UNIVERSIDAD RURAL DE GUATEMALA

SEDE 205 SAN PEDRO NECTA

INGENIERIA AGRONOMICA

ASIGNATURA: CB012 BIOQUIMICA

ING. WILDER ALVA CARRILLO

TEMA: AMINOACIDOS, AMINOACIDOS ESENCIALES, HISTIDINA,

ISOLEUCINA.

GRUPO NO. 1

INTEGRANTES CARNÉ
VIELMAN RUIZ LÓPEZ 16-205-0034
MEDARDO RIVAS 16-205-0014
SILDA VILLATORO RUIZ 16-205-0020
ADARLY RUIZ 16-205-0019
HENRY VASQUEZ 16-205-0004
MIQUEAS ISRAEL SALES 16-205-0032

21 DE ABRIL 2018, SAN PEDRO NECTA

 INTRODUCCION

De acuerdo con las investigaciones llevadas a cabo por el grupo de trabajo nos dimos la tarea de
profundizarnos en el tema de los aminoácidos y un aminoácido es una molécula orgánica con un
grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), y cuando dos aminoácidos se combinan en
una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una
molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos
"residuos" de aminoácido forman un dipéptido.

Los aminoácidos que forman parte de los componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.
Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa)
o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono;
además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena.
 ¿Que son los aminoácidos?

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas, juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base
de las proteínas.

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el
carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción
tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el
grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro
modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono
alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de
estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -
pirrolisina-) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se

denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100
residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Historia

El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir de un
espárrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido
descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció
desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20
aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por William Cumming Rose, quien
también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos diarios de
todos los aminoácidos para su crecimiento óptimo. Como se indica más arriba, en el año 1986 se
descubrió la selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.

Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo entonces que las
proteínas dan aminoácidos después de una disgestión enzimática o de una hidrólisis ácida. En
1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la
formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una
estructura linear que Fischer denominó "péptido".

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central
(alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en
negro) y la cadena lateral (azul):

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el
amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por
eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura,
sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se comportaran
de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se
encuentran en su forma aniónica(con carga negativa).

Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es desprotonado
formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona formándose el catión
amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que es la forma más común de encontrarlos) se
le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -,
con una carga global de 0).

La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta
característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es
una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.
Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos.

Clasificación de aminoácidos
Un aminoácido La “cadena Código Masa Radio Polaridad Índice de pI pK1 pK2 ocurrencia esenciales
Nombre Abr. Símbolo lateral” genético molar de hidrofóbica3 (α- (α- en las
Van COOH) +NH3) proteínas
der (%)4
Waals
Alanina Ala A -CH3 GCN 89.094 67 apolares 1.8 6.01 2.35 9.87 8.76 -
Arginina Arg R -(CH2)3NH- MGN, 174.203 148 polares -4.5 10.76 1.82 8.99 5.78 semi
C(NH)NH2 CGY
Asparagina Asn N -CH2CONH2 AAY 132.119 96 polares -3,5 5.41 2.14 8.72 3.93 -
Ácido Asp D -CH2COOH GAY 133.104 91 polares -3.5 2.85 1.99 9.90 5.49 -
aspártico
Cisteína Cys C -CH2SH UGY 121.154 86 polares 2.5 5.05 1.92 10.70 1.38  - *
Glutamina Gln Q -CH2CH2CONH2 CAR 146.146 114 polares -3.5 5.65 2.17 9.13 3.90 -
Ácido Glu E -CH2CH2COOH GAR 147.131 109 polares -3.5 3.15 2.10 9.47 6.32 -
glutámico
Glicina Gly G -H GGN 75.067 48 apolares -0.4 6.06 2.35 9.78 7.03 -
Histidina His H -CH2-C3H3N2 CAY 155.156 118 polares -3.2 7.60 1.80 9.33 2.26 semi
Isoleucina Ile I - AUH 131.175 124 apolares 4.5 6.05 2.32 9.76 5.49 +
CH(CH3)CH2CH3
Leucina Leu L -CH2CH(CH3)2 YUR, 131.175 124 apolares 3.8 6.01 2.33 9.74 9.68 +
CUY
Lisina Lys K -(CH2)4NH2 AAR 146.189 135 polares -3.9 9.60 2.16 9.06 5.19 +
Metionina Met M -CH2CH2SCH3 AUG 149.208 124 apolares 1.9 5.74 2.13 9.28 2.32 +
Fenilalanina Phe F -CH2C6H5 UUY 165.192 135 apolares 2.8 5.49 2.20 9.31 3.87 +
Prolina Pro P -CH2CH2CH2- CCN 115.132 90 apolares -1.6 6.30 1.95 10.64 5.02 -
Serina Ser S -CH2OH UCN, 105.093 73 polares -0.8 5.68 2.19 9.21 7.14 -
AGY
Treonina Thr T -CH(OH)CH3 ACN 119.119 93 polares -0.7 5.60 2.09 9.10 5.53 +
Triptófano Trp W -CH2C8H6N UGG 204.228 163 apolares -0.9 5.89 2.46 9.41 1.25 +
Tirosina Tyr Y -CH2-C6H4OH UAY 181.191 141 polares -1.3 5.64 2.20 9.21 2.91  - *
Valina Val V -CH(CH3)2 GUN 117.148 105 apolares 4.2 6.00 2.39 9.7 6.73 +
* Esencial para niños y mujeres embarazadas.
El cuerpo humano se compone en un 20 por ciento de proteínas. Las proteínas juegan en casi todos
los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las de las proteínas.

Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por aminoácidos,
éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro cuerpo: los aminoácidos
confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también son responsables del transporte y el
almacenamiento de toda clase de nutrientes de vital importancia. Los aminoácidos influyen en las
funciones de órganos, glándulas, tendones o arterias. Son esenciales en la curación de heridas y
reparación de tejidos, especialmente músculos, huesos, piel y cabello, así como en la eliminación de
los impactos negativos que se asocian a trastornos metabólicos de todo tipo.

Aumenta la importancia de los aminoácidos para el bienestar humano

Tal y como informa, por ejemplo, Meirion Jones, un conocido periodista de la BBC, se sabe que
muchos médicos, contrariamente a la opinión de hace unos años, piensan que el suministro de
aminoácidos en forma de suplementos dietéticos puede tener efectos positivos en el organismo
humano.

Jones y Erdmann explicó en un artículo el cambio en la opinión médica de la siguiente manera:

«Por desgracia, en el ritmo de vida actual intervienen multitud de factores que afectan a nuestro
organismo y que hacen que no consiga suministrarse de forma completa y equilibrada. Estos
factores incluyen los impactos ambientales negativos tales como la quema de combustibles fósiles,
las hormonas incluidas en la alimentación para animales de consumo, el uso intensivo de
fertilizantes en la agricultura y no menos importante, hábitos como fumar y beber alcohol. Aún peor
es la pérdida de nutrientes en los alimentos durante su procesamiento, es decir, desde el momento
de la cosecha hasta nuestros platos. Al suministrar al cuerpo los nutrientes y aminoácidos que
necesita, estamos ayudando a reponer las pérdidas de nutrientes y por lo tanto contribuir al bienestar
y la vitalidad.

En Alemania, un estudio actual de la DAK (compañía alemana de seguros médicos) ha llegado a la

conclusión de que en particular, las personas mayores sufren cada vez más de desnutrición, «la
ausencia en el cuerpo de un mínimo de energía y nutrientes, hace que el organismo no pueda
mantener sus funciones físicas y mentales. Sin las vitaminas, las proteínas (aminoácidos),
oligoelementos y minerales necesarios para subsistir, el organismo se debilita y aparecen trastornos
metabólicos que conllevan graves complicaciones.

La reserva de aminoácidos ha de ser correcta

Jones es de la opinión de que casi todas las enfermedades de la civilización son el resultado de un
desequilibrio en el metabolismo. Para conseguir un metabolismo equilibrado es fundamental tener
una reserva necesaria de aminoácidos.

