Médicas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 239
6.6.1. Determinaciones Cuantitativas . . . . . . . . . . . . . . 239
6.6.2. Diagnóstico por Imágenes . . . . . . . . . . . . . . . . . 241
viii ÍNDICE GENERAL
7. Técnicas e Instrumentación 253

7.1. Fundamentos Fı́sicos . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 253
7.1.1. Coloides . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 254
7.1.2. Difusión y Sedimentación . . . . . . . . . . . . . . . . . 259
7.1.3. Viscosidad . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 261
7.1.4. Ley de Fick . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 264
7.1.5. Sedimentación y Centrifugación . . . . . . . . . . . . . . 265
7.2. Técnicas de Separación y Análisis . . . . . . . . . . . . . . . . . 267
7.2.1. Centrifugación y Ultracentrifugación . . . . . . . . . . . 267
7.2.2. Electroforesis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 269
7.2.3. Cromatografı́a . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 272
7.2.4. Espectrometrı́a de Masas . . . . . . . . . . . . . . . . . 283
7.3. Instrumentacion de Medición y Registro . . . . . . . . . . . . . 292
7.3.1. Caracterı́sticas Básicas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 292
7.3.2. Instrumentación Electrónica . . . . . . . . . . . . . . . . 297
7.4. Obtencion de Imágenes . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 302
7.4.1. Caracterı́sticas de los Instrumentos Ópticos . . . . . . . 303
7.4.2. Microscopio Óptico . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 308
7.4.3. Microscopio Electrónico . . . . . . . . . . . . . . . . . . 314
CAPÍTULO 1
Termodinámica y Procesos Biológicos I
Las células que conforman todo organismo vivo son las encargadas de pro-
porcionar el material y la energı́a requeridas para mantener su actividad. Esto
se consigue mediante un complejo entramado de reacciones quı́micas de las
cuales es posible hacer una clasificación en términos de sus objetivos. Ha-
blamos ası́ de redes catabólicas y anabólicas. Las primeras tienen por misión
transformar el alimento en moléculas fundamentales o formas de energı́a útiles
para la célula. Las segundas utilizan esas mismas moléculas fundamentales y
la energı́a para sintetizar otras moléculas necesarias para el funcionamiento
de la maquinaria celular. Genéricamente, al conjunto de redes catabólicas y
anabólicas se le conoce como metabolismo celular.
En lo que respecta al almacenamiento energético, todos los organismos
almacenan la energı́a en los enlaces quı́micos de moléculas orgánicas. Estas
moléculas se construyen mediante las rutas metabólicas utilizando como ma-
teria prima las moléculas producidas por otros organismos, es decir, moléculas
que proceden de la alimentación. En el origen de esta cadena se sitúan las
especies vegetales que obtienen su energı́a de la luz1 mediante la fotosı́ntesis
transformando la radiación electromagnética en energı́a almacenada en los en-
laces quı́micos de ciertas moléculas (principalmente azúcares). Por otro lado,
en lo que respecta al método controlado de extracción de la energı́a acumulada
en los enlaces quı́micos, tanto en las especies animales como en las vegetales,
es mediante los procesos de oxidación y reducción. Genéricamente, la oxida-
1
Algunas bacterias también son capaces de obtener energı́a de la luz.
2 CAPÍTULO 1. TERMODINÁMICA I
ción/reducción consiste en eliminar/añadir electrones a una especie quı́mica.

La energı́a liberada mediante los procesos de oxidación-reducción de macro-
moléculas orgánicas se almacena en los enlaces quı́micos de otras moléculas,
más pequeñas, que sirven como portadoras de energı́a y desempeñan el papel
de “divisa” energética dentro de la “economı́a” metabólica. La divisa energéti-
ca más común, que no la única, es la adenosina trifosfato, más conocida como
ATP. El ATP se produce a partir de la glicólisis: una cadena de reacciones
quı́micas que degrada la glucosa. El ATP se sintetiza mediante una reacción
de fosforilación en la cual un grupo fosfato se añade a una molécula de ADP
(adenosina difosfato). Esta reacción “cuesta” energı́a, una energı́a que se alma-
cena en el enlace quı́mico del ATP. Por cada molécula de glucosa la glicólisis
produce de forma neta dos moléculas de ATP. Entonces, cuando las células ne-
cesitan energı́a la pueden conseguir del ATP de una forma controlada a través
de la hidrólisis. La hidrólisis libera por un lado la energı́a contenida en el en-
lace quı́mico y por otro los productos de la reacción, ADP y un grupo fosfato,
que quedan disponibles para almacenar energı́a en forma de ATP al volver a
combinarse. La importancia de este proceso de reciclado se hace evidente al
constatar que mantener en funcionamiento el cuerpo humano se estima que
“cuesta” unas 1026 moléculas de ATP por dı́a (unos 150 kilos de ATP).
La reacción de la glicólisis no requiere de oxı́geno libre, lo cual hace posible
entender la aparición de la vida sobre la Tierra hace unos 1800 millones de años
cuando en la atmósfera no se encontraba tal especie. En presencia de oxı́geno
la fosforilación oxidativa puede oxidar el piruvato (residuo de la glicólisis) lo
cual permite a las células potenciar su producción de ATP por cada molécula
de glucosa más de 10 veces. Este proceso se lleva a cabo en las mitocondrias
de las células. Cuando un organismo (aeróbico) realiza un esfuerzo elevado, el
oxı́geno se puede agotar localmente en las células musculares. Como resultado
el piruvato no se oxida y se degrada en etanol o lactato. El lactato se convierte
en ácido láctico que cristaliza en forma de agujas en las fibras musculares lo
cual causa las conocidas agujetas.
Con esta breve excursión a través del metabolismo, hemos querido ilustrar
la importancia de los procesos energéticos como fuente de vida. Sin embar-
go, los objetivos de este capı́tulo y el siguiente no son analizar los detalles
de las rutas y reacciones metabólicas (algo fundamentalmente estudiado por
la Bioquı́mica), sino el presentar los principios que rigen las transformacio-
nes energéticas: las reglas del juego. En particular, este primer capı́tulo sobre
Termodinámica está dedicado a presentar los conceptos fundamentales de la
Termodinámica clásica, de equilibrio.
1.1. CONCEPTOS FUNDAMENTALES 3
1.1. Conceptos Fundamentales: Sistema, Estado y

Proceso Termodinámico
Hasta el momento hemos utilizado libremente la palabra energı́a, pero

¿qué es la energı́a? La energı́a no es algo tangible en el sentido que lo es una
célula: nadie ha visto “la energı́a”. Ası́, llamamos energı́a a la potencialidad o
capacidad para realizar trabajo (o transmitir calor) y por tanto el uso que he-
mos hecho en los párrafos anteriores constituye un útil abuso del concepto. Por
lo tanto, más que referirnos a la energı́a, deberı́amos hablar de transformación
de la misma.
La Termodinámica es la disciplina que se dedica al estudio de las transfor-
maciones energéticas. Históricamente, la Termodinámica se construyó como
rama aplicada de la Fı́sica a raı́z de la Revolución Industrial. Poco a poco,
atrajo a investigadores que forjaron los cimientos teóricos que daban soporte a
los descubrimientos existentes sobre la máquina de vapor. La Termodinámica
se basa en algunos principios que resumen nuestra experiencia cotidiana relati-
va al comportamiento de las transformaciones energéticas. Hay una rama de la
Termodinámica, la Estadı́stica, basada en la Teorı́a Cinética, que fundamenta
estos principios en la naturaleza atómica de la materia: un nivel de detalle
que no consideraremos aquı́ salvo en contadas excepciones. En su versión más
simple la Termodinámica clásica postula dos Leyes o Principios. Anecdótica-
mente, la Segunda Ley se postuló antes que la Primera. No obstante, antes
de enunciar dichas leyes es necesario introducir algunos conceptos para fijar la
nomenclatura a utilizar.
Llamamos sistema a aquella región del espacio (y su contenido) que centra
nuestro interés de estudio: una célula, un motor, etcétera. La definición de
sistema implica la existencia de una frontera que separa el sistema del “resto”.̇
Al “resto” lo denominaremos entorno o medio. La frontera puede ser en general
deformable y permeable tanto a energı́a como a masa. En función de los flujos
que se produzcan entre el sistema y su entorno a través de la frontera, hablamos
de sistemas abiertos (se intercambia materia y energı́a con el entorno), cerrados
(intercambian energı́a) y aislados (sin intercambio de materia ni de energı́a).
Llamamos variables de estado a aquel conjunto de variables que determinan
el estado (energético) de nuestro sistema. Igual que en Mecánica la posición
y la velocidad de una partı́cula definen su estado mecánico, en Termodinámi-
ca una serie de variables determinan el estado termodinámico. La presión, la
temperatura y el volumen son variables de estado. Dependiendo del sistema en
cuestión, las variables termodinámicas no son independientes, por ejemplo la
presión y volumen de un gas ideal en un sistema cerrado. Las variables termo-

dinámicas tienen un sentido macroscópico y quedan por tanto bien definidas
cuando contamos con un elevado número de moléculas dentro del sistema en
cuestión. Por tanto, no tiene sentido hablar de la presión de una molécula.
Podemos distinguir entre variables extensivas e intensivas. Hablamos de
variables extensivas cuando dependen del tamaño del sistema, por ejemplo, el
volumen. Por el contrario, hablamos de variables intensivas cuando estas no
dependen de él, por ejemplo, la temperatura. Un proceso termodinámico es
aquél que hace variar en el tiempo una o varias de las variables de estado.
Cuando cambian algunas variables de estado pero la presión permanece cons-
tante hablamos de procesos isobaros, si la temperatura permanece constante
isotermos, si el volumen permanece constante isocoros, y si no hay transferen-
cia de calor adiabáticos.
A aquellas funciones de las variables de estado tales que su variación no
depende del camino utilizado sino simplemente de los estados inicial y final,
se las conoce como funciones de estado. Matemáticamente esto implica que si
el conjunto {x} = (x1 , x2 , . . . , xn ) constituye las variables de estado e y ({x})
es una función de estado, entonces
b
dy = y (b) − y (a) ,
a
y decimos que y ({x}) tiene una diferencial exacta: la variación de y entre

los estados a y b no depende de la trayectoria utilizada para ir de a a b. La
diferencia de altura entre dos puntos de la Tierra es un ejemplo de diferencial
exacta: vayamos por el camino que vayamos de un lugar a otro la diferencia
de alturas entre ellos será siempre la misma.
La diferencial nos indica la variación infinitesimal producida en la función
debida una variación infinitesimal de las variables independientes. Ası́, para
calcular la diferencial de una función debemos identificar previamente las va-
riables independientes de las que depende. Tomemos por ejemplo la relación
de dependencias indicada en la figura 1.1. La dependencia última es en las va-
riables x1 y x2 que son las variables independientes del ejemplo. Para calcular
la diferencial de f utilizamos la regla de la cadena que podemos implementar
utilizando la siguiente receta: exploramos todos los caminos posibles hasta lle-
gar a x1 y x2 , por cada paso intermedio (flechas en la figura 1.1) aparecerá una
derivada parcial de la función que se sitúa en el origen de la flecha respecto
de la variable o función que aparece al final de la flecha; además los caminos
1.1. CONCEPTOS FUNDAMENTALES 5
g x1
h x1
f
x1 x2
x2
Figura 1.1: Representación esquemática de las dependencias de una función f . El dia-
grama nos indica que f depende de h, g, x1 y x2 . A su vez g depende de x1 y h depende
de x1 y x2 .
se suman. Es decir,

∂f ∂g ∂f ∂h
df = dx1 + dx1 +
∂g ∂x1 ∂h ∂x1

∂f ∂h ∂f ∂f
+ dx2 + dx1 + dx2 =
∂h ∂x2 ∂x1 ∂x2

∂f ∂g ∂f ∂h ∂f
= + + dx1 +
∂g ∂x1 ∂h ∂x1 ∂x1

∂f ∂h ∂f
+ + dx2 ,
∂h ∂x2 ∂x2
es la variación infinitesimal producida en la función f debido a una variación

infinitesimal en x1 y x2 . La derivadas parciales indican la diferenciación de la
función en cuestión respecto de la variable
indicada tomando como constantes
el resto de variables. Por ejemplo, ∂f ∂g indica la derivada de f respecto de
g tomando h, x1 y x2 como constantes. Aunque en el ejemplo no lo hayamos
hecho, en general indicaremos las variables a tomar como constantes mediante
subı́ndices en la derivada parcial.
En general, dada una diferencial,
df ({x}) = F1 (x1 , x2 , . . . , xn ) dx1 + . . . + Fn (x1 , x2 , . . . , xn ) dxn ,
ésta será exacta si se verifica:

∂f ({x})
Fi (x1 , x2 , . . . , xn ) = .
∂xi xj=i
Donde el subı́ndice xj=i indica que al implementar la derivada tomaremos

como constantes todas las xj con j diferente de i. Además, se debe cumplir el
llamado teorema de Schwartz que establece que puesto que,
2 2
∂ f ({x}) ∂ f ({x})
=
∂xi ∂xk xj=i ,xj=k ∂xk ∂xi xj=k ,xj=i
entonces,
∂Fi ∂Fk
= .
∂xk xj=k ∂xi xj=i
Problema.
¿Es la siguiente diferencial exacta?

df = 2x1 x2 dx1 + x21 + 1 dx2 .
Solución.
Como vemos,
F1 = 2x1 x2 ,

F2 = x21 + 1 .
De donde,
∂F1 ∂F2
= = 2x1 .
∂x2 ∂x1
La diferencial verifica entonces el teorema de Schwartz y podemos afirmar
que es exacta.
Dado un sistema, cuando el conjunto de variables que determinan su estado

energético no varı́a con el tiempo y son uniformes, decimos que se encuentra en
un estado de equilibrio termodinámico2 . La Termodinámica clásica es la Ter-
modinámica de los estados de equilibrio; asume que los procesos que conectan
estados intermedios son cuasiestáticos: se realizan lo suficientemente despa-
cio como para que en cada instante el sistema esté acomodado al equilibrio
2
El equilibrio termodinámico implica el equilibrio mecánico (P constante e uniforme) y
térmico (T constante e uniforme).
1.2. ECUACIÓN DE ESTADO DEL GAS IDEAL 7
termodinámico correspondiente. Podemos además diferenciar entre procesos

reversibles e irreversibles. En los primeros es posible invertir una transforma-
ción resultante de modificar infinitesimalmente las variables termodinámicas,
en los segundos no. Todo proceso reversible es cuasiestático pero un proceso
cuasiestático no tiene porque ser reversible. Los procesos cuasiestáticos y re-
versibles son idealizaciones que resultan útiles tal y como lo son en Mecánica
las poleas y cuerdas sin peso.
1.2. Ecuación de Estado del Gas Ideal

Tal y como hemos mencionado, la Termodinámica debe su desarrollo a la
máquina de vapor. De este modo, es habitual que la manera de presentar esta
disciplina sea a través de las transformaciones que sufren los gases. Aquı́ toma-
remos también ese modo de introducir esta disciplina. Supongamos entonces
un gas que llamaremos ideal. Un gas ideal es una extrapolación de cómo se
comportan los gases en el lı́mite de presión nula. Todos los gases a baja presión
(y/o alta temperatura) se comportan (casi) idealmente.
Trabajando en ese régimen de condiciones, R. Boyle descubrió que en una
situación de equilibrio, un gas a temperatura constante verifica que,
vP = C1 ,
donde v = V /n es el llamado volumen molar siendo V el volumen ocupado

por el gas, n las moles de gas y C1 una constante. Recordamos aquı́, que un
mol es el número de Avogadro de elementos en cuestión, siendo el número de
Avogadro NA = 6,022 · 1023 . El peso molecular de una substancia está definido
como el peso en gramos de un mol de la substancia. Por ejemplo, un mol de
átomos de carbono tiene una masa de 12 gramos.
Posteriormente, J. L. Gay-Lussac descubrió que si lo que se mantiene cons-
tante es la presión, entonces los gases ideales verifican en equilibrio que,
v
= C2 ,
T
siento T la temperatura y C2 otra constante.
Por último, J. W. Gibbs derivó una sencilla regla, la regla de las fases, que
establece lo siguiente: dadas s especies quı́micamente independientes en equi-
librio que se presentan en p fases3 , entonces, el número de variables intensivas
3
En el caso general de un sistema heterogéneo, denominamos fase a cada parte homogénea
y separable del sistema.
independientes, m, que determinan el estado de equilibrio del sistema es,
m = 2 + s − p.
Problema.
Las proteı́nas tienen tamaños tı́picos del orden de 1nm (1nm = 10−9 m) y
masas de 10kDa (el Dalton es una unidad estándar de masa en Quı́mica
y Biologı́a y equivale a la masa de un átomo de hidrógeno: 1Da = 1,67 ·
10−27 kg). Ciertos resultados experimentales muestran que 0,5 moles de una
proteı́na pesan 213g. ¿Es esta proteı́na más o menos masiva que una proteı́na
tı́pica?
Solución.
El peso en Daltons de los 0,5 moles de proteı́na es,
1Da
213g × = 1,28 · 1026 Da.
1,67 · 10−24 g
De este modo el peso de una proteı́na es,
1,28 · 1026 Da 1mol Da kDa

× = 212 = 0,212 .
0,5mol 6,022 · 10 prot.
23 prot. prot.
Ası́ pues se trata de una proteı́na con menos masa que una proteı́na tı́pica.
En el caso de un gas ideal s = p = 1 y por tanto m = 2. Notemos que el

volumen molar es una función de estado ya que verifica que,
b
dv = v (b) − v (a) .
a
Entonces, P y T deben ser variables de estado y v = v (P, T ) debe verificar

que,

dv ∂v
dv = dP + dT ,
dP T ∂T P
para poseer una diferencial exacta. De acuerdo con las leyes experimentales
1.2. ECUACIÓN DE ESTADO DEL GAS IDEAL 9
de Boyle y Gay-Lussac,

dv C1 v
=− 2 =− ,
dP T P P

∂v v
= C2 = ,
∂T P T
de donde,
dv dP dT
=− + .
v P T
Integrando ambos miembros obtenemos finalmente la ecuación de estado de
un gas ideal4 ,
P V = nRT , (1.1)
donde R es la llamada constante de los gases que puede ser determinada ex-
perimentalmente: R = 8,31J · K −1 · mol−1 ≈ 2cal · K −1 · mol−1 . Si un gas
verifica (1.1) entonces se le denomina ideal.
Problema.
Se dispone de 12g de un gas ideal con peso molecular (56g/mol). El gas se en-
cuentra en un contenedor de 100cm3 a 105 P a de presión, ¿a qué temperatura
se encuentra el gas?
Solución.
Calculamos primero los moles de gas de los que disponemos,
1mol
12g × = 0,21moles.
56g
Utilizando la ley de los gases ideales,
−6 3
PV 105 P a × 100cm3 × 10cmm
3
T = = = 5,7K.
nR 0,21mol × 8,31J · K · mol−1
−1
4
La integral,
Z b
dx b
= ln x|ba = ln b − ln a = ln ,
a x a
aparece de forma habitual en Termodinámica.
1.3. El Primer Principio de la Termodinámica

El principio de la conservación de la energı́a establece que la energı́a a
través de sus transformaciones ni se crea ni se destruye: la energı́a se conserva.
El Primer Principio de la Termodinámica no es más que el principio de con-
servación de la energı́a aplicado a sistemas termodinámicos. Si denominamos
U a la energı́a de un sistema, la llamada energı́a interna, el Primer Principio
de la Termodinámica establece que la variación de energı́a del sistema más la
variación de la energı́a del entorno debe ser cero. Es decir si hemos quitado una
cierta cantidad de energı́a al entorno y la hemos transferido al sistema, el siste-
ma debe aumentar su energı́a en esa misma cantidad, lo mismo es cierto para
cuando el sistema transfiere energı́a al entorno. Es importante hacer notar que
el Primer Principio no hace referencia al tipo de procesos o transformaciones:
la energı́a del conjunto sistema más entorno siempre se conserva.
Las formas habituales de transferir energı́a entre el sistema y el entorno
son mediante el calor y/o el trabajo. Debemos aclarar que el calor y el trabajo
no constituyen en sı́ mismos formas de energı́a sino que dan nombre a ma-
neras de transferir la misma: los sistemas no almacenan calor o trabajo sino
que transfieren energı́as entre ellos y su entorno mediante esos procedimientos.
Cuando calentamos (enfriamos) un objeto lo que hacemos es transferir energı́a
utilizando el hecho de que se encuentra a un temperatura menor (mayor) que
el objeto que transfiere. De igual modo, cuando un sistema realiza un traba-
jo transfiere energı́a a su entorno mediante este procedimiento. Teniendo en
cuenta estas formas de transferencia energética (puede haber más), el Primer
Principio de la Termodinámica se suele expresar como,
ΔU = W + Q. (1.2)
Donde W y Q representan las energı́as transferidas entre el sistema y su en-
torno mediante trabajo y calor respectivamente. Tomaremos el siguiente cri-
terio de signos para el calor y el trabajo. Puesto que al calentar un sistema le
estamos transfiriendo energı́a, debe aumentar la energı́a interna y por tanto en
ese caso Q > 0 (procesos endotérmicos). Por el contrario, si es el sistema quien
transfiere energı́a al entorno en forma de calor Q < 0 (procesos exotérmicos).
En cuanto al trabajo, si el entorno realiza un trabajo sobre el sistema en-
tonces éste aumenta su energı́a, W > 0, mientras que si es el sistema el que
realiza un trabajo sobre el entorno, lo hace a consta de disminuir su energı́a
y por tanto W < 0. En ciertas ocasiones, especialmente las relacionadas con
máquinas térmicas, es conveniente referirse al trabajo desde el punto de vista
del entorno como receptor de la energı́a que en forma de trabajo se transfiere
1.3. EL PRIMER PRINCIPIO DE LA TERMODINÁMICA 11
desde el sistema: trabajo útil, Wútil . Nótese que Wútil = −W y que por tanto
el Primer Principio en términos de Wútil se escribe como, ΔU = Q − Wútil .
Un gran número de tratados de Termodinámica adquieren este punto de vista
“egoista” en lo referente a expresar el Primer Principio5 .
Notemos que mientras que la energı́a interna es una función de estado, el
calor y el trabajo no lo son, ya que la cantidad de energı́a que se transfiere
entre el sistema y el entorno depende no sólo de los estados inicial y final
sino del tipo de proceso que conecta esos estados. De este modo, en un ciclo
ΔU = 0: puesto que el estado inicial y final son el mismo, también lo será su
energı́a y de este modo W = −Q, es decir, en un ciclo la energı́a transferida
del sistema al entorno en forma de trabajo es igual a la energı́a transferida del
entorno al sistema en forma de calor. Con el fin de recordar esta diferencia
entre magnitudes que poseen diferenciales exactas, como la energı́a interna,
y las que no, como el calor y trabajo, utilizaremos sı́mbolos diferentes (d y δ
respectivamente) al referirnos a una variación infinitesimal. Ası́, escribimos el
Primer Principio en forma diferencial como:
dU = δW + δQ.
Problema.
Debido a una transformación termodinámica, la energı́a interna de un sistema
varı́a en −2cal. Si durante esa transformación se transfieren al sistema 3J
de energı́a en forma de calor, ¿cuál, y en qué sentido, ha sido la energı́a
transferida en forma de trabajo?
Solución.
Puesto que,
1J
ΔU = −2cal = −2cal × = −0,48J,
4,18cal
aplicando el Primer Principio,
W = ΔU − Q = −0,48J − 3J = −3,48J,
es decir, el sistema ha transferido 3,48J de energı́a al entorno en forma de

trabajo.
5
En algunos tratados de Termodinámica, especialmente los orientados desde el punto de
vista de la Ingenierı́a, el concepto de trabajo útil se aplica al realizado sobre el entorno
siempre y cuando éste no provenga de un proceso de expansión: trabajo no hidrostático.
1.3.1. Capacidad Calorı́fica y Calor Especı́fico

De acuerdo con el concepto de calor, cuando transferimos una cantidad
diferencial de energı́a en forma de calor entre un sistema y su entorno se
produce una variación en la temperatura de forma que,
δQ = CdT .
A la constante de proporcionalidad se le llama capacidad calorı́fica y mide lo

“sensible” que es un sistema a variar su temperatura cuando le transferimos
energı́a mediante calor. Si tenemos dos materiales, dado el mismo aporte de
energı́a en forma de calor, al material con una C más elevada le costará más
modificar su temperatura una determinada cantidad que al material con una
C inferior.
Cuando dicha transferencia se realiza a presión constante o a volumen
constante hablamos de capacidad calorı́fica a presión constante o a volumen
constante,

δQ δQ
CP = , CV = .
dT P dT V
Llamamos calor especı́fico a la capacidad calorı́fica por unidad de masa. Si la
unidad de masa elegida es el mol hablamos de calores molares, cX , donde X
representa P o V : cX = CX /n. La Teorı́a Cinética de gases permite estimar
los valores de los calores molares a presión y volumen constante arrojando el
sorprendente resultado de que dependen exclusivamente de la atomicidad del
gas en cuestión. Ası́, se encuentra que para gases monoatómicos,
5 3
cP = R, cV = R.
2 2
En cuanto a los gases diatómicos,
7 5
cP = R, cV = R.
2 2
Nótese que con independencia de la atomicidad del gas se verifica la llamada

relación de Mayer,
cP − cV = R. (1.3)
Como veremos, en algunas ocasiones es útil expresar resultados en términos

del cociente adimensional γ = cP /cV denominado coeficiente adiabático.
a) b)
Entorno
P
Isobara
Isocora
Isote
rma
Sistema Adiab
atica
Figura 1.2: a) Un pistón constituye un sistema modelo en numerosas situaciones termo-

dinámicas. Al émbolo se le supone ideal de forma que no hay rozamiento cuando éste se
desplaza permitiendo cambios de volumen en el sistema. b) Representación esquemática
de las transformaciones termodinámicas tı́picas que sufre un gas ideal. El área contenida
debajo de cada una de las curvas es la energı́a transferida entre el entorno y el sistema en
forma de trabajo (trabajo útil). Dependiendo del signo de la transformación esta energı́a
será positiva o negativa (ver texto). Nótese que sólo en el caso de una transformación
isocora el trabajo es nulo al no variar el volumen.
1.3.2. Aplicación del Primer Principio a un Gas Ideal

Con el fin de ilustrar el manejo del Primer Principio, calcularemos los va-
lores de la energı́a interna, el trabajo y el calor para algunas transformaciones
tı́picas. Nuestro punto de partida es un gas ideal dentro de un pistón que
supondremos también ideal, sin rozamiento (Fig. 1.2a).
Recordemos primeramente que la definición de trabajo es,
→ →
−
δW = F · d− r,
→
−
donde F representa la fuerza total que actúa sobre el sistema. La fuerza
→
− →
−
ejercida sobre el gas es F = P S = −P S − →
n , donde P es la presión, S es
→
−
la superficie del pistón, y n un vector unitario perpendicular a S. Entonces,
el trabajo realizado se puede expresar como, δW = −P dV y el trabajo total
realizado en una transformación es,
b
W =− P dV , (1.4)
a
si Va < Vb (expansión) entonces W < 0 mientras que si Va > Vb (compresión)

entonces W > 0 puesto que el sistema gana energı́a.
Problema.
La capacidad calorı́fica molar de la urea, CO (N H2 ), es de 93,14J · K −1 ·
mol−1 . Si aportamos 4cal de energı́a en forma de calor a 2 moles de urea
¿cuántos grados aumenta su temperatura? Por otro lado, el benceno, C6 H6 ,
tiene una capacidad calorı́fica molar de 136,1J · K −1 · mol−1 . Para producir
un incremento de temperatura equivalente al generado en la urea ¿cuánta
energı́a en calorı́as deberemos aportar a 3 moles de benceno en forma de
calor?
Solución.
El incremento de temperatura producido en la urea es,
Q 4cal × 4,18cal
1J
ΔT = = = 5 · 10−3 K.
C 2mol × 93,14J · K −1 · mol−1
Para generar el mismo incremento de temperatura en la muestra de benceno
deberemos aportar,
Q = CΔT = 3mol × 136,1J · K −1 · mol−1 × 5 · 10−3 K = 2,1J =

4,18cal
= 2,1J × = 8,8cal.
1J
Transformación isocora. En el caso de una transformación isocora W = 0

puesto que Va = Vb y una aplicación trivial del Primer Principio arroja
como resultado que dU = δQ. Es decir, toda la variación de la energı́a
interna del sistema se debe a la transferencia de energı́a entre el sistema
y su entorno mediante calor. Por tanto podemos expresar CV como,

δQ dU
CV = = , (1.5)
dT V dT V
o lo que es lo mismo,
dU = CV dT ,
b
ΔU = CV dT .
a
Puesto que para un gas ideal CV es una constante, este resultado nos indi-
ca que la variación de su energı́a interna es proporcional a la variación de
Substituyendo esta ultima expresión en (1.6) y recordando de nuevo la

relación de Mayer (1.3), obtenemos que,
P V
= −γ ,
dP dV
la integración de esta ecuación proporciona el siguiente resultado,
P V γ = constante. (1.8)
En particular, en una transformación adiabática se debe cumplir que

Pa Vaγ = Pb Vbγ . Ası́ pues, podemos eliminar una de las variables que
figuran en (1.7), por ejemplo, Pa , y reescribir el trabajo de un proceso
adiabático como,

cV Pb Vb − Vbγ /Vaγ−1
W = .
R
Podemos resumir los resultados obtenidos en la siguiente tabla,
W Q ΔU
cV Va (Pb −Pa ) cV Va (Pb −Pa )
Isocora 0 R R
cV Pb (Vb −Vbγ /Vaγ−1 ) cV Pb (Vb −Vbγ /Vaγ−1 )
Adiabática R 0 R
Isoterma −nRTa ln (Vb /Va ) nRTa ln (Vb /Va ) 0
cP Pa (Vb −Va ) cV Pa (Vb −Va )
Isobara −Pa (Vb − Va ) R R
De un modo intencionado hemos escrito W , Q y ΔU en terminos de P y

V . Alternativamente, podı́amos haber elegido P y T o P y V en virtud de la
ecuación (1.1). El motivo de nuestra elección es el siguiente. Es útil realizar
representaciones gráficas de las transformaciones termodinámicas y uno de
los sistemas de representación más habituales es el de Clapeyron o diagrama
P − V (de Presión-Volumen).
La figura 1.2b muestra, de acuerdo con las ecuaciones (1.1) y (1.8), trans-
formaciones isotermas, isobaras, isocoras y adiabáticas de un gas ideal en un
diagrama P − V . Nótese que si comparamos en un diagrama P − V una iso-
terma con una adiabática, la primera se corresponde con P ∝ 1/V mientras
que la segunda con P ∝ 1/V γ . Puesto que γ > 1, la pendiente en el caso de
una transformación adiabática es más negativa que en el caso de la isoterma.
Problema.
5 moles de un gas ideal monoatómico se encuentran a 35◦ C. Una compresión
isobara a 106 P a enfrı́a el gas hasta reducir su temperatura a 15◦ C. En ese
momento, se somete el gas a una transfomación isocora hasta que su presión
se eleva al doble. ¿cuál es el trabajo realizado por el gas?, ¿cuánta energı́a se
transfiere en forma de calor entre el sistema y el entorno?, ¿cuánto varı́a la
energı́a interna del gas?
Solución.
Primeramente calculamos el volumen que ocupa el gas en la situación inicial,
nRT1 5mol × 8,31J · K −1 · mol−1 × 308K

V1 = = = 1,3 · 10−2 m3 .
P1 106 P a
La transformación isobara reduce el volumen del gas a,
nRT2 5mol × 8,31J · K −1 · mol−1 × 288K

V2 = = = 1,2 · 10−2 m3 .
P1 106 P a
Durante este proceso el trabajo y calor transferidos son,
W1→2 = −P1 (V2 − V1 ) = 106 P a × 10−3 m3 = 103 J,

cP P1 (V2 − V1 ) 5
Q1→2 = = − × 106 P a × 10−3 m3 = −2,5 · 103 J.
R 2
De donde la variación de energı́a interna es,
ΔU1→2 = W1→2 + Q1→2 = −1,5 · 103 J.
La subsecuente transformación isocora eleva la presión a 2 · 106 P a y no

produce trabajo. La energı́a transferida en forma de calor es,
cV V2 (P3 − P2 ) 3
Q2→3 = = × 1,2 · 10−2 m3 × 106 P a = 4,1 · 104 J.
R 2
Esta energı́a es también lo que ha variado la energı́a interna del gas. De este
modo, en el conjunto de las dos transformaciones,
W = W1→2 = 103 J.
Q = Q1→2 + Q2→3 = 3,8 · 104 J.
ΔU = ΔU1→2 + ΔU2→3 = 3,9 · 104 J.
Otro elemento útil de los diagramas P − V es que de acuerdo con la ecuación

(1.4), la cantidad de energı́a transferida entre sistema y entorno mediante el
trabajo es el área definida por la curva que representa una transformación. El
signo del trabajo depende del sentido de la transformación. En un diagrama
P − V , un ciclo está representado por una trayectoria cerrada tal que el estado
inicial y el final son los mismos y por tanto ΔU = 0.
Llamaremos máquina térmica a aquel dispositivo que se comporte de ma-
nera cı́clica. Si el ciclo se recorre en sentido antihorario el área encerrada
será negativa y por tanto el trabajo será positivo de acuerdo con el criterio
de signos utilizado: se transfiere energı́a del entorno al sistema en forma de
trabajo, W > 0, y puesto que ΔU = 0, entonces Q < 0 (se transfiere energı́a
del sistema al entorno en forma de calor). Por el contrario, si el ciclo se recorre
en sentido horario, será el sistema el que transfiera energı́a en forma de trabajo
al entorno a costa de que el entorno transfiera energı́a al sistema en forma de
calor.
1.3.3. Variación de la Temperatura Atmosférica con la Altura

Es un hecho comprobado que los organismos responden y se adaptan a
las condiciones del medio. Por ejemplo, la temperatura del entorno condiciona
el metabolismo celular produciendo fenómenos como la hibernación. A nivel
evolutivo, esta adecuación produce nuevas especies más adaptadas al entorno
y explica en parte porqué para una misma localización geográfica las especies
que encontramos a nivel del mar son diferentes a las que podemos encontrar
en cotas de altura más elevadas donde la temperatura es menor. Pero ¿por
qué y cómo depende la temperatura atmosférica de la altura condicionando
de este modo la vida?
Suponiendo que en el régimen de presiones y temperaturas de interés el aire
se comporta como un gas ideal y puesto que en las partes altas de la atmósfera
la presión es menor, una aplicación trivial de la ecuación (1.1) nos dice que
a menor presión mayor volumen, es decir, el aire en las partes altas de la
atmósfera se expande. El aire es un mal conductor del calor y entonces podemos
asumir que ese proceso de expansión mientras disminuye la presión se realiza
de forma adiabática. De este modo, se debe verificar que la cantidad P V γ
es constante. Puesto que P V = nRT , encontramos que durante la expansión
adiabática sufrida por el aire de la atmósfera T ∝ V 1−γ . Como γ > 1, la
temperatura del aire debe disminuir a medida que la altura aumenta. Podemos
estimar dicha variación del siguiente modo. La variación de la presión con la
altura, h, es ΔP = −gρΔh, donde g es la gravedad y ρ la densidad del aire.
Una variación infinitesimal de presión la podemos expresar entonces como

dP = −gρdh. Por otro lado, ρ = m/V que podemos expresar en función
de P y de T aplicando la ecuación de estado de un gas ideal, es decir, ρ =
mP/ (nRT ) = M P/RT donde M es la masa de un mol de aire. Ası́,
gM P
dP = − dh. (1.9)
RT
Hasta este momento no hemos utilizado en el cálculo el hecho de que el proceso
en cuestión sea adiabático; utilizando (1.8) obtenemos que,

nRT γ
PV γ = P = P 1−γ T γ = constante,
P
1−γ
P γ T = constante,
de donde aplicando la diferencial,

1−γ 1−2γ 1−γ
P γ T dP + P γ dT = 0,
γ
es decir,
dT γ − 1 dP
= .
T γ P
Combinando esta última ecuación con (1.9) llegamos a la ecuación diferencial
que relaciona T con h,
dT 1 − γ gM
= .
dh γ R
Suponiendo el aire como un gas diatómico compuesto en un 80 % por nitrógeno
y un 20 % de oxı́geno, γ = 7/5 y M = 0,2 · MO2 + 0,8 · MH2 3 · 10−2 kg/mol.
Además g 10m/s2 de donde,
dT
−10−2 K/m = −10K/km.
dh
Es decir la temperatura disminuye aproximadamente 10 grados (Kelvin o Cel-
sius) por kilómetro lo cual explica las bajas temperaturas que se registran
a medida que nos acercamos a las capas altas de la atmósfera. De cualquier
modo, esa estimación sobrevalora la disminución térmica. El principal motivo
es que el aire, según disminuye su temperatura, se aleja del comportamiento
ideal que le hemos supuesto.
1.4. El Segundo Principio de la Termodinámica

El Primer Principio de la Termodinámica establece la imposibilidad de
sacar energı́a de donde no la hay: la energı́a, recordemos, se transforma pero
no se crea ni se destruye. Esta restricción elimina la posibilidad de diseñar
una máquina térmica que cree energı́a, los llamados perpetuum mobile (móvil
perpetuo) de primera especie. Ahora bien, el Primer Principio no establece
ninguna limitación en cuanto a cómo pueden ser las transformaciones de la
energı́a con tal de que ésta se conserve. Podemos ciertamente transferir energı́a
a un sistema en forma de trabajo, por ejemplo, frotándolo, y como resultado
transferir energı́a en forma de calor del sistema al entorno. Hasta aquı́ no hay
ningún problema. Imaginemos ahora la siguiente situación. De acuerdo con el
Primer Principio es posible transferir energı́a de un entorno a un sistema en
forma de calor, Q > 0, y utilizar esa energı́a recibida para transferir energı́a
del sistema al entorno en forma de trabajo, W < 0. Por ejemplo, una masa en
reposo en el suelo podrı́a recojer energı́a de su entorno y utilizar el aumento de
su energı́a interna para elevarse. Si ahora la masa cae regresando a la posición
inicial, podrı́amos utilizar la disminución de su energı́a potencial acumulada
para realizar trabajo útil. De esta manera, cı́clicamente, podrı́amos utilizar
la energı́a transferida en forma de calor del entorno para realizar trabajo.
Sin embargo, la experiencia nos dice que este tipo de procesos no ocurren.
El Segundo Principio de la Termodinámica pone de manifiesto esta asimetrı́a
de la naturaleza y elimina la posibilidad de construir máquinas térmicas que
nieguen esa asimetria, los llamados perpetuum mobile de segunda especie.
Existen varios enunciados del Segundo Principio, todos ellos equivalentes
aunque no sea a primera vista evidente. El enunciado de Kelvin establece que:
Dado un sistema y su entorno, es imposible realizar una transformación ter-

modinámica cuyo único resultado final sea la transferencia de energı́a en forma
de calor desde el entorno al sistema y transferir integramente en forma de tra-
bajo esa energı́a desde el sistema al entorno.
Una palabra clave en el enunciado es “único”. Pensemos por ejemplo en un

gas ideal contenido en un émbolo tal que nuestro sistema y su entorno se
encuentren a la misma temperatura. El gas puede ciertamente expandirse de
una manera isoterma. Puesto que su temperatura no varı́a, tampoco lo hace
su energı́a interna y de este modo W = −Q. Es decir se transfiere energı́a del
entorno al sistema en forma de calor y éste se utiliza para realizar una transfe-
rencia de energı́a del sistema al entorno en forma de trabajo. Aparentemente
1.4. EL SEGUNDO PRINCIPIO DE LA TERMODINÁMICA 21
este resultado estarı́a en contradicción con el enunciado de Kelvin. Sin embar-

go, el resultado de la transformación no es únicamente esa transformación de
calor en trabajo, algo más ha cambiado: el volumen ocupado por el gas ha au-
mentado. Por tanto, el estado final y el inicial son diferentes, la transformación
es ciertamente posible, y no está en contradicción con el Segundo Principio.
Otro enunciado alternativo del Segundo Principio es el de Clausius:
Dado un sistema y su entorno tales que la temperatura del primero sea mayor
(menor) que la del segundo, es imposible realizar una transformación termo-
dinámica cuyo único resultado final sea la transferencia de energı́a en forma
de calor desde el entorno al sistema (desde el sistema al entorno).
Es decir, que por ejemplo ocurra que el sistema se caliente más a costa de
enfriar más el entorno. Nótese que de nuevo el enunciado habla de resultados
netos: “único resultado final”.
1.4.1. Máquinas Reversibles

De acuerdo con los enunciados de Kelvin y Clausius en una máquina térmi-
ca son necesarios, al menos, dos focos térmicos a diferentes temperaturas e
intercambiando energı́a en forma de calor con nuestro sistema para poder
obtener “trabajo” del “calor”İmaginemos entonces dos focos térmicos a tem-
peraturas T1 y T2 donde T2 > T1 . Podemos transferir una energı́a Q2 > 0 del
foco caliente, T2 , al sistema, después transferir una parte de esa energı́a al en-
torno en forma de trabajo, W < 0, y otra parte, Q1 < 0, podemos transferirla
al foco térmico frı́o T1 en forma de calor (Fig. 1.3).
El sistema puede realizar cı́clicamente esta tarea volviendo al final de cada
ciclo al estado inicial (máquina térmica) y por tanto ΔU = 0. Entonces, de
acuerdo con el Primer Principio, en cada ciclo se verifica que,
ΔU = 0 = − |W | + Q2 − |Q1 | ,
es decir, la energı́a recibida por el entorno en forma de trabajo por cada ciclo
es,
Wútil = |W | = Q2 − |Q1 | .
Podemos definir el rendimiento como el cociente entre la energı́a que recibe

el entorno del sistema en forma de trabajo (trabajo útil) y la energı́a recibida
T2
Q2 ! 0
Sistema W 0
Q1 0
T1
Figura 1.3: Para poder obtener trabajo del calor de manera cı́clica son al menos ne-
cesarios dos focos térmicos con los cuales intercambiar energı́a. En esta representación
esquemática, el sistema toma energı́a del foco térmico caliente, T2 , que utiliza para, por
un lado transferir energı́a en forma de trabajo al entorno, y por otro devolver parte al foco
térmico frio, T1 .
por el sistema del entorno en forma de calor,
Wútil −W
η= = =
Q2 Q2
Q2 − |Q1 | |Q1 |
= =1− .
Q2 Q2
Puesto que |Q1 | < Q2 , el rendimiento de una máquina térmica es siempre

menor que la unidad: no podemos transformar todo el calor en trabajo. Ahora
bien ¿cuál es la mejor máquina térmica? Como mostraremos a continuación,
la mejor máquina térmica es aquella que funciona en condiciones reversibles.
Para demostrarlo realizemos el siguiente experimento. Tomemos un gas ideal
contenido en un cilindro de paredes adiabáticas con un émbolo. Supongamos
además que el émbolo está perfectamente lubricado de forma que no ejerce
ningún rozamiento. Encima del émbolo podemos poner una masa m hasta que
se alcance una situación de equilibrio (Fig. 1.4).
El objetivo del experimento es elucidar bajo qué condiciones se puede elevar
la masa m lo máximo posible, es decir, cómo podemos utilizar la energı́a
interna contenida en el gas de un modo óptimo para producir una transferencia
máxima de energı́a del sistema al entorno en forma de trabajo. Puesto que la
situación descrita es de equilibrio, es evidente que el émbolo no se moverá hasta
retirar la masa. Si deslizamos ésta hacia un lado, el émbolo subirá de golpe y
encontrará una nueva posición de equilibrio. Sin embargo, este procedimiento
no ha elevado en absoluto la masa. Si dividimos la masa m en dos pedazos
con masas m/2 podrı́amos deslizar primero una mitad, esperar que el émbolo
suba y encuentre una nueva situación de equilibrio y entonces deslizar la otra
mitad. Esta manera de proceder es claramente mejor que la anterior porque al
menos hemos sabido como utilizar la energı́a interna del gas para elevar una
parte de la masa.
Problema.
Una máquina térmica intercambia energı́a con dos focos. Al cabo de 5 ciclos
el foco caliente ha proporcionado 10cal de energı́a mientras que el foco frı́o
ha recibido en 2 ciclos 2cal. ¿Cuál es el rendimiento del ciclo?, ¿cuál es el
trabajo útil producido en 7 ciclos?
Solución.
En un ciclo la energı́a intercambiada con cada foco es,
10cal 2cal
Foco caliente: = 2cal, Foco frio: = 1cal.
5 2
De este modo el rendimiento es,
Q2 − |Q1 | 2cal − 1cal

η= = = 0,5 = 50 %.
Q2 2cal
El trabajo útil por ciclo es,
Wútil = ηQ2 = 0,5 × 2cal = 1cal.
Ası́ pues, en 7 ciclos genera 7 calorı́as de trabajo útil (transferidas del sistema
al entorno).
Claramente podemos hacerlo aún mejor si dividimos la masa en pedazos con

masas m/4, e incluso mejor si los pedazos son de m/8, y ası́ sucesivamente. En
el lı́mite, vemos que la mejor manera de proceder para aprovechar de manera
óptima la energı́a interna contenida en el gas, para transferir el máximo de
energı́a en forma de trabajo del sistema al entorno, es retirar diferenciales (pe-
dazos infinitesimales) de masa. También es fácil ver que sólo en esta situación
el proceso es reversible. En la primera experiencia, cuando tenı́amos la masa m
sin dividir, si quisiéramos ir marcha atrás después de haber deslizado la masa,
tenemos que aportar energı́a a la masa o al gas, porque el émbolo está arriba
m m
m
A m m
m
2 2
m
m
2 2 2 2
m m
m m m m
B
Figura 1.4: A: La mejor manera de aprovechar la energı́a interna acumulada para realizar
trabajo es mediante transformaciones reversibles. Según se divida la masa en pedazos cada
vez más pequeños, seremos capaces de realizar más trabajo útil. En el lı́mite en que las
divisiones son infinitesimales, el trabajo obtenido es máximo y el proceso reversible. B:
Ejemplo de una expansión y compresión irreversible. No debemos confundir el hecho de
que el gas recupere su estado inicial con que el proceso sea reversible. El concepto de
reversibilidad involucra también a las masas.
y la masa abajo. La situación es entonces no reversible. Sin embargo, en el

lı́mite de divisiones infinitesimales, el último “trocito” quedará a la altura del
émbolo que habrá ido subiendo poco a poco a medida que hemos ido retirando
pedazos infinitesimales de masa. Ası́, sin aportar energı́a extra podemos des-
lizarlo sobre el émbolo que bajará un poco, lo suficiente como para poner otro
nuevo trocito de masa diferencial y ası́ sucesı́vamente hasta volver a la situa-
ción inicial. No debe confundirnos que el proceso sea cı́clico en lo que respecta
al émbolo con que el proceso reversible. La figura 1.4 muestra un ejemplo de
proceso que devuelve el émbolo a la posición inicial y que sin embargo es no
reversible tal y como evidencian las posiciones iniciales y finales de las masas.
Los resultados de estos experimentos son extrapolables y podemos concluir que
la mejor máquina térmica será aquella que trabaje en condiciones reversibles.
No obstante, hay muchas máquinas térmicas, de hecho infinitas, que pueden
trabajar en condiciones reversibles entre dos focos térmicos T1 y T2 , ¿cuál de
ellas es la mejor?; en el caso de los gases, ¿es mejor un gas monoatómico o
diatómico?, ¿qué ciclos proporcionan una mayor eficiencia? Para dar respuesta
a estas preguntas estudiaremos a continuación una máquina térmica concreta
P 2
P2
P1' 1'
2'
P2'
W 0
P1 1
V2 V1' V2' V1 V
Figura 1.5: El ciclo de Carnot. El ciclo se realiza reversiblemente en cuatro etapas dos
de ellas isotérmicas y otras dos adiabáticas.
mediante la cual podemos comparar otras máquinas: la basada en el ciclo de

Carnot.
1.4.2. El Ciclo de Carnot

Supongamos entonces una máquina ideal, sin rozamiento, donde todas las
transformaciones sean reversibles. Un ejemplo de esta idealización es el llamado
ciclo de Carnot. En la figura 1.5 encontramos una representación de este ciclo
en un diagrama P − V . Disponemos de un gas ideal dentro de un cilindro
con un émbolo tal que el sistema puede intercambiar energı́a con dos focos
térmicos T1 y T2 donde T2 > T1 . Imaginemos que la situación inicial es tal que
el gas se encuentra a una presión P1 ocupando un volumen V1 y a temperatura
T1 . Primeramente sometemos al gas a una compresión isotérmica hasta que
ocupa un volumen V1 a presión P1 . Durante esta transformación 1 → 1 la
energı́a interna del gas no cambia al no variar su temperatura, T1 , y de acuerdo
con el Primer Principio Q1 = Q1→1 = −W1→1 = nRT1 ln (V1 /V1 ) < 0 es la
energı́a transferida del sistema al foco térmico que se encuentra a temperatura
T1 en forma de calor. En segundo lugar, realizamos una nueva compresión
del gas, pero esta vez de forma adiabática, hasta el punto 2. Durante este
proceso elevamos la temperatura del gas hasta T2 transfiriendo energı́a del

entorno al sistema en forma de trabajo. La cantidad de energı́a transferida
es W1 →2 = CV (T2 − T1 ) > 0. El siguiente paso es una expansión isotérmica
desde 2 hasta el punto 2 , transfiriendo energı́a del foco térmico a temperatura
T2 al sistema en forma de calor. La energı́a transferida es Q2 = Q2→2 =
−W2→2 = nRT2 ln (V2 /V2 ) > 0. Finalmente, una nueva expansión adiabática
hasta el punto 1 devuelve el sistema a su punto inicial. Durante este último
proceso el sistema transfiere una energı́a W2 →1 = CV (T1 − T2 ) = −W1 →2 <
0 al entorno en forma de trabajo.
El rendimiento de la máquina térmica es,
Wútil −W1→1 − W2→2 − W1 →2 − W2 →1
η= =
Q2→2 Q2→2
nRT1 ln (V1 /V1 ) + nRT2 ln (V2 /V2 )
= =
nRT2 ln (V2 /V2 )
nRT1 ln (V1 /V1 ) |Q1 |
=1+ =1− .
nRT2 ln (V2 /V2 ) Q2
Ahora bien, durante la compresión adiabática 1 → 2 se verifica que P1 V1γ =

P2 V2γ pero P1 V1 = nRT1 y P2 V2 = nRT2 de donde,
T1 V1γ−1
= T2 V2γ−1 . (1.10)
Operando de igual modo, durante la expansión adiabática 2 → 1 encontramos

que,
T1 V1γ−1 = T2 V2γ−1
. (1.11)
Dividiendo (1.11) entre (1.10),
V1 /V1 = V2 /V2 .
Es decir, el rendimiento de la máquina térmica es,

|Q1 | T1
η =1− =1− , (1.12)
Q2 T2
y por tanto,
|Q1 | Q2
= . (1.13)
T1 T2
Sorprendentemente, el rendimiento no depende del tipo de gas que estemos
utilizando ni de ningún otro detalle, salvo de las temperaturas de los focos con
los cuales el sistema intercambia energı́a en forma de calor.
T2
Q2 0 Q2' ! 0
Sistema 2 W 0 Sistema 1 W ' W 0
Q1 ! 0 Q1 0
T1
Figura 1.6: No es posible construir una máquina térmica que supere el rendimiento
del ciclo de Carnot o en general que supere el rendimiento de una máquina reversible
cualquiera ya que vioları́a en Segundo Principio de la Termodinámica.
Ahora que disponemos de un ejemplo de máquina térmica reversible po-

demos intentar dar respuesta a las preguntas que quedaron pendientes en la
sección anterior respecto a qué máquina térmica reversible es la que produce
mayor rendimiento. De este modo, tal vez podrı́amos diseñar otra máquina que
mejorase el rendimiento del ciclo de Carnot trabajando en las misma condicio-
nes. Recordamos que con esto último queremos decir que intercambie energı́a
con los mismos focos térmicos a temperaturas T1 y T2 . Imaginemos entonces
que existe una máquina que toma una cantidad Q2 > Q2 > 0 del foco térmico
caliente y devuelve una cantidad Q1 < 0 al foco frı́o. En particular elijamos
que Q1 = Q1 y entonces el trabajo W < 0 realizado sobre el entorno por ciclo
serı́a,

Wútil = W = Q2 − |Q1 | > |W | ,
y su rendimiento,
|Q1 |
η´= 1 − > η.
Q2
Si esa máquina existiese, podrı́amos tomar una cantidad W > 0 de la energı́a
cedida al entorno en forma de trabajo y aún ası́ habrı́amos transferido al en-
torno una energı́a |W | − |W | en forma de trabajo útil. Ahora bien, con esa
energı́a W podrı́amos poner a funcionar una máquina de Carnot en sentido
inverso (recordemos que es reversible) de forma que transfiriéndole W > 0
en forma de trabajo y absorbiendo Q1 > 0 del foco frı́o, la máquina trans-
firiese una energı́a Q2 < 0 al foco caliente (Fig. 1.6). Si ésta fuese la si-
tuación, la energı́a que el sistema en su conjunto absorbe del foco caliente
después de cada ciclo serı́a Q2 − |Q2 | > 0 mientras que la energı́a cedida
por el conjunto al foco frı́o después de cada ciclo serı́a − |Q1 | + Q1 = 0.
Además, la energı́a transferida en forma de trabajo al entorno por ciclo serı́a

|W | − |W | = (Q2 − |Q1 |) − (|Q2 | − Q1 ) = Q2 − |Q2 |. Es decir, habrı́amos
diseñado una máquina que absorbiendo energı́a de un único foco (nótese que
de forma neta el foco frı́o no entrega ni recibe energı́a) en forma de calor la
convierte integramente en trabajo útil. Este resultado está en desacuerdo con
el enunciado de Kelvin del Segundo Principio y por tanto concluı́mos que tal
máquina no se puede diseñar. Esta argumentación se puede demostrar riguro-
samente y podemos afirmar en virtud del Segundo Principio que,
Dadas dos máquinas térmicas que intercambian energı́a con dos focos térmicos
a temperaturas T1 y T2 tales que la primera recibe una energı́a en forma de
calor Q2 y la segunda Q2 y devuelven respectivamente unas energı́as en forma
de calor Q1 y Q1 , entonces,
1. Si la primera máquina es reversible y la segunda no, entonces el rendi-
miento de la primera es superior y por tanto,

Q1 Q
> 1 .
Q2 Q2
2. Si ambas máquinas son reversibles, entonces sus rendimientos son igua-

les y por tanto,

Q1 Q1
= .
Q2 Q2
Es decir, si una máquina es reversible, no importa lo complicado de sus
transformaciones o de sus componentes o de cualquiera de sus propiedades, si
intercambia energı́a con dos focos térmicos T1 y T2 , su rendimiento vendrá da-
do por (1.12). Ésta es una propiedad de las leyes termodinámicas, y por tanto
de la naturaleza, y no del diseño de la máquina en particular. El ciclo de Car-
not es un ejemplo de máquina reversible pero cualquier otro ciclo realizado de
forma reversible proporcionará el mismo rendimiento si está sujeto a las mis-
mas condiciones. Además, cualquier otra máquina no reversible tendrá menos
rendimiento.
1.4.3. Entropı́a
De acuerdo con la discusión anterior, ver la ecuación (1.13), en una máqui-
na reversible podemos definir una cantidad, S = Q/T , que llamaremos entropı́a
tal que ΔS = 0 en un ciclo. Imaginemos ahora que tenemos una transforma-

ción reversible cualquiera entre dos estados a y b. Podemos definir la cantidad
dS = δQ/T de forma que mediante transformaciones reversibles recorramos la
trayectoria con máquinas de Carnot que operen entre las temperaturas que se
dan a lo largo de la trayectoria y una temperatura de referencia, siendo enton-
ces δQ las cantidades diferenciales de energı́a transferidas mediante el calor
entre el baño térmico a temperatura T y el sistema. De este modo podemos
definir que la variación de S en la trayectoria reversible a → b es,
b
δQ
ΔS = ,
a T
y en un ciclo reversible se verifica que,

δQ
ΔS = = 0.
T
Por otro lado, para un proceso irreversible a → b es fácil demostrar (en virtud
de que es imposible obtener más rendimiento que el de una máquina reversible)
que
b
δQ
ΔS > .
a T
Nótese que la expresión anterior no indica el valor del incremento de la en-
tropı́a, simplemente se afirma que su valor será superior al que se hubiese
obtenido si la transformación hubiese sido reversible.
Es interesante considerar no sólo la variación de entropı́a del sistema, sino
del conjunto entorno+sistema, es decir, la variación de entropı́a del universo
dada una transformación. Tomemos, por ejemplo, el ciclo de Carnot como
prototipo de ciclo reversible. En este caso, la variación de entropı́a del sistema
es,
Q2 |Q1 |
ΔSsistema = − = 0,
T2 T1
mientras que la variación de entropı́a del entorno es,
|Q2 | Q1
ΔSentorno = − + = 0.
T2 T1
De este modo,
ΔSuniverso = 0.
Notemos que esta última condición se verifica aunque el proceso no sea cı́clico.
De este modo encontramos una definición alternativa de transformación rever-
sible: en una transformación reversible la variación de la entropı́a del universo
es nula. Del mismo modo se puede demostrar fácilmente que: en una trans-
formación irreversible la variación de la entropı́a del universo es positiva. En
el mundo real todos los procesos son irreversibles y de este modo la entropı́a
define una flecha termodinámica del tiempo: el tiempo avanza en el sentido
que aumenta la entropı́a del universo.
Llegados a este punto, podemos resumir de forma concisa el Primer y Se-
gundo Principio de la Termodinámica como,
Dada una transformación cualquiera, la energı́a del Universo permanece cons-
tante, ΔUuniverso = 0 y la entropı́a del Universo no disminuye, ΔSuniverso ≥ 0.
Entropı́a de un Gas Ideal en una Transformación Reversible

De acuerdo con el Primer Principio de la Termodinámica,
CV dT = δQ − P dV .
o eliminando P ,
dV
CV dT = δQ − nRT .
V
De este modo para un proceso reversible,
δQ dT dV
dS = = CV + nR .
T T V
Integrando esta última expresión,

Tb Vb
ΔS = Sb − Sa = n cV ln + R ln .
Ta Va
De donde,
Si = n (cV ln Ti + R ln Vi + s) ,
siendo s una constante6 . De forma alternativa, podemos expresar la entropı́a
Si en función de la concentración o densidad molar ρ = n/V ,
Vb nVb ρa ρb
ln = ln = ln = − ln ,
Va nVa ρb ρa
de donde,
Si = n (cV ln Ti − R ln ρi + s) .
6
La constante aditiva s se puede calcular utilizando argumentos de Mecánica Estadı́stica
(fórmula de Tetrode-Sackur) o mediante el llamado teorema de Nernst.
En general, para un gas ideal sometido a un proceso reversible,
δQ
C= ,
dT
δQ
dS = ,
T
de donde,
b
CdT
ΔS = .
a T
Si la capacidad calorı́fica se puede tomar como constante en el intervalo de
temperaturas Ta → Tb , entonces,
Si = C ln Ti + si .
Entropı́a, Orden e Información
Hasta ahora no hemos tenido en cuenta el caracter atómico de la materia.

Haremos una excepción para ahondar un poco más en el significado de la
entropı́a. Supongamos entonces que disponemos de dos contenedores C1 y C2
que se pueden comunicar con un puerta que de momento dejaremos cerrada.
En uno de los contenedores hay un gas mientras que en otro hay vacı́o. Al abrir
la puerta, el gas se expandirá ocupando ambos contenedores. Puesto que el
gas está formado por moléculas en movimiento no es descabellado pensar que
es posible, aunque poco probable, que en algún instante todas las moléculas se
concentren de nuevo en el primer contenedor C1 . Si esto ocurriese, podrı́amos
cerrar la puerta habiendo completado un ciclo que viola el Segundo Principio.
Intentemos estimar lo probable de este proceso.
Para ello, imaginemos la siguiente simplicación de nuestro gas. Una caja
con p posibles posiciones que pueden estar libres u ocupadas (Fig. 1.7). Su-
pongamos que el número de posiciones ocupadas es p/2 y por tanto el número
de huecos es también p/2. En principio suponemos que no hay configuracio-
nes preferidas y que todas las posibles ordenaciones (microestados) en la caja
son equiprobables. Podemos ir pasando configuración a configuración al azar y
preguntarnos cuánto tiempo debe transcurrir para observar una configuración
ordenada donde todas las posiciones ocupadas queden a un lado (mitad de
la derecha o de la izquierda o de arriba o de abajo) y los huecos en el otro.
Este fenómeno es el equivalente a ver una violación del Segundo Principio en
el gas real. En principio, si uno espera lo suficiente, podremos ver cómo falla
Figura 1.7: Una imagen simplicada de un gas: una caja con p posiciones que pueden estar
ocupadas o vacı́as. En cada paso de tiempo reorganizamos aleatoriamente las posiciones.
La probabilidad de encontrar una situación ordenada entre todas las alternativas posibles
(microestados) es altamente improbable (ver texto).
el Segundo Principio. Ahora bien, ¿cuánto es suficiente tiempo? El número de

posibles microestados de la caja es,
p!
W = p
p
.
2 ! 2 !
De todas estas configuraciones, sólo 4 se corresponden con una situación or-

denada. Ası́, la probabilidad, P (p), de que nos encontremos una de ellas es,
p
p
! 2 !4
P (p) = 2 .
p!
Hagamos unos cuantos números. A dı́a de hoy, la computadora más rápida
de la Tierra es capaz de realizar unas 1014 operaciones por segundo. Si explo-
ramos configuraciones a esa velocidad, el tiempo medio, en años, que tendre-
mos que esperar para observar una situación ordenada es aproximadamente
P (p)−1 10−21 . Si comparamos este tiempo con la edad del Universo, que se su-
pone que es del orden de 1010 años, el “número de Universos” que tendrı́amos
que dejar transcurrir (desde el Big Bang hasta la actualidad) para observar
una violación del Segundo Principio con nuestro experimento idealizado es
P (p)−1 10−31 . Si p = 1000 esta cantidad es del orden de ¡10267 ! Aunque po-
sible, la violación espontanea del Segundo Principio es altamente improbable.
Ni que decir tiene que cuando consideramos una caja con NA posiciones la po-
sibilidad de violación espontanea del Segundo Principio es a efectos prácticos
cero.
Ahora bien, podrı́amos intentar construir algun tipo de maquinaria que

nos sirviese para que la exploración de configuraciones no sea aleatoria y que
pudiesemos descartar ası́ las configuraciones que no sirven para violar el Segun-
do Principio. Podrı́amos en nuestro experimento inicial del gas en un recinto
con dos contenedores colocar la puerta y cerrarla. Cuando veamos que una
molécula de gas se aproxima para entrar en C1 abrimos y una vez en el conte-
nedor cerramos dejándola atrapada. Ası́, poco a poco, podrı́amos tener todas
nuestras moléculas en C1 tal y como deseabamos violando el Segundo Prin-
cipio. Este experimento versiona el llamado demonio de Maxwell7 . Sin entrar
a discutir la posibilidad de construir tal ingenio, realizemos unas breves refle-
xiones. En primer lugar, notemos que el concepto de disminución de entropı́a
está ligado al concepto de incremento de orden. En nuestro caso la ordenación
se realiza en función de la posición de las moléculas del gas. En segundo lugar
notemos que para realizar dicho ordenamiento selectivo es necesario disponer
de información. En nuestro caso la posición de las moléculas. Ası́, es posible
demostrar que de construirse tal ingenio el incremento neto de variación de
entropı́a en el Universo (el contenedor más el demonio) serı́a positivo debi-
do a la energı́a requerida que debemos proporcionar al demonio con el fin de
disponer de la información necesaria para realizar el ordenamiento molécular.
Ludwig Boltzmann estableció la relación entre la entropı́a de un estado i
y el número de microestados (energéticos),
Si = kB ln Wi , (1.14)
donde Wi es el número de microestados del estado i y kB es la llamada cons-
tante de Boltzmann que podemos relacionar con dos constantes que ya hemos
visto, R y NA : kB = R/NA . Utilizando la ecuación (1.14) podemos ver que la
probabilidad de observar una violación del Segundo Principio va como e−NA ,
un número realmente pequeño y que está de acuerdo con las estimaciones
que hicimos en nuestro experimento simplificado del gas. Del mismo modo,
las transiciones entre microestados con mayor probabilidad, espontaneas, son
aquellas para las cuales el sistema evoluciona hacia estados que exploran un
máximo del espacio de configuraciones accesibles, genéricamente los estados
más desordenados, proporciónando entonces un aumento de entropı́a.
7
En la versión original propuesta por Maxwell un ente organizaba las moléculas del gas en
función de su velocidad: las más rápidas, en relación a la media, ocupaban progresivamente
uno de los contenedores mientras que las lentas ocupaban al otro. De este modo la tempe-
ratura de uno de los contenedores aumentaba mientras que el otro se enfriaba; hecho que se
podı́a utilizar para poner a funcionar una máquina térmica que violase el Segundo Principio.
Este razonamiento pasa por demostrar la equivalencia entre energı́a cinética y temperatura
utilizando argumentos de Teorı́a Cinética.
De acuerdo con esta discusión, se hace difı́cil entender los procesos evolu-
tivos y de desarrollo que dan lugar a la formación de seres vivos puesto que
se trata de procesos donde aparentemente la entropı́a disminuye al ser alta-
mente organizativos. La clave está en entender a los seres vivos como sistemas
abiertos que intercambian energı́a y masa con su entorno. Entonces, el metabo-
lismo no sólo proporciona la energı́a requerida para que se realizen los procesos
biológicos sino que también compensa la disminución de entropı́a que se pro-
duce en los seres vivos. Los alimentos, entendidos como moléculas altamente
organizadas, se procesan y son devueltos al entorno en formas degradadas. De
esta manera, el balance neto es un aumento de la entropı́a del Universo. En el
próximo capı́tulo, cuando introduzcamos el concepto de producción entrópica,
esta compensación entre procesos quedará más clara.
No obstante, el lector podrı́a hacer una última pregunta u objección. In-
cluso entendiendo que la entropı́a del Universo no disminuya, ¿cómo se explica
que existan procesos espontaneos cuyo resultado sea una disminución de en-
tropı́a? Para responder a esta pregunta introduciremos en el próximo capı́tulo
los potenciales termodinámicos.
Equilibrio Termodinámico y Mecánico: Teorı́a Cinética

Podemos seguir explorando más consequencias del carácter atómico de la
materia y entender de una manera más profunda el significado del equili-
brio termodinámico. Ası́, cuando un sistema se encuentra en equilibrio termo-
dinámico necesariamente se debe encontrar en equilibrio mecánico de forma
que las fuerzas netas que actuan sobre él son nulas. Volvamos al caso de un gas
en un pistón. Dada una presión y una temperatura, si el émbolo no se mueve
(macroscópicamente) significa que la fuerza que ejerce el gas en el interior del
pistón sobre el émbolo se ha igualado a la fuerza que ejerce el gas del entorno
sobre él. Ahora bien, la fuerza que ejerce el gas sobre el émbolo se debe a las
colisiones de las moléculas que lo golpean. Simplifiquemos de manera provisio-
nal este problema limitándonos al caso de que las moléculas se mueven sólo a
lo largo del eje x, luego extenderemos el cálculo a tres dimensiones (Fig. 1.8).
La fuerza que ejerce el émbolo sobre una molécula viene dada por,
−
→ v x (t + Δt) − −
−
→ →
v x (t)
F = m−
→
a x = m lı́m ,
Δt→0 Δt
donde −→
v x (t) es la velocidad de la molécula que golpea a un tiempo t el émbolo.
Cuando se alcance el equilibrio, si suponemos que el émbolo es un reflector
perfecto (colisión elástica), la molécula saldrá despedida después de la colisión
con la misma velocidad que incidió pero en sentido opuesto: →

−
v x (t + Δt) =
−−→
v x (t). Ası́, la fuerza que se ejerce sobre el átomo es,
→
− 2−
→v x (t)
F = −m lı́m ,
Δt→0 Δt
o igualmente, en virtud del principio de acción-reacción,
→
− 2−→
v x (t)
F = m lı́m ,
Δt→0 Δt
es la fuerza que ejerce la molécula sobre el émbolo. Sin embargo esa no es la
fuerza total que se ejerce sobre el émbolo puesto que a un tiempo t inciden
muchas moléculas, todas aquellos que un instante Δt anterior esten a una dis-
tancia vx Δt, o menor, del émbolo. Es decir, las contenidas en el volumen Avx Δt
(ver Fig. 1.8). Puesto que N/V es el número de moléculas por unidad de volu-
men (la densidad), el número total de moléculas incidentes será N Avx Δt/V .
No obstante, no todas las moléculas incidentes tienen por qué ir a la misma
velocidad vx y debemos multiplicar esta cantidad por la probabilidad de que
vayan precisamente a esa velocidad ρ (vx ) dvx . Lo que es más, dos moléculas
pueden ir a la misma velocidad pero en sentidos opuestos. Ası́, puesto que
no hay ningún sentido privilegiado para el movimiento de las moléculas (si lo
hubiese no habrı́a equilibrio), el número total de moléculas que inciden sobre
el émbolo a un tiempo t es, finalmente, N Avx Δtρ (vx ) dvx / (2V ) y la fuerza
que ejercen es,
−
→
− 2→
v x (t) N Avx Δtρ (vx ) dvx − N Am 2
F total = m lı́m · =→ex vx ,
Δt→0 Δt 2V V
siendo − →e x un vector unitario en la dirección
x. Puesto que la presión es F/A
llegamos al resultado, P V = N m vx2 . Recordamos ahora la simplificación
inicial realizada que restringı́a el movimiento a una dimensión y corregimos
la última expresión. Como el espacio se supone isótropo
2y no hay ninguna
2 2
dirección
privilegiada
para vx =
el movimiento, vy = vz , y como además
v 2 = vx2 + vy2 + vz2 , entonces vx2 = v 2 /3. De este modo,
N m 2 2
PV = v = N Ec ,
3 3
donde Ec = mv 2 /2 es la energı́a cinética. Si comparamos esta expresión con
la ecuación de los gases ideales (1.1) obtenemos que
2 N
N Ec = nRT = RT ,
3 NA
vx 't
N ,V , T
A
x

vx t

v x t 't
Figura 1.8: Visión microscópica de un gas en un pistón. La Teorı́a Cinética nos permite
relacionar la energı́a cinética media de las moléculas del gas con la temperatura del sistema
en el equilibrio (ver texto).
es decir,
3 R 3
Ec = T = kB T . (1.15)
2 NA 2
Ası́, la temperatura es una medida de la energı́a cinética media de las molécu-
las. Además, la ecuación (1.15) indica la manera más adecuada de definir la
escala de temperaturas, la escala absoluta, para la cual el cero absoluto se
corresponde con una ausencia total de movimiento molecular8 .
En el cálculo hemos supuesto de una manera velada la condición de equi-
librio al imponer que la distribución de velocidades de los átomos no dependa
del tiempo. Eso no significa que las velocidades de las moléculas individuales
no dependan del tiempo ya que en las multiples colisiones (elásticas) que expe-
rimentan entre ellas van cambiando su velocidad. Las moléculas “reparten” de
este modo su energı́a entre el colectivo de forma que la energı́a se conserva y
se alcanza una distribución de probabilidad estacionaria para las velocidades.
Imaginemos ahora que hubiesemos realizado el experimento con moléculas
de masa m > m. En el equilibrio, a la misma temperatura, se debe verificar
que Ec = Ec . es decir,
1 2 1 2
m v = m v .
2 2
8
Esta interpretación no toma en cuenta los efectos debidos al caracter cuántico de la
materia.
De donde,
m
v 2 = v 2 .
m
Ası́, a la misma temperatura, un gas formado por moléculas más/menos ma-
sivas irá, en promedio, menos/más rápido que un gas formado por moléculas
con menos/más masa. Del mismo modo se puede argumentar que si el gas
está constituido por una mezcla de moléculas, las que tienen menos masa van,
en promedio, más rápidas que aquellas con más masa.
Supongamos ahora el caso de un gas, o de forma más general un fluido,
en equilibrio a temperatura T que está formado por un determinado tipo de
moléculas y en cuyo seno situamos una partı́cula coloidal9 . Una vez que el
sistema está en el equilibrio a temperatura T , la partı́cula poseerá la misma
energı́a cinética promedio que el fluido y por tanto se moverá con una ve-
locidad promedio menor que las moléculas del fluido. Esperamos además un
movimiento un tanto errático de la partı́cula debido a las colisiones aleato-
rias con las moléculas del fluido. Hasta aquı́ nada nuevo, pero ¿qué ocurre si
aplicamos una fuerza externa a la partı́cula? Por ejemplo, la partı́cula puede
estar cargada eléctricamente y aplicamos un campo eléctrico. En dicha situa-
ción, la partı́cula se moverá en el fluido y sufrirá de una manera sistemática
colisiones con las moléculas del fluido que se encuentren en la trayectoria de
la partı́cula: fricción. En dichas colisiones la partı́cula intercambiará energı́a
con las moléculas del fluido que aumentarán su velocidad, se “calentarán”, y
la partı́cula tenderá a frenarse. Esta transferencia de energı́a entre la partı́cula
y las moléculas del fluido es lo que se conoce como disipación. Como vemos,
las colisiones aleatorias de las moléculas sobre la partı́cula coloidal tienen dos
efectos. Por un lado causan el movimiento errático, fluctuante, a nivel mi-
croscópico de la partı́cula, llamado browniano, y por otro son el origen de la
fricción, y la consequente disipación, a un nivel macroscópico. Puesto que am-
bos efectos tienen la misma causa uno esperarı́a poder relacionarlos de algún
modo. Esta relación se manifiesta a traves del llamado teorema de fluctua-
ción-disipación. Dicho teorema es generalizable a otros sistemas y establece
una relación entre la respuesta de un sistema debido a una perturbación ex-
terna y las fluctuaciones internas del sistema en ausencia de la perturbación.
En el capı́tulo 3 estudiaremos en más detale sus consequencias al profundizar
sobre el movimiento browniano.
9
En el capı́tulo 7 (§ 7.1.1) se presentan las principales caracterı́sticas de las suspensiones
coloidales.
CAPÍTULO 2
Termodinámica y Procesos Biológicos II
En el capı́tulo anterior hemos presentado los conceptos fundamentales de la

