1.2 - PROTEINAS - 2018.pdf Filename UTF-8''1.2 - PROTEINAS 2018

27/03/2017
BIOQUÍMICA GENERAL
PROTEÍNAS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
UNIDAD I: Aminoácidos, proteínas y enzimas.
Clasificación, propiedades y reacciones de los

aminoácidos.
Punto isoeléctrico.
Métodos de identificación de aminoácidos.
Clasificación, conformación y niveles de organización de
las proteínas.
Propiedades de las proteínas.
Aislamiento, purificación y métodos de análisis de
proteínas.
Características y especificidad de las enzimas.
Clasificación de las enzimas.
Cinética enzimática.
Factores que afectan la actividad enzimática.
DIOS MI FORTALEZA
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PROTEÍNAS
son biomoléculas formadas por cadenas lineales

de aminoácidos.
DIOS MI FORTALEZA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a

diversos criterios:
Composición química.
Estructura y sensibilidad.
Solubilidad.
Una clasificación que engloba dichos criterios es:
Proteínas simples o Holoproteínas.

Proteínas conjugadas o Heteroproteinas.
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PROTEÍNAS SIMPLES O HOLOPROTEÍNAS.

Son proteínas formadas únicamente por
aminoácidos. Pueden ser:
Globulares.
Fibrosas.
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PROTEÍNAS SIMPLES O HOLOPROTEÍNAS.

Globulares.
Se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles
en disolventes polares como el agua.
Fibrosas.
Presentan cadenas polipeptídicas
largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas.
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HOLOPROTEÍNAS
• Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada).

• Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(lec
Globulares
he).
• Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
• Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
• Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

• Miosina y actina: responsables de la contracción muscular.
• Queratina: en formaciones epidérmicas (pelos, uñas, plumas, cuernos).
Fibrosas
• Elastina: en tendones y vasos sanguineos.
• Fibroína: en hilos de seda (arañas, insectos...).
• Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea.
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PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS.

Están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina grupo prostético.
Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos:
Glucoproteínas.
Lipoproteínas.
Nucleoproteínas.
Cromoproteínas.
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HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas • Ribonucleasa.
Nucleoproteínas
• Mucoproteínas. • Nucleosomas de la
(Fracción • Anticuerpos. cromatina.
(Proteínas
glucídica 5-40% • Hormona luteinizante. • Ribosomas
asociadas con
y otra proteica) • Fibrinógeno.
ácidos nucleicos)
• Hemoglobina, hemoci
Lipoproteínas
• De alta, baja y muy baja anina, mioglobina,
Cromoproteínas
densidad (HDL, LDL, que transportan
(Núcleo: lípidos
VLDL), que transportan oxígeno.
apolares y capa (Poseen
lípidos en la sangre. • Citocromos, que
externa: sustancia
• Quilomicrones. transportan
fosfolípidos y cromada)
electrones.
proteínas)
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CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Configuración Conformación
Configuración: Significa la ordenación en el espacio de los
grupos sustituyentes.
Tales estructuras no pueden interconvertirse sin que se
produzca la ruptura de uno o mas enlaces covalentes.
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Configuración Conformación
Configuración.
El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en
dos configuraciones posibles, trans y cis.
Normalmente son de la configuración trans, ya que la cis es poco
estable, sobre todo cuando se trata de aminoácidos con R
voluminosos.
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Conformación: Se refiere a la ordenación espacial de los grupos

sustituyentes que son libres de adoptar muchas posiciones diferentes
sin que se produzca ruptura de los enlaces simples de las moléculas.
Rotación completa alrededor del enlace sencillo –C–C–
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y una rotación

restringida.
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Un polipéptido posee enlaces simples

Por lo tanto se podría esperar que la cadena polipeptídica
puede tener un numero infinito de conformaciones.
Sin embargo las cadenas polipeptídicas poseen una sola
conformación  nativa.
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Presentan rotación restringida alrededor de los enlaces

sencillos de una cadena polipeptídica.
Solamente los enlaces sencillos de los átomos
de carbono α, tienen libertad de giros.
Los enlaces sencillos C–N de los péptidos
planares son rígidos. Posee carácter
parcialmente polar.
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Solo existe libre rotación en torno al C.
Ψ (Psi) se refiere a la rotación alrededor del enlace sencillos Cα–C.
Φ (Phi) se refiere a las rotaciones de los enlace simples Cα–N.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Todas las proteínas poseen una misma estructura química

central, que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos.
Lo que diferencia una proteína de otra es la secuencia de

aminoácidos de que está hecha
DIOS MI FORTALEZA
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Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de

estructuración en las proteínas:
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
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Los cuatro niveles de estructuración están estabilizados

por los diferentes tipos de uniones químicas
Mayor fuerza Menor longitud

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De las uniones covalentes el enlace peptídico C-N es el más fuerte.

Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila
entre 80 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son

covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace disulfuro S-S que requiere de menor energía para su hidrólisis.
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ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de

aminoácidos en la cadena proteica.
Es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en

que se encuentran unidos.
Existen 20 aminoácidos que por lo general están presentes en

todas las proteínas.
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Como consecuencia del establecimiento de enlaces

peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la
proteína se origina una cadena principal o "esqueleto"
amino carboxilo
terminal terminal
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Restricciones
1) En el enlace peptídico no hay libertad de giro.

2) Si los residuos tienen cadenas laterales grandes, no se podrán tener
algunos grados de giro.
3) La carga de la cadena lateral también restringe el plegamiento.
4) Prolina: representa la máxima restricción posible, crea un enlace
peptídico del N cíclico con el carboxilo del otro aminoácido.
5) Gly es el caso opuesto a la prolina al tener como residuo R un
hidrógeno.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento

que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico.
Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el

espacio, a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas fuerzas:
Electrostáticas. Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno. Dipolo-dipolo son las más
importantes.
DIOS MI FORTALEZA
Los puentes de hidrógeno se establecen entre los

grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico.
El primero como aceptor de H.
El segundo como donador de H.
De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de

adoptar diferentes conformaciones de menor
energía:
Hélice alfa.
Hoja plegada beta.
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α Hélice
Lamina β
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Ordenadas y no ordenadas.
1. Ordenadas: todos los ángulos ϕ y ψ son iguales

a) Alfa hélice φ -48° y ψ-57°.
b) Beta laminar φ -140° y ψ +135°.
c) Hélice colágeno φ -55° y ψ +145°
2. No ordenadas: valores de ϕ y ψ distintos
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ESTRUCTURA SECUNDARIA: α HÉLICE
Tiene una disposición

helicoidal, donde los grupos
R y H del Cα se disponen
hacia el exterior de la
hélice.
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Formación α hélice:
Una vuelta completa de 360° contiene

3,6 residuos de aminoácidos.
La α hélice puede ser dextro o
levógira.
Conformación levógira: desestabiliza
3,6 por interferencia de los oxígenos
aminoácidos carbonílicos y cadenas laterales.
/ vuelta
hélice α en las estructuras de las
proteínas son casi siempre
dextrógiras.
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Formación α hélice:
Altura de 0,50 a 0,55 nm.
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Características:
Giro a la derecha: dirección N al C, mirando afuera.
Dextrógira.
Prolina es incompatible con la existencia de la α-hélice.
Cadenas laterales R hacia fuera.
Puentes de H extensibles. Se estabiliza creándose una serie de

puentes de H al quedar un carbonilo y un NH entre hélice y
hélice siguiente (a una distancia de 5 Å aproximadamente).
Son enlaces débiles. A alta temperatura, se pueden estirar

algunas.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA: LAMINA β
En esta conformación el polipéptido adopta una

conformación en zigzag extendida.
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Pueden existir varias moléculas alineadas:

Paralelamente. Antiparalelamente.
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A. lámina
antiparalela
vista
desde
arriba
Los radicales de los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
vista Es más estable con
lateral aminoácidos
con R pequeños.
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Si las cadenas también están plegadas como en un acordeón, pueden

producirse puentes de hidrógeno lineales entre cadenas adyacentes.
Las cadenas polipeptídicas paralelas se desarrollan en la misma

dirección del N terminal a C terminal, mientras que en las antiparalelas
se extienden en direcciones opuestas
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ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Este término se refiere al modo en que la cadena

polipeptídica se dobla sobre sí misma para producir
una estructura plegada y compacta, característica de
las proteínas globulares.
DIOS MI FORTALEZA
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA.
PUENTE DE INTERACCIÓN ENLACE IÓNICO

HIDROGENO HIDROFÓBICA
PUENTE DISULFURO
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PUENTES DISULFURO
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En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos apolares

(amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la proteína
mioglobina sección transversal de

la mioglobina
DIOS MI FORTALEZA
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
Esta estructura no necesariamente existe en todos

los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o
más cadenas.
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Está representada por el acoplamiento de varias cadenas

polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias
(protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no
covalentes
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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DIOS MI FORTALEZA
Es el proceso mediante el cual una proteína pierde sus estructuras:

Cuaternaria.
Terciaria.
E incluso Secundaria.
Es decir se da la ruptura de los enlaces que mantenían dichas

estructuras.
Se mantiene la estructura primaria.
No incluye la ruptura de los enlaces peptídicos.
Incluye la perdida total o parcial de la actividad biológica.
DIOS MI FORTALEZA
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Se puede deber a:
Cambios de térmicos.
Efectos mecánicos (agitación).
Cambios de pH (Adición de ácidos y bases fuertes).
Por agentes reductores (Urea).
Desnaturalización por detergentes.
Desnaturalización con disolventes orgánicos.
Adición de sales (cambios en la fuerza iónica).
Adición de disolventes orgánicos (etanol y acetona).
Iones metálicos pesados.
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Debido a la desnaturalización las proteínas puede perder:
Funciones fisiológicas.
Actividad enzimática.
O modificarse sus propiedades funcionales.
La desnaturalización puede ser deseable:

Eleva la digestibilidad de las
proteínas.
Aumenta las propiedades de

espumado y emulsificación.
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DESNATURALIZACIÓN POR CAMBIOS DE TEMPERATURA.
Es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con mayor

frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas.
Recuperación de proteínas del lactosuero (β-Lactoglobulina y α-

Lactoalbúmina).
Afecta la estabilidad de las interacciones no-

covalentes de la estructura tridimensional.
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DESNATURALIZACIÓN POR CAMBIOS DE TEMPERATURA.
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DESNATURALIZACIÓN POR CAMBIOS DE pH.
Cambios en la ionización de las cadenas laterales

cargadas ya que afecta el numero de puentes salinos.
En procesos tecnológicos: aplicación de tratamiento

alcalino para obtener aislados proteínicos vegetales.
Aumenta el potencial
tecnológico y mejora
propiedades funcionales.
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PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
DIOS MI FORTALEZA
PROPIEDADES DE HIDRATACIÓN.
Las moléculas de agua se unen a diferentes grupos en las proteínas

mediante:
Interacciones ion-dipolo.
interacciones dipolo-dipolo: se unen al esqueleto del enlace peptídico, a
los grupos amida y al grupo hidroxilo.
De todas de las interacciones proteína-agua depende:
La dispersabilidad, humectabilidad, hinchamiento.

Solubilidad, el “espesamiento” o aumento en viscosidad.
La capacidad de atrapamiento de agua, la gelación, la coagulación, la
emulsificación y el espumado,.
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SOLUBILIDAD.
La solubilidad de una proteína es la manifestación

termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-
proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la
hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas.
Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven

afectadas por la solubilidad de la proteína, especialmente:
El hinchamiento.
Espumado.
Emulsificación y gelificación
DIOS MI FORTALEZA
Las proteínas pueden ser clasificadas, de acuerdo con su

solubilidad en diversos solventes, en:
a) Albúminas: proteínas solubles en agua y soluciones salinas.

b) Globulinas: proteínas ligeramente solubles en agua, solubles
en soluciones salinas diluidas.
c) Prolaminas: proteínas insolubles en agua, pero solubles en
etanol 70-80%.
d) Gluteninas: proteínas insolubles en agua y etanol, mas
solubles en ácidos y bases.
e) Escleroproteínas: proteínas insolubles en solventes acuosos.
DIOS MI FORTALEZA
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A temperaturas de:
0°C a 40°C, la solubilidad de las proteínas globulares aumenta

progresivamente.
40°C a 50°C, la mayoría de las proteínas se tornan inestables y

empiezan a desnaturalizar con pérdida de la solubilidad.
60°C a 70°C, las proteínas presentan desnaturalización.
La desnaturalización consiste en el desenrollamiento de la

estructura nativa característica de las proteínas.
DIOS MI FORTALEZA
AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS
Existen diversas técnicas para separar mezclas de

proteínas acorde a sus propiedades características,
basadas en:
1) Tamaño molecular.
2) Solubilidad.
3) Carga eléctrica.
4) Diferencias en sus características de adsorción.
5) Afinidad biológica por otras moléculas.
DIOS MI FORTALEZA
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AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS: BASADOS EN EL TAMAÑO
Diálisis y ultrafiltración.
Centrifugación.
DIÁLISIS:
Membrana
semipermeable
Moléculas de
proteínas
Emplea una membrana semipermeable para retener las

moléculas de proteína, permitiendo que las moléculas
pequeñas de soluto y de agua la atraviesen.
DIOS MI FORTALEZA
DIÁLISIS:
DIOS MI FORTALEZA
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ULTRAFILTRACIÓN.
Presión positiva
Aplica una presión positiva por arriba o vacío

por debajo de la membrana, para separar
por filtración el medio acuoso y las
moléculas de soluto de pequeño tamaño a
través de una membrana semipermeable
que retiene las moléculas de proteína.
Presión negativa
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CENTRIFUGACIÓN EN GRADIENTE DE DENSIDAD.
La aplicación de altas
velocidades, provoca la
sedimentación de cada
tipo de
macromoléculas a
través del gradiente de
densidad a su propia
velocidad, la cual
depende de:
Peso de la partícula.
Densidad.
Forma.
DIOS MI FORTALEZA
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CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN MOLECULAR.

Conocida también como:
Filtración sobre gel.
Cromatografía de tamiz molecular.
En esta la mezcla de proteínas disueltas en

un tampón apropiado, se dejan fluir por
gravedad, a los largo de una columna
empaquetada con gránulos porosos
hidratados.
Quedando entonces, proteínas de diferentes

tamaños atrapadas en estos poros, mientras
que las mas grandes no pueden penetrar y
atraviesan la columna con rapidez.
DIOS MI FORTALEZA
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN MOLECULAR.

Mezcla de proteínas
añadidas
Partículas de
separación
Disco poroso de
separación
Proteínas separadas
La mezcla de proteínas comienzan a separarse. Las de menor tamaño penetran en las partículas de
Sephadex y se retardan en salir. Las moléculas grandes de proteína son excluidas y se mueven
rápidamente hacia el exterior.
DIOS MI FORTALEZA
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AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS: BASADOS EN DIFERENCIAS

DE SOLUBILIDAD
Las proteínas en disolución muestran cambios

profundos de su solubilidad, precipitando en
función de:
1) El pH.
2) Fuerzas iónicas.
3) Propiedades dieléctricas del disolvente.
4) Temperatura.
DIOS MI FORTALEZA
AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS: BASADOS EN DIFERENCIAS

DE SOLUBILIDAD
PRECIPITACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SALADO.
A bajas concentraciones, las sales incrementan la solubilidad de muchas

proteínas, fenómeno que recibe el nombre de solubilización por salado, lo
cual esta en función de las fuerzas iónicas de las sales.
Por otro lado, a medida que la fuerza iónica aumenta la solubilización de las
proteínas comienza a disminuir, siendo casi completamente precipitada en su
disolución, efecto llamado insolubilización por salado.
DIOS MI FORTALEZA
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AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS: BASADOS EN LA CARGA

ELÉCTRICA
Adición de un acido o una base.
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AISLAMIENTO DE PROTEÍNAS: BASADOS EN LA CARGA

ELÉCTRICA
MÉTODOS ELECTROFORÉTICOS.
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MÉTODOS DE ANÁLISIS DE LAS PROTEÍNAS
La determinación cuantitativa de proteínas

puede ser hecha a través de varios métodos.
Método Kjeldahl.
Método de Lowry.
Método de absorción en ultravioleta.
Método de Biuret.
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ANÁLISIS DE LAS PROTEÍNAS: MÉTODO DE LOWRY
Método colorimétrico de valoración cuantitativa de

las proteínas.
El color formado es debido a la reacción de la

proteína con el cobre alcalino del reactivo y a la
reducción de las sales fosfomolibdato-
fosfotungstato en el reactivo por los aminoácidos
aromáticos de la proteína.
El color producido es medido en el foto colorímetro

siendo proporcional a la cantidad de proteína en la
muestra.
DIOS MI FORTALEZA
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7. ANALISIS FISICOQUIMICOS
DETERMINACION DE PROTEINA
Método Kjeldhal.
DIGESTOR NEUTRALIZADOR
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METODO KJELDHAL
DIGESTION
NEUTRALIZACION Y DESTILACION
TITULACION
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METODO KJELDHAL
DIGESTION
Pesar 5 g muestra y llevarlos al tubo Kjeldhal.

Introducir dos piedras de vidrio.
Agregar 4 g catalizador
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METODO KJELDHAL
DIGESTION
Pesar 5 g muestra y Adicionar 15 ml H2SO4.

llevarlos al tubo Kjeldhal. Colocar los tubos en el
Introducir dos piedras de digestor de buchí.
vidrio. Trampa para evacuación
Agregar 4 g catalizador de gases.
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METODO KJELDHAL
DIGESTION
Calentar alcanzar un color verde claro.