Se entiende por reserva de aminoácidos a la cantidad total de aminoácidos disponibles en el

organismo humano. El tamaño de esta reserva en un hombre adulto es de 120 a 130 gramos. Si
tomamos las proteínas de la alimentación éstas se descompondrán en el tracto gastrointestinal en
aminoácidos individuales y se unirán para convertirse en nuevas proteínas. Estos complejos
procesos bioquímicos se llaman síntesis de proteínas. De tres a cuatro veces al día se renueva la
reserva de aminoácidos – este proceso es conocido coloquialmente como «intercambiar». El
organismo por lo tanto, debe añadir siempre nuevos aminoácidos, parcialmente a través de la
biosíntesis de proteínas, en parte a través de la dieta y en parte tomando suplementos dietéticos
adecuados.

El objetivo es que la reserva de aminoácidos se mantenga completamente en todo momento y en la

combinación correcta. En el caso de que no se encuentren a disposición del organismo uno o más
aminoácidos en la cantidad suficiente, entonces la formación de proteínas se debilitará y las
funciones del metabolismo podrían verse limitadas.

No sólo para las personas mayores, sino también para los más jóvenes es importante: una cantidad
insuficiente de nutrientes pueden tener consecuencias negativas para la salud, tales como problemas
de peso, caída del cabello, problemas de piel, insomnio, cambios de humor, disfunción eréctil,
además de artritis, diabetes u otros problemas cardiovasculares (colesterol alto, presión arterial alta)
y síntomas de la menopausia.

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí
mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta
directa a través de la dieta.12 Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de
alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no
cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de
legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra
nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con
todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como
la espelta, la soja y la quinua.

Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales

son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maníes (cacahuates), etc.

En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la
misma comida.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo nueve lo son).
Por ejemplo, en el caso del ser humano, la alanina (no esencial) puede sintetizarse a partir
del piruvato.

La arginina puede ser esencial en los niños muy pequeños, ya que sus requerimientos son mayores
que su capacidad para sintetizar este aminoácido.
Lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales y sus abreviaturas

Esenciales No esenciales

Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)

Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)

Lisina (Lys) Aspartato (Asp)

Metionina (Met) Cisteína (Cys)

Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)

Treonina (Thr) Glutamina (Gln)

Triptófano (Trp) Glicina (Gly)

Valina (Val) Prolina (Pro)

Histidina (His) Serina (Ser)

Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína pueden convertirse el uno en el otro,
por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina,
la ornitina y la citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de
aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

En mamíferos no humanos, la lista de los aminoácidos esenciales puede ser considerablemente

distinta. Por ejemplo, a los gatos les hace falta la enzima necesaria para sintetizar la taurina, que es
un ácido derivado de la cisteína. Por consiguiente, la taurina sí es esencial para los gatos.

Un detalle interesante es que casi ningún animal (incluido el ser humano) puede sintetizar lisina.

Deficiencia de aminoácidos esenciales

La lista de los aminoácidos que resultan esenciales en la dieta humana se determinó a partir de una
serie de experimentos dirigidos por William Cumming Rose, realizadas con dietas elementales para
estudiantes ya titulados y con buen estado de salud. Estas dietas incluyeron almidón de
maíz, sacarosa, mantequilla sin proteína, aceite de maíz, sales inorgánicas, las vitaminas conocidas,
un "caramelo" hecho con extracto de hígado saborizado con aceite de menta (para suplir una
deficiencia de cualquier vitamina desconocida) y mezclas de aminoácidos individuales altamente
purificados. El doctor Rose observó nerviosismo, fatiga y mareoen mayor o menor grado cuando los
sujetos eran privados de un aminoácido esencial.

La deficiencia de aminoácidos esenciales debe ser distinguida de la malnutrición por deficiencia de

proteínas, la cual puede manifestarse como marasmo o como kwashiorkor. El kwashiorkor alguna
vez se atribuyó a una deficiencia de proteínas en individuos que consumen suficientes proteínas. Sin
embargo, existen hallazgos que revelan que no existen diferencias en las dietas de niños que
desarrollan marasmo, en comparación con los que sí lo desarrollan.

Histidina

La histidina. (abreviado como His o H) es un aminoácido esencial en animales (no puede ser
fabricado por su propio organismo y debe ser ingerido en la dieta), mientras que bacterias, hongos y
plantas pueden sintetizarlo internamente.2 Es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las
proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol
cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.

Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina. La histidina es un

precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación. La histamina es
una sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa
también en el desarrollo y manutención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre
las neuronas.

Histidina

Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-5-il) propanoico
General
Símbolo químico His, H
Fórmula estructural

Fórmula molecular C6H9N3O2

Identificadores
Número CAS 71-00-11
ChEBI 57595, 5733 15971, 57595, 5733
ChemSpider 6038
DrugBank DB00117
PubChem 6274
SMILES
Propiedades físicas
Masa molar 155,16 g/mol
Punto de fusión 560 K (287 °C)
 Propiedades químicas
Acidez 1,70; 6,04; 9,09 pKa
Familia Aminoácido
Esencial Sí
Codón CAU, CAC
Punto isoeléctrico(pH) 7,59
NFPA 704
1
1 0

Valores en el SI y en condiciones estándar

(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Propiedades químicas

La histidina tiene un pKa de 6,5. Esto significa que, pequeñas variaciones del pH fisiológico
cambiarán su carga total. Por debajo de un pH de 6, el anillo imidazol está mayoritariamente
protonado, con carga positiva. El anillo imidazol es también Hidrocarburo aromático.

Durante la catálisis, el nitrógeno básico de la histidina es capaz de captar un protón de la serina,

tironina y cisteína, por eso forma parte del centro catalítico de determinados enzimas.

Su cadena lateral está cargada positivamente (aminoácido básico) a valores de pH fisiológico. De

los veinte alfa-aminoácidos, únicamente la histidina (con un pkH=6) ioniza dentro de la escala de
pH fisiológicos. A un pH de 6, su grupo lateral imidazol sólo está cargado en un 50% lo que hace
que la histidina sea neutra en un extremo básico del espectro de pH fisiológico. Este hecho tiene
como consecuencia que las cadenas laterales de la histidina participen en las reacciones catalíticas
de las enzimas.

En lo que respecta a su papel en la molécula de hemoglobina, el quinto ligando del hemo Fe(II) es
HisF8, la histidina proximal (cercana). En la oxihemoglobina el Fe(II) está posicionado 0,22 Å
fuera del plano del hemo de la lado de la histidina proximal y, además, está coordinado por oxígeno.
La histidina distal (distante) se une mediante un puente de hidrógeno al oxígeno. En la hemoglobina
la sexta posición del ligando Fe (II) se movió hasta un punto de 0,55 Å fuera del plano del hemo.

Se degrada por alfa-cetoglutarato, aunque la conversión de la histidina en glutamato es más

complicada respecto a la del resto de aminoácidos que se degradan mediante esta reacción. Se
desamina de forma no oxidativa, luego se hidrata y su anillo imizol se cliva para formar N-
formiminoglutamato. Luego el grupo formimino transfiere el tetrahidrofolato para formar ácido
glutámico y N5-formimino-tetrahidrofolato.

Biosíntesis de la histidina

Cinco de los seis átomos de la histidina derivan del 5-fosforribosil-alfa-pirofosfato(PRPP) un

intermediario también involucrado en la biosíntesis del triptófano, los nucleótidos de purina y los de
pirimidina. El sexto carbono de la histidina se origina a partir del ATP. Los átomos de ATP que no
se incorporan en la histidina se eliminan como 5-aminoimidazol-4-carboxamida ribonucleótido que
también es un intermediario en la síntesis de purinas. La biosíntesis inusual de la histidina a partir
de una purina se citó como evidencia que apoya la hipótesis de que la vida en su origen se basó en
el ARN. Los residuos de histidina son con frecuencia componentes de los centros activos de las
enzimas, donde actúan como nucleófilos o catalizadores generales ácido-base, o ambos. Por
consiguiente, el descubrimiento de que el ARN tiene propiedades catalíticas sugiere que la mitad
imidazol de las purinas cumple un papel similar en estos enzimas ARN (ribozimas). Esto sugiere
que la vía de la síntesis de la histidina es un fósil de la transición hacia una forma de vida más
eficiente basada en proteínas.

Características y beneficios

Al remover el grupo ácido carboxílico de la histidina, por la enzima histidina descarboxilasa la

convierte a histamina, una importante sustancia fisiológica que se encuentra libremente presente en
el intestino y en los gránulos basófilos de las células del Sistema fagocítico mononuclear.

La histamina es un poderoso vasodilatador, y está involucrado en reacciones alérgicas, como la

urticaria e inflamación. La histamina también estimula la secreción de pepsina y ácido clorhídrico
por el estómago.

La histidina se encuentra elevada en plasma y cerebro durante deficiencias de proteínas y también

en algunas condiciones patológicas, lo que dirige la posibilidad de provocar efectos directos en
funciones del sistema nervioso central.

Isoleucina

La isoleucina (abreviada Ile o I)2 es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser
uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su
composición física es casi idéntica a la de la leucina, variando únicamente por la colocación de sus
átomos que es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no
polar (por tanto hidrofóbica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

La isoleucina fue descubierta en 1904 por el químico alemán Félix Ehrlich, en los solubles de
melazas.

Isoleucina

Nombre IUPAC
 Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
General
Otros nombres Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
Símbolo químico Ile, I
Fórmula estructural

Fórmula molecular C6H13NO2

Identificadores
Número CAS 73-32-51
ChEBI 43443, 43290 17191, 43443, 43290
ChemSpider 6067
DrugBank DB00167
PubChem 791
SMILES[mostrar]
Propiedades físicas
Densidad 1700 kg/m3; 1.7 g/cm3
Masa molar 131,17 g/mol
Punto de fusión 557 K (284 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,26; 9,60 pKa
Familia Aminoácido
Esencial Sí
Codón AUU, AUC, AUA
Punto isoeléctrico(pH) 6,02
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Biosíntesis

Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser
digerido como un componente de proteínas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una
vía de varios pasos, comenzando por el ácido pirúvico y α-cetoglutarato. Las enzimas involucradas
en su biosíntesis incluyen:

 Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Acetohidroxi Sintetasa)

 Dihidroxi-ácido deshidratasa
 Valina aminotransferasa

Catabolismo

Isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de una transaminación

con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en Succinil CoA, y entregado al
ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión en Oxaloacetato para la glucogénesis.
También puede ser convertido en Acetil CoA y entregado al ciclo del ácido tricarboxilico al
condensarse con Oxaloacetato para formar Citrato. En mamíferos, Acetil CoA no puede ser
revertido a un carbohidrato pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos,
por lo que es cetógeno.

Fuentes de isoleucina

A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas
comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y
kiwicha.
 CONCLUSIONES

Son muchas las evidencias que apoyan la influencia que los desequilibrios en los niveles de
aminoácidos ejercen sobre los estados de salud-enfermedad.

La administración de suplementos de aminoácidos ofrece una estrategia alternativa en el manejo

terapéutico de determinados problemas de salud, de hecho los suplementos de aminoácidos están
siendo prescritos en el ámbito médico como tratamiento de patologías como la artritis y las
enfermedades hepáticas.

Otra de sus indicaciones ofrece la posibilidad de incrementar el estado de bienestar, ya que la

ingestión de suplementos contribuye al mantenimiento de niveles equilibrados de aminoácidos.
 RECOMENDACIONES

 Los aminoácidos son nutrientes imprescindibles para el mantenimiento de la vida, de hecho

las funciones que llevan a cabo en el organismo son de extraordinaria relevancia así que es
importante tomar en cuenta estos datos.
 Los aminoácidos son los responsables de la formación y mantenimiento de todos los tejidos
orgánicos, son constituyentes fundamentales de enzimas, hormonas y fluidos corporales.
 Los aminoácidos son necesarios en la regulación de procesos vitales tan importantes como
el crecimiento, digestión y la síntesis de anticuerpos.
 REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

1 Biología evolutiva en Google libros

2 Bischoff, R; Schlüter, H (2012 Apr 18). «Amino acids: chemistry, functionality and
selected non-enzymatic post-translational modifications». J Proteomics 75 (8): 2275-
96. PMID 22387128. doi:10.1016/j.jprot.2012.01.041.
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7 Alberts, B. Biología molecular de la célula, 1992. Ediciones Omega S.A. , Barcelona
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Madrid
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10 Número CAS
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Plant Biologists, 9, e0141. doi:10.1199/tab.0141.
12 Volver arriba↑ A Hijano Baola, P Carreño Freire, JC Estévez Muñoz, C García de la Rasilla
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18 List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or
weight.