2018 Intro PR 01 #1 (Proteinas)

DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA 2018-INTRO-PR-01 Página
QUÍMICA Rev #1 1 /13

ALIMENTOS DE ORIGEN VEGETAL
PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y ENZIMAS
2018-INTRO-PR-01-#1 (PROTEINAS)
QUÍMICA Rev #1 2 / 13
PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son macromoléculas complejas que pueden dar cuenta de más del 50% del peso seco
de las células, en cuya estructura y función juegan un papel fundamental. Son múltiples las que se
han aislado y purificado. Su peso molecular oscila entre 5000 y varios millones de Dalton. Estos
biopolímeros están compuestos de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y habitualmente azufre.
Algunas contienen también Fe, Cu, P o Zn. La hidrólisis total (ácida, alcalina o enzimática) de las
proteínas rinde aminoácidos de la configuración L, que se diferencian entre sí por la naturaleza de
sus cadenas laterales. Los aminoácidos de la mayor parte de las proteínas pertenecen a un grupo
reducido, constituido por 20 de estos compuestos. Los aminoácidos se unen para formar las
proteínas mediante enlaces amida, llamados enlaces peptídicos, que surgen por eliminación de los
elementos del agua del grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente,
formando cadenas polipeptídicas que contienen hasta varios cientos de unidades.
Las proteínas pueden clasificarse en dos grupos: homoproteínas, que constan sólo de aminoácidos
y heteroproteínas, que además de aminoácidos contienen varios otros compuestos no proteicos,
denominados colectivamente grupos prostéticos (que forman con la proteína una unión estable). De
acuerdo con la naturaleza química del grupo prostético, se pueden distinguir nucleoproteínas (como
las presentes en los ribosomas y en los virus), lipoproteínas (como la gammaglobulina y el
orosomucoide), fosfoproteínas (como las caseínas), hemoproteínas (como la hemoglobina, el
citocromo C, la catalasa y la mioglobina) y metaloproteínas (como la alcohol deshidrogenasa y la
anhidrasa carbónica).
Las proteínas poseen una enorme diversidad de funciones que permite clasificarlas arbitrariamente
en tres grupos fundamentales: proteínas estructurales, proteínas con actividad biológica y
proteínas alimentarias.
Las proteínas estructurales (queratina, colágeno, elastina, etc.), se encuentran en todos los tejidos:
músculos, piel, órganos internos, membranas celulares y orgánulos intracelulares. Su funcionalidad
guarda una estrecha relación con su estructura fibrosa.
Las proteínas dotadas de actividad biológica cumplen un papel activo en todos los procesos
biológicos. Las proteínas más importantes de este grupo son las enzimas, catalizadores muy
específicos, de los que se han identificado más de 2000. También son proteínas biológicamente
activas las hormonas que regulas las reacciones metabólicas (insulina y somatotrofina), las proteínas
contráctiles (miosina actina y tibulina), las proteínas que cumplen funciones transportadoras
(hemoglobina, mioglobina y transferrina), las proteínas que protegen la sangre de los vertebrados
(inmunoglobulinas, fibrógeno y trombina)y las proteínas que desempeñan funciones de
almacenamiento (ovoalbúmina, gladina y zeína).
Hay igualmente proteínas que son tóxicas para los animales superiores (toxina botulínica, toxina
estafilocócica, veneno de ciertas serpientes), o para los microorganismos (algunos antibióticos), y
otros con efectos antinutritivos (por ejemplo, los inhibidores de la tripsina).
Las proteínas alimentarias no representan un grupo especial, porque la mayor parte de las
proteínas estructural o biológicamente activas antes descritas son proteínas de los alimentos. Las
proteínas alimentarias son simplemente aquellas que resultan digestibles, no tóxicas,
relativamente baratas y organolépticamente aceptables para los seres humanos. Las
necesidades nutritivas de aminoácidos esenciales para el hombre son conocidas y varían con la
edad y las condiciones fisiológicas de los individuos (gestación, lactación, etc). El déficit en proteínas
nutricionales es, por desgracia, muy alto para algunos segmentos de la población del globo.
Cada proteína ofrece una conformación característica, una determinada organización tridimensional.
Así las proteínas fibrosas están constituidas por cadenas peptídicas dispuestas a lo largo de un eje
recto común lo que lleva a la formación de fibras (colágeno, queratina, elastina y fibroína). Por el
PROTEÍNAS
contrario, las proteínas globulares constan de una o varias cadenas polipeptídicas plegadas sobre si
mismas para formar estructuras tridimensionales esféricas o globulares. Algunas moléculas
proteínicas reúnen las propiedades características de ambos tipos de proteínas, fibrosas y globulares
(actina y fibrinógeno, por ejemplo).
Estructura de las proteínas
Las proteínas poseen característicamente cuatro niveles de estructura. Con el término estructura
primaria se hace referencia a la secuencia de aminoácidos en una proteína.
Por estructuras secundaria y terciaria se entiende la organización tridimensional de la cadena
polipeptídica y de la proteína en su conjunto, respectivamente. La expresión estructura cuaternaria
se refiere al acoplamiento geométrico de varias cadenas polipeptídicas, ligadas a través de enlaces
que en la mayor parte de los casos no son covalentes.
PROTEÍNAS
Los aminoácidos comunes de las proteínas
La fórmula estructural general de los 20 α-aminoácidos que se hallan corrientemente en las

proteínas, también llamados aminoácidos standard, es la siguiente:
H
│
R – C – COOH
│
NH2
Todos, excepto la prolina, tienen como denominador común un grupo carboxilo libre y un grupo
amino libre no sustituido sobre el átomo de carbono α. Difieren entre sí en la estructura de su
cadena lateral distintiva, denominada grupo R.
Se han propuesto diversas maneras de clasificar los aminoácidos en base a su grupo R. La más
significativa se basa en su polaridad. Existen cuatro clases principales de aminoácidos:
1. con grupos R no polares o hidrofóbicos