Tiempo: 45 min a 1 hora.
DIOS MI FORTALEZA
METODO KJELDHAL
DIGESTION
Calentar alcanzar un color verde claro.

Tiempo: 45 min a 1 hora.
Enfriar a temperatura ambiente.
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METODO KJELDHAL
Pasar el tubo al sistema de destilación.

DIOS MI FORTALEZA
METODO KJELDHAL
Adicionar 50 ml
agua destilada.
70 ml NaOH 32%
(Proceso
automático).
Destilar 5 minutos.
Recoger el destilado
en un erlenmeyer
con 100 ml H2BO3.
DIOS MI FORTALEZA
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METODO KJELDHAL
Adicionar 50 ml
agua destilada.
70 ml NaOH 32%
(Proceso
automático).
Destilar 5 minutos.
Recoger el destilado
en un erlenmeyer
con 100 ml H2BO3.
DIOS MI FORTALEZA
METODO KJELDHAL
DIOS MI FORTALEZA
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METODO KJELDHAL
TITULACION
CALCULOS
(𝑉𝑜𝑙 𝐴𝑐𝑖𝑑𝑜 𝑔𝑎𝑠𝑡𝑎𝑑𝑜 − 𝑉𝑜𝑙 𝐵𝑙𝑎𝑛𝑐𝑜)

%𝑁 = 𝑥 0,1 𝑥 0,014 𝑥(100)
𝑔𝑟 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎
Titular con Acido Sulfúrico 0,1N
DIOS MI FORTALEZA
METODO KJELDHAL
TITULACION
CALCULOS
(𝑉𝑜𝑙 𝐴𝑐𝑖𝑑𝑜 𝑔𝑎𝑠𝑡𝑎𝑑𝑜 − 𝑉𝑜𝑙 𝐵𝑙𝑎𝑛𝑐𝑜)

%𝑁 = 𝑥 0,1 𝑥 0,014 𝑥(100)
𝑔𝑟 𝑚𝑢𝑒𝑠𝑡𝑟𝑎
Ahora determinamos el %Proteína
%𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎 = %𝑁 𝑥 (6,38)
DIOS MI FORTALEZA
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METODO KJELDHAL
ALIMENTOS Factor (K) ALIMENTOS Factor (K)
Leche y
Harina de trigo 5,70 6,38
derivados
Arroz 5,95 Clara de huevo 6,70
Trigo, centeno, Carne y
5,83 6,25
cebada derivados
Cacahuetes 5,46 Yema de huevo 6,62
Almendras 5,18 Huevo entero 6,68
Soja 5,71 Gelatina 5,55
Semillas
5,30 Vegetales 6,25
oleaginosas
Factor de conversión para obtener la tasa de proteína bruta a partir del
nitrógeno total.
DIOS MI FORTALEZA
DIOS MI FORTALEZA
44

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27/03/2017

UNIDAD I: Aminoácidos, proteínas y enzimas.

Clasificación, propiedades y reacciones de los

son biomoléculas formadas por cadenas lineales

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a

Una clasificación que engloba dichos criterios es:

Proteínas simples o Holoproteínas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS SIMPLES O HOLOPROTEÍNAS.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS SIMPLES O HOLOPROTEÍNAS.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada).

• Colágeno: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS.

Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos:

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Conformación: Se refiere a la ordenación espacial de los grupos

Rotación completa alrededor del enlace sencillo –C–C–

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y una rotación

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Un polipéptido posee enlaces simples

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Presentan rotación restringida alrededor de los enlaces

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Solo existe libre rotación en torno al C.

Ψ (Psi) se refiere a la rotación alrededor del enlace sencillos Cα–C.

Φ (Phi) se refiere a las rotaciones de los enlace simples Cα–N.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Todas las proteínas poseen una misma estructura química

Lo que diferencia una proteína de otra es la secuencia de

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los cuatro niveles de estructuración están estabilizados

Mayor fuerza Menor longitud

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

De las uniones covalentes el enlace peptídico C-N es el más fuerte.

Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son

El enlace disulfuro S-S que requiere de menor energía para su hidrólisis.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de

Es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en

Existen 20 aminoácidos que por lo general están presentes en

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

Como consecuencia del establecimiento de enlaces

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

1) En el enlace peptídico no hay libertad de giro.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento

Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

Los puentes de hidrógeno se establecen entre los

De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

1. Ordenadas: todos los ángulos ϕ y ψ son iguales

2. No ordenadas: valores de ϕ y ψ distintos