Termodinámica clásica. En este capı́tulo sacaremos provecho a estos conceptos
mediante los potenciales termodinámicos. Además, debido a su importancia en
los procesos biológicos, al final del capı́tulo presentaremos una introducción a
la Termodinámica de no equilibrio en su versión más simple: el régimen lineal.
2.1. Potenciales Termodinámicos

Tomemos un sistema puramente mecánico donde las transferencias de
energı́a entre el sistema y el entorno en forma de calor sean despreciables.
Por ejemplo, soltamos desde cierta altura y en el vacı́o una masa. De acuerdo
con la conservación de la energı́a, el Primer Principio, se debe verificar que
ΔU = W . En nuestro ejemplo la cantidad de energı́a interna será la energı́a
potencial debida al potencial gravitatorio y por tanto el trabajo que pode-
mos extraer del sistema está limitado por la energı́a potencial contenida en
el sistema. Además, el sistema evoluciona buscando un equilibrio estable que
se corresponde con aquellos estados de mı́nima energı́a potencial. Como vere-
mos a continuación, en sistemas termodinámicos hay equivalentes a la energı́a
potencial de este ejemplo mecánico.
En sistemas termodinámicos donde las transferencias de calor con el en-
torno son habituales tenemos en general que W = ΔU − Q. Si el sistema
está intercambiando energı́a con un único foco térmico a temperatura cons-
40 CAPÍTULO 2. TERMODINÁMICA II
b
tante T , entonces, puesto que ΔS ≥ a δQ/T , se verifica que Q ≤ T ΔS y por
tanto,
W ≥ ΔU − T ΔS. (2.1)
Realizando la definición,
F = U − T S, (2.2)
obtenemos que W ≥ ΔF , o en forma infinitesimal que δW ≥ dF (δWútil ≤
−dF ). Por tanto, si el sistema está mecánicamente aislado (por ejemplo, en
un proceso a volumen constante) e intercambia energı́a en forma de calor con
un único foco térmico se verifica para cualquier transformación que dF ≤ 0, o
lo que es lo mismo,
Fb ≤ Fa .
Es decir, F debe disminuir. Ası́, el sistema evolucionará espontaneamente
hacia un mı́nimo de F y una vez allı́ se encontrará en un estado de equilibrio
estable puesto que cualquier transformación contribuirá a aumentar su F . A
F se le llama potencial termodinámico a volumen constante o energı́a libre
de Helmholtz y da cuenta de la energı́a disponible en el sistema para realizar
trabajo útil en las condiciones mencionadas.
La evolución hacia los mı́nimos de la energı́a libre de Helmholtz exige que
el sistema esté mecánicamente aislado mientras que el sistema intercambia
energı́a con un único foco térmico a temperatura T . Para muchos sistemas, en
particular los biológicos, estas condiciones son muy restrictivas. Unas condicio-
nes menos exigentes (o más habituales) son intercambiar energı́a con un foco
térmico y que la presión sea constante. Supongamos entonces que disponemos
de un sistema a presión constante que intercambia energı́a con un foco térmico
a temperatura T . Podemos proceder como anteriormente y definir un nuevo
potencial, G, hacia cuyos mı́nimos evoluciona el sistema tal que dG ≤ 0: el
llamado potencial termodinámico a presión constante o energı́a libre de Gibbs.
De acuerdo con la ecuación (2.1),
0 ≥ ΔU − T ΔS + P ΔV .
Definiendo,
G = U − TS + PV = F + PV , (2.3)
en una transformación isobara e isotérmica se verificará que,
Gb ≤ Ga .
Es decir, la energı́a libre de Gibbs nunca aumenta. Por tanto bajo las condi-
ciones descritas, el sistema evolucionará hacia los mı́nimos de este potencial
2.1. POTENCIALES TERMODINÁMICOS 41
termodinámico y una vez alli se encontrará en una situación de equilibrio

estable.
En virtud del primer principio ΔU + P ΔV es la cantidad de energı́a que en
forma de calor se transfiere entre el sistema y su entorno en una transformación
a presión constante. A la cantidad H = U +P V se la conoce como entalpı́a. La
energı́a libre de Gibbs se puede expresar en términos de H como G = H − T S.
Nótese que si la presión es constante dH = δQ y entonces,
dH
dS ≥ .
T
De acuerdo con la nomenclatura introducida en el capı́tulo anterior, si dH > 0
la transformación será endotérmica mientras que si dH < 0 será exotérmica.
Al igual que existe una relación directa entre la energı́a interna y la capacidad
calorı́fica a volumen constante, podemos relacionar a la entalpı́a con Cp ,

δQ dH
CP = = . (2.4)
dT P dT P
Haciendo paralelismo con la energı́a libre de Helmholtz, se conoce también
a G como entalpı́a libre.
En resumen, en la evolución hacia el equilibrio, sea F = U − T S o G =
H − T S el potencial termodinámico relevante, se produce una compensación
entre efectos energéticos y entrópicos. En la siguiente sección detallaremos las
“compesaciones” que pueden ocurrir de manera expontanea.
2.1.1. Condiciones de Equilibrio y Espontaneidad

De acuerdo con lo explicado hasta el momento sobre los potenciales ter-
modinámicos, un sistema en contacto con un único baño térmico y que se
encuentre a presión constante evoluciona espontaneamente hacia los mı́nimos
de la energı́a libre de Gibbs. Una vez alcanzado un mı́nimo de G el sistema
se encuentra en una condición de equilibrio estable y de forma espontánea
no evolucionará porque aumentarı́a su energı́a libre. En forma diferencial la
energı́a libre de Gibbs, G, es,
dG = dU − T dS − SdT + P dV + V dP ,
pero,
dU = δQ + δW = T dS − P dV ,
de donde,
dG = −SdT + V dP .
O de forma equivalente, puesto que G = H − T S,
dG = dH − T dS − SdT .
Suponiendo una transformación a temperatura constante, la condición de equi-

librio será,
dG = dH − T dS = 0.
De igual modo, podemos resumir en la siguiente tabla las condiciones para que
una transformación a temperatura constante suceda (dG < 0) o no (dG > 0)
de manera espontánea,
dH dS dG La transformación es:
<0 >0 <0 posible.
<0 <0 ? posible si T < dH/dS.
>0 >0 ? posible si T > dH/dS.
>0 <0 >0 imposible.
Que la transformación sea posible termodinámicamente, que pueda ocurrir de

forma espontánea, no implica que sea probable. Por ejemplo, en un proceso
quı́mico puede que la energı́a requerida para la activación de la reacción sea
muy elevada y por tanto la velocidad de reacción sea nula a efectos prácticos.
Lo que sı́ es cierto es que si es imposible termodinámicamente entonces no
ocurrirá de manera espontánea1 . Podemos ahora responder a la pregunta que
quedó pendiente en el capı́tulo anterior: ¿cómo se explica que existan procesos
espontáneos cuyo resultado sea una disminución de entropı́a? La respuesta es
sencilla: siempre y cuando la temperatura sea lo suficientemente baja y que el
proceso sea exotérmico el proceso puede ocurrir de forma espontánea a pesar
de que disminuya la entropı́a (del sistema). Sin esta posibilidad la vida nunca
hubiese existido sobre la tierra. Se cree que cuando un ave empolla un huevo
lo hace para “darle calor”. Más bien es todo lo contrario, en realidad el ave
actúa como un termostato para regular la temperatura del huevo y absorber
el calor del proceso organizativo morfogenético. De esta manera, el proceso
exotérmico junto con el mantenimiento de la temperatura por debajo de cierto
umbral hacen posible el desarrollo embrionario que ciertamente disminuye la
entropı́a del huevo.
1
Recordamos que en capı́tulo anterior hemos mostrado que rigurosamente es posible, pero
muy improbable, violar el Segundo Principio de manera espontánea.
2.2. DISOLUCIONES DILUÍDAS 43
2.2. Disoluciones Diluı́das: Presión Osmótica y las

Membranas Celulares
Hasta ahora hemos considerado sistemas con un sólo componente. Sin em-
bargo, la mayorı́a de sistemas son multicomponentes. El sistema multicompo-
nente más sencillo que podemos imaginar es el de dos especies; y dentro de los
sistemas con dos especies, el más simple es aquél donde un gran porcentaje de
la composición es de una especie y una pequeña parte de la otra especie: las
disoluciones diluı́das2 . Llamamos disolvente (solvente) a la especie en mayorı́a
y soluto a la especie en minorı́a. Entonces, una disolución diluı́da es aquella
mezcla para la cual la cantidad de soluto es pequeña comparada con la can-
tidad de disolvente. Si denominamos n0 a los moles de disolvente y n1 a los
de soluto disuelto entonces para una disolución diluı́da n0
n1 . Dada una
temperatura constante T , calculemos F y G para estas disoluciones con en fin
de obtener información sobre el estado de equilibrio del sistema y sus posibles
transformaciones espontaneas.
Antes de empezar, debemos introducir las llamadas magnitudes molares
parciales. Dadas s especies y una propiedad extensiva del sistema (volumen,
energı́a interna, etc.) Y ,
s−1
s−1
∂Y
Y = ni = ni yi ,
∂ni T,P,nj=i
i=0 i=0
donde a las cantidades yi se les llama magnitudes molares parciales. La mag-

nitud molar parcial de una especie en una mezcla no tiene por qué coincidir
con la magnitud molar de la misma especie en un estado puro (sı́ coinciden
en el caso de gases ideales y soluciones diluı́das como las que tratamos). Por
ejemplo 1 litro de alcohol junto con 1 litro de agua no dan 2 litros de mezcla
sino un volumen inferior (con otra mezcla de especies el volumen puede ser
superior).
Entonces la energı́a interna se puede escribir como,
U = n0 u0 + n1 u1 .
Y en cuanto al volumen,
V = n0 v0 + n1 v1 .
2
En general en los sistemas multicomponente hay que distinguir entre mezclas y disolu-
ciones dependiendo de cuáles son las fases de los componentes y si existe o no mayorı́a de
alguno de ellos. Aquı́ no distinguiremos entre ambas. Además, referimos al lector al capı́tulo
7 donde se describen algunas propiedades importantes de ciertas disoluciones y mezclas de
interés biológico como los coloides.
Solución Solvente Puro
Figura 2.1: En la figura se representa un sistema mixto disolvente-disolución separado por

una membrana semipermeable. El disolvente puede atravesar la membrana mientras que
la misma actúa como barrera para el soluto. La diferencia de concentracciónes establece
una diferencia de presión a ambos lados, la llamada presión osmótica (ver texto).
Si consideramos que las transformaciones a las que se somete al sistema son

reversibles de forma que dS = dQ/T = (dU + P dV ) /T entonces,
n0 (du0 + P dv0 ) + n1 (du1 + P dv1 ) n0 ds0 + n1 ds1

dS = = .
T T
Si integramos esta última ecuación, obtenemos que,
S = n0 s0 + n1 s1 + C,
donde C es una constante de integración a determinar que depende de n0 y

n1 . El valor de dicha constante, ası́ como los valores de s0 y s1 , se pueden
determinar utilizando argumentos de vaporización de una mezcla gaseosa (no
daremos aquı́ los detalles),
n0 n1
S = n0 s0 + n1 s1 − Rn0 ln − Rn1 ln .
n0 + n1 n0 + n1
Ası́, finalmente,
F = n0 u0 + n1 u1 − (2.5)

n0 n1
− T n0 s0 + n1 s1 − Rn0 ln − Rn1 ln , (2.6)
n0 + n1 n0 + n1
G = F + P (n0 v0 + n1 v1 ) .
Supongamos ahora una membrana semipermeable: una membrana que es

permeable al disolvente pero no al soluto. Un ejemplo de membranas semi-
permeables son las membranas celulares que de forma pasiva permiten la en-
trada y salida de iones hidratados y pequeñas moléculas pero bloquean el paso
de grandes moleculas. Experimentalmente se observa que cuando una disolu-
ción de un determinado solvente está separada del disolvente puro por una
membrana semipermeable se establece una diferencia de presión. Esta diferen-
cia de presión se llama presión osmótica 3 . Para calcular el valor de la presión
osmótica haremos uso de la energı́a libre F de una disolución diluı́da.
En la figura 2.1 representamos de forma simplificada un sistema mixto
disolución-disolvente separados por una membrana semipermeable. Si somete-
mos a este sistema a una transformación infinitesimal reversible, y suponiendo
la temperatura constante, se debe verificar que δW = dF . Imaginemos enton-
ces que la membrana representada en la figura se puede mover a derecha e
izquierda sin rozamiento. En la derecha disponemos de n0 moles de solvente
puro mientras que en la izquierda disponemos la disolución con n0 moles de
solvente y n1 de soluto. La membrana deja pasar al disolvente pero no al so-
luto. De este modo habrá un flujo de disolvente a través de la membrana en
ambas direcciones. Cuando ambos flujos se igualan el sistema se encontrará en
equilibrio4 . Las concentracciones a ambos lados de la membrana son diferentes
y por tanto queda establecida una diferencia de presión, Π. En este estado de
equilibrio, las energı́a libres del disolvente puro, Fdisolvente , y de la disolución,
Fdisolución , son, respectivamente,
Fdisolvente = n0 u0 − T n0 s0 ,

n0 n1
Fdisolución = n0 u0 + n1 u1 − T n0 s0 + n1 s1 − Rn0 ln − Rn1 ln .
n0 + n1 n0 + n1
Por tanto, la energı́a libre total es,
F = Fdisolvente + Fdisolución .
Imaginemos ahora que una vez alcanzado el equilibrio desplazamos la mem-

brana infinitesimalmente y de forma reversible hacia la derecha, aumentando
el volumen de disolución en una cantidad dV en la parte izquierda y dismi-
nuyendo consistentemente el de disolvente puro en la misma cantidad en la
parte derecha. Durante este proceso una cantidad diferencial de solvente dn0
3
El paso de disolvente y no de soluto a través de una membrana semipermeable (ósmosis),
es la base de la diálisis: se permite el paso de pequeñas impurezas en disolución al tiempo
que se impide que se “escapen” las macromoléculas.
4
De momento, y hasta el final del capı́tulo, no distinguiremos entre estado de equilibrio
y estado estacionario.
atravesará la membrana de forma que dV = v0 dn0 mientras que el soluto no

atraviesa la membrana. Por tanto, la energı́a transferida en forma de trabajo
es,
δW = −ΠdV = −Πv0 dn0 .
Por otro lado, la variación de F en esta transformación es la debida al
cambio de moles de disolvente a ambos lados de la membrana,
∂F ∂F ∂F ∂F
dF = dn0 + dn0 = dn0 − dn0 ,
∂n0 ∂n0 ∂n0 ∂n0
donde hemos utilizado que la variación de disolvente dn0 en el lado del disol-
vente puro debe ser igual (con signo opuesto) que la variación de disolvente
en la parte de la disolución (lo que se pierde en un lado se gana en el otro):
dn0 = −dn0 . Implementando la diferencial obtenemos que,
n1
dF = −RT dn0 .
n0
Utilizando que en la transformación reversible se verifica que δW = dF ,
n1
Πv0 = RT .
n0
Puesto que v0 n0 es el volumen ocupado por el disolvente en la disolución y
que la disolución es diluı́da, n0
n1 , podemos aproximar el volumen de la
disolución del siguiente modo (el volumen de disolución es aproximadamente
el volumen de disolvente),
V = v0 n0 + v1 n1 ≈ v0 n0 ,
llegando finalmente a,
ΠV = n1 RT , (2.7)
es decir: ¡la ecuación de los gases ideales! Este resultado se puede expresar con
palabras del siguiente modo:
La presión osmótica que se establece entre una disolución diluı́da y el corres-

pondiente disolvente puro a través de una membrana semipermeable es igual a
la presión que ejercerı́a un gas ideal que se encontrase a la misma temperatura,
ocupando el volumen de la disolución y conteniendo el número de moles del
soluto disuelto en la disolución.
A la fórmula (2.7) se la conoce como relación de Van´t Hoff y también se

suele expresar como,
Π = ρsoluto RT ,
donde ρsoluto es la densidad del soluto.
Problema.
Disponemos de 5ml de una disolución diluı́da a 37◦ C separados de disol-
vente puro por una membrana semipermeable, ¿cuántos gramos de soluto
son necesarios para establecer una diferencia de presión de 1,6 · 105 P a en la
membrana? El peso molecular del soluto es de 55g/mol.
Solución.
El número de moles requeridos será,
−6 3
ΠV 1,6 · 105 P a × 5ml × 10 mlm
n1 = = = 6,2 · 10−5 moles.
RT 8,31J · K −1 · mol−1 × 310K
De donde los gramos de soluto requeridos son,
55g
6,2 · 10−5 moles × = 3,4 · 10−3 g = 3,4mg.
1mol
Si imaginamos una célula como una disolución de proteı́nas separadas del

medio mediante de una membrana semipermeable, podemos utilizar el cálculo
anterior para estimar la presión osmótica que se ejerce sobre la membrana
celular. Tomemos el caso de los globulos rojos o hematı́es. El diámetro de
un glóbulo rojo es aproximadamente 2R = 10μm, de donde el volumen de la
disolución será V = 43 πR3 ≈ 500μm3 . El 30 % de ese volumen está ocupado
por hemoglobina, es decir 150μm3 . Puesto que el diámetro de una proteı́na
de hemoglobina es aproximadamente 5nm, el volumen de una proteı́na es 5 ·
10−7 μm3 y por tanto en la disolución hay unas 3·107 proteı́nas de hemoglobina,
es decir, unos 5 · 10−17 moles de soluto. Suponiendo que la célula se encuentra
a 37◦ C (310K), la presión osmótica de equilibrio soportada por la membrana
es,
Π ≈ 250P a.
Para mantener la función e integridad de los glóbulos rojos, la disolución
debe mantener la presión osmotica: debe ser isotónica. Si la disolución es
demasiado diluı́da (hipotónica) la presión dentro de la membrana celular no

puede contener la entrada de solución y los glóbulos rojos se hinchan hasta
estallar (hemolisis). Por otro lado, si la disolución es demasiado concentra-
da (hipertónica), los hematies no pueden contener el flujo de solvente hacia
el medio, se van encogiendo y mueren. Los términos “demasiado diluı́da” o
“demasiado concentrada” se refieren a la concentración de iones en disolu-
ción ya que en realidad la composición del medio celular, tanto interior como
exterior, no es simplemente acuosa. Ası́, la célula debe regular cuidadosamen-
te la concentración de los iones para evitar que la membrana se rompa y la
célula muera. Para ello es necesario que la célula disponga de mecanismos de
transporte no sólo pasivos, sino activos, que puedan modificar la concentra-
ción de un determinado ión en su interior (a pesar de que la concentración
de ese mismo ión en el exterior sea mayor). La llamada bomba de N a − K
(Sodio-Potasio) es un ejemplo de estos mecanismos de transporte activo. Al
final del capı́tulo introduciremos algunas nociones de Termodinámica de no
equilibrio que nos ayudarán a entender la Termodinámica de estos procesos.
Además, referimos al lector al capı́tulo 4 que está dedicado integramente a los
fenómenos de transporte activos y pasivos en membranas.
2.3. Reacciones Quı́micas: Potencial Quı́mico y la

Ley de Acción de Masas
Cada subsistema del sistema mixto anteriormente descrito separado por la
membrana semipermeable (sea la disolución diluı́da o no) es un sistema abierto
puesto que intercambia masa con su entorno: el subsistema disolvente puro con
el subsistema disolución y viceversa. Hasta ahora hemos considerado sistemas
cerrados y no hemos reflejado en el balance energético del Primer Principio los
cambios en energı́a que se producen al variar la masa. Empezando por el caso
monocomponente, y puesto que una variación en el número de partı́culas debe
suponer una variación en la energı́a del sistema, podemos expresar la energı́a
libre de Gibbs en forma diferencial como,
dG = −SdT + V dP + μdn, (2.8)
donde,

∂G
μ= ,
∂n T,P
2.3. EQUILIBRIO QUÍMICO 49
es el llamado potencial quı́mico de la especie considerada y mide la variación

de la energı́a libre respecto del número de partı́culas presentes5 . Podemos
calcular fácilmente el valor del potencial quı́mico para un gas ideal. En una
transformación isotérmica que involucre n moles de gas,
b b b
dP Pb
Gb − Ga = dG = V dP = nRT = nRT ln .
a a a P Pa
De este modo,
Pb
μb − μa = RT ln .
Pa
El estado a inicial es un estado de referencia que designaremos con el su-
perı́ndice “0” de forma que,
P
μ = μ0 + RT ln .
P0
El estado de referencia es un convenio que en general depende del tipo de
sistema a tratar. En lo que concierne a los sistemas con los que trataremos
aquı́, dada la temperatura T , corresponde a una concentración en disolución de
1 mol/l y la presión P 0 de 1 atm. A este estado de referencia le llamamos estado
termodinámico estándar. Ası́ queda fijado el potencial quı́mico de referencia
a esa temperatura μ0 . Puesto que P = nRT /V , el potencial quı́mico también
se puede expresar en términos de las densidades molares (concentración),
ρ
μ = μ0 + RT ln . (2.9)
ρ0
Indicando que el potencial quı́mico de un gas ideal depende de la cantidad de
gas presente en el sistema con respecto a la densidad de referencia.
Generalizando al caso multicomponente, si disponemos de una mezcla r
especies, la ecuación (2.8) queda como,

r
dG = −SdT + V dP + μi dni ,
i=1
donde,
∂G
μi = . (2.10)
∂ni T,P,nj=i
5
El nombre de potencial quı́mico tal vez sea un poco desconcertante dada su definición
puesto que no involucra nada especı́ficamente quı́mico.
CH3 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH3
CH3 CH3
CH3 –C –CH
CH3 CH3
Figura 2.2: Mediante la isomerización una molecula puede presentar dos formas de
organización diferentes. En la figura se presenta la isomerización (de cadena) del heptano.
Las propiedades fı́sico-quı́micas de los isómeros son diferentes. La reacción se puede dar
en ambos sentidos.
Si disponemos de una mezcla de dos especies con moles n1 y n2 en un

sistema cerrado que no pueda intercambiar masa con el entorno, se cumplirá la
siguiente ley de conservación,
n1 + n2 = n = constante.
Además supongamos que entre ambas especies puede haber intercambio

de poblaciones. Esto se puede conseguir si, por ejemplo, una especie se puede
presentar en dos estados diferentes mediante una isomerización (Fig. 2.2). Po-
demos representar dicha reacción de manera esquemática del siguiente modo,
S 1 S2 ,
donde Si representa la especie i con un número de moles ni .

La variación de energı́a libre en una transformación reversible, isobara e
isotérmica será entonces,
dG = μS1 dn1 + μS2 dn2 ,
puesto que dn1 + dn2 = 0, obtenemos que,
dG = (μS1 − μS2 ) dn1 . (2.11)
Es decir, si los potenciales quı́micos son iguales, el sistema alcanzará el

equilibrio, dG = 0. Si estos son diferentes, espontáneamente se producirán
transformaciones tal que dG < 0, mientras que las transformaciones con dG >
0 no sucederán de forma espontánea. La siguiente tabla resume, en función de
la variación de la población relativa del isómero y de la diferencia de potenciales
quı́micos, la espontaneidad de las reacciones,
dn1 (−dn2 ) μ S1 − μ S2 dG
>0 >0 >0
>0 <0 <0
<0 >0 <0
<0 <0 >0
Problema.
¿En cuánto queda reducido el potencial quı́mico de 8 moles de benceno a
37◦ C por un soluto presente en el sistema a fracción molar de 0,1?
Solución.
Dadas n moles de una mezcla con r especies donde n1 pertenecen a la especie
1, n2 a la especie 2 y en general nj a la especie j, se cumple que,

r
ni = n,
i=1
y la fracción molar de la especie j es xj = nj /n.

Incorporar un soluto con fracción molar 0,1 implica que de cada mol de mez-
cla 0,9 serán de benceno y por tanto si inicialmente el benceno se encuentra
a una concentración ρini , al incorporar el soluto la concentración queda re-
ducida a ρf in = 0,9ρini .
El incremento de potencial quı́mico por mol será entonces,

ρf in ρini ρf in
Δμ = 0
μ + RT ln 0 − μ + RT ln 0 = RT ln
0
=
ρ ρ ρini

0,9
= 8,31J · K −1 · mol−1 × 310K × ln = −271,4J/mol,
1
de donde el potencial quı́mico de los 8 moles queda reducido en 271,4J/mol×

8mol = 2,2kJ.
Como vemos, dados los dos isómeros, aumentará la población de aquél con me-
nor potencial quı́mico: el equilibrio quı́mico regula la población relativa de las
especies presentes en un sistema. Lo mismo que las diferencias de temperatura
causan las transferencias energéticas en el sistema, la diferencia de potenciales
quı́micos causan transferencias de masa entre especies. No obstante, de mo-
mento no hemos calculado cuál será la población en equilibrio de cada una de
las especies y además nos gustarı́a extender las implicaciones de los potencia-
les quı́micos a reacciones más complejas que no sean simples isomerizaciones
y encontrar una condición general para el establecimiento del equilibrio. Por
ejemplo, nos gustarı́a poder elucidar la lógica del equilibrio quı́mico de re-
acciones que involucren diferentes especies y coeficientes estequimétricos. Un
ejemplo serı́a la reacción de la combustión (oxidación) del hidrógeno,
2H2 + O2 2H2 O.
Esta reacción nos indica que se necesitan dos moléculas de hidrógeno y una de
oxı́geno para producir dos moléculas de agua y que el agua se puede disociar
en dos moléculas de hidrógeno y una de oxı́geno, pero dada una temperatura
¿cómo está regulado el equilibrio entre especies? En general, escribimos las
reacciones entre especies como,
v1 A1 + v2 A2 + . . . + vr Ar w1 B1 + w2 B2 + . . . + wp Bp , (2.12)
donde vi y wi son, respectivamente, los coeficientes estequimétricos del reac-

tivo Ai y del producto Bi . Hay diferentes formas de obtener la condición de
equilibrio, la llamada ley de acción de masas. Aquı́ presentaremos primero la
deducción basada en la cámara de reacción de Van´t Hoff. Esta demostración
es, probablemente, la menos directa de las posibles, pero ilustra perfectamen-
te cómo utilizar lo aprendido sobre membranas semipermeables y potenciales
termodinámicos. Posteriormente, introduciremos una demostración más sim-
ple que nos conducirá al mismo resultado, con la ventaja añadida de que nos
permitirá relacionar la constante de equilibrio de la reacción con la variación
sufrida por la energı́a libre de Gibbs de referencia a temperatura T , ΔG0 .
Supongamos entonces que disponemos de una serie de membranas semi-
permeables ideales MCi tales que:
1. Una membrana MCi es permeable a la especie Ci y completamente im-

permeable al resto de las especies Cj=i .
2. Si la membrana MCi se encuentra separando dos mezclas con especies

Ci y Cj=i tal que las presiones parciales para Ci son diferentes a ambos
T VA1 VB1
v1 A1 M A1 M B1 w1 B1
VA2 VB2
v2 A2 M A2 M B2 w2 B2
VA3 v1c A1 , v2c A2 ,… , vrc Ar VB3
v3 A3 M A3 M B3 w3 B3
w1cB1 , w2c B2 ,… , wcp B p
•••
•••
VAr VBp
vr Ar M Ar V M Bp wp B p
Figura 2.3: La cámara de reacción de Van´t Hoff.
lados de la membrana, entonces Ci fluye a traves de la membrana hacia

el lado donde la presión parcial es menor hasta que ambas presiones
parciales se igualan y se establece el equilibrio6 .
La cámara de reacción de Van´t Hoff consiste en una serie de pistones

(ideales) conectados mediante membranas semipermeables MCi a una cámara

de reacción (Fig. 2.3). En la cámara de reacción se disponen vi
vi moles

de Ai y wi
wi moles de Bi de forma que éstos se encuentran en equilibrio
6
Dada una mezcla de especies, la presión parcial de un componente es la presión que
se ejercerı́a si el volumen que ocupa la mezcla estuviese ocupado exclusivamente con el
componente en cuestión. Por simplicidad supondremos que todas las especies son gaseosas y
se comportan como gases ideales. La presión parcial se puede relacionar fácilmente con las
fracciones molares. Dada una especie j con fracción molar xj , la presión parcial Pj es,
Pj = xj P ,
donde P es la presión de la mezcla. Como vemos se verifica la llamada ley de Dalton,

X
r
Pi = P ,
i=1
es decir: dada una temperatura, la presión ejercida por una mezcla de r gases perfectos es la
suma de las presiones que ejercerı́a cada gas por separado a la misma temperatura.
a temperatura T . Todo el dispositivo se encuentra en contacto con un baño

térmico a la temperatura de equilibrio T y el volumen de la cámara de reacción,
V , se supone mucho más grande que el volumen que puede albergar cada uno
de los pistones VCi . A la izquierda de la cámara disponemos de pistones con
los reactivos, Ai , de forma que el pistón 1 tiene v1 moles del reactivo A1 que
ocupan un volumen VA1 a temperatura T y se comunica con la cámara de
reacción a través de una membrana semipermeable MA1 y ası́ sucesivamente
hasta el émbolo r. En la derecha disponemos de p pistones conectados con
la cámara mediante membranas semipermeables MBi con volúmenes iniciales

VBi = 0. El número de moles de reactivos en la cámara, vi , son tales que,

vi vi
= ,
V VA i
de forma que las presiones parciales a ambos lados de los émbolos de reac-
tivos son iguales y no hay flujos. Entonces, puesto que el sistema está en
equilibrio, los reactivos de los émbolos no entrarán en la cámara de manera
espontánea. Si deseamos introducirlos debemos proporcionar energı́a: reali-
zar trabajo. Ası́ pues, uno a uno, y muy despacio (cuasiestáticamente) vamos
apretando los émbolos de forma reversible, introduciendo los reactivos de los
pistones en la cámara hasta que vaciamos por completo los pistones y VAi = 0.
La presión inicial en cada pistón es,
vi RT
PAi =
VA i
y ésta permanece constante durante el proceso de introducir los reactivos en

la cámara ya que si bien disminuye el volumen durante la compresión también

van disminuyendo las moles contenidas. Además, como vi
vi y V
VAi , la
presión parcial del reactivo Ai dentro de la cámara permanecerá constante du-
rante el proceso de compresión y por tanto no se provocarán flujos a través de
la membrana semipermeable. De este modo, la cantidad de energı́a transferida
al sistema por cada pistón es,
WAi = −PAi ΔVAi = −PAi (0 − VAi ) = PAi VAi = vi RT ,
y por tanto la energı́a total transferida al sistema mediante trabajo durante

esta primera etapa es,
r
WA = RT vi .
i=1
Una vez que los reactivos están en el interior de la cámara reaccionarán pro-
duciendo wi moles de cada especie Bi . Si ahora succionamos de la cámara
lentamente con los pistones de la derecha, éstos se irán llenando de especies
puras Bi (las membranas semipermeables MBi impiden que otra especie entre
en ellos). El número de moles wi en cada pistón será tal que,

wi wi
= ,
V VBi
en ese momento las presiones parciales se habrán igualado. El trabajo realizado

se puede calcular exactamente del mismo modo que cuando introdujimos los
reactivos,
WBi = −PBi ΔVBi = −PAi (VBi − 0) = −PBi VBi = −wi RT ,

p
WB = −RT wi .
i=1
Al final de todo el proceso, la energı́a transferida en forma de trabajo es,

r

p
W = WA + WB = RT vi − wi .
i=1 i=1
Puesto que el proceso ha sido reversible e isotermo entonces7 W = ΔF . Ahora

bien, en lo que respecta a la cámara no ha habido cambio alguno en su energı́a
libre ya que tanto en la situación inicial como en la final se dispone de los

mismo moles vi y wi de Ai y Bi , respectivamente, en equilibrio a temperatura
T y ocupando un volumen V . Ası́ pues, la variación de energı́a libre se ha
producido en los émbolos. Inicialmente, la energı́a libre en los émbolos es8 ,

r
r
FAini = UAi − T SAi = vi cA
V
i
T − T cAi
V ln T − R ln ρA i + s A i ,
i=1 i=1
FBini = 0.
7
Puesto que ΔG = ΔF −W , esta condición es equivalente al establecimiento de equilibrio:
ΔG = 0.
8
En general, en la energı́a interna deberı́amos añadir una constante que representa la
energı́a que posee el gas o el componente en cuestión en el cero absoluto. Estamos asumiendo
aquı́ el valor de esa constante como cero.
Siendo cA i
V los calores molares a volumen constante de la especie Ai . De igual
modo, las energı́as libres finales de reactivos y productos en los émbolos son,
FAfin = 0,

p
p
FBfin = UBi − T SBi = wi cB
V
i
T − T cBi
V ln T − R ln ρBi + s Bi .
i=1 i=1
De esta manera,

ΔF = FAfin + FBfin − FAini + FBini =

p
=T wi cB
V
i
− cBi
V ln T − R ln ρBi + s Bi −
i=1
r
−T vi cA
V
i
− cAi
V ln T − R ln ρAi + s Ai .
i=1
Por tanto se debe verificar que en equilibrio,

r
p
vi − wi =
i=1 i=1
wi Bi Bi
p
= cV − cV ln T − R ln ρBi + sBi −
R
i=1
vi Ai Ai
r
− cV − cV ln T − R ln ρAi + sAi .
R
i=1
Exponenciando ambos miembros llegamos finalmente a,

p “ “ ” P “ ””
ρw 1 Pp
i Bi r Ai
−R i=1 wi R+cV −sBi − i=1 vi R+cV −sAi
i=1
r
Bi
vi = e · (2.13)
i=1 ρAi
“P Pr ”
p B Ai
1
wi cV i − i=1 vi cV
·TR i=1
.
Notemos que el miembro de la derecha de esta última expresión es función de

las propiedades quı́micas de las especies, de los coeficientes estequiométricos de
la reacción y que como variable termodinámica sólo interviene la temperatura.
Entonces, la ecuación (2.13) se suele expresar del siguiente modo:
p wi
i=1 ρBi
r vi = Kequilibrio (T ) , (2.14)
i=1 ρAi
donde Kequilibrio (T ) es la constante de equilibrio de la reacción a temperatura

T . Este resultado se conoce como la ley de acción de masas y se puede expre-
sar con palabras del siguiente modo:
Dada una reacción quı́mica en equilibrio, el cociente entre el producto de las

concentracciones de reactivos elevadas a sus coeficientes estequiométricos y el
producto de las concentracciones de productos elevadas a sus coeficientes es-
tequiométricos, es una constante que sólo depende de la temperatura a la cual
se produce la reacción.
Tal y como advertimos, la derivación de la ley de acción de masas mediante

la cámara de reacción de Van´t Hoff no es, ni mucho menos, directa. Aún ası́,
es un ejercicio que da cuenta de la riqueza de los potenciales termodinámicos.
Presentamos ahora una deducción mucho más directa que conduce al mismo
resultado y que, tal y como mencionábamos, tiene como ventaja añadida re-
laciona la constante de equilibrio con la variación sufrida en la reacción por
la energı́a libre de Gibbs de referencia a temperatura T , ΔG0 . Entonces, si
denominamos ΔG a la variación de la energı́a libre de la reacción (2.12), la
condición de equilibrio se puede escribir, generalizando la ecuación (2.11),
como,
p r
ΔG = μBi ΔnBi + μAi ΔnAi = 0,
i=1 i=1
donde μCi y ΔnCi son el potencial quı́mico y la variación en el número de moles

de la especie Ci respectivamente. Ahora bien, la variación en el número de
moles de reactivos y productos está ligada por la estequimetrı́a de la reacción
de forma que9 ,
p r
ΔG = wi μBi − vi μAi = 0.
i=1 i=1
9
De igual modo se definen incrementos de la entalpı́a,
p
X X
r
ΔH = wi HBi − vi HAi ,
i=1 i=1
o de la entropı́a,
p
X X
r
ΔS = wi SBi − vi SAi ,
i=1 i=1
que miden, respectivamente, dados los reactivos, los costes de entalpı́a y de entropı́a en la
formación de los productos.
Puesto que μCi = μ0Ci + RT ln ρCi , siendo ρCi la concentracción relativa res-
pecto al estado de referencia,

p
0
r

ΔG = wi μBi + RT ln ρBi − vi μ0Ai + RT ln ρAi = 0.

i=1 i=1
p r
Si denominamos ΔG0 = 0
i=1 wi μBi − 0
i=1 vi μAi , entonces,

p
r
ΔG = ΔG0 + wi RT ln ρBi − vi RT ln ρAi = 0.
i=1 i=1
Por otro lado,

n
n
αi RT ln ρCi = RT ln ραCii ,
i=1 i=1
donde αi representa el coeficiente estequiométrico de la especie Ci . De este

modo, la condición de equilibrio se puede escribir como,
⎞ ⎛
p
wi
⎜ ρBi ⎟
⎜ i=1 ⎟
ΔG = ΔG0 + RT ln ⎜
⎜ r
⎟ = 0,
⎟
⎝ ⎠
ρvAii
i=1

p
ρw
Bi
i
ΔG0
i=1
= e− RT . (2.15)
r
ρvAii
i=1
Comparando (2.15) con (2.14) concluimos que,
ΔG0
Kequilibrio (T ) = e− RT .
Cabe preguntarse de que manera varı́a Kequilibrio (T ) con la temperatura

con el fin de averiguar bajo qué condiciones térmicas se puede acelerar o de-
celerar una cierta reacción. El logaritmo es una función monótona ası́ pues, si
el logaritmo de Kequilibrio (T ) crece o decrece también lo hará la constante de

equilibrio. De este modo,
d ln Kequilibrio (T ) 1 dΔG0 ΔH 0
=− = ,
dT R dT RT 2
donde hemos utilizado que G = H − T S y que,
Problema.
El primer paso en la degradación metabólica de la glucosa es su fosforilación,
Glucosa + Pinorg. → G6P ,
donde Pinorg. indica un grupo fosfato inorgánico. El incremento en la energı́a

de Gibbs estándar de esta reacción es de +14kJ/mol a 37◦ C. ¿Cuánto vale
la constante de equilibrio a esa temperatura?
Solución.
Una aplicación trivial de la ley de acción de masas da la solución,
ΔG0 14·103 J ·mol−1

−
Kequilibrio (T ) = e− RT =e 8,31J ·K −1 ·mol−1 ×310K = 4,4 · 10−3 .

dG
S=− .
dT P
Es decir, si una reacción es exotérmica, ΔH 0 < 0, la constante de reacción

disminuye con T . Por otro lado, si la reacción es endotérmica, ΔH 0 > 0, la
constante de reacción aumenta con la temperatura.
Abramos un pequeño paréntesis para volver al caso de la reacción de isome-
rización. Ahora estamos en condiciones de calcular las poblaciones de equilibrio
de los isómeros dada una cierta temperatura. Si particularizamos la ecuación
(2.14) para la reacción de isomerización, es fácil ver que en equilibrio las po-
blaciones de los isomeros son,
1
n1 = n ,
1 + Kequilibrio (T )
Kequilibrio (T )
n2 = n .
1 + Kequilibrio (T )
Hemos de precisar que la condición de equilibrio quı́mico no es estática sino

dinámica. Es decir, una vez alcanzado el equilibrio sigue habiendo reacciones
de intercambio entre reactivos y productos en un sentido y en otro, pero de
forma tal que los flujos quedan compensados y el número de reacciones por
unidad de tiempo de izquierda a derecha en (2.12) es igual al número de
reacciones de derecha a izquierda por unidad de tiempo.
Problema.
Si las energı́as de Gibbs de formación estándar a 25◦ C del CO2 , del
H2 O y del H2 CO3 son, respectivamente, −394,36kJ/mol, −228,57kJ/mol
y −623,08kJ/mol, calcular el incremento de energı́a de Gibbs de la reacción,
CO2 + H2 O → H2 CO3 ,
una reacción habitual en el interior de los hematı́es. Si para esta reacción el

incremento de la entalpı́a estándar es −303,29kJ/mol, ¿cuál es el incremento
de entropı́a?
Solución.
El incremento en la energı́a de Gibbs es,
ΔG0 = −623,08kJ/mol − (−394,36kJ/mol − 228,57kJ/mol) =

= −0,15kJ/mol.
Por otro lado, puesto G = H − T S,
ΔH 0 − ΔG0 −303,29kJ/mol + 0,15kJ/mol

ΔS 0 = = =
T 298K
= −1,02kJ/mol.
Podemos explicitar la condición de equilibrio en estos términos del siguiente

modo. La constante de equilibrio se puede expresar como,
izquierda→derecha
Kequilibrio (T )
Kequilibrio (T ) = derecha→izquierda
,
Kequilibrio (T )
donde,
“P “ ”” “P ”
p B p B
derecha→izquierda
1
wi R+cV i −sBi −R
1
wi cV i
Kequilibrio (T ) =e R i=1
·T i=1
,
“ “ ”” “ ”
1 Pr Ai 1 Pr Ai
izquierda→derecha i=1 vi R+cV −sAi −R i=1 vi cV
Kequilibrio (T ) = e R ·T .
Entonces la frecuencia de reacciones (reacciones por unidad de tiempo) en

cada sentido es,
izquierda→derecha

r
ωizquierda→derecha (T ) = Kequilibrio (T ) ρvAii ,
i=1
derecha→izquierda

p
ωderecha→izquierda (T ) = Kequilibrio (T ) ρw i
Bi ,
i=1
y la condición de equilibrio es simplemente,
ωizquierda→derecha (T ) = ωderecha→izquierda (T ) .
La ley de acción de masas dicta cuáles son las poblaciones de equilibrio de

las especies pero sin embargo no nos informa sobre cómo se establece dicho
equilibrio dada una condición inicial. Podemos aproximar la dinámica de re-
lajación al equilibrio del siguiente modo. Dado un instante t, la concentración
de Ai y Bi en un instante posterior t + dt será,
ρAi (t + dt) = ρAi (t) + dt (ωderecha→izquierda (T ) − ωizquierda→derecha (T )) ,

ρBi (t + dt) = ρBi (t) + dt (ωizquierda→derecha (T ) − ωderecha→izquierda (T )) .
Es decir,
∂ρAi (t) derecha→izquierda

w p
izquierda→derecha
v r
= Kequilibrio (T ) ρBii (t) − Kequilibrio (T ) ρAii (t) ,
∂t
i=1 i=1
(2.16)
∂ρBi (t) izquierda→derecha

r
derecha→izquierda

p
= Kequilibrio (T ) ρvAii (t) − Kequilibrio (T ) ρw i
Bi (t) .
∂t
i=1 i=1
Como vemos en el estado estacionario,
∂ρAi (t) ∂ρBi (t)

= = 0,
∂t ∂t
se recupera la condición de equilibrio de la ley de acción de masas.

Merece la pena destacar que las ecuaciones (2.16) no son necesariamente
ciertas en lo que respecta al proceso de relajación al equilibrio ya que habitual-
mente hay estados transitorios intermedios entre especies que no hemos tenido
en cuenta. De cualquier modo, alcanzado el equilibrio, la ley de acción de ma-
sas sigue siendo correcta independientemente de que no hayamos considerado
esa posibilidad.
2.3.1. La Hidrólisis del ATP: el Estado Biológico Estándar

Un gran número de procesos biológicos están vinculados a la hidrólisis del
ATP como método para liberar energı́a,
AT P 4− + H2 O → ADP 3− + HP O42− + H3 O+ .
Si medimos ΔG0 a T = 298K, encontramos que ΔG0 = 10kJ (por mol). Es
decir, es un proceso no espontáneo que requiere energı́a para que se pueda
dar. Este resultado parece contradecir lo comentado en la introducción del
capı́tulo anterior sobre la hidrólisis del ATP como método controlado de obte-
ner energı́a por parte de las células. La solución a esta aparente contradicción
es la siguiente. Las condiciones termodinámicas estándar se corresponden con
un medio de pH = 010 . Estas condiciones están muy alejadas de las condi-
ciones biológicas habituales para las cuales pH = 7 y que denominaremos
como estado biológico estándar. Con el fin de distinguir la notación de am-
bos estándares, para el último utilizaremos el superı́ndice “0 ”. En condiciones

biológicas estándar, la medida de ΔG0 a T = 298K es ΔG0 = −31kJ (por
mol): una reacción espontánea que libera energı́a. En las reacciones donde in-

tervenga el ión H3 O+ , para convertir medidas en kJ/mol entre ΔG0 y ΔG0
se utiliza la siguiente fórmula,

ΔG0 ΔG0 + a × b × 40kJ/mol,
donde a es el coeficiente estequiométrico del ión H3 O+ en la reacción y b = 1
(−1) si se encuentra entre los productos (reactivos).
En los procesos biológicos las reacciones que involucran la transferencia de
protones (iones H + ) son importantı́simas ya que pequeñas desviaciones en las
concentracciones de este ión pueden causar la muerte celular. Dicho ión no
existe en forma libre en un medio acuoso como el de la célula y siempre parece
en forma del ión H3 O+ .
ρH O +
10
El pH por definición es pH = − log 3
ρ0
. En condiciones termodinámicas estándar,
ρH3 O + = 1 mol/l y pH = 0.
2.4. TERMODINÁMICA DE NO EQUILIBRIO 63
2.4. Introducción a la Termodinámica de No Equi-

librio: Flujos y Fuerzas.
Dado un sistema termodinámico en equilibrio, cuando lo sometemos a una
determinada transformación éste evoluciona hacia un nuevo estado de equi-
librio. Tal y como hemos señalado, en la Termodinámica clásica las trans-
formaciones se entienden reversibles y cuasiestáticas de forma que el sistema
pasa a lo largo de una transformación por una sucesión infinita de estados de
equilibrio. Obviamente, las transformaciones reversibles y cuasiestaticas son
idealizaciones útiles pero no realistas. Los procesos fı́sicos, quı́micos y biológi-
cos, por ejemplo los procesos metabólicos, son en realidad irreversibles y en
general se sitúan fuera del equilibrio. En esta última parte dedicada a la Ter-
modinámica introduciremos algunas nociones de procesos irreversibles en su
version más sencilla, la lineal.
Problema.
De forma global, la reacción de la glicólisis se puede escribir como,
C6 H12 O6 + 2N AD + + 2ADP 3− + 2HP O42− + 2H2 O

→ 2CH3 COCO2− + 2N ADH + 2AT P 4− + 2H3 O+ .
A una temperatura de 25◦ C y en condiciones termodinámicas estándar el

incremento de la energı́a de Gibbs de esta reacción es ΔG0 = −81kJ/mol.
¿Cuál es el valor de la energı́a de Gibbs en condiciones biológicas estándar?
Solución.
Puesto que el ión H3 O+ se encuentra en los productos b = 1 y además a = 2
en virtud del coeficiente estequimétrico. De este modo,

ΔG0 −81kJ/mol + 2 × 1 × 40kJ/mol = −1kJ/mol.
Las variables extensivas que caracterizan un sistema están bien definidas con
independencia de que se encuentre en equilibrio o no (el volumen será siempre
el volumen). Sin embargo, las variables intensivas presentan problemas. Por
ejemplo, ¿cómo podemos definir la temperatura de un sistema, digamos un
barra, que está recibiendo en una región (p.e. un extremo) energı́a en forma
de calor y que en otra región (p.e. el otro extermo) está transfiriendo energı́a
en forma de calor al entorno? Como primera aproximación a este tipo de
problemas, la Termodinámica lineal de los procesos irreversibles asume que

localmente se verifican las condiciones de equilibrio y por tanto la validez de
la Termodinámica clásica. Localmente viene a indicar elementos de volumen
del sistema lo suficientemente grandes como para que los principios estadı́sti-
cos en los que se fundamenta la Termodinámica clásica tengan sentido, pero
también, lo suficientemente pequeños como para que las variables intensivas
estén bien definidas. Imaginamos entonces nuestra barra como una colección
de pedacitos de barra con magnitudes intensivas termodinámicas bien defini-
das. La “comunicación termodinámica” existente entre estos subsistemas que
constituyen el sistema global, introduce de una manera natural los conceptos
de flujo y fuerza. Ası́, el flujo de una magnitud se define como la tasa de cam-
bio que por unidad de tiempo y área se produce a través de una determinada
frontera (en general una variable extensiva). Por ejemplo, el flujo de iones a
través de una membrana celular nos informa sobre cómo varı́a con el tiempo
la concentración de iones en el interior de la célula. Si existe un flujo es porque
existe una fuerza que proviene de la diferencia (gradiente) de una variable, en
general, intensiva. Por ejemplo, una diferencia de concentración (un gradiente)
a ambos lados de una membrana celular. Cuando analizábamos el mecanismo
de la presión osmótica habı́amos planteado el proceso de forma que el sistema
estaba en equilibrio. La Termodinámica de no equilibrio puede precisamente
aclararnos cómo se establece ese equilibrio cuando ponemos en contacto los
dos subsistemas disolución-disolvente y cómo evoluciona el flujo de materia
a través de la membrana semipermeable que eventualmente se cancela al al-
canzarse el equilibrio. Es importante distinguir los conceptos de equilibrio y
de estado estacionario. Ası́, un sistema puede alcanzar un estado estacionario
sin necesidad de estar en equilibrio (ver figura 2.4). De este modo, cuando la
fuerza se mantiene constante se alcanza con el tiempo un estado estacionario
de no equilibrio. Por ejemplo, si sometemos a una barra a un gradiente térmico
constante entre sus extremos, al cabo de un tiempo la temperatura en cada
punto de la barra será constante (no variará en el tiempo aunque sı́ de punto
a punto) a pesar de la presencia del flujo energético.
La relación funcional más simple que podemos imaginar entre causa (fuer-
za) y efecto (flujo) es lineal,
J = φF , (2.17)
donde J es el flujo, F la fuerza y φ es un coeficiente de proporcionalidad

denominado coeficiente de transporte. Como vemos, se supone que el sistema
responde linealmente a la aplicación de una fuerza. Esto es sólo cierto si las
fuerzas son “pequeñas” y el sistema se encuentra cercano al equilibrio. A esta
A B
J entrada J salida 0 J entrada J salida z 0

Figura 2.4: Un sistema puede alcanzar un estado estacionario sin estar en equilibrio. En
el caso A la situación es estacionaria y de equilibrio: la barca tiene un nivel agua en su
interior que permanece constante ya que no hay flujos de entrada, Jentrada , ni de salida,
Jsalida , de agua. En el caso B la situación es estacionaria y de no equilibrio. La barca tiene
en su interior el mismo nivel agua que en el caso A y éste permanece también constante
si achicamos agua de forma continua. En el caso B el flujo neto (Jsalida − Jentrada ) es
nulo. Incluso en la presencia de flujos netos no nulos los sistemas alcanzan un estado
estacionario cuando las fuerzas que los generan son constantes. Por ejemplo, una barra
sometida a un gradiente térmico constante entre sus extremos.
hipótesis se la conoce como respuesta lineal. De este modo, podemos definir el

coeficiente de transporte como,

∂J
φ = lı́m .
F →0 ∂F
Como comentábamos, la existencia de una fuerza se explica por la existencia

del gradiente de una determinada magnitud (i.e. de un “potencial”), F =
−∇C, y por tanto podemos escribir (2.17) como,
J = −φ∇C, (2.18)
siendo C la magnitud de la que existe un gradiente11 . El estado estacionario se

alcanza si F es constante. En el equilibrio F = 0 (C homogénea) y por tanto
J = 0.
En los sucesivos capı́tulos veremos diferentes ejemplos de flujos debidos
a gradientes de diferentes magnitudes. Ası́, en el capı́tulo 4, al introducir la
11
En determinadas situaciones el gradiente puede no estar bien definido. Por ejemplo
cuando existen diferencias abruptas de la magnitud en cuestión. La fuerza en ese caso viene
dada por el incremento de la magnitud, ΔC, de forma que J = φΔC.
Flujo de materia Gradiente térmico
Gradiente de Flujo de energía

concentración
Figura 2.5: Un determinado flujo se puede producir por diferentes fuerzas y una fuerza
puede dar lugar a diferentes flujos. Cuando varias fuerzas están presentes los flujos re-
sultantes están acoplados. Basándose en la reversibilidad microscópica Onsager dedujo el
teorema de reciprocidad para los coeficientes de los flujos acoplados (ver texto).
llamada ecuación de Nernst-Planck, mostraremos cómo los gradientes de po-

tencial electroquı́mico generan transporte en las membranas. También, en el
capı́tulo 7 presentaremos la ley de Fick que indica la corriente de materia que
aparece debido a las diferencias de concentración.
2.4.1. Flujos Acoplados: el Teorema de Onsager

Es posible que se produzcan flujos, de la misma variable en consideración,
debido a diferentes fuerzas. Al mismo tiempo, una misma fuerza puede dar
lugar a flujos de diferentes variables (Fig. 2.5).
Por ejemplo, es posible establecer un flujo de materia no sólo debido a un
gradiente de concentración sino también debido a un gradiente de temperatura
(efecto Soret). Como ya sabemos, un gradiente de temperatura da lugar a
un flujo de energı́a (calor). Además, este último puede ser también generado
por un gradiente de concentración (efecto Dufour). Ası́, debemos generalizar
la ecuación (2.17) con el fin de incluir diferentes causas (fuerzas) y efectos
(flujos) que pueden estar acoplados entre sı́. De este modo, dada una colección
de fuerzas F1 , F2 , . . . Fn éstas pueden lugar a diferentes flujos J1 , J2 , . . . Jn y
escribimos,
⎛ ⎞ ⎛ ⎞⎛ ⎞
J1 φ11 φ12 . . . φ1n F1
⎜ ⎟ ⎜ .. ⎟⎜ ⎟
⎜ J2 ⎟ ⎜ φ21 . ⎟⎜ F2 ⎟
⎜ ⎟=⎜ ⎟⎜ ⎟. (2.19)
⎠ ⎜ ⎟⎝
.. . ..
⎝ . ⎝ .. ⎠ . ⎠
Jn φn1 φn2 . . . φnn Fn
O bien,

n
Ji = φij Fj , (2.20)
j=1
donde φ es la llamada matriz de coeficientes de transporte tal que,

∂Ji
φij = lı́m .
Fj →0 ∂Fj F
i=j =0
Problema.
En una bicapa artificial de 100nm de espesor existe una diferencia de con-
centración de un disolvente entre un lado y otro de 10−5 moles, si se mide un
flujo de disolvente de 1mol · cm−2 · s−1 a través de la bicapa ¿cuál es el valor
del coeficiente de transporte?
Solución.
El gradiente a lo largo de bicapa es,
10−5 moles moles

∇C = −9
= 102 .
100nm × 10 m/nm m
Asi, el coeficiente de transporte es,
J 1mol · cm−2 · s−1 × 104 cm2 /m2

φ=− = = 102 m−1 · s−1 .
∇C 102 mol/m
En virtud de la reversibilidad microscópica, L. Onsager propuso la llamada

relación de reciprocidad o teorema de Onsager que establece que,
φij = φji ∀i = j,
es decir, la matriz de los coeficientes es una matriz simétrica. Tomemos el
ejemplo mencionado de flujos de energı́a y materia debidos a gradientes térmi-
cos y de concentración. Si llamamos JQ y JM a los flujos de energı́a (calor) y
masa respectivamente y FM = −∇C y FQ = −∇T a las fuerzas debidas a los
gradientes de concentración y de temperatura respectivamente. Entonces, la
ecuación de los flujos acoplados es,

JQ φQQ φQM FQ
= ,
JM φM Q φM M FM
Compartimento 1 Compartimento 2
T1 G Q1 G Q1o2 G Q2 T2
Figura 2.6: Al poner en contacto dos compartimentos, que a su vez están en contacto
con sendos baños térmicos, se producen transferencias de energı́a entre los baños y los
compartimentos y además entre los compartimentos (flujos energéticos). El número de
microestados energéticos accesibles aumenta y por tanto ası́ lo hace la entropı́a.
y en virtud de la relación de reciprocidad se verifica que,
φQM = φM Q ,
es decir,
∂JQ ∂JM
lı́m = lı́m .
FM →0 ∂FM FQ =0 FQ →0 ∂FQ FM =0
O dicho de otra manera: la variación del flujo energetico en función de un

gradiente de concentración cuando el gradiente térmico es nulo, es igual a la
variación del flujo de masa en función de gradiente de temperatura cuando el
gradiente de concentración es cero.
2.4.2. Producción de Entropı́a

Al someter un sistema a una situación de no equilibrio donde hay flujos,
esperamos que su entropı́a varı́e ya que estamos ofreciendo al sistema más
microestados energéticos accesibles entre los cuales “moverse”. Cabe por tanto
preguntarse cuál es la produción de entropı́a y cómo ésta se relaciona con las
distintas fuerzas y flujos presentes en el sistema. Ya sabemos que para un
proceso reversible la variación de la entropı́a es proporcional a la variación de
la energı́a que se transfiere mediante el calor. Tomemos ahora este ejemplo
en una situación de no equilibrio para calcular la producción entrópica. Ası́,
supongamos dos compartimentos a los que ponemos en contacto con sendos
baños térmicos a temperaturas T1 y T2 tales que T1 > T2 (Fig. 2.6).
Si ambos compartimentos no están en contacto y podemos asumir que los
procesos son reversibles porque la temperatura de cada uno de los comparti-
mentos es ligeramente inferior a T1 y T2 (estamos cercanos al equilibrio), los

cambios de entropı́a producidos en cada compartimento serán,
δQ1
dS1 = ,
T1
δQ2
dS2 = .
T2
Si ponemos en contacto ambos compartimentos existirá además una trans-
ferencia de energı́a (calor) del compartimento 1 al 2 puesto que T1 > T2 y
ası́,
δQ1 − δQ1→2
dS1 = ,
T1
δQ2 + δQ1→2
dS2 = .
T2
Puesto que la entropı́a es una variable extensiva, la variación total de entropı́a
en el sistema global formado por ambos compartimentos será,

δQ1 δQ2 1 1
dS = dS1 + dS2 = + + δQ1→2 − .
T1 T2 T2 T1
El primer término se debe a la variación externa de la entropı́a debido a los
entornos, mientras que el segundo es la variación interna debida a la transfe-
rencia de energı́a entre compartimentos, dSint . La producción de entropı́a por
unidad de tiempo, o velocidad de producción entrópica, es entonces,

dSint · δQ1→2 1 1
= S int = − .
dt dt T2 T1
Notemos que si T1 > T2 entonces δQ1→2 > 0 y 1/T2 − 1/T1 > 0, de donde la
·
velocidad de producción de entropı́a, S int , es positiva: la entropı́a crece en el
·
tiempo en una situación de no equilibrio. En el equilibrio T1 = T2 y S int = 0.
Esta ecuación también pone de manifiesto una importante propiedad: la
velocidad de producción entrópica se puede escribir como el producto de un
“flujo” por la “fuerza” que lo causa:
·
S int = JF . (2.21)
·
Puesto que J = φF entonces S int = φF 2 . De este modo, el coeficiente de
transporte debe ser no negativo para que, tal y como hemos mencionado, la
velocidad de producción de entropı́a sea también no negativa (positiva en una

situación de no equilibrio y cero en el equilibrio).
La ecuación (2.21) se puede generalizar para el caso en el cual existan no
sólo un flujo y su fuerza complementaria sino un número n de ellas: por ejemplo
flujos de energı́a y materia combinados tal y como hemos visto anteriormente.
Ası́ se obtiene que,
·
n
S int = Ji Fi 0. (2.22)
i=1
Utilizando la ecuación (2.20) la última ecuación se puede escribir como,
·
n
n
S int = φij Fj Fi 0, (2.23)
i=1 j=1
donde el signo igual es sólo cierto en el equilibrio termodinámico. Merece la

pena destacar que la ecuación (2.22) es válida también en procesos muy aleja-
dos del equilibrio. No ocurre ası́ con la ecuación (2.23) donde hemos supuesto
una relación lineal entre flujos y fuerzas que, tal y como hemos comentado
antes, es exclusivamente válida en el régimen de respuesta lineal.
Tomemos a modo de ejemplo el caso de dos fuerzas y dos flujos acoplados.
En este caso obtenemos que
·
S int = J1 F1 + J2 F2 0.
Nótese que la condición de que la producción entrópica sea positiva no im-

plica que lo sea cada uno de sus miembros. Por ejemplo, puede darse el caso
J2 F2 < 0 y J1 F1 > 0. Esto no viola la positividad de la velocidad de produc-
ción entrópica siempre y cuando J1 F1 > J2 F2 . En sistemas biológicos este tipo
de compensaciones entrópicas son comunes. Por ejemplo, ocurren en el meta-
bolismo, donde diferentes reacciones quı́micas de no equilibrio están acopladas
entre sı́. Unas poseen una velocidad de producción entrópica negativa mientras
que otras generan una positiva tal que el resultado neto está de acuerdo con
(2.23). Es el caso de la sı́ntesis de la urea, un proceso altamente organizativo
con velocidad de producción entrópica negativa que se haya acoplado a reac-
ciones de combustión de glucosa altamente desorganizativas, o la fosforilación
oxidativa que mencionábamos al comienzo del capı́tulo anterior donde se aco-
plan la fosforilación del ADP a la oxidación del piruvato. Un ejemplo fuera de
las rutas metabólicas lo encontramos en el transporte activo en membranas
al cual nos referimos anteriormente. Allı́, los flujos de iones son tales que se
producen en contra de gradientes de concentración y de gradientes de poten-

cial eléctrico (ver capı́tulo 4). Es decir, son procesos donde la velocidad de
producción entrópica es negativa. Sin embargo, estos flujos están acoplados a
reacciones metabólicas (combustión de ATP principalmente) que de un modo
neto generan una velocidad de producción entrópica positiva. Esta lucha entre
velocidades de producción positivas y negativas de entropı́as se da constan-
temente en todo ser vivo. El Segundo Principio implica que inexorablemente
la velocidad de producción neta debe ser positiva. Tal y como veremos, en
algunos casos (aquellos cercanos al equilibrio) la estrategia para combatir este
destino es el mal menor: la producción mı́nima de entropı́a.
2.4.3. Minimización de la Producción Entrópica: Teorema de

Prigogine
Hemos comentado que cuando una fuerza es constante al cabo de un tiem-
po se alcanza un estado estacionario. En el caso de flujos acoplados la situación
es similar pero existe además una simplificación que como veremos tiene im-
portantes implicaciones. Ası́, dadas n fuerzas independientes, si m < n de esas
fuerzas son constantes entonces el sistema evoluciona hacia un estado estacio-
nario tal que los correspondientes flujos serán también constantes. Además,
las n − m fuerzas restantes se hacen constantes y los n − m flujos se anulan.
Veamos las consequencias de este comportamiento.
Particularizando la ecuación (2.23) al caso de dos flujos acoplados encon-
tramos que,
·
S int = φ11 F12 + (φ12 + φ21 ) F1 F2 + φ22 F22 0.
Aplicando la relación de reciprocidad,

·
S int = φ11 F12 + 2φ12 F1 F2 + φ22 F22 0.
Para que esta condición sea cierta para valores positivos y negativos de Fi
(gradientes en un sentido u otro) se debe verificar que φ11 0, que φ22 0
(algo que ya habı́amos demostrado) y además que φ11 φ22 φ212 . En general
se verifica que φii 0 y φii φjj φ2ij .
Si F1 = F10 es constante, entonces se alcanza un régimen estacionario (de
no equilibrio) tal que J1 se hace constante (y diferente de cero) y además
F2 también se hace constante y el flujo J2 se anula. En lo que respecta a la
Sint F1 , F2 Sint F10 , F2
F10
F20 F1 F20 F2
F2
Figura 2.7: Representación gráfica del teorema de Prigogine. En un estado estacionario
de no equilibrio la velocidad de producción entrópica es mı́nima (ver texto). La cruz roja
indica el estado estacionario de no equilibrio mientras que la cruz azul indica el estado de
equilibrio.
producción entrópica,
⎛ · ⎞

⎝ ∂ S int ⎠ = 2 φ12 F10 + φ22 F2 = 2J2 ,

∂F2
F
⎛ · ⎞ 1
2
⎝ ∂ S int ⎠ = 2φ22 0.
∂F22
F1
Por tanto, si J2 = 0 (F2 = F20 = −F10 φ12 /φ22 ) la producción entrópica

será mı́nima. Es decir, la producción entrópica en el estado estacionario de
no equilibrio es mı́nima. En la figura 2.7 hemos representado este resultado
gráficamente.
Además, este resultado se puede generalizar para el caso de n fuerzas ac-
tuando sobre un sistema y constituye propiamente el teorema de Prigogine:
Dadas n fuerzas independientes, si m < n de esas fuerzas son constantes,

habrá m flujos estacionarios no nulos correspondientes a las fuerzas y la pro-
ducción de de entropı́a será mı́nima en el estado estacionario de no equilibrio
cuando los n − m flujos restantes sean nulos.
Aunque el teorema es exclusivamente válido para situaciones cercanas al equi-

librio, y en general los seres vivos se sitúan lejos de él, existen numerosos
ejemplos que demuestran la aplicabilidad del teorema de Prigogine en los sis-
temas biológicos. Por ejemplo, en procesos ligados a la sı́ntesis del ATP.
CAPÍTULO 3
Biopolı́meros y Cinética Enzimática
Las células están formadas por macromoléculas que proporcionan funciona-

lidad y estructura. En este capı́tulo presentaremos un subconjunto de macro-
moléculas de especial relevancia: los biopolı́meros. Por definición un polı́mero
está formado por la unión de unidades o bloques fundamentales: los monóme-
ros. En la célula existen una infinidad de polı́meros y proporcionar una descrip-
ción detallada de sus funciones y propiedades está fuera del alcance de este
libro. Ası́, el objetivo es presentar una imagen general que cubra diferentes
aspectos relacionados con estas macromoléculas. De este modo, indicaremos
primeramente su importancia biológica, y proporcionaremos cierto nivel de
detalle sobre sus procesos de sı́ntesis.
De especial importancia dentro de los biopolı́meros son las proteı́nas ya que
confieren funcionalidad a la célula. Genéricamente, los conceptos estructura y
función están intimamente relacionados en Biologı́a y las proteı́nas no son
una excepción. Si bien no podemos profundizar en los detalles de los procesos
de plegamiento de proteı́nas, veremos como un modelo muy simple es capaz
de proporcionarnos información útil sobre estos biopolı́meros. Igualmente, las
posibilidades estructurales de los biopolı́meros están condicionadas por su pro-
piedades elásticas y en este capı́tulo repasaremos brevemente la teorı́a de la
elasticidad aplicada a estos sistemas. La segunda mitad del capı́tulo está re-
lacionada con la cinética de una clase especial de biopolı́meros: las enzimas.
Estas macromoléculas son los catalizadores conocidos más potentes y su enten-
dimiento es crı́tico para el diseño de fármacos o para la sı́ntesis industrial. De
76 CAPÍTULO 3. BIOPOLÍMEROS Y CINÉTICA ENZIMÁTICA
Cromosoma
2nm DNA
1400nm
Nucleosoma
11nm 700nm
Cromatina 300nm
30nm
Figura 3.1: El ADN está compactado a varios niveles: un cromosoma ocupa en longitud
105 veces menos de lo ocuparı́a la secuencia de nucleótidos sin compactar.
este modo, revisaremos la teorı́a clásica de Michaelis-Menten y los fenómenos

competitivos y cooperativos.
3.1. Del ADN a las Proteı́nas: Breve Introducción

a la Biologı́a Molecular
La información genética que se transmite de generación en generación,
el genoma, está almacenada en un biopolı́mero: el ácido desoxiribonucleico
o ADN. Los bloques fundamentales de este polı́mero son cuatro nucleótidos
(bases): adenina (A), citosina1 (C), guanina (G) y timina (T). Las bases son
complementarias de forma que A se une a T mediante dos puentes de hidrógeno
y C se une a G mediante tres puentes de hidrógeno. De este modo, una secuen-
cia de nucleótidos tiene una secuencia complementaria. La complementariedad
aporta estructura y estabilidad al ADN al unirse las secuencias mediante los
mencionados puentes de hidrógeno (hibridación) formando una doble cadena
que espacialmente tiene estructura de doble hélice, esta doble hélice es la que
1
Las citosinas pueden estar metiladas. Si bien esta modificación puede ser biológicamente
relevante aquı́ no consideraremos esta distinción quı́mica entre nucleótidos.
3.1. DEL ADN A LAS PROTEÍNAS 77
se conoce propiamente como ADN.
Problema.
¿Cuál es la secuencia complementaria de ADN de la cadena de nucleótidos
ACTGGGTAC?
Solución.
Puesto que las bases están emparejadas A-T y C-G la sequencia complemen-
taria es TGACCCATG.
Cada cadena del ADN posee una direccionalidad, al principio de la cadena se

le denomina terminación-5´ mientras que al final se le denomina terminación-
3´. Los términos principio y final se refieren a la dirección de lectura de la
información contenida en la secuencia de nucleótidos. La redundancia en la
información de la doble cadena tiene una doble misión. Por un lado sirve
para corregir mutaciones en las secuencias y por otro sirve para transmitir
la información genética. Durante la replicación celular el ADN se separa en
las dos cadenas complementarias y cada una de ellas sirve como patrón para
generar su complementaria. De este modo se generan dos moléculas idénticas
de ADN.
El tamaño del genoma es enorme. En los seres humanos está formado por
billones de nucleótidos y está separado en 23 moléculas de ADN. La secuencia
de nucleótidos que forma el genoma completo ocuparı́a del orden de 1 metro
lo cual supone unas 105 veces la longitud de una célula. Ası́, el polı́mero debe
empaquetarse. A intervalos regulares el ADN aparece enrollado una vuelta y
media alrededor de unas proteı́nas de aspectos esférico llamadas histonas. Al
conjunto de una histona y el ADN enrollado alrededor de ella se le conoce
como nucleosoma. Ası́ mismo, los nucleosomas están compactados uno sobre
otro formando la cromatina que a su vez está compactada formando los cro-
mosomas (Fig. 3.1). Los cromosomas se encuentran dentro del núcleo celular
que es donde ocurre el proceso de expresión genética o transcripción mediante
el cual se sintetiza un nuevo biopolı́mero: el ácido ribonucleico o ARN.
3.1.1. Transcripción Genética

La información contenida en el genoma está organizada en genes: secuen-
cias de nucleótidos que codifican proteı́nas. Ası́, durante la transcripción, una
proteı́na llamada ADN polimerasa “abre” la doble hélice de ADN en la re-

gión a transcribir. Cada gen posee una región llamada promotor que especifica
cómo se debe transcribir. Los llamados factores de transcripción se unen a esa
región y, siguiendo sus indicaciones, la proteı́na ARN polimerasa se mueve a
lo largo de la secuencia de nucleótidos generando una copia de la secuencia
complementaria del gen, el ARN mensajero o mARN. No obstante, y a dife-
rencia de la cadena de ADN complementaria, cuando se sintetiza el mARN,
en vez de timina (T) se utiliza el uracilo (U), lo cual permite que el mARN
sea estructuralmente estable en forma de una cadena sin necesidad de unirse
a una complementaria como en el caso del ADN. El proceso de transcripción
propiamente dicho termina aquı́. Como vemos, la transcripción no es más que
una copia de información de un biopolı́mero, ADN, a otro, mRNA. El proceso
mediante el cual esa información se vuelve funcional al ser traducida a otro
biopolı́mero, la proteı́na, se conoce como traducción. En las células eucariotas
entre la transcripción y la traducción hay un paso intermedio de “purificación”
del mARN conocido como splicing. Los genes eucariotas contienen trozos de
secuencias que no son útiles para la sı́ntesis de proteı́nas. A estos trozos no úti-
les se les llama intrones mientras que a los trozos de secuencias que codifican
proteı́nas (útiles) se les conoce como exones. Mediante el splicing los intrones
son eliminados y sólo se deja en el mARN la parte codificante del gen2 . Final-
mente el mARN abandona el núcleo y es transportado al citosol donde, con
el fin de aumentar su estabilidad quı́mica, se le añade una “cabeza” quı́mi-
ca en la terminación-5´ y una secuencia de varios nucleótidos de adenina no
codificantes en la terminación-3ćonocida como poli(A). Una vez en el citosol
comienza la fase de traducción en proteı́nas.
3.1.2. Traducción Genética
Las proteı́nas son el principal constituyente de la masa celular. Mientras

que en los ácidos nucleicos los monómeros son nucleótidos, en las proteı́nas
los monómeros son aminoácidos. El número de aminoácidos que contiene una
proteı́na oscila entre 50 y 104 . Existen 20 tipos de aminoácidos para la sı́ntesis
de proteı́nas. Los aminoácidos comparten un grupo amino y un grupo carboxilo
unidos por un enlace covalente conocido como enlace peptı́dico. Por este motivo
2
Mediante el procedimiento conocido como splicing alternativo el mismo gen puede dar
lugar a diferentes proteı́nas utilizando la inclusión-exclusión de exones. De este modo el
mismo gen puede dar lugar a una media de ocho proteı́nas diferentes en el genoma humano.
3.1. DEL ADN A LAS PROTEÍNAS 79
Figura 3.2: El código genético. En esta tabla se muestra la correspondencia universal

entre codones y aminoácidos que rige la traducción del mARN en proteı́nas. Tomando por
ejemplo como primera base (columna izquierda) la adenina, después como segunda base
(fila superior) el uracilo y finalmente como tercera base (columna derecha) la guanima,
vemos que este triplete (codón), AU G, codifica el aminoacido metionina (Met) que es el
iniciador de traducción (ver texto).
a las proteı́nas también se les llama polipéptidos 3 . El proceso de traducción de

las proteı́nas funciona del siguiente modo. Una vez en el citosol el mARN es
capturado por una compleja maquinaria de traducción: los ribosomas.
Problema.
¿Cuál es la secuencia complementaria de ARN de la cadena de nucleótidos
ACTGGGTAC?
Solución.
Puesto que las bases (nucleótidos) están emparejados A-U y C-G, la secuencia
complementaria es UGACCCAUG.
Los ribosomas leen el mARN de tres en tres nucleótidos; a cada conjunto de

tres nucleótidos se le llama codón y el ribosoma traduce los codones al len-
guaje de aminoácidos. El número de posibles grupos de n elementos, que se
3
Si el polı́mero está formado por “pocos” aminoácidos se le llama oligopéptido o simple-
mente péptido.
pueden repetir, y que son tomados de m en m, viene dado por nm , ası́ pues
hay 43 = 64 posibles codones, sin embargo hemos afirmado que sólo hay 20
aminoácidos diferentes. Ası́ pues, o bien hay codones que no se corresponden
con ningún aminoácido o codones que se corresponden con varios aminoáci-
dos. La solución pasa por ambas posibilidades: por un lado hay codones que
corresponden al mismo aminoácido y por otro hay codones que no se traducen
en aminoácidos sino que se utilizan como señalizadores del final del proceso
de traducción. En la figura 3.2 se muestran las correspondencias entre codo-
nes y aminoácidos: el código genético. Como vemos diferentes codones pueden
codificar el mismo aminoácido y hay tres codones que sirven de señalización
de parada en la traducción. Además existe un codón, AUG, que tiene una
doble función, por un lado sirve para indicar el comienzo de la traducción y
al mismo tiempo codifica un aminoácido, la metionina. El código genético es
“universal”: todos los organismos, desde las bacterias hasta los seres humanos,
utilizan esta correspondencia entre codones y aminoácidos en la traducción del
genoma. El proceso de traducción está mediado por otro biopolı́mero, el ARN
de transferencia o tARN. El tARN consiste básicamente en un aminoácido y
una secuencia de las bases (A, C, G y U) donde tres de ellas, un codón, cons-
tituyen un centro activo. Ası́, el ribosoma que se ha unido al mARN empieza
a traducir cuando encuentra el codón de iniciación AUG. Para ello utiliza una
molécula de tARN que presenta en el centro activo el codón complementario
al de iniciación o anticodón, UAC, el cual lleva unido el aminoácido metionina,
capturando el aminoácido y liberando el tARN sin metionina. Posteriormente,
el ribosoma “avanza” hasta el próximo codón y utiliza el tARN que presen-
te el anticodón correspondiente para capturar su aminoácido, el cual une a
la metionina. De este modo el ribosoma va construyendo la cadena peptı́dica
hasta que se encuentra con alguno de los codones de fin de traducción. Con
esa señal se libera la proteı́na y el mARN. A este flujo de información entre
biopolı́meros, del ADN al ADN (replicación), del ARN al mARN (transcrip-
ción) y del mARN a las proteı́nas (traducción) se le conoce como el dogma
central de la Biologı́a molécular .
Una vez que el polipéptido se libera puede sufrir procesos de modifica-
ción al ser quı́micamente alterado. Además, las proteı́nas sufren un proceso
de plegamiento en función del medio y de las interacciones que ocurren entre
monómeros (regidas en parte por las modificaciones quı́micas mencionadas).
En algunas ocasiones este proceso puede ser dirigido por unas proteı́nas llama-
das chaperonas. La estructura espacial del biopolı́mero condiciona su funcio-
nalidad al exponer los llamados centros (sitios) activos: lugares de la proteı́na
que sirven para interaccionar con el medio celular y desarrollar ası́ su función.
3.2. SÍNTESIS DE BIOPOLÍMEROS 81
En función del plegamiento que sufren, se pueden distinguir dos grandes clases
de proteı́nas: las filamentosas y las globulares.
Problema.
Si un ribosoma encontrase la siguiente secuencia de bases en un ARN,
GCAUGACGCGUGGGUGAGU,
¿qué cadena peptı́dica le corresponderı́a de acuerdo con la figura 3.2?
Solución.
El ribosoma empezarı́a a traducir cuando encuentre el codón de inicio, AUG,
y hasta que se encuentre con alguno de los tres codones de final de traducción,
UAA, UAG o UGA. Ası́ pues, del codón de inicio y hasta el codón de paro,
podemos separar la secuencia en codones como,
..AUG-ACG-CGU-GGG-UGA,
que se corresponde con la cadena peptı́dica,
Met-Thr-Arg-Gly.
3.2. Sı́ntesis de Biopolı́meros

Restringiéndonos a los biopolı́meros con enlace covalente (p.e. el ADN), su
sı́ntesis (polimerización) se produce por una reacción de condensación en la
cual los componentes de una molécula de agua se toman de los monómeros que
se únen. Por el contrario, la adición de agua, hidrólisis, genera la separación de
monómeros (Figura 3.3). Las reacciones de condensación son energéticamen-
te desfavorables, ΔG > 0, mientras que las de hidrólisis son energéticamente
favorables, ΔG < 0. La forma de obtener la energı́a necesaria para la poli-
merización proviene, genéricamente, de la hidrólisis del ATP que produce su
desfosforilación y libera la energı́a del enlace quı́mico.
Dado un polı́mero formado por n monómeros, Pn , la adición de un monóme-
ro, P1 , se puede escribir de un modo simplificado en forma de reacción quı́mica
como,
kasociación
Pn + P1 Pn+1 ,
kdisociación
donde kasociación es la tasa de reacción y donde hemos incluido en la descripción

la reacción inversa, substracción de un monómero a un polı́mero Pn+1 , con una
tasa de reacción kdisociación . El número de monómeros que se unen al polı́mero
por unidad de tiempo será proporcional a la concentración de monómeros
libres ρP1 . Por otro lado los monómeros se disocian del polı́mero a un ritmo
constante kdisociación . En el equilibrio,
ρP1 kasociación = kdisociación . (3.1)
A la concentración de monómeros ρP1 tal que se verifica la ecuación (3.1) se le

llama concentración crı́tica y establece la fase de saturación de crecimiento del
biopolı́mero. Dicha concentración tiene una relación directa con las constantes
de equilibrio de la reacción de sı́ntesis ya que,
Kequilibrio (T ) = kasociación /kdisociación = (ρP1 )−1 . (3.2)
Problema.
A una temperatura de 37 grados centı́grados se introduce un biopolı́mero en
una disolución compuesta por sus monómeros. En ese momento se observa
una polimerización que hace crecer el polı́mero hasta que la tasa de asociación
es de 10−2 M −1 · s−1 y la de disociación es de 4 · 10−4 s−1 . ¿Cuál es el valor
de la constante de equilibrio a esa temperatura?, ¿cuál es la concentración
crı́tica de monómeros a esa temperatura?
Solución.
Utilizando la ecuación (3.2),
kasociación 10−2 M −1 · s−1

Kequilibrio (T ) = = = 25M −1 .
kdisociación 4 · 10−4 s−1
De donde la concentración crı́tica es,
1 1
ρc = = = 4 · 10−2 M .
Kequilibrio (T ) 25M −1
Un polı́mero puede crecer en principio por ambos extremos. Ası́, se habla

de polimerización de cabeza o de cola. En la primera, utilizada en la sı́ntesis
de proteı́nas, el enlace reactivo utilizado en la condensación se sitúa al final del
polı́mero que crece y debe ser regenerado cada vez que se añade un monómero.
3.3. FILAMENTOS PROTEÍNICOS 83
H 2O
A H + OH B A B
Figura 3.3: Reacción de condensación. Mediante la unión de dos monómeros se libera
una molécula de agua y se produce la unión. Esta reacción es termodinámicamente desfa-
vorable y precisa del aporte energético del ATP para que ocurra. La reacción inversa que
produce la despolimeración se conoce como hidrólisis.
En la polimerización de cola, utilizada en la sı́ntesis del ADN y el ARN, el

enlace reactivo que porta el monómero se utiliza para producir la unión al
polı́mero que crece directamente. De este modo, y dado que la reacción quı́mica
completa es diferente en ambos extremos, habrá dos concentraciones crı́ticas
de monómeros que en general son diferentes. Cuando se alcanza el equilibrio
hay un estado estacionario en lo que se refiere a la longitud del polı́mero, pero
es dinámico en el sentido de que, si marcamos un monómero, observaremos
que éste se “desplaza” a lo largo del polı́mero hasta que es disociado. A este
fenómeno se le conoce como treadmilling.
3.3. Filamentos Proteı́nicos

Las células deben ser capaces de organizar su estructura y componentes
internos para adaptarse a su crecimiento, división, etcétera. Además, deben
ser capaces de cambiar su forma y de moverse en el medio extracelular. Todas
estas tareas suponen un conjunto de funciones mecánicas que dependen de un
intrincado sistema de filamentos conocido como citoesqueleto. El citoesqueleto
es, por ejemplo, el encargado de separar los cromosomas durante la mitosis
para posteriormente dividir la célula en dos y también de regular el transporte
intracelular de substancias necesarias para el funcionamiento celular (Figura
3.4).
Podemos distinguir tres principales tipos de filamentos en el citoesqueleto.
Los filamentos intermedios tienen un diámetro de unos 10 nm y proporcionan
a la célula la resistencia mecánica necesaria para soportar las tensiones que se
generan al deformarse. Por otro lado, los microtúbulos mantienen la posición
de diferentes organelos dentro de la célula. Además, se encargan del transpor-
te intracelular. Estos filamentos poseen un diámetro de unos 25 nanómetros.
Finalmente, los filamentos de actina, o microfilamentos, son los que se encar-
gan de dar forma a la célula y además son necesarios para su movimiento. Su
Figura 3.4: El citoesqueleto da estructura y funcionalidad a las células. En la imagen

de la izquierda podemos observar el intrincado sistema de filamentos que conforman el
citoesqueleto. En la imagen de la derecha se muestra un detalle del mismo.
diámetro oscila entre los 5 y los 9 nanómetros. Como vemos, cada uno de ellos
posee diferentes propiedades y funciones. Sin embargo todos ellos comparten
ciertos principios, entre ellos el nivel de organización. Los filamentos que for-
man el citoesqueleto son agrupaciones de biopolı́meros cuyos monómeros son
otros biopolı́meros: proteı́nas. Es decir, son biopolı́meros de biopolı́meros de
biopolı́meros, un perfecto ejemplo de cómo la complejidad biológica surge de
la cooperación de unidades simples.
Este nivel de complejidad se alcanza mediante un compromiso entre funcio-
nalidad y estabilidad. A diferencia con el ADN, el ARN y las proteı́nas, cuyos
enlaces entre monómeros son enlaces fuertes, en el caso de los filamentos pro-
teı́nicos los monómeros están unidos por interacciones covalentes débiles. De
este modo, se pueden ensamblar y desensamblar rápidamente lo que hace que
los filamentos sean dinámicos y adaptables a sus funciones. El precio que hay
que pagar por esta facilidad a la hora de ensamblarse es que una cadena lineal
larga es térmicamente inestable: no posee la fuerza suficiente como para sopor-
tar sin romperse la energı́a térmica del entorno. La solución de compromiso
es la autoorganización. Ası́, los filamentos proteı́nicos que conforman el cito-
esqueleto se generan uniendo cadenas lineales de biopolı́meros de proteı́nas:
protofilamentos. Tı́picamente podemos distinguir tres tipos de organización
en los protofilamentos. En el caso de los microfilamentos dos biopolı́meros de
actina se enrollan uno alrededor de otro formando hélices que, en un nivel de
organización superior, pueden crear redes bidimensionales o geles tridimen-
sionales. Por otro lado, en los microtúbulos los biopolı́meros de tubulina se
unen formando cilindros huecos. Finalmente, en los filamentos intermedios,
que están constituidos por biopolı́meros de una familia hetereogénea de pro-
3.4. POLÍMEROS GLOBULARES 85
'L
1
r17 x
17
Figura 3.5: Un caminante aleatorio (punto rojo) en una red bidimensional. En cada salto
el caminante salta de un punto de la red a otro contiguo recorriendo una distancia ΔL.
El vector r17 indica la distancia recorrida al cabo de 17 saltos.
teı́nas, los protofilamentos se unen formando una “cuerda” de gran resistencia.
3.4. Polı́meros Globulares: El Caminante Aleatorio

Analizando un problema “simple” podemos deducir alguna propiedad in-
teresante de los polı́meros globulares en general y de las las proteı́nas globula-
res en particular. Supongamos entonces una red tridimensional donde tenemos
una partı́cula que va saltando aleatoriamente de un lugar de la red a uno conti-
guo: un caminante aleatorio. Para simplificar supondremos que inicialmente el
caminante se encuentra en el origen de coordenadas con posición − →r 0 = (0, 0, 0)
y que el espacio es discreto de forma que la distancia que nuestro caminante
salta cada vez sea ΔL (Figura 3.5). Bajo estas premisas, al cabo de N saltos
la posición del caminante será,

N
−
→
r N = ΔL · (kix −
→
e x + kiy −
→
e y + kiz −
→
e z) ,
i=1
donde,
−
→
e x = (1, 0, 0) ,
→
−
e y = (0, 1, 0) ,
→
−
e = (0, 0, 1) ,
z
y kix , kiy y kiz son números aleatorios que pueden valer +1 o −1 con probabili-
dad 1/2. Evidentemente este resultado no nos dice mucho puesto que al ser un
proceso aleatorio −→
r N puede ser “cualquier” posición, sin embargo podemos
2
calcular promedios estadı́sticos. Una cantidad interesante de estimar es rN ,
donde · indica la operación promedio en experimentos, que proporciona in-
formación sobre lo que se dispersa el caminante en su errático paseo.
Puesto que −
→rN ·− →
r N = rN2 ,
2

N
2
rN = ΔL · (kix →
−
e x + kiy −
→
e y + kiz −
→
e z) =
i=1
N N

= ΔL ·
2
(kix −
→
ex + kiy −
→
ey + kiz −
→
e z) · x−
→ y−
→ z−
→
kj e x + kj e y + kj e z =
i=1 j=1
N N
y y

= ΔL ·
2 x x z z
ki kj + ki kj + ki kj .
i=1 j=1
Podemos separar la última doble suma en las parejas con j = i y con j = i;

de este modo,
N
2 y 2

x 2 z 2
rN = ΔL · 2
(ki ) + (ki ) + (ki ) +
i=1
N

+ ΔL2 · kix kjx + kiy kjy + kiz kjz .
i=1 j=i
Independientemente del signo de ki , (ki )2 = 1. Por otro lado las parejas ki kj

toman un valor +1 la mitad de los casos (si las k s tienen el mismo signo) y −1
en la otra mitad (si las k s tienen signos opuestos) de forma que en promedio
ki kj = 0. De este modo,
2
rN = ΔL2 · 3N .
O lo que es lo mismo, en promedio, la distancia recorrida al cabo de N saltos

es, √
2 = ΔL 3N .
rN (3.3)
En el contexto que nos ocupa en este capı́tulo, lo relevante de este cálculo es
que lo podemos aplicar para calcular el tamaño caracterı́stico de un biopolı́me-
ro. Para ello imaginemos que el polı́mero está formado por N monómeros y
que la distancia del enlace quı́mico entre monómeros es ΔL. En ese caso, si
asumimos que cada enlace está orientado aleatoriante en el espacio, el polı́me-

ro presentará el aspecto de un ovillo y su tamaño caracterı́stico, la distancia
promedio de extremo a extremo, vendrá dado por la ecuación (3.3): el tamaño
caracterı́stico de un biopolı́mero globular crece con la raı́z cuadrada del número
de monómeros. Esta aseveración pasa por una serie de suposiciones. La pri-
mera, que los monómeros “escogen” aleatoriamente la dirección hacia la cual
apunta su enlace quı́mico. Esta suposición no es necesariamente cierta ya que
que en situaciones de densidad elevadas o si las interacciones entre monómeros
o con el medio circundante son relevantes existirá un sesgo en la orientación
del enlace. Además, hemos obviado en el cálculo el hecho de que dos monóme-
ros no pueden ocupar el mismo lugar a la vez (algo que si puede ocurrir con
nuestro caminante aleatorio al pasar por el mismo lugar en tiempos diferentes)
y eso introduce correcciones al cálculo.
Problema.
Un determinado biopolı́mero está formado por 102 monómeros. Experimen-
talmente se comprueba que dispone de una estructura globular que ocupa
un volumen de 200nm3 . ¿En qué rango de los siguientes podemos situar la
distancia entre monómeros?
a) (0,01 − 0,1) nm
b) (0,1 − 1) nm
c) (1 − 10) nm
Solución.
Utilizando el dato del volumen podemos calcular el radio del biopolı́mero,
4 3
V = πR ,
3
de donde,
R = 3,63nm.
Utilizando la ecuación (3.3) podemos estimar la distancia entre monómeros
como,
R
ΔL = √ = 0,21nm,
3N
de donde la respuesta correcta serı́a b).
El modelo del caminante aleatorio es también útil para describir el compor-

tamiento de pequeñas partı́culas en suspensión en un fluido; el llamado mo-
vimiento browniano4 . En el seno del fluido, las moléculas están en perpetuo
movimiento (agitación térmica) y una partı́cula en suspensión recibe “gol-
pes”continuamente. Como resultado ésta se mueve aleatoriamente sin direc-
ción aparente. En promedio recibirá golpes de todas direcciones por igual y por
tanto su desplazamiento medio neto será nulo: rN = 0. Sin embargo, cuanto
más tiempo transcurre (cuantos 2más
saltos da), puede explorar más espacio y
acceder a sitios más remotos ( rN = ΔL2 3N ). Si entre salto y salto transcu-
rre un tiempo Δt, al cabo de N saltos el tiempo transcurrido sera t = N · Δt,
de donde el desplazamiento cuadratico medio en función del tiempo será,
2 ΔL2
rt = · 3t.
Δt
En el lı́mite continuo tal que ΔL → 0 y Δt → 0, pero de forma que ΔL2 /Δt →

constante, hablamos de un proceso difusivo donde la constante es proporcional
al coeficiente de difusión D. La difusión desempeña un papel relevante en
numerosos procesos biológicos tal y como veremos en los sucesivos capı́tulos.
Teorema de Fluctuación-Disipación
De acuerdo con la discusión anterior, una partı́cula inmersa en un flui-
do experimenta una agitación perpetua de forma que su dispersión aumenta
linealmente en el tiempo, rt2 = αt, ¿podemos calcular de alguna manera es-
te coeficiente de proporcionalidad? Evidentemente,
realizando el experimento
cuidadosamente podemos medir rt2 y representarlo el función del tiempo: la
pendiente de esta recta nos dará α. Sin embargo, si cambiamos la temperatura
del fluido o la partı́cula deberemos repetir el experimento ya que el coeficiente
α depende de la agitación molecular (temperatura) y de otras caracterı́sticas
del fluido y de la partı́cula. ¿De qué manera podemos relacionar esta cantidad
con las caracterı́sticas del experimento? De momento supondremos que el mo-
vimiento de la partı́cula se realiza exclusivamente en una dimensión espacial.
La partı́cula en el fluido esta sometida a una fuerza de fricción debida al fluido
que es proporcional a su velocidad5 , −μv, y a una fuerza aleatoria debida a la
4
El movimiento browniano fue bautizado ası́ en honor de R. Brown, el botánico que al
observar el polen descubrió el azaroso movimiento de las partı́culas coloidales en suspensión
en un fluido.
5
Nótese que el coeficiente de fricción se puede medir. Por ejemplo dejando caer una
partı́cula del mismo material pero con más masa en un campo gravitatorio. Es estas con-
agitación térmica, F , de forma que,
ma = −μv + F .
O bien,
d2 x dx
m = −μ + F. (3.4)
dt2 dt
Multiplicando la ecuación (3.4) por x,
d2 x dx
mx 2
= −μx + F x.
dt dt
Notamos ahora que,
2
d2 x d dx dx
x = x − ,
dt2 dt dt dt
dx2 dx
= 2x ,
dt dt
de forma que,
2
d dx dx μ dx2
m x − =− + F x.
dt dt dt 2 dt
Si promediamos esta ecuación, encontramos que F x = 0 puesto que la fuer-

za aleatoria no está correlacionada con la posición de la partı́cula y dada una
posición x existe la misma probabilidad de que la fuerza la empuje a la dere-
cha que a la izquierda con la misma intensidad. Igualmente d (xdx/dt) /dt =
d xdx/dt /dt = 0 ya que posición y velocidad de la partı́cula están descorre-
lacionadas. De este modo,
2
dx μ dx2
m = .
dt 2 dt
diciones las fuerzas aleatorias son despreciables frente a la fuerza gravitatoria, la partı́cula
alcanza una velocidad de caida estacionaria y μ = mg/v.
Ahora bien6 ,
2
dx
m = 2 Ec = kB T .
dt
De este modo,

dx2 d 2 2kB T
= x = ,
dt dt μ
de donde,
2 2kB T
x = t.
μ
Al generalizar este resultado a tres dimensiones obtenemos finalmente,
2 6kB T
rt = t.
μ
La importancia de este resultado es muchı́simo mayor de la aparentemente tie-

ne. Tal y como hemos mencionado podemos medir el coeficiente α y también
μ y la temperatura T , de forma que podemos estimar el valor de la constan-
te de Boltzmann kB y ahı́ reside la importancia de este cálculo puesto que
según habı́amos visto en el capı́tulo 1, kB = R/NA y R se puede medir en
un “simple” experimento termodinámico. Ası́ pues mediante un experimento
con un caminante aleatorio podemos estimar el número de Avogadro y por
tanto medir el número de moléculas presentes en una determinada cantidad
de masa y estimar su tamaño. El cálculo realizado es un ejemplo del teorema
de fluctuación-disipación sobre el cual hablamos brevemente en el capı́tulo 1
y que de un modo más general establece una relación entre la respuesta de
un sistema debido a una perturbación externa y las fluctuaciones internas del
sistema en ausencia de la perturbación.
6
Recordamos que de acuerdo con la Teorı́a Cinética (capı́tulo 1),
3
Ec = kB T .
2
Al considerar aquı́ sólo una dimensión espacial,
1
Ec = kB T .
2
3.5. ELASTICIDAD Y BIOPOLÍMEROS 91
Alargamiento (compresión)
'L
Torsión
'I
Doblamiento
'z
Figura 3.6: Deformaciones simples.
3.5. Elasticidad y Biopolı́meros

En esta sección tomaremos un punto de vista diferente para estudiar algu-
nas propiedades de los biopolı́meros. Supondremos que tratamos con polı́me-
ros con un número elevado de monómeros de forma que a escalas mucho más
grandes que la distancia entre monómeros podemos suponer que nuestro bio-
polı́mero es un continuo, una cuerda, que podemos caracterizar por paráme-
tros habituales utilizados en teorı́a de la elasticidad. Esta imagen es cierta, por
ejemplo, para el ADN o filamentos proteı́nicos que a lo largo de esta sección
supondremos cilindros de longitud L tal que L
a, siendo a el radio.
La elasticidad trata de estudiar el comportamiento de sustancias que tienen
la propiedad de recuperar su forma y tamaño cuando las fuerzas aplicadas que
producen deformaciones se eliminan. Genéricamente, las deformaciones que
podemos aplicar son tres: alargamiento (compresión), torsión y doblamiento
(Figura 3.6).
El alargamiento es la más simple de las deformaciones. Al aplicar una
fuerza de magnitud F a uno de los extremos, estirando, observaremos que
la longitud se incrementa en una cantidad ΔL (la compresión es equivalen-
te al alargamiento pero de signo opuesto). Para estiramientos suficientemente
pequeños la fuerza es proporcional a la extensión, la llamada ley de Hooke,
F ∝ ΔL. Se puede argumentar muy fácilmente que la extensión depende de la
longitud L ya que si tuviésemos dos cilindros unidos, al aplicar la fuerza cada
uno de ellos se alargarı́a una cantidad ΔL. Por ese motivo, es preferible traba-
jar con la razón adimensional ΔL/L, conocida como deformación especı́fica.
Del mismo modo podemos argumentar que debe existir una dependencia con
el área del cilindro, o mejor dicho con la sección eficaz A = πa2 : para producir
el mismo alargamiento en un cilindro con más sección eficaz necesitaré más

fuerza. De este modo, llegamos a,
ΔL
F = Y · πa2 · , (3.5)
L
donde Y es una propiedad que depende del material, del polı́mero, conocida
como módulo de Young, y que indica lo fácil o difı́cil que es deformar un
material al aplicarle una fuerza. A la fuerza por unidad de area, F/A se le
llama esfuerzo.
Cuando un material se estira, se observa que se contrae al mismo tiempo a
lo largo de las direcciones perpendiculares al estiramiento. La proporción que
se contrae el radio es proporcional a ΔL/L,
Δa ΔL
= −σ . (3.6)
a L
El signo menos indica los signos opuestos de ambos efectos: cuando exis-
te un estiramiento del material aparece una compresión. A la constante de
proporcionalidad, σ, se le llama razón de Poisson.
Al igual que cuando aplicamos una fuerza ésta provoca un estiramiento,
cuando aplicamos un torque este genera un desplazamiento angular. Causa y
efecto están relacionados por la siguiente formula,
πa4 Δφ
τ =χ· · ,
2 L
donde Δφ es el angulo de torsión y,
Y
χ= ,
2 (1 + σ)
es el módulo de torsión o coeficiente de rigidez. Es también habitual llamar a

la cantidad Δφ/L densidad de torsión.
3.5. ELASTICIDAD Y BIOPOLÍMEROS 93
Problema.
Mediante la utilización de unas pinzas ópticasa , una cadena polimérica es
sometida a un esfuerzo de 10pN/nm2 (1pN = 10−12 N ) y la deformación
especı́fica obtenida es de 10−2 , ¿cuánto vale el módulo de Young del polı́mero?
Si la razón de Poisson es σ = 10−3 y el radio de polı́mero es de 1nm, ¿cuál
ha sido la variación de su radio como consecuencia de la fuerza aplicada?
Solución.
Despejando Y de la ecuación (3.5),
F ·L F L
Y = = · = 103 pN/nm2 .
A · ΔL A ΔL
Por otro lado, utilizando (3.6), la variación que se genera en el radio es,
ΔL
Δa = −σ · a · = −10−5 nm.
L
a
Las pinzas ópticas son dispositivos que por medio de luz láser atrapan partı́culas
dieléctricas para su manipulación.
Si aplicamos al extremo de un cilindro una fuerza de magnitud F en una

dirección perpendicular mientras el otro extremo queda fijo, se produce un
doblamiento de magnitud Δz. La relación entre ambas magnitudes viene dada
por,
3πa4 Δz
F =Y · · .
4L2 L
Puesto que L/a
1 es fácil ver que la deformación que sale más “barata”
en términos de la fuerza que tenemos que aplicar para generar el mismo des-
plazamiento es precisamente el doblamiento. Tomemos por ejemplo el cociente
entre las fuerzas a aplicar para generar un alargamiento y un doblamiento de
la misma magnitud en el mismo material,
2
Falargamiento L
∼
1,
Fdoblamiento a
El mismo resultado obtenemos al comparar la fuerza necesaria para generar

una torsión y un doblamiento en los biopolı́meros. Por este mismo motivo, el
doblamiento es la deformación que sale más barata energéticamente hablando.
Problema.
Dados dos microfilamentos de la misma proteı́na tal que el radio de uno es el
doble que el otro, ¿cómo debe ser su relación de longitudes para que aplicando
el mismo torque a uno de ellos se produzca el mismo desplazamiento angular?
Solución.
Para el primero de los filamentos,
πa4 Δφ
τ1 = χ · · ,
2 L
mientras que para el segundo,
π (2a)4 Δφ
τ2 = χ · · .
2 L
Igualando ambas expresiones, τ1 = τ2 ,
a4 (2a)4
= ,
L L
de donde L = 16L, es decir, el microfilamento debe ser 16 veces más largo.
Los biopolı́meros están recibiendo un aporte energético constante del me-

dio circundante. La energı́a térmica proviene de las moléculas que rodean el
polı́mero, agua principalmente, que se encuentran en agitación y que constan-
temente están transfieriendo energı́a al polı́mero al chocar con él. A tempera-
tura ambiente la energı́a térmica es 4 · 10−21 J ¿es suficiente esta energı́a como
para producir una deformación en el biopolı́mero? Para dar respuesta a esta
pregunta definimos la longitud de persistencia de un biopolı́mero de radio a y
módulo de Young Y como,
Y · a4
lp = .
4 · 10−21 J
El significado de lp es el siguiente. Imaginemos un biopolı́mero como una va-
rilla flexible sometida a golpecitos que la agitan de una manera aleatoria. Si
nos fijamos en cualquier punto de la varilla en un instante, éste estará apun-
tando a una determinada dirección y los puntos “cercanos” estarán también
apuntando, más o menos, hacia la misma dirección. La longitud de persisten-
cia cuantifica el adjetivo “cercano” de la frase anterior. Por tanto, a mayor
3.6. LA TEORÍA DE MICHAELIS-MENTEN 95
longitud de persistencia más difı́cil es doblar el polı́mero mediante la energı́a

térmica. Por debajo de lp podemos considerar el biopolı́mero como rı́gido. Di-
cho de otra manera, el cociente lp /L indica lo rı́gido de un biopolı́mero respecto
de las fluctuaciones térmicas. En el caso del ADN la longitud de persistencia
es lp 50nm ( L) lo cual indica que el ADN es fácil de doblar utilizando la
energı́a térmica y explica la facilidad para empaquetarlo de la que hablamos
al principio del capı́tulo. Otro ejemplo que liga claramente lp y función es la
actina que posee una longitud de persistencia de lp 10μm, es decir, apro-
ximadamente un diámetro celular, lo cual explica que mantenga la estructura
celular.
Problema.
La relación entre el número de pares de bases, N , y la longitud del ADN,
L, se puede estimar mediante la fórmula, N = L/0,34nm. Por otro lado,
cada paso de espiral en la doble hélice se produce cada 10,5 pares de bases.
Estimar con estos datos la densidad de torsión acumulada en cada paso de
hélice del ADN.
Solución.
En un paso de hélice el desplazamiento angular es 2π (una vuelta) y eso
sucede para 10,5 pares de bases. Por otro lado, la longitud que ocupan esos
10,5 pares es,
L = 10,5 · 0,34nm = 3,57nm,
de donde la densidad de torsión acumulada en cada paso de hélice del ADN
es,
Δφ 2π
= = 1,76nm−1 .
L 3,57nm
En el capı́tulo 5 volveremos a hablar de la elasticidad, pero esta vez en un con-

texto completamente diferente en lo que a la escala se refiere. Ası́, veremos la
importancia de los fenómenos elásticos en la Biomecánica del cuerpo humano.
3.6. Cinética Enzimática: la Teorı́a de Michaelis-

Menten
Prácticamente la totalidad de las reacciones quı́micas que suceden en la
célula involucran la actuación de un biopolı́mero, en particular de proteı́nas
conocidas como enzimas y que actúan cómo catalizadores. La catálisis biológi-

ca presenta dos singularidades respecto de otros procesos catalı́ticos de la
Quı́mica. En primer lugar, en condiciones biológicas estándar, son excepcional-
mente eficientes. En segundo lugar, actúan selectivamente mediante su unión
con especies moleculares conocidas como ligandos (sustrato) para generar pro-
ductos. Ası́, un único biopolı́mero enzimático es capaz de transformar entre
103 y 106 moléculas de ligando por minuto.
La teorı́a de Michaelis-Menten describe apropiadamente la mayorı́a de las
reacciones controladas enzimáticamente. La reacción enzimática más sencilla
que podemos imaginar es aquella donde únicamente interviene un tipo de
enzima, E, y un tipo de sustrato, S, reaccionando reversiblemente para dar
un compuesto, C,
k+1
E + S C, (3.7)
k−1
Posteriormente, de forma irreversible7 , el compuesto libera la enzima utilizada

como catalizador y el producto, P ,
k+2
C → E + P. (3.8)
Habitualmente las cantidades de reactantes y productos se expresan en

función de su concentración en la disolución más que en cantidades absolutas.
Cuando las concentraciones se expresan en moles por kilogramos de disolvente
hablamos de molalidad mientras que cuando nos referimos a moles por litro de
disolución hablamos de molaridad. La ventaja de la primera medida frente a
la segunda es la siguiente. Tal y como hemos visto en los capı́tulos anteriores,
el volumen de una disolución depende de la presión y la temperatura y por
tanto la molaridad es función de estas variables termodinámicas mientras que
la molalidad no.
Si denotamos con las letras e, s, c y p las concentraciones de las especies
indicadas, la ley de acción de masas aplicada a (3.7) y (3.8) nos indica que la
7
La Termodinámica establece que la reacción E + P → C debe existir. Sin embargo, en
la práctica la constante de reacción es tan pequeña que podemos despreciarla.
variación con el tiempo de estas cantidades viene dada por,

ds
= −k+1 e · s + k−1 c, (3.9)
dt
de
= −k+1 e · s + (k−1 + k+2 ) c, (3.10)
dt
dc
= k+1 e · s − (k−1 + k+2 ) c, (3.11)
dt
dp
= k+2 c. (3.12)
dt
Además, asumimos que inicialmente sólo disponemos de enzima y sustrato,
s (t = 0) = s0 ,
e (t = 0) = e0 ,
c (t = 0) = 0,
p (t = 0) = 0.
El conjunto de ecuaciones (3.9-3.12) puede ser simplificado ya que,
de dc d (e + c)
+ = = 0,
dt dt dt
lo cual implica que la cantidad e (t)+c (t) no varı́a en el tiempo. Este resultado
no debe extrañarnos puesto que la cantidad de enzima se encuentra o bien
en forma libre, e (t), o en el compuesto, c (t), y ası́, salvo que haya procesos
de degradación o aportemos más enzima mientras se forma el producto, la
cantidad de enzima disponible es una constante. En particular esta cantidad
será igual a la que disponemos en el instante inicial e (t) + c (t) = e0 y de este
modo podemos eliminar bien la variable e o la variable c de las ecuaciones
(3.9-3.12). Eliminando la variable e (t) = e0 − c (t), el sistema queda reducido
a,
ds
= −k+1 (e0 − c) · s + k−1 c, (3.13)
dt
dc
= k+1 (e0 − c) · s − (k−1 + k+2 ) c, (3.14)
dt
dp
= k+2 c. (3.15)
dt
Problema.
Se disuelven 12g del azúcar C12 H22 O11 en 200ml de H2 O (densidad 1g/cm3 )
de forma que la disolución posee una densidad de 1,022g/cm3 , ¿cuál es la
molalidad y la molaridad de la disolución?
Solución.
Primeramente necesitamos calcular el número de moles de soluto (azúcar).
Consultando la tabla periódica encontramos que 1 mol de C12 H22 O11 pesa
342g. De este modo,
1mol
número de moles de C12 H22 O11 = 12g × = 0,0351moles.
342g
La masa de agua es simplemente (1cm3 = 1ml),
masa=densidad × volumen=1g/cm3 × 200cm3 = 200g = 0,2kg,
de forma que la molalidad será,

0,0351moles
molalidad = 0,18 molal (m).
0,2kg
Por otro lado el volumen de disolución es,
masa 200g + 12g
volumen= = = 207,4cm3 = 0,2074l,
densidad 1,022g/cm3
y la molaridad es,
0,0351moles
molaridad = 0,17 molar (M ).
0,2074l
Examinando (3.7) y (3.8) el resultado que esperamos es que si dejamos trans-

currir suficiente tiempo todo el sustrato quede transformado en producto y la
enzima quede libre para catalizar nuevas reacciones. Efectivamente, el estado
estacionario de las ecuaciones (3.13-3.15) nos indica que,
s (t → ∞) = 0,
e (t → ∞) = e0 ,
c (t → ∞) = 0,
p (t → ∞) = s0 .
v0
V
V /2
Km s0
Figura 3.7: Comportamiento de la velocidad de reacción en función de la concentración

de sustrato de acuerdo con la ecuación de Michaelis-Menten (3.20). V es la velocidad de
reacción máxima.
No obstante, la pregunta relevante en Bioquı́mica no es tanto cuál es el

estado estacionario sino la dinámica que nos lleva a él: la velocidad de reacción.
Esta información nos indica lo rápida o lenta que transcurre una determinada
reacción enzimática en función de las concentraciones de enzima y de sustrato
en nuestro sistema. Para dar respuesta a esta pregunta debemos resolver el
conjunto de ecuaciones diferenciales (3.13-3.15) en función del tiempo. De
hecho basta con resolver las ecuaciones acopladas (3.13) y (3.14) puesto que
conocida c (t) la cantidad de producto se obtiene por integración mediante
(3.15),
t

p (t) = k+2 c t dt .

0
3.6.1. La Hipótesis del Estado Cuasiestacionario
Para resolver las ecuaciones (3.13) y (3.14) utilizaremos la hipótesis cua-

siestacionaria; para ello adimensionalizaremos por un momento las ecuaciones
utilizando las siguientes definiciones,
t̃ = k+1 · e0 · t, s̃ = s
s0 , c̃ = c
e0 ,
es decir, referimos la concentración de sustrato a su concentración inicial y

la de compuesto a la de enzima disponible, además el tiempo queda referido
al tiempo caracterı́stico asociado a la velocidad de consumo del sustrato. En
estas unidades las ecuaciones (3.13) y (3.14) son,

ds̃ k−1
= −s̃ + s̃ + c̃, (3.16)
dt̃ k+1 · s0

dc̃ k−1 + k+2
ε· = s̃ − s̃ + c̃, (3.17)
dt̃ k+1 · s0

sujetas a la condición inicial s̃ t̃ = 0 = 1 y c̃ t̃ = 0 = 0 y donde hemos

definido la cantidad ε = e0 /s0 .
Tal y como hemos comentado anteriormente, la catálisis enzimática es
altamente eficiente tal y como lo refleja el hecho de que la cantidad de enzima
necesaria comparada con la cantidad de sustrato requerida en la reacción es
muy pequeña: proporciones tales que ε ∼ 10−3 son habituales. Puesto que en
situaciones biológicas tı́picamente ε 1, en el lı́mite podemos suponer que
el miembro de la izquierda de (3.17) es nulo. Es otras palabras: en relación
a la escala de tiempos de evolución caracterı́sticos de la reacción enzimática,
la concentración del complejo C cambia muy lentamente. Tan lentamente que
podemos asumir c como constante en el tiempo. Esta es la llamada hipótesis del
estado cuasiestacionario. Volviendo a las ecuaciones en las unidades originales
(3.13) y (3.14),
dc
0.
dt
Despejando entonces c de (3.14)8 ,
k+1 · e0 · s (t)
c (t) = ,
k+1 · s (t) + k−1 + k+2
y al substituir en (3.13) obtenemos que,
ds k+2 · k+1 · e0 · s (t)

=− . (3.18)
dt k+1 · s (t) + k−1 + k+2
Esta última ecuación se puede escribir también como,

ds
= −k+2 · c (t) . (3.19)
dt
Comparando (3.19) y (3.15) encontramos que ds/dt = −dp/dt. Es decir, la
velocidad a la cual desaparece el sustrato es precisamente la velocidad a la
8
Nótese que como resultado de la aproximación realizada c (t = 0) = 0: la solución obte-
nida para c (t) no es válida para tiempos iniciales.
cual aparece el producto9 v (t), la velocidad de reacción, y ası́,
dp k+2 · k+1 · e0 · s (t)

= v (t) = .
dt k+1 · s (t) + k−1 + k+2
Habitualmente la velocidad de reacción se determina en el tiempo inicial10 :

V · s0
v (t = 0) = v0 = , (3.20)
s0 + Km
donde V y Km vienen dadas por,
V = k+2 · e0 ,
k−1 + k+2
Km = .
k+1
A la ecuación (3.20) se la llama la ecuación de Michaelis-Menten y a Km se

la conoce como la constante de Michaelis. El comportamiento de la velocidad
de reacción está indicado en la figura 3.7. Como se puede apreciar, según se
va aumentando la concentración de sustrato, la velocidad tiende a V que es la
velocidad máxima de reacción. Ası́, para grandes concentraciones de sustrato
la velocidad de reacción satura y es independiente de s0 . La velocidad de
saturación V depende de la concentración de enzima e0 y además del valor de
k+2 . Por ese motivo a la reacción (3.8), donde aparece k+2 , se la denomina
paso limitante. Por otro lado, la constante Michaelis coincide con el valor de
concentración de sustrato para el cual v0 = V /2.
La manera habitual de proceder experimentalmente para calcular los dos
parámetros relevantes de la ecuación de Michaelis-Menten, V y Km , en proce-
sos de catálisis enzimática pasa por la llamada representación de Lineweaver-
Burk. Si llamamos a 1/s0 = s!0 y a 1/v0 = v!0 , entonces la ecuación (3.20) se
puede escribir como,
Km 1
v0 = s!0 ·
! + .
V V
Es decir, el inverso de la velocidad de reacción crece linealmente con el inverso
de la concentración de sustrato. Es más, en esta representación, tal y como
mostramos en la figura (3.8), el valor de corte con el eje de las ordenadas es
9
Este resultado sólo es cierto en la aproximación del estado cuasiestacionario. En general,
aunque parecidas, estas velocidades son diferentes.
10
A pesar de que la solución que se obtiene mediante la aproximación del estado cuasiesta-
cionario para c (t) no es válida para tiempo iniciales, la de s (t) que se obtiene por integración
de la ecuación (3.18) sı́ lo es. Por extensión, lo mismo ocurre para v0 .
vˆ0 1/ v0
1/V
1/ K m
sˆ0 1/ s0
Figura 3.8: La representación de Lineweaver-Burk de la ecuación de Michaelis-Menten
permite obtener de un modo sencillo V y Km mediante una regresión lineal.
1/V y el valor de corte con el eje de las abcisas es −1/Km . De este modo,
realizando una regresión lineal de los datos experimentales, podemos obtener
V y Km .
3.7. Fenómenos Competitivos
En general, una enzima cataliza una única reacción. Esta especificidad de-
pende de la complementariedad estructural entre el ligando y el sitio activo de
la enzima. A esta complementariedad estructural se la conoce como propiedad
estérica. De este modo, a los ligandos de una enzima que siendo diferentes son
estructuramente similares se les llama isostéricos. Cuando en un sistema hay
presencia de ellos, compiten por unirse al sitio activo de la enzima para generar
diferentes productos. Este tipo de reacciones enzimáticas se llaman puramente
competitivas. Un ejemplo de este tipo de comportamiento lo podemos observar
en la asparaginasa que es capaz de reaccionar con la glutamina para producir
glutamato pero también con el ácido asparagánico para producir aspartato.
El caso más simple de reacciones enzimáticas puramente competitivas es
el de dos sustratos isostéricos. Siguiendo el esquema de reacciones presentado
anteriormente, (3.7) y (3.8), podemos describir la fenomenologı́a enzimática
3.7. FENÓMENOS COMPETITIVOS 103
mediante las reacciones,
k+1 k+2
S1 + E C1 → E + P1 ,
k−1
k+3 k+4
S2 + E C2 → E + P2 .
k−3
Implementando la ley de acción de masas para la cinética de las concentracio-

nes s1 , s2 , e, c1 , c2 , p1 , p2 encontramos otras tantas ecuaciones diferenciales
sujetas a la condición inicial: s1 (t = 0) = s1,0 , s2 (t = 0) = s2,0 , e (t = 0) = e0 ,
c1 (t = 0) = c2 (t = 0) = 0, p1 (t = 0) = p2 (t = 0) = 0. Este sistema de ecua-
ciones puede ser simplificado teniendo en cuenta que, al igual que antes, la
cantidad de enzima disponible, bien en forma libre, bien en forma de com-
puesto, se mantiene constante en el tiempo,
e (t) + c1 (t) + c2 (t) = e0 .
Es más, si se verifican las siguientes condiciones,
e0 k+1 s1,0
1, ∼ 1, ∼ 1,
si,0 k+3 s2,0
entonces podemos volver a implementar la hipótesis del estado cuasiestacio-

nario y realizar la aproximación,
dc1 dc2
= 0,
dt dt
lo cual nos permite resolver c1 y c2 en términos de s1 y s2 . En este sistema

existen dos velocidades de reacción dependiendo del producto, y las ecuaciones
de Michaelis-Menten resultan,
s1 −1
Km s2,0
v0p1 = V1 · 1 + · 1+ s2 , (3.21)
s1,0 Km
s2
−1
Km s1,0
v0p2 = V2 · 1 + · 1+ s1 , (3.22)
s2,0 Km
Problema.
La carboxipeptidasa pancreática es una enzima que cataliza el proceso me-
diante el cual se rompen los residuos de aminoácidos de un extremo de una
cadena peptı́dica. Utilizando diferentes concentraciones de sustrato se obtie-
nen las siguientes velocidades de reacción medidas en los instantes iniciales
(mM = milimolar = 10−3 · M ):
s0 (mM ) v0 (mM/s)
5 0,373
10 0,518
20 0,644
Comprobar que los datos verifican la ecuación de Michaelis-Menten y cal-

cular la velocidad máxima de reacción y la constante de Michaelis.
Solución.
Si los datos verifican la ecuación de Michaelis-Menten, en la representación de
Lineweaver-Burk deben estar relacionados linealmente. Ası́ pues construimos
primeramente la siguiente tabla,
“ ”
s
c0 = 1/s0 mM −1 v
b0 = 1/v0 (s/mM )
0,2 26,824
0,1 19,294
0,05 15,529
La ecuación de una recta que pasa por dos puntos (x1 , y1 ) y (x2 , y2 ) viene
dada por,
y − y2 x − x2
= .
y2 − y1 x2 − x1
Utilizando los dos primeros puntos de la tabla obtenemos la recta,
v!0 = 11,764s/mM + s!0 · 75,3s
que es exactamente la misma recta que se obtiene con cualquier otra com-
binación de puntos de la tabla de lo cual podemos concluir que los datos
obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. El valor de la velocidad máxi-
ma de reacción lo podemos calcular por el punto de corte con el eje de las
ordenadas:
v0 (s!0 = 0) = 11,764s/mM ,
!
de donde V = 1/! v0 (s!0 = 0) = 0,085mM/s. En cuanto a la constante de
Michaelis la estimamos mediante el punto de corte con el eje de abcisas:
0 = 11,764s/mM + s!0 (!
v0 = 0) · 75,3s
de donde despejando s!0 (!

v0 = 0) obtenemos que Km = −1/s!0 (!
v0 = 0) =
6,4mM .
3.7. FENÓMENOS COMPETITIVOS 105
s1 y K s2 , y las velocidades máximas de

donde las constantes de Michaelis, Km m
reacción, V1 y V2 , son,
V1 = k+2 · e0 ,
V2 = k+4 · e0 ,
s1 k−1 + k+2
Km = ,
k+1
s2 k−3 + k+4
Km = .
k+3
Experimentalmente la forma de proceder para calcular V1 , V2 , Km s1 y K s2
m
se basa de nuevo en la representación de Lineweaver-Burk. Para cada una de
las expresiones de la velocidad de reacción (3.21) y (3.22) la representación de
v"
pi pi
0 = 1/v0 frente a s" i,0 = 1/si,0 es una recta,

"p1 1 s2,0
v0 = · 1 + Km · s#
s1
1,0 · 1 + s2 , (3.23)
V1 Km

"p2 1 s1,0
v0 = · 1 + Km · s#
s2
2,0 · 1 + s1 . (3.24)
V2 Km
Sin embargo, en este caso la pendiente de la recta v" pi

0 (s"
i,0 ) depende de la
concentración inicial del sustrato conjugado sj,0. No obstante, el punto de
corte con el eje de las ordenadas, v" pi
(s" = 0) = 1/V no depende de tal
0 i,0 i
concentración inicial (ver figura 3.9). El análisis de un conjunto de rectas
v"
pi
0 (s"i,0 ) para diferentes sj,0 permite calcular entonces Km .
si
No obstante, es necesario realizar la siguiente advertencia. La representa-

ción de Lineweaver-Burk proporcionará rectas en el caso de interacción pura-
mente competitiva siempre y cuando durante la realización del experimento
en el cual medimos v" pi
0 (s" i,0 ) no varı́e el valor inicial de la concentración inicial
del sustrato conjugado sj,0. En el caso representado en la figura (3.9) podemos
imaginar que si durante el experimento sj,0 varı́a desde a hasta c entonces el
comportamiento de v" 0
pi
(s" ) ya no serı́a lineal. Es posible definir el parámetro
i,0
adimensional,
s
Vi · Kmj
i,j = si ,
Vj · Km
que permite estimar si la variación en el tiempo de sj,0 es apreciable durante
la medición de v"pi
0 (s" i,0 ): si i,j 1 entonces sj,0 variará débilmente mientras
"pi
medimos v0 (s" i,0 ) y su comportamiento será lineal. Si por el contrario i,j
1
vˆ0pi 1/ v0pi
s j ,0 c
s j ,0 b
s j ,0 a
1/ Vi
sî ,0 1/ si ,0
Figura 3.9: La representación de Lineweaver-Burk para un sistema puramente competi-
tivo de dos especies de ligandos. Siempre y cuando la concentración inicial del sustrato
conjugado, sj,0 , no varı́e en el tiempo apreciablemente, el análisis de un conjunto de rectas
para distintos valores de sj,0 permite estimar las constantes de Michaelis y las velocidades
de saturación (ver texto).
entonces sj,0 variará apreciablemente mientras medimos v" pi

0 (s"i,0 ) y su compor-
tamiento será no lineal. En este último caso es necesario utilizar la versión de
la ecuación de Michaelis-Menten dependiente del tiempo (no mostrada aquı́)
lo cual complica el procedimiento de cálculo de las constantes V1 , V2 , Km s1
s
y Km . Finalmente, merece la pena hacer notar que si εi,j es grande en un
2
caso (comportamiento no lineal), entonces j,i es obligatoriamente pequeño

(comportamiento lineal) puesto que j,i = 1/i,j . Este es el caso mencionado
anteriormente de la asparaginasa, para la cual asparaganico, glutamina 160 y
por tanto glutamina, asparaganico = 1/asparaganico, glutamina 6 · 10−3 .
3.8. Fenómenos Cooperativos

Muchas enzimas son polı́meros de proteı́nas donde un mismo motivo de
enlaces peptı́dicos, llamado protómero, se repite. A estas enzimas se las cono-
ce genéricamente con el nombre de oligómeros. Los oligómeros son llamados
dı́meros, trı́meros, tetrámeros, etcétera cuando el número de protómeros pre-
sentes son dos, tres, cuatro, etcétera. En algunas enzimas, cada protómero
contiene un sitio activo y por tanto un sustrato puede unirse a la enzima en
varios lugares. Un ejemplo tı́pico al respecto es la hemoglobina11 . Esta proteı́na
se combina con el oxı́geno en los pulmones para formar la oxihemoglobina que
libera el oxigeno en los diferentes tejidos. La hemoglobina liberada se combina
11
La hemoglobina no es una enzima. Los oligómeros no tienen por qué ser enzimas.
3.8. FENÓMENOS COOPERATIVOS 107
Figura 3.10: Representación de un molécula de hemoglobina. La hemoglobina posee

cuatro sitios activos: los grupos hemo (en verde).
entonces con el CO2 transportándolo a los pulmones. La hemoglobina posee

cuatro sitios activos llamados grupos hemo, capaces de combinarse con otras
tantas moléculas (Figura 3.10). Consideremos entonces una proteı́na formada
con n protómeros cada uno de ellos con un centro activo y que supondremos
independientes y equivalentes en lo que respecta a su interacción con el li-
gando. Si denominamos S al sustrato y Ci a la proteı́na (enzima) con i sitios
activos ocupados12 entonces la reacción de ocupación de un sitio activo será,
k+1
S + Ci Ci+1 , (3.25)
k−1
donde i = 0, 1, 2, . . . , n−1. A estas n reacciones deberemos añadir otras tantas

correspondientes a la formación de producto,
k+2
Ci+1 → Ci + P . (3.26)
Además, supondremos que el sustrato es muy abundante y que su concentra-
ción varı́a tan lentamente que podemos tomar su concentracion como constan-
te: s0 . Consideraremos primeramente las ecuaciones cinéticas que, de acuerdo
con la ley de acción de masas, se deducen para las reacciones (3.25). Tomemos
por ejemplo la ecuación con i = 0,
k+1
S + C0 C1 . (3.27)
k−1
12
En esta notación C0 = E.
Problema.
Se dispone de una enzima que es capaz de reaccionar con dos sustratos di-
ferentes s1 y s2 . Cuando en un experimento se dispone que la concentración
inicial de s2 sea nula, se obtiene los siguientes resultados al medir v0p1 variando
la concentración inicial del sustrato s1 ,
p
s1,0 (mM ) v0 1 (mM/s)
5 0,373
10 0,518
20 0,644
Por otro lado, utilizando espectrometrı́a de relajación quı́mica, se determina

que 2,1 = 40 y que V2 = 1mM/s. Se pide calcular V1 , Km s1 y K s2 .
m
Solución.
Puesto que 2,1 = 40 entonces 1,2 = 2,5 · 10−2 , es decir v"p1
0 (#
s1,0 ) se debe
comportar de manera lineal. Efectivamente si construimos la tabla para re-
presentar los datos proporcionados en la representación de Lineweaver-Burk,
“ ”
dp p
sd
1,0 = 1/s1,0 mM −1 v0 1 = 1/v0 1 (s/mM )
0,2 26,824
0,1 19,294
0,05 15,529
comprobamos que éstos se ajustan a la recta,
v"
p1
#
0 = 11,764s/mM + s 1,0 · 75,3s.
Si comparamos esta expresión con (3.23) para s2,0 = 0, vemos que,
1
= 11,764s/mM ,
V1
s1
Km
= 75,3s.
V1
s1 = 6,4mM . Por otro lado,
De donde V1 = 0,085mM/s y Km
V2 · Km
s1
2,1 = 40 = s2 .
V1 · Km
s2 obtenemos finalmente,
Despejando Km
s2 V2 · Kms1
Km = = 1,88mM .
V1 · 2,1
Podrı́amos estar tentados de escribir la siguiente ecuación de balance,

dc0
= −k+1 · s0 · c0 + k−1 · c1 ,
dt
sin embargo esta ecuación es incorrecta. El motivo es el siguiente. Cuando la
enzima posee sus n sitios disponibles, el ligando tiene otras tantas posibilidades
independientes de unirse a la enzima. De la misma manera, cuando la enzima
posee sus n sitios activos ocupados, el número de posibilidades independientes
de desocupar un sitio son n. Ası́ pues, en el paso hacia la derecha de la reacción
(3.27) debemos tener en cuenta las n posibilidades que posee el sustrato S para
reaccionar con C0 y en el paso hacia la izquierda debemos tomar en cuenta
que sólo existe una posibilidad de desocupación del compuesto C1 , es decir, la
ecuación correcta es,
dc0
= −k+1 · n · s0 · c0 + k−1 · c1 .
dt
Del mismo modo, la ecuación de balance para la reacción,
k+1
S + C1 C2 , (3.28)
k−1
es,
dc1
= −k+1 · (n − 1) · s0 · c1 + 2 · k−1 · c2 + k+1 · n · s0 · c0 − k−1 · c1 ,
dt
donde los dos últimos términos provienen de considerar las contribuciones
sobre C1 de la reacción (3.27). El conjunto de reacciones se puede construir
fácilmente con la ayuda del esquema mostrado en la figura 3.11.
Ası́, las ecuaciones cinéticas de balance para (3.25) quedan finalmente,
dc0
= −k+1 · n · s0 · c0 + k−1 · c1 ,
dt
dcn
= k+1 · s0 · cn−1 − k−1 · n · c1 ,
dt
dcj
= k+1 · (n + 1 − j) · s0 · cj−1 + k−1 · (j + 1) · cj+1 −
dt
− k−1 · j · cj − k+1 · (n − j) · s0 · cj ,
con j = 1, 2, . . . , n − 1 y con condición inicial,
c0 (t = 0) = e0 ,
ci (t = 0) = 0, (i = 1, . . . , n) .
s0 s0 s0
n u k1 u s0 n 1 u k1 u s0 k1 u s0
C0 C1 C2 Cn 1 Cn
k 1 2 u k 1 n u k1
s0 s0 s0
Figura 3.11: Representación esquemática del conjunto de reacciones (3.25). Cada cı́rculo
representa el oligómetro con una determinada ocupación, las lı́neas conectan posibles
estados de ocupación del mismo con tasas de acuerdo con las posibilidades de asosiación
y disociación descritas en el texto.
En este caso existe también una ley de conservación puesto que la cantidad de
enzima, se encuentre en el estado de ocupación que se encuentre, se conserva,

n
cj (t) = e0 .
j=0
No obstante, por conveniencia, esta vez no eliminaremos una de las variables

cj de las ecuaciones cinéticas.
La implementación de la hipótesis cuasiestacionaria implica,
dci
= 0.
dt
Al aplicar esta condición para i = n se obtiene,
1 s0
cn = · · cn−1 , (3.29)
n K
donde K = k−1 /k+1 . Aplicando la hipótesis para i = n − 1 y utilizando (3.29)
obtenemos,
2 s0
cn−1 = · · cn−2 . (3.30)
n−1 K
Ası́, sucesivamente, podemos relacionar ci con ci+1 para i = 0, 1, 2, . . . , n −

1. Es más, podemos combinar estas relaciones para expresar ci en función
exclusivamente de c0 ,
n
cj = · xj · c0 , (3.31)
j
donde x = s0 /K, j = 1, 2, . . . , n y el primer término del miembro de la derecha
es el llamado coeficiente binomial13 ,

n n!
= .
j j! · (n − j)!
Recapitulando, la ecuación (3.31) nos indica cómo calcular la concentración

de compuesto intermedio correspondiente a la enzima con j sitios activos ocu-
pados en función de la concentración de enzima con ningún sitio ocupado.
La concentración de ligando utilizado en compuestos enzimáticos inter-
medios Cj es j · cj , por tanto la concentración de ligando utilizado en total
es,
n
j · cj
j=0
o equivalentemente este número corresponde a la concentración de sitios ac-

tivos ocupados de la enzima. Puesto que la concentración de sitios activos
totales, ocupados y sin ocupar, no es más que la concentración de enzima
disponible, e0 , por el número de sitios activos por enzima, n, la cantidad,
n n
j=0 j · cj j=0 j · cj
Y = = , (3.32)
n · e0 n · nj=0 cj
no es más que la fracción de sitios activos ocupados. Pero,

n n
n
cj = · xj · c0 = c0 · (x + 1)n ,
j
j=0 j=0
13
La definición del factorial de z es,
z! = z · (z − 1) · (z − 2) · . . . · 1
Por definición 0! = 1. El coeficiente binomial aparece de una manera natural en la expansión,

!
n
X n
n j n−j
(x + y) = x y .
j=0
j
y por otro lado,

n
n n
n n
j · cj = j· · x · c0 = c0 · x ·
j
j· · xj−1 =
j j
j=0 j=0 j=0
⎡ ⎤
n
n j n
dx d ⎣ n
= c0 · x · · = c0 · x · · xj ⎦ =
j dx dx j
j=0 j=0
d
= c0 · x · [(x + 1)n ] = c0 · x · n · (x + 1)n−1 ,
dx
de donde,
x s0
Y = = . (3.33)
1+x s0 + K
Este resultado nos indica varias cosas. En primer lugar, cuando la concentra-
ción inicial de ligando tenga un valor s0 = K, la mitad de los sitios activos
estarán ocupados. En segundo lugar, dicha concentración inicial no depende
en absoluto de la cantidad de sitios activos del oligómero. De hecho la ecua-
ción (3.33) es la misma que hubiésemos obtenido en el caso de enzimas con
un único sitio activo tal y como podemos ver particularizando las expresiones
(3.31) y (3.32) para j = 1.
De cualquier modo estos resultados sólo son ciertos si k+2 = 0 puesto que
hasta ahora hemos obviado la reacción (3.26), o lo que es lo mismo,
k+2
Ci + P ← Ci+1 . (3.34)
Por comparación de (3.34) con (3.25), es trivial ver que al considerar también
(3.34), la forma en que quedan modificadas las ecuaciones de balance de Cj ,
y por extensión el resto de resultados ya obtenidos, se consigue realizando la
sustitución,
k−1 → k−1 + k+2 .
En el caso particular de Y ,
s0
Y = ,
s0 + Km
siendo Km la constante de Michaelis. Por otro lado, la ecuación de balance
para P es,
dp
= n · k+2 · cn + (n − 1) · k+2 · cn−1 + . . . + k+2 · c1 =
dt
n
= k+2 · j · cj ,
j=0
pero dp/dt es la velocidad de reacción, de donde,

⎛ ⎞ n
n n
j=0 j · cj
v = k+2 · j · cj = k+2 · ⎝n · cj ⎠ · =
j=0 j=0 n · nj=0 cj
= k+2 · n · e0 · Y ,
o equivalentemente,
V · s0
v= , (3.35)
s0 + Km
con,
V = k+2 · n · e0 ,
k−1 + k+2
Km = .
k+1
En resumen, al considerar oligómeros con n sitios activos independientes y
equivalentes, y asumiendo que la cantidad de ligando es tan abundante que la
podemos considerar como constante, hemos obtenido exactamente el mismo
resultado que si hubiésemos considerado monómeros (suponiendo la misma
concentración de sitios activos en ambos casos). Este tipo de comportamiento
en reacciones enzimáticas mediadas por oligómeros se llama no cooperativo.
Para que un sistema como el descrito se considere cooperativo los sitios activos
no pueden ser considerados independientes: las tasas de asociación y disocia-
ción enzima-ligando deben depender de si hay o no sitios activos ocupados.
Como veremos, en ese caso el comportamiento de la velocidad de reacción se
aleja del predicho por la ecuación de Michaelis-Menten. Si al unirse un ligan-
do la actividad de la enzima aumenta, entonces al ligando se le conoce como
activador o efector. En el caso contrario se le llama inhibidor o represor. En
este libro no estudiaremos en detalle los modelos cooperativos. No obstante
ilustraremos su comportamiento con el modelo cooperativo más simple que
podemos imaginar: el dı́mero cooperativo.
3.8.1. El Dı́mero Cooperativo

El esquema de reacciones de un dı́mero cooperativo es,
k+1 k+2
S + C0 C1 → C0 + P , (3.36)
k−1
k+3 k+4
S + C1 C2 → C1 + P . (3.37)
k−3
Nótese que ahora las tasas de reacción son diferentes dependiendo del nivel
de ocupación de los sitios activos. La ecuaciones cinéticas de balance para las
concentraciones se pueden resolver aplicando la hipótesis cuasiestacionaria y
el resultado final es que la velocidad de reacción es,
+k
e0 · s0 · (k+2 · Km +4 · s0 )
v0 =
, (3.38)
Km · Km + Km · s0 + s20
donde,
k−1 + k+2
Km = ,
k+1
k−3 + k+4
Km = .
k+3
Como podemos observar en la expresión (3.38), la velocidad de reacción

del dı́mero cooperativo va como,
s20
v0 ∼ A · .
B + s20
Las funciones de la forma,
xn
f (x) = a · ,
b + xn
se llaman funciones de Hill de orden n. Por tanto la ecuación de Michaelis-
Menten es una función de Hill de orden 1.
Una aproximación habitual en sistemas cooperativos es suponer la veloci-
dad de reacción de la forma,
V · sn0
v0 .
Km + sn0
Este resultado para la velocidad de reacción se puede derivar formalmente de

las ecuaciones cinéticas de balance de un sistema enzimático que considere
reacciones,
k+1
C0 + n · S Cn . (3.39)
k−1
Problema.
¿Qué condiciones debe verificar un dı́mero cooperativo para comportarse
como un dı́mero no cooperativo?
Solución.
Examinando las ecuaciones (3.36) y (3.37) y comparándolas con (3.25) y
(3.26), podrı́amos pensar que la solución al problema pasa por las equivalen-
cias,
k+4 = k+2 ,
k+3 = k+1 ,
k−3 = k−1 ,
esperando que entonces (3.38) se reduzca a una forma de Michaelis-Menten;

es trivial ver que no es ası́. El motivo está en recordar las posibilidades
comentadas anteriormente sobre las opciones que posee el ligando de aso-
ciarse/disociarse de un sitio activo dependiendo de la ocupación del dı́mero.
De esta manera, cuando la enzima no posee ningún sitio activo ocupado, el
sustrato dispone de dos posibilidades de asociación mientras que cuando el
dı́mero dispone de un sitio activo ya ocupado entonces sólo dispone de una.
El mismo argumento se puede repetir, aunque a la inversa, para los proce-
sos de disociación. Ası́, podemos comprobar que el dı́mero se comportará de
manera no cooperativa si,
k+1 = 2 · k+3 ,
k+4 = 2 · k+2 ,
k−3 = 2 · k−1 ,
puesto que entonces la velocidad de reacción (3.38) se reduce a la forma de

Michaelis-Menten.
Es decir, de suponer que los estados intermedios entre el oligómero con

ningún sitio activo ocupado y el oligómero con sus n sitios activos ocupados
se pueden obviar (lo cual es sólo una buena aproximación si las reacciones
intermedias ocurren muy rápidamente). En la figura 3.12 mostramos el com-
portamiento de la velocidad de reacción v0 (s0 ) comparando un sistema no
cooperativo y otro cooperativo. Mientras que el primero se comporta según
la ecuación de Michaelis-Menten, el segundo presenta el aspecto de una fun-
v0
V
Sistema no cooperativo (Michaelis-Menten)

Sistema cooperativo.
s0
Figura 3.12: Velocidad de reacción, v0 (s0 ), en un sistema no cooperativo y en uno
cooperativo. El primero se comporta según la ecuación de Michaelis-Menten mientras que
el segundo presenta un comportamiento sigmoide como el que aparece en las funciones
de Hill con n > 1.
ción de Hill con n > 1. De este modo, una manera de discernir si el siste-
ma presenta comportamiento cooperativo es mediante la representación de
Lineweaver-Burk: una desviación del comportamiento lineal es indicativo de
cooperatividad enzimática. Por otro lado, es posible estimar el grado de coo-
peratividad, n, mediante la llamada representación de Hill que consiste en
representar log (v0 / (V − v0 )) frente a log (s0 ). La curva resultante es una rec-
ta de pendiente14 n.
Terminamos el capı́tulo comentando el llamado efecto alostérico. Existen
enzimas que poseen sitios activos que son diferentes de aquellos responsables
de la acción catalı́tica. Estos sitios activos se conocen como sitios alostéricos.
Entonces, un ligando que se une al sitio alostérico modifica la actividad del
sitio activo catalı́tico. El efecto alostérico está relacionado con cambios con-
formacionales en estos biopolı́meros. Algunos autores realizan la equivalencia
entre fenómenos cooperativos y alostéricos. Aquı́ hemos querido diferenciar
entre ambos aunque comparten el hecho de la existencia de una interacción
indirecta entre sitios activos de la enzima que condiciona su actividad.
14
El ajuste a la función de Hill está basado en una hipótesis que, genéricamente, es poco
realista: (3.39). Entonces, es posible encontrar valores para n no enteros, e incluso menores
que la unidad, en el ajuste. En este útimo caso hablamos de cooperatividad negativa.
CAPÍTULO 4
Fenómenos de Transporte: Membranas
En este capı́tulo presentaremos la difusión iónica a través de membranas,

la cual es fundamental para regular numerosos procesos en los seres vivos.
Como sabemos, las membranas son sistemas básicos para el funcionamento
de las células vivas y de los organismos. Antes de entrar en los detalles de
los procesos de transporte a través de membranas, vamos a recordar algunos
aspectos de la estructura y el funcionamiento de estos sistemas.
Cada célula está rodeada por una membrana que controla su contenido
quı́mico y sirve para aislar la célula del ambiente, para transportar sustancias
y para transmitir mensajes.
La membrana celular está constituida por lı́pidos, proteı́nas y glúcidos en
proporciones aproximadas de 40 %, 50 % y 10 %, respectivamente.
En la membrana de la célula eucariota existen tres tipos de lı́pidos: fos-
folı́pidos, glucolı́pidos y colesterol. Una parte de estas moléculas lipı́dicas es
hidrófila y la otra parte es hidrófoba por lo que cuando se encuentran en un
medio acuoso se orientan formando una bicapa lipı́dica (Fig.4.1). La mem-
brana tiene un cierto nivel de fluidez que depende de la temperatura y de su
composición. La presencia de lı́pidos insaturados y de cadena corta favorecen
el aumento de la fluidez, mientras que la presencia de colesterol endurece las
membranas, reduciendo su fluidez y permeabilidad.
Las proteı́nas son los componentes de la membrana que desempeñan las
funciones especı́ficas de transporte y de comunicación. Pueden girar alrededor
de su eje y muchas de ellas pueden desplazarse lateralmente por la membrana.
118 CAPÍTULO 4. FENÓMENOS DE TRANSPORTE: MEMBRANAS
Figura 4.1: Composición de una membrana biológica.
Las proteı́nas de membrana pueden ser:

- Proteı́nas integrales, que están unidas a los lı́pidos atravesando la bicapa
lı́pidica una o varias veces. Por eso se llaman proteı́nas de transmembrana.
- Proteı́nas periféricas, que se localizan a un lado u otro de la bicapa lipı́dica
y están unidas débilmente a las cabezas polares de los lı́pidos de la membrana
por enlaces de hidrógeno, (Fig.4.1).
Por último, los glúcidos, se sitúan en la superficie externa de las células
eucariotas. Son oligosacáridos unidos a los lı́pidos (formando glucolı́pidos), o a
las proteı́nas (formando glucoproteı́nas). Esta cubierta de glúcidos protege la
superficie de las células de posibles lesiones, permite el deslizamiento de células
en movimiento como, por ejemplo, las células sanguı́neas, e interviene en los
fenómenos de reconocimiento celular, particularmente importantes durante el
desarrollo embrionario.
Las dos funciones básicas de la membrana son el transporte, por un lado,
y el reconocimiento y la comunicación por otro lado.
Transporte
Consiste en el intercambio de materia entre el interior de la célula y su
ambiente externo. Puede ser:
Transporte pasivo: Es un proceso de difusión de sustancias a través de
la membrana. Se produce siempre a favor del gradiente y puede manifestarse
como difusión simple (a través de la bicapa lipı́dica) o como difusión facilitada
(a través de canales proteı́nicos). En el caso de difusión simple, a través de
4.1. DIFUSIÓN PURA A TRAVÉS DE MEMBRANAS 119
la bicapa lipı́dica se realiza el transporte pasivo de moléculas lipı́dicas, como

las hormonas esteroideas, una gran parte de anestésicos y sustancias apolares
como el oxı́geno y el nitrógeno atmosférico. El transporte pasivo a través de
canales proteı́nicos da paso a los iones como el N a+ , K + , Cl− , etc.
La difusión facilitada, por su parte, permite el transporte de pequeñas
moléculas polares, como los aminoácidos que al no poder atravesar la bicapa
lipı́dica, requieren que las proteı́nas transmembranosas faciliten su paso.
Transporte activo: En este proceso también actúan proteı́nas de mem-
brana pero ahora, a diferencia de la difusión facilitada, éstas requieren energı́a,
en forma de ATP, para transportar las moléculas al otro lado de la membra-
na. Este tipo de transporte se utiliza cuando se realiza en contra del gradiente
electroquı́mico. Como ejemplos de transporte activo se pueden citar la bomba
de N a/K, y la bomba de Ca.
En este capı́tulo vamos a estudiar con detalle los procesos de difusión simple
a través de la membrana, discutiendo también algunos aspectos de la difusión
facilitada.
Reconocimiento y comunicación
Estos procesos se basan en la actuación de las moléculas situadas en la
parte externa de la membrana como receptoras de sustancias especı́ficas e
implican la presencia de unos receptores especı́ficos en la membrana celular
capaces de ser activados por estı́mulos que vengan del medio extracelular.
Los receptores de membrana, ya estimulados, cambian su comportamiento y
transforman el estı́mulo extracelular en intracelular. Éste actúa sobre enzimas
o factores intracelulares provocando una respuesta celular como, por ejemplo,
la contracción muscular, la secreción glandular, la división celular, etc.
4.1. Difusión Pura a Través de Membranas

En este capı́tulo vamos a introducir los conceptos básicos para comprender
los procesos fı́sicos que se realizan a través de las membranas. Como punto de
partida, vamos a utilizar los fundamentos termodinámicos, introducidos en los
capı́tulos anteriores.
4.1.1. Potencial del Equilibrio de Nernst

Tal y como hemos visto en el segundo capı́tulo sobre Termodinámica, si en
un sistema existe variación de masa, entonces la variación de la energı́a libre
de Gibbs (2.8) viene dada por:

r
dG = −SdT + V dP + μi dni , (4.1)
i=1

∂G
donde μi = ∂ni es el potencial quı́mico de un tipo de partı́culas i,
T,P,nj=i
que a continuación vamos a denominar especie o componente i. Recordamos
que este potencial mide la variación de la energı́a libre respecto al número de
partı́culas presentes.
En los ejemplos que vamos a estudiar, normalmente vamos a considerar el
transporte de cargas. Si una cantidad determinada de cargas (dq) se transporta
contra el potencial eléctrico ψ, el trabajo realizado será:
δWq = ψdq.
Teniendo en cuenta que existen otros tipos de trabajo como el trabajo δWP
realizado cuando un gas se comprime aplicando una presión P , que conlleva a
la disminución de su volumen dV
δWP = −P dV
y el trabajo que se ejerce transportando materia dn contra el gradiente de

concentración
δWn = μdn,
el trabajo realizado por el sistema en el caso de r especies transportadas se
expresa finalmente con la siguiente ecuación:

r
δW = −P dV + μi dni + ψdq. (4.2)
i=1
Usando el Primer Principio de la Termodinámica que establece que la energı́a

interna de un sistema aumenta en dU si se suministra a éste cierta cantidad
de calor δQ = T dS y si se realiza sobre éste cierta cantidad de trabajo δW ,
dU = δQ + δW,
obtenemos la ecuación fundamental de Gibbs:

r
dU = T dS − P dV + μi dni + ψdq. (4.3)
i=1
Finalmente, usando la relación entre la energı́a interna U y la energı́a libre de

Gibbs:
G = U + P V − T S,
la ecuación (4.3) en el caso de presencia de un potencial eléctrico ψ es:

r
dG = −SdT + V dP + μi dni + ψdq.
i=1
Una ampliación de esta ecuación está relacionada con el término ψdq. La carga
eléctrica por unidad de mol y de carga viene dada por la constante de Faraday
F = NA q = 9,65·104 C/mol, donde q es la magnitud de la carga de un electrón
(aproximadamente 1,602 · 1019 Coulombs) y NA es el número de Avogadro.
Ası́, si un determinado ión posee una carga z, la carga total de n moles del
mismo será q = nzF . A partir de esta relación, los dos últimos términos de
la ecuación (4.3), en el caso de que haya más de un ión en la disolución, se
pueden expresar como

r
r
r
μi dni + ψ zi F dni = (μi + zi F ψ)dni = μ̃i dni .
i=1 i=1 i=1
La cantidad
μ̃i = μi + zi F ψ (4.4)
es el potencial electroquı́mico, que aparece en la mayorı́a de los cálculos elec-
troquı́micos.
Teniendo en cuenta la dependencia del potencial quı́mico μ de la concentra-
ción a través de la ecuación (2.9), para el potencial electroquı́mico μ̃ finalmente
obtenemos la siguiente expresión:
μ̃ = μ0 + RT ln c + zF ψ, (4.5)
siendo c la concentración de la especie considerada.

Vamos a considerar ahora un sistema a presión y temperatura constantes
que está separado por una membrana semipermeable y que consiste en dos
compartimentos int (interior) y ext (exterior). Vamos a considerar que los po-
tenciales eléctricos en los dos compartimentos son ψ int y ψ ext , respectivamente
(Fig.4.2).
De acuerdo con la condición del equilibrio, la energı́a libre del sistema G
no experimenta cambios:
(dG)T,P = (dGint )T,P + (dGext )T,P = 0. (4.6)

Figura 4.2: Representación de un sistema compuesto por dos fases y dividido por una
membrana semipermeable.
Supongamos que en los dos compartimentos hay distintos componentes i =

1, 2, ..., como por ejemplo en el caso de una disolución de una sal AB, formada
por dos componentes, con concentraciones distintas en las dos fases int y ext.
Si dni es el número de moles de la componente i, intercambiada desde el
compartimento ext hacia el compartimento int, entonces de la ecuación (4.6),
obtenemos la condición de igualdad de los potenciales electroquı́micos en los
dos compartimentos, (4.4):
μ0i + RT ln cint
i + zi F ψ
int
= μ0i + RT ln cext
i + zi F ψ
ext
,
donde las variables cint ext son las concentraciones del componente i en los dos
i , ci
compartimentos (int y ext), respectivamente, y μ0i son los potenciales quı́micos
en ausencia de potencial eléctrico.
De aquı́ podemos obtener la ecuación de Nernst para la diferencia del
potencial Δψ a través de la membrana en función de la actividad quı́mica
de la componente permeable en ambos compartimientos y en condiciones de
equilibrio termodinámico, que se cumple para cada especie i:
zi F (ψ int − ψ ext ) = RT (ln cext
i − ln ci ).
int
La ecuación de Nernst entonces tiene la siguiente forma, válida para cada i:

RT cext
Δψ ≡ (ψ int − ψ ext ) = ln iint . (4.7)
zi F ci
La ecuación (4.7) puede ser transformada para calcular la diferencia de las
concentraciones del ión permeable i, que se crea entre las dos fases, dada la
diferencia de potencial Δψ entre ambas:
zi F Δψ
ext −
cint
i = ci e
RT .
La ecuación de Nernst permite por una parte el cálculo de la distribución de

los iones en función del potencial eléctrico y por otra parte, el cálculo del
potencial eléctrico que se produce como consecuencia de la distribución no
uniforme de los iones.
Las ecuaciones deducidas en esta sección se aplican sólo en caso de equi-
librio termodinámico. Esto significa que la ecuación de Nernst no se puede
utilizar para calcular el potencial de una célula viva. En realidad, el potencial
de membrana de una célula viva puede ser debido al potencial de difusión
o generado por bombas de iones. Por otro lado, en general es bastante fre-
cuente que algunos tipos de iones se distribuyen pası́vamente, y por lo tanto
están realmente en equilibrio. Esto último permite el estudio basándose en una
suposición bastante sencilla, como la ecuación de Nernst.
Como ejemplo de aplicación de esta teorı́a se puede citar la concentración
de cloruro en la mayorı́a de las células vivas. Debido a que la permeablidad de
membrana es bastante alta y a que no existen bombas de cloruro, su distri-
bución es prácticamente pasiva y determinada por la existencia del potencial
de membrana. Por lo tanto, la ecuación de Nernst permite el cálculo de la
concentración interna de los iones de cloruro si se conoce la concentración de
cloruro fuera de la membrana y el potencial de membrana. Esta ecuación tam-
bién permite el cálculo del potencial de la membrana de la célula, si se conoce
la concentración de cloruro dentro y fuera de la membrana.
4.1.2. Ecuación de Nernst-Planck

De los fundamentos de la Termodinámica, sabemos que el flujo de materia
de la especie i a través de una membrana expresa el número de moles ni que
atraviesan la unidad de área A de la membrana en unidad de tiempo y se define
con la expresión Ji = A1 dn i
dt . Multiplicando el numerador y el denominador por
la velocidad vi de las partı́culas y teniendo en cuenta que Avi dt es el volumen
de las partı́culas en el tiempo dt, se obtiene la siguiente expresión para el flujo
de la especie i a través de la membrana:
Ji = ci vi ,
denominando ci la concentración de la especie i.

Por otra parte, la velocidad que alcanzan las partı́culas es proporcional a
la fuerza fi que actúa sobre ellas vi = ui fi , siendo ui la movilidad. Entonces,
el flujo a través de la membrana es:
Ji = ci ui fi .
En el caso que consideramos, la fuerza depende del gradiente del potencial

μ˜i
electroquı́mico fi = − ddx , de donde obtenemos:
dμ̃i
Ji = −ui ci . (4.8)
dx
Por otro lado, el potencial electroquı́mico de la especie i a temperatura y
presión constantes, se expresa mediante la ecuación (4.5):
μ̃i = μ0 + zi F ψ + RT ln ci . (4.9)
Sustituyendo esta última relación en la expresión del flujo, ec.(4.8), obtenemos

la siguente ecuación:
dψ dci
Ji = −ui ci zi F − ui RT , (4.10)
dx dx
que se denomina ecuación de Nernst-Planck. Esta ecuación describe cómo el
flujo de una especie iónica a través de una membrana depende del gradiente
del potencial y del gradiende de la concentración. Es una ecuación básica para
la descripción de los procesos de difusión pura a través de membranas.
En el caso de que en el sistema existan flujos de varias especies distintas,
como primera aproximación, despreciando los flujos acoplados, el flujo resul-
tante viene dado por la suma de cada especie por separado, lo que constituye
el principio de independencia.
4.1.3. Teorı́a de Campo Constante

El modelo de campo constante fue propuesto originalmente por Goldman
(1943) y más tarde desarollado por Hodgkin y Katz (1949). Es el modelo más
sencillo para la integración y el estudio posterior de la ecuación de Nernst-
Planck.
Supongamos un sistema constituido por una membrana de espesor Δx que
separa los compartimientos int (interior) y ext (exterior), presentados en la
figura 4.3.
Fijamos el orı́gen x = 0 en la interfase entre la membrana y el comparti-
miento ext. Según la ecuación de Nernst-Planck, el flujo total del componente
i, Ji (x), a través de la membrana en el punto x en su interior, se da mediante
la siguiente expresión:
dψ(x) dci (x)

Ji (x) = −ui ci (x)zi F − ui RT . (4.11)
dx dx
Figura 4.3: Representación de una membrana de espesor Δx que separa dos comparti-
mentos.
int ext
Las variables (ci ≡ cint
i , ci ), (ψ ≡ ψ
ext , ψ ) son las concentraciones y los
potenciales electrostáticos en el interior de la membrana, en las interfases con
los compartimentos int y ext respectivamente, (Fig.4.3).
Para obtener la expresión del flujo en función de las concentraciones en los
compartimentos que separa la membrana, o la diferencia del potencial a través
de la membrana, hay que hacer varias suposiciones:
1) El sistema está en estado estacionario y el flujo Ji es constante para
todo componente i.
2) La movilidad es constante en el interior de la membrana.
3) El campo eléctrico a través de la membrana es constante. Esto significa
que la derivada del potencial se puede expresar como la variación del potencial
int ext
en un intervalo Δx: dψ Δψ
dx = Δx con Δψ = ψ −ψ .
Integrando la ecuación (4.11) entre los lı́mites x = 0 y x = Δx, con la
suposición anterior de que ψ(x) es una función lineal de x ( dψ
dx = const.),
obtenemos:
Δx cint
1 i dci
− dx = .
ui RT cext Ji + ui zi F Δψ
Δx ci
0 i
De aquı́,
Δx 1 Ji + ui zi F Δψ ext
Δx ci
= ln .
ui RT ui zi F Δψ Ji + ui zi F Δψ int
c
Δx Δx i
Despejando Ji , finalmente tenemos:

ui zi F Δψ cext − cint ezi F Δψ/RT
Ji = − i i
. (4.12)
Δx 1 − ezi F Δψ/RT
Esta ecuación da la forma explı́cita del flujo de la especie i a través de la
membrana en función de las concentraciones y los potenciales electrostáticos
en el interior de la membrana en la interfase con el exterior.
Vamos ahora a relacionar las concentraciones y los potenciales en el interior
de la membrana con las mismas cantidades en el exterior. Podemos considerar
que la interfase entre la membrana y el medio exterior es tal que cualquier
especie disuelta en uno de los medios, se disuelve en la fase contigua. En
equilibrio, la relación entre las concentraciones de la especie i en las dos fases
viene dada por el coeficiente de reparto βi , definido a continuación.
Si además suponemos que:
1) El intercambio de iones entre la membrana y el exterior es mucho más
rápido que el proceso de difusión a través de la membrana, esto permitirá tra-
bajar en condiciones de equilibrio en las fases int y ext en todo instante y
relacionar las concentraciones en el interior y en el exterior de la membrana a
través del coeficiente de reparto.
2) El coeficiente de reparto βi de la componente i es constante e idéntico
en las interfases con el interior y el exterior. Entonces:
cext
i cint
i
= = βi . (4.13)
cext
i cint
i
Usando la condición de equilibrio en cada una de las interfases, podemos apli-

car la ecuación de Nernst (4.7) para cada interfase, con lo que se obtiene el
siguiente sistema de ecuaciones:
ext RT cext
ψ − ψ ext = − i
ln ext ,
zi F ci
int RT cint
ψ − ψ int = − ln iint . (4.14)
zi F ci
En consecuencia, tenemos:
int ext
Δψ ≡ ψ −ψ = ψ int − ψ ext ≡ Δψ. (4.15)
Ahora, introduciendo el parametro pi = uΔxi RT

βi , que tiene el sentido de per-
meabilidad de la membrana a la especie i, y usando las ecuaciones (4.13-4.15),
la ecuación (4.12) se transforma en:

i − ci exp
cext
pi zi F Δψ int zi F Δψ/RT
Ji = − . (4.16)
RT 1 − expzi F Δψ/RT
Esta ecuación de campo constante se denomina también ecuación de flujo de

Goldman-Hodgkin-Katz . A partir de ella se puede estudiar la dependencia del
flujo de una componente a través de la membrana, de las concentraciones en
cada uno de los compartimentos y de la diferencia de potencial existente entre
ellos, cuando el sistema está en un estado estacionario.
En el caso en el que las concentraciones en el interior y en el exterior de
la membrana sean iguales, sustituyendo cint
i = ci
ext = c en la ecuación (4.16),
i
obtenemos la siguiente expresión para los flujos:
pi ci zi F
Ji = − Δψ.
RT
Esta forma del flujo se puede interpretar, según la ley de Ohm, como una
corriente que atraviesa un conductor eléctrico.
En el caso de ausencia de corriente de la componente i, Ji = 0, de la
ecuación (4.16), obtenemos la ecuación de Nernst:
cext
i = cint
i e
zi F Δψ/RT
.
Finalmente, cuando las dos concentraciones cext int son distintas, cext = cint ,
i , ci i i
la relación entre el potencial y el flujo no es una recta, sino una curva con
mayor pendiente cuando el flujo va desde el compartimento externo al com-
partimento interno que en el caso contrario. Por consiguiente, la resistencia de
la membrana al flujo del interior es menor en el caso en el que hay intercambio
de materia ext → int que en el que hay intercambio de materia int → ext.
Problema.
A partir de la ecuación de Goldman-Hodgkin-Katz, (4.16), sabiendo el valor
del flujo de la especie, expresar la concentración de la especie en el compar-
timento int en el exterior de la membrana en función de las demás variables
en el caso de valor pequeño de la diferencia del potencial.
Solución.
De la ecuación (4.16), cuando Δψ 1, desarrollando la exponencial hasta
el primer orden en Δψ, es decir, ex 1 + x, obtenemos
Ji RT (−zi F Δψ/RT ) = −pi zi F Δψ(cext

i − ci − ci zi F Δψ/RT ),
int int
de donde
i − Ji
pi cext
cint
i = zi F Δψ
.
pi (1 + RT )
4.2. Difusión Iónica a Través de la Membrana

En esta sección vamos a estudiar los fenómenos de difusión iónica. Es-
tos procesos son fundamentales para explicar las diferencias de potencial de
membrana que aparecen en las células. El objetivo será presentar las distin-
tas distribuciones iónicas que contribuirán a la generación de potenciales de
membrana. Esto se aplicará a lo largo del capı́tulo al estudio de modelos de
generación del potencial de membranas en los sistemas biofı́sicos.
Como punto de partida vamos a introducir el principio de electroneutrali-
dad. Este principio establece que la suma de las cargas positivas es igual a la
suma de las cargas negativas en cualquiera de los compartimentos separados
por una membrana. Es un principio fundamental y se establece a nivel ma-
croscópico. Sin embargo, las membranas biológicas son capaces de almacenar
cargas en las superficies de contacto con algunos medios, actuando como con-
densadores. No obstante, la magnitud de la carga es despreciable y el principio
de la electroneutralidad es exacto en el lı́mite termodinámico.
4.2.1. Potenciales de Gibbs-Donnan

Consideramos el sistema de la figura 4.4, donde una membrana separa
dos compartimentos en los cuales se introducen sales monovalentes A+ X − y
A+ B − de la misma concentración. Supongamos que los iones A+ y B − pueden
4.2. DIFUSIÓN IÓNICA A TRAVÉS DE LA MEMBRANA 129
Figura 4.4: Esquema del sistema compuesto por las dos fases.
difundir a través de la membrana, mientras que los iones X − se quedan confi-

nados en el compartimento ext. Supongamos también que no existe potencial
eléctrico externo aplicado sobre el sistema.
En el caso de la figura 4.4, el anión B − se dirige hacia la parte exterior de
la membrana (parte ext) arrastrando al anión A+ para satisfacer el principio
de electroneutralidad. Esto conlleva un aumento de la concentración de A+ en
la parte ext y una disminución en la parte int. Como consecuencia se genera
una gradiente de concentraciones de iones A+ , que se opone al flujo del mismo
anión. En el equilibrio se alcanza una distribución asimétrica de los dos iones
A+ y B − en ambos lados de la membrana. Esta distribución asimétrica genera
una diferencia de potencial electrostático entre las dos partes, que se denomina
potencial de Gibbs-Donnan.
En la parte exterior de la membrana la concentración de A+ es mayor que
en la parte interior y se compensa con el potencial electrostático. Lo mismo
ocurre con el anión B − , pero de manera opuesta, debido a que su carga es
negativa.
Aplicando la condición del equilibrio de Nernst, para la variable Δψ =
ψ int − ψ ext tenemos:
RT cint
Δψ = − A
ln ext
F cA
y
RT cint
B
Δψ = ln ext .
F cB
Estas dos expresiones se cumplen si las respectivas razones entre las concen-
traciones en el interior y en el exterior son iguales, lo que introduce la razón(o
tasa) de Donnan r:
cint
A cext
B
= = r.
cext
A cint
B
En términos de este parámetro, el potencial de Gibbs-Donnan tiene la siguiente
forma:
RT
Δψ = − ln r. (4.17)
F
Si el ión indifundible X tiene su propia carga zX y su concentración es cX , se
puede demostrar, que la razón de Donnan correspondiente es:
(
r = −R + R2 + 1, (4.18)
donde R = |z2c X |cX

eq
y ceq es la concentración de sal en equilibrio en el compar-
timento opuesto al compartimento donde se encuentra el ión X.
Como se observa, la razón de Donnan es una función no lineal del paráme-
tro R, aumentando con la concentración de los iones X positivos y disminu-
yendo con la misma para iones negativos.
El potencial de Gibbs-Donnan está determinando básicamente por la canti-
dad de componentes cargados de la célula no intercambiables, que provocan la
distribución asimétrica de los demás iones. Si el sistema está compuesto por io-
nes X débilmente difundibles, entonces aparecerá un flujo lento que tenderá a
igualar las concentraciones de estos iones en los dos lados de la membrana.
El tiempo caracterı́stico de este proceso es mucho más grande que el tiempo
caracterı́stico de difusión de los demás iones.
Resumiendo, los potenciales de Gibbs-Donnan (4.17) son potenciales de
equilibrio y aparecen cuando la presencia de un ión indifundible provoca la
distribución asimétrica de los demás iones. Estos potenciales son una apro-
ximación muy buena para el estudio del potencial de membrana en sistemas
biológicos, aunque presentan una simplificación por no tener en cuenta los
cambios en el volumen celular, lo que conllevarı́a alteraciones de todas las
concentraciones intracelulares.
4.2.2. Creación de Potenciales de Difusión

Consideramos el siguiente sistema, presentado en la figura 4.5. Supongamos
que no existe potencial eléctrico externo aplicado sobre el sistema y que se ha
introducido una sal en el compartimento izquierdo siendo la movilidad del ca-
tión A+ menor que la del anión B − . Esto conlleva que haya una difusión más
rápida del ión con mayor movilidad hacia el otro compartimento. Por otro la-
do, los dos iones difunden con la misma velocidad para no violar el principio de
Figura 4.5: Representación esquemática para la obtención de los potenciales de difusión.
electroneutralidad. Esto significa que el ión más rapido difunde más despacio,
frenado por el más lento. En el mismo tiempo, el ión más lento está acelerado
por su ión opuesto. Como resultado, la difusión se realiza mediante una ve-
locidad intermedia a la de los dos iones. Esta difusión crea una diferencia de
potencial, que lleva el nombre de potencial de difusión.
Usando la ecuación de Nernst-Planck (4.10) para los flujos de los cationes
(+) y los aniones (−), podemos obtener la expresión del potencial de difusión:
dc+ dψ
J+ = −u+ RT − u+ z+ c+ F , (4.19)
dx dx
y
dc− dψ
J− = −u− RT − u− z− c− F . (4.20)
dx dx
Para simplificar el análisis, vamos a considerar el caso de iones monovalentes,
z+ = −z− = 1, c+ = c− = c en el exterior de la membrana y c+ = c− = c en
su interior.
Según la condición de electroneutralidad, tenemos:
J+ = J− .
De aquı́, igualando la parte derecha de las ecuaciones (4.19,4.20) para los flujos
de ambos iones, tenemos:
dc dψ dc dψ
u+ RT + u+ cF = u− RT − u− cF .
dx dx dx dx
Ahora, reorganizando e integrando entre los dos extremos de la membrana,

tenemos:
ψ int cint
dc
(u+ + u− )F ext dψ = (u− − u+ )RT ,
ψ cext c
lo que nos permite obtener la expresión final para la variación del potencial:
u+ − u− RT cint
Δψ = − ln ext . (4.21)
u+ + u − F c
Suponiendo ahora que existe un equilibrio en las interfases y que la membrana

es simétrica obtenemos, según hemos visto en la sección anterior, la ecuación
final para el potencial de difusión de una sal formada por iones monovalentes:
u+ − u− RT cint
Δψ = − ln ext . (4.22)
u+ + u − F c
Para iones de la misma movilidad, u+ = u− , Δψ = 0 y el potencial de difusión

es cero. Esto significa que para tener un potencial de difusión es necesario que
uno de los iones tenga una movilidad distinta que el otro.
Problema.
Comparar el potencial de difusión antes y después de aumentar la concen-
tración en el compartimento interior 2 veces.
Solución.
Según la ecuación (4.22), antes de variar los parámetros, tenemos:
u+ − u− RT cint
Δψantes = ln ext
u+ + u− F c
Después de variar la la concentración tenemos:
u+ − u− RT 2cint
Δψdespues = ln ext ,
u+ + u− F c
de donde:
Δψdespues ln 2
=1+ .
Δψantes ln c /cext
int
4.2.3. Ecuación de Goldman-Hodgkin-Katz

En una distribución iónica que existe alrededor de la membrana de un
axón, hay que superar las aproximaciones triviales. Una forma de hacer esto
es aplicar la teorı́a del campo constante, (4.16). La aplicación de esta teorı́a a
una distribución de varios aniones y cationes monovalentes, da las siguientes
ecuaciónes para los flujos:
) *
+ − c+ e
p+ F Δψ cext int F Δψ/RT
J+ = −
RT 1 − eF Δψ/RT
y ) *
int −F Δψ/RT
− − c− e
p− F Δψ cext
J− = ,
RT 1 − e−F Δψ/RT
donde de nuevo los subı́ndices + y − se refieren a los cationes y a los aniones
respectivamente y los parámetros p± son sus permeabilidades.
De la condición de electroneutralidad, sumando por separado sobre todos
los iones positivos y negativos:

J+ = J− , (4.23)
+ −
se obtiene:
int ext
+ − c+ b
cext c− − cint
− /b
(−p+ ) = (p− ) , (4.24)
+
1−b −
1 − 1/b
donde el factor b = eF Δψ/RT .

Por otro lado, despejando b, tenemos:
ext
int
+ p+ c+ + − p− c−
b= int
ext
. (4.25)
+ p+ c+ + − p− c−
Comparando las dos expresiones para el factor b, obtenemos finalmente la

expresión del potencial de la membrana:
int
ext
RT + p+ c+ + − p− c−
Δψ = − ln ext
int . (4.26)
F + p+ c+ + − p− c−
La ecuación (4.26) es la famosa ecuación de Goldman-Hodgkin-Katz (GHK)

que expresa el potencial de la membrana en función de las concentraciones y
las permeabilidades de los distintos aniones y cationes monovalentes, que la

atraviesan.
En un caso concreto de estudio, que es el caso del axón de una neurona,
el potencial de membrana se debe principialmente a los iones de N a+ , K + y
Cl− . La ecuación de GHK entonces se transforma en:
RT pN a cint int ext

N a + pK cK + pCl cCl
Δψ = − ln . (4.27)
F pN a cext ext int
A partir de la ecuación (4.27) se ve que si la permeabilidad de uno de los iones

es mucho mayor que la de los demás, los términos correspondientes a los demás
iones se pueden despreciar y el potencial determinado por la ecuación de GHK
se aproxima al potencial de Nernst del ión con la mayor permeabilidad.
La expresión (4.27) es aplicable a la descripción del potencial generado
por la distribución de iones de N a+ , K + y Cl− en membranas excitables en
estado de reposo. En sistemas biológicos reales, la concentración de estos iones
se mantiene constante gracias a la bomba N a+ , K + -ATPasa y es interesante
ver cómo esta bomba de iones afecta al potencial de la membrana en medios
excitables.
Se sabe que la bomba N a+ , K + -ATPasa intercambia 3 iones de N a+ por
2 iones de K + y que el transporte debido al efecto de la bomba compensa la
difusión de los iones por el gradiente de concentración.
Vamos a ver cómo se modifica la ecuación de GHK en presencia de la
N a+ , K + -ATPasa. Sean JÑ a y J˜K los flujos de los iones de N a+ y K + debidos
˜
a la N a+ , K + -ATPasa y sea d = − JJÑa . En nuestro caso, la razón es d =
K
3/2. En el estado de reposo, la concentración de N a+ en ambos lados de la
membrana es constante y por consiguinete JN a = −JÑ a .
Usando la condición de la electroneutralidad (4.23),
JN a + JÑ a + JK + J˜K = JCl
e introduciendo la razón d, teniendo en cuenta que los dos primeros términos

se cancelan debido a la concentración constante de N a+ en ambos lados de
la membrana, obtenemos la siguiente relación entre los flujos de los distintos
iones:
1
JN a + JK = JCl .
d
Como se observa, el efecto de la N a+ , K + -ATPasa es la presencia del factor
1
d en comparación con el caso de ausencia del flujo. Esto se puede interpretar
4.3. NOCIONES BÁSICAS DE LA ELECTROFISIOLOGÍA 135
como una reducción efectiva del flujo de los iones N a+ . Si ahora sustitui-
mos cada uno de los flujos por su expresión correspondiente de la ecuación
de campo constante, y despejando Δψ de la ecuación resultante, obtenemos
una expresión análoga a (4.27), donde el término relacionado con el ión N a+
está modificado por el factor de la razón entre los flujos d:
1
RT pN a cint int ext
Δψ = − ln d1 ext ext int
. (4.28)
F d pN a cN a + pK cK + pCl cCl
La ecuación (4.28) es la ecuación GHK modificada por la presencia de las

bombas N a+ , K + -ATPasa.
En el caso de d = 1, la ecuación (4.28) se reduce a la ecuación GHK. En
esta condición se puede demostrar que la ATPasa es capaz de mantener las
concentraciones de N a+ y de K + y el potencial de la membrana estacionarios.
De aquı́ se puede afirmar que el papel principal de la N a+ , K + -ATPasa en el
funcionamento de la membrana está basado en su capacidad de transportar
iones de N a+ y K + gracias a la energı́a metabólica.
4.3. Nociones Básicas de la Electrofisiologı́a

En los capı́tulos anteriores presentamos el estudio de los flujos iónicos y la
generación del potencial de membrana desde el punto de vista termodinámico,
describiendo el movimiento de los iones gracias al gradiente electroquı́mico.
En este capı́tulo vamos a presentar los fenómenos desde el punto de vista
de la Electrofisiologı́a. Ahora los flujos iónicos son considerados como corrien-
tes eléctricas que atraviesan la membrana y el potencial de la membrana se
introduce a partir de un circuito equivalente.
Esta teorı́a clásica tiene su origen en los trabajos pioneros del estudio de la
excitabilidad del nervio y del músculo y tuvo su mayor éxito con el modelo de
Hodgkin y Huxley del potencial de acción del axón gigante de calamar. Por sus
descubrimientos importantı́simos en el campo de la Neurofisiologı́a, Hodgkin
y Huxley fueron galadordonados en los años 60 con el premio más prestigioso
en el ámbito de la investigación, el premio Nobel.
4.3.1. Propiedades Eléctricas de las Membranas: Fuerza Elec-

tromotriz
Consideramos el potencial de la membrana como una fuerza electromotriz
que influye sobre el movimiento de los iones a través de la membrana de forma
similar a como afecta a las cargas eléctricas a través de un conductor.
En los experimentos electrofisiológicos normalmente se mide la corriente

que atraviesa la membrana biológica como respuesta lineal a la diferencia del
potencial de sus dos extremos. En analogı́a con las corrientes a través de un
conductor, se puede aplicar la ley de Ohm, que relaciona la diferencia del po-
tencial y la corriente a través de unidad de área de la membrana, caracterizada
por su resistencia Rm :
E
I= , (4.29)
Rm
siendo E la diferencia de potencial de la membrana e I el flujo de cargas
o intensidad de la corriente. Definiendo otro parámetro caracterı́stico de la
membrana, su conductancia gm = 1/Rm , la ecuación (4.29) se transforma en:
I = gm E. (4.30)
Como sabemos, la condición de electroneutralidad macroscópica implica que
las membranas tengan la misma concentración de cargas positivas y negativas,
en cualquiera de los compartimentos que separa. Esto conlleva a una polari-
zación de la membrana y como consecuencia su comportamiento efectivo es
de un condensador con capacidad especı́fica Cm . Esta cantidad se expresa por
el número de cargas por unidad de superficie σ al aplicar una diferencia de
potencial E a través de la membrana:
σ
Cm = . (4.31)
E
Recordando que la capacidad especı́fica de un condensador plano de distancia
d entre las placas y de constante dieléctrica es

C= , (4.32)
d
podemos hacer una estimación realista de la capacidad de una membrana.
En este caso, una distancia real entre las dos paredes de la membrana es de
unos 20 · 10−9 m y la constante dieléctrica es aproximadamente el doble del
vacı́o. Usando la expresion (4.32), obtenemos una capacidad especı́fica de la
membrana del orden de 1μF/cm2 .
Por otro lado, las membranas, como condensadores cargados, actúan como
pilas, creando un campo eléctrico
σ σd
E= = .
Cm
Vamos a considerar ahora el circuito presentado en la figura 4.6, que es
el circuito mı́nimo para mostrar las propiedades de las membranas. Vamos a
Figura 4.6: Circuito mı́nimo equivalente para explicar las propiedades de las membranas.
estudiar el tiempo de descarga del condensador después de dejar de aplicar una

diferencia de potencial E a los extremos del condensador entre los dos puntos
que corresponden a los puntos del exterior y del interior de la membrana.
En cualquier momento t, la diferencia del potencial entre int y ext es:
σ(t)
E(t) = , (4.33)
Cm
donde la variación de la densidad superficial de carga σ(t) con el tiempo t se
debe a la corriente de descarga, IR (t):
dσ(t) E(t)
IR (t) = −IC (t) = − ≡ . (4.34)
dt Rm
Combinando las ecuaciones (4.33) y (4.34), obtenemos:
dE(t) E(t)
=− .
dt Rm Cm
Reorganizando e integrando la última ecuación:
E0 0
dE 1
=− dt,
E E Rm Cm t
finalmente obtenemos la siguiente expresión para la variación del potencial de
la membrana (el condensador) con el tiempo:
E = E0 e−t/Rm Cm = E0 e−t/τ . (4.35)
Figura 4.7: El canal de potasio y su circuito equivalente.
El parámetro τ = Rm Cm es la constante de tiempo de la membrana y es una

medida caracterı́stica. Según el mayor o menor valor de esta constante, los
procesos de carga o descarga se realizan más o menos rápidamente. Ası́ cuando
t = τ , el condensador se descarga en un factor 1/e.
4.3.2. Potencial de Membrana y Circuito Equivalente

Los experimentos de Electrofisiologı́a realizados en los años 40 han de-
mostrado que el comportamiento de las membranas se puede explicar a base
de un circuito eléctrico equivalente por las caracterı́sticas que muestran las
membrana como células excitables.
El diseño de un circuito equivalente es relativamente fácil. Se basa en la
idea de que las corrientes eléctricas a través de las membranas biológicas se
deben esencialmente a los flujos de iones de N a+ , K + y Cl− .
Los iones atraviesan la membrana por canales iónicos especı́ficos. Esto
genera fuerzas electromotrices para cada uno de los iones de tal manera que
los canales iónicos actúan como baterı́as. En el caso de un canal de potasio,
que está representado en la figura 4.7, se observa cómo el canal actúa como
una baterı́a generando una fuerza electromotriz en el circuito equivalente de
la membrana.
En la membrana existen al mismo tiempo varios canales a través de los
cuales pasan los distintos iones como los de N a+ , K + , Cl− , etc. La fuerza
electromotriz resultante corresponde a la de todas las baterı́as colocadas en
paralelo y por consiguiente actúa como una única baterı́a.
En general, los canales iónicos son proteı́nas bajo ciertas transiciones con-
Figura 4.8: El circuito equivalente de una membrana con canales de N a+ , K + y Cl− .
formacionales, que pueden provocar la apertura o el cierre de los canales. En

consecuencia, la conductancia instantánea total de la membrana viene dada
por la suma de las conductancias individuales de cada uno de los canales que
están abiertos en este instante.
El circuito equivalente de una membrana tı́pica con canales de N a+ , K +
y Cl− está formado por cuatro ramas en paralelo, (Fig. 4.8): una que contiene
un condensador que representa la capacidad de la membrana, y las otras tres
ramas que corresponden a cada una de las tres especies iónicas.
La aproximación del circuito equivalente permite evaluar el potencial de la
membrana generado o la distribución de los iones de N a+ , K + y Cl− .
En el estado de reposo, el potencial de membrana es constante y la carga
del condensador también, lo que en consecuencia conlleva IC = 0. Según el
circuito equivalente, (Fig.4.8), se cumple:
IK + IN a + ICl = 0. (4.36)
Por otra parte, para cada una de las ramas del circuito, aplicando la ley de
Ohm, tenemos:
IK = gk (E − EK ),
IN a = gN a (E − EN a ),
ICl = gCl (E − ECl ), (4.37)
donde E = V int − V ext . A partir de las ecuaciones (4.37) y la ecuación (4.36),

para la fuerza electromotriz total E obtenemos:
gK EK + gN a EN a + gCl ECl
E= . (4.38)
gK + gN a + gCl
Como se puede observar, la ecuación (4.38) es similar a la ecuación GHK
(4.26), que hemos obtenido en las secciones anteriores basándonos en conside-
raciones termodinámicas. Esta ecuación permite calcular la fuerza electromo-
triz del circuito equivalente en función de las conductancias y de las fuerzas
electromotrices de cada uno de los iones de N a+ , K + y Cl− .
Problema.
A partir de la ecuación para la fuerza electromotriz del circuito equivalente,
expresar la conductancia del sodio y discutir su comportamiento cualitativo
en función del potencial E.
Solución.
A partir de la ecuación (4.38), despejamos la conductancia de los iones del
sodio:
(gK + gCl )E − (gK EK + gCl ECl )
gN a = .
EN a − E
Es una dependencia de tipo
aE − b b − ac
gN a = ≡ −a + ,
c−E E−c
donde a = (gK + gCl ), b = (gK EK + gCl ECl ), c = EN a . Dependiendo del signo
de la diferencia b − ac, gN a puede aumentar con E o disminuir.
4.4. Potencial de Acción

4.4.1. Técnica de Pinzamiento de Voltaje
Los primeros experimentos con membranas excitables consistı́an en la apli-
cación de corrientes sobre una membrana y la medida de los cambios que tenı́an
lugar en el potencial a lo largo de la membrana. De esta manera, se registró,
en los años 40, el potencial de acción en el axón gigante de calamar, que fue
investigado independientemente por dos grupos, el de Cole y Curtis, y el de
Hodgkin y Huxley.
4.4. POTENCIAL DE ACCIÓN 141
Figura 4.9: Representación de la corriente del K + (curva 1) y la corriente máxima del

N a+ (curva 2). (De Vázquez, 1993).
Posteriormente, el avance del estudio del impulso nervioso tuvo lugar con
la aparición de la técnica de pinzamiento de voltaje, que fue desarrollada
alrededor del año 1949 por los cientı́ficos Marmont, Cole, Hudgkin, Huxley y
Katz.
En un experimento de pinzamiento de voltaje, el potencial de membrana
varı́a instantáneamente desde el valor de reposo a otro valor distinto, mante-
niéndose en este último estado durante varios milisegundos antes de volver a
su valor inicial. La corriente I = Cm dE
dt se observa sólo en los instantes de sal-
to de potencial. Cuando el potencial se mantiene constante, la única corriente
que se puede registrar es la corriente iónica Ii . De este modo se puede estudiar
el comportamiento de los distintos canales iónicos para diferentes valores del
voltaje.
Hodgkin y Huxley repitieron el salto de voltaje con los experimentos del
axón gigante del calamar y construyeron la gráfica que representa la corriente
del K + (Fig 4.9, curva 1) en el estado estacionario y la corriente máxima del
N a+ (curva 2).
De una manera similar, se pueden determinar los valores de los potenciales
en los que las corrientes de N a+ o de K + se anulen, que son los potenciales
de equilibrio EN a , EK .
4.4.2. Modelo de Hodgkin y Huxley

Los experimentos de Hodgkin y Huxley les llevaron a proponer el circuito
equivalente de la membrana, presentado en la Fig.4.8, donde las conductancias
Figura 4.10: La dependencia temporal de las conductancias de iones de N a+ y de K + .
de cada canal i = N a+ , K + , Cl− son determinadas por la ley de Ohm
Ii
gi = .
E − Ei
En la figura 4.10 se muestran los resultados para las conductancias corres-

pondientes a los iones de N a+ y K + en función del tiempo, que han sido
construidas a partir de la técnica de pinzamiento.
Las conductancias gN a y gK tienen un valor pequeño en estado de repo-
so, lo que significa que la mayorı́a de los canales están cerrados. Cuando se
produce una despolarización de la membrana, la conductancia gN a aumenta
rápidamente, alcanza un máximo y luego decrece lentamente. La conductancia
del potasio gK , al contrario, aumenta muy lentamente, en comparación con la
del sodio y alcanza un valor estacionario. Al regresar al estado de reposo, gK
disminuye lentamente.
Según el modelo de Hodgkin y Huxley, la variación de gN a se debe a la
existencia de un proceso de activación rápida y una desactivación lenta. Es-
tos procesos se explicaron en el modelo original en base a unas hipotéticas
partı́culas que controlan el proceso de activación y de desactivación.
Considerando el canal de K + , Hodgkin y Huxley suponen que el canal
posee cuatro partı́culas, cada una de las cuales puede encontarse en dos estados
A y B. El canal está abierto sólo cuando las cuatro partı́culas están en el estado
B. Si αn y βn son las constantes de las transiciones entre los dos estados A y
B y si n es la fracción de partı́culas que están en el estado B, la variación de
n con el tiempo viene dada por la ecuación:
dn
= αn (1 − n) − βn n.
dt
Integrando sobre la fracción dentro del intervalo [n0 , n] y sobre el tiempo dentro
del intervalo [0, t], obtenemos la siguiente expresión para la concentración de
las hipotéticas partı́culas que están en el estado correspondiente a la apertura
del canal:
αn αn
n(t) = −[ − n0 ]e−t(αn +βn ) .
αn + βn αn + βn
Esta última expresión se puede escribir de manera compacta como:
n(t) = n∞ − (n∞ − n0 )e−t/τn , (4.39)
donde los parametros n∞ y τn tienen la siguiente forma:
τn = (αn + βn )−1 ,
αn
n∞ = . (4.40)
αn + βn
Según la ecuación (4.40), n∞ es el valor estacionario de la fracción de las
partı́culas n y τn es el tiempo de vida media. El último parámetro es una
medida de la dinámica de saturación del parámetro n desde un valor inicial
n0 hasta el valor estacionario n∞ .
Por otro lado, la conductancia de los iones de K + depende del valor máximo
de la conductancia g˜K y de la probabilidad de que las cuatro partı́culas estén
en el mismo estado B. Entonces,
gK (t) = g̃K n4 (t),
de donde obtenemos la siguiente dependencia temporal de la conductancia del

potasio:
gK (t) = g̃K [n∞ − (n∞ − n0 )e−t/τn ]4 . (4.41)
Finalmente, la intensidad de la corriente debida a los iones de potasio es:
IK (t) = g̃K n4 (t)(E − EK ). (4.42)
En el caso de la conductancia de los iones de sodio, Hodgkin y Huxley asumie-

ron la existencia de tres particulas de tipo m que controlan la activación y una
particula de tipo h, que controla la desactivación. Cada una de las partı́culas
m y h están en dos posibles estados A, B y C, D, respectivamente.
Sean αm , βm , αh y βh las constantes de las transiciones entre los estados A
y B y entre C y D, respectivamente. El canal está abierto sólo cuando las tres
particulas m están en el estado B y al mismo tiempo la partı́cula h está en el
estado D.
De manera análoga a la derivación en el caso anterior, ahora en el caso de

iones de sodio N a+ , tenemos las siguientes ecuaciones:
m(t) = m∞ − (m∞ − m0 )e−t/τm ,

h(t) = h∞ − (h∞ − h0 )e−t/τh ,
αm
m∞ = ,
αm + βm
αh
h∞ = ,
αh + βh
τm,h = (αm,h + βm,h )−1 . (4.43)
Como la conductancia instantánea del N a+ depende de su máxima conduc-

tancia g̃N a y de la probabilidad de que las tres partı́culas m estén en el estado
B y la partı́cula h esté en el estado D, obtenemos:
gN a (t) = g̃N a m3 (t)h(t). (4.44)
Sustituyendo las ecuaciones (4.43) en la última ecuación, tenemos:
gN a (t) = g̃N a [m∞ − (m∞ − m0 )e−t/τm ]3 [h∞ − (h∞ − h0 )e−t/τh ]. (4.45)
Finalmente, la intensidad de la corriente debida a los iones de sodio, tiene la

siguiente forma:
IN a (t) = g̃N a m3 (t)h(t)(E − EN a ). (4.46)
Problema.
Discutir el comportamiento de la conductancia del potasio dentro del modelo
del Hodkgin y Huxley para largos tiempos de dependencia temporal.
Solución.
De la ecuación (4.41),
gK (t) = g̃K [n∞ − (n∞ − n0 )e−t/τn ]4 ,
observamos que el aumento de los pasos del tiempo hace que el segundo
término tenga cada vez menos peso, lo que da los siguientes primeros términos
relevantes del desarrollo:
g̃K [n4∞ − 4n3∞ (n∞ − n0 )e−t/τn ].

4.4.3. Dinámica del Modelo de Hodgkin y Huxley (HH)

Durante los experimentos de pinzamiento, que realizaron Hodgkin y Hux-
ley, el potencial de la membrana cambiaba a saltos desde un potencial negativo
hasta un potencial E mayor. En cada uno de estos saltos se determinaba la
forma de gK (t), que se ajustaba a la ecuación (4.41). De allı́ Hodgkin y Huxley
obtenı́an los valores de los parámetros n∞ , τ∞ para cada valor del potencial
E.
La determinación de los parámetros m∞ , τ∞ se realiza de manera similar
en el caso de canales de sodio, usando la ecuación (4.45) con la aproxima-
ción de que en los primeros pasos del tiempo la función de desactivacion es
aproximadamente uno (h ≈ 1).
La dependencia de los parámetros de desactivación h∞ (E), τh (E) se calcula
de manera más complicada mediante experimentos por separado para los dos
parámetros.
La variación de los parámetros del modelo de HH en función del voltaje,
está presentado finalmente en la figura 4.11.
Como se observa, la despolarización del axón aumenta los valores estacio-
narios de m∞ , n∞ y disminuye el valor estacionario de h∞ . La constante del
tiempo τm varı́a en un intervalo inferior al de variación de la constante τh y el
proceso de activación de los canales de N a+ es varias veces más rápido que el
proceso de desactivación.
Se observa también que los parámetros m∞ , h∞ tienen un comportamiento
complementario, de manera que cuando los canales de N a+ se activan, empieza
el proceso de desactivación, lo cual conlleva a que los canales de N a+ se abren
sólo cuando tiene lugar un cambio de voltaje.
Finalmente, conociendo todos los parámetros del modelo de HH, se pueden
calcular las corrientes de N a+ y de K + usando las ecuaciones (4.42) ,(4.46),
dando lugar al siguiente comportamiento de la corriente total, (Fig.4.12).
El comportamiento de las corrientes obtenidas es muy similar al compor-
tamiento experimental, (Fig.4.9), que es el gran reto del modelo de Hodgkin
y Huxley.
La apertura y el cierre de los canales de sodio y de potasio son procesos
que dependen del valor del voltaje. Para que esto tenga lugar, es necesario un
movimiento de cargas que corresponde a cambios en el potencial de la mem-
brana. Esto ha sido la idea principal relacionada con la existencia de partı́culas
n, m y h dependientes del voltaje que dan lugar a la corriente de apertura. La
corriente de apertura ha sido detectada experimentalmente mucho más tarde,
en los años 70, debido a su pequeña magnitud. Esto justifica el estudio de
Figura 4.11: La dependencia de los parámetros del modelo de HH del potencial de la

membrana. (De Vázquez, 1993).
Figura 4.12: La dependencia temporal de la corriente total (lı́nea contı́nua) obtenida a

partir del modelo de HH. (De Vázquez, 1993).
Figura 4.13: Representación de las variables a lo largo de un axón.
los procesos a través de membranas desde el punto de vista del modelo de

Hodgkin y Huxley.
4.4.4. Teorı́a del Cable

La propagación del potencial de acción a lo largo del axón gigante del
calamar fue estudiado por Hodgkin y Huxley usando la teorı́a del cable. Esta
teorı́a describe la propagación de las corrientes eléctricas a través de un cilindro
hueco, formado por una membrana. Este modelo, debido a su formulación
bastante general, se puede aplicar también a la investigación de la distribución
de las corrientes y los potenciales en el nervio y en el músculo.
Vamos a estudiar la propagación del potencial de acción a lo largo de un
axón y vamos a suponer que en el punto x = 0 del axón se induce un cambio en
el potencial de la membrana. Esta alteración induce corrientes que se propagan
a lo largo del axón, presentadas en la figura 4.13.
Sean I int , I ext las intensidades totales que atraviesan longitudinalmente el
compartimento interior y el exterior, respectivamente. Imaginemos que entre
dos puntos, 1 y 2, separados a una distancia Δx, en el compartimento interior
existe una diferencia del potencial Δψ int . Según la ley de Ohm,
I int ri Δx = ψ1int − ψ2int ≡ −Δψ int , (4.47)
donde ri es la resistencia axónica o intracelular por unidad de longitud. Des-

pejando a la corriente I int y expresándola en forma diferencial, tenemos:

1 ∂ψ int (x)
I int (x) = − . (4.48)
ri ∂x
De manera análoga,
1 ∂ψ ext (x)
I ext (x) = − , (4.49)
re ∂x
donde re es la resistencia extracelular por unidad de longitud. Como la corrien-
te que se aleja del lugar, donde se ha generado la perturbación del potencial
en el interior (la lı́nea discontı́nua), es idéntica de magnitud a la corriente que
se acerca hacia el mismo lugar en el medio extracelular, tenemos
I int = −I ext . (4.50)
A partir de las ecuaciones (4.48), (4.49) y (4.50) , obtenemos la siguiente

expresión para el gradiente de potencial:
∂ψ int (x) ∂ψ ext (x) ∂Δψ(x)
− = = −(ri + re )I int . (4.51)
∂x ∂x ∂x
La resistencia del fluido intracelular es mucho más elevada que la del fluido ex-
tracelular, debido al pequeño diámetro del axón, ri
re . Entonces la ecuación
(4.51) se simplifica de la siguiente manera:
1 ∂Δψ(x)
I int (x) = − . (4.52)
ri ∂x
Sea im la corriente transversal que atraviesa la unidad de longitud del axón.
Entonces entre los puntos 1 y 2, representados en la figura 4.13, la diferencia
entre las corrientes I1int y I2int en estos puntos es igual al término im Δx, que
en forma diferencial resulta:
∂I int (x)
im = − .
∂x
Usando ahora la expresión (4.52) para la corriente I int (x) en el medio intra-
celular, obtenemos para la expresión final de la corriente transversal im :
1 ∂ 2 Δψ(x)
im (x) = . (4.53)
ri ∂x2
La ecuación (4.53) es la famosa ecuación del cable. Esta ecuación permite
estudiar la propagación del potencial de acción a lo largo del axón, usando el
modelo de Hodgkin y Huxley.
Figura 4.14: Representación esquemática de un elemento axónico.
Como sabemos de la teorı́a relacionada con el circuito equivalente de la

membrana del axón, la corriente total a través de la membrana se expresa
mediante el modelo de Hodgkin y Huxley:
dE
I = Cm + g̃N a m3 h(E − EN a ) + g̃K n4 (E − EK ) + g̃L (E − EL ), (4.54)
dt
donde con el último término tenemos en cuenta la presencia de una corriente
de una naturaleza iónica indeterminada.
Para establecer la correspondencia entre las magnitudes de las ecuaciones
(4.53) y (4.54), consideramos un elemento axónico de longitud l y de radio
transversal a, (Fig.4.14).
Sean ρ y ri la resistencia especı́fica y la resistencia axónica respectivamente,
que están relacionadas entre sı́ como:
πa2 R
ρ=R , ri = . (4.55)
l l
Por otro lado, la intensidad de la corriente transversal total que atraviesa un
elemento axónico de superficie lateral 2πal es I = IT /2πal y por tanto, la
corriente por unidad de la longitud axónica es im = IT /l:
im = 2πaI. (4.56)
Introduciendo ahora la relación Δψ ≡ E y usando las dos ecuaciones (4.55) y

(4.56), la ecuación del cable tiene la siguiente forma:
a ∂2E
I= . (4.57)
2ρ ∂x2
la temperatura, ΔU = CV ΔT . Entonces, si T no cambia tampoco lo hace

U . Podemos también expresar ΔU en función de ΔP = Pb − Pa , ya que
Ta = Pa Va / (nR) y Tb = Pb Va / (nR) de donde ΔU = cV Va (Pb − Pa ) /R.
El valor del trabajo, calor y energı́a interna en otros casos de transfor-
maciones tı́picas es el siguiente.
Transformación isobara. En el caso de una transformación isobara (pre-

sión constante) Pa = Pb y por tanto W = −Pa (Vb − Va ). En cuanto
a la energı́a interna y al calor, tenemos que para una transformación
isobara un gas ideal verifica que Ta = Pa Va / (nR) y Tb = Pa Vb / (nR)
de donde ΔU = cV Pa (Vb − Va ) /R. Puesto que Q = ΔU − W enton-
ces Q = Pa (Vb − Va ) (cV /R + 1). Utilizando la relación de Mayer (1.3)
podemos escribir este último resultado como Q = cP Pa (Vb − Va ) /R.
Transformación isoterma. En el caso de una transformación isoterma,

puesto que P = nRT /V al substituir en (1.4) y realizando la integral
resulta W = −nRTa ln (Vb /Va ). Además puesto que la temperatura no
varı́a tenemos que ΔU = 0 de donde Q = −W = nRTa ln (Vb /Va ).
Transformación adiabática. Finalmente, una transformación que aparece

a menudo es la transformación adiabática para la cual Q = 0. En parti-
cular, si la transformación es infinitesimal, se cumple que δQ = 0 y por
tanto dU = δW . Es decir, en este caso toda la variación de la energı́a
interna del sistema se debe a la transferencia de energı́a entre el sistema
y su entorno mediante trabajo. Ası́, se verifica que,
CV dT = −P dV , (1.6)
y por tanto,
b
W = CV dT = CV (Tb − Ta ) = cV (Pb Vb − Pa Va ) /R. (1.7)
a
No obstante no es necesario conocer P y V de los estados inicial y final

para poder calcular el trabajo. Para ello notemos que en la ecuación
(1.6) aparecen las tres variables de estado de un gas ideal, P , V y T .
Sin embargo, la ecuación de estado (1.1) nos recuerda que sólo dos de
ellas son independientes. Ası́ pues, podemos eliminar una de ellas, por
ejemplo, la temperatura. Puesto que T = P V / (nR), su diferencial será,
1
dT = (P dV + V dP ) .
nR
Supongamos ahora que el potencial de acción se propaga a través del axón en

forma de onda a una velocidad constante v. Entonces:
∂2E 1 ∂2E
2
= 2 2,
∂x v ∂t
por lo que la ecuación del cable es:
a ∂2E
I= . (4.58)
2ρv 2 ∂t2
Introduciendo finalmente la ecuación (4.58) en la (4.54), obtenemos:
a ∂2E dE
2 2
= Cm +g̃N a m3 h(E−EN a )+g̃K n4 (E−EK )+g̃L (E−EL ). (4.59)
2ρv ∂t dt
La expresión (4.59) es la ecuación completa para la propagación del potencial
de acción, que se obtiene con la teorı́a del cable usando el modelo de HH.
Esta ecuación diferencial permite conocer el perfil del potencial, resolviéndola
numéricamente. Para encontrar las soluciones hay que tener en cuenta que el
valor de la velocidad v no se conoce a priori y que hay que buscar los valores
para los cuales la solución converge. Se puede demostrar que existe un valor
único para el cual la solución de la ecuación (4.59) converge. El perfil del
potencial obtenido a partir de la ecuación (4.59) está presentado en la figura
4.15.
Esta figura se corresponde con una gran precisión a la figura experimental
de la propagación del potencial de acción del axón gigante de calamar, que
estudiaron Hodgkin y Huxley.
Como sabemos, en ausencia de estı́mulos, el potencial de la membrana se
mantiene en torno a -70 mV. Ahora, si se introduce una pequeña excitación,
según el modelo de Hodgkin y Huxley, la membrana se despolariza y, en con-
secuencia, los parámetros m y n aumentan, mientras que el h disminuye. La
variación del m es mucho más rápida que la de n y h y, por tanto, el efecto es
un aumento en la conductividad de los canales de N a+ . Se produce entonces
el pico del potencial de acción. Por otro lado, la variación de n y h produce
un aumento de la conductancia del K + y una disminución de la conductancia
del N a+ , que provocan de nuevo la polarización de la membrana. Durante un
cierto intervalo, la conductividad de los canales de K + es superior a la de los
canales de N a+ , lo que produce una hiperpolarización de la membrana. Final-
mente, esta hiperpolarización induce una lenta disminución de n, que conlleva
a una disminución de la conductancia de gK de los iones de K + y la posterior
disminución hasta el potencial de reposo.
Figura 4.15: La dependencia temporal del potencial de la membrana obtenido a partir

del modelo de HH y de la teorı́a del cable. (De Vázquez, 1993).
Después del modelo de Hodgkin y Huxley, que es el pionero de los mode-

los biofı́sicos sobre células excitables, han aparecido numerosas publicaciones
sobre las células excitables. Todos estos estudios, que han contribuido enorme-
mente al conocimiento del sistema nervioso, se basan en los flujos a través de
la membrana por los canales iónicos, tal y como fue introducido por primera
vez por Hodgkin y Huxley.
CAPÍTULO 5
Biofı́sica de los Cuerpos Vivos
En este capı́tulo vamos a estudiar una especialidad de la Biofı́sica llama-

da Biomecánica. Esta rama se dedica al estudio de los procesos mecánicos
como el movimiento de las extremidades, la mecánica del flujo sanguı́neo, los
mecanorreceptores, etc.
Antes de empezar con la explicación de algunos de estos mecanismos, va-
mos a recordar brevemente las propiedades básicas de los fluidos.
5.1. Fluidos Biológicos

5.1.1. Propiedades Básicas de los Fluidos
Se dice que un flujo es laminar cuando las partı́culas del fluido se mueven en
capas paralelas entre sı́. Una caracterı́stica fundamental de los flujos laminares
es el gradiente de velocidad, γ , (también llamada velocidad de corte), que
está definido por la derivada de la velocidad del flujo v respecto a la coordenada
perpendicular a la dirección del flujo:
dv
γ = . (5.1)
dz
Este gradiente es máximo en la cercanı́a de la pared y disminuye alejándose
de ella, según se observa en la figura 5.1.
La fuerza F que mueve una capa de superficie a en el flujo laminar es
proporcional al gradiente de velocidad con un coeficiente de proporcionalidad,
154 CAPÍTULO 5. BIOFÍSICA DE LOS CUERPOS VIVOS
Figura 5.1: El gradiente de velocidad de un flujo a lo largo de una superficie horizontal

(izquierda) y a lo largo de un tubo (derecha).
η, llamado viscosidad, que aumenta con la concentración de las sustancias

disueltas:
F = ηγ a. (5.2)
La viscosidad se define a partir de la fuerza necesaria para mover una capa
de área de 1m2 con una velocidad de 1ms−1 a una distancia de 1m desde una
superficie paralela.
Otra caracterı́stica de los fluidos es la presión de corte τ , que es la fuerza
que deforma un cuerpo en un flujo con un gradiente de velocidad determinado:
τ = ηγ . (5.3)
Un fluido se denomina newtoniano cuando su viscosidad η es independiente

del gradiente de velocidad γ . En el caso de que exista una dependencia entre
las dos magnitudes η y γ , el fluido se denomina no newtoniano.
Los fluidos biológicos como la sangre son, en general, no newtonianos y
tienen un comportamiento pseudoplástico, donde las células sanguı́neas se
agregan, orientan y deforman, de forma que la viscosidad del flujo disminuye
cuando aumenta el gradiente de la velocidad.
5.1.2. Fluidos Biológicos: Caracterı́sticas de su Viscosidad

La viscosidad de los fluidos biológicos, como la sangre, las secreciones,
el linfa, etc., ha sido estudiada intensamente gracias a los experimentos de
viscosimetrı́a. Estos experimentos han demostrado con gran exactitud que el
plasma sanguı́neo se comporta como un fluido newtoniano, mientras que una
suspensión de glóbulos rojos y la propia sangre se comportan como un fluido
5.1. FLUIDOS BIOLÓGICOS 155
Figura 5.2: La velocidad relativa en función del gradiente de velocidad de la sangre

hunama (lı́nea contı́nua) y de eritrocitos suspendidos en plasma (lı́nea discontı́nua). (De
Lerche y Bmer, 1984).
no newtoniano. Una explicación satisfactoria de estos procesos complejos es la

posible agregación de los eritrocitos en un bajo gradiende de velocidad, que
posteriormente se disgregan a mayor gradiente de velocidad, lo que conlleva
una disminución de la viscosidad resultante de la suspensión. Bajo un gradiente
de velocidad, los eritrocitos se deforman hasta formar elipsoides. Esta defor-
mación es mayor cuanto mayor es la presión de corte τ . Por encima de cierto
grado de deformación, las alteraciones de la membrana se hacen irreversibles.
En la figura 5.2, se puede apreciar la viscosidad relativa de una suspensión
de glóbulos rojos, definida como el cociente entre la viscosidad del fluido y la
viscosidad del disolvente puro, en función del gradiente de velocidad.
Las diferencias entre las dos curvas en la región de bajo valor del gradiente
se deben a la agregación de los glóbulos rojos, mientras que las diferencias en
la región de alto valor del gradiente se deben a la deformación de la célula.
En el caso concreto del fluido sinovial, que es de interés crucial para la or-
topedia, el conocimiento de sus propiedades permite el tratamiento de algunas
dolencias o enfermedades. Normalmente, las articulaciones no se desgastan
sólo por el movimiento, o sea, por la presión de corte del lı́quido sinovial,
sino que podrı́an desgastarse también por la presión estática. En condiciones
normales, el lı́quido sinovial está dentro de la cápsula articular y las cargas
debidas al peso no pueden provocar su salida debido a la alta viscosidad de
éste, que puede llegar hasta un valor de 40P a · s.
En el caso de los movimientos de las articulaciones, se pueden producir
presiones de corte de hasta 105 s−1 , lo que disminuye la viscosidad del fluido
sinovial hasta 10−2 P a · s. Como consecuencia, se produce una lubrificación
muy efectiva de la articulación.
5.1.3. Circulación Sanguı́nea

Vamos a considerar el paso de un flujo laminar a través de un tubo su-
poniendo la existencia de una capa lı́mite en la que la velocidad del fluido
es cero. A partir de esta capa la velocidad del fluido varı́a desde cero, en las
paredes del tubo, hasta la velocidad de la corriente. Este problema se puede
estudiar considerando el flujo laminar como un movimiento de cilindros hue-
cos concéntricos y de distintos radios. Sobre cada cilindro actúa una fuerza de
fricción proporcional al gradiente de velocidad dv
dr , a la viscosidad del fluido η
y a su área superficial 2πrl:
dv
Ff riccion = 2πrlη .
dr
La fuerza propulsora de este flujo es proporcional a la diferencia de presión
ΔP y al área transversal del cilindo πr 2 :
Fpropulsora = πr 2 ΔP,
siendo igual a la fuerza de fricción en el caso de movimiento estacionario

propulsora. De esta última relación, integrando sobre el radio r
Ff riccion = F
hasta el radio del tubo R, y suponiendo la existencia de una capa lı́mite de
lı́quido atrapado en la pared, v(R) = 0, obtenemos la siguiente ecuación para
el valor de la velocidad del flujo laminar, que circula dentro de un tubo, a una
distancia r del centro del tubo y en función de la viscosidad del flujo, de la
diferencia de la presión y de la geometrı́a del tubo:
ΔP 2
v (r) = (R − r 2 ). (5.4)
4lη
Según la ecuación (5.4), la velocidad es máxima en el centro del tubo (r = 0)

y decrece al alejarse del centro siguiendo un perfil R parabólico. Integrando la
función v (r), a lo largo del todo el recorrido, 0 2πrv(r)dr, obtenemos la
ecuación de Hagen-Poiseuille para el flujo de volumen JV a través del tubo:
πΔP R4
JV = . (5.5)
8lη
Como se observa en esta expresión, si el radio del tubo cambia bruscamente, el

flujo de volumen también lo hará. Esto podrı́a tener consecuencias, por ejem-
plo, en la circulación de la sangre en los vasos sanguı́neos, donde se aprecian
estrechamientos debido a la pérdida de elasticidad.
Sin embargo, hemos comentado que la sangre es un fluido no newtoniano y

su viscosidad η depende del gradiente de velocidad γ . Entonces, la derivación
de la ecuación (5.4) no es aplicable al caso de la sangre, puesto que allı́ hemos
supuesto que el fluido es newtoniano.
Problema.
Calcular cuántas veces aumenta el flujo sanguı́neo si el radio del vaso aumenta
al doble.
Solución.
Según la ecuación de Hagen-Poiseuille, el flujo de volumen a través del tubo,
o en este caso, el vaso saguı́neo es:
πΔP R4
JV = .
8lη
Si el radio aumenta dos veces, entonces el flujo de volumen aumentará 24

veces, que es un cambio muy brusco y puede tener consecuencias para la
circulación.
Por otro lado, la sangre es un fluido no homogéneo, compuesto por una

suspensión de partı́culas con una concentración máxima de los eritrocitos en la
zona central de los vasos, que conlleva un aumento de la viscosidad de la sangre
en esta región y una disminución de la misma en la cercanı́a de la pared. Todo
esto da lugar a un cambio del perfil de la velocidad, desde el perfil parabólico
en el caso de un fluido newtoniano, ecuación (5.4), hasta un perfil más plano
en el centro del vaso sanguı́neo y de mayor pendiente en las proximidades de
la pared.
No hay que olvidar también, que el diámetro de los vasos sanguı́neos cambia
continuamente, lo que conlleva al efecto conocido como “efecto de entrada”,
que consiste en un cambio del perfil de la velocidad tras una reducción abrupta
del radio del vaso, (Fig.5.3). Sólo después de recorrer una cierta distancia lE ,
tras el estrechamiento, se establece un nuevo perfil parabólico de la velocidad.
Finalmente, la suposición de que el flujo laminar es un flujo estacionario,
en realidad no es correcta, porque el flujo sanguı́neo se produce por pulsos.
Esto significa, que la condición Ff riccion = F
propulsora, que hemos usado ante-
riormente, en general no es válida. Sin embargo, esta condición es importante
sólo en el flujo arterial, donde las ondas de pulso cardı́acas quedan parcialmen-
te atenuadas por la elasticidad de las paredes de los vasos sanguı́neos, pero
Figura 5.3: Representación del perfil de la velocidad trás una reducción del radio del
tubo (vaso).
subsisten como oscilaciones de presión y de velocidad de la sangre.

Hasta ahora hemos considerado que el flujo sanguı́neo en los vasos es la-
minar. Para comentar este comportamiento, hay que recordar el concepto de
número de Reynolds, que es una caracterı́stica fundamental del flujo. Esta
caracterı́stica depende de la velocidad del flujo v , de la viscosidad η, de la
densidad del medio ρ, de la distancia de corriente caracterı́stica l y se expresa
con la siguiente fórmula:
lvρ
Re = . (5.6)
η
El número de Reynolds crı́tico, que distingue entre un fluido laminar y uno
turbulento es del orden Re = 106 para un flujo paralelo a una superficie plana y
es del orden Re = 103 en el caso de un flujo en un tubo liso, rı́gido y cilı́ndrico,
cuando el radio del tubo se toma como longitud caracterı́stica.
Según las tablas (Fig. 5.4), en las arterias grandes como las venas, se obser-
van números de Reynolds del orden de Re ∼ 103 , mientras que en los capilares
Re ∼ 10−3 (régimen laminar).
Sin embargo, hay que mencionar que en los vasos sanguı́neos existen dis-
tintos factores que ayudan a mantener el carácter laminar del flujo por encima
del número crı́tico de Reynolds, mientras que en la cercanı́a de las ramifica-
ciones de los vasos o de las imperfecciones producidas por arterioesclerosis,
se pueden producir flujos turbulentos por debajo de estos valores mı́nimos de
Reynolds.
Vamos a estudiar a continuación los efectos de la gravedad y de la acelera-
ción sobre la circulación sanguı́nea.
En la figura 5.5 observamos el incremento de la presión venosa sanguı́nea
manométrica de una persona erguida a distintas alturas del cuerpo. Estas
diferencias de presión se deben sobre todo a la altura por el efecto de la
Figura 5.4: Los números de Reynolds para distintos casos de vasos sanguı́neos. (De
Talbot y Berger, 1974).
Figura 5.5: La presión venosa manométrica de una persona erguida. (De F.Cussó,
G.López y R.Villar, 2004).
gravedad sobre la sangre. Para una densidad de la sangre igual a ρ = 1,06 ·

103 kg/m3 , el incremento de la presión en los pies, debido a la altura, es:
ΔP = ρgh = 1,06 · 103 kg/m3 · 9,8m/s2 · 1,3m ≈ 104mmHg,
donde hemos tenido en cuenta que la distancia aproximada medida desde el
corazón es de 1,30m.
De este modo la presión manométrica total, después de añadir 100mmHg
de presión manométrica a la altura del corazón, es de unos 204mmHg. Sin em-
bargo, la presión real es menor que la calculada debido al paso de la sangre por
las arterias y los capilares, siendo la presión en los pies de aproximadamente
de 110mmHg.
El efecto de la gravedad es mucho más pronunciado en el caso de algunos
animales muy altos como las jirafas. Para que la sangre que sale del corazón,
situado aproximadamente a una altura de 2,5m, llege al cerebro, su presión a la
salida del corazón debe alcanzar unos 300mmHg, lo que conlleva, por su parte,
que la presión en los extremos de los pies sea muy alta, de unos 500mmHg.
Cuando la jirafa inclina su cabeza para comer o para beber, el cambio de
presión sanguı́nea sobre el cerebro serı́a muy alto y suficiente para destruirlo.
Para que esto no ocurra, la jirafa ha adaptado su sistema circulatorio durante
la evolución desarrollando unos vasos sanguı́neos con fuertes paredes.
Otro aspecto interesante de estudio es el comportamiento de la circulación
sanguı́nea en condiciones de aceleración. Cuando una persona está sometida a
una aceleración a hacia arriba, ésta tiene un peso efectivo
P = m(g + a)
y su sangre está sometida a una aceleración efectiva de g +a. Para una persona
erguida, ésto dificulta la subida de la sangre al cerebro hasta perder incluso
conciencia para aceleraciones efectivas por encima de 2g. Este efecto es muy
importante para los astronautas, que por ello despegan y aterrizan en posición
transversal a la dirección del movimiento. Una manifestación de este efecto son
los mareos al levantarnos rápidamente, que todos hemos notado alguna vez.
En condiciones de ingravidez, el flujo sanguı́neo no cambia, sino que se
altera la distribución del volumen de la sangre venosa de los pies por todo el
cuerpo. Esto puede llevar a un hinchamiento de las venas que están por en-
cima del corazón, e incluso al hinchamiento de la cara. La nueva distribución
de la sangre en condiciones de ingravidez puede provocar la reducción del pe-
so del miembro correspondiente. El organismo se puede adaptar rápidamente
a estas condiciones reduciendo la cantidad de plasma en el cuerpo en apro-
ximadamente un 20 %, lo que puede provocar la destrucción de eritrocitos.
5.2. BIOMECÁNICA DEL CUERPO HUMANO 161
Este fenómeno de adaptación explica la anemia observada en los astronautas

durante los vuelos de larga duración.
5.2. Biomecánica del Cuerpo Humano

En las últimas décadas se han desarrollado numerosas investigaciones acer-
ca de la biomecánica del cuerpo humano relacionadas con la forma de andar,
de soportar cargas, las tensiones que se producen en los músculos y las arti-
culaciones, etc. Todas estas investigaciones tienen una gran aplicación en la
ortopedia, la cirugı́a, en la implantación de materiales artificiales en las ar-
ticulaciones. Un problema importante en estas aplicaciones es entender las
condiciones de adaptación del material a las propiedades viscoelásticas del
hueso vivo.
Las modelizaciones matemáticas del sistema locomotor humano son muy
complicadas por el hecho de que se necesitan modelos dinámicos, que están
compuestos de combinaciones complejas de elementos. Los tendones y los
músculos en los seres vivos son los elementos que hacen estable el sistema
locomotor.
A lo largo de la evolución, todos los sistemas de elementos estables frente
a la compresión y a la tensión han mostrado una optimización orientada al
uso de la fuerza muscular y la estabilidad ósea, quedando determinados los
vectores de tensión y compresión en el hueso por los puntos de fijación de los
músculos y de los tendones.
Para dar una idea de cómo se podrı́an modelar algunos elementos, vamos
a recordar algunas nociones básicas relacionadas con la flexión y la torsión en
los materiales.
Como sabemos, la medida de la flexión se define a partir del radio de la
curvatura R. Cuando se produce una flexión, la cara cóncava se comprime y
la cara convexa se extiende. Entre ambos planos existe un plano neutro que
no experimenta ninguna deformación.
Para entender la flexión en los huesos reales, vamos a estudiar el comporta-
miento de una barra que está curvada entre dos puntos y que forma un ángulo
α en radianes, (Fig.5.6).
Si el radio de curvatura en el plano neutro es R, entonces la longitud l a
una distancia x desde el plano neutro es:
l(x) = α(R + x)
Figura 5.6: La geometrı́a de una barra curvada. El ángulo de la curvatura es α. La lı́nea

discontı́nua define el plano neutro.
y la deformación (x) se da con la siguiente expresión:

l(x) − lN x
(x) = = , (5.7)
lN R
donde lN = αR es la longitud de la sección en el plano neutro. Obviamente,
la variable es positiva en el caso de elongación y negativa en el caso de
compresión.
Como sabemos, la deformación más simple de un cuerpo es su alarga-
miento. En el diagrama (tensión-deformación) existe una región de mı́nima
elongación, hasta el lı́mite de proporcionalidad, donde es válida la ley de Hoo-
ke. Según esta ley, la elongación es directamente proporcional a la tensión σ
con el coeficiente de proporcionalidad que es el módulo de Young,
σ
Y = . (5.8)

Combinando la Ley de Hooke con la expresión (5.7), podemos calcular la
tensión provocada por la flexión:
x
σ(x) = Y . (5.9)
R
Si calculamos el diferencial de momento dM , podemos utilizar la última expre-
sión y ası́ encontrar la fuerza necesaria para curvar la barra. Este diferencial
5.2. BIOMECÁNICA DEL CUERPO HUMANO 163
Figura 5.7: Representación idealizada de la sección de un hueso tubular.
se obtiene como el producto de la fuerza F por la distancia del punto de

aplicación del vector de la fuerza F al plano neutro x:
Y 2
dM = xdF = xσda = x da, (5.10)
R
donde da es el diferencial de área en el que está aplicada la fuerza.
El momento total de la flexión de la barra se obtiene integrando sobre x:

Y Y
M= x2 da = Ia . (5.11)
R R
En la ecuación (5.11), la cantidad Ia es el momento de inercia del área y hemos
asumido que la barra es homogénea con un módulo de elasticidad Y constante.
Como se puede ver, si el momento de la flexión M no cambia y el módulo
de Young es constante, el momento de inercia es directamente proporcional
al radio de la curvatura. En otras palabras, cuando mayor es el valor del Ia ,
mayor será el valor de R y entonces la flexión será menor.
Vamos a determinar a continuación el momento de inercia en el caso de un
hueso tubular, (Fig.5.7):
n
Ia ≈ x2i Δai .
i=1
Aquı́ Δai son las áreas de los rectángulos, los xi son las distancias de los
centros de los rectángulos hasta el plano neutro y el sumatorio se extiende a
todos los elementos. De esta manera se pueden calcular los momentos para
distintas formas geométricas. Por ejemplo, para una barra cilı́ndrica compacta
de radio r, el momento de área es:
π 4
Ia = r ,
4
mientras que para un tubo con radio interno r1 y radio externo r2 , el momento
correspondiente es:
π
Ia = (r14 − r24 ).
4
En el desarrollo hemos supuesto que el módulo de elasticidad Y es constante.
Sin embargo, las propiedades de los huesos muestran que este módulo puede
variar con la posición y también con la dirección en la que se aplica la fuerza.
Dependiendo del ángulo de medida, el módulo de Young puede variar hasta el
doble. Esta propiedad se debe a la estructura de los huesos, donde las lagunas
de las celdas óseas se orientan de acuerdo a la carga y siguen la trayectorias
de la tensión aplicada.
Para dar una idea del orden de las propiedades de elasticidad de algunos
materiales, podemos citar el valor del módulo de elasticidad, Y , en M P a que
es 2 · 105 para el acero, 1 para la goma y al 104 para el hueso. Los lı́mites de
elasticidad E para los mismos materiales son acero = 1,2 · 10−3 , goma = 3
y hueso = 10−2 , y la resistencia a la rotura σR en MPa es σacero = 5 · 102 y
σhueso = 105 . Afortunadamente los huesos ofrecen una gran robustez antes las
deformaciones.
La mayorı́a de los materiales biológicos tienen las propiedades de elastici-
dad de la goma, mientras que a los huesos se les atribuye las propiedades de
acero. Como un ejemplo tı́pico de los materiales del primer grupo, hay que
citar a los tendones y a los ligamentos, donde algunas proteı́nas estructurales,
como el colágeno, la elastina o la resilina, son responsables de las propiedades
de elasticidad de goma de estas estructuras.
Las células y las fibras de un tejido forman una red y las propiedades
viscoelásticas del sistema dependen de las propiedades intrı́nsecas de las fibras,
de la forma de la organización de la red y del fluido en su interior. Al aplicar
una tensión a la red, ésta se alarga hasta lo que permita la capacidad de
deformación del conjunto. Si los elementos de la red están todos orientados
por la aplicación de una fuerza, puede aparecer una tensión adicional por la
elongación de las fibras y esto puede producir un cambio en el valor del módulo
de Young. Por ejemplo, este fenómeno se observa en las paredes de los vasos
sanguı́neos.
Como distintas formas de controlar la viscoelasticidad de los materiales
biológicos hay que citar el contenido de agua en un tejido, el volumen de
la célula o el espacio intercelular. Todas estas formas de control permiten un
estudio profundo de los procesos y su posible aplicación a efectos de ortopedia,
deporte o seguridad laboral y en todas las actividades donde se quiera conocer
qué clase de tensiones se producen en los músculos y en las articulaciones al
5.3. MOVIMIENTO EN FLUIDOS: NATACIÓN Y VUELO 165
someterlos a una carga o a un movimiento.
Problema.
Calcular el momento total de la curvatura para una barra cilı́ndrica compacta
de radio r cuyo radio de la curvatura es R y su módulo de Young es Y .
Solución.
Y πY 4
El momento total de la curvatura es M = R Ia = 4R r .
5.3. Movimiento en Fluidos: Natación y Vuelo

Como ya hemos discutido, el número de Reynolds caracteriza el efecto
de la viscosidad del medio sobre el movimiento de los cuerpos. Normalmente
los animales volando por el aire o nadando en el agua tienen un número de
Reynolds muy grande. Para una persona nadando, este número es del orden
de 100.000 y la viscosidad no tiene mucha importancia. Por el contrario, los
insectos voladores tienen un número de Reynolds muy bajo, de alrededor de
30, y la fuerza de fricción es muy importante. Para una bacteria, este número
es del orden 10−3 . El mundo que perciben es muy viscoso y en estas condiciones
la inercia del movimiento es despreciable. En la figura 5.8 están presentados
los números de Reynolds para distintos animales en movimiento.
Los animales de cierto tamaño, como aves y peces, basan su movimiento
en el desplazamiento de masas de aire o agua. Sin embargo, a los organismos
con un número de Reynolds muy bajo no les sirven las propulsiones. En estas
condiciones, los microorganismos usan movimientos de tipo flagelar y ciliar. El
primer tipo es propio de algunas bacterias, que tienen forma de cilindro y unos
filamentos flagelares. En el caso de Escherichia coli, el microorganismo tiene un
diámetro de unos 10−4 cm, una longitud de unos 2 · 10−4 cm, y seis flagelos de
unos 6 · 10−4 cm de longitud. El desplazamiento está basado en el movimiento
de dichos flagelos, que giran sincronizadamente como un sacacorchos.
El otro mecanismo de propulsión es por medio de unos “pelillos”, llamados
cilios, que algunos microorgansmos poseen, y que usan como remos.
En la figura 5.9 se han represenado las distintas formas de propulsión.
Existe un razonamiento muy interesante relacionado con el movimiento
cuando el número de Reynolds es bajo. Es el siguiente:
Imaginemos un movimiento generado por el cambio de la forma de un cuer-
po que posteriormente regresa a la forma inicial en secuencia inversa, que se
denomina movimiento recı́proco. Cuando el número de Reynolds es bajo, todo
Figura 5.8: Los números de Reynolds correspondiente a distintos animales. (De R.Glaser,
1996).
Figura 5.9: Las distintas formas de propulsión: a) y b) movimiento por medio de cilios,
c) movimiento por medio de flagelos.
es reversible y no depende del tiempo, sino sólo de la configuración. Las ecua-

ciones que describen el movimiento del fluido, las ecuaciones de Navier-Stokes,
son lineales y reversibles en el tiempo. En este caso la viscosidad domina sobre
la inercia. Cualquier organismo que utilize una técnica para nadar que impli-
que una reversibilidad de tiempo (tal que no seamos capaces de distinguir si
una pelı́cula que recoja su movimiento está siendo reproducida hacia adelante
o hacia atrás), no producirá desplazamiento neto y por tanto no podrá nadar.
Un buen ejemplo representa la almeja, que abre su concha lentamente y
la cierra rápidamente haciendo salir el agua de dentro. Con un número de
Reynolds bajo, la almeja no puede desplazarse, porque tiene sólo una bisagra
y con un sólo grado de libertad en el espacio configuracional, ella está limitada
a realizar únicamente un movimiento recı́proco.
El razonamiento descrito en el caso de la almeja es conocido con el nombre
de “teorema de la almeja”. Sin embargo, en el caso anteriormente citado de los
microorganismos que se mueven gracias a la existencia de cilios o flagelos, los
grados de libertad son mayores y estos microorganismos se pueden desplazar
en el medio. Si sus flagelos fuesen rı́gidos e hiciesen movimiento de bisagra,
estos microorganismos tampoco podrı́an nadar. Es necesario un movimiento
de sacacorchos o movimientos de latigazos para que ellos puedan desplazarse.
A continuación vamos a discutir los movimientos de los cuerpos en el ai-
re y en el agua, suponiendo un número de Reynolds grande. El número de
Reynolds crı́tico, que indica que la capa laminar del fluido sobre la superficie
del cuerpo se desestabiliza, depende también de la forma del cuerpo. La capa
lı́mite alrededor del cuerpo también se ve afectada por las presiones locales
causadas por las diferencias de las velocidades locales. Por la ley de conser-
vación de la energı́a, la energı́a total, compuesta por la cinética del medio en
movimiento 12 ρv 2 y la energı́a de compresión P V , es constante, lo que lleva a
la ecuación de Bernoulli:
1
P = P0 − ρv 2 , (5.12)
2
donde hemos supuesto que para la velocidad v = 0, la presión hidrostática es
P = P0 .
Según esta ecuación, la presión local P que actúa en la superficie de un
cuerpo, moviéndose en un fluido, es igual a la presión hidrostática menos el
término 12 ρv 2 . Esto significa que si la velocidad es constante, la presión en
un punto determinado puede ser muy baja. Esto provoca la aparición de una
fuerza, que actúa en dirección perpendicular a la superficie del cuerpo. En los
puntos donde la velocidad es muy grande y la presión efectiva en este punto
puede ser incluso negativa, se puede producir la aparición de una estela o flujo
turbulento con grandes remolinos dentro de una región mucho más ancha,
comparada con la región de la capa lı́mite turbulenta.
De este modo podemos resumir, el aumento de la velocidad puede provocar
la aparición de las siguientes formas de flujo:
- flujo laminar alrededor del cuerpo,
- flujo turbulento en la capa lı́mite alrededor del cuerpo,
- flujo turbulento discontinuo en forma de estela.
Hay que mencionar que durante la evolución de las especies, la forma de
los animales nadadores se ha optimizado para obtener caracterı́sticas que per-
miten reducir la fricción debido a la viscosidad del medio. En algunos casos
como los peces y los delfines, se impide la discontinuidad del flujo turbulento
mediante la formación de microturbulencias en la superficie del cuerpo por
la presencia de escamas. Es muy interesante el caso del delfı́n, que posee una
capa amortiguadora viscoelástica sobre su piel y ciertos pliegues de la piel, que
evitan la aparición de la inestabilidad del flujo.
La natación
Principialmente existen dos tipos de movimientos básicos durante la na-
tación: la anguiliforme y la carangiforme. En el primer caso se realizan movi-
mientos oscilantes de todo el cuerpo, mientras que en el segundo se realizan
batidos de la cola. Normalmente la mayorı́a de los peces usan una combinación
de ambos movimientos.
A continuación, vamos a estudiar el movimiento de un pez de masa m, que
parte del reposo hasta alcanzar una velocidad v. Durante este movimiento, el
pez ha desplazado una cantidad de agua M a la que se ha comunicado una
velocidad V . Usando la ley de conservación del momento:
mv = M V, (5.13)
el trabajo, que ha realizado el pez es entonces:
1 1 1 m
W = mV 2 + M V 2 = mv 2 (1 + ). (5.14)
2 2 2 M
De la ecuación (5.14) obtenemos la siguiente expresión para la velocidad del
pez en función de la masa de agua:
+
2W 1
v= . (5.15)
m 1 + m/M
Figura 5.10: La velocidad de natación activa y de arranque de varios animales marı́timos.

(Adaptada de Wu, 1977).
Se observa que el caso de máxima velocidad se alcanza cuando la masa m del

pez es despreciable comparada con la masa M del agua desplazada.
Un caso de optimización de la velocidad se produce en los peces con colas

largas y anchas, que pueden desplazar mucha agua. También hay que men-
cionar que no hemos tenido en cuenta la fricción con el medio viscoso por el
hecho que para los peces el número de Reynolds es grande y las pérdidas por
la fricción no tienen un papel importante.
En la figura 5.10 están representados los datos experimentales de las ve-

locidades de natación activa y de arranque de varios animales marinos. En
esta gráfica logarı́tmica se observa que la dependencia velocidad-longitud si-
gue una ley de potencia L1/2 , que coincide, como veremos más tarde, con la
ley de los vuelos de las aves. La ley de la velocidad de arranque va como L0,88
y está relacionada con la tasa de máximo metabolismo.
En la misma gráfica también se observa que los grandes animales marinos

alcanzan mayores velocidades, lo que les permite realizar saltos de hasta varios
metros de altura.
Figura 5.11: Las fuerzas que actuan sobre un ala.
El vuelo
Vamos ahora a estudiar el vuelo de los animales. Este movimiento se puede
clasificar en tres tipos: el vuelo paracaı́das, el planeo y el vuelo batido.
El primer tipo de vuelo es el más simple. Hay diversas teorı́as que afirman
que este tipo de vuelo fue la primera etapa de la evolución hacia las otras
formas voladoras. Un ejemplo tı́pico de animal que realiza este tipo de vuelo
es la ardilla voladora.
En el siguiente tipo de vuelo, el planeo, durante el cual las aves llevan
las alas extendidas, se usa el movimiento del aire aprovechando las corrientes
térmicas.
En el último tipo de vuelo, el batido, se utilizan la sustentación y la pro-
pulsión: las alas se doblan en el movimiento hacia arriba y baten hacia abajo
y hacia atrás.
Vamos ahora a calcular la fuerza de sustentación durante el vuelo, (Fig.
5.11). Según la ecuación de Bernoulli (5.12),
1
Pi − Ps = ρ(vs2 − vi2 ),
2
donde Pi , Ps son las presiones del aire sobre la superficie inferior y superior
del ala y vi , vs son las respectivas velocidades del aire, cuya densidad es ρ.
La fuerza de sustentación es proporcional a la diferencia de las presiones
Pi − Ps y a la superficie S del ala, Fs = ΔP · S, entonces:
1
Fs = ρS(vs2 − vi2 ).
2
Como las velocidades vi , vs son proporcionales a la velocidad del aire v con un
coeficiente de proporcionalidad C, vs2 −vi2 ∼ Cv 2 , para la fuerza de sustentación
Fs , obtenemos la siguiente expresión final:

1
Fs = CSρv 2 . (5.16)
2
El coeficiente C depende de la forma del ala y del ángulo que forma con la
horizontal, teniendo un valor aproximado de 0.75 para el caso de un ave.
Durante el vuelo, la fuerza de sustentación es igual al peso del ave mg.
Usando esta condición y despejando la velocidad de allı́, obtenemos la siguiente
expresión para la velocidad del ave:
+ ,
2Fs 2mg
v= = . (5.17)
CSρ CSρ
Según la ecuación (5.17), el parámetro caracterı́stico del ave es la relación de

la carga sobre la envergadura m/S. Si L es la longitud del cuerpo, entonces
la masa del cuerpo es proporcional al cubo de su longitud, m ∼ L3 y el área
es proporcional a su cuadrado S ∼ L2 . Sustituyendo en la ecuación (5.17),
tenemos para la velocidad de la ave v ∼ L1/2 en función de la longitud de su
cuerpo.
Vamos ahora a comparar la velocidad de despegue de un ave como, por
ejemplo, la gaviota cuya longitud de ala es de aproximadamente 0,2m, con la
velocidad de despegue de un colibrı́, con una longitud de ala de unos 2cm.
Según la expresión (5.17), tenemos:
+
Lgaviota √
vgaviota = vcolibri = 10vcolibri .
Lcolibri
Se ve entonces, que la velocidad de despegue de la gaviota es de aproximada-

mente tres veces mayor que la del colibrı́.
Problema. Calcular la velocidad de despegue de un águila de 1, 2m de en-

vergadura, sabiendo que un vencejo de 10cm de envergadura tiene velocidad
de despegue de 20km/h.
Solución.
La velocidad de despegue del águila se expresa a través de la siguiente fórmu-
la: +
Laguila
vaguila = vvencejo ≈ 69km/h.
Lvencejo
Para el estudio de la potencia que desarrolla un ave durante el vuelo, hay

que tener en cuenta que ésta se obtiene como el producto de la fuerza por la
velocidad. Entonces la potencia necesaria para avanzar, venciendo la fuerza
de arrastre, denominada potencia parásita ppar , viene dada por la siguiente
expresión:
ρv 3
ppar = Fa v = CSt . (5.18)
2
Fa es la fuerza de arrastre, que hemos sustituido por la fuerza de sustentación,
dada por la ecuación (5.16). La variable St es la sección transversal del ala del
ave a la dirección del movimiento.
Durante el vuelo, el aire ejerce una fuerza F sobre el ave que es igual a su
peso mg. Entonces, el ave ejerce una fuerza sobre el aire de sentido contrario
a F e igual al peso. Como consecuencia, el ave impulsa aire hacia abajo con
una velocidad inducida vind . De aquı́, la potencia inducida, que es la potencia
necesaria para la sustentación, es
pind = mgvind .
Ahora vamos a relacionar la velocidad inducida como función de la velocidad

de avance del ave. La fuerza que ejerce el ave es:
Δpind
Find = ,
Δt
donde Δpind es la variación del momento lineal de la masa de aire, que impulsa
el ave, dentro del intervalo Δt. Para el caso en el que la masa del aire es la que
circula con una velocidad v dentro de un cilindo de diametro d, coincidiendo
con la envergadura del ave, tenemos:
πd2 Δtvρ
Δpind = mΔvind = vind
4
siendo ρ la densidad del aire.
Por lo tanto, la fuerza inducida será:
πd2 vρ
Find = mg = vind . (5.19)
4
De aquı́, para la velocidad inducida como función de la velocidad del avance,
tenemos:
4mg
vind = (5.20)
πd2 vρ
5.4. SONIDO Y BIOFÍSICA DE LA AUDICIÓN 173
y para la potencia inducida:
4m2 g2
pind = mgvind = . (5.21)
πd2 vρ
Se observa que la potencia parásita crece como el cubo de la velocidad,

mientas que la potencia inducida decrece de forma inversamente proporcional
a la velocidad. En el caso de una paloma, cuya masa es de aproximadamente
400g, la potencia total tiene un mı́nimo de aproximadamente 5W para una
velocidad de unos 48km/h.
Problema.
Comparar la potencia parásita de una paloma y de un colibrı́, suponiendo
que la longitud del ala de la paloma es de unos 15cm.
Solución.
3 7
Como ppar ∼ Sv 3 , S ∼ L2 , v ∼ L1/2 , entonces ppar ∼ L2 L 2 ∼ L 2 . En el caso
7
concreto ppar (paloma) = (0,15/0,02) 2 ppar (colibrı́) ≈ 1155ppar (colibrı́).
5.4. Sonido y Biofı́sica de la Audición

5.4.1. Vibraciones
El estudio de las vibraciones es muy importante en relación con el efecto de
los aparatos, las máquinas, los coches, sobre el comportamiento de los seres. En
general, el cuerpo vivo vibra cuando está en contacto con un objeto vibrante
y los factores importantes son la intensidad de la vibración y la frecuencia.
Recordemos que para una oscilación armónica, el desplazamiento en fun-
ción de la frecuencia angular ω y del tiempo t viene dado por la siguiente
expresión:
x = x0 sen(ωt).
En la práctica, los seres vivos están sometidos a varias oscilaciones, cada
una con su propia amplitud y frecuencia. Por otro lado, cada cuerpo oscilante
tiene su propia frecuencia de resonancia y si ésta es parecida a la externa, pro-
vocada por las vibraciones, el cuerpo incluso podrı́a sufrir importantes daños
si no tiene un sistema de amortiguamiento adecuado.
Las vibraciones externas aplicadas al cuerpo humano pueden tener un efec-
to distinto. Numerosos experimentos han sido llevados a cabo y muestran que
Figura 5.12: Las vibraciones aplicadas al cuerpo humano. (De R.Glaser, 1996).
la relación entre la amplitud de la vibración de un punto del cuerpo humano

y la amplitud del soporte, sobre el cual está colocado el cuerpo, es muy distin-
ta. Por debajo de 2Hz, el cuerpo sigue el movimiento del soporte. Para una
frecuencia externa de 5Hz, que coincide con la frecuencia de resonancia del
cuerpo humano, se observa una gran amplificación en las distintas partes del
cuerpo como la cadera y el hombro, mientras que la amplificación es máxima
para la cabeza alrededor de los 20Hz, (Fig. 5.12).
La investigación de la percepción de las vibraciones es de especial interés.
La sensibilidad de los humanos nos permite, por ejemplo, detectar vibraciones
de hasta 200Hz con una amplitud de sólo 0,1μm. La sensibilidad de los anima-
les y especialmente de los insectos puede ser mucho mayor, lo que les permite
percibir las vibraciones de terremotos mucho antes que a los humanos.
5.4.2. Sonido
Cuando las ondas acústicas están aproximadamente dentro del intervalo de
frecuencias 20Hz − 20kHz, entonces se produce una sensación fisiológica que
se denomina sonido. Por encima del lı́mite superior, las ondas se denominan
ultrasonidos y por debajo del lı́mite inferior, infrasonidos.
Los experimentos acústicos llevados a cabo con distintos animales, mues-
tran que la frecuencia máxima que pueden percibir es de unos 50kHz para el
perro, 100kHz para el ratón y aproximadamente 150kHz para el delfı́n.
La Ley de Weber-Fechner, relaciona el nivel de la sensación del sonido L,
medida en decibelios, dB, con la intensidades de onda I ([I] = W m−2 ) y con

las presiones acústicas P , respectivamente:
I P2
L = 10 log = 10 log 2 . (5.22)
I0 P0
En la ecuación (5.22), hemos tenido en cuenta que la intensidad de la onda I es
proporcional al cuadrado de la presión acústica. El parámetro I0 = 10−12 W ·
m−2 es la intensidad de referencia de un sonido transmitido por el aire. Este
valor corresponde al nivel del umbral de audición del oı́do humano normal
para una frecuencia de referencia de 1000Hz, que es su frecuencia de máxima
sensibilidad. Finalmente, la presión de referencia P0 = 2 · 10−5 P a es la presión
acústica que corresponde al valor de I0 , citado anteriormente.
A continuación, vamos a calcular cuáles son las presiones de las ondas
sonoras corespondientes para el umbral de audición y para el umbral de la
sensación dolorosa. Para el umbral de audición, la intensidad del sonido que el
oı́do es capaz de detectar, es del orden I0 = 10−12 W ·m−2 . Se puede demostrar
que la intensidad de una onda acústica está relacionada con la presión P del
medio en donde se propaga, la velocidad de la onda v y la densidad del medio
ρ a través de la siguiente expresión:
1 P2
I= . (5.23)
2 ρv
Si el medio es el aire, su densidad en condiciones normales es de ρ = 1,3kgm−3 ,
y la velocidad del sonido es v = 340ms−1 . Despejando en la ecuación (5.23)
con respecto a la presión, obtenemos que el valor de la presión correspondiente
al umbral de audición es Paudicion = 3 · 10−5 P a.
Para el caso del umbral de la sensación de dolor, donde la intensidad corres-
pondiente es I ≈ 1W · m−2 , la presión es Pdolor ≈ 26P a, valor que aquı́, como
en el cálculo anterior, tenemos que sumar a la presión atmosférica.
Problema.
Comparar la intensidad del sonido L después de aumentar la presión acústica
10 veces.
Solución
P2
En la expresión: L = 10 log II0 = 10 log P02
, sustituimos P por 10P . La parte
100P 2 P2
derecha se transforma en: 10 log P02
= 20 + 10 log P02
, de donde se ve que
2
la intensidad ha aumentado con el término 2 .
log P 2
P
0
Figura 5.13: El oı́do humano.
5.4.3. Mecanismos de la Audición

El oı́do humano puede dividirse en tres partes: externo, medio e interno.
El oı́do externo se extiende hasta el tı́mpano, el oı́do medio se localiza entre
el tı́mpano y la ventana oval, mientras que el oı́do interno está localizado más
allá de la ventana oval, (Fig. 5.13).
El oı́do externo se puede considerar como un amplificador acústico con una
selectividad direccional y frecuencia de resonancia entre 2Hz y 3kHz.
El oı́do medio tiene caracterı́sticas más particulares. Su funcionamiento se
debe a los pequeños huesos, llamados martillo, yunque y estribo, que trans-
miten las vibraciones desde la membrana timpánica hasta la ventana oval.
Este sistema complejo convierte las vibraciones del aire en vibraciones de los
lı́quidos linfáticos, que tienen una densidad y viscosidad parecidas a las del
agua.
Durante la transformación se realiza una reducción de la amplitud y un
aumento de la presión. Por ejemplo, para el oı́do humano el incremento de la
presión interior es de 20 veces mayor que la exterior.
Podemos calcular este incremento de la presión relacionando las fuerzas
que actúan sobre el sistema yunque-estribo, (Fig. 5.14):
Sean los subı́ndices (1) y (2) para el tı́mpano (oı́do externo) y el oı́do
interno, respectivamente. Por un lado tenemos la relación entre las fuerzas
aplicadas y los brazos de palanca entre yunque y estribo, que incrementan la
fuerza sobre el estribo:
F2 L2 = F1 L1 .
Figura 5.14: La representación del sistema conjunto formado por el yunque y el estribo.
La relación entre la presión del oı́do externo P1 y la presión del oı́do interno
P2 es:
P2 F2 /S2
= ,
P1 F1 /S1
donde S1 , S2 son las superficies de los órganos correspondientes.
El área de la membrana timpánica es aproximadamente 15 veces mayor
que el área del estribo. Por otro lado, la relación de la longitud de los dos
brazos es L1 /L2 ≈ 1,3, lo que finalmente da la citada magnitud de relación
entre las presiones: PP21 ≈ LL2 · S2 = 15 · 1,3 ≈ 20.
1 S1
Por último, el oı́do interno es el responsable de la detección real del sonido.

Este oı́do está compuesto por un canal helicoidal enrollado, que está dividido
por una membrana, llamada membrana de Reissner. De esta manera se forman
dos cavidades, el canal vestibular y el canal timpánico. El fluido perilinfático
de estos canales está separado del fluido endolinfático del canal medio. La
presión acústica se transmite desde la ventana oval al fluido perilinfático y
pasa al canal timpánico. La membrana de Reissner y la membrana basilar
transmiten la presión acústica del fluido perilinfático al fluido endolinfático del
canal medio. Las células sensoriales, que transmiten los impulsos al cerebro,
están situadas en la membrana basilar. Esta membrana mide unos 35mm de
longitud y su rigidez se reduce hasta 100 veces a medida que se aleja de la
ventana oval.
Las células sensoriales, llamadas células ciliadas, contienen en su superficie

mechones de finas vellosidades, dispuestos de forma hexagonal. Estas vellosi-
dades, llamados estereocilios, se excitan mediante el flujo oscilante por una
asociación mecánica entre ellas y los canales iónicos de la membrana celular.
De esta manera, la vibración mecánica se convierte en una señal electroquı́mi-
ca, que ya hemos estudiado en el capı́tulo anterior.
Cerca de la máxima intensidad deben evitarse los daños en el sistema y
cerca del mı́nimo desplazamiento existen mecanismos que protegen el sistema
contra el ruido térmico. En el último caso, la asociación de los estereocilios
con pliegues de propiedades anisotrópicas, hacen que estas asociaciones sean
menos sensibles a las oscilaciones por el ruido térmico y mucho más sensibles
en la dirección del flujo oscilatorio aportado por la señal sonora.
Para terminar este capı́tulo, vamos a facilitar alguna información relacio-

nada con el efecto del ruido sobre la salud humana.
Las vibraciones y el ruido pueden generar efectos crónicos sobre los vasos
sanguı́neos y dependen del tipo de exposición a ellas. Por eso es necesario
valorarlas con el fin de tomar medidas preventivas para la salud.
La contaminación acústica producida por la actividad humana ha aumen-
tado de forma drástica en los últimos años. Según las estadı́sticas, 130 millones
de habitantes de los paı́ses miembros de la Comunidad Europea soportan nive-
les sonoros superiores a 65 decibelios (dB), lı́mite aceptado por la Organización
Mundial de la Salud.
España es el segundo paı́s, después de Japón, con mayor ı́ndice de población
expuesta a altos niveles de ruido. El 80 % del nivel medio de ruidos en España,
es debido a vehı́culos a motor, el 10 % a las industrias, el 6 % a ferrocarriles y
el 4 % a bares, talleres industriales, etc.
La exposición continuada produce la pérdida progresiva de la capacidad
auditiva. Además, el ruido puede causar efectos sobre:
- el sistema cardiovascular con alteraciones del ritmo cardı́aco, hipertensión
arterial y excitabilidad vascular,
- las glándulas endocrinas con alteraciones hipofisiarias y aumento de la
secreción de adrenalina,
- el aparato digestivo con incremento de enfermedades gástricas causadas
por dificultades en el descanso,
- otras afecciones por incremento del estrés, dificultades de observación,
concentración, etc.
Hoy la mejor solución consiste en incorporar un estudio de niveles acústicos
a la planificación urbanı́stica, con el fin de crear islas sonoras. Otra solución
es insonorizar los edificios próximos a los puntos negros sonoros.

A continuación, podemos comparar los valores reales del nivel del ruido,
producidos por distintos emisores, según los datos estadı́sticos:
Origen dB
Pájaros trinando 10
Rumor de hojas de árboles 20
Zonas residenciales 40
Conversación normal 50
Ambiente de oficina 70
Interior de fábrica 80
Tráfico rodado 85
Claxon de automóvil 90
Claxon de autobús 100
Interior de discotecas 110
Motocicletas sin silenciador 115
Máquinas taladradoras 120
Avión sobre la ciudad 130
Umbral de dolor 140
En los lugares públicos, los ruidos emitidos procedentes de exteriores no

pueden sobrepasar los siguientes lı́mites en dB:
Origen dB
Hospitales 25
Bibliotecas y Museos 30
Cines, Teatros y Salas de conferencias 40
Centros docentes y Hoteles 40
Oficinas y Despachos públicos 45
Grandes almacenes, Restaurantes y Bares 55
En las viviendas, no pueden existir aparatos que emitan más de 80 dB y

los aparatos domésticos no pueden emitir por encima de 40 dB por la noche.
Por último, los vehı́culos también están sometidos a niveles de emisión de
ruidos dentro de los reglamentos legales.
CAPÍTULO 6
Radiación
No cabe duda de la importancia que tiene la radiación en Biologı́a, tanto

desde el punto de vista del efecto de ésta sobre los sistemas vivos, como desde
el punto de vista práctico: gran parte de los métodos y técnicas empleados
en el estudio analı́tico y en la obtención de imágenes de sistemas biológicos
tienen como fundamento la interacción de la radiación con la materia. En
el presente capı́tulo veremos algunos procesos de interacción de la radiación
con la materia y, especı́ficamente, con los sistemas biológicos. Mostraremos
también el fundamento de importantes técnicas en las que a partir de dicha
interacción se puede obtener información especı́fica de los complejos sistemas
biológicos. Para comenzar, vamos a centrarnos, en primer lugar, en el origen
y particularidades de la radiación.
6.1. Propiedades de la Radiación Electromagnética

La radiación electromagnética es un tipo de energı́a, en forma de campos
eléctricos y magnéticos, que se puede transmitir sin soporte material y a una
velocidad máxima de c = 3 · 108 m/s. Estos campos eléctricos y magnéticos
constituyen ondas perpendiculares entre sı́, y perpendiculares a la dirección de
propagación, cuya longitud de onda es inversamente proporcional a la energı́a
que transportan.
Por otra parte, en su interacción con la materia, esta radiación presenta
propiedades de partı́cula. Por ello se considera la radiación como paquetes dis-
182 CAPÍTULO 6. RADIACIÓN
Figura 6.1: Representación de onda electromagnética. Cada plano perpendicular a la

dirección de propagación contiene un vector de campo eléctrico y otro magnético, per-
pendiculares entre sı́.
cretos de ondas, que se comportan como si fueran partı́culas individuales, a los

que se les denominan fotones. Este doble comportamiento difı́cil de conciliar,
partı́cula y onda, fue denominado dualidad onda-corpúsculo por De Broglie.
Además, esta dualidad no es exclusiva de la radiación electromagnética, sino
que lo presentan todas las partı́culas que viajan a elevadas velocidades. El
mejor ejemplo lo presentan los electrones que pueden experimentar fenómenos
de interferencia o difracción como la luz.
Vamos a ver, a continuación, algunas de las propiedades más importantes
de la radiación electromagnética en su comportamiento como onda y en su
comportamiento como partı́cula.
6.1.1. Propiedades de Onda

Una onda electromagnética se puede describir como un campo eléctrico que
experimenta oscilaciones sinusoidales, que lleva acoplado un campo magnético
proporcional y perpendicular a él. Ambos campos oscilan siempre perpendicu-
lares a la dirección de propagación, es decir, son ondas transversales, como se
muestra en la figura 6.1. La amplitud de la oscilación es la amplitud del cam-
po. Como toda onda, lleva asociada una energı́a en su propagación. Dado que
se puede transmitir sin medio material asociaremos su energı́a a los propios
campos que están oscilando.
Vamos a ver un pequeño recordatorio de los conceptos básicos referente a
las ondas en general. El tiempo que tarda en pasar dos máximos consecutivos
6.1. PROPIEDADES DE LA RADIACIÓN ELECTROMAGNÉTICA 183
del campo por un mismo punto se denomina perı́odo, T . La frecuencia, ν, es el

número de oscilaciones del campo que ocurren por segundo; matemáticamen-
te se puede expresar como la inversa del periodo, ν = 1/T . Su unidad en el
Sistema Internacional es el s−1 o hertzio (Hz). Esta frecuencia depende exclu-
sivamente de la energı́a de la onda. La relación entre la energı́a y la frecuencia
de la onda viene dada por la relación de Planck:
E = hν, (6.1)
donde h es la constante de Planck (6, 63 · 10−34 J · s). Sin embargo, la velocidad

de propagación de la onda (distancia recorrida por el campo por unidad de
tiempo) varı́a dependiendo del medio en el que se está propagando la onda
electromagnética. La máxima velocidad de propagación se alcanza en el vacı́o
con el valor ligeramente inferior a 3 · 108 m/s (representado por el sı́mbolo c).
Cuando la onda electromagnética atraviesa una sustancia material los cam-
pos eléctricos y magnéticos de la onda interaccionan con las propias cargas y
campos constituyentes de la materia produciéndose un retraso en su propaga-
ción. La relación entre la velocidad máxima, c y la velocidad de propagación
en un medio se denomina ı́ndice de refracción, n,
n = c/ν.
De la misma forma que se han definido unos parámetros temporales carac-

terı́sticos se puede definir los espaciales. El más importante que se utiliza para
caracterizar una onda es la longitud de onda, λ, que es la distancia espacial
entre dos máximos consecutivos. Matemáticamente se puede obtener como el
producto entre la velocidad de propagación y el perı́odo:
c
λ =c·T = .
ν
Otra forma de expresar la forma espacial de una onda es mediante el núme-
ro de ondas, k, que es el número de ondas completas que hay por unidad de
longitud. Matemáticamente se expresa como
2π
k= .
λ
Su unidad en el Sistema Internacional es, por tanto, m−1 , aunque también
se puede ver expresado como cm−1 .
Problema.
Un instrumento de espectroscopı́a trabaja en un intervalo de longitudes de
onda desde 180nm a 3200nm. Calcular el intervalo de frecuencias que utiliza.
Solución.
Haciendo uso de la relación entre la frecuencia y la longitud de onda:
c
ν= ,
λ
podemos calcular la frecuencia mı́nima y máxima:
c
νmin = = 93, 75 · 1012 Hz
3, 2 · 10−6 m
y
c
νmax = = 1, 67 · 1015 Hz.
0, 18 · 10−6 m
6.1.2. Propiedades de Partı́cula

Cuando se tiene en cuenta la interacción de la radiación electromagnética
con la materia, es necesario postular que estas ondas están constituidas por
partı́culas individuales (denominadas fotones) que pueden ser absorbidos o
dispersados por átomos o moléculas incorporando para sı́ la energı́a transpor-
tada por la onda. Cuando sucede esto, el átomo o molécula pasa a un estado
energético superior (utilizando la nomenclatura de la Mecánica Cuántica, pasa
a un estado excitado caracterizado por una serie de números cuánticos distin-
tos).
De manera equivalente, cuando un átomo o molécula pasa de un estado
excitado a otro menos energético, el exceso de energı́a es emitido en forma de
un fotón, cuya frecuencia es exactamente la correspondiente a esta diferencia
de energı́a,
ν = ΔE/h. (6.2)
6.1.3. Espectro Electromagnético

El espectro electromagnético es el conjunto de longitudes de onda de la
radiación electromagnética. El intervalo conocido y de interés para el hombre
6.1. PROPIEDADES DE LA RADIACIÓN ELECTROMAGNÉTICA 185
Figura 6.2: Regiones del espectro electromagnético. En la escala superior se representa

la frecuencia en Hz, y en la escala inferior las longitudes de onda en metros.
cubre un rango enorme, desde las longitudes de onda subatómicas de los fo-
tones de rayos X y gamma (10−10 m − 10−13 m) hasta las longitudes de onda
del orden del metro de los fotones de radiofrecuencia y los kilómetros de las
ondas largas. En la figura 6.2 se muestra el espectro electromagnético con las
distintas regiones en las que se suele dividir. La región del espectro visible se
muestra ampliado porque comprende un intervalo relativamente pequeño de
longitudes de onda. La escala superior corresponde a la frecuencia en hertzios
y la inferior es la escala equivalente para la longitud de onda, en metros. Hay
que notar que estas representaciones del espectro aparecen siempre en escala
logarı́tmica dada la enorme variación de los órdenes de magnitud: la longi-
tud de onda va desde los miles de kilómetros hasta longitudes menores que el
tamaño del núcleo atómico.
El espectro electromagnético suele dividirse en regiones en las que la radia-
ción recibe un nombre particular. Una región muy relevante, desde el punto de
vista biológico, es el espectro visible (VI), que cubre longitudes de onda desde
los 380nm (0, 38μm) del violeta hasta los 780nm (0, 78μm) del rojo. Todos
los colores del espectro visible están dentro de este intervalo. Como veremos
en el capı́tulo referente al microscopio, es justamente el orden de magnitud de
esta longitud de onda la que determine el tamaño del objeto más pequeño que
puede verse (en sentido literal) con ningún instrumento óptico.

Entre el visible y los rayos X se encuentra el ultravioleta (UV). Como cubre
un amplio rango del espectro se diferencian, a su vez, varias regiones del UV:
longitudes de onda mayores que 200nm corresponden al ultravioleta cercano y
por debajo de este valor, ultravioleta extremo. Por el otro extremo del visible
se encuentra el infrarrojo (IR). Por igual motivo se distinguen varias regiones
dentro de este tipo de radiación: el infrarrojo cercano corresponde a longitudes
de onda menores que 2500nm (2, 5μm), el infrarrojo medio se encuentra entre
este valor y los 50μm; y el infrarrojo lejano o submilimétrico a la región entre
los 50μm y 1mm. Por encima del milı́metro se encuentran los microondas,
hasta los 30cm, correspondientes a frecuencias entre 1GHZ y 300GHz (recor-
demos que el prefijo Giga, G, tiene el valor 109 ). Longitudes de onda mayores
corresponden a las llamadas ondas de radio (ultra alta frecuencia, muy alta
frecuencia, onda corta, onda media, onda larga y muy baja frecuencia)
Problema.
Indicar a qué rango del espectro corresponden las siguientes radiaciones:
1. λ = 1m.
2. k = 103 cm−1 .
3. λ = 25nm.
4. ν = 1018 Hz.
Solución.
Localizando en el espectro electromagnético (Figura 6.2):
1. Radio.
2. IR.
3. UV.
4. Rayos X.
Como la energı́a de la radiación es proporcional a la frecuencia, y ésta es

inversamente proporcional a la longitud de onda, los fotones de menor longitud
6.2. ESPECTROSCOPÍA 187
de onda serán más energéticos que los de mayor longitud de onda. Por ello
cuando se representa el espectro electromagnético se suele hacer una doble
representación, en la que además de indicarse la longitud de onda de cada
región, se expresa la frecuencia o, directamente, la energı́a correspondiente a
esa longitud de onda.
6.2. Espectroscopı́a
Los elementos básicos constituyentes de toda la materia (viva e inerte)
son los átomos y moléculas. El estado con menos energı́a en que se pueden
encontrar estos átomos y moléculas se denomina estado fundamental. Si un
átomo o molécula absorbe energı́a abandona este estado y pasa a otro estado de
mayor energı́a, llamado estado excitado. La Mecánica Cuántica afirma que los
estados excitados corresponden a valores concretos de energı́a, caracterizados
por unos valores discretos (llamados números cuánticos). De igual forma, la
energı́a que un átomo o molécula puede tomar o irradiar es también discreta,
y corresponde justamente a la diferencia de energı́a entre los estados en los
que se encontraba el átomo o molécula. Cuando un átomo absorbe energı́a lo
que ocurre realmente es que sus electrones toman esa energı́a para pasar a
otro estado de mayor energı́a. Sin embargo, una molécula, con sus átomos en
continua vibración y rotación, también puede tomar energı́a pasando a otro
estado de rotación o vibración de mayor energı́a (también con valores discretos
de la energı́a, caracterizados por unos números cuánticos). La frecuencia de
rotación o vibración sólo podrá ser la correspondiente a un estado cuántico
permitido.
Un átomo o molécula absorbe o emite energı́a, correspondiente a una tran-
sición de niveles cuánticos, en forma de fotones, que son las partı́culas (sin
masa) portadoras de la unidad básica de energı́a radiante. La energı́a de un
fotón vimos que viene dada por su frecuencia, de la forma: E = h · ν. Es decir,
para que un átomo o molécula absorba un fotón su energı́a debe corresponder
exactamente con la diferencia energética entre dos niveles cuánticos. De igual
manera, cuando un átomo o molécula se relaja desprendiendo energı́a (pasan-
do a un nivel energético inferior) emite un fotón cuya frecuencia corresponde
a la diferencia de energı́a habida en el salto (Ec. (6.2)).
Como los niveles energéticos (cuánticos) de un átomo o molécula son ca-
racterı́sticos de éstos, las frecuencias de los fotones que podrán absorber o
emitir también serán caracterı́sticos. El conjunto de frecuencias que un átomo
puede emitir/abosrber constituye el llamado espectro de emisión/absorción
Figura 6.3: Espectro de absorción del sodio. Transiciones del sodio desde el nivel fun-
damental (3s) a estados excitados (3p, 4p y 5p). La anchura de la flecha representa la
probabilidad de la transición.
del susodicho átomo. Ası́ pues, por la forma del espectro es posible identificar
los átomos y moléculas (la intensidad de las lı́neas del espectro viene dada
por la cantidad de átomos que estén irradiando). La figura 6.3 muestra, como
ejemplo, el espectro de absorción del sodio. A la derecha están representadas
las transiciones correspondientes a las longitudes de onda de dicho espectro.
Este es el fundamento de la espectroscopı́a, la identificación de átomos o
moléculas a partir de su espectro de emisión o absorción.
Dependiendo de la frecuencia del fotón emitido o absorbido por el átomo o
moléculas se hablará de distintos tipos de espectroscopı́as como veremos más
adelante. De entre los diversos tipos de espectroscopı́as vamos a centrarnos
en cuatro de las más importantes: de absorción molecular, de fluorescencia
molecular, de infrarrojo y finalmente, la resonancia magnética nuclear (RMN).
Los otros tipos de espectroscopı́as (como la atómica por llama, de plasma, etc.)
tienen el mismo fundamento, diferenciándose básicamente en la forma en que
se excita el átomo para hacerlo emitir.
6.2.1. Absorción de Radiación Electromagnética

El término de absorción, en espectroscopı́a, se refiere a que una especie
quı́mica situada en un medio transparente a la radiación atenúa selectiva-
mente ciertas frecuencias de radiación electromagnética. Igual que sucede con

los átomos, las moléculas tienen un conjunto caracterı́stico de posibles esta-
dos de energı́a, siendo el estado fundamental el de menor energı́a. Cuando
una molécula es excitada por algún mecanismo (por radiación, por colisión
o térmicamente) pasa a otro de los posibles estados energéticos. Cuando la
excitación es debida a la absorción de un fotón debe ocurrir que la energı́a
del fotón incidente coincida exactamente con la diferencia de energı́a entre el
nivel fundamental (en el que se encuentre la molécula) y la del nivel excitado
alcanzado. En estas condiciones, la energı́a del fotón se transfiere ı́ntegramente
a la molécula, pudiéndose representar como
M + hν → M ∗ .
Después de un corto intervalo de tiempo la especie se relaja a su estado ini-

cial transfiriendo su exceso de energı́a (la misma que absorbió) a otros átomos,
moléculas o al medio.
Problema.
En una medida de absorción molecular, la longitud de onda de la radiación
absorbida es de 10μm. Calcular:
1. La frecuencia y el número de ondas de dicha radiación.
2. La energı́a involucrada por cada molécula.
3. La energı́a absorbida por mol.
4. ¿Qué longitud de onda tendrı́a la radiación absorbida si la diferencia

de energı́a entre los niveles involucrados fuera el doble?
Solución.
1. ν = c
λ = 3 · 1013 Hz; k = 2π
λ = 628318, 5rad/m.
2. Emolec = h · ν = 1, 986 · 10−20 J 2 · 10−20 J.
3. Emol = Emolec · NA = 1,196 · 104 J/mol.
4. ν = 2 · ν = 2 λc = c
λ/2 → λ = λ
2 = 5 · 10−6 m.
La excitación con radiación visible o UV determina la promoción de un

electrón de un orbital molecular o atómico a otro de mayor energı́a. Cuando
sucede esta transición electrónica se denomina absorción electrónica. Además
de la transiciones electrónicas pueden suceder transiciones vibracionales, esto
es, entre niveles vibracionales en los que los átomos de la molécula vibran
en ciertas energı́as discretas (existen multitud de niveles vibracionales para
un cierto nivel electrónico). La energı́a de transición entre estos niveles suele
ser aproximadamente un orden de magnitud menor que la de transición entre
niveles electrónicos. A su vez, para cada estado vibracional existen multitud
de estados rotacionales, cuya diferencia de energı́a es tı́picamente un orden
de magnitud menor que entre los vibracionales. Ası́ pues, podemos decir que
la energı́a total propia de una molécula, incluyendo la energı́a de translación,
viene dada por
ET ot = Eelect + Evibr + Erotac + Etransl .
Dependiendo de la energı́a de la radiación incidente se podrá producir ab-

sorción de radiación para promocionar entre diferentes estados energéticos, ya
sea entre estados rotacionales, vibracionales o electrónicos. La radiación visi-
ble/UV promocionará electrones entre estados electrónicos, pero como para
cada nivel electrónico existen numerosos niveles vibracionales y, a su vez, para
cada vibracional numerosos estados rotacionales próximos, el espectro de ab-
sorción consistirá en bandas de absorción (en lugar de lı́neas aisladas si fuera
sólo entre niveles electrónicos).
Sin embargo, la radiación IR no tiene suficiente energı́a para producir tran-
siciones electrónicas, aunque sı́ entre estados vibracionales y rotacionales. En
la figura 6.4 (a) se representa la absorción de un fotón asociada a una transi-
ción vibracional de un molécula diatómica. En la figura 6.4 (b) se representa
la absorción de un fotón asociada a una transición rotacional.
El tiempo de vida de un estado excitado es corto porque existen diversos
mecanismos por los que un átomo o molécula excitada puede volver a su
estado fundamental emitiendo el exceso de energı́a absorbido. Este proceso
de relajación puede darse de dos formas distintas, radiante y no radiante.
La relajación no radiante tiene lugar entre niveles vibraciones y rotacionales,
simplemente por colisiones entre las moléculas entre sı́, o con las del disolvente,
transfiriéndose ası́ el exceso de energı́a al entorno (contribuyendo al aumento
de temperatura del medio). Este proceso de relajación es el más probable para
un estado vibracional excitado, siendo la vida media de estos niveles de 10−15 s.
Figura 6.4: Representación de la absorción de un fotón por una molécula diatómica. a)

Frecuencia correspondiente a una transición vibracional. b) Frecuencia correspondiente a
una transición rotacional.
Cuando la diferencia de energı́a entre estados es elevada (superior al eV 1 )

corresponderá a radiación visible o UV, mientras que cuando son transiciones
entre niveles vibracionales (diferencias de décimas o centésimas de eV ) corres-
ponde a radiación IR; las transiciones entre niveles rotacionales corresponden
a diferencias de energı́a de milésimas de eV . La diferencia de energı́a entre
los estados vibracionales y rotacionales es tan pequeña que por las propias
colisiones entre moléculas se cede esa energı́a, pasando ası́ a sucesivos estados
menos energéticos. Este procedimiento se denomina relajación vibracional y
suele tener un tiempo caracterı́stico de 10−15 s. También puede tener lugar
una relajación no radiante entre el nivel más bajo vibracional de un estado
electrónico excitado y el nivel vibracional superior de otro estado electrónico
inferior. Este tipo de relajación se denomina conversión interna y es mucho
menos eficaz, con un tiempo de vida media de 10−6 − 10−9 s.
Ası́, por ejemplo, los gases y vapores dan espectros de rayas y de bandas
(los vapores están constituidos por átomos y moléculas libres desligados de su
estado condensado). Las rayas son producidas por las transiciones electrónicas
atómicas, tı́picas de los espectros atómicos. Las bandas son producidas por
las moléculas presentes en el gas. Estas lı́neas tan próximas que aparecen
formando bandas son las propias de los espectros moleculares. En la figura
6.5 se muestran las transiciones que pueden ocurrir en una emisión atómica
(izquierda) y en una emisión molecular (derecha). En los espectros moleculares
1
Recordemos que un eV es una unidad de energı́a definida como la energı́a que adquiere
una carga de un electrón cuando es acelerado por un potencial de 1V .
Figura 6.5: Espectro de emisión atómica y molecular. E1 y E2 representan estados

electrónicos excitados. En la emisión molecular el estado final puede ser cualquiera de los
distintos niveles vibracionales (representados por los números 0, 1, 2, 3 y 4) del estado
electrónico fundamental.
aparecen varias transiciones desde un mismo estado electrónico excitado, lo que

hace que en lugar de rayas aparezcan una serie de bandas.
6.2.2. Espectro de Absorción. Ley de Beer

Cuando una muestra se somete a radiación, parte de esta radiación puede
ser absorbida, mientras que el resto la atravesará y podrá ser detectada a
la salida. La absorción se puede medir a partir de distintas magnitudes. La
fracción de la radiación electromagnética incidente que transmite una muestra,
es decir, la cantidad de radiación no absorbida, se denomina transmitancia, T .
La energı́a de radiación que incide sobre un área de 1cm2 es el poder radiante,
p0 , luego midiendo la radiación a la salida de la muestra, p, se calcula la
transmitancia como -
T = p p0 ,
esto es, la fracción de radiación incidente transmitida por la disolución (tam-
bién se puede representar en %).
Se denomina absorbancia, A, al logaritmo de la inversa de la transmitancia,
A = log(1/T )
y expresado en función de la radiación incidente y de salida:
-
A = −logT = log p0 p
Problema.
Transformar los siguientes datos de transmitancia a absorbancia:
1. 1 %
2. 10 %
3. 33 %
4. 90 %
5. 99 %
Solución.
Haciendo uso de la definición, A = − log(T ) :
1. A = − log(0, 01) = 2, 0
2. A = − log(0, 1) = 1, 0
3. A = − log(0, 33) = 0, 48
4. A = − log(0, 9) = 0, 0457
5. A = − log(0, 99) = 0, 00436
Obsérvese que la absorbancia vale 1 cuando la transmitancia es del 10 %. Para

transmitancias mayores tendremos valores cada vez menores, sin alcanzar el
0 (corresponderı́a a una transmitancia del 100 %). Por el otro extremo, cada
vez que la transmitancia se hace 10 veces más pequeña la absorbancia se
incrementa en una unidad.
El espectro de absorción es una representación de alguna función de la

atenuación del haz de radiación al que ha sido expuesta la muestra, frente a
Figura 6.6: Esquema de la medida de la transmitividad. b es el espesor de la celda y C

es la concentración de la muestra.
la longitud de onda, la frecuencia o el número de onda. La ordenada de la

representación puede ser el porcentaje de absorción ( %), la transmitancia T ,
la absorbancia, A o el logaritmo de la absorbancia. Es normal que el propio
espectrofotómetro dé la lectura directamente de A y T( %).
Relación entre Absorbancia y Concentración: Ley de Beer.

Se puede relacionar la absorbancia con la concentración de analito2 , a
través de la denomina ley de Beer:
-
A = log p0 p = · b · C,
donde es la absortividad molar ([] = L/mol ·cm), caracterı́stica de la sustan-
cia, b es la longitud de camino (tamaño de celda) y C la concentración (figura
6.6). Como se ve, la ley de Beer muestra la relación lineal existente entre la
absorbancia y la concentración de analito.
A la hora de medir experimentalmente, el analito estará en un recipiente
transparente; sin embargo, inevitablemente se producirán pérdidas de la ra-
diación incidente por absorción y reflexión de la celda (aproximadamente del
8 %). Ası́ pues, para compensar estos efectos, la potencia del haz transmitido a
través de la celda se compara con la de un haz que atraviesa una celda idéntica
con sólo disolvente. Ası́ se redefine la absorbancia como
-
A = log p∗0 p ,
2
Componente (elemento, compuesto o ión) de la muestra de interés analı́tico.
siendo p∗0 la potencia de radiación que atraviesa la celda sin analito.

Cuando la disolución contiene más de una especie absorbente la absor-
bancia del sistema multicomponente será la suma de las absorbancia de cada
componente:
AT ot = A1 + A2 + · · · + An = 1 bc1 + 2 bc2 + · · · + n bcn .

Hay que señalar también que existen limitaciones a la ley de Beer. En
primer lugar deja de ser una ley exacta cuando se trata de concentraciones
elevadas en las que las perturbaciones sobre una partı́cula afectan también
a sus vecinas. También existen desviaciones de esta ley cuando las especies
absorbentes participan en equilibrios que dependen de su concentración (reac-
ciones de asociación o disociación). Otras desviaciones son debidas al uso de
radiación policromática que hace que aparezcan absorciones para diferentes
longitudes de onda; otras por la presencia de radiación dispersa producida por
el paso a través de las diferentes superficies, filtros y lentes, provocando des-
viaciones en la longitud de onda y en la cantidad de radiación que atraviesa
la muestra.
Problema.
Una disolución que contiene Bi(III) y tiourea presenta, a 470nm, una absor-
tividad molar de 9, 3 · 103 l · cm−1 · mol−1 . Calcular:
1. La absorbancia que tendrá una disolución 6, 5 · 10−5 M a 470nm en una

celda de 5mm de espesor.
2. La transmitancia de la disolución.
3. La concentración de una disolución que presenta una transmitancia del

60 %.
Solución.
1. A = · b · C = 9, 3 · 103 cm·mol
l
· 6, 5 · 10−5 mol
l · 0, 5cm = 0, 30225.
2. T = 10−A = 0, 4986 50 %.
3. A = − log(0, 6) = 0, 22185; luego la concentración será:
A 0, 22185
C= = = 4, 77 · 10−5 M.
·b 9, 3 · 103 · 0, 5
6.2.3. Equipos
Se puede hacer una clasificación general de los instrumentos de espectros-
copı́a según los elementos que los componen y su finalidad:
Espectroscopio. Es un instrumento destinado a identificar elementos

en una muestra que se ha excitado con una llama u otro medio (espec-
troscopı́a de absorción). Consta de un monocromador y un ocular móvil
en el plano focal de salida. La longitud de onda se determina a partir
del ángulo de salida del haz.
Colorı́metro. Es un instrumento de medida de absorción, con el ojo

como detector. Para su uso se requieren patrones de comparación.
Fotómetro. Este instrumento permite la medida cuantitativa de radia-

ción. Se utiliza para absorción, emisión o fluorescencia (los destinados
únicamente a fluorescencia se denominan, a menudo, fluorı́metros), tanto
con infrarrojo, visible o ultravioleta. Utiliza filtros de absorción o inter-
ferencia para seleccionar la longitud de onda y dispone de un fotodiodo
para medir la potencia radiante.
Espectrógrafo. Registra espectros en una placa o pelı́cula fotográfica

en el plano focal del monocromador (como se verá más adelante, es un
elemento que permite seleccionar una determinada longitud de onda),
apareciendo como conjunto de imágenes negras de la rendija de entrada.
Se utiliza básicamente para análisis cualitativo elemental.
Espectrómetro. Consta de un monocromador con una rendija fija en el

plano focal. Cuando va equipado con transductor en la rendija de salida
para la medida de la potencia radiante se denomina de forma especı́fica
espectrofotómetro.
Además, según el diseño del instrumento, éste puede ser de haz simple, de
doble haz o multicanal. En el de haz simple un único haz atraviesa la muestra
y llega al detector. La medida de la transmitancia incluye, pues, tres pasos: el
ajuste del 0 % de Transmitancia, mediante un obturador entre la fuente y el
fotodetector; ajuste del 100 %T , haciendo pasar el haz por el disolvente (sin
muestra) y variando la intensidad o amplificación hasta el valor 100; determi-
nación final de la transmitancia, sustituyendo la celda del disolvente por el de
la muestra. Como la señal es proporcional a la potencia de radiación absor-
bida se refiere directamente a %T . Cambiando la escala se puede obtener la
Figura 6.7: Esquema de montajes experimentales habituales en espectroscopı́a. a) Ins-

trumento de haz simple, b) instrumento de doble haz con separación espacial, c) doble
haz con separación temporal. (De Skoog 1997).
absorbancia. Estos instrumentos deben tener la fuente bien estabilizada para

que no existan variaciones en la señal entre el segundo y tercer paso.
El equipo de doble haz utiliza un dispositivo (divisor de haz) para separar
los rayos en dos, de modo que unos se hacen pasar por una disolución de
referencia y otros por la muestra; de esta forma ajustando el fotodetector al
primer haz se mide el del segundo. Las señales se amplifican y se determina el
cociente de ellas.
Otro tipo de equipo de doble haz utiliza un espejo con sectores girado por
un motor. Al girar el motor el haz se deja pasar a la muestra o se refleja a la
celda de referencia. Las dos señales se recombinan y se llevan hasta un fotode-
tector. Mediante una cuña óptica se va atenuando la señal de referencia hasta
que se igualen las señales (mediante un detector de punto cero). La aguja en la
cuña permite leer directamente la transmitancia (o absorbancia). Este monta-
je realiza una separación temporal del haz, mientras que el anterior realizaba
una separación espacial. La ventaja de estos equipos es que compensan las
fluctuaciones de la fuente al hacer pasar el mismo haz por la disolución de
referencia.
El equipo de multicanales utiliza una fuente policromática sobre la muestra
y después se hace pasar el haz por un monocromador de red de difracción. La
radiación dispersada incide en el detector de fila de fotodiodos (compuesto
por varios centenares de fotodiodos), de entre 15 y 50 micras de tamaño, de
modo que se registra en cada diodo una longitud de onda distinta; se obtiene
el espectro completo al barrer de forma secuencial toda la salida. Este equipo
permite una resolución de 1nm − 2nm, en un tiempo muy corto (del orden de
un segundo).
6.2.4. Componentes Básicos

Respecto a los componentes de un equipo de espectroscopı́a, podemos de-
cir que todos constan de cuatro elementos básicos (dispuestos, según el caso,
en distinta configuración): una fuente de radiación, un selector de longitudes
de onda, un detector y un procesador y lector de la señal. En la figura 6.7 se
muestra el esquema de montaje experimental de las tres configuraciones habi-
tuales en espectrocopı́a: Instrumento de haz simple (a), instrumento de doble
haz con separación espacial (b) e instrumento con doble haz con separación
temporal (c).
-Fuente de radiación. Dependiendo del tipo de espectrometrı́a emitirá en

un rango determinado de longitudes de onda. Pudiendo emitir en continuo o
Figura 6.8: Esquema de un filtro de interferencia. Una parte del haz incidente se transmite
y otra se refleja en la cara semiespejada. Los rayos que no han salido, después de dos
reflexiones, vuelven a la cara semireflejante y, de nuevo, unos atravesarán el material y
otros volverán a reflejarse, y ası́ sucesivamente. A la salida del material el haz observado
será el resultado de la interferencia de los rayos que han sufrido distinto número de
reflexiones. La longitud de onda predominante será la que dé interferencia constructiva
entre todos los rayos (ver la expresión en el texto).
en rayas (para la absorción atómica y la fluorescencia atómica)
-Selector de longitud de onda. Existen básicamente dos tipos de selecto-

res, los filtros y los monocromadores. Los primeros pueden ser, a su vez, por
interferencia o de absorción. Los filtros de interferencia están constituidos por
dos caras semiespejadas en las que se produce interferencia constructiva en
la reflexión. Si el espaciado entre las caras es igual a la mitad de la longitud
de onda deseada (o un múltiplo de ésta) se reforzará dicha longitud de onda,
atenuándose las demás (Fig. 6.8). La interferencia entre los distintos rayos re-
flejados por la primera y segunda cara espejada será constructiva cuando se
cumpla la condición:
2 · n · d = m · λ,
siendo d el espesor, m el orden de la interferencia y n el ı́ndice de refracción.

Luego la longitud de onda máxima vendrá dada por
Figura 6.9: Monocromador por red de reflexión. En la figura, la longitud de onda λ1

queda seleccionada, mientras que λ2 no sale por la rendija de salida.
2·n·d
λmax = .
m
Los filtros de absorción están constituidos por un material que absorbe una
gama de longitudes de onda, dejando pasar otras. Aunque son más baratos,
los inconvenientes de estos selectores son la anchura de banda (Δλ) respecto
a la longitud de onda nominal y su baja transmitancia.
Los monocromadores consisten en redes de reflexión o en prismas que pro-
ducen la dispersión del espectro, de modo que mediante un orificio desplazable
en el plano focal de salida se puede seleccionar la longitud de onda deseada.
Un esquema de un monocromador por red de reflexión se muestra en la figura
6.9. Cada longitud de onda sale con una determinada orientación que puede
ser seleccionada desplazando la rendija de salida en el plano focal del espejo
de salida.
Las redes de reflexión están formadas por superficies espejadas en forma
de diente de sierra, formando sus caras un cierto ángulo. Mediante un espe-
jo cóncavo se orienta el haz paralelo hacia esta red. Dos rayos paralelos al
reflejarse en distintas superficies (en distintos dientes) van a recorrer distin-
ta distancia y, por tanto, van a salir con distinta fase. El resultado de esta
interferencia será la aniquilación de ciertas longitudes de onda (interferencia
destructiva) y la intensificación de otras (como sucede con los filtros de in-
Figura 6.10: Interferencia en una red de reflexión. La diferencia de camino entre los
dos rayos será la distancia recorrida desde que incide el rayo 1 sobre la superficie (AC)
hasta que sale reflejado el rayo 2 (BD) y vuelven a ser paralelos. Es decir, la diferencia
de camino será AB − CD (ver el desarrollo en el texto).
terferencia). Las longitudes de onda que saldrán intensificadas serán las que
cumplan que el desfase entre los distintos rayos es un múltiplo entero de dicha
longitud de onda, es decir, cuando las ondas salgan completamente en fase.
En la figura 6.10 puede verse dos rayos reflejados en distintas superficies. La
diferencia de camino entre ambos puede verse (por semejanza de triángulos)
que es:
AB − CD = d · sin(α) − d · sin(β),
donde α es el ángulo que forma el rayo incidente con la normal a la red, N , y
β es el ángulo que forma el rayo reflejado con dicha normal (según el convenio
de signos habitual en Óptica el ángulo reflejado y el incidente tienen signos
opuestos). Para que tenga lugar la interferencia constructiva se debe cumplir
que esta diferencia de camino sea un múltiplo entero de longitudes de onda:
nλ = |AB − CD| = d (sin(α) + sin(β)) .

Para cada ángulo de incidencia existe un ángulo de salida para el que una cierta
longitud de onda aparece reforzada mientras que las demás quedan atenuadas.
De esta manera, mediante otro espejo se focaliza este haz hasta un pequeño
Figura 6.11: Montaje con un prisma monocromador. Los rayos que entran desde la
rendija de entrada pasan por una lente colimadora que los saca paralelos. Al atravesar el
prisma el haz se dispersa produciéndose mayor desviación en los rayos de mayor longitud de
onda. Finalmente, una nueva lente focaliza los rayos seleccionados con una determinada
longitud de onda en la rendija de salida.
orificio de modo que sólo va a poder pasar la longitud de onda deseada (con
una cierta anchura de banda).
Mediante el prisma también se consigue una dispersión del espectro, de
modo que con una lente final se hace focalizar en el orificio de salida, seleccio-
nando ası́ una cierta longitud de onda (como se muestra en la figura 6.11).
-Detectores y transductores de radiación. Según el tipo de radiación a la

que son sensibles se distinguen dos tipos de detectores: los detectores fotónicos
y los detectores de calor. Los detectores fotónicos se basan en la interacción de
la radiación con una superficie reactiva que produce fotoemisión, o que eleva
los electrones a estados de energı́a en los cuales puede conducir electricidad
(fotoconducción). Existen varios tipos de detectores fotónicos:
Fototubos. Compuestos por un cátodo de material fotoemisivo encerrado,

junto a un ánodo, en un tubo sellado de cuarzo; se aplica una tensión de
unos 90V para acelerar los electrones arrancados.
Fotomultiplicador. Similar al anterior pero compuesto por 9 dı́nodos en-

tre los que los electrones se van multiplicando y acelerando en cada etapa
hasta alcanzar los 900V . Al multiplicarse el número de fotones en cada
ánodo se consiguen entre 106 − 107 electrones/fotón. Un esquema de un
fotomultiplicador se puede ver en la figura 6.12.
Figura 6.12: Esquema de un fotomultiplicador. Al incidir un fotón sobre el fotocátodo

arranca un electrón. Éste es acelerado hacia el electrodo positivo (primer dı́nodo). En cada
etapa, un electrón choca contra el siguiente dı́nodo arrancando allı́ nuevos electrones. De
nuevo, estos electrones son acelerados hacia el siguiente dı́nodo. En la salida se pueden
conseguir hasta un millón de electrones por fotón incidente.
Fotodiodo de silicio. Se trata de un diodo de silicio polarizado en sentido

inverso de modo que los electrones de UV y VI crean electrones y huecos
en la capa vacı́a, aumentando la conductividad.
Células fotovoltaicas o fotocélulas. Consiste en un electrodo de Cu o F e

con capa de semiconductor, recubierto con oro, plata o plomo como se-
gundo electrodo. La radiación sobre el semiconductor crea electrones
y huecos que migran en sentido contrario, apareciendo una pequeña
corriente externa.
Los detectores de calor se utilizan para la espectrometrı́a de infrarrojo. Se
mide la subida de temperatura de un material ennegrecido, situado en vacı́o y
muy bien aislado (por ello se requiere un riguroso control de la temperatura).
El haz procedente de la fuente se corta con un disco rotatorio obteniendo
ası́ una señal alterna, pudiéndose aislar luego de la señal continua de fondo.
La medida de la temperatura puede hacerse por distintos medios:
Termopares. Uno o más pares de uniones de dos metales distintos crean

una diferencia de potencial que depende de la temperatura.
Termorresistencias o bolómetros. Resistencia dependiente de la tempe-

ratura, como el platino o algunos semiconductores.
Detectores neumáticos. Pequeña cámara cilı́ndrica con xenón con una

membrana ennegrecida que absorbe calor; en el otro extremo un diafrag-
ma flexible variará según la temperatura.
Detectores piroeléctricos. Cristales piroeléctricos compuestos por dos elec-

trodos, uno de ellos transparente a la radiación IR, creándose una dife-
rencia de voltaje entre ellos dependiente de la temperatura.
-Procesadores y medidores de la señal. Serán dispositivos electrónicos

que amplifican, filtran y procesan la señal para mostrar finalmente el valor de
la medida. Aunque conceptualmente serán semejantes a cualquier otro equipo
electrónico de medida, tendrán la especificidad propia de cada equipo para
trabajar con señales determinadas que necesitan un tratamiento especı́fico.
6.2.5. Espectroscopı́a de Absorción Molecular

Este tipo de espectroscopı́a está basada en la radiación ultravioleta, visible
e infrarroja y se usa mucho en la identificación y determinación de miles de
especies inorgánicas y orgánicas. Esta técnica en visible y UV se emplea pri-
mariamente en análisis cuantitativo y es probablemente el procedimiento más
usado en los laboratorios quı́micos y clı́nicos de todo el mundo.
Los espectros de absorción UV y visible se obtienen de ordinario con mues-
tras gaseosas del analito o con disoluciones diluidas del analito en un disolvente
transparente. La excitación con radiación visible o UV determina la promo-
ción de un electrón de un orbital molecular o atómico a otro de mayor energı́a.
Cuando sucede esta transición electrónica se denomina absorción electrónica.
Las moléculas absorben, generalmente, radiación UV o visible en forma
de una o más bandas de absorción electrónica, cada una de las cuales consta
de un número muy grande de rayas discretas muy próximas unas de otras.
Cada raya se debe a la transición de un electrón desde el estado fundamental
a uno de los muchos estados de energı́a vibracionales y rotacionales asociados
con cada estado de energı́a electrónica excitado. Dado que las diferencias de
energı́a entre estos estados vibracionales o rotacionales varı́a muy poco, y al
gran número de estos estados posibles, hay un gran número de rayas contenidas
en una banda tı́pica. Si además hay una interacción, de cierta forma, con las
moléculas del disolvente, se modifican los niveles vibracionales (Fig. 6.13).
Figura 6.13: Transiciones propias de absorción molecular. Con IR se producen tran-

siciones rotacionales y vibracionales dentro del mismo nivel electrónico. Con visible se
producen transiciones electrónicas al siguiente nivel electrónico. Con UV suceden transi-
ciones electrónicas a niveles superiores o cuando existen grandes diferencias de energı́a
entre los niveles.
Los electrones responsables de que las moléculas orgánicas absorban UV

y visible son los electrones compartidos que participan directamente en enla-
ces (dobles fundamentalmente) y que están asociados a más de un átomo, y
los electrones externos no compartidos, localizados preferentemente en torno
a átomos como el oxı́geno, halógenos, azufre y nitrógeno. Sin embargo, los
enlaces sencillos de carbono-carbono o carbono-hidrógeno corresponden a lon-
gitudes de onda de la región ultravioleta de vacı́o (λ < 180nm) por estar
fuertemente sujetos. Los grupos funcionales orgánicos no saturados que absor-
ben en las regiones UV y visibles se llaman cromóforos.
Experimentalmente se observan grandes absorciones con los denominados

complejos de transferencia de carga, presentando absortividades molares mayo-
res que las habituales ( > 10,000). Se origina un espectro de transferencia de
carga cuando la absorción de un fotón ocasiona la tranferencia de un electrón
desde un ligando al metal, o viceversa, en complejos de metales de transición.
El estado excitado es, por tanto, el producto de una especie de proceso interno
de oxidación/reducción. Si bien suelen volver a su estado original, también
puede disociarse y producir productos fotoquı́micos de oxidación/reducción.
6.2.6. Espectroscopı́a de Fluorescencia Molecular

La fluorescencia y la fosforescencia son procesos de emisión de importan-
cia analı́tica, basados en la excitación de átomos o moléculas por absorción
de radiación electromagnética. La especie excitada se relaja después al estado
fundamental cediendo el exceso de energı́a pero en forma de fotones de mayor
longitud de onda. La relajación consiste en un salto entre un nivel electrónico
excitado y el nivel fundamental, pero a cualquiera de sus estados vibracionales.
Este procedimiento se denomina fluorescencia. Lo mismo que las bandas de
absorción molecular (proceso inverso) las bandas de fluorescencia molecular
constan de multitud de rayas tan próximas entre sı́ que suelen ser difı́cil de
resolver. La fluorescencia es un fenómeno que puede durar 10−5 s. El núme-
ro de moléculas que presentan fluorescencia es relativamente pequeño porque
se requieren caracterı́sticas estructurales que disminuyan la velocidad de los
procesos de relajación no radiante y aumenten la velocidad de relajación fluo-
rescente. Puede suceder, además, que por motivos estructurales la relajación
sea todavı́a más lenta, durando minutos e incluso horas. Cuando ocurre esto
se denomina al fenómeno fosforescencia.
Desde el punto de vista quı́mico, los compuestos que contienen anillos
aromáticos son los que suelen presentar una emisión de fluorescencia mole-
cular más intensa y útil. También presentan fluorescencia las estructuras de
dobles enlaces conjugados o los hidrocarburos aromáticos no sustituidos. La
sustitución de un anillo aromático determina el corrimiento de las longitudes
de onda de absorción y cambios correspondientes en los picos de fluorescencia.
Experimentalmente se comprueba que la fluorescencia está particularmen-
te favorecida por la rigidez de la molécula, ya que disminuye la velocidad de
relajación no radiante. En este mismo sentido, cuando disminuye la tempe-
ratura de la muestra disminuye la frecuencia de colisiones, disminuyendo la
probabilidad de relajación vibracional y, por tanto, aumenta la eficiencia de
la fluorescencia. Un aumento de la viscosidad del disolvente conduce al mismo
resultado.
6.2.7. Espectroscopı́a de Infrarrojo

Esta es una de las técnicas más eficaces para identificar compuestos orgáni-
cos e inorgánicos puros porque, con la excepción de unas pocas moléculas ho-
monucleares (O2 , N2 , Cl2 ) todas las especies moleculares absorben radiación
infrarroja. Además, exceptuando moléculas quirales en el estado cristalino, ca-
da especie molecular tiene un único espectro de absorción de infrarrojo. Ası́,
Figura 6.14: Transiciones no radiantes y de fluorescencia. Estas últimas tienen lugar

desde el nivel vibracional más bajo de un estado electrónico excitado.
la coincidencia exacta entre el espectro de un compuesto de estructura cono-

cida y la de un analito identifica a este último de forma inequı́voca. Por otra
parte, esta técnica es menos satisfactoria para análisis cuantitativos que sus
correspondientes UV y VI porque los picos que caracterizan la absorción son
estrechos y de ordinario no se cumple la Ley de Beer.
Los espectros de IR presentan picos de absorción estrechos situados muy

cerca unos de otros, que resultan de transiciones entre los niveles cuánticos
vibracionales. El número de formas en las que puede vibrar una molécula
está relacionado con el número de átomos y, por tanto, con el número de
enlaces que contiene. Aunque todas las moléculas presentan multitud de modos
vibracionales, no todos producen picos en IR.
Un gran inconveniente de esta técnica es la incertidumbre producida por la

radiación térmica del entorno. Para minimizar los efectos de este ruido externo
los detectores están alojados bajo vacı́o y se protegen cuidadosamente de su
medio ambiente.
6.2.8. Resonancia Magnética Nuclear

De manera similar a las técnicas anteriormente citadas, la resonancia mag-
nética nuclear (RMN) utiliza radiación para producir cierta excitación en los
átomos de la muestra a examinar. Sin embargo, esta radiación no se utiliza
para alterar la configuración electrónica de los átomos, sino que sirve para
inducir un cambio en la configuración del estado de las partı́culas nucleares
del átomo.
El fundamento de la RMN es la interacción entre los campos magnéticos
nucleares y una radiación de radiofrecuencia (RF) que hace entrar en resonan-
cia las partı́culas nucleares.
Para comprender esta interacción vamos a ver, en primer lugar, las pro-
piedades magnéticas del núcleo atómico (haciendo uso de algunos conceptos
de Mecánica Cuántica, pero sin entrar en demasiado detalle). Las partı́culas
subatómicas del núcleo (también llamados nucleones), protones y neutrones,
tienen asociado un momento magnético (como si fueran pequeños imanes, que
podrı́a asociarse al campo magnético creado por el giro de una partı́cula car-
gada) que hace que en presencia de un campo magnético éstas se orienten
siguiendo al campo externo. El parámetro o número cuántico que sirve para
cuantificar este momento magnético es el llamado espı́n (o spin). La Mecáni-
ca Cuántica nos dice que el momento magnético nuclear con espı́n nuclear I
dentro de un campo magnético sólo puede tener un número determinado de po-
sibles orientaciones, dado por la expresión 2I + 1. El número cuántico de espı́n
que define el subnivel es mI y puede valer desde −I hasta +I, en incrementos
enteros (es decir, un valor dentro del conjunto {−I, −I + 1, ..., I − 1, I}). De
esta forma un núcleo con espı́n I = 1 tendrá 3 posibles orientaciones mI , mien-
tras que uno con espı́n I = 1/2 tendrá dos posibles orientaciones. En ausencia
de campo magnético externo todas estas posibles orientaciones corresponden
al mismo nivel de energı́a. Sin embargo, si se aplica un campo magnético este
nivel energético se separa en 2I +1 subniveles distintos de energı́a. El momento
magnético de un núcleo con espı́n I, y con una orientación mI es:
e·h
μ=g mI = gμN mI ,
4πmp
donde g es un valor numérico, denominado factor de Lande o factor g, propio
de cada núcleo (como ejemplo, para el núcleo de hidrógeno g = 5, 58 y para el
núcleo del O 17 , g = −3, 78), h es la constante de Planck y μN es el denominado
magnetón nuclear que se define como el momento magnético del protón de
carga e y masa mp , como
e·h
μN = = 5, 05 · 10−27 J/T.
4πmp
También se puede escribir el momento magnético a partir de otra constante
que nos va a ser más útil para describir la resonancia magnética:
1
μ = γ · h,
2
donde γ es también una constante caracterı́stica de cada núcleo que se deno-
mina relación giromagnética (que para el protón vale 42, 58M Hz/T y para el
C 13 vale 10, 71M Hz/T ).
Los átomos con número par de nucleones no van a ser susceptibles de
producir señales de resonancia magnética porque, en promedio, no presentan
momento magnético nuclear, es decir, tienen I = 0 y, por tanto, no presen-
tarán desdoblamiento de sus niveles de energı́a. De los átomos con número
impar de nucleones, el hidrógeno H 1 y el carbono C 13 son los más interesantes
desde el punto de visto biológico. En concreto, el H 1 presente en el agua y
grasas del cuerpo (y en la mayorı́a de las biomoléculas, y que se estima repre-
senta cerca del 80 % de los átomos del cuerpo), es el elemento más utilizado
en la RMN. No obstante, la utilidad analı́tica de esta técnica radica en las
variaciones del momento magnético efectivo del núcleo debido a los electrones
próximos, tanto del propio átomo como los de enlace. Esto hace que depen-
diendo de la localización en la molécula y del tipo de enlace que tenga se va a
producir un pequeño desplazamiento en la relación giromagnética, denominado
desplazamiento quı́mico, presentando ası́ diferentes frecuencias de resonancia.
Para simplificar, vamos a continuar esta parte centrándonos únicamente en la
detección de los protones (H 1 ), con espı́n I = 12 .
La energı́a asociada a cada subnivel viene dada por la interacción de su
momento magnético con el campo magnético externo, B0 , de la forma:
1
Em = −μ · B0 = − γh · B0 .
2
Luego la diferencia de energı́a entre dos subniveles será dos veces el incre-
mento de energı́a magnética del espı́n, es decir,
eV
ΔE = 2μB = γh · B0 1, 76 · 10−7 · B(T ), (6.3)
T
Consideremos ahora una muestra en ausencia de campo magnético. Como
los vectores del momento magnético de cada protón tienen una orientación al
Figura 6.15: Representación de la precesión del espı́n nuclear dentro de un campo

magnético.
azar, el promedio para el conjunto de todos los protones de la muestra, reali-

zando la suma de todos los vectores, será nulo, es decir, no presentará momento
magnético macroscópico (magnetización nula). Si ahora se coloca la muestra
en el seno de un campo magnético B0 , cada protón interactuará con este campo
tendiendo a alinearse con él, produciendo un efecto equivalente a la precesión
de una peonza al girar y estar sometida a la fuerza de la gravedad (como se
muestra en la figura 6.15). Aparecerá una frecuencia de precesión, llamada
frecuencia de Larmor3 , ω0 , que está dada por la ecuación:
ω0 = γB0 . (6.4)
Esta frecuencia de resonancia corresponde a la frecuencia de absorción entre

los dos subniveles, cuya diferencia de energı́a vimos en la ecuación (6.3).
3
Conviene aclarar que habitualmente se representa con el sı́mbolo ω0 aunque no se trata
de una frecuencia angular (en rad/s). En la notación general y de este libro el sı́mbolo para
frecuencia es ν0 .
Problema.
Calcular qué campo magnético serı́a necesario aplicar en una medida de RMN
si quisiéramos crear una diferencia de energı́a de 10−6 eV entre los dos estados
de espı́n del núcleo de hidrógeno y con qué frecuencia habrı́a que excitar.
Solución.
ΔE = 2 · μ · B = 1, 758 · 10−7 eV · B,
luego
10−6 eV
B= = 5, 69T.
1, 758 · 10−7 eV /T
La frecuencia correspondiente será, según la relación de Planck:
ΔE 10−6 eV · 1, 6 · 10−19 J/eV

ν= = = 242 · 106 Hz = 242M Hz.
h 6, 62 · 10−34 J · s
Es importante darse cuenta que la frecuencia de Larmor es distinta para

cada tipo de núcleo y, por tanto, para un mismo campo externo, la frecuencia
de precesión será distinta para núcleos distintos.
Esta tendencia a alinearse con el campo va a producir una interacción con
el campo que se conoce como interacción Zeeman. Esta interacción va a hacer
que exista una diferencia de energı́a entre los núcleos alineados paralelos a
B0 y aquéllos con alineación antiparalela a B0 . En este caso, en presencia de
campo, el promedio del momento magnético va a dar una contribución neta
en la dirección del campo externo B0 , es decir, la muestra va a presentar una
magnetización neta, M , no nula. Esta magnetización va a ser la fuente de señal
para el experimento de resonancia magnética. Por tanto, cuanto mayor sea el
campo externo, B0 , mayor será la magnetización y, consecuentemente, mayor
será la señal de resonancia magnética.
Veamos, a continuación, cómo se produce la señal de resonancia magnética.
En ausencia de campo magnético externo los protones, en equilibrio, ocuparán
el estado de mı́nima energı́a (estado fundamental). En presencia de campo
magnético externo, como existe una pequeña diferencia de energı́a entre ambos
subniveles, una cierta población estará en el nivel fundamental y otra, menor,
en el estado excitado.
Esta diferencia de energı́a es mucho menor que la energı́a térmica. Para
temperatura ambiente la energı́a térmica, Et = kB T (donde ahora T es la
Figura 6.16: Al aumentar el campo magnético aplicado se incrementa la diferencia de de

energı́a entre los subniveles nucleares. Por ejemplo, para un campo externo de aproxima-
damente 7T la diferencia de energı́a entre un subnivel con espı́n alineado paralelamente
(α-espı́n) y otro antiparalelamente (β-espı́n) corresponde a una frecuencia de 300M Hz.
temperatura), es del orden de 0, 04eV , mientras que para un campo de 1T

la energı́a magnética será Em 2, 28 · 10−8 eV . La distribución de población
en los distintos subniveles (es decir, el número de protones en cada subnivel)
sigue la ley de distribución de Boltzmann. Según esta estadı́stica, el número
de protones con espı́n en estado excitado (no alineado con el campo externo),
respecto al fundamental (alineado con el campo) será, para un valor tı́pico de
B = 1T , de:
Nnoalin − ΔE ΔE
= e kB T 1 − = 1 − 4,4 · 10−6 .
Nalin kB T
Es decir, que el exceso de protones en el estado alineado (menor energı́a) es
sólo de 4 en un millón. Afortunadamente, a pesar de esta fracción tan pequeña
el número de protones es tan elevado que se podrá obtener una señal medible
cuando se produzca la relajación.
Se puede observar que incrementando el valor el campo externo aumen-
tamos las diferencias de energı́a entre subniveles y, por tanto, la diferencia
de población entre ellos. La magnitud de la señal de RMN es directamente

dependiente de esta diferencia de población. Por tanto, para obtener buenas
medidas con RMN será fundamental disponer de un campo magnético externo
muy intenso (más adelante veremos cómo se puede obtener estos campos in-
tensos). La figura 6.16 muestra cómo aumenta la diferencia de energı́a entre
los subniveles al aumentar el campo magnético externo,
La manera de producir una señal detectable que indique la presencia de

un protón (o cualquier núcleo con espı́n nuclear distinto de cero) es inducir,
mediante una radiación con la energı́a correspondiente al salto energético en-
tre dichos subniveles, la excitación de los protones en estado fundamental y
detectar, posteriormente, la radiación emitida en su proceso de relajación.
Mediante una radiación con la energı́a correspondiente a la diferencia

energética entre estos subniveles (E = hν = 2μB, correspondiente a radiación
de radiofrecuencia) se puede excitar la partı́cula nuclear cambiando ası́ su po-
larización de espı́n, pasando de tener su momento magnético alineado con el
campo externo a tenerlo contra-alineado.
En la visión de una partı́cula precesando alrededor de la dirección del

campo externo, una perturbación con una frecuencia igual a la frecuencia de
precesión (frecuencia de Larmor) permitirá que aquélla absorba toda la energı́a
pasando a un estado de mayor energı́a. Cuánticamente diremos que cuando
un fotón con frecuencia de Larmor, correspondiente según la ley de Planck
(Ec.(6.2)) a la diferencia de energı́a de dos subniveles, interacciona con el
protón se induce un salto entre dichos subniveles. Como hay más núcleos en
el estado de nivel bajo de energı́a, habrá una absorción neta de radiación en
la muestra.
La frecuencia del pulso de radiofrecuencia (RF) aplicado tendrá su máxi-

mo en la frecuencia ω0 . Cuando esta radiación cesa se producirá una relaja-
ción paulatina ya que termodinámicamente es más favorable este estado. Si
se coloca una bobina conductora perpendicular al plano XY, como antena, se
podrá detectar el conjunto de señales de RF emitido por los distintos núcleos
de la muestra.
Problema.
Calcular el campo magnético que serı́a necesario aplicar para separar los
subniveles de espı́n nuclear del C 13 la misma cantidad que la separación
existente entre los subniveles del H 1 cuando se le somete a un campo de 1T .
¿Qué frecuencia debe tener la radiación aplicada para producir la resonancia
magnética?
Solución.
Partiendo de las relaciones giromagnéticas:
γC 13 = 10, 71M Hz/T,
γH 1 = 42, 58M Hz/T,

podemos escribir el campo magnético a partir del cociente entre ambas, de
la forma:
1
ΔE γ 1 h · 1T γ H · 1T 42, 58
B= = H = C 13 = T = 3, 98T.
γC 13 h γC 13 h γ 10, 71
Y la frecuencia de la radiación será:
M Hz
ν = ω0 = γB0 = 10, 71 · 3, 98T = 42, 58M Hz,
T
como era de esperar, ya que hemos impuesto que la diferencia de energı́a
entre los subniveles fuera la misma que para el hidrógeno con un campo de
1T .
Para obtener una señal de RM necesitaremos, en primer lugar, un muestra

contenida en un recipiente, generalmente un tubo de vidrio de unas deter-
minadas cualidades y caracterı́sticas; seguidamente necesitaremos un campo
magnético en el que introducir dicha muestra, es decir un imán. Los prime-
ros fueron imanes convencionales (un núcleo de hierro dulce y una bobina
enrollada en torno a él), pero desde mediados de los 60 se suelen utilizar su-
perconductores que son más fáciles de fabricar y alcanzan campos mucho más
intensos. A continuación, un emisor de radiofrecuencias con el que irradiar
dicha muestra y, con el fin de observar si se ha producido absorción, necesi-
taremos también un receptor (una antena) y un detector de las mismas para
comparar dichas radiaciones. Finalmente será necesario un ordenador que con-
vierta las ondas observadas en un espectro de RMN interpretable. Un esquema
6.3. INTERACCIÓN DE LA RADIACIÓN CON LA MATERIA 215
Figura 6.17: Esquema de un sistema de Resonancia Magnética Nuclear. La muestra se

encuentra rodeada del emisor y detector de radiofrecuencia, y situada entre dos potentes
electroimanes. La emisión y recepción de la señal está controlada por un ordenador que
permite obtener directamente el espectro de RMN.
de este tipo de montaje se muestra en la figura 6.17.
6.3. Interacción de la Radiación con la Materia

El hecho de que los átomos y moléculas absorban radiación, además de
permitirnos identificarlos de manera única en estudios analı́ticos, va a tener
una repercusión especial en los sistemas vivos. Vamos a ver, a continuación, el
efecto directo de la interacción con los constituyentes de la materia y, poste-
riormente, veremos algunos ejemplos concretos del efecto de la radiación sobre
algunos sistemas biológicos.
6.3.1. Efectos de la Interacción de los Fotones con los Átomos

y Moléculas
Además de la absorción y emisión de fotones, existen otros mecanismos de
interacción entre los fotones y las partı́culas materiales. Realmente las inter-
acciones con la materia son fenómenos muy complejos en los que intervienen
tanto las propiedades de las radiaciones como la estructura atómica y las
energı́as de ligadura de los nucleones y electrones. Se pueden clasificiar, por
sus diferentes consecuencias, tres niveles generales de interacciones: a nivel nu-
clear (cuando interacciona directamente con los nucleones), a nivel electrónico
de capas profundas y con los electrones de valencia. A nivel nuclear las interac-
ciones son muy complejas y las consecuencias son mucho más drásticas, ya que
suele conllevar la transformación del núcleo. Veremos brevemente las interac-
ciones a nivel electrónico: las interacciones más importantes con los electrones
profundos son el efecto Compton y el efecto fotoeléctrico.
Fı́sicamente, las interacciones con los electrones de valencia dan lugar, en-
tre otros, a dos fenómenos importantes: la ionización y la excitación asociativa.
En ambos procesos se forman radicales libres (iones, moléculas o fragmentos
moleculares que tienen electrones desapareados) muy energéticos. A la radia-
ción que en su interacción con la materia produce la ionización de la misma se
le denomina radiación ionizante (aunque este término engloba, además, radia-
ción no electromagnética como electrones o núcleos atómicos). Dada la enorme
importancia, desde el punto de vista tecnológico, biológico y médico de este
tipo de radiación, vamos a centrarnos en ella en la próxima sección.
De las interacciones con los electrones de valencia comentaremos algunos
ejemplos concretos de interés biológico, como el ozono, el fenómeno de la visión
o la fotosı́ntesis.
Efecto Fotoeléctrico
Consiste básicamente en la absorción de un fotón por un átomo captando
toda su energı́a. Como consecuencia de ello un electrón es arrancado de su capa
electrónica. La diferencia de energı́a del fotón (E) y la energı́a de enlace del
electrón (Wi ) será la energı́a cinética con la que saldrá despedido el electrón
(Fig. 6.18 (a)). Su hueco es ocupado en cascada por electrones superiores,
dando lugar a fluorescencia de rayos X caracterı́stica.
El efecto fotoeléctrico sólo se puede producir con un electrón de una capa
i si E ≥ Wi . Entonces, la ionización de la capa i a la que pertenecı́a el electrón
va seguida de la emisión de fotones de fluorescencia.
Efecto Compton
Esta interacción sucede cuando un fotón incidente con energı́a E interac-
ciona con un electrón de la corteza, arrancándolo y transfiriéndole una parte de
su energı́a (Fig. 6.18 (b)). El resultado de la interacción es un incremento de la
energı́a cinética del electrón y la emisión de un fotón de menor energı́a (fotón
dispersado). Existen unas expresiones (denominadas relaciones de Compton)
que dan cuenta de la relación entre las energı́as del electrón y la del fotón
dispersado, y de los ángulos según los cuales son emitidos.
La energı́a transferida variará entre Ec = 0 (choque tangencial) y Ec,max
(choque frontal). El exceso de energı́a cinética captada por el electrón termina
por cederse al ambiente. Este efecto contribuye a la generación de electrones
Figura 6.18: Esquema de la interaccin de un fotón energético con un átomo. A la

izquierda se muestra el efecto fotoeléctrico (a) y a la derecha el efecto Compton (b).
secundarios energéticos en el seno del material. Cuando los fotones son muy
energéticos la mayor parte de su energı́a es transferida al electrón (y finalmente
absorbida por el medio); mientras que cuando los fotones son poco energéticos
la casi totalidad de la energı́a se transfiere al fotón dispersado. Esta inter-
acción es proporcional a la densidad del material (realmente a la densidad
electrónica).
Ionización
Es la consecuencia directa de la interacción de radiación con carga, es de-
cir, partı́culas α (núcleos de Helio) y β (electrones), ya que al acercarse a los
electrones sus campos eléctricos pueden arrancar a los electrones de valencia
que son los menos ligados de los átomos. Lógicamente también quedarán ioni-
zados los átomos que experimenten el efecto Compton o el efecto fotoeléctrico
ya que normalmente los huecos creados se irán rellenando con electrones más
externos, en cascada, hasta afectar a los electrones de valencia.
Cuando afecta a un electrón de una molécula, ésta se convierte en un radi-
cal libre, muy reactivo, produciendo nuevas reacciones quı́micas. Un ejemplo
importante de las reacciones radiolı́ticas es la ionización del agua :
H2 0 + hν → (H2 O)+ + e− → H + + OH − + e− ,
donde como producto aparece el radical hidroxilo (OH − ) con el electrón des-
apareado.
Excitación Disociativa
La radiación con carga puede excitar electrones de los orbitales de valen-
cia, sin llegar a arrancarlos. Este estado excitado puede acabar produciendo
la disociación de enlaces. En el caso del agua también se puede producir la
reacción radiolı́tica por este proceso:
H2 O + hν → (H2 O)∗ → H + + OH − .
Nuevamente, los radicales hidroxilo y el hidrógeno reactivo darán lugar a
una cadena de reacciones con átomos o moléculas de su entorno.
Vamos a ver, a continuación, algunos efectos de la interacción de la radia-
ción con los dos medios donde se desarrolla la vida, la atmósfera y el agua.
Después veremos el papel fundamental que tiene la radiación en algunos pro-
cesos biológicos, ası́ como un ejemplo en el que se utiliza la radiación con fines
prácticos, para producir alteraciones letales en algunos sistemas vivos. En
la sección de Radiaciones Ionizantes veremos más especı́ficamente los efectos
nocivos de esta radiación que es necesario prevenir porque puede ser especial-
mente peligrosa para la vida.
6.3.2. Efectos Fotobiológicos

Dada la importancia del papel de la radiación en muchos procesos biológi-
cos vamos a comentar brevemente algunos ejemplos de cómo se produce la
interacción de la radiación con algunas moléculas biológicas especı́ficas, en
determinados mecanismos biológicos. De especial interés en Biologı́a cabe des-
tacar el proceso de la fotosı́ntesis y la visión. Desde el punto de vista de las
aplicaciones biomédicas podemos citar, además, la esterilización por radiación
ultravioleta o el radiodiagnóstico (como se comentará al final del capı́tulo).
Muchos procesos biológicos llevan involucradas reacciones quı́micas que
tienen como catalizador o como fuente de energı́a la absorción de radiación
luminosa (radiación cuya longitud de onda corresponde al espectro visible).
En los procesos fotobiológicos la molécula biológicamente funcional absorbe
un fotón para pasar a un estado excitado. En este estado excitado se produce
una transformación quı́mica (reacción fotoquı́mica). Después de este primer
acto fotoquı́mico las demás reacciones quı́micas involucradas se realizan sin
luz.
El Ozono
En los orı́genes de la Tierra la atmósfera no estaba constituida, como en
la actualidad, por oxı́geno y nitrógeno como componentes más abundantes.
Las moléculas de vapor de agua existentes en la atmósfera primitiva eran
descompuestas por la radiación ultravioleta muy energética procedente del Sol
(no existı́a ningún tipo de filtro para esta radiación) en hidrógeno y oxı́geno
gaseosos:
hν
2H2 O −→ 2H2 + O2 .
Este oxı́geno formado en la descomposición del agua junto con el producido

en otras reacciones quı́micas en la superficie de la Tierra (en la que partici-
paron también los primeros sistemas vivos que habitaron en esta atmósfera
reductora) fueron creando una atmósfera oxidante más parecida a la actual.
Por otra parte, el oxı́geno gaseoso también se descompone por la acción
de la radiación ultravioleta, pero en su recombinación puede unirse con una
molécula de O2 , formándose una molécula de ozono (O3 ):
O2 + hν|λ<240nm → O + O,
O2 + O → O3 .
También puede ocurrir, por efecto de radiación UV (aunque menos energéti-
ca, λ < 320nm), la descomposición del ozono en oxı́geno atómico y oxı́geno
molecular.
En este equilibrio dinámico de formación y descomposición de ozono se

está absorbiendo radiación ultravioleta y emitiendo radiación infrarroja, con
lo que el resultado neto es la transformación de radiación UV en calor. Este
proceso es, pues, muy importante para la vida en la Tierra, porque elimina
buena parte de la radiación UV muy energética (perjudicial para la vida),
además de contribuir a su calentamiento. De esta forma, además de aparecer
el oxı́geno en la atmósfera se fue creando una capa de ozono (que si sitúa en
la atmósfera en torno a los 30km de altitud) que constituye un auténtico filtro
de radiación ultravioleta tan dañina para la vida, como veremos más adelante.
La Visión
Las células responsables de la recepción de la luz en el proceso de la visión
son los conos y bastones (Fig. 6.19). Éstas tienen en su parte externa unos
Figura 6.19: Bastón y cono.
discos en los que se encuentra la rodopsina, proteı́na compleja compuesta de

la proteı́na opsina y el grupo cromóforo retinal. Por acción de la luz el retinal se
escinde de la rodopsina pasando a una conformación de isómero más estable:
el retinal cambia su geometrı́a de cis a trans (este cambio de geometrı́a se
puede visualizar en la figura 6.20), lo que la hace no apta para unirse a la
opsina produciéndose ası́ su separación, cambiando su color del rojo púrpura
al amarillo. Este cambio estructural provoca un desplazamiento de la rodopsina
hacia la fase hidrófoba interna de la membrana, aumentando la permeabilidad
de ésta a algunos iones (a la vez que cierra los canales para los iones sodio).
Esta circunstancia provoca la aparición de unos potenciales que excitan el
impulso nervioso. La aparición de este impulso nervioso puede verse en la
sección del Potencial de Acción.
En la figura 6.21 se muestra el ciclo de la rodopsina: el retinal (trans) se
reduce enzimáticamente a vitamina A (perdiendo completamente el color). A
continuación la vitamina A es transportada al hı́gado donde se transforma en
11-cis-vitamina A. Finalmente es transportada de nuevo al ojo donde se oxida
pasando a 11cis-retinal que se combina con la opsina para dar la rodopsina e
iniciar de nuevo el ciclo visual de la molécula.
Para percibir el color, los conos contienen además otros pigmentos (yo-
dopsinas) que tienen sus máximos de absorción para los 445nm, 535nm y
570nm. Ası́ pues, existen conos sensibles al rojo, otros al verde y otros al azul,
Figura 6.20: Transición cis-trans. Dos átomos o grupos atómicos intercambian su posi-
ción manteniendo los mismos enlaces. Como resultado cambia la simetrı́a de la molécula.
Figura 6.21: Esquema de las transformaciones quı́micas involucradas en el proceso de

la visión.
obteniéndose, por composición de los tres colores, la visión cromática.
Fotosı́ntesis
La fotosı́ntesis es el proceso más importante en la obtención de energı́a bio-

quı́mica en Biologı́a. La energı́a bioquı́mica es una energı́a quı́mica acumulada
en forma de biomoléculas obtenida, normalmente, de otras transformaciones
quı́micas. En la fotosı́ntesis se obtiene energı́a bioquı́mica a partir de la energı́a
de radiación.
La molécula especı́fica sensible a la radiación en el proceso de fotosı́ntesis
es la clorofila. Esta molécula consiste en un anillo tetrapirrólico que contiene
un átomo de magnesio en su centro. Existen dos tipos de clorofila, a y b, que
tienen distinto rango de longitudes de onda a las que son sensibles. Ası́, por
ejemplo, la clorofila a tiene su rango entre 400nm y 800nm y presenta un
mı́nimo entre 500nm y 600nm, correspondiente a la región del verde. Este es
el motivo por el que las hojas de las plantas se vean verdes (absorben todas
las longitudes de onda salvo la del verde, que la reflejan).
Los pigmentos que absorben la luz, situados en la membrana, se hallan dis-
puestos en conjuntos. Estos fotosistemas contienen alrededor de 200 moléculas
de clorofila y unas 50 de carotenoides. Todas las moléculas del conjunto pueden
absorber luz, pero sólo una molécula de clorofila, combinada con una proteı́na
especı́fica, transforma la energı́a luminosa en energı́a quı́mica, por lo que re-
cibe el nombre de centro de reacción fotoquı́mica. Todas las demás moléculas
son colectoras o moléculas antena.
Las membranas de los cloroplastos poseen 2 tipos de fotosistemas, deno-
minados fotosistemas I y II. El fotosistema I está asociado con moléculas de
clorofila que absorben a longitudes de onda más largas (700nm), y el fotosiste-
ma II se activa con longitudes de onda más cortas (680nm). En este fotosistema
ocurre el desprendimiento de oxı́geno. Ambos sistemas actúan como trampas
fotónicas. Cuando se absorbe un fotón por la clorofila se transfiere hasta el
centro de reacción, llamado P700 y P680 para el fotosistema I y II, respec-
tivamente. La molécula de clorofila del centro de reacción se excita con esta
energı́a liberando un electrón. Esta molécula se neutralizará por la cesión de
un electrón procedente de una molécula de agua, con lo cual el oxı́geno del
agua se desprende a la atmósfera según la siguiente ecuación
2H2 O + 4hν → O2 + 4H + + 4e− .

Figura 6.22: Fotosı́ntesis. Esquema de la interacción entre los fotosistemas P680 y P700.
El fotosistema I actuando individualmente produce exclusivamente ATP

(fotofosforilación cı́clica); cuando actúa conjuntamente con el fotosistema II
se produce ATP y NADPH (fotofosforilación no cı́clica).
La otra parte de la fotosı́ntesis, denominada fase oscura, se realiza sin la

acción de la radiación. En esta fase se produce la reducción y asimilación del
CO2 , mediante un proceso cı́clico denominado ciclo de Calvin.
Germicidas
Dentro del amplio rango de longitudes de onda de la radiación ultravioleta,
que va desde los 390nm (próximo al azul) hasta los 10nm (longitudes de
onda de los rayos X), desde el punto de vista biológico se pueden establecer
subrangos que se refieren con distinta letra detrás de la denominación de UV
(UVA, UVB, UVC). La UVA tiene un rango de longitudes de onda de 320nm
a 390nm y presentan ligero efecto nocivo. Esta radiación atraviesa la dermis
entre un 30 % y un 50 %, siendo la causante del envejecimiento de la piel y
del melanoma. La radiación UVB cubre el rango de 280nm-320nm, es muy
energética y es la causante del eritema y quemaduras en la piel. Una exposición
prolongada a esta radiación puede alterar el material genético por lo que tiene
cierto valor germicida. La UVC es la más peligrosa (y la más energética) puesto
que cubre la región de absorción del ADN (265nm) produciendo su alteración
y su incapacidad de reproducción; este hecho hace que se utilicen generadores
de este tipo de radiación para fines germicidas.
Las lámparas germicidas son tubos fluorescentes que contienen vapor de

mercurio. Justamente la lı́nea de emisión del mercurio está en 254nm (estas
lámparas emiten un 90 % de su energı́a radiante en esta longitud de onda),
cerca del pico de eficiencia germicida que son los 265nm. Esta región es muy
letal a los virus, bacterias, esporas de hongos y microorganismos superiores,
alterando el ADN y evitando ası́ su reproducción. Concretamente, es en la fase
de reproducción, cuando el ADN se está abriendo para su duplicación, donde
se alteran unos enlaces bloqueándose el proceso.
El grado de destrucción microbiológica es un producto de dos factores:

la intensidad de la radiación y el tiempo de exposición. Como la intensidad
radiante es la potencia por unidad de área, el producto de intensidad de ra-
diación por tiempo representa la energı́a recibida por unidad de área. Este
producto de intensidad y el tiempo es conocido como dosis (se expresa a veces
en microwatios por segundo y dividido por centı́metro cuadrado, μW · s/cm2 ).
El efecto acumulado hace que la tasa de supervivencia (S) sea una expo-
nencial decreciente (como se verá en la sección de Radiodosimetrı́a), de modo
que al duplicar la dosis recibida la tasa de supervivencia se eleva al cuadra-
do. Esto se traduce en que si con una cierta dosis D1 se destruye el 90 %
(tasa de supervivencia del 10 %, S1 = 0, 1), duplicando la dosis (D2 = 2D1 )
se destruirán el 99 % (S2 = 0, 01), y triplicando la dosis (multiplicando por
tres el tiempo de exposición) se destruirá el 99,9 % de los microorganismos
(S3 = 0, 001).
Estos sistemas de esterilización, además de ser muy utilizados en laborato-

rios de Biologı́a, tienen una amplia aplicación en la eliminación de gérmenes en
el agua, aire y en la industria alimenticia, por ejemplo, en la zona de envasado.
Como ejemplo podemos citar la dosis necesaria para una destrucción del
90 % para diversos microorganismos: para el virus de la Hepatitis A se requie-
ren 11mJ/cm2 , para la Legionella Pneumophilla 2mJ/cm2 y para la E.coli
5, 5mJ/cm2 .
6.4. RADIACTIVIDAD 225
6.4. Radiactividad
Isótopos Radiactivos
Cada átomo está constituido por un número determinado de electrones en
la región externa, y un número concreto de protones y neutrones formando el
núcleo. Para caracterizar un átomo se utilizan dos números: el número atómico,
Z, que corresponde al número de protones del núcleo, y el número másico, A,
que corresponde al número total de partı́culas nucleares, es decir, protones
más neutrones (como la masa del protón y neutrón son muy similares, y éstas
a su vez mucho mayor que la del electrón, la masa del átomo vendrá dada por
el número de protones más el número de neutrones).
Un elemento quı́mico está caracterizado por su número atómico. Sin em-
bargo, pueden existir variedades de un mismo elemento quı́mico presentando
diferente número de neutrones. A cada una de estas variedades de un elemento
quı́mico se le denomina isótopo. Ası́, por ejemplo, para el carbono con núme-
ro atómico Z = 6, existen isótopos con 5, 6, 7 y 8 neutrones, es decir, con
números másicos A=11, 12, 13 y 14.
De los distintos isótopos correspondientes a un elemento, normalmente uno
de ellos es el más abundante en la naturaleza; por ejemplo, en el caso del car-
bono, el C 12 es el más frecuentemente encontrado. Por otra parte, algunos
isótopos no son estables y tienden a descomponerse en otra variedad más esta-
ble. Estos isótopos inestables reciben el nombre de radiactivos, y en el proceso
de transformación, denominado desintegración radiactiva emiten cierto tipo
de radiación. En el caso anteriormente citado del carbono, el C 14 es inestable
y tienden a desintegrarse.
6.4.1. Tipos de Radiaciones

Un átomo radiactivo al desintegrarse puede emitir distintos tipos de radia-
ciones. Los principales tipos de radiación son las partı́culas alfa, las partı́culas
beta y los rayos gamma.
Las partı́culas alfa (α) son núcleos de helio, es decir, núcleos de dos pro-
tones y dos neutrones. Tienen carga positiva (+2) y son muy energéticas.
Penetran poco en la materia pero tienen gran poder de ionización (el poder de
penetración de las distintas radiaciones se representa en la figura 6.23). Son
altamente peligrosas. Su reacción de desintegración serı́a4 :
4
Recordemos que en la notación de los isótopos se utiliza el sı́mbolo del elemento quı́mico
con un subı́ndice a la izquierda indicando el número atómico y un superı́ndice a la derecha
ZX
A
→Z−2 X A−4 + α.
Interaccionan con los electrones orbitales de los átomos con los que se
encuentran cediendo parte de su energı́a, ionizando o excitando ası́ dichos
átomos.
Las partı́culas beta (β) son partı́culas equivalentes a los electrones pe-
ro pueden tener carga positiva o negativa. Aparecen cuando un protón se
convierte en neutrón (emitiendo una partı́cula beta positiva o “positrón”) o
viceversa, un neutrón se convierte en protón (emitiendo una partı́cula beta
negativa o “negatrón”). Son moderadamente ionizantes y penetrantes. Cuan-
do una partı́cula beta negativa se aproxima a un núcleo se ve frenado por
éste (con carga positiva), desviando su trayectoria y emitiendo por ello radia-
ción electromagnética de gran energı́a (rayos X). A esta radiación se le conoce
como radiación de frenado o Bremsstrahlung. Cuando una partı́cula beta po-
sitiva interacciona con los electrones de un átomo con el que se encuentra se
produce una aniquilación de ambos (materia-antimateria) convirtiéndose en
dos rayos gamma muy energéticos (0, 5M eV ). Los rayos gamma (γ) son radia-
ciones electromagnéticas (fotones) de alta energı́a (> 100eV ) que son emitidos
cuando un núcleo pasa a otro estado de menor energı́a, después de haber sido
excitado al absorber energı́a (aunque también puede producirse el decaimiento
energético por conversión interna, es decir, cediendo esta energı́a a los electro-
nes orbitales, sin emisión de radiación gamma). Estos rayos son equivalentes
a los rayos X, aunque normalmente son más energéticos; únicamente difieren
en su origen, los rayos gamma son nucleares y los rayos X son orbitales. Son
altamente penetrantes pero escasamente ionizantes. Su efecto al interaccionar
con la materia depende de su energı́a (o lo que es lo mismo de su longitud de
onda). Si su energı́a es inferior a 100keV , puede interaccionar con un electrón
orbital del átomo con el que se encuentre cediéndole toda su energı́a hacien-
do que éste salga eyectado a alta velocidad (efecto fotoeléctrico). Cuando la
energı́a del fotón es mayor que 100keV la interacción dominante es el efecto
Compton, dando como resultado, como ya vimos, un electrón arrancado y un
nuevo fotón con menor energı́a, es decir, con mayor longitud de onda.
6.4.2. Actividad
En la desintegración de una sustancia radiactiva se puede definir la tasa
de desintegración (o velocidad de desintegración) como la masa desintegrada
por unidad de tiempo:
indicando el número másico.
Figura 6.23: Poder de penetración de las distintas radiaciones. Las partı́culas alfa no
atraviesan la mano, las partı́culas beta son frenadas por el alumninio, los rayos X son
retenidos por el plomo, mientras que los rayos gamma y los netrones necesitan muros de
hormigón para ser interceptados.
dM
v=− ,
dt
donde el signo menos indica que la variación de masa es una pérdida. Cuando
esta tasa de desintegración se expresa en términos de número de desintegra-
ciones por unidad de tiempo se denomina actividad, A,
−dN
A= . (6.5)
dt
En este caso N es el número de isótopos radiactivos de la muestra. El número
de desintegraciones por unidad de tiempo es proporcional al número total de
isótopos existentes (antes de desintegrarse),
A = λN,
y la constante de proporcionalidad, λ, se denomina constante de desintegra-

ción. Sustituyendo ahora en la ecuación (6.5) resulta
dN
= −λN.
dt
La solución de esta ecuación es una exponencial decreciente
Figura 6.24: Representación de Ley de desintegración radiactiva. El tiempo en el que la

actividad ha bajado a un 50 % define el perı́odo de semidesintegración, τm . En el tiempo
1/λ la actividad es un factor e−1 veces la original, es decir, del 36, 8 %.
Nt = N0 e−λt ,
donde N0 es el número de isótopos en el instante considerado inicial. E igual-

mente, derivando podemos encontrar la evolución de la actividad de una mues-
tra radiactiva
At = A0 e−λt ,
donde A0 es la actividad de una fuente a tiempo cero (t = 0), At es la actividad

de la fuente al cabo de un tiempo t, y λ es la constante de desintegración
radiactiva de la fuente. Esta constante puede interpretarse, desde el punto de
vista estadı́stico, como la probabilidad que tiene un determinado átomo de
radioisótopo de desintegrarse en la unidad de tiempo. Su unidad es, por tanto,
la inversa de un tiempo, es decir, de frecuencia.
El tiempo que tarda en desintegrarse un núcleo radiactivo es indetermina-
do, sin embargo, estadı́sticamente podemos definir un tiempo medio de vida,
τm (también denominado perı́odo de semidesintegración o simplemente semi-
perı́odo) como el tiempo necesario para que su actividad (número de desinte-
graciones por unidad de tiempo) decaiga a la mitad, o lo que es lo mismo, que
el número de isótopos se reduzca a la mitad (como se muestra en la Fig. 6.24).
La relación entre la constante de desintegración y el tiempo medio de vida

se puede obtener a partir de la definición de éste:
A0
A0 e−λτm = ,
2
luego despejando el tiempo medio de vida:
ln2
τm = .
λ
Como muestra esta ecuación, este tiempo es otra manera de expresar la
constante de desintegración (caracterı́stica de cada isótopo), independiente de
la masa inicial. Por ejemplo, si 1g de N a24 tarda 14, 9h en reducirse a 0, 5g
(perı́odo de semidesintegración), el mismo tiempo tardará 1mg en reducirse
a 0, 5mg. Como se ve, este parámetro nos sirve para saber cuánto tiempo
tardará la muestra en perder la mayor parte de su actividad.
La unidad de actividad radiactiva en el Sistema Internacional es el Bec-
querel, Bq, que equivale a una desintegración por segundo. Clásicamente se
utilizaba como unidad de actividad el Curie, Ci, que es la actividad que pre-
senta 1g de radio y equivale a 3, 7 · 1010 desintegraciones en un segundo (dps).
Hay que pensar que cuanto mayor sea el perı́odo de semidesintegración de un
isótopo menor será su constante de desintegración y, por tanto, será necesaria
más cantidad de sustancia para tener la misma actividad que otro isótopo de
menor vida media.
Por otra parte, conviene dejar claro que no se debe confundir la actividad
de una muestra con la energı́a de sus radiaciones. La actividad depende de
la cantidad de sustancia, a mayor cantidad de isótopos mayor número de
desintegraciones por segundo ocurrirán, sin embargo, la energı́a de la emisión
depende del tipo de radiación, como veremos a continuación.
En el proceso de desintegración un isótopo (normalmente se habla de de-
sintegración de un núcleo porque realmente es éste el que sufre el proceso de
desintegración) emite radiación y queda transformado en otro núcleo distinto,
normalmente también radiactivo. Este nuevo isótopo volverá a desintegrarse
(con su particular tiempo de vida medio) produciendo otro isótopo distinto,
continuando ası́ el proceso hasta que se cree un núcleo estable, no radiacti-
vo. Todos los núcleos radiactivos que proceden de un mismo isótopo original
forman lo que se denomina serie o cadena radiactiva. Ası́, todos los isótopos
utilizados en aplicaciones prácticas pertenecen a una de las cuatro series cono-
cidas, tres de las cuales existen en la naturaleza desde la formación de la Tierra
(es decir su tiempo de vida media es comparable a la edad de la Tierra). Los

núcleos padre de estas cadenas son el T h232 , U 238 , Ac227 y el N p297 .
Problema.
Calcular el perı́odo de semidesintegración del N a22 si comparado con una
muestra de K 42 presentan la misma actividad cuando la masa de N a22 es
2000 veces mayor que la del K 42 , sabiendo la vida media del K 42 es de 12, 4h.
Solución.
Escribimos primero las respectivas actividades en función de sus constantes
de desintegración:
AN a = λN a · NN a ,
AK = λK · NK .
Como nos dicen que son iguales, podemos despejar la constante de desinte-
gración del sodio en función de la del potasio:
AN a = AK −→ λN a · NK = λK · NK ,
λK
λN a = .
2000
Escribiendo el perı́odo de semidesintegración en función de la constante λ
tenemos:
ln 2 ln 2
τ= ⇒ τN a = ,
λ λK
quedando ası́, el perı́odo de semidesintegración del sodio en función del
perı́odo de semidesintegración del potasio:
τN a = 2000 · τK = 2000 · 12, 4h = 24,800h 1033dı́as.
6.4.3. Detectores de Radiactividad

Vamos a clasificar los instrumentos de detección y medida de las radiaciones
emitidas por los radioisótopos según su principio de funcionamiento.
Detectores basados en la impresión de placas fotográficas. Las radiacio-
nes X y γ que son las más penetrantes pueden detectarse por su efecto
de ennegrecer placas fotográficas (equivalentemente a como sucede con

las pruebas de diagnóstico o radiografı́as). El grado de ennegrecimiento
es proporcional a la dosis de radiación recibida. Los trabajadores que
pudieran estar expuestos a este tipo de radiación portan un dosı́metro
fotográfico constituido por placas fotográficas recubiertas por distintos
materiales (plomo, cobre, aluminio, papel); posteriormente se revelan es-
tas placas y en función del grado de ennegrecimiento se puede calcular
la dosis recibida.
Detectores basados en la ionización de un gas. Contador de Geiger-

Muller. Consiste en una cámara de vacı́o con un gas inerte y dos elec-
trodos entre los que se aplica una tensión elevada (entre 400V y 1500V ).
Una de las caras de la cámara permite la entrada de la radiación que al
interaccionar con el gas lo ionizará con lo que se hará conductor, pro-
duciéndose ası́ un paso de corriente entre los electrodos. La intensidad
media de corriente es, en general, proporcional a la intensidad de ra-
diación que recibe. El problema es que requiere un cierto tiempo para
que el gas pase, de nuevo, de su estado ionizado a su estado fundamental
(tiempo muerto del contador), por lo que es un inconveniente para medir
altas actividades.
Detectores basados en el fenómeno de centelleo. Este fenómeno consiste

en la emisión de radiación electromagnética, de longitud de onda próxi-
ma a la visible, por parte de un material luminiscente que absorbe la
radiación incidente. La partı́cula nuclear cargada o el fotón de radiación
X o γ cede parte de su energı́a al interaccionar con el material. Esta
energı́a absorbida excita los electrones de valencia a la banda de con-
ducción de la que vuelven a su estado fundamental emitiendo un fotón
de luz (como vimos en el apartado de Fluorescencia). Dependiendo del
tipo de radiación que se quiere detectar se utilizan diversos materiales
luminiscentes, por ejemplo, para detectar partı́culas γ bastan delgadas
láminas de sulfuro de cinc activado con plata, o el yoduro de sodio acti-
vado con talio para detectar electrones (radiación β) y radiación gamma.
Posteriormente una etapa amplificadora, denominada fotomultiplicado-
ra, similar a la que se explicó en los detectores en Espectroscopı́a, eleva
el número de electrones en el ánodo para poder ser medido.
6.5. Radiaciones Ionizantes

Dentro del amplio rango de energı́as de las radiaciones relacionadas con la
Biologı́a, las más energéticas son capaces de ionizar la materia, es decir, de
arrancar electrones a los átomos y, por tanto, alterar los componentes celulares.
Los sistemas vivos están normalmente expuestos a radiación ionizante pro-
cedente del sol y, según la localización, a más o menos radiación procedente
de radiactividad natural. Sin embargo, lo que más nos va a interesar aquı́,
tanto por su utilidad como por los efectos que va a producir en los sistemas
biológicos, son las radiaciones creadas por dispositivos fabricados por el hom-
bre con fines diagnósticos, con fines terapéuticos o para investigación. Vamos
a nombrar los más comunes y, posteriormente, veremos más en detalles los que
consideramos más relevantes.
Con fines diagnósticos podemos clasificarlos en los utilizados para generar
imágenes y los de análisis.
Con generación de imágenes:
Radiologı́a (rayos X).
Tomografı́a.
Gammagrafı́a.
Y para la realización de análisis:
Determinaciones radioisotópicas (in vitro).
Ensayos radioisotópicos (in vivo).
Con fines terapéuticos podemos citar el tratamiento del hipertiroidismo

con yodo, o la radioterapia con cobalto.
Antes de comenzar a explicar el fundamento de estos métodos, vamos a
exponer algunas conceptos básicos de radiodosimetrı́a.
6.5.1. Radiodosimetrı́a
Al interaccionar la radiación ionizante con un sistema viviente produce
efectos biológicos negativos como consecuencia de la interacción con átomos
y moléculas de alguno de sus órganos fundamentales. El efecto producido
vendrá dado por la cantidad de energı́a recibida. Vimos que para medir la
energı́a recibida por un ser vivo, por unidad de área, se define el concepto de
dosis. Para ello se toma como referencia la ionización producida en el aire por
6.5. RADIACIONES IONIZANTES 233
radiación electromagnética (rayos X o γ), y se habla de dosis de exposición.

Su unidad es el Roentgen, R, que se define como la radiación que produce en
su interacción con un cm3 de aire una unidad de carga (de cada signo), en
condiciones normales de presión y temperatura. En el Sistema Internacional
se utiliza el Coulomb/kilogramo, que es la radiación que produce una carga
de 1C en 1kg de aire. La equivalente entre ambas unidades es
1C/kg = 3876R.
Se define la dosis de absorción al cociente entre la energı́a absorbida y la
masa considerada. Su unidad en el Sistema Internacional es Gray, Gy, que
representa la absorcion de un julio de radiación gamma por un kilogramo
de materia (1J/kg); otra unidad utilizada es el Rad (rad) que equivale a
100ergios/g. La relación entre ambas es:
1Gy = 100rad.
Sin embargo, el efecto producido por una radiación en un sistema depende
del tipo de radiación considerado; por ello es necesario definir un parámetro
que represente el efecto producido por cada radiación. El factor de calidad, Q o
eficacia biológica relativa es un factor que mide la capacidad de cada radiación
para producir un cierto efecto biológico. Ası́ se definió el Rem (rem) como la
cantidad de radiación que produce el mismo efecto que un rad o un cGy (por
definición de radiación gamma). Actualmente, en el Sistema Internacional se
ha reemplazado esta unidad por el Sievert, Sv que es la cantidad de radiación
absorbida que produce el mismo efecto que un Gray.
1Sv = 100rem.
Ahora bien, una vez definidas las magnitudes relacionadas con la dosis de
irradiación, habrá que determinar el efecto que producirá una fuente sobre los
sistemas vivientes próximos a ella. Como la radiación emitida por una fuente,
en principio, saldrá en todas las direcciones, para una misma área, la dosis
recibida decrecerá con la distancia a la fuente al cuadrado. Ası́, por ejemplo,
a una distancia de 10cm la dosis recibida será 100 veces menor que a 1 cm.
Cuando se tiene una población celular sobre la que actúa una radiación
ionizante es interesante conocer la relación entre tasa de supervivencia y dosis
recibida. Esta relación representa la fracción de células supervivientes, S, en
función de la dosis, D. El caso más sencillo corresponde a virus y bacterias, en
el que esta relación es de tipo exponencial decreciente. Si N0 es el número de
células supervivientes en un instante inicial, al recibir una dosis D el número

de células supervivientes pasará a ser N . La tasa de supervivencia será:
N − D
S= = e D0 , (6.6)
N0
donde D0 es una constante que indica la resistencia de tales células a la ra-
diación, y se denomina radiosensibilidad. Si se representa en escala semilo-
garı́tmica la tasa de supervivencia frente a la dosis, se obtiene una recta cuya
pendiente es −1/D0 . Es decir, la tasa de supervivencia decrece más deprisa
cuanto menor es D0 . En el aparatado de Germicidas (dentro de los Efectos
Fotobiológicos) vimos un ejemplo numérico del significado esta ley (Ec. (6.6)).
6.5.2. Coeficiente de Atenuación

Al incidir radiación sobre una porción de materia, una parte de los fotones
interaccionarán directamente con los átomos y moléculas constituyentes de la
misma, mientras que otra parte atravesará la materia sin sufrir ningún tipo de
interacción. Para expresar qué parte de la radiación incidente va a perderse
se define el coeficiente de atenuación, μ. Éste expresa la probabilidad de que
un fotón incidente experimente algún tipo de interacción con la materia y no
salga indemne. El número de fotones colisionados, Ncol será proporcional al
número de fotones incidente, N0 , y al espesor de la muestra materia, dx:
Ncol = −μN0 · dx, (6.7)

donde μ es el coeficiente lineal de atenuación. El signo menos indica que cada
interacción implica un fotón incidente menos. Como el número de fotones que
colisionan es igual al número de fotones desaparecidos se puede escribir la
ecuación (6.7) como
dN = −μN · dx.
Esta ecuación diferencial tiene como solución una exponencial decreciente
de la forma:
N = N0 e−μx .
El coeficiente μ depende de la naturaleza del medio y de la energı́a trans-
portada por los fotones. Su unidad en el Sistema Internacional es el m−1 ,
aunque suele expresarse en cm−1 .
6.5.3. Radioquı́mica
Antes de considerar los efectos de la radiación a nivel celular y sus con-
secuencias negativas en los organismos vivos, vamos a ver los cambios a nivel
quı́mico producidos por la radiación ionizante.
El efecto sobre un sistema biológico puede tener lugar a nivel molecular,
bien de forma directa sobre una cierta molécula o de manera indirecta cuando
la radiación produce la radiolisis del agua. Cuando una molécula interacciona
con radiación ionizante puede quedar ionizada (al perder un electrón) o exci-
tada (presentando un excedente de energı́a). En este caso el exceso de energı́a
puede ser liberado por emisión de fotones (fluorescencia) o por ruptura de un
enlace covalente y escisión de la molécula en dos radicales (no es necesario que
la interacción con la radiación haya sido sobre un electrón de ese enlace)
En la radiolisis lo que ocurre es que, o bien por ionización o bien por
excitación, la molécula de agua se escinde en iones y electrones que pueden
ser captados por otras moléculas. Los electrones que no son captados van
perdiendo su energı́a cinética hasta quedar rodeados de moléculas de agua
fuertemente polarizadas (reciben el nombre de electrones solvatados). Estos
electrones solvatados producen roturas de dobles enlaces con formación de
compuestos de adición.
Los iones producidos en la hidrólisis reaccionarán con las moléculas próxi-
mas produciendo hidroxilación por los radicales OH − o la deshidrogenación
por los radicales H + .
Efecto de la Radiación a Nivel Celular
El efecto directo de las radiaciones sobre las células aparece por la ioniza-
ción y ruptura de uniones quı́micas a nivel molecular, especialmente cuando
la molécula afectada, directa o indirectamente, es el ADN. De manera direc-
ta la propia radiación puede romper las moléculas de ADN, las proteı́nas o
el agua celular formándose H2 0+ y OH − . Si por acción directa se rompe la
cadena principal de ADN, los fragmentos pueden combinarse con cadenas veci-
nas formándose enlaces transversales que alteran la secuencia nucleotı́dica del
código genético. De manera indirecta los iones o electrones producidos por la
interacción pueden, a su vez, reaccionar con otras moléculas produciendo nue-
vas roturas o ionizaciones. Por ejemplo, los radicales OH − liberados pueden
interaccionar con el ADN, oxidando la cadena principal en las uniones pento-
safosfato y produciendo su rotura, y destruyendo también las bases pirimı́dicas
y púricas (A,C,T,G y U).
A nivel celular, los efectos producidos a nivel molecular se traducen en

una serie de cambios biológicos que pueden ser, dependiendo de la dosis re-
cibida, muerte celular (inmediata o tras un perı́odo de latencia, muerte di-
ferida), detención de la división celular, alteraciones en la sı́ntesis de ADN
(produciendo mitosis anormales, desigualdad en la distribución de cromoso-
mas, etc.), establecimiento de una mutación viable, es decir, que produce una
alteración genética compatible (aunque desconociendo siempre otras posibles
manifestaciones a posteriori), o una cancerificación (en este caso se produce
una desdiferenciación celular y un desarrollo de una lı́nea celular inmortal, lo
que implica el carácter invasivo del desarrollo canceroso).
Por otro lado, el efecto sobre las células depende en gran medida de su
estado. La llamada ley de Bergognie y Tribondeau (1906) o ley de radiosensi-
bilidad, establece que la sensibilidad de un tejido es directamente proporcional
a su capacidad reproductiva e inversamente proporcional a su grado de dife-
renciación. Esto se debe a que durante la mitosis el ADN se encuentra en
estado de actividad y, por ello, especialmente sensible a la radiación. Por otra
parte, un menor grado de diferenciación implica un riesgo añadido debido a la
potencialidad de la célula.
Efectos Nocivos sobre las Personas

Respecto a los efectos biológicos producidos por la radiación ionizante hay
que distinguir entre los producidos por dosis altas y los producidos por sucesi-
vas exposiciones a dosis bajas. Existen estudios realizados a partir de desastres
nucleares (como el bombardeo de Hiroshima y Nagasaki, o la destrucción de
reactores de centrales nucleares, como los de Three Milles Island y Chernobyl)
en los que se puede relacionar el efecto directo de estas radiaciones en altas
dosis sobre el organismo.
Los efectos más importantes debidos a una exposición a una única dosis
elevada de radiación podemos clasificarlos dentro de unos lı́mites establecidos
de radiación: para dosis superiores a 0, 5Sv aparecen efectos hematológicos le-
ves, para dosis superiores a 1Sv existen cambios hematológicos severos, acom-
pañados de náuseas y vómitos; para dosis superiores a 2Sv aparecen, además,
problemas gastrointestinales severos, caı́da del cabello, debilidad, fiebre e, in-
cluso, la muerte entre el 10 y 20 % de los casos; 4Sv es la dosis letal 50, es
decir la que provoca la muerte en un 50 % de los casos; 6Sv es la dosis letal,
produciendo la muerte de todos los individuos expuestos (con corto perı́odo
de latencia).
Sin embargo, para dosis bajas únicamente puede hablarse de efectos es-
tocásticos, es decir, de la relación entre la dosis recibida y la probabilidad de

aparición de efectos biológicos patentes. Entre los más importantes y peligrosos
destacan los efectos cancerı́genos y las mutaciones.
6.5.4. Exposición a Radiación Ionizante

Exposición a Fuentes Naturales de Radiación
En la propia naturaleza existen numerosas fuentes de radiactividad que
hace que estemos continuamente expuestos a radiación. Estas fuentes se en-
cuentran en ciertos materiales geológicos del suelo, en el agua y en el aire,
de modo que finalmente todas las plantas y animales tienen incorporado a
su organismo elementos radiactivos. Aunque la radiación emitida por estas
fuentes es muy pequeña, las mayores cantidades proceden del suelo y del ai-
re (incluyendo la radiación cósmica). En el caso de la radiación cósmica la
dosis media recibida depende mucho de la altitud, pudiendo ser más de cien
veces superior en la cima de una montaña que a nivel del mar, presentando
un valor medio de 0, 35mSv/año. En el aire también existen pequeñas canti-
dades de radón, gas procedente de la descomposición del radio y del torio, que
inhalamos continuamente y que se traduce en una dosis media anual de apro-
ximadamente 1, 25mSV /año, dependiendo de las caracterı́sticas geológicas del
suelo. Por simple incorporación de isótopos al organismo estamos expuestos a
unos 0, 3mSv/año, y a 0, 45mSv/año por radiación del suelo. Es decir, como
promedio el 15 % de la dosis recibida se debe a la radiación cósmica, el 20 % a
la radiación terrestre, el 15 % al propio organismo y el 50 % al radón. En to-
tal, procedente de fuentes naturales de radiactividad, estamos expuestos a una
dosis media5 (variando mucho de unas zonas a otras) de unos 2, 4mSv/año.
Exposición a Fuentes Artificiales de Radiación

Se consideran fuentes artificiales a aquellas de origen no naturales, como
puedan ser las emitidas por la televisión, las esferas luminosas de los relojes,
los viajes en avión (debido a la mayor radiación cósmica recibida durante el
vuelo a gran altura), el poso radiactivo procedente de las explosiones nucleares
en la atmósfera que tuvieron lugar en el pasado, las emisiones de las centrales
térmicas de carbón (los humos contienen isótopos radiactivos), las centrales
nucleares o las exploraciones radiológicas con fines médicos. De todas ellas, la
principal fuente de irradiación son las exploraciones radiológicas, que en los
paı́ses desarrollados dan lugar a unas dosis equivalentes a la radiación cósmica.
5
Fuente: Foro Nuclear 2006.
Figura 6.25: Dosis medias anuales de radiación recibidas por una persona (De Consejo
de Seguridad Nuclear, 2006).
Respecto a las dosis recibidas en aplicaciones médicas podemos mencio-

nar las tres fuentes principales: el radiodiagnóstico, la Medicina Nuclear y la
radioterapia. En radiodiagnóstico las mayores dosis recibidas proceden de ex-
ploraciones con rayos X. No obstante, la cantidad recibida depende del tipo de
exploración y del estado del equipo. Por ejemplo, en una radiografı́a de tórax se
recibe una dosis de 0, 05mSv, mientras que en una tomografı́a computerizada
de región lumbar la dosis es de 6mSv. La dosis media recibida en paı́ses desa-
rrollados por este tipo de exploraciones es de unos 0, 5mSv/año − 1mSv/año.
Como veremos más adelante, en Medicina Nuclear la radiación utilizada en
resonancia magnética nuclear es mucho menos energética, contribuyendo con
dosis menores. La otra fuente importante de radiación en Medicina es la radio-
terapia pero dada su especificidad y localización de la zona a tratar la dosis no
sobrepasa los 10mSv/año. En total, la dosis media absorbida por una persona
debido a fuentes artificiales no suele alcanzar 1mSv/año. Un resumen de las
cantidades medias de radiación recibidas por el hombre al año se representan
en la figura 6.25.
Dosis Máximas Permisibles

Hay que tener en cuenta que las sucesivas dosis absorbidas por una persona
tiene efecto acumulativo, es decir, a lo largo del tiempo van sumando sus
efectos.
6.6. APLICACIONES MÉDICAS 239
La Comisión Internacional de Protección Radiológica (ICRP) ha estableci-

do los lı́mites máximos de dosis que pueden recibir personas que se exponen a
radiación ionizante por motivos laborales, ası́ como para el público en general,
con el fin de evitar riesgos biológicos directos y posibles daños genéticos. El
lı́mite máximo de dosis radiológica efectiva fijado por la Unión Europea para
el público general es de 1mSv/año, pero para ciertas regiones del cuerpo es
sensiblemente superior, como en manos y pies, que es de 50mSv/año. Para
los trabajadores profesionalmente expuestos (que trabajan con este tipo de
material) la dosis efectiva máxima es de 20mSv/año (100mSv de promedio en
5 años).
6.6. Aplicaciones Médicas

Dentro de las diversas aplicaciones diagnósticas de los radioisótopos en la
Medicina, vamos a hacer una clasificación básica para abordar cada uno de
los tipos por separado: el diagnóstico por imágenes y técnicas de análisis. La
Medicina Nuclear es la especialidad de la Medicina que utiliza radiaciones io-
nizantes procedentes de radioisótopos o radionucleidos para la realización de
estudios morfológicos y funcionales de algunos órganos, ası́ como para realizar
determinaciones cuantitativas (radioanálisis) de numerosas sustancias conte-
nidas en el organismo.
6.6.1. Determinaciones Cuantitativas

Existen diversos métodos de determinación y cuantificación de determi-
nados agentes o sustancias biológicas útiles para realizar ciertos diagnósticos,
basados en la incorporación de un trazador radiactivo. Este trazador consiste
básicamente en una sustancia radiactiva que se introduce en el sistema (sin
afectar al sistema) y tiene que tener idénticas caracterı́sticas fisico-quı́micas y
biológicas que la sustancia a determinar.
Radioinmunoanálisis (in vitro)

Es un método de determinación cuantitativa de sustancias biológicas con
una gran sensibilidad, lo que permite detectar y cuantificar numerosas sustan-
cias que están en cantidades muy pequeñas en sangre u orina y que son muy
difı́ciles de detectar por medios analı́ticos convencionales. Se basa en la unión
antı́geno-anticuerpo, en el que se ha marcado uno de estos dos elementos con
un isótopo radiactivo, generalmente I 125 . Consiste en introducir la molécula
que se quiere cuantificar a la que se le ha añadido un marcador radiactivo. Si

la molécula receptora está en concentración inferior a la marcada, existirá una
competencia entre las moléculas marcadas y las originales hasta alcanzar un
equilibrio.
Posteriormente se separan las moléculas marcadas libres de las que se han
acoplado al receptor y se calcula la relación entre ambas concentraciones. Si
conocemos previamente la relación existente entre dicho cociente de concen-
traciones en función de la concentración de la molécula original, bastará con
interpolar en dicha curva de calibración para el valor del cociente medido.
Se denomina radioinmunoensayo porque la molécula receptora es un anticuer-
po contra la sustancia a determinar, y la sustancia a determinar actúa como
antı́geno. Por este método se cuantifican, especialmente diversas hormonas
como T3, T4, TSH, FSH, e incluso vitaminas y algunas drogas.
Estudios Metabólicos (in vivo)
Para la realización de estos estudios se le suministra al paciente una pe-

queña cantidad de sustancia radiactiva, denominada radiofármaco (puede ser
por diferentes vı́as, intravenosa, digestiva, inhalación, etc.). Estas sustancias
por su especial afinidad, se fijan en el órgano que se desea estudiar emitiendo
radiación gamma que es detectada. La elección del radionucleido dependerá del
tiempo de semidesintegración más adecuado para la prueba a realizar.
Existen diversas aplicaciones de los trazadores radiactivos para realizar es-
tudios metabólicos. Uno de las más comunes es el estudio de la funcionalidad
de la glándula tiroidea utilizando I 131 . La captación de I 131 por la glándula
tiroidea se realiza con una pequeña dosis (50mCi − 100mCi) de I 131 admi-
nistrada por vı́a oral. Con un simple contador de centelleo colocado sobre el
cuello del paciente en distintos perı́odos de tiempo se puede obtener la curva
de captación del yodo, lo que dará información de la actividad funcional de
dicho órgano. Como la avidez del tiroides por el yodo mide la actividad fun-
cional de esta glándula, la curva de fijación de I 131 en el tiroides nos dará la
información que buscamos. En la figura 6.26 se muestra la curva de fijación
del yodo en los primeros dı́as para distintos pacientes: cuando el paciente pre-
senta hipertiroidismo se produce una gran absorción de yodo inicial que decae
a partir de medio dı́a, mientras que en un paciente hipotiroideo la fijación de
I 131 es mı́nima.
Las ventajas fundamentales de los métodos exploratorios de la Medicina
Nuclear son el no ser peligrosos ni molestos para el paciente, y el tener efectos
secundarios mı́nimos, ya que la dosis recibida es igual o menor a los estudios
Figura 6.26: Curva de fijación del yodo en las tiroides en distintos pacientes. (De Dutreix,
1980).
radiológicos habituales.
6.6.2. Diagnóstico por Imágenes

Gracias al empleo de radiaciones penetrantes la Medicina ha logrado gran-
des avances en casi todos sus campos. La posibilidad de “ver” el interior del
cuerpo humano para poder realizar diagnósticos o realizar intervenciones más
precisas y menos invasivas ha sido fundamental para campos como la trauma-
tologı́a o la cirugı́a y tiene especial importancia en el diagnóstico, localización
y tratamiento del cáncer. Hay que añadir que la obtención real de imágenes de
cavidades internas se puede conseguir hoy en dı́a introduciendo microcámaras
por algún conducto corporal, pero lo que no se podrá recoger nunca con luz
visible es el interior de cuerpos opacos (la imagen representada de cuerpos
opacos se crea a partir de información obtenida por otros medios distintos del
habitual de sensibilización con luz visible). Dentro de los diversos dispositivos
que permiten esa “visión” interior de los organismos podemos clasificarlos en
cuatro grandes grupos en función del principio fı́sico y el tipo de radiación
empleado para interaccionar con el organismo y generar la señal de salida:
radiologı́a, tomografı́a, gammagrafı́a y resonancia magnética. Hay que señalar
que la Resonancia Magnética Nuclear era una técnica de análisis antes de con-
vertirse en una herramienta tan potente en el diagnóstico por imágenes, sin
embargo, dada la gran importancia que tiene este campo la hemos incluido
también en el segundo apartado.
Radiologı́a
En 1895 Roentgen descubrió una nueva radiación que podı́a atravesar la
materia y sensibilizar material fotográfico. Esa gran incógnita que suponı́a el
desconocimiento de esa radiación le hizo llamarla radiación X. Actualmente se
denomina radiación X o radiación Roentgen a la radiación electromagnética
cuyo rango de longitudes de onda va entre los 80nm y 10−5 nm aproximada-
mente, y dentro del espectro electromagnético se localiza entre el ultravioleta
y la radiación gamma. Dentro del amplio rango de longitudes de onda (o fre-
cuencias) se subdividen, desde el punto de vista médico, en dos tipos: rayos
X duros y rayos X blandos. Los primeros son más penetrantes y, por tanto,
más peligrosos; los blandos producen imágenes menos nı́tidas pero son menos
peligrosos.
Vamos a ver, a continuación, el fundamento de un dispositivo generador
de imágenes por rayos X. El elemento central es el generador de los rayos X
(Fig. 6.27). Éste consta de un electrodo que al ponerse incandescente por el
paso de una corriente eléctrica emite electrones (la emisión se puede contro-
lar regulando la temperatura del metal emisor). Estos electrones emitidos son
dirigidos y acelerados aplicando un potencial entre el emisor (cátodo) y un
electrodo positivo (ánodo o anticátodo). La energı́a cinética de los electrones
es proporcional al potencial aplicado. Cuando los electrones alcanzan el ánodo
colisionan con los átomos de éstos emitiendo dos tipos de radiación: por un la-
do, al frenarse los electrones cuando se aproximan a un núcleo atómico emiten
fotones (por conservación de energı́a) que se denomina radiación de frenado,
siendo su energı́a cinética,
Ec = ΔV qe ,
donde ΔV es el potencial aplicado entre cátodo y ánodo y qe es la carga del
electrón.
Como la variación de energı́a de estos electrones puede tomar cualquier
valor menor que su energı́a cinética inicial, el conjunto de las longitudes de
onda emitidas constituyen un espectro continuo de radiación.
Por otra parte, si al colisionar con los átomos del ánodo consiguen arrancar
un electrón, el hueco dejado por éste será ocupado por un electrón de un nivel
superior (con mayor energı́a). En este salto de nivel emitirá un fotón cuya
energı́a corresponderá justamente con la diferencia de energı́a entre ambos
niveles. La longitud de onda del fotón emitido corresponde al rango de los
rayos X. Estos rayos X tienen una longitud de onda caracterı́stica para cada
salto de nivel constituyendo un espectro discontinuo (caracterı́stico para cada
Figura 6.27: Esquema de un emisor de rayos X. Los electrones emitidos por el cátodo
son acelerados por un potencial elevado para hacerlos colisionar con el anticátodo.
material). La mayorı́a de la radiación X utilizada en la obtención de imágenes

es radiación de frenado; el resto procede del espectro caracterı́stico del ánodo.
Hay que tener en cuenta, sin embargo, que sólo una mı́nima parte de los
electrones emitidos por el cátodo (1 %) dan como resultado la emisión de un
fotón, de modo que la gran mayorı́a de la energı́a cinética de los electrones
se transforma en calor al alcanzar el ánodo, por lo que se requiere un buen
sistema adicional de dispersión del calor. Esta es la razón por la que el material
utilizado en la fabricación de estos electrodos es el tungsteno, por su elevado
punto de fusión y su elevada difusión térmica.
Problema.
¿Cómo podemos conseguir rayos X más duros para hacer un radiodiagnóstico
de una región menos sensible?
Solución.
Aumentando el potencial de la fuente, entre cátodo y ánodo, para incremen-
tar la energı́a cinética de los electrones arrancados del cátodo.
El radiodiagnóstico se basa en la diferente absorción de los rayos X que

presentan los distintos tejidos del cuerpo. La imagen se consigue al situar al
paciente entre el emisor de rayos X y una pelı́cula radiográfica. Para interpre-

tar la imagen hay que tener en cuenta que está constituida por las sombras
proyectadas por los distintos órganos y estructuras que atraviesa la radiación.
Un tejido que absorba mucho esta radiación proyectará una sombra más os-
cura. El contraste está directamente relacionado con la diferencia entre los
coeficientes de atenuación de los tejidos atravesados.
Si se tienen dos materiales de distinto coeficiente de atenuación, μ1 y μ2
y del mismo espesor, x, la exposición (radiación saliente que sensibiliza la
pelı́cula radiológica) será:
X1 = X0 e−μ1 x ,
X2 = X0 e−μ2 x ,
donde X0 es la radiación entrante y X1,2 la radiación saliente. Cuando el
espesor es pequeño la exponencial se puede aproximar hasta primer orden
en la serie de potencias, quedando la exposición como una función lineal del
espesor:
X2 X0 (1 − μ1 x),
X2 X0 (1 − μ2 x).
El contraste de la imagen radiante (se transforma en imagen luminosa al
sensibilizar el material radiológico) se define como:
X2 − X1
C= .
X2 + X1
Y si el espesor es pequeño se puede aproximar a
1
C= (μ1 − μ2 )x.
2
Vemos, pues, que el contraste radiológico depende directamente de la dife-
rencia de los coeficientes lineales de atenuación, y éstos, a su vez, dependen de
la naturaleza del medio y de la energı́a transportada por la radiación. Como
se ve en la figura 6.28, el coeficiente disminuye al aumentar la energı́a del haz
(notar la escala logarı́tmica en el eje de ordenadas). Por ejemplo, para obtener
buen contraste entre la grasa y el músculo es necesario emplear tensiones bajas
(entre 20kV y 30kV en mamografı́a). Sin embargo, tampoco se puede dismi-
nuir mucho la energı́a de la radiación porque en ese caso habrı́a una fuerte
absorción y, por tanto, muy poca sensibilización del material radiológico.
Problema.
Calcular el contraste radiológico entre dos tejidos de coeficientes lineales de
atenuación μ1 y μ2 y espesor x, que están situados detrás de un medio de
coeficiente μm y espesor y.
Solución.
La atenuación producida por este medio será:
X0 − X0 = e−μm y ,
luego las exposiciones van a ser ahora:
X1 X0 (1 − μ1 x)
y
X2 X0 (1 − μ2 x).
Por lo que el contraste será ahora:
X2 − X1 X2 − X1
C = = =C
X2 + X1 X2 + X1
Luego, teóricamente, el contraste no se verá afectado.
Hay que tener en cuenta, además, que la imagen final es la sombra total
generada por las distintas atenuaciones producidas por los sucesivos órganos
o estructuras que ha ido atravesando la radiación, es decir, nos da en una
imagen la superposición de las imágenes (imagen integrada) producidas por
todos los tejidos situados a lo largo de la propagación del haz. Es por ello que
el “visionado” (interpretación) de una imagen radiológica debe hacerse por
personal cualificado y experimentado que pueda discernir entre una patologı́a
o un daño y una sombra producida por otro órgano.
Como variedades a la radiologı́a convencional existen la radioscopı́a, en
la que la imagen producida por la radiación que atraviesa al paciente no es
recogida en una pelı́cula radiográfica que posteriormente hay que revelar, sino
que directamente se proyecta en una pantalla fluorescente que emite luz visible
al incidirle radiación X. Con esta técnica se puede visualizar una secuencia
continua de imágenes en forma de vı́deo para apreciar movimientos de algunas
vı́sceras, músculos o articulaciones.
Otra variedad es la radiografı́a con contraste. Consiste en la incorporación
Figura 6.28: Absorción de rayos X por distintos órganos del cuerpo. (De Dutreix, 1980).
al torrente sanguı́neo de un radioisótopo (normalmente una sustancia yoda-

da) por medio de un catéter. La emisión de radiación desde el interior del
organismo es recogida en una placa exterior próxima al paciente (en este caso
actúa como emisor). Permite visualizar la circulación sanguı́nea para detectar
malformaciones vasculares, enfermedades arteriales oclusivas, aneurismas, etc.
Al tratarse de un método invasivo de diagnóstico presenta ciertos riesgos.
Tomografı́a
Hemos visto que la radiografı́a consistı́a en una imagen integrada de todos

los tejidos que atravesaba la radiación. La obtención de una imagen de úni-
camente uno de los planos atravesados permite una visión más nı́tida de un
tejido, sin interferencia de los tejidos anteriores y posteriores. Esto se consigue
con la técnica de la tomografı́a (del griego tomos=corte y grafos=escritura,
imagen). Esta técnica consiste en realizar una secuencia de imágenes obteni-
das al mover sı́ncronamente, respecto a la zona a explorar, el emisor y la placa
en sentido opuesto (Fig. 6.29). De esta forma las imágenes de la zona enfocada
se superpondrán mientras que los planos restantes irán perdiendo definición.
Una variedad de esta técnica que ha supuesto un avance revolucionario es la
tomografı́a axial computerizada. Con esta técnica, ayudado por un ordenador
(de ahı́ el nombre que recibe), se puede reconstruir con gran detalle cada uno
Figura 6.29: Esquema de la obtención de imágenes por tomografı́a axial computerizada.

Se van adquiriendo imágenes según va girando el emisor de radiación alrededor del objeto.
Posteriormente se reconstruye la imagen a partir de todas las proyecciones obtenidas.
de los órganos y estructuras internos. En esta técnica únicamente se enfoca

la salida del emisor (utilizando un haz colimado de radiación) para radiar un
plano (o rodaja) en el que se encuentre la zona de interés. El emisor va a girar
entorno a un eje vertical que pasa por la región de interés y la imagen se va
a recoger a lo largo de una cadena de receptores (fototubos) en configuración
semicircular para ir registrando según va girando el emisor.
La base de la tomografı́a axial computerizada es la reconstrucción por or-
denador de la imagen interior (del plano irradiado) a partir del conjunto de
sombras que se han ido recogiendo a medida que el emisor va girando entorno
al paciente. Los rayos emergentes son recogidos en los fototubos y converti-
dos en señal eléctrica para posteriormente ser digitalizada y almacenada en
el ordenador. Los datos recogidos por los detectores se procesan mediante al-
goritmos complejos, teniendo en cuenta la radiación inicial, obteniendo como
resultado valores de coeficientes de atenuación de la radiación para cada punto
(cada punto de una imagen digitalizada se denomina pı́xel). El fundamento de
la reconstrucción de la imagen es el análisis de las sombras proyectadas en los
distintos detectores al incidir los rayos desde distintas direcciones. Si en un
punto del detector aparece una sombra significa que el rayo que deberı́a haber
incidido en dicho punto ha sido absorbido por algún tejido en su trayectoria.
A partir de los datos de todas las sombras en los distintos detectores y me-
diante algoritmos matemáticos puede localizarse exactamente los puntos, en
cada plano de estudio, de mayor y menor absorción, lo que podrá identificarse
posteriormente con los distintos órganos y tejidos. Asociando para el rango
de valores de coeficientes una escala de grises (se asocia el valor más pequeño
para el coeficiente de mı́nima absorción, o sea, el aire y el valor máximo para
el coeficiente de máxima absorción, el metal), se representa la imagen bidi-
mensional en blanco y negro de la rodaja procesada. La imagen aparecerá más
nı́tida cuanto mayor sea el rango de la escala de grises (más continua será la
transición de un tono de gris al siguiente) y, por tanto, cuanto mayor sea la
precisión con la que se obtienen los coeficientes para cada pı́xel. A la hora
de realizar un estudio concreto de una zona es más útil variar la escala de
grises de la imagen digitalizada, de manera que puede mostrarse únicamente
los valores de alta absorción, potenciando ası́ la visualización de las zonas más
densas como los huesos, o los de baja absorción, haciendo más patentes las
partes más blandas, o cualquier otra combinación que nos permita visualizar
de la mejor manera posible la estructura que nos interese (variando el valor
central de la escala de grises -centro de la ventana- y su rango -amplitud de la
ventana-).
Si tenemos en cuenta ahora que la rodaja tiene un cierto espesor (si al
pı́xel le añadimos la dimensión de profundidad obtenemos un prisma deno-
minado vóxel) correspondiente a la anchura del haz colimado utilizado en la
exploración podemos representar esa imagen bidimensional como una rodaja
tridimensional de espesor constante. Como toda la información se guarda en
el ordenador, a partir de las sucesivas rodajas se puede reconstruir una imagen
tridimensional que puede ser manipulada informáticamente como si se tratase
de un objeto real tridimensional.
Uno de los pocos inconvenientes es que como se realizan varias exposiciones
para cada plano y esto se repite para cada plano la cantidad de radiación a la
que se ve expuesto el paciente es mucho mayor (lógicamente está relacionado
de manera directa con la información que se obtiene).
Gammagrafı́a
Es una técnica que permite visualizar la distribución de un radioisótopo

en un órgano, generando una imagen bidimensional de la distribución en dicho
órgano. Sin embargo, se trata de una técnica invasiva, en la que al paciente hay
que inyectarle el radioisótopo (radiofármaco) que emite radiación gamma. Se
trata de obtener información a partir de la detección de esta radiación cuan-
do sale del cuerpo. Para ello se utiliza una cámara gamma que contiene unos
cristales detectores que convierten los fotones emergentes en señales eléctricas
(a partir de un fotomultiplicador). Además, entre el paciente y el cristal se
coloca una plancha de plomo con perforaciones que hace de colimador y ate-
nuador de la radiación secundaria. Las señales eléctricas generadas por cada
detector proporcionan la información para cada punto del plano explorado. El
dispositivo con los detectores (gammacámara) se desplaza lentamente respec-
to al paciente de modo que puede recogerse la información del plano deseado.
Estas señales analizadas y procesadas permiten generar imágenes virtuales de
la región analizadas.
Las principales estudios imagenológicos derivados de la gammagrafı́a son
la gammagrafı́a ósea (que permite detectar y evaluar áreas de aumento o dis-
minución del metabolismo óseo, relacionados en cada caso con tumores me-
tastáticos, osteoporosis, fracturas, etc.), la gammagrafı́a pulmonar de venti-
lación-perfusión (procedimiento compuestos por dos gammagrafı́as, una para
medir la ventilación a partir de un radioisótopo inhalado y otra para ver la
circulación en todas las áreas de los pulmones), la gammagrafı́a de la tiroides
o la gammagrafı́a de cráneo, que va asociada a una tomografı́a axial compu-
terizada.
Imágenes por Resonancia Magnética
Aunque casi todas las técnicas de diagnóstico por imágenes utilizan ra-
diaciones ionizantes, hay que hacer notar que las imágenes por Resonancia
Magnética (RM) únicamente utilizan radiación de radiofrecuencia. Esta ra-
diación tiene una longitud de onda del orden de las señales de TV y radio, que
no es ionizante, y que es aproximadamente nueve órdenes de magnitud menos
energética que los rayos X o rayos gamma. Además, en esta nueva técnica la
obtención de la imagen no se basa en la proyección de las “sombras” produ-
cidas por los diferentes tejidos al ser atravesados por la radiación, sino que la
radiación se utiliza para excitar ciertos núcleos atómicos y, posteriormente, se
recoge la señal emitida por éstos, se procesa y se reconstruye la imagen.
Esta técnica utilizada en la obtención de imágenes médicas tuvo su origen
como método de análisis. Por ello hacemos referencia a la sección de Espec-
troscopı́a en el que se explica el fundamento de esta técnica. Aquı́ vamos a ver
cómo se aplica la señal de RMN para la obtención de imágenes. Recordemos
que mediante una exposición de la muestra a una señal de radiofrecuencia, y
situada dentro de un campo magnético elevado se consigue una señal de RMN
de determinados núcleos (normalmente de hidrógeno).
Figura 6.30: Emisión y recepción de la señal de RF. Durante un corto perı́odo de tiempo
se emite una señal de RF, compuesta por un conjunto de frecuencias. Al cortar la emisión
se comienza a registrar la señal emitida por los núcleos que se va atenuando durante
un pequeño intervalo de tiempo. A esta señal temporal se le aplica la Transformada de
Fourier para descomponerla en frecuencias. Cada frecuencia detectada corresponde a la
respuesta de un determinado tipo de núcleo.
Para obtener las imágenes con esta técnica es necesario determinar la loca-
lización espacial del núcleo emisor que ha sido detectado. Si todos los núcleos
atómicos están sometidos al mismo campo magnético la frecuencia de respues-
ta va a ser la misma para todos ellos, con lo que no tendremos posibilidad de
localizarlos. Para ello, superpuesto al fuerte campo magnético constante (en-
cargado de producir la polarización parcial de los espines), se aplica un nuevo
campo magnético que va variando linealmente desde un extremo al otro (lo
que se denomina gradiente de campo magnético). Como el campo magnético
local en cada región va a ser distinto, cada región emitirá con una frecuencia
distinta. Estas señales están superpuestas en el tiempo, de modo que habrá que
descomponer la señal en el conjunto de frecuencias que la componen, esto es,
aplicar la transformada de Fourier6 . La señal de RF a la salida tendrá un pico
de frecuencia a la frecuencia de Larmor, emitida en el proceso de relajación.
Como se representa en la figura 6.30, después de la aplicación del pulso de ra-
diofrecuencia se procede a la detección de la señal de RF emitida por la muestra
durante un breve perı́odo de tiempo en el que la respuesta va decayendo. Pos-
6
En la práctica se utiliza casi siempre un algoritmo matemático denominado Fast Fourier
Transform (FFT) que para un número de puntos que sea potencia de 2 realiza el cálculo de
forma mucho más rápida.
teriormente, aplicando la Transformada de Fourier podemos descomponerla

en las distintas frecuencias y, ası́, determinar las distintas concentraciones de
protones en función de la frecuencia. Como se ha superpuesto un gradiente de
campo magnético al campo estático de RMN, para cada punto la frecuencia
de Larmor (Ec. (6.4)) va a ser distinta. De esta forma, se puede reconstruir la
imagen al poder identificar cada frecuencia con una posición espacial.
En imágenes se utilizan tres gradientes, uno para la dirección X, otro para
la Y y otro para la Z. La imagen de RMN es un mapa de frecuencias de
los protones generadas por un campo magnético distinto para cada punto
de la imagen. La intensidad del punto de la imagen (pı́xel) está relacionado
directamente con el número de protones contenido en un elemento de volumen
definido por el vóxel (un pı́xel con la profundidad de la sección analizada).
Aunque van apareciendo nuevos sistemas de imagen por RMN, con más
resolución, rapidez y prestaciones, los componentes básicos de todo equipo de
RMN es prácticamente el mismo.
Un generador de campo magnético muy intenso. Puede obtenerse me-

diante un potente imán de grandes dimensiones (varias toneladas) con los
que se pueden generar campos de hasta 0, 3T . También pueden obtenerse
mediante electroimanes, consistentes en grandes bobinas por las que han
de pasar intensidades de corriente muy altas para conseguir generar en
su interior campos de hasta 0, 7T . El mayor inconveniente es la enorme
cantidad de calor disipada por las corrientes tan elevadas involucradas.
La manera de conseguir campos mayores es utilizando superconductores,
de manera que no existe esa disipación térmica por el paso de corriente.
El inconveniente es que se requieren temperaturas muy bajas para con-
seguir el comportamiento de superconductor (entre −263◦ C y −269◦ C),
con lo que es necesario muy buenos sistemas criogénicos. Ası́, aunque no
existe consumo eléctrico por no existir resistencia eléctrica, el consumo
de estos dispositivos es del sistema criogénico. Con estos dispositivos se
han conseguido campos magnéticos de más de 10T .
Sistema de gradiente de campo magnético. Para localizar las señales de

RF de las distintas regiones de la muestras se aplican pequeñas variacio-
nes lineales al campo magnético principal, con intensidades máximas de
10mT /m - 15mT /m.
Sistema de radiofrecuencia. Es el responsable de la generación y trans-

misión de la radiación de RF utilizada para excitar los protones. Consta
de un sintetizador de la onda, con una frecuencia central correspondien-

te a la frecuencia de Larmor, y una envolvente discreta que contiene un
rango de frecuencias. Posteriormente se amplifica con un amplificador de
potencia de unos 10kW . Finalmente una antena transmisora irradiará la
señal de RF hacia la muestra.
El sistema de adquisición. Consta de una bobina receptora para detectar

los voltajes inducidos por los protones en su relajación, un amplificador
para pasar la señal del orden de nV o μV a valores de mV o V . Pos-
teriormente se filtrará la señal y se procesará, mediante una FFT, para
obtener finalmente unos valores de intensidad relativa para cada pequeña
región de la muestra. Un sistema de visualización convertirá esa tabla
de valores en imágenes interpretables.
Conviene recalcar que esta técnica de diagnóstico no utiliza radiación io-

nizante, a diferencia de las anteriores, por lo que no entraña ningún riesgo
para el paciente al someterse a esta radiación. No obstante, se desconocen los
efectos a largo plazo sobre el organismo que pudieran provocar los campos
magnéticos tan intensos necesarios para realizar esta técnica.
CAPÍTULO 7
Técnicas e Instrumentación Fisico-Quı́micas.
7.1. Fundamentos Fı́sicos

Buena parte de los análisis bioquı́micos tienen por finalidad determinar,
identificar, separar o purificar los componentes de mezclas de moléculas. Las
macromoléculas biológicas tienen un peso molecular del orden de 10000 Dal-
tons. Estas moléculas tan complejas cumplen, cada una, una función tan im-
portante como especı́fica. Esta función está ligada a su tamaño, forma y estruc-
tura. Existen diversas técnicas fı́sicas que permiten determinar caracterı́sticas
fundamentales de estas biomoléculas como el peso molecular, volumen, forma
y estructura.
Aunque estas técnicas son tema de estudio y aplicación en materia de
Quı́mica Analı́tica, sus fundamentos y principios ı́ntimamente relacionados
con la Fı́sica permiten que hagamos aquı́ una pequeña exposición. Vamos a
hacer una breve descripción y a explicar el fundamento de algunas de estas
técnicas.
Veremos, en primer lugar, los principios fı́sicos de las distintas técnicas
más habituales de separación y análisis. Comenzaremos por las caracterı́sticas
básicas de los fluidos biológicos desde el punto de vista fı́sico: las suspensiones
coloidales. A continuación nos centraremos en el movimiento de las partı́culas
en suspensión: los fenómenos de difusión y sedimentación, en los que se basan
las técnicas de cromatografı́a y centrifugación y daremos unos breves apuntes
referentes a la viscosidad.
254 CAPÍTULO 7. TÉCNICAS E INSTRUMENTACIÓN
Figura 7.1: Sistema disperso. La fase A es la fase continua en la que se encuentra inmersa
la fase B discreta.
7.1.1. Coloides
La práctica totalidad de los fluidos biológicos, tanto los interiores al orga-
nismo (la sangre, la orina, la leche, etc) como del medioambiente (el agua, el
humo, los residuos lı́quidos, etc) son complejos sistemas dispersos. Un sistema
disperso es el compuesto por una fase continua, denominada fase dispersan-
te en la que se encuentran inmersas una o varias fases discretas dispersas.
En la figura 7.1 la fase A es la fase continua (siempre se puede trazar una
lı́nea continua para ir de un punto a otro de la misma fase) en la que hay
inmersas partı́culas de la fase B. Normalmente esta fase dispersa suele ser un
conjunto muy variado de macromoléculas, constituyendo lo que se denomina
suspensiones coloidales (recordemos que en los cursos básicos de Quı́mica sue-
le trabajarse con soluciones, que son sistemas homogéneos). Las suspensiones
coloidales son dispersiones en fluidos de partı́culas de tamaño mucho mayor
(varios órdenes de magnitud) que las dimensiones de las moléculas de fluido
(entre 1nm y 1μm). Estas partı́culas se encuentran en suspensión, inmersas en
el fluido en movimiento continuo debido a la agitación térmica (denominado,
como vimos en la sección del Caminante Aleatorio, movimiento browniano).
Dependiendo del tipo de partı́culas que forman la suspensión, los coloides
se clasifican en varios tipos: aerosoles, geles, espumas y emulsiones.
Aerosoles. Son suspensiones en gases. Cuando las partı́culas son sólidas

reciben nombre especı́fico: humo cuando las partı́culas sólidas son muy
7.1. FUNDAMENTOS FÍSICOS 255
Figura 7.2: Imagen microscópica de la estructura de un gel.
pequeñas y polvo cuando las partı́culas son de mayor tamaño. Cuando el

aerosol está formado por gotas lı́quidas en suspensión en el gas se deno-
mina niebla. Cuando existen partı́culas sólidas y lı́quidas en suspensión
se denomina smog. El aire que respiramos es, en sı́, un aerosol consti-
tuido por partı́culas sólidas, lı́quidas (microgotas de vapor de agua) y
microorganismos (bacterias, virus y mohos) en suspensión.
Geles. Están constituidos por partı́culas sólidas y lı́quidas en un medio

lı́quido. En este caso las partı́culas pueden interaccionar entre sı́ forman-
do un entramado de tamaño casi macroscópico que tiene como conse-
cuencia un gran aumento de la viscosidad del lı́quido. En ocasiones se
puede formar una estructura cuasi cristalina en la que la interacción en-
tre partı́culas alcanza a todo el sistema, perdiendo ası́ la caracterı́stica de
fluido, y constituyendo lo que se denomina transición sol-gel (formándo-
se una estructura como la de la gelatina). En la figura 7.2 se muestra
una imagen microscópica de la estructura de un gel.
Espumas. Son suspensiones de cúmulos de gas en el seno de un lı́quido.

Para ello es necesario que exista una sustancia que genere estructuras de
tipo vacuola en las que permanezca encerrado el gas, el agente espumoso
(como ciertas proteı́nas, saponinas, etc.). Como ejemplo de espumas se
pueden mencionar las utilizadas para combatir incendios en las que el
gas encerrado es dióxido de carbono.
Emulsiones. Se trata de una suspensión de partı́culas lı́quidas en el seno

de otro lı́quidos, siendo ambos inmiscibles. Mediante agitación mecáni-
Figura 7.3: Imagen de una emulsión de aceite en agua (izquierda). Esquema de la

estructura de las microgotas de aceite recubiertas con lecitina (derecha).
ca se pueden quedar atrapadas pequeñas gotas en el interior del otro

lı́quido. Para que una emulsión sea estable y no se fusionen las gotas
entre sı́ y termine por separarse una fase de la otra, es necesario añadir
un emulsionante. Éstos están constituidos por moléculas con una zona
apolar y otra polar. La zona apolar le permite enlazarse con las manchas
lipı́dicas, ya sean aceites o grasas. El área polar le permite interaccionar
con el agua. De esta manera el agente emulsionante logra recubrir la su-
perficie de la sustancia lipı́dica permitiendo que la misma sea desplazada
por el agua. Una imagen de una emulsión de aceite en agua se puede ver
en la figura 7.3. En la parte derecha de la figura se puede observar la
estructura estable de gotas de aceite recubiertas con lecitina, en las que
la parte apolar de ésta queda orientada hacia la gota y la parte polar
hacia el exterior de la gota. Una gran cantidad de preparados alimen-
ticios, cremas y ungüentos son emulsiones. En el caso de la margarina,
por ejemplo, se trata de una suspensión de gotas de agua en aceite.
En el estudio de los suspensiones coloidales se consideran las partı́culas so-

metidas, en principio, a dos tipos de fuerzas: una fuerza viscosa que se opone
al movimiento de las partı́culas en el fluido y una fuerza estocástica (aleatoria)
generada por la agitación térmica de las partı́culas. Además de estas fuerzas
existirá alguna otra fuerza de interacción entre las partı́culas, dependiente de
la naturaleza de éstas y del fluido, que determinará, en gran medida, el com-
portamiento de la suspensión. Ası́ se podrán cambiar las caracterı́sticas de

una suspensión si se conoce la interacción de un coloide individual con otro.
Por ejemplo, en el tratamiento de purificación de agua se deben minimizar
las fuerzas de repulsión entre las partı́culas que la enturbian, para que ası́ se
formen grandes aglomerados que sedimenten y filtren fácilmente. La manera
habitual de cambiar la interacción entre coloides es mediante fenómenos elec-
trocinéticos. Es decir, las fuerzas electrostáticas entre la superficie del coloide
con la de otro coloide o con las del lı́quido determinan el comportamiento de
la suspensión. Incrementando la carga superficial aumenta la repulsión elec-
trostática entre partı́culas permaneciendo ası́ dispersos y en suspensión. Si,
por el contrario, se reducen o eliminan las cargas superficiales los coloides se
aglomeran y pueden llegar a sedimentar fuera de la suspensión.
Potencial Zeta
La interacción entre las partı́culas coloidales puede entenderse si se estudia

la configuración de carga alrededor de cada coloide. En primer lugar supon-
dremos que la partı́cula está cargada, por lo que no se formarán aglomerados
debido a la repulsión electrostática. Alrededor de este ión, por ejemplo nega-
tivo, se producirá una aglomeración de iones de signo contrario (contra-ión) a
su alrededor formando una capa rı́gida, llamada capa de Stern. Además, otros
iones positivos sentirán el campo eléctrico grande creado por el coloide y ten-
derán a aproximarse. Como el coloide está completamente rodeado de iones
positivos, los nuevos iones quedarán próximos pero sin acercarse demasiado a
la capa de Stern. En este equilibrio entre la atracción debida al coloide alta-
mente negativo y la repulsión de la capa de Stern se establece una capa difusa
en la que la concentración de iones positivos va decreciendo con la distancia
(puede visualizarse como una nube de carga rodeando al coloide, con una den-
sidad de carga decreciente con la distancia). Lejos del coloide la concentración
de iones positivos y negativos será semejante, alcanzándose una densidad de
carga nula. Al conjunto de contra-iones de la capa de Stern y la capa difusa
se le denomina doble capa. Una imagen representativa de estas capas puede
verse en la figura 7.4.
El coloide negativo con su doble capa crea, a su alrededor, un potencial
eléctrico (relativo a la disolución) decreciente con la distancia. El valor máximo
del potencial corresponderá a la superficie del coloide, y fuera de la capa difusa
tenderá a cero. La forma de esta caı́da de potencial será un indicador de la
fuerza repulsiva entre los coloides en función de la distancia que los separa. El
potencial en la zona de separación entre la capa de Stern y la capa difusa se
Figura 7.4: Visualización de la doble capa, con la capa de Stern y la capa difusa. (De
Zeta-Meter, Inc.).
denomina potencial zeta. Este potencial es una manera efectiva de controlar

el comportamiento del coloide puesto que indica cambios en el potencial de la
superficie y en las fuerzas de repulsión entre los coloides. Cuando la doble capa
es muy grande el potencial zeta y el potencial de superficie son muy parecidos,
como ocurre cuando el fluido es agua (Fig. 7.5).
El comportamiento de los coloides en suspensión vendrá dado por el ba-
lance entre la fuerza de repulsión electrostática y la fuerza de atracción de
Van der Waals (la que mantiene unidas a las moléculas entre sı́ dentro de
un lı́quido). Al aproximarse los coloides sus respectivas dobles capas interac-
cionan apareciendo una repulsión entre ellas. Por otra parte, las moléculas
individuales de cada coloide al aproximarse entre sı́ experimentan atracción
de Van der Waals. Se puede obtener una representación de la energı́a neta de
interacción restando la energı́a de atracción a la energı́a de repulsión. En la
región en la que la energı́a neta sea positiva existirá una repulsión entre los
coloides, mientras que cuando esta energı́a neta sea negativa corresponderá a
una atracción. Normalmente, a medida que se aproximan los coloides aparece
una energı́a de repulsión que va aumentando hasta un máximo, denominado
barrera de energı́a, a partir del cual desciende hasta hacerse atractiva, región
denominada trampa de energı́a (Fig. 7.6). La altura de esta barrera indica
lo estable que será el sistema. Para que dos coloides queden unidos es nece-
sario que tengan suficiente energı́a cinética para salvar esta barrera. Si esta
Figura 7.5: Definición del Potencial zeta. (De Zeta-Meter, Inc.).
barrera es suficientemente pequeña las partı́culas quedarán fácilmente atrapa-

das formando ası́ aglomerados. Dependiendo de nuestros propósitos, podremos
modificar esta barrera de energı́a en un sentido u otro. Con este fin se puede
cambiar el pH, agregar activos para afectar a la carga del coloide, o cambiar
la distribución de la doble capa.
Un ejemplo importante son las dispersiones de arcilla en agua (coloide de
barro). Para que fluyan bien las arcillas lı́quidas se debe minimizar su visco-
sidad para que se liberen fácilmente las burbujas de aire. Esto se consigue
buscando que el potencial zeta sea máximo. Para eliminar coloides del agua
residual (de tamaño pequeño y, por tanto, difı́cil de eliminar por filtración o
sedimentación) se disminuye el potencial zeta con coagulantes como el alum-
bre, cloruro férrico y/o polı́meros catiónicos. De esta forma desaparecen las
fuerzas repulsivas y con una ligera agitación se formarán sistemas microfocula-
dos (unión de partı́culas coloidales en grupos de mayor tamaño), que crecerán
hasta hacerse visibles y fácilmente filtrados.
7.1.2. Difusión y sedimentación

Para separar partı́culas es necesario que éstas se desplacen por el disolven-
te de diferente manera unas de otras. Desde el punto de vista macroscópico,
para que exista un movimiento neto de partı́culas en el medio, es decir, que
se establezca un flujo material, es necesario que exista una fuerza neta sobre
las partı́culas en una dirección determinada. Sin considerar fuerzas externas o
Figura 7.6: Energı́a neta de interacción: balance entre la energı́a atractiva y la repulsiva.
(De Zeta-Meter, Inc.).
transporte activo sobre las partı́culas, va a existir un flujo de partı́culas cuando

se dé alguna de las siguientes condiciones: que exista un gradiente de concen-
traciones (o desequilibrio del potencial quı́mico, como se vió en la sección de
Introducción a la Termodinámica de No Equilibrio: Flujos y Fuerzas, y en la
Ecuación de Nernst-Planck) o cuando exista una diferencia de densidades (por
ejemplo, una suspensión coloidal). La primera circunstancia da lugar al pro-
ceso denominado difusión. La segunda condición propiciará la sedimentación.
En este caso será la fuerza de la gravedad la que de manera natural realice la
segregación.
Por otra parte, en el movimiento de las partı́culas dentro de un medio
va a existir un rozamiento de éstas con las moléculas del solvente. Como es
una fuerza de rozamiento dinámico se escribe como un término negativo en la
ecuación de movimiento de la partı́cula, siendo proporcional a la velocidad de
la misma
Fext − f v = m (dv/dt) ,
donde Fext es la resultante de las fuerzas externas y f es el coeficiente de

fricción de la partı́cula en el solvente. Para partı́culas esféricas este coeficiente
es proporcional a la viscosidad del mismo, η, y al radio de la partı́cula ra . Esta
es la denominada ley de Stokes:
fesf = 6πηra .
Para partı́culas que no son esféricas, como sucede con la mayorı́a de las
moléculas biológicas, su forma se puede aproximar a un elipsoide (una elipse
en revolución). De esta forma la ley de Stokes se modifica introduciendo un
factor de forma. La relación entre el coeficiente de fricción de la molécula, fi
y el de una esfera equivalente fesf es el denominado factor de forma, F :
F ≡ (fi /fesf ) . (7.1)
7.1.3. Viscosidad
Como ya se vió en la sección de Propiedades Básicas de los Fluidos, la vis-
cosidad es la resistencia al movimiento relativo de las partı́culas de un fluido,
es decir, la resistencia a fluir. Esta resistencia depende del fluido, de su tem-
peratura, ası́ como de las sustancias que éste tenga disueltas. La medida de
la viscosidad se hace partiendo de la ecuación de movimiento de un fluido en
régimen laminar a través de un capilar. De esta manera, a partir de la medida
de la viscosidad se puede obtener información de las sustancias disueltas.
Una medida sencilla puede hacerse, por ejemplo, con el viscosı́metro de
Ostwald. Consiste en un tubo en forma de “U ” con un bulbo en cada brazo
a diferentes alturas (Fig.7.7). Se rellena el bulbo inferior y se succiona por
el otro brazo hasta llenar el bulbo superior y llegar a una marca superior, a.
Con otra marca situada por debajo del bulbo, b, se deja caer la solución y se
mide el tiempo, t, que tarda en bajar desde la primera marca a la segunda. La
viscosidad se calcula como

πp · t · rcap
4
η= ,
8·l·V
donde p es la presión hidrostática del lı́quido, rcap es el radio del capilar, l es
la longitud ocupada por el fluido es su descenso desde la abertura inferior del
bulbo, V es el volumen del lı́quido que fluye y t es el tiempo que tarda en
bajar el lı́quido a través del capilar desde la marca a hasta la b.
Es más fácil, sin embargo, calcularla a partir de un lı́quido de referencia del
que se conoce bien su viscosidad, η0 , y su densidad, ρ0 . En este caso, el cociente
de viscosidades es proporcional al cociente de sus respectivas densidades y de
sus respectivos tiempos de bajada.
η ρ t
= .
η0 ρ0 t0
Figura 7.7: Viscosı́metro de Ostwald. Se llena hasta la marca a y se mide el tiempo que
tarda en descender el nivel del fluido hasta la marca b.
Normalmente se suele tomar como lı́quido de referencia el agua, o bien el

disolvente si queremos conocer la viscosidad de una disolución. Las partı́culas
disueltas van a introducir un aumento en la viscosidad, de modo que para pe-
queñas concentraciones se puede expresar la viscosidad de la disolución como
una pequeña variación en la viscosidad del disolvente. Esta pequeña varia-
ción puede expresarse matemáticamente como una serie de potencias de la
concentración, de la forma:
η = η0 (1 + k1 C + k2 C + · · · ) ,
donde la concentración viene expresada habitualmente en gr/cm3 . Como pri-

mera aproximación, es decir, ignorando términos cuadráticos y superiores en la
concentración y suponiendo partı́culas de soluto grandes y esféricas, se puede
escribir la viscosidad como:
η = η0 (1 + νφ),
donde ν es un coeficiente que para partı́culas esféricas vale ν = 5/2 (para

elipsoides muy alargados este factor puede llegar a ser mayor que 100) y φ es
la fracción de volumen. Si Vpart es el volumen ocupado por las partı́culas y VT
es el volumen total, la fracción de volumen es:
Vpart
φ= .
VT
Expresando el volumen total a partir de la concentración de soluto (en

gr/cm3 ) y la masa en función de la masa molecular obtenemos:
vh NA C
φ= ,
M
siendo vh el volumen hidratado de la partı́cula de soluto y M su masa molecu-
lar. También podemos reescribirlo en términos del volumen especı́fico parcial,
v (en unidades de cm3 /g). El volumen especı́fico molar está definido como
el volumen que ocupa un gramo de soluto dentro de la disolución. Si vh es el
volumen de una partı́cula hidratada, se tendrá:
M v
vh = ,
NA
luego la fracción de volumen será:
φ = Cv.
De esta forma la viscosidad relativa se puede escribir como:
-
η η0 = 1 + νvC.
Podemos definir ahora una viscosidad especı́fica, ηesp , como:
-
ηesp = η η0 − 1.
Esta viscosidad se relaciona directamente con las caracterı́stica de la molécula:
νNA vh
ηesp = C.
M
De esta forma se ve que la viscosidad introducida por las partı́culas de
soluto no depende del tamaño real de las partı́culas en sı́, sino del volumen
que ocupan cuando ya han interaccionado con la disolución. Si las partı́culas
no fueran esféricas habrı́a que corregir esta expresión con un factor numérico
(factor de forma, Ec. (7.1)) que dé cuenta de la anisotropı́a de la molécula.
Figura 7.8: Cuando existe una diferencia de concentración a lo largo del espacio se
establece un gradiente de concentración, ΔC/Δx, que va a producir un flujo de masa por
unidad de área, A.
7.1.4. Ley de Fick
Además del movimiento aleatorio debido a la agitación térmica, las partı́cu-

las también pueden difundir debido a una diferencia de concentración. Como
sabemos de la sección de la Ecuación de Nernst-Planck, cuando existe una
diferencia de concentración a lo largo del espacio se establece un gradiente de
concentración que va a producir un flujo de masa por unidad de área (Fig.
7.8). En este caso, el movimiento no tiene un desplazamiento medio nulo como
ocurrı́a con el movimiento browniano debido a la agitación térmica, sino que
aparece una fuerza de arrastre sobre las partı́culas.
La expresión que nos dice cómo se mueven las partı́culas cuando hay una
diferencia de concentración es la Ley de Fick. Según ésta el número medio de
partı́culas que atraviesa una sección A por unidad de tiempo es proporcional
al gradiente de la concentración:

dn δC
= −DA .
dt δr
El signo menos indica que las partı́culas se desplazan desde la región de

mayor concentración a la región de menos concentración; el factor de pro-
porcionalidad es el coeficiente de difusión, D. En estas condiciones, el flujo
difusivo se puede expresar como

δC
Jdif = −D .
δr
El coeficiente de difusión depende de la temperatura y del coeficiente de
fricción de la partı́cula en dicho medio, según la relación:
kB · T
D= , (7.2)
f
conocida como ecuación de Nernst-Einstein, donde kB es la constante de Boltz-
mann, T es la temperatura absoluta y f es el coeficiente de fricción. Este
producto kB T representa la energı́a de agitación térmica. De esta forma, el
cociente kB T /f representa el área barrida por la partı́cula por unidad de
tiempo en su movimiento aleatorio debido a la agitación térmica.
7.1.5. Sedimentación y Centrifugación

En el caso de la difusión (Ley de Fick) hemos visto que un gradiente en la
concentración produce un movimiento neto de dichas partı́culas en el seno de
la disolución. También se puede conseguir que unas partı́culas se muevan y, por
tanto, se separen, mediante la propia fuerza de la gravedad o aplicando una
rotación cuyo efecto es una aceleración que puede llegar a ser varios órdenes
de magnitud mayor que la de la gravedad. Se habla de sedimentación cuando
las partı́culas en suspensión caen y se separan del disolvente únicamente por el
efecto de la gravedad. En este caso, hay que decir que las partı́culas realmente
no están disueltas (es decir, integradas a las partı́culas del disolvente forman-
do una mezcla homogénea) sino en suspensión (como se indicó al comienzo
del capı́tulo). Cuando la fuerza de la gravedad es insuficiente para conseguir
la sedimentación en un tiempo razonable, se puede forzar una precipitación
mediante una rotación a gran velocidad. La fuerza centrı́fuga depende de la
velocidad de giro, ω y del radio de giro rg de la siguiente forma:
Fc = mω 2 rg ,
donde m es la masa de la partı́cula. La masa efectiva de una partı́cula en el
seno de un fluido es (m − V ρ), donde V es el volumen de la partı́cula y ρ es
la densidad del fluido. Ası́ pues, la fuerza centrı́fuga o radial es
Fc = (m − V ρ)ω 2 rg .
Si se alcanza velocidad uniforme en el desplazamiento de las partı́culas se
tendrá un equilibrio entre la fuerza centrı́fuga y la de rozamiento. La fuerza
de rozamiento vimos que era proporcional a la velocidad, en este caso a la

velocidad radial, v:

dr (m − V ρ) 2
(m − V ρ)ω 2 rg = f −→ v = ω rg .
dt f
Definiendo el coeficiente de sedimentación, s, como la velocidad por unidad
de aceleración centrı́fuga
v
s≡ ,
ω 2 rg
la velocidad se puede escribir como
v = s · ω 2 rg .
De la expresión anterior podemos obtener una ecuación que nos determina
la masa molecular en función del coeficiente de sedimentación
V (ρs − ρd ) = f · s,
donde ρs es la densidad del soluto y ρd es la densidad del disolvente. Luego el
peso molecular será
NA f s
M= ,
(1 − ρd /ρs )
y recordando la relación de Nernst-Einstein (D = kB T /f ) y la relación de la
constante de los gases con la constante de Boltzmann (R = NA · kB ) podemos
escribir
RT · s
M= -
. (7.3)
D 1 − ρd ρs
Esta es la llamada ecuación de Svedberg.
La unidad del coeficiente de sedimentación en el S.I. es el segundo, sin
embargo, en la práctica se utiliza un submúltiplo muy pequeño, el Svedberg,
S:
1S ≡ 10−13 s.
Dentro de las técnicas que se fundamentan en las diferencias de difusión y
sedimentación comentaremos las más utilizadas: la cromatografı́a y la ultra-
centrifugación.
7.2. TÉCNICAS DE SEPARACIÓN Y ANÁLISIS 267
Figura 7.9: Perfil de concentraciones en una ultracentrı́fuga.
7.2. Técnicas de Separación y Análisis

7.2.1. Centrifugación y Ultracentrifugación
Uno de los equipos básicos en un laboratorio de análisis es la centrı́fuga.
En ella las muestras se colocan en pequeñas probetas que, una vez cerrado
el aparato, se hace girar a gran velocidad con el fin de acelerar el proceso de
sedimentación.
La ultracentrı́fuga consiste en una centrı́fuga que puede hacer girar la mues-
tra a muy alta velocidad, del orden de decenas de miles de revoluciones por
minuto, obteniéndose aceleraciones del orden de 3.000.000 veces la gravedad.
Esta técnica puede ser utilizada como preparativa (para separar componentes
de una muestra o purificar) o como analı́tica (para determinar pesos molecu-
lares). Las componentes de un sistema se separan en bandas según sus coe-
ficientes de sedimentación. Además, esta técnica requiere muy poca cantidad
de muestra.
La determinación de pesos moleculares puede hacerse por varios métodos.
En el método de velocidad de sedimentación se utiliza una ultracentrı́fuga a
alta velocidad y se registra el movimiento de la capa de sedimentación en fun-
ción del tiempo, obteniendo la velocidad de sedimentación, v. Para obtener
los cambios de concentración se utiliza el sistema óptico de Schlieren. Éste
está basado en el hecho de que la luz sufre refracción al atravesar un medio
con densidad variable; el cambio en el ı́ndice de refracción se relaciona con el
cambio de densidad (Fig. 7.9). También se emplea la interferencia Rayleigh
que consiste en utilizar una doble celda, una para el disolvente y otra para
la muestra, se mide el desplazamiento de las franjas de interferencia y se ob-
tiene la diferencia en el ı́ndice de refracción entre ambas celdas. Para ello la
Figura 7.10: Montaje experimental de la ultracentrı́fuga con el dispositivo óptico para

estudiar el perfil de concentraciones.
ultracentrı́fuga incorpora sendas ventanas por las que un haz láser atraviesa
la muestra para obtener el perfil de concentraciones (Fig. 7.10).
En el método del equilibrio, la muestra se centrifuga hasta alcanzar un
equilibrio entre la sedimentación y la difusión de las partı́culas, quedando un
gradiente de concentración estables, es decir, se consigue un flujo neto, Jneto ,
nulo. El flujo centrı́fugo se podrá escribir como Jc = v · C = sω 2 rC, luego:
Jneto = sω 2 rC − D(δC/δr) = 0,
o bien,
s (δD/δr)
= ,
D ω 2 rC
y sustituyendo en la ecuación de Svedberg (7.3):
RT (δC/δr)
M= . (7.4)
(1 − ρd /ρs ) ω 2 rC
El inconveniente es que no se puede utilizar velocidades muy altas. Como
se observa en la ecuación (7.4) cuanto mayor sea M menor tendrá que ser la
velocidad de giro para alcanzar el equilibrio (por ejemplo, para 50000 daltons,
se requiere 10000rpm1 ).
Otro método para calcular los pesos moleculares es la ultracentrifugación
con gradiente de concentración. Utiliza otra solución de bajo peso molecular
(p.e. CsCl), de forma que se forma un gradiente de densidades en equilibrio. Al
añadir una sustancia de elevado peso molecular, ésta se suspenderá en un punto
donde su densidad de flotación sea igual a la densidad de la solución de bajo
peso molecular. Si tenemos una muestra multicomponente (como ocurrirá la
mayorı́a de las veces), se formará una fina capa de macromoléculas, separadas
según sus coeficientes de sedimentación. A este se le llama sedimentación por
zonas.
Los métodos de sedimentación también pueden dar información del tamaño
y forma de las partı́culas. La variación de la velocidad de sedimentación es
proporcional al radio y a la densidad de la partı́cula:
-
v0 = 2rp2 (ρp − ρs )ω 2 r 9η.
Cuando la partı́cula no es perfectamente esférica existe una discrepancia

con esta ecuación y habrá que corregirla mediante el factor de forma, F (Ec.
(7.1)).
7.2.2. Electroforesis
Cuando una mezcla de moléculas ionizadas es colocada en el interior de
un campo eléctrico (generado por un par de electrodos) éstas migrarán hacia
el electrodo que tenga el signo opuesto a su carga. La diferencia de movilidad
de las distintas especies a través de un medio va a permitir separar las dis-
tintas biomoléculas en su migración hacia el electrodo. El movimiento de las
moléculas tiene tres contribuciones: la fuerza electrostática que depende de la
carga de la molécula y del campo eléctrico creado, y va dirigida en el sentido
del campo eléctrico (del electrodo positivo al negativo) para los iones positivos
y en sentido contrario para los iones negativos; la fricción con el solvente que
dificulta el movimiento de las moléculas en el medio y la agitación térmica, res-
ponsable del movimiento browniano, dando una contribución aleatoria como
vimos en el apartado anterior.
Como resultado, si se coloca una pequeña cantidad de muestra en un de-
terminado punto se formará un frente que irá avanzando arrastrado por la
1
Aunque en las ecuaciones la velocidad angular ω viene expresada en rad/s, en la práctica
es más común hablar de revoluciones por minuto, rpm.
fuerza electrostática. Por otra parte, debido al efecto de difusión, el frente se

va a ir ensanchando con el tiempo. La concentración de iones en dicho frente
presenta una distribución de tipo gaussiano, con su máximo en la posición
media del frente y cuya varianza va aumentando con el tiempo. Para reducir
la anchura de este frente se puede dificultar el movimiento de las moléculas
empleando un medio que oponga resistencia a su movimiento. A esta versión
se denomina electroforesis en zona. La forma habitual de conseguir esto es me-
diante un gel. Un gel es un medio formado por un polı́mero soluble de muy alto
peso molecular que atrapa moléculas de agua y forma un tamiz o malla que
dificulta el movimiento de los solutos. De esta forma, aunque la migración elec-
troforética es más lenta, el ensanchamiento del frente también se verá reducido
obteniéndose una mejor separación de especies. El medio soporte estabilizante
impide, además, la difusión de las moléculas al acabar. Una vez que han sido
separadas las biomoléculas de interés, se corta el potencial aplicado y se tiñen
para su mejor visualización.
Suponiendo una partı́cula esférica no hidratada, de radio r, con una cierta
carga q, la fuerza electrostática se puede escribir como:
V
FE = q · E = q ,
δ
donde δ es la distancia entre electrodos y V el potencial aplicado; y la fuerza
viscosa es:
|FH | = f v = 6πηrv.
Cuando se mueve sin aceleración se satisface la igualdad entre ambas fuer-
zas. Podemos, ası́, encontrar la velocidad estacionaria de movimiento igualando
ambas ecuaciones:
qV
v= .
6πηrδ
Vamos a definir ahora un parámetro práctico que es la movilidad electro-
forética como la velocidad por unidad de campo eléctrico, caracterı́stica de
cada partı́cula:
v q
μ= = .
E 6πηr
De este modo, al aplicar un campo eléctrico, la separación de componentes
por sus distintas velocidades la podemos relacionar con la movilidad electro-
forética de los mismos.
Figura 7.11: Ejemplo de utilización de la electroforesis para la discriminación de compo-

nentes en el análisis de quesos. Según la distribución de las proteı́nas de suero lácteo en
gel de poliacrilamida se distingue fácilmente los tipos de leche utilizados en la fabricación
del queso.
No obstante, este resultado se obtiene partiendo de la hipótesis de tratar-

se de una partı́cula cargada no hidratada, sin embargo, en la realidad toda
partı́cula cargada disuelta se encontrará hidratada y rodeada de contraiones
(iones de signo contrario atraı́dos por interacción electrostática). Teniendo en
cuenta la capa de contra-iones rodeando a la macromolécula la carga neta
efectiva será menor, con lo que la movilidad electroforética real también va a
ser menor.
El movimiento resultante provoca que las moléculas no migren de manera
homogénea, y dependiendo de su carga, su masa y su coeficiente de difusión
alcanzarán el electrodo en tiempos distintos.
Como la difusión depende de la temperatura, a mayor temperatura más
difunden las partı́culas y, por tanto, más anchura tendrá el frente.
En Biologı́a esta técnica es empleada para separar proteı́nas o ácidos nuclei-
cos (e incluso células). Los ácidos nucleicos ya disponen de una carga eléctrica
negativa, que los dirigirá al polo positivo, mientras que las proteı́nas se car-
gan con sustancias especı́ficas que incorporan cargas negativas de una manera
dependiente del peso molecular. En la figura 7.11 se muestra una utilización
práctica en el análisis de alimentos, en concreto, la determinación del tipo de
leche utilizada en la fabricación de quesos.
7.2.3. Cromatografı́a
Es la técnica más potente y de aplicación más general para separar, iden-
tificar y determinar componentes quı́micos de mezclas complejas. Cuando un
fluido con solutos disueltos (fase móvil) se hace desplazar a través de otro me-
dio inmiscible (denominado fase estacionaria), cada uno de los componentes
van a difundir de manera distinta en ambos medios. De esta forma, si se hace
fluir la fase móvil (con los componentes que se desean separar) a través de
la fase estacionaria, los distintos componentes se van a transportar a distinta
velocidad, de modo que al salir van apareciendo separadamente. Se denomina
elución al proceso mediante el cual los solutos son arrastrados a través de una
fase estacionaria por el movimiento de una fase móvil (mediante la adición
sucesiva de disolvente). Al introducir la muestra disuelta en la fase móvil en
el cromatógrafo los componentes se van distribuyendo en las dos fases, según
sea su afinidad a una u otra fase. Al añadir más disolvente (eluyente) se fuerza
a la porción de muestra disuelta en la fase móvil a descender por la columna
(tubo estrecho, relleno con la fase estacionaria, por el que se hace circular la
fase móvil), de modo que tienen lugar nuevos repartos entre las fases móvil y
estacionaria. Esto sucede de manera continua, de manera que la velocidad a
la que es arrastrado cada soluto depende de la fracción de tiempo que pasa
cada uno en la fase móvil.
Para conseguir separar especies de una mezcla hay que hacer pasar a través
de la columna una cantidad suficiente de fase móvil hasta que emerjan por el
otro extremo; se dice entonces que han sido eluidas. En la figura 7.12 se repre-
senta en distintos instantes de tiempo el avance de distintos solutos a través
de una columna cromatográfica; dependiendo de su afinidad a una u otra fase
avanzará más deprisa o más lentamente consiguiéndose ası́ su separación. El
perfil de concentraciones a la salida de la columna cromatográfica producirá en
el detector una señal durante un pequeño intervalo de tiempo, con un máxi-
mo situado aproximadamente en el punto medio de dicho intervalo. Como se
trata de un proceso difusivo, igual que en la electroforesis, la señal será una
gaussiana cuya anchura va creciendo linealmente con el tiempo de elución.
Las diferencias de velocidad de los distintos componentes determinan que
se vayan separando en bandas o zonas a lo largo de la columna. A medida que
recorren más distancia se van desfasando más temporalmente; sin embargo,
también se produce, al mismo tiempo, un ensanchamiento de las bandas, lo
que dificulta, por otra parte, su separación.
Figura 7.12: La separación de los componentes en una columna cromatográfica se va

produciendo a medida que se va añadiendo eluyente.
La efectividad de una columna cromatográfica para separar dos solutos de-

pende en gran medida de las velocidades relativas a las cuales emigran (eluyen)
ambas especies. En cada instante de tiempo se puede describir el equilibrio
Amóvil Aestacionario ,
cuya constante K es la relación o coeficiente de reparto:
CS
K= ,
CM
donde CS es la concentración en fase estacionaria y CM es la concentración
en la fase móvil, es decir, el cociente entre las concentraciones en ambas fases.
En el caso ideal esta relación es constante, luego CS ∝ CM . Sin embargo,
para grandes concentraciones existen notables desviaciones de esta linealidad
(cromatografı́a lineal). Para hacer determinaciones cuantitativas se mide el
tiempo de retención, tR , es decir, el tiempo que tardan en llegar al detector
(al final de la columna) cada una de las especies; y el tiempo muerto, tM ,
que es el tiempo que tarda en salir una sustancia no retenida, o lo que es lo
mismo el tiempo que tarda en salir el eluyente. Entonces, la velocidad media
de migración de un soluto es:
L
,
v̄ = (7.5)
tR
donde L es la longitud del empaquetamiento de columna. Para las moléculas
de la fase móvil será:
L
u= . (7.6)
tM
Ahora podemos expresar la velocidad de migración como una fracción de
la velocidad de la fase móvil, es decir, el producto de la velocidad de la fase
móvil multiplicado por la fracción de tiempo que pasa en fase móvil,
moles fase móvil

v̄ = u · ,
moles soluto
CM VM 1 1
v̄ = u · =u· =u· ,
CM VM + CS VS 1 + CS VS /CM VM 1 + K VVM
S
donde K es la relación de reparto de ambas especies. Se puede definir ahora

una nueva constante, denominada factor de capacidad, al producto
VS
kA ≡ KA ,
VM
luego
1
v̄ = u .
1 + kA
Sustituyendo las definiciones de v̄ (Ec. (7.5)) y u (Ec. (7.6)), tendremos:
L L 1
= ,
tR tM 1 + kA
y, por tanto,
tR − tM
kA = .
tM
Ésta es una magnitud medible directamente de un cromatograma (repre-
sentación de la concentración de soluto detectada a la salida en función del
tiempo o del volumen de elución). Cuando kA 1 la elución es muy rápida
(tR tM ), con lo que es muy difı́cil determinar con exactitud tR . Si, por el
contrario, kA
1, los tiempos son muy largos t
t . Lo ideal es un factor
R M
de capacidad 1 ≤ kA ≤ 5. Para modificar los factores de capacidad se puede
variar la temperatura, el empaquetado y la composición de las fases.

Figura 7.13: Determinación de la resolución de una columna. Se mide la diferencia entre

los tiempos de retención de los analitos y la anchura de los respectivos picos.
Factor de Selectividad
Para caracterizar la medida de lo bien que una columna cromatográfica

separa dos especies, se define
- el factor de selectividad, α, de una columna
como el cociente α = KB KA , siendo B la especie más fuertemente retenida
(luego siempre se cumplirá que α > 1). Es fácil deducir que α también se
puede escribir como:

kB
α= ,
kA
o bien,
(tR )B − tM
α= ,
(tR )A − tM
por lo que puede obtenerse directamente de los tiempos de retención y el

tiempo muerto.
Problema.
Se pretenden separar dos especies A y B por elución con hexano en una
columna empaquetada con gel de sı́lice que tiene agua adsorbida. Los coefi-
cientes de reparto en agua/hexano, K, de las especies A y B son 6, 01 y 6, 20
(K = [A]H2 0 /[A]hex ). La relacion VS /VM del empaquetado es de 0, 422.
a) Calcular el factor de capacidad de cada soluto.
b) Calcular el factor de selectividad.
c) Si se emplea una velocidad de flujo de 7, 0cm/min ¿qué tiempo se nece-
sitará para eluir las dos especies si la longitud de empaquetamiento de la
columna es de 9, 8cm?
Solución.
a)El factor de capacidad será:
VS
kA = KA = 6, 01 · 0, 422 = 2, 5362,
VM
y
VS
kB = KB = 6, 20 · 0, 422 = 2, 6164.
VM
b)El factor se selectividad será:

kB
α= = 1, 03
kA
c)Ahora las velocidades se pueden obtener a partir de la velocidad del elu-

yente y del factor de capacidad:
1 1
vA = u = 7, 0 = 1, 98cm/min
1 + kA 1 + 2, 5362
y
1 1
vB = u = 7, 0 1 + 2, 6164 = 1, 94cm/min.
1 + kB
Luego los tiempos para una determinada longitud serán:
L
tA = = 4, 95min
vA
y
L
tB = = 5, 05min.
vB
Resolución
Como ya hemos visto, en un cromatograma van apareciendo sucesivos picos
o bandas correspondientes a las distintas sustancias que componen la muestra.
Sin embargo, cuando estos picos aparecen muy juntos pueden llegar a verse
como un único pico. La capacidad para separar gráficamente dos analitos es lo
que se denomina resolución. Se define el factor de resolución Rs a la relación
entre la separación temporal de los picos y la anchura media de los picos (Fig.
7.13).
2 [(tR )B − (tR )A ]
Rs = ,
WA + WB
donde WA y WB son las anchuras de las bases de los picos del analito A y B,
respectivamente.
Cuando Rs = 0, 5 la separación entre los picos es igual a la mitad de la
base media de las bandas; cuando Rs = 1, 0 se aprecian separados ambos picos
(la separación es igual a la anchura media de las bandas). Se considera que la
separación de los picos es completa cuando Rs > 1, 5.
Eficacia de una columna cromatográfica

La eficacia de una columna cromatográfica es el grado de ensanchamiento
de bandas que experimenta una muestra al atravesar la columna. Es decir,
mide la capacidad de la columna para ensanchar los picos. La anchura es
consecuencia directa de la difusión de las partı́culas de soluto a través de la
fase estacionaria. Al existir un número elevado de partı́culas de soluto (del
orden de NA ) ocurrirá que algunas difundirán más en el medio estacionario,
mientras que otras difundirán menos y pasarán de nuevo la fase móvil en la
que serán arrastradas. El proceso de elución será un conjunto de transferencias
continuas de una fase a otra, de modo que cuanto mayor sea el tiempo que
permanece el soluto en la columna mayor serán las diferencias entre partı́culas
más difundidas y menos difundidas produciéndose el ensanchamiento de la
banda. El efecto de la velocidad de elución puede verse en la figura 7.14.
Cuando la velocidad es muy lenta (Fig. 7.14(a)) todos los picos se separan bien
pero algunos aparecen muy anchos (5 y 6); cuando es muy rápida (Fig. 7.14(b))
los picos son estrechos pero algunos quedan sin resolver (1 y 2); la velocidad
ideal debe dar un cromatograma con picos resueltos y suficientemente estrechos
(Fig. 7.14(c)).
Por razones históricas el parámetro que mide la eficacia de una columna
se denomina altura de plato (H), en referencia a los platos que constituı́an
Figura 7.14: Efecto de la velocidad de elución (sobre un cromatograma ficticio): a)

picos separados y ensanchados, b) picos estrechos pero sin resolver, c) cromatografı́a bien
resuelta.
las columnas de fraccionamiento para separar hidrocarburos. A partir de la

varianza (σ 2 ) de las curvas o bandas, se define la altura de plato como la
varianza por unidad de longitud de columna:
σ2
H= , (7.7)
L
donde la varianza se mide sobre la gaussiana del perfil del analito a la salida
de la columna (Fig. 7.15). Como la dimensión de la varianza es una longitud al
cuadrado, las unidades de la altura de plato serán de longitud (normalmente se
da en centı́metros). La varianza de una gaussiana representa la anchura de la
campana tal que el área comprendida entre L − σ y L + σ es aproximadamente
el 86 % del área total de la curva; es decir, el intervalo en el que pasa por el
detector el 86 % de las moléculas de analito eluido.
En analogı́a con las columnas de fraccionamiento, cada plato representa
un equilibrio teórico de distribución del soluto entre las fases. La altura de
plato puede entenderse como la anchura de la banda por unidad de distancia
recorrida, es decir, indica cómo se va ensanchando la banda a medida que
avanza en la columna. Para cuantificar la eficacia de una columna se utiliza
también el número de platos. Este parámetro representa el número de platos
teóricos que hay en una columna:
Figura 7.15: La altura de plato de una columna cromatográfica se estima como la

anchura de la banda a la salida por unidad de distancia recorrida.
L
N= . (7.8)
H
Cuanto mayor sea el número de platos mayor será la eficiencia de la colum-
na cromatográfica. A partir de la ecuación (7.7) también puede escribirse el
número de platos como
L2
N= . (7.9)
σ2
Para estimar experimentalmente la altura de plato hay que hacer uso del
cromatograma. La varianza del perfil del analito a la salida de la columna se
puede relacionar con la curva del cromatograma, dado que la velocidad media
de avance del perfil del analito es la longitud de la columna entre el tiempo de
elución,
L
vm = .
tR
Ası́ pues, la anchura en el cromatograma correspondiente al tiempo de
elución del analito estará relacionada con la anchura del perfil del analito de
la forma:
Figura 7.16: Estimación de la anchura de un pico cromatográfico para el cálculo de la

altura de plato.
σ
τ= , (7.10)
L/tR
donde τ es la varianza del pico del soluto en el cromatograma y L es la longitud

de empaquetado de la columna.
Para estimar ahora la anchura del pico del cromatograma podemos recurrir
a un procedimiento gráfico que nos da un valor bastante aproximado. Consiste
en prolongar las rectas tangentes a los lados del pico cromatográfico en el punto
de inflexión de sendos lados, creando ası́ un triángulo con base en el eje del
cromatograma (como se muestra en la figura 7.16). Este triángulo ası́ creado
tiene un área aproximada del 96 % del área total; este área equivale a la integral
de la gaussiana en un entorno de 2σ respecto a su máximo. Luego la anchura
de este triángulo equivale a W = 4τ . Sustituyendo ahora en la ecuación (7.10)
podemos obtener un valor estimado para la varianza del perfil del analito:
L·W
σ= , (7.11)
4tR
que sustituido en la definición de la altura de plato (Ec. (7.7)) nos darı́a un

valor experimental de dicho parámetro.
L · W2
H= .
16t2R
El número de platos se obtendrı́a, a partir de (7.8) como:
16t2R
N= .
W2
Problema.
Una columna cromatográfica tiene una longitd de empaquetado de 24, 7cm.
En un cromatograma se mide, para una sustancia A, un tiempo de retención
de 3, 5min y presenta una anchura de la base del pico de 0, 95min. Calcular
el número de platos y la altura de plato de la columna.
Solución.
La varianza de la banda se puede calcular a partir del tiempo de retención y
de la anchura de la base en el cromatograma:
L·W 24, 7 · 0, 95
σ= = = 1, 676cm.
4 · tR 4 · 3, 5
El número de platos será, entonces,
16 · t2R
N= = 217, 2
W2
Y la altura de plato de la columna:
L · W2
H= = 0, 114cm.
16 · t2R
Problema.
Se van a separar dos especies en una columna empaquetada con gel de sı́lice
que tiene agua adsorbida. Los tiempos de retención de dos especies próximas
son tA = 2, 45min y tB = 2, 30min.
a) ¿Cuántos platos se necesitan para conseguir una resolucion de 1, 5?
b) ¿Qué longitud debe tener la columna para que la altura de plato del
empaquetado sea 2 · 10−2 cm?
Solución.
a) La resolución se define a partir de los tiempos de retención (tA y tB ) y las
anchuras de pico como,
2 [tB − tA ]
Rs = .
WA + WB
La anchura del pico se puede escribir en función del tiempo de retención
(Ec.(7.11)):
4σ · tA
WA = ,
L
y como la anchura se relaciona directamente con el número de platos (Ec.
(7.9)):
σ 1
=√ ,
L N
entonces
4
WA + WB √ (tA + tB ) .
N
Luego la resolución se puede escribir como:
√
N (tB − tA )
RS = .
2 (tB + tA )
Ası́, para conseguir una resolución de 1, 5 tendremos:

√ 2 · RS [tB + tA ]
N= = 95,
[tB − tA ]
luego el número de platos será:
N = 9025.
b) Como el número de platos se define como la altura de plato por unidad

de longitud de columna, se puede expresar L en función de N y H:
L = N · H.
Luego para N = 9025 la longitud del empaquetamiento tendrá que ser:
L = 9025 · 2 · 10−2 = 180, 5cm.

7.2.4. Espectrometrı́a de Masas
Una técnica muy importante para la identificación de moléculas es a partir

de la medida de su relación masa/carga, m/q, en estado ionizado. Es espe-
cialmente importante para la detección de macromoléculas de pequeña masa
(m < 10−12 g). La idea fundamental es acelerar las moléculas ionizadas en
campos eléctricos para, a continuación, hacerlos girar por la acción de campos
magnéticos o eléctricos (al tratarse de partı́culas cargadas se pueden utilizar
lentes electrostáticas y/o magnéticas para colimar y guiar el haz). El radio de
giro vendrá dado por el equilibrio entre la fuerza centrı́fuga (que depende de
la masa) y la fuerza normal o de giro (que depende de la carga de la molécu-
las). Cuanto mayor sea la velocidad de entrada en el deflector mayor será la
separación angular entre las distintas relaciones carga/masa.
La fuerza que experimenta una partı́cula cargada en movimiento, dentro
de un campo magnético es la denominada Fuerza de Lorentz:

,
FL = q v ∧ B
donde ∧ es el sı́mbolo para el producto vectorial. Si el campo magnético es

perpendicular a la trayectoria el módulo de la fuerza será el producto del
módulo de la velocidad por el módulo del campo magnético y multiplicado
por la carga. Esta fuerza produce una trayectoria circular en el movimiento
de la partı́cula cargada. Dado que la partı́cula tiene una cierta masa experi-
mentará una fuerza centrı́fuga que es inversamente proporcional al radio de
giro. A lo largo de la trayectoria ambas fuerzas son iguales pero de sentido
contrario, luego
v2
m = q · v · B.
r
Se puede ver pues que, una vez introducidos dentro del campo magnético,
las partı́culas tendrán un radio de giro proporcional a su masa e inversamente
proporcional a su carga:
m·v
r= . (7.12)
q·B
Problema.
¿Qué diferencia espacial presentarán dos iones, uno con valor masa/carga
m/q = 5 · 10−11 kg/C y el otro con la misma masa y con el doble de carga, en
un espectrómetro en el que se aceleran con un potencial de 10kV y se hacen
girar en un deflector angular de π/2 con un campo de 0, 01T ?
Solución.
Al acelerarse los iones en un potencial, la velocidad alcanzada será:
,
1 q
mv = q · ΔV −→ v = 2 ΔV .
2
2 m
Ahora, al entrar en un campo magnético el radio de giro es (Ec.(7.12)):

,
1 m
r= 2 ΔV .
B q
De esta forma, para el primer ión:
1 ( 10−3
r1 = 2 · 10kV · 5 · 10−11 kg/C = −2 m = 0, 1m
0, 01T 10
y para el segundo, al tener el doble de carga su relación m/q será la mitad:
1 ( 10−3
r2 = 2 · 10kV · 2, 5 · 10−11 kg/C = √ m = 0, 071m.
0, 01T 2 · 10−2
Como el deflector angular es de π/2 ambos iones describirán sendos arcos
tangentes en su origen (Fig. 7.17). Cuando van a salir, la separación espacial
será igual a la diferencia de sus respectivos radios de giro, es decir:
Δs = r1 − r2 = 100 − 71 = 29mm.
Luego a la salida de la cámara las partı́culas se podrán seleccionar por la

posición ocupada según su radio de giro. Vemos que el valor del radio tiene
una dependencia explı́cita en una caracterı́stica propia de cada partı́cula, su
relación masa/carga (m/q).
Componentes básicos
El diseño general de un espectrómetro comprende un inyector, un ioniza-
dor, un acelerador, un selector de partı́culas en función de su relación car-
ga/masa y, finalmente, un detector.
-Ionizador. Para que los iones sean acelerados y separados al desviarse en el

campo magnético es necesario que el sistema se encuentre en condición de vacı́o
(para que no existan colisiones con las partı́culas del aire). La muestra ha de ser
transformada en ión gaseoso; para ello existen dos clases de fuentes de iones, las
fuentes de gas y las fuentes de desorción. En las fuentes de gas las muestras se
volatizan y posteriormente se ionizan sus componentes. Dentro de esta clase
existen diferentes métodos de ionización, como son la ionización quı́mica a
presión atmosférica (bombardeando los átomos gaseosos con un gas reactivo,
como el metano, oxı́geno, amoniaco o hidrógeno), por impacto electrónico (se
generan electrones y se hacen colisionar con los átomos o moléculas del gas,
M + e− → M + + 2e− , los iones moleculares positivos son acelerados por un
campo eléctrico) o por ionización por campo (al someter a las moléculas a un
campo eléctrico muy elevado).
Las fuentes por desorción no requieren que las moléculas se encuentren en
estado gaseoso; mediante un haz dirigido a la superficie del material se van
arrancando átomos de la fase condensada, permitiendo el análisis de moléculas
no volátiles y térmicamente inestables. Dentro de esta clase de fuente también
hay varios tipos: desorción por campo (similar al de ionización por campo),
desorción por láser asistido por matriz o mediante bombardeo con átomos
rápidos (xenón o argón)
-Acelerador. Para incrementar la velocidad de los iones se utiliza un acele-

rador formando por un generador de campo eléctrico. Como el radio de giro
es proporcional a la velocidad del ión, cuanto mayor sea ésta, más separados
aparecerán los distintos iones. Una forma de seleccionar una velocidad deter-
minada puede hacerse mediante la combinación de un campo eléctrico y otro
magnético, estratégicamente colocados de forma que la dirección de las fuer-
zas eléctrica y magnética sobre el ión sea la misma. Como la fuerza magnética
depende de la velocidad, se puede seleccionar ésta ajustando el campo eléctri-
co, igualando ambas fuerzas, de modo que contrarreste la magnética y evite
desviarse al ión
qE = qvB,
donde directamente hemos expresado el módulo de las fuerzas eléctrica y

magnética (de Lorentz). Luego la velocidad del ión que no sufra desviacio-
nes será
Figura 7.17: Deflector magnético. Dentro de un campo magnético los iones girarán con
distinto radio según su relación masa/carga, seleccionándose ası́ a la salida.
E
v= .
B
-Selector. De acuerdo a la forma de detectar y el tipo de medida podemos

encontrar diversos tipos de espectrómetros:
a) De deflector magnético y/o eléctrico. (Fig. 7.17). Al entrar el haz ioni-

zado en el deflector, un campo magnético perpendicular a su trayectoria
desvı́a las partı́culas con diferentes ángulos de giro en función de su
relación masa/carga. La detección se puede hacer seleccionando un de-
terminado ángulo de giro (y por tanto un único tipo de partı́culas con
relación m/q determinado) o con un detector multicanal que permite de-
tectar simultáneamente, para un intervalo de radios de giro, las distintas
partı́culas que tengan su radio de giro en dicho intervalo.
b) De cuadripolo. (Fig. 7.18). El haz se hace pasar por un analizador en
el que se crea un campo cuadripolar mediante cuatro barras entre las
que se aplica unos potenciales de corriente continua y alterna ajustados
de forma que se hace entrar en resonancia las partı́culas que tengan una
determinada relación carga/masa. De esta forma variando los potenciales
aplicados se pueden ir seleccionando diferentes valores m/q.
Figura 7.18: Selector por cuadripolo. Las barras crean un campo cuadripolar que hace
entrar en resonancia las partı́culas con distinta relación masa/carga a la especificada.
Figura 7.19: Detector por tiempo de vuelo. Los iones son acelerados por unos electrodos,
siendo su velocidad dependiente de su relación masa/carga.
c) De tiempo de vuelo. (Fig. 7.19). En este tipo de espectrómetros se selec-

cionan las partı́culas aceleradas que han tardado un tiempo especı́fico en
recorrer una cierta distancia; para ello se utilizan pulsos de láser o pulsos
eléctricos que sincronizan el disparo con el tiempo de detección. Después
de ser aceleradas por un potencial V , adquieren una cierta energı́a cinéti-
ca y, por tanto:
1
q·V = mv 2 ,
2
luego el tiempo que tarda en recorrer una distancia l después de ser
acelerado (tiempo de vuelo) será (tv = l/v):
,
m
tv = l .
2·q·V
De esta forma los iones con menor relación m/q llegarán antes al detector.
Sincronizando el tiempo de la detección a partir del disparo se pueden
seleccionar las distintas partı́culas. El inconveniente es que no todos los
iones comienzan a moverse en el mismo instante y no todos alcanzan
la misma velocidad, dando lugar a una cierta dispersión. Para solventar
este problema (denominado “aberración cromática” por analogı́a con el
problema en óptica) se utilizan unos reflectores para alargar el recorrido
y permitir una mejor sincronización.
d) De transformada de Fourier o de resonancia de ciclotrón. A partir de

una bobina se hace entrar a los iones en órbitas de giro cada vez mayores
al aplicarles una señal en resonancia con la frecuencia de ciclotrón2 . Los
iones ası́ girando emiten una radiofrecuencia que después de medirse se
calcula su transformada inversa de Fourier (se destransforma) obteniendo
ası́ los picos de las distintas sustancias. Con este tipo de espectrómetro
se consiguen resoluciones muy altas.
2
El ciclotrón es un acelerador circular de partı́culas cargadas en el que se las hace girar
dentro de un campo magnético y se las acelera mediante un campo eléctrico. Este campo
se aplica en dos regiones diametralmente opuestas y en la dirección del movimiento, justo
en el instante en que la partı́cula pasa por ellas. La frecuencia de este campo eléctrico ha
de ser, por tanto, la misma que la de giro de las partı́culas, y es la denominada frecuencia
de ciclotrón, f = qB/2πm. Con esta frecuencia del campo el sistema entra en resonancia
alcanzando energı́as muy elevadas.
Problema.
¿Cuántos datos por segundo deberı́a proporcionar el sensor de un detector
por tiempo de vuelo para discriminar sustancias con relación carga/masa,
(q/m)A = 1,7 · 1010 C/kg y (q/m)B = 0,8 · 1010 C/kg, si la longitud de vuelo
es de 1m y se aceleran con un potencial de 100V ?
Solución.
El tiempo de vuelo será:
,
m 1
tv = l = (
q · 2V 10 2q/m
t1 = 0, 54 · 10−6 s;
t2 = 0,79 · 10−6 s,
luego,
Δtv = t1 − t2 = 0, 25 · 10−6 s = 0, 25μs.
Para que el sensor pueda detectar dos señales separadas temporalmente me-
nos de 0, 25μs, el tiempo de lectura ha de ser menor que éste y, por tanto, la
frecuencia mayor que su inversa:
1
f≥ = 4 · 106 datos/s.
Δtv
Finalmente, vamos a definir el poder de resolución de un espectrómetro

como la relación entre la masa del ión detectado y la diferencia de masa de
dos picos consecutivos, Δm:
m
R= .
Δm
Combinación con métodos cromatográficos

Para el estudio de sistemas muy complejos, como pueda ser una célula
completa, la espectrometrı́a de masas se combina con métodos cromatográficos
(Fig. 7.20), como la cromatografı́a lı́quida de alta presión (HPLC), cromato-
grafı́a lı́quida rápida (FPLC) o la cromatografı́a de gases (GC).
La separación que proporciona la cromatografı́a unida a la descomposición
de la espectrometrı́a da como resultado un espectro bidimensional. Ası́, por
Figura 7.20: Montaje combinado de espectrómetro de masas acopado a un cromatógrafo.
Figura 7.21: Salida de un análisis combinado de cromatografı́a con espectrometrı́a de

masas. Para cada tiempo de elución se obtiene una segunda descomposición por su relación
masa/carga.
Figura 7.22: Selector de inercia. Las partı́culas de mayor tamaño poseen más inercia y
no pueden girar hacia las salidas laterales. En sucesivas etapas se pueden ir seleccionando
tamaños más pequeños.
ejemplo, con una cromatografı́a de intercambio iónico aplicada sobre el extrac-

to de una célula se puede obtener una resolución de 100, que combinada con
una espectrometrı́a de masas con poder de resolución 10,000 da una resolución
total de 1,000,000 para proteı́nas celulares de tamaño pequeño y medio (para
cuyos tamaños ambos métodos son bastante independientes). Como se ve en la
figura 7.21 el resultado es un mapa bidimensional en el que para cada tiempo
de elución se obtiene una nueva separación dada por el espectrómetro según
la relación masa/carga de las sustancias eluidas.
Aplicaciones biofı́sicas
Aparte del interés propio en el campo del análisis quı́mico, desde el punto de
vista biológico tiene importantes aplicaciones, especialmente cuando se utiliza
como detector portátil de sustancias biológicas, tales como la detección rápida
de sustancias tóxicas, virus, bacterias o ciertas proteı́nas. Como detector de
agentes biológicos el espectrómetro de masas lleva incorporadas unas etapas
iniciales para seleccionar y preparar las partı́culas que van a ser analizadas.
En primer lugar, en la etapa de selección del tamaño de partı́culas incorpo-
ra un selector de inercia (Fig. 7.22). Este consiste en una boquilla aceleradora

por la que entra el aerosol que se bifurca en unas ramas laterales por las que
sale el flujo principal de aire transportando las partı́culas pequeñas, y una
pequeña abertura, en la dirección de entrada, por la que pasa el flujo menor
que transporta las partı́culas grandes que tienen mayor inercia (y por tanto
no tienen tiempo de girar). De esta manera, con sucesivos selectores se puede
ir eliminando las partı́culas grandes, quedándonos con las que tengan tamaño
pequeño. Para preparar estas partı́culas, se les hace pasar por un pirolizador
(tubo en el que se pueden alcanzar altas temperaturas) que las descompone
para hacerlas pasar finalmente por el espectrómetro. La sensibilidad de este
tipo de detectores puede ser de una partı́cula de agente biológico por litro,
en menos de tres minutos. Otras aplicaciones importantes son la detección
de mutaciones en ADN, el diagnóstico de enfermedades, la identificación de
proteı́nas, el análisis proteómico, el estudio conformacional de proteı́nas, etc.
7.3. Instrumentación de Medición y Registro
Cuando se estudia un biosistema se pretende obtener una información del

sistema en cuestión de manera cualitativa o cuantitativa. En el primer caso
la información suele ser de tipo visual y para ello se utilizarán equipos o
sistemas de obtención y registro de imágenes. En el segundo caso se requiere
una medición y recogida de datos con instrumentación adecuada. Vamos a
comenzar este capı́tulo por los equipos de medición y registro de magnitudes
cuantificables. En la última parte del capı́tulo veremos las caracterı́sticas de
los dispositivos de obtención y registro de imágenes, con algunos ejemplos
concretos.
7.3.1. Caracterı́sticas Básicas
El tipo de instrumentación que se va a requerir dependerá en cada caso

del tipo de medida que se vaya a realizar, de la magnitud a medir y de las
condiciones en las que se tenga que realizar dicha medida. Sin pretender hacer
una lista de todos los tipos de instrumentos de medida y registro, vamos a
ver las caracterı́sticas básicas que debemos exigir a un instrumento para que
satisfaga nuestras necesidades, sin entrar en gran detalle, pero para tener las
nociones básicas sobre instrumentación en general.
7.3. INSTRUMENTACION DE MEDICIÓN Y REGISTRO 293
Rango
Lo primero que debe considerarse a la hora de elegir un instrumento es

el rango de medida. Rango es el intervalo de valores entre los que se puede
encontrar la magnitud a medir. Cubre desde el valor mı́nimo al valor máxi-
mo de una magnitud dentro del cual el instrumento está diseñado para medir
con precisión. Siempre se buscará que el valor máximo del instrumento sea
suficientemente mayor que el valor más elevado que esperamos encontrar en
nuestra medida, con el fin de evitar el posible deterioro del equipo o la pérdida
de datos si ocurre alguna fluctuación. Por ejemplo, si pensamos que un cir-
cuito de presión puede alcanzar una presión de 5,5bar, en lugar de utilizar un
barómetro cuya rango de medida es 0bar − 6bar serı́a más conveniente buscar
otro cuyo fondo de escala fueran al menos 7bar − 8bar.
También hay que considerar el rango de los parámetros utilizados en la
medida. Normalmente, dentro de las caracterı́sticas técnicas de los aparatos,
además de indicarnos el rango de medida, viene indicado el rango en las varia-
bles ambientales (por ejemplo, temperatura y humedad) en las que el aparato
está calibrado. En este sentido, aunque el aparato pueda medir y dar resulta-
dos fuera de ese rango no está asegurado que la medida sea fiable o, al menos,
no tenga la fidelidad propia del aparato, como veremos más adelante. Además,
deberá indicar el rango de los parámetros utilizados en la realización de la me-
dida. Es decir, por un lado hay que tener en cuenta el rango de la medida
que nos dice el valor máximo y el mı́nimo (éste suele ser la sensibilidad del
instrumento) entre los que vamos a poder medir y, por otro lado, los requisitos
que han de cumplir las muestras para poder realizar dicha medida.
Por ejemplo, si queremos medir la temperatura de una solución, no sólo de-
bemos tener en cuenta el rango de temperatura que podrá alcanzar la muestra,
sino también, por ejemplo, su pH o su compatibilidad quı́mica con la sonda.
Si nuestro dispositivo de medida es un espectrofotómetro, deberá indicar cuál
es el rango de longitudes de onda con las que trabaja; aunque la medida se
obtiene a partir del flujo energético, para cada longitud de onda, ésta debe ser
la adecuada para detectar el compuesto que estamos buscando.
También hay que tener en cuenta que, por lo general, cuanto mayor es el
rango de medida de un instrumento, menor será la capacidad para registrar
diferencias pequeñas, como se ha mencionado anteriormente. Normalmente
existirá un elemento del equipo que sea sensible a la magnitud a medir, deno-
minado transductor, como veremos a continuación. La limitación de utilización
del instrumento vendrá dada, en gran medida, por las caracterı́sticas fı́sicas
del transductor, de modo que cuando se quiere cambiar el rango de medi-
da normalmente es necesario cambiar el transductor. De forma general, si un

transductor es capaz de responder a una magnitud grande no podrá apreciar
pequeñas diferencias.
Precisión
Una vez que sabemos el rango en el que vamos a medir debemos especificar
el grado de precisión con el que queremos la medida, es decir, la fracción más
pequeña de unidad que queremos que el instrumento nos dé de nuestra medida.
A este parámetro también suele llamarse sensibilidad. Aunque son conceptos
similares existe una clara diferencia. La sensiblidad, s, es la capacidad del
instrumento de amplificar una pequeña variación de la magnitud, Δx, para
mostrarla como una variación en el valor medido, Δy:
Δy
s= .
Δx
Es decir, la sensibilidad es el cociente entre la variación observada en el
instrumento y la variación de la magnitud detectada, aunque ambas diferencias
sean de diferente especie; por tanto su unidad será la del cociente de unidades.
Sin embargo, la precisión tiene las mismas unidades que la magnitud a medir.
La noción de precisión está relacionada con el concepto estadı́stico de re-
producibilidad o repetitibilidad. Esto quiere decir que encontramos siempre el
mismo resultado cuando se realizan distintas medidas bajo las mismas condi-
ciones pero en distintos instantes de tiempo, dentro de un error dado por la
precisión del aparato. También conviene aclarar que habitualmente se suele
identificar la precisión con el número de dı́gitos que muestra el instrumento,
sin embargo, esto no es del todo cierto. El número de dı́gitos que muestra un
instrumento viene dado por el número de cifras significativas de la medida.
El número de cifras significativas es el número de cifras que se conocen, con
precisión, de la medida, luego, el número de dı́gitos dependerá de la precisión
del aparato. Sin embargo, el número de dı́gitos también depende del rango
de medida. Esto quiere decir que con el mismo número de dı́gitos la precisión
será distinta según el rango en el que estemos midiendo. En este caso, cuando
se cambia el rango de medida en un instrumento normalmente cambiará la
posición del punto decimal o el prefijo de la unidad de la medida. Pero ello
no significa que tener menor número de dı́gitos implique menos precisión. Un
instrumento con pocos dı́gitos puede tener más precisión que otro que muestre
más dı́gitos, dependerá de la fracción más pequeña de la magnitud que nos
muestre.
Normalmente estas dos propiedades, rango y precisión, suelen ser contra-

puestas: cuando un instrumento presenta un rango de medida muy amplio,
suele tener una precisión pequeña, y viceversa, cuando tiene una gran preci-
sión, el rango de medida suele ser muy estrecho. La mayorı́a de los instrumen-
tos electrónicos de medida son digitales, esto quiere decir que son dispositivos
que tienen una etapa de conversión analógica/digital. En este proceso, una
señal eléctrica analógica es convertida en un digitalizador, pasando de ser un
valor eléctrico de determinado potencial o intensidad de corriente a un valor
numérico almacenado en una memoria; en esta conversión es determinante el
número de bits utilizados en la digitalización. El proceso de digitalización con-
siste, básicamente, en asignar al valor eléctrico de entrada el dato discreto más
próximo dentro de un conjunto finito de valores. El número de posibles valores
viene dado justamente por el número de bits utilizados. Con n-bits se pueden
escribir 2n − 1 valores decimales; por ejemplo, con 12 bits se pueden tener
212 − 1, es decir, 4095 valores distintos, y con 16 bits, 65535 números distintos.
Hay que resaltar que el número de valores es exponencial con el número de
bits, lo cual significa que con 16 bits se pueden escribir el doble de números
que con 15 bits y con 18 bits ocho veces más. Este número de posibles valo-
res que se pueden escribir determina el número de dı́gitos que presentará el
instrumento de la medida.
En resumen, la precisión de un instrumento depende fundamentalmente de
la sensibilidad del transductor, mientras que el número de dı́gitos que presenta
de la medida depende además del número de bits empleados en la conversión
analógico/digital.
Problema.
Un instrumento de medida digital de 20-bits mide presiones con un fondo
de escala de 20 bar. ¿Qué precisión tendremos en la medida de presión con
dicho instrumento?
Solución.
El número de valores en los que se va a dividir el fondo de escala es :
N = 220 − 1 = 1048575,
luego el valor más pequeño que va a mostrar es

20
ΔP = = 1, 9 · 10−5 2 · 10−5 bar.
1048575
Frecuencia de Muestreo
Por último, y relacionado con el proceso de digitalización, hay que hablar

de la frecuencia de muestreo. Ésta es el número de muestras por segundo que
el dispositivo puede tomar o digitalizar. También se puede definir el tiempo
de medida como el tiempo empleado en realizar una medida. Este tiempo es
igual a la inversa de la frecuencia de muestreo.
Cuando el transductor proporcione una señal de manera continua la fre-
cuencia de muestreo vendrá dada por la frecuencia de digitalización del equipo.
Cuando el proceso de medida tenga un tiempo de respuesta o un tiempo muer-
to (tiempo en el que el sensor no puede medir por tener que inicializarse antes
de volver a hacer otra medida) la frecuencia de muestreo vendrá determinada
por el mayor de estos tiempos (incluyendo el tiempo de digitalización). De esta
forma, la frecuencia de muestreo será la inversa del mayor de los tiempos.
Normalmente, la frecuencia de muestreo y la precisión suelen estar en con-
traposición, es decir, cuanta mayor precisión queramos exigirle a un instrumen-
to menor será su frecuencia de muestreo. Esto se debe a que para conseguir
mayor precisión los aparatos suelen realizar una cantidad de medidas auxiliares
para posteriormente promediarlas.
Por otra parte, los aparatos digitales suelen disponer de una memoria en la
que almacenan los datos registrados. La capacidad de memoria va a determinar
el tiempo total durante el cual podemos almacenar datos. El tiempo total
de muestreo va a ser la capacidad total de memoria (cuántos datos puede
almacenar) dividida por la frecuencia de muestreo. Por lo tanto, si queremos
almacenar datos durante un determinado tiempo largo nos podemos encontrar
con una limitación en la frecuencia de muestreo. La máxima frecuencia de
muestreo será la capacidad de memoria dividida por el tiempo de recogida de
datos.
Finalmente vamos a comentar los conceptos de exactitud y fidelidad de una

medida. La exactitud de la medida es la certeza de que la magnitud medida
se corresponde con el valor real de la magnitud. Aunque esto es imposible de
afirmar, existen formas de tener cierta seguridad de que un valor está sufi-
cientemente próximo al hipotético valor real. Para ello se suele recurrir a los
patrones y a las calibraciones.
La seguridad de que la medida realizada es fiel vendrá dada por el certi-
ficado de calibración que venga acompañando al equipo. Este certificado nos
asegura que toda medida realizada con el aparato se corresponderá, dentro de
la precisión del mismo, con la que se obtendrı́a con los métodos utilizados en la
calibración del equipo (que han de cumplir unos requisitos de estandarización).

Además, en este certificado figurará el rango, la precisión y las condiciones con
las que se ha realizada dicha calibración. Es importante pensar que si no existe
una calibración previa del equipo no podemos tener ninguna confianza en que
los valores medidos sean fiables.
7.3.2. Instrumentación Electrónica

Todo instrumento electrónico consta de cuatro partes básicas: la fuente de
alimentación, el transductor, la electrónica de tratamiento y amplificación de
la señal, y una salida (o bien un lugar donde se representa el valor medido, o
bien una via de comunicación con un ordenador).
El principio básico de cualquier instrumento de medida consiste en interac-
cionar con la muestra mediante un dispositivo que modifique alguna propiedad,
de manera directa o indirecta, con la magnitud a medir. A continuación de-
be conseguirse transformar esa variación, si no lo es ya, en una variación de
una propiedad eléctrica (resistencia, capacidad, voltaje, etc.). De esta forma
tenemos una señal eléctrica cuyo valor está directamente relacionado con la
magnitud medida. Posteriormente, mediante un circuito electrónico adecuado,
se filtrará dicha señal (para eliminar fluctuaciones ajenas a las de la señal),
se amplificará y se tratará adecuadamente para, finalmente, ser representada.
Esta última etapa simplemente deberá reescalar el valor de la señal eléctrica al
valor de la magnitud medida, procesarla adecuadamente y enviar ésta al sis-
tema de representación del equipo, ya sea un pantalla alfanumérica (display)
o un monitor.
Transductor
Es el elemento encargado de interaccionar con la muestra, de manera que
modifique alguna propiedad caracterı́stica relacionada de manera directa o in-
directa con la magnitud medida. A continuación debe transformar ese cambio
en una variación de una propiedad eléctrica (si no lo es ya), como resisten-
cia, capacidad, voltaje, autoinducción, etc., guardando una correspondencia
unı́voca con la magnitud medida. Es la fase más importante y la que define
realmente la magnitud y el rango que se puede medir.
Normalmente podemos cambiar la resolución (o a veces el tipo de medida)
cambiando la sonda o el elemento transductor. En la práctica existen numero-
sos instrumentos mutimedida, en el que cambiando la sonda o el dispositivo en
el que se realiza la medida (en el que se sitúa el transductor) se puede trabajar
Figura 7.23: Esquema de un sensor de presión. El movimiento de la membrana produce

una variación en la capacidad del condensador. La medida de esta capacidad está relacio-
nada de manera directa con la presión.
como si se dispusiese de otro instrumento de medida distinto.
Vamos a comentar, como ejemplo, el principio fı́sico en el que se basan

algunos transductores. Los instrumentos de medida de temperatura suelen
tener como sonda un elemento termorresistivo, de modo que un cambio en
la temperatura se traduce en un cambio en su resistencia eléctrica. Existen
varios tipos de termorresistores. Los más utilizados son las resistencias de
platino y los termistores. Las primeras son pequeños elementos de platino
cuya resistencia varı́a linealmente con la temperatura, dentro de un rango
de −50o C hasta 550o C. Los termistores son elementos semiconductores cuya
variación con la temperatura no es lineal sino logarı́tmica. Esta propiedad
permite cubrir más rango de temperaturas. Midiendo con buena precisión la
resistencia será muy fácil su conversión a temperatura. Para medir presiones,
además de los instrumentos analógicos de medida directa, se pueden utilizar los
instrumentos electrónicos que además nos permiten hacer un registro de dichas
medidas. Los instrumentos electrónicos utilizan un transductor constituido por
un conjunto de cuatro resistencias de material elástico, en configuración de
puente de Wheatstone, y unido a un diafragma. Al desplazarse el diafragma,
por efecto de la presión, dos de las ramas del puente se estiran y otras dos
se contraen, cambiando el valor de las resistencias. De forma similar se puede
hacer con condensadores, como se muestra en la figura 7.23, de manera que
al desplazarse el diafragma se mueve una placa de un condensador variando
ası́ su capacidad; mediante circuitos oscilantes se comparan las capacidades
del condensador variable (C1 ) y el de referencia (C2 ).
Figura 7.24: Representación de una señal eléctrica. a) Con ruido normal. b) Con ruido
que imposibilita discrimar la señal.
Amplificador
Una vez tenemos una propiedad eléctrica variable (relacionada unı́voca-

mente con la magnitud a medir), mediante un circuito electrónico adecuado se
filtrará (para eliminar ruidos externos), se tratará adecuadamente y se ampli-
ficará la señal. Esta etapa de tratamiento y amplificación es muy importante
y delicada. Hay que pensar que algunas señales procedentes de determinadas
medidas son extremadamente pequeñas, por ejemplo, los potenciales en las
transmisiones neuronales. La etapa de la amplificación será crucial para te-
ner una medida fiable. Las caracterı́sticas básicas de un amplificador son la
ganancia, el ruido, la respuesta en frecuencia y la impedancia de entrada.
-Ganancia. La ganancia es la relación entre el voltaje de salida respecto al

que tenı́a de entrada. El elemento básico de los amplificadores actuales es el
amplificador operacional. Este componente, trabajando en bucle cerrado puede
amplificar la señal de entrada hasta varios órdenes de magnitud, y presenta una
impedancia de entrada tan grande que prácticamente queda aislado el circuito
de entrada del de salida; esto hace que la corriente de entrada sea despreciable.
Por esta caracterı́stica también puede ser utilizado como convertidor corriente-
voltaje (produce un voltaje proporcional a la corriente de entrada). Esto es
muy útil cuando se trabaja con transductores cuya salida es una señal de
corriente como, por ejemplo, los fotodiodos.
-Ruido. La precisión del instrumento vendrá dada por la señal más pequeña
que es capaz de discernir y cuantificar, cuyas variaciones no se puedan atri-
buir al ruido. Hay que añadir que, además del ruido considerado como las
fluctuaciones espurias de la señal, hay que tener en cuenta el propio ruido de
los circuitos electrónicos que impedirá precisar más en la medida.
Es prácticamente imposible que dentro de un equipo electrónico no aparez-
can potenciales eléctricos indeseables que se añaden a la señal. Estos potencia-
les no son producidos por ninguna fuente concreta y aparecen como pequeñas
fluctuaciones que se superponen a la medida. Estas fluctuaciones espurias no
tienen gran importancia cuando su amplitud es mucho menor que las de la
medida (Fig. 7.24(a)); sin embargo, cuando la señal es muy pequeña puede
llegar a enmascararla (Fig. 7.24(b)). La caracterı́stica de un amplificador que
indica cuánto puede llegar a representar el ruido en el proceso de amplificación
es la denominada “relación señal-ruido”. Éste valor indica cuántos órdenes de
magnitud se mantiene la señal respecto a las máximas amplitudes del ruido.
-Respuesta en frecuencia. Cuando la magnitud que se mide es constante

o de variaciones lentas no existen dificultades para amplificar la señal; sin
embargo, cuando la medida es en sı́ una señal con rápidas fluctuaciones puede
ocurrir que la electrónica no sea capaz de seguir estas variaciones. Cuando se
va a trabajar con señales ası́ es necesario verificar que la frecuencia más alta en
la medida está dentro del rango de la respuesta en frecuencia del amplificador.
En este gráfico se representa la ganancia del amplificador en función de la
frecuencia de la señal (ésta en escala logarı́tmica para cubrir varios órdenes
de magnitud). La ganancia suele ser constante hasta un valor máximo de la
frecuencia, a partir de la cual la ganancia ya no puede mantener su valor y
decae hasta cero.
-Impedancia de entrada. Dentro de la complejidad electrónica de un am-

plificador la entrada del equipo puede representarse por una resistencia, deno-
minada impedancia de entrada (se habla de impedancia en lugar de resistencia
por tratarse de circuitos de corriente alterna) a la que se aplica la tensión de
entrada. En la figura 7.25 se muestra un esquema eléctrico en el que está re-
presentada la impedancia (Zin ) de entrada como un elemento conectado en
paralelo a la señal de entrada, la cual se representa, a su vez, con una impe-
dancia de salida (Zext ). Es decir, cuando se le aplica una señal en la entrada
existirá un pequeño paso de corriente a través de esa hipotética impedancia,
entre los puntos A y B. Cuanto mayor sea el valor de esta impedancia de
entrada menor será la corriente que lo atraviese (según la ley de Ohm) y, por
Figura 7.25: Esquema de la entrada a un amplificador con una impedancia de entrada

finita.
tanto, menor será la pérdida de tensión a la entrada.
Esta impedancia tiene que ser muy elevada porque es la responsable de

que parte de la corriente que circula por el circuito externo a medir se derive,
falseando ası́ la medida. Por otra parte, es aconsejable que la impedancia del
circuito externo (sonda, transductor, equipo de medida, etc.) sea pequeña en
comparación con la impedancia de entrada del amplificador (por el mismo
motivo). La caı́da de potencial que se medirá vendrá dada por la relación de
impedancia:
Zex
ΔVin ∝ ,
Zin + Zex
con Zext << Zin .
Este parámetro caracterı́stico figurará también en las caracterı́sticas del

equipo, siendo siempre mayor que 10M Ω.
Problema.
Disponemos de un instrumento de medida con una impedancia de entrada de
10M Ω. Se le acopla un transductor de impedancia de salida de 1kΩ. ¿Cuál
sera el error relativo de una medida de aproximadamente 10V ?
Solución.
La caı́da de potencial será:
1kΩ 1kΩ
ΔV = 10V = 10V = 10−3 V = 1mV,
10M Ω + 1kΩ 10001kΩ
luego el error relativo será de:
1mV
= = 10−4 .
10V
7.4. Obtención de Imágenes

Cuando la información que se quiere obtener de un sistema biológico es a
partir de su observación se recurre, normalmente, a instrumentos ópticos que
nos permiten obtener una imagen ampliada, e incluso registrarla. En principio,
cuando se habla de imágenes se está pensando a una observación visual del
objeto de interés a través de algún instrumento. En este sentido una imagen es
una representación de un objeto formada a partir de la luz emitida o reflejada
por dicho objeto, que puede ser recogida por nuestro ojo o por un dispositivo
fotosensible. Sin embargo, la información de la disposición espacial de los dis-
tintos elementos o partes que constituyen el objeto de interés también puede
obtenerse por el comportamiento distinto de dichas partes ante otro tipo de
radiación (no visible) o, incluso, con cualquier otro medio fı́sico que pueda de-
tectarse y conlleve dicha información, es decir, que la medida obtenida de cada
región sea diferenciable y caracterı́stica. Debe quedar claro que en estos casos
la imagen es una construcción virtual, en la que se hace una correspondencia
entre los datos reales obtenidos de cada punto observado y una escala de grises
o de colores asociada.
En el capı́tulo sobre radiaciones vimos diversos medios de diagnóstico que
permiten crear una imagen del interior del organismo a partir de las som-
bras obtenidas cuando los distintos tejidos y órganos absorben la radiación
X de manera distinta, o por la distinta absorción y emisión de radiación de
7.4. OBTENCION DE IMÁGENES 303
radiofrecuencia cuando los núcleos atómicos del paciente se sometı́an a in-

tensos campos magnéticos. No obstante, existen otras técnicas de diagnóstico
por imagen basados en otras fuentes fı́sicas como, por ejemplo, a partir del
eco de ondas de ultrasonido producido por las distintas partes del interior del
organismo (ecografı́a).
Sea cual sea el sistema utilizado para generar la imagen serı́a interesante
poder guardarla y almacenarla para su estudio en cualquier otro momento. El
registro de una imagen puede hacerse por procedimientos analógicos o digita-
les. Cuando se trata de un sistema de visualización que conlleva un tratamiento
digital de la información el tipo de representación será, lógicamente, digital.
A cada punto de la imagen digital (pı́xel) se le asocia un valor numérico. Este
valor se traduce, a la hora de representarla, en un tono de gris o en un color
(normalmente para obtener una amplia gama de colores se necesitan una terna
de valores para cada pı́xel, -RGB-, correspondiente a los colores rojo, verde y
azul). Con este formato es más fácil aplicar filtros digitales, analizar y obtener
información cuantativa de la imagen.
En el siguiente apartado vamos a ver los parámetros fundamentales que
caracterizan a los distintos instrumentos ópticos. Finalmente, después de ver el
lı́mite de resolución del microscopio tradicional (instrumento óptico que permi-
te obtener las imágenes de los objetos más pequeños) pasaremos a comentar
una variación de éste (aunque tecnológicamente es completamente distinto)
que permite obtener imágenes de cuerpos aún más pequeños al utilizar como
luz un haz de electrones, el microscopio electrónico.
7.4.1. Caracterı́sticas de los Instrumentos Ópticos

A la hora de trabajar con estos instrumentos debemos conocer una serie
de parámetros fundamentales que determinan la relación entre la imagen que
se obtendrá con él y el objeto observado. Estos parámetros nos dirán cuántas
veces más grande vamos a ver el objeto, cuál es el tamaño del objeto más
pequeño que podremos ver o qué región de la muestra de interés vamos a
poder observar a través del instrumento.
No obstante, antes de definir dichos parámetros, vamos a hacer una cla-
sificación general de los instrumentos ópticos en función del tipo de imagen
que forman, porque vamos a tener que utilizar diferentes definiciones para el
mismo concepto, según sea ese tipo de imagen. Esta clasificación básica se
hace en función de si la imagen final que produce el instrumento es real o
virtual, es decir, si se puede recoger en algún tipo de soporte material, como
pantalla o dispositivo fotosensible, o por el contrario hay que ver la imagen
directamente con el ojo (en este caso se dice que la imagen es virtual). En
el primer caso hablamos de instrumentos ópticos objetivos, mientras que el
segundo caso decimos que se trata de instrumentos ópticos subjetivos.
Aumento
Se define el aumento (también llamado aumento lateral) de un instrumento

óptico objetivo como el cociente entre el tamaño lateral de la imagen (medido
en una dirección perpendicular a la de propagación de la luz) y el tamaño real
del objeto. Este parámetro se representa por dicho valor seguido del sı́mbolo
X. Ası́, por ejemplo, si un instrumento tiene un aumento de 20X, un objeto
de tamaño 50 micras producirá una imagen de tamaño 1 mm. Para un instru-
mento subjetivo se utiliza el concepto de aumento visual , que se define como
el cociente entre el tamaño angular aparente de la imagen (ángulo bajo el que
se observa la imagen) y el tamaño angular del objeto en visión directa. En la
figura 7.26 se observa que un mismo objeto nos parece más grande, es decir, se
ve con mayor tamaño angular (ω1 > ω2 ), cuando se sitúa a menor distancia.
Para esta definición normalmente se considera el objeto situado en el punto de
visión cómoda del observador, fijada en 250 mm. En este caso si, por ejemplo,
estamos utilizando una lupa de aumento 4X nos dará la sensación de ver la
imagen cuatro veces más grande porque el ángulo con el que se ve es cuatro
veces mayor que el ángulo bajo el que verı́amos el objeto a ojo desnudo. Por
otra parte, hay que señalar que el aumento visual real dependerá de la posición
del objeto y la distancia de trabajo del observador, como puede comprobarse
experimentalmente con una simple lupa. Por ello, para las lupas se define el
aumento normal (o aumento comercial) situando al objeto en la focal de la
lupa y considerando una distancia de visión cómoda de 250 mm.
El aumento total de un instrumento compuesto (por ejemplo, un microsco-
pio está compuesto por un objetivo y un ocular) es el producto de los aumentos
de cada uno de sus elementos; y si se trata de una imagen final obtenida a través
de una serie de procesos (imágenes intermedias), siempre que estos mantengan
las proporciones originales de la imagen, el aumento total será el producto de
los aumentos laterales en cada uno de los procesos. Ilustrémoslo con un ejem-
plo. Supongamos que tomamos una imagen a través de un microscopio con un
objetivo 20X y le acoplamos la cámara a través de un adaptador 1,5X. Este
acoplamiento sustituye al ocular porque éste proporciona una imagen virtual
para ser vista por el ojo, no para ser recogida en un soporte material, lue-
go en este caso no se tendrá en cuenta el aumento del ocular. Ası́ pues, a la
salida del microscopio tendremos un aumento de 35X. Recordamos también
Figura 7.26: Formación de la imagen en retina. El tamaño aparente depende del ángulo
con el que llegan los rayos. Aunque el tamaño del objeto es el mismo al situarse más
cerca el ángulo subtendido es mayor (ω1 > ω2 ) y, por tanto, su tamaño en retina (tamaño
aparente) también es mayor.
que las cámaras, fotográficas o de vı́deo, cuando se acoplan al microscopio lo

hacen directamente sin su objetivo, por lo que tampoco se tendrá en cuenta
los aumentos de la óptica de la cámara. Si la imagen se recoge en una pelı́cula
(negativo) de 35 mm, y luego se amplia a papel de 20 cm (éstas suelen ser
las dimensiones horizontales, guardando una proporción constante con sus res-
pectivos tamaños verticales) estamos consiguiendo un aumento en esta etapa
de 200/35, es decir, 5,7X. Con lo que el aumento total será de 35 multiplicado
por 5,7 es decir, 200X. Esto se traduce en que, por ejemplo, una partı́cula que
en nuestra fotografı́a tenga un tamaño de 2 mm, su tamaño real será de 10
micras.
Campo
El campo es la región tridimensional del espacio de la que el instrumento
proporciona imágenes nı́tidas. Esta caracterı́stica es complementaria al aumen-
to, puesto que si queremos ver más campo tenemos que sacrificar el aumento,
y viceversa, a mayor aumento menor campo. Normalmente se estudia de forma
separada el campo axial y el campo transversal. En la figura 7.27 se represen-
tan algunos parámetros relacionados con la captura de imagen a través de una
cámara: la distancia de trabajo, los campos transversal y axial (denominado
profundidad de campo) y el tamaño del sensor.
El campo transversal es la porción del plano perpendicular al eje óptico

que es visible a través del instrumento. Sin embargo, hay que señalar que no
todos los puntos del campo transversal se ven con igual iluminación a la salida
del instrumento, ya que existe una región de la periferia desde cuyos puntos
ciertos rayos no llegan a atravesar todo el sistema óptico. Este es el fenómeno
denominado viñeteo. El elemento fı́sico que limita la cantidad de luz que entra
en el instrumento se denomina diafragma (puede ser el propio diámetro de una
lente o un elemento colocado expresamente para ese fin). La región de cam-
po cuyos puntos presentan en la imagen todos igual iluminación se denomina
campo de iluminación plena; por el contrario, el lı́mite del campo transversal
estará constituido por los puntos de los que únicamente un único rayo lı́mi-
te atravesará el sistema, constituyendo el denominado campo de iluminación
lı́mite. Entre el campo de iluminación plena y el campo de iluminación lı́mite
existe una región (en forma de corona circular por la simetrı́a de las lentes)
en la que la iluminación irá decreciendo de forma paulatina al alejarnos del
eje óptico. Para solucionar este problema de iluminación se suele colocar un
diafragma (denominado diafragma de campo) de tamaño y ubicación determi-
nados para eliminar el viñeteo o, al menos, restringir el campo al denominado
campo de iluminación media de donde aproximadamente la mitad de los rayos
atravesarán el sistema óptico.
El campo axial es la longitud, medida en la dirección del eje óptico, cu-
yos puntos generan imágenes aceptablemente nı́tidas a través del instrumento.
Los fenómenos que limitan este campo axial son de naturaleza diferente en los
instrumentos objetivos de los instrumentos subjetivos. En los instrumentos
objetivos el campo axial se denomina profundidad de campo, y es debido a la
naturaleza discreta del elemento receptor de la imagen (tamaño de grano de
la pelı́cula, tamaño del pı́xel en una cámara digital, etc.). Un punto situado
delante del plano enfocado producirá como imagen un punto borroso (pseu-
doimagen) de un cierto tamaño. Mientras el tamaño de la pseudoimagen sea
menor que la dimensión del fotorreceptor, podremos decir que la imagen si-
gue enfocada. A la distancia entre los puntos anteriores y posteriores al plano
enfocado en los que se consigue una imagen aceptable en el plano imagen se
denomina profundidad de campo; entre dichos puntos la imagen quedará en-
focada.
En los instrumentos subjetivos el campo axial depende de la capacidad de
acomodación del observador, puesto que éste verá enfocado un punto mientras
se encuentre situado entre su punto remoto (punto lejano que puede ser visto
nı́tidamente, es decir, sus rayos convergen en la retina) y su punto próximo
(punto más cercano que se puede enfocar haciendo un esfuerzo de acomoda-
Figura 7.27: Parámetros relacionados con el campo y el aumento al trabajar con una
cámara.
ción). A la distancia entre estos puntos es lo que se define como profundidad

de enfoque, y abarca todos los puntos de los que el observador puede obtener
una imagen enfocada gracias a un esfuerzo de acomodación (cuando el objeto
se encuentre en su punto remoto el esfuerzo de acomodación será nulo, mien-
tras que cuando se encuentre en su punto próximo el esfuerzo de acomodación
será máximo).
Luminosidad
La luminosidad o claridad de un instrumento óptico es un parámetro que

indica la relación entre la cantidad de luz de la imagen (con que sale del instru-
mento) y la cantidad de luz emitida por el objeto observado (esta luz emitida
puede ser por transmisión, si se trata de un objeto muy delgado como en los
microscopios, o por luz reflejada por el objeto cuando es iluminado por una
fuente de iluminación externa). Las definiciones de luminosidad, flujo luminoso
y otras magnitudes fotométricas escapan del propósito de introducir de forma
cualitativa los parámetros fundamentales de los instrumentos ópticos; por ello
no vamos a exponer las ecuaciones correspondientes a la luminosidad de una
imagen proporcionada por un instrumento óptico (de nuevo, las expresiones
son distintas según se trate de un instrumento objetivo o de uno subjetivo).
Simplemente indicaremos que esta luminosidad es inversamente proporcional
al cuadrado del aumento lateral y directamente proporcional al factor de trans-

misión (relación entre la intensidad luminosa que sale de una lente y la que ha
entrado) de todas las lentes que forman el instrumento. De esta forma, cuando
multiplicamos por dos el aumento, la luminosidad se hace cuatro veces menor.
7.4.2. Microscopio Óptico

Formalmente, microscopio serı́a cualquier instrumento óptico subjetivo ca-
paz de crearnos una imagen visible de objetos diminutos (no visible a ojo
desnudo). Esta definición incluirı́a a las lupas de gran aumento. La idea básica
del microscopio (denominado compuesto) consiste en añadirle a la lupa otro
elemento convergente de modo que aumente la imagen creada por ésta (de
ahı́ el nombre original de microscopio compuesto). Ası́ pues, el microscopio
es un sistema compuesto, formado por una lente (o sistema de lentes) con-
vergente, denominado objetivo, que crea una imagen aumentada de un objeto
diminuto, al que se le añade, a una cierta distancia, una segunda lente (en
la práctica también será un sistema de lentes), denominado ocular, que per-
mite ver aumentada la imagen creada por el objetivo. Además de poseer más
aumento que una simple lupa, el microscopio presenta otras mejoras, como
mayor luminosidad y mayor campo visual con menos aberraciones (además
éstas son más fáciles de corregir).
Estructura
El primer elemento, el objetivo, es un sistema convergente con una dis-

tancia focal muy pequeña. Cuando en un sistema convergente ası́ se sitúa el
objeto a una distancia mayor que su distancia focal, fob , éste forma una ima-
gen mayor, invertida y real (detrás del sistema), aunque a gran distancia. El
segundo elemento, el ocular, se sitúa detrás de aquél, a una distancia tal que la
distancia entre el foco imagen del objetivo, Fob y el foco objeto del ocular, F ,
oc
llamada longitud óptica o intervalo óptico, sea una distancia fija, t, (para que
las fórmulas sean las mismas para todos los microscopios todos los fabricantes
han adoptado un mismo valor, t = 160mm). Ası́, el objeto se coloca delante
del objetivo de forma que la imagen dada por éste se forme en el plano focal
objeto del ocular. De esta manera la imagen final que crea de esta imagen
intermedia está en el infinito (un observador emétrope no necesita acomodar
para ver la imagen a través del microscopio). En la figura 7.28 se muestra el
objeto (a), su imagen a través del objetivo, (b) y la imagen de ésta dada por el
ocular, (c); finalmente de esta imagen el ojo forma una imagen en retina (d).
Figura 7.28: Esquema de la formación de las distintas imágenes a través de un micros-

copio: (a) objeto, (b) imagen dada por el objetivo, (c) imagen formada por el ocular, (d)
imagen final formada sobre la retina del ojo.
, se puede calcular a
La fórmula para la distancia focal del microscopio, fm
partir de la expresión para un sistema compuesto:
· f
−fob
oc
fm = .
t
Como las focales del objetivo y ocular son pequeñas (especialmente la del
objetivo) y además están divididas por un valor relativamente grande, la focal
del microscopio va a ser muy pequeña.
Aumento normal
Para calcular el aumento del microscopio hay que tener en cuenta que
es un sistema compuesto, luego será el producto del aumento del objetivo
multiplicado por el aumento del ocular. El objetivo crea una imagen real y su
, se puede calcular a partir de:
aumento lateral, βob
−t
βob = .
fob
Como el ocular crea una imagen virtual su aumento se define a partir del
aumento normal, Γoc (para instrumento subjetivo)
250
Γoc =
,
foc
expresando la distancia focal en milı́metros. Luego el aumento normal del
microscopio, Γm , será el producto de ambos:
−t · 250 250
Γm = βob

· Γoc =
= .
fob · foc fm
De esta expresión se puede deducir que cuanto menor sea la distancia focal
del microscopio, fm , mayor será el aumento (igual que sucede con las lupas),
pero al tratarse de una focal negativa el aumento también será negativo, lo

que significa que la imagen final que da el microscopio será invertida. Ası́,
por ejemplo, un aumento normal de 100X implica una distancia focal del
microscopio de 2, 5mm.
Desde el punto de vista comercial, el aumento de los microscopio suele
expresarse como el producto de dos valores M x N, donde M es el aumento
del objetivo (en el que figurará la marca “M x”), y N es el aumento comercial
del ocular (en el que figurará la marca “x N”). Como las distancias focales de
los microscopios son tan pequeñas, la profundidad de enfoque también es muy
pequeña. Esta distancia, para el caso del microscopio se puede calcular como
2
Δe = f m · AA,
donde AA es la amplitud de acomodación normal. Para un microscopio de

100 aumentos y para una amplitud de acomodación normal de 4 dioptrı́as3 se
obtiene una distancia de enfoque de
2
250 4
Δe = = 0, 025mm.
100 1000
Esto quiere decir que únicamente quedarán enfocados planos separados
axialmente 25μm del plano de enfoque.
3
Dioptrı́a es la unidad de potencia óptica; 1D = 1/1000mm.
Luminosidad
Para caracterizar la luminosidad de un microscopio se utiliza la denomi-
nada apertura numérica, A.N.,
A.N. = n · sinσ,
donde n es el ı́ndice de refracción de espacio anterior al objetivo y σ es el
máximo ángulo que forma el cono de luz que parte del objeto y entra en el
sistema (ángulo formado por el eje óptico y un rayo que entra por el bor-
de del objetivo). Sin entrar en conceptos de fotometrı́a podemos expresar la
luminosidad de un microscopio como
2
A.N.
Ce = K .
Γ
Es decir que cuando el aumento es muy grande la luminosidad decrece
cuadráticamente. Por ello, en los microscopios de gran aumento es necesario
que el objetivo tenga una apertura numérica grande y un sistema de ilumina-
ción adecuado. Una forma de conseguir mayores valores de apertura numérica
es utilizando un medio de mayor ı́ndice de refracción. Estos objetivos, llamados
de inmersión, utilizan un aceite entre el objetivo y el portaobjetos, de modo
que se puede conseguir una A.N. mucho mayor.
Lı́mite de resolución
La resolución de un microscopio es la capacidad de mostrar separados
(resolver) dos puntos muy próximos entre sı́. Lógicamente, cuanto mayor sea
el aumento más separados veremos dos puntos próximos. O dicho de otro
modo, si el aumento es suficientemente grande podremos distinguir como dos
objetos distintos lo que antes no se veı́a o aparecı́a como una única mancha.
La distancia más pequeña a la que se pueden situar dos objetos puntuales y
sean vistos todavı́a como separados se denomina lı́mite de resolución.
Cuando un haz procedente de un punto atraviesa un orificio (como pueda
ser la montura de una lente) va a experimentar el fenómeno de la difracción
(por tratarse de ondas) produciendo una figura de difracción formada por
unos anillos concéntricos alternados claros y oscuros de intensidad rápidamente
decreciente. Cuando tengamos dos puntos próximos sus figuras de difracción se
superpondrán presentando unos perfiles de intensidad como los mostrados en la
figura 7.29. Existen varios criterios para considerar resueltos dichos puntos. El
criterio más aceptado es el de Rayleigh, que dice que se considerarán separados
Figura 7.29: Dos perfiles de difracción próximos. Arriba, la intensidad presenta un máxi-
mo central suma de los dos máximos próximos: no quedan resueltos. Abajo, la envolvente
presenta un mı́nimo local entre los máximos apreciándose ası́ separadas.
dos puntos cuando el máximo de difracción de uno coincida con el primer

mı́nimo del otro (Fig. 7.29 inferior).
Este criterio da un lı́mite de resolución, ηdif , dependiente de la longitud
de onda y de la abertura del haz de la forma aproximada
0, 61 · λ
ηdif ≈ ,
A.N.
donde λ es la longitud de onda de la luz utilizada. Como se ve aumentando la
apertura numérica se puede conseguir un lı́mite de resolución más pequeño y,
por otro lado, utilizando una luz de menor longitud de onda también se puede
disminuir este lı́mite.
Por otra parte, debido al carácter discreto de la retina existirá un lı́mite
de resolución impuesto por la condición de que las distintas imágenes caigan
en puntos distintos de la retina (distintos fotorreceptores). Considerando un
lı́mite de resolución del ojo de 1, 3 (rayos convergentes con menor separación
angular se ven como un único rayo), el lı́mite de resolución que impone es de

aproximadamente
1
ηojo ≈ .
10 · Γ
Vemos, pues, que por mucho que se quiera conseguir un aumento muy
grande de un microscopio, siempre nos vamos a encontrar con dos tipos de
limitaciones: el fenómeno de la difracción de la luz y el efecto producido por
la estructura discreta de la retina. De esta forma, el lı́mite real vendrá dado
por el factor que sea más desfavorable, es decir,
. /
1 0, 61 · λ
η = max , .
10 · Γ A.N.
Problema.
Obtener una expresión para el máximo aumento que puede tener un micros-
copio para que el lı́mite de resolución por difracción coincida con la limitación
por la estructura discreta de la retina, para la longitud de onda de máxima
sensibilidad del ojo, λ = 550nm (a dicho aumento se le denomina aumento
util o resolvente del microscopio).
Solución.
Igualando ambos lı́mites de resolución:
0, 61 · λ 1
ηdif = ηojo ⇒ = .
A.N. 10Γ
Luego el aumento máximo será:
A.N. A.N.
Γ = = ,
6, 1λ(mm) 6, 1 · 0, 00055
es decir,
Γ 300 · A.N.,
aproximadamente 300 veces la apertura numérica.
Problema.
Una marca comercial asegura que cierto modelo de microscopio que estan
presentando es capaz de discernir unos orgánulos celulares de tamaño 0, 4
micras. Si su objetivo tiene una apertura numerica de 1, 2, comprobar si es
cierta dicha afirmacion para el pico del espectro visible (λ = 550nm).
Solución.
0, 61 · λ 0, 61 · 0, 55mm
ηdif ≈ = = 0, 28μm < 0, 4μm.
A.N. 1, 2
Luego sı́ tiene capacidad para discernir puntos separados 0, 4μm.
7.4.3. Microscopio Electrónico

Como ya hemos comentado en el lı́mite de resolución en las mejores condi-
ciones experimentales, la difracción va a ser, en último término, el efecto que
nos va a marcar el lı́mite inferior del que no podremos bajar utilizando luz
visible. Por este motivo, para poder ver por debajo de décimas de micra hay
que recurrir a otro tipo de haz (rayos) de menor longitud de onda (para bajar
ası́ el lı́mite de resolución por difracción). El fundamento de la microscopı́a
electrónica consiste en el empleo de rayos catódicos en lugar de rayos lumino-
sos. El instrumento cambia radicalmente porque, aunque básicamente utiliza
lentes para focalizar y dirigir los rayos, éstas son electrostáticas o magnéticas
que generan los campos adecuados para desviar el haz de electrones. Y, por
otro lado porque los rayos en sı́ no forman una imagen final que podamos ver,
sino que necesitamos un elemento visualizador que convierta este haz de elec-
trones en luz visible. En la radiación electromagnética se relaciona la longitud
de onda con la energı́a transportada
h
λ= .
E/c
Una partı́cula material en movimiento a muy alta velocidad también lle-
va asociada una longitud de onda, según postuló De Broglie (y comprobado
experimentalmente con la difracción de electrones)
h h
λ= = .
p mv
Ası́ pues, la longitud de onda de una partı́cula en movimiento viene dada

por su momento, es decir, por su velocidad. Como ejemplo, un electrón (de
masa 9, 1 · 10−31 kg) viajando a una velocidad de 100m/s llevarı́a asociada una
onda de longitud 7μm. Como nos interesa usar haces de longitud de onda muy
pequeña es necesario conseguir velocidades muy elevadas. Para ello será necesa-
rio acelerar mediante grandes diferencias de potencial (del orden de 100,000V )
para poder conseguir longitudes de onda de hasta 0, 03 Å (3 · 10−12 m), es de-
cir, cien mil veces menor que la luz visible. Sin embargo, aunque aumentando
los potenciales de aceleración se pueda conseguir longitudes de onda tan pe-
queñas, van a existir otros tipos de limitaciones a la resolución. Por un lado
existen limitaciones en las lentes magnéticas para conseguir focalizar el haz de
manera exacta, es decir, igual que con las lentes ópticas, aparecen aberraciones
que producen imágenes borrosas o distorsionadas. Por otro lado, para conse-
guir una imagen contrastada es necesario que la relación de intensidad entre
el objeto y el fondo sea mayor que 0, 2. Para conseguir contrastes mayores es
necesario aumentar la intensidad del haz, sin embargo, un exceso de intensidad
en el haz incidente tiene un efecto nocivo en los materiales biológicos, como se
comentó en la sección de Efectos Fotobiológicos. No obstante, los microscopios
electrónicos actuales presentan un aumento y resolución mucho mayores que
los microscopios ópticos, alcanzando valores de 100000 X e incluso superiores,
lo que permite resolver estructuras proteicas, virus, ADN, etc.
Existen dos tipos básicos de microscopios electrónicos, de transmisión y de
barrido.
Microscopio Electrónico de Transmisión
El microscopio electrónico de transmisión (normalmente denominado TEM,

abreviatura de su nombre en inglés) presenta un esquema similar a un micros-
copio óptico, con su fuente de electrones, sus lentes (magnéticas) que dirigen
la trayectoria de los rayos y un portamuestras constituido de finı́simos mate-
riales plásticos (incluso se puede teñir la muestra, pero en lugar de colorante
se emplean sustancias que son opacas al paso de los electrones). Todo este
sistema, incluyendo la muestra ha de estar cerrado en un recinto en el que se
practica el vacı́o para evitar que el haz de electrones colisione con partı́culas
del aire (Fig. 7.30).
Finalmente, para visualizar las imágenes los haces transmitidos deben re-
cogerse en pantallas fluorescentes (como la de los televisores o monitores) que
producen luz visible al ser impactadas por los electrones. Hay que tener en
cuenta que la formación de la imagen es diferente que en el microscopio ópti-
Figura 7.30: Esquema de un microscópio electrónico de transmisión (TEM).
co. En éste la imagen se forma por las diferencias de absorción de luz de los
distintos cuerpos (el portamuestras es transparente). En el TEM la mayorı́a de
los electrones atraviesan la muestra sin desviarse. Sólo una pequeña parte del
haz sufre desviaciones en su interacción con la muestra. Un objetivo posterior
focaliza estos haces desviados para proyectarlos en una pantalla.
Microscopio Electrónico de Barrido

El microscopio electrónico de barrido (denominado también SEM, abrevia-
tura de su nombre en inglés) tienen los mismos principios que el TEM, pero
se diferencia en la obtención de la imagen. Aunque la generación y direccio-
namiento de los rayos catódicos es similar en el microscopio de barrido, los
electrones no atraviesan la muestra, sino que al impactar con ella le arrancan
electrones a la misma, que son atraı́dos por un detector de muy alta sensibi-
lidad (Fig. 7.31). Esta señal detectada es amplificada y tratada de modo que
se puede visualizar en un monitor.
Se denomina de barrido porque el haz no incide directamente sobre toda la
muestra, sino que interacciona de manera puntual y la va barriendo siguiendo
lı́neas paralelas (mediante un sistema de deflexión igual que en los aparatos de
TV) en sucesivas pasadas. Este sistema de barrido va sincronizado con el del
monitor, de modo que cada punto de la muestra se corresponde con un punto
en la pantalla.
Figura 7.31: Esquema de un microscópio electrónico de barrido (SEM). Los electrones

focalizados van barriendo la superficie de la muestra arrancando electrones. La detección
de estos electrones permite la creación de una imagen topográfica de la muestra.
La imagen dada por el SEM es sustancialmente distinta a la del TEM. En

este último es una imagen de transmisión, es decir, se observan las distintas
densidades (de manera similar a lo que ocurre en una radioscopı́a); en el SEM
es una imagen por reflexión, tanto de los electrones primarios del haz que
colisionan con la muestra y salen dispersados en sentido contrario al incidente,
como con los secundarios generados en la interacción de los primarios con
los átomos de la muestra. El contraste en la imagen viene dado, por una
parte, por la diferente capacidad de cada átomo de dispersar los electrones
(denominada sección eficaz) y, por otra parte, de la topografı́a de la superficie.
Por este motivo, el SEM tiene un dispositivo para inclinar el portamuestras,
de modo que se puede conseguir que la imagen dé distintos aspectos de relieve,
pues recoge efectos de sombra. La resolución de este microscopio depende del
tamaño del punto de incidencia del haz sobre la muestra y puede ser del orden
de 50 Å.
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Índice alfabético
Absorbancia, 192 Aumento normal, 309

Absorción, 188 Aumento visual, 304
Absorción, Banda de, 190 Avogadro, Número de, 7
Absorción electrónica, 190, 204
Absorción molecular, 204 Becquerel (Bq), 229
Absortividad molar, 194 Beer, Ley de, 194
Acción de masas, Ley de, 48, 57 Bernoulli, Ecuación de, 170
Acción, Potencial de, 140 Beta, Partı́cula, 217, 226
Biomecánica, 153
Actina, 83
Biopolı́mero, 75
Actividad, 226, 227
Boltzmann, Constante de, 33
ADN, 76
Boltzmann, Entropı́a de, 33
Aerosol, 254
Bomba sodio-potasio, 48
Alfa, Partı́cula, 217, 225
Boyle, Ley de, 7
Almeja, Teorema de la, 167
Amplificador, 299 Cable, Ecuación del, 148
Apertura numérica, 311 Cable, Teorı́a del, 147
ARN, 77 Calidad, Factor de, 233
ARN mensajero, 78 Calor, 10
ARN de transferencia, 80 Calor especı́fico, 12
Atenuación, Coeficiente de, 234 Caminante aleatorio, 85
Atmósfera, 219 Campo, 305
ATP, 2, 119, 134 Campo axial, 306
ATP, Hidrólisis del, 62 Campo constante, Teorı́a de, 124
Audición, Umbral de, 175 Campo, Diafragma de, 306
Aumento, 304 Campo de iluminación lı́mite, 306
Aumento lateral, 304 Campo de iluminación media, 306
ÍNDICE ALFABÉTICO 323
Campo de iluminación plena, 306 Desintegración, Constante de, 227

Campo, Profundidad de, 306 Desintegración radiactiva, 225
Campo transversal, 306 Desintegración, Tasa de, 226
Capa difusa, 257 Despegue, Velocidad de, 171
Capa, Doble, 257 Detector de calor, 203
Capa de Stern, 257 Detector por centelleo, 231
Capacidad calorı́fica, 12 Detector fotónico, 202
Capacidad, Factor de, 274 Detector por impresión, 230
Carnot, Ciclo de, 25 Detector por ionización de gas, 231
Centrifugación, 265, 267 Detector neumático, 204
Chaperona, 80 Detector piroeléctrico, 204
Cinética enzimática, 95 Detectores de radiactividad, 230
Circuito equivalente, 138 Diafragma, 306
Citoesqueleto, 83 Diafragma de campo, 306
Clapeyron, Diagrama de, 16 Diálisis, 45
Clausius, Enunciado de, 21 Diferencial, 4
Codón, 79 Difusión, 88, 259
Coeficiente adiabático, 12 Difusión, Coeficiente de, 88, 264
Coeficiente estequiométrico, 52 Difusión iónica, 128
Coeficiente de transporte, 64 Dioptrı́a, 310
Coloidales, Suspensiones, 37, 254 Disipación, 37
Coloides, 37, 254 Disolución diluı́da, 43
Colorı́metro, 196 Disolución hipertónica, 48
Compton, Efecto, 216, 226 Disolución isotónica, 47
Condensación, 81 Dispersión, 254
Constante de equilibrio, 57 Dogma central, 80
Conversión interna, 191 Dolor, Umbral de, 175
Corte, Velocidad de, 153 Donnan, Razón de, 130
Cromatina, 77 Dosis, 224, 232
Cromatografı́a, 272 Dosis de absorción, 233
Cromóforo, 205 Dosis de exposición, 233
Cromosoma, 77 Dosis máximas, 238
Cuadripolo, 286
Cuánticos, Números, 184, 187 Efecto alostérico, 116
Curie (Ci), 229 Efecto Compton, 216, 226
Efecto cooperativo, 113
Dalton, Ley de, 53 Efecto Dufour, 66
Decibelio (dB), 175 Efecto fotoeléctrico, 216, 226
Deformaciónes elásticas, 91 Efecto Soret, 66
324 ÍNDICE ALFABÉTICO
Eficacia biológica relativa, 233 Exposición, 244

Elasticidad, 91
Electroforesis, 269 Fick, Ley de, 264
Electroneutralidad, Principio de, 128 Filamento intermedio, 83
Electrón-Voltio (eV ), 191 Filamento proteı́nico, 83
Elución, 272 Filtro, 199
Emulsión, 255 Filtro de absorción, 200
Energı́a, 3 Filtro de interferencia, 199
Energı́a cinética, 35 Flexión, 161
Energı́a libre de formación, 57 Fluctuación-disipación, Teorema de, 37,
Enfoque, Profundidad de, 307 90
Entalpı́a, 41 Fluido newtoniano, 154
Entalpı́a de formación, 57 Fluido no newtoniano, 155
Entalpı́a libre, 41 Flujo termodinámico, 64
Entropı́a, 28, 31 Flujos acoplados, 66
Entropı́a de formación, 57 Flujos laminares, 153
Enzima, 95 Fluorescencia, 206
Equilibrio y espontaneidad, 41 Fluorescencia molecular, Espectroscopı́a
Equilibrio mecánico, 34 de, 206
Equilibrio quı́mico, 48 Fluorı́metro, 196
Equilibrio termodinámico, 6 Forma, Factor de, 261
Esfuerzo, 92 Fosforescencia, 206
Espectro de absorción, 187, 192 Fosforilación, 2
Espectro continuo, 242 Fotocélula, 203
Espectro electromagnético, 184 Fotodiodo, 203
Espectro de emisión, 187 Fotoeléctrico, Efecto, 216, 226
Espectro visible, 185 Fotómetro, 196
Espectrofotómetro, 196 Fotomultiplicador, 202, 231
Espectrógrafo, 196 Fotón, 184, 187
Espectrometrı́a de masas, 283 Fotosı́ntesis, 222
Espectrómetro, 196 Fototubo, 202
Espectroscopı́a, 187 Frecuencia, 183
Espectroscopio, 196 Frecuencia de muestreo, 296
Espı́n, 208 Frecuencia, Respuesta en, 300
Espuma, 255 Fricción, 37, 88
Estado biológico estándar, 62 Fuerza termodinámica, 64
Estado cuasiestacionario, 99 Función de estado, 4
Excitación disociativa, 218
Exones, 78 Gammagrafı́a, 248
Ganancia, 299 Larmor, Frecuencia de, 210

Gas ideal, 7, 13 Lineweaver-Burk, Representación de,
Gay-Lussac, Ley de, 7 101
Geiger-Muller, Contador de, 231 Longitud de persistencia, 94
Gel, 255 Luminosidad, 307
Genes, 77 Luminosidad del microscopio, 311
Germicidas, 223
Gibbs, Energı́a libre de, 40 Máquina reversible, 21
Gibbs-Donnan, Potenciales de, 128 Maxwell, Demonio de, 33
Giromagnética, Relación, 209 Mayer, Relación de, 12
Glóbulo rojo, 47 Membrana basilar, 177
Goldman-Hodgkin-Katz, Ecuación de, Membrana celular, 47
133 Membrana semipermeable, 45, 121
Goldman-Hodgkin-Katz, Ecuación de Metabolismo, 1, 71
flujo, 127 Michaelis, Constante de, 101
Gradiente, 65 Michaelis-Menten, Ecuación de, 101
Gravedad, 160 Michaelis-Menten, Teorı́a de, 95
Gray (Gy), 233 Microestado, 31
Microfilamento, 83
Helmoltz, Energı́a libre de, 40 Microscopio, 308
Hemoglobina, 47, 106 Microscopio electrónico, 314
Hertzio (Hz), 183 Microscopio electrónico de barrido, 316
Hidrólisis, 2, 81 Microscopio electrónico de transmisión,
Hill, Función de, 114 315
Histona, 77 Microscopio, Luminosidad del, 311
Hodgkin y Huxley, Modelo de, 141
Microtúbulo, 83
Hooke, Ley de, 162
Módulo de torsión, 92
Impedancia de entrada, 300 Mol, 7
Infrarrojo, 186, 190, 206 Molalidad, 96
Infrarrojo, Espectroscopı́a de, 206 Molaridad, 96
Infrasonido, 174 Monocromador, 200
Intrones, 78 Monómero, 75
Ionización, 217 Morfogénesis, 42
Ionización del agua, 217, 218 Movilidad electroforética, 270
Ionizador, 285 Movimiento browniano, 37, 88
Isomerización, 50, 59 Mutación viable, 236
Isótopo, 225
Natación, 168
Kelvin, Enunciado de, 20 Nernst, Ecuación de, 122
Nernst-Einstein, Ecuación de, 265 Presión osmótica, 45

Nucleosoma, 77 Presión parcial, 53
Nucléotido, 76 Prigogine, Teorema de, 71
Primer Principio, 10, 30
Objetivo, 308 Prisma, 202
Ocular, 308 Proceso termodinámico, 4
Oı́do, 176 Producción entrópica, 69
Oligómero, 106 Proteı́na, 77
Onda, Longitud de, 183 Protones, Transferencia de, 62
Onda, Número de, 183
Onda, Propiedades de, 182 Rad (rad), 233
Onda-corpúsculo, Dualidad, 182 Radiación, 181
Ondas acústicas, 174 Radiación, Detectores de, 202
Onsager, Teorema de, 66 Radiación, Detectores fotónicos de, 202
Ozono, 219 Radiación electromagnética, 181
Ozono, Capa de, 219 Radiación de frenado, 242
Radiación, Fuente de, 198
Partı́cula alfa, 217, 225 Radiación ionizante, 216, 232
Partı́cula beta, 217, 226 Radiación Roentgen, 242
Péptido, 79 Radiación visible, 222
Perı́odo, 183 Radiactiva, Desintegración, 225
Perı́odo de semidesintegración, 228 Radiactividad, 225
pH, 62 Radiactividad, Detectores de, 230
Pı́xel, 247 Radiactivo, Marcador, 240
Planck, Constante de, 183 Radiodosimetrı́a, 232
Planck, Relación de, 183 Radiofármaco, 240
Plato, Altura de, 278 Radioinmunoensayo, 240
Platos, Número de, 278 Radiologı́a, 242
Poisson, Razón de, 92 Radioquı́mica, 235
Polimerización, 81 Radiosensibilidad, 234, 236
Polı́mero, 75 Rango, 293
Polipéptido, 79 Rayos gamma, 185, 226, 230, 240
Potencia inducida, 172 Rayos X, 185, 216, 226, 230, 242
Potencia parásita, 172 Reciprocidad, Teorema de, 66
Potencial electroquı́mico, 121 Red de reflexión, 200
Potencial quı́mico, 49 Regla de las fases, 7
Potencial zeta, 257 Reissner, Membrana de, 177
Potenciales termodinámicos, 39 Relajación vibracional, 191
Precisión, 294 Rem (rem), 233
Reparto, Coeficiente de, 273 Termorresistencia, 204

Resolución cromatográfica, 277 Termorresistor, 298
Resolución, Lı́mite de, 311 Tiempo medio de vida, 228
Resonancia Magnética Nuclear, 208 Tiempo muerto, 273, 275
Resonancia Magnética Nuclear, Ima- Tiempo de retención, 273, 275
gen por, 249 Tiempo de vuelo, 288
Respuesta lineal, 65 Tomografı́a, 246
Retención, Tiempo de, 273, 275 Torsión, 161
Reynolds, Número de, 158, 165 Trabajo, 10
Ribosoma, 79 Traducción genética, 78
Rigidez, 92 Transcripción genética, 77
RMN, 208 Transductor, 297
Roentgen (R), 233 Transiciones rotacionales, 190
Ruido, 178, 300 Transiciones vibracionales, 190
Transmitancia, 192
Schwartz, Teorema de, 6 Transporte activo, 119
Sedimentación, 259, 265 Transporte pasivo, 118
Sedimentación, Coeficiente de, 266 Tubulina, 84
Sedimentación por zonas, 269
Segundo Principio, 20, 30 Ultracentrifugación, 267
Selectividad, Factor de, 275 Ultracentrifugación por equilibrio, 268
Selector de longitud de onda, 199 Ultracentrifugación por gradiente de
SEM, 316 concentración, 269
Semiperı́odo, 228 Ultrasonido, 174
Sievert (Sv), 233 Ultravioleta, 186, 191, 204, 219, 223
Sı́ntesis de polı́meros, 81
Sistema termodinámico, 3 Van´t Hoff, Cámara de reacción de, 53
Spin, 208 Van´t Hoff, Relación de, 47
Stern, Capa de, 257 Variables de estado, 3
Stokes, Ley de, 260 Velocidad de reacción, 99, 101
Sustentación, Fuerza de, 170 Vibraciones, 173
Svedberg (S), 266 Viñeteo, 306
Svedberg, Ecuación de, 266 Viscosidad, 154, 261
Viscosidad especı́fica, 263
TEM, 315 Viscosidad relativa, 263
Temperatura absoluta, 36 Visible, Radiación, 204, 222
Termodinámica, 3 Visión, 219
Termodinámica de no equilibrio, 63 Voltaje, Pinzamiento de, 140
Termopar, 203 Volumen molar, 7
Vóxel, 248
Vuelo, 170
Weber-Fechner, Ley de, 174
Young, Módulo de, 92, 162
Zeta, Potencial, 257

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TEMAS DE BIOFÍSICA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE EDUCACIÓN A DISTANCIA

Quedan rigurosamente prohibidas, sin la autorización escrita

Librería UNED: C./ Bravo Murillo, 38 - 28015 Madrid

© Javier Buceta Fernández, Elka Koroutcheva y Juan Manuel Pastor

Primera edición: octubre de 2006

Impreso en España - Printed in Spain

El presente libro, “Temas de Biofı́sica”, nace fruto de lo que pensamos

y en las aplicaciones médicas. Finalmente, hemos intentado dar una amplia

alumnos de las licenciaturas de Ciencias Medioambientales en particular, y, en

Los autores, Septiembre de 2006.

3. Biopolı́meros y Cinética Enzimática 75

4. Fenómenos de Transporte: Membranas 117

5. Biofı́sica de los Cuerpos Vivos 153

5.3. Movimiento en Fluidos: Natación y Vuelo . . . . . . . . . . . . 165

7. Técnicas e Instrumentación 253

Termodinámica y Procesos Biológicos I

ción/reducción consiste en eliminar/añadir electrones a una especie quı́mica.

1.1. Conceptos Fundamentales: Sistema, Estado y

Hasta el momento hemos utilizado libremente la palabra energı́a, pero

presión y volumen de un gas ideal en un sistema cerrado. Las variables termo-

y decimos que y ({x}) tiene una diferencial exacta: la variación de y entre

es la variación inﬁnitesimal producida en la función f debido a una variación

df ({x}) = F1 (x1 , x2 , . . . , xn ) dx1 + . . . + Fn (x1 , x2 , . . . , xn ) dxn ,

ésta será exacta si se veriﬁca:

Donde el subı́ndice xj=i indica que al implementar la derivada tomaremos

df = 2x1 x2 dx1 + x21 + 1 dx2 .

Dado un sistema, cuando el conjunto de variables que determinan su estado

termodinámico correspondiente. Podemos además diferenciar entre procesos

1.2. Ecuación de Estado del Gas Ideal

donde v = V /n es el llamado volumen molar siendo V el volumen ocupado

independientes, m, que determinan el estado de equilibrio del sistema es,

1,28 · 1026 Da 1mol Da kDa

En el caso de un gas ideal s = p = 1 y por tanto m = 2. Notemos que el

Entonces, P y T deben ser variables de estado y v = v (P, T ) debe veriﬁcar

1.3. El Primer Principio de la Termodinámica

es decir, el sistema ha transferido 3,48J de energı́a al entorno en forma de

1.3.1. Capacidad Calorı́ﬁca y Calor Especı́ﬁco

A la constante de proporcionalidad se le llama capacidad calorı́ﬁca y mide lo

En cuanto a los gases diatómicos,

Nótese que con independencia de la atomicidad del gas se veriﬁca la llamada

Como veremos, en algunas ocasiones es útil expresar resultados en términos

Figura 1.2: a) Un pistón constituye un sistema modelo en numerosas situaciones termo-

1.3.2. Aplicación del Primer Principio a un Gas Ideal

si Va < Vb (expansión) entonces W < 0 mientras que si Va > Vb (compresión)

Q = CΔT = 3mol × 136,1J · K −1 · mol−1 × 5 · 10−3 K = 2,1J =

Transformación isocora. En el caso de una transformación isocora W = 0

Substituyendo esta ultima expresión en (1.6) y recordando de nuevo la

En particular, en una transformación adiabática se debe cumplir que

Podemos resumir los resultados obtenidos en la siguiente tabla,

De un modo intencionado hemos escrito W , Q y ΔU en terminos de P y

nRT1 5mol × 8,31J · K −1 · mol−1 × 308K

nRT2 5mol × 8,31J · K −1 · mol−1 × 288K

W1→2 = −P1 (V2 − V1 ) = 106 P a × 10−3 m3 = 103 J,

ΔU1→2 = W1→2 + Q1→2 = −1,5 · 103 J.

La subsecuente transformación isocora eleva la presión a 2 · 106 P a y no

Otro elemento útil de los diagramas P − V es que de acuerdo con la ecuación

1.3.3. Variación de la Temperatura Atmosférica con la Altura

Una variación inﬁnitesimal de presión la podemos expresar entonces como

1.4. El Segundo Principio de la Termodinámica

Dado un sistema y su entorno, es imposible realizar una transformación ter-

Una palabra clave en el enunciado es “único”. Pensemos por ejemplo en un

este resultado estarı́a en contradicción con el enunciado de Kelvin. Sin embar-

Ahora bien, durante la compresión adiabática 1 → 2 se veriﬁca que P1 V1γ =

Operando de igual modo, durante la expansión adiabática 2 → 1 encontramos

Sistema 2 W 0 Sistema 1 W ' W 0