2. con grupos R neutros (no cargados)
3. con grupos R cargados positivamente (a pH 6.0 a 7.0)
4. con grupos R cargados negativamente (a pH 6.0 a 7.0)
Dentro de cada clase individual de aminoácidos hay variaciones considerables en el tamaño, la

forma y propiedades de los grupos R.
Aminoácidos con grupos R no polares (hidrofóbicos)
Esta familia incluye 5 aminoácidos con grupos R alifáticos (alanina, leucina, isoleucina, valina y
prolina), dos con anillos aromáticos (fenilalanina y triptofano), y uno que contiene azufre (metionina).
Como grupo, estos aminoácidos son menos solubles en agua que los que contienen grupos R
polares. El menos hidrofóbico es la alanina, que está cerca de la frontera entre aminoácidos no
polares y aquellos con grupos R polares sin carga. La prolina difiere de todos los aminoácidos
standard en que es realmente un α-iminoácido; puede ser considerada como un α-aminoácido en el
que el grupo R es un sustituyente del grupo amino.
PROTEÍNAS
Aminoácidos con grupos R polares sin carga
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en agua que aquellos con grupos R no polares.
Sus grupos R contienen grupos funcionales polares no cargados que pueden formar un puente de
hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, treonina y tirosina está dada por sus grupos
hidroxilo, la de la asparagina y de la glutamina por sus grupos amida, y la de la cisteína por el grupo
sulfhidrilo (-SH). La glicina, el miembro de este grupo que se encuentra en la frontera, se clasifica a
veces como un aminoácido no polar, pero su grupo R, un átomo de hidrógeno, es demasiado
pequeño como para tener influencia sobre el alto grado de polaridad de los grupos α-amino y α-
carboxilo.
PROTEÍNAS
Aminoácidos con grupos R cargados positivamente (básicos)
Los aminoácidos básicos, en los que los grupos R tienen una carga positiva neta a pH 7, poseen
todos 6 átomos de carbono. Consisten en lisina, que tiene un grupo amino cargado en la posición ε
de su cadena alifática.; arginina, que tiene el grupo guanidino cargado positivamente; e histidina,
que contiene la función imidazolio, débilmente básica.
Aminoácidos con grupos R cargados negativamente (acídicos)
Los dos miembros de esta clase son el ácido aspártico y el glutámico (fondo color lila en figura 4.1),
cada uno con en segundo grupo carboxílico totalmente ionizado y por lo tanto cargado
negativamente a valores de pH entre 6 y 7.
PROTEÍNAS
En base a sus características nutricionales y a sus roles fisiológicos los aminoácidos pueden
diferenciarse como:
 Esenciales: valina, leucina, fenilalanina, triptofano, metionina, treonina, histidina (esencial para
lactantes), lisina y arginina (semi esencial)
 No esenciales: glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina, ácido
aspártico y ácido glutámico.
Las propiedades ácido-base de los aminoácidos
La susceptibilidad de los aminoácidos a la ionización es biológicamente muy importante y facilita su

análisis cuantitativo. Diversas propiedades de los aminoácidos, tales como punto de fusión,
solubilidad en agua, altos momentos dipolares y elevadas constantes dieléctricas en disoluciones
acuosas, son atribuibles a una distribución heterogénea de las cargas eléctricas de los aminoácidos
en disoluciones acuosas. Así, todos los aminoácidos se hallan, en las disoluciones acuosas, a
vapores de pH próximos a la neutralidad, como iones dipolares:
H
│
R – C – COO-
│
+NH
3
Cuando un aminoácido se disuelve en agua puede comportarse como un ácido
H H
│ │
R – C – COO- ↔ H+ + R – C – COO-
│ │
+NH NH2
3
o como una base, aceptando un protón:
H H
│ │
R – C – COO- + H+ ↔ R – C – COOH
│ │
+NH + NH
3 3
dependiendo del pH.- Dicho de otro modo, se trata de moléculas anfóteras. En su forma totalmente
protonada, un α-aminoácido puede generar dos protones durante su titulación con una base. El
punto isoeléctrico (pI) es el valor de pH para el cual la carga global de un aminoácido en disolución
es cero. Los grupos carboxilo de los aminoácidos tienen valores de pKa más bajos que los de los
ácidos carboxílicos debido a la presencia en los α-aminoácidos de un grupo amino positivamente
cargado sobre el átomo de carbono que lleva el grupo carboxilo.
PROTEÍNAS
Desnaturalización de las proteínas
Cuando las proteínas globulares en estado nativo se someten brevemente a la acción del calor, a
pH extremos o a la de ciertos solutos, como la urea y la guanidina, experimentan desnaturalización;
éste es un proceso mediante el cual se pierde la actividad biológica de la proteína. Por ejemplo, si la
proteína es una enzima, con tales tratamientos se pierde su actividad catalítica. Además, una
proteína globular se insolubiliza, habitualmente, por
desnaturalización: un ejemplo de ello lo constituye la clara de un huevo recién abierto, que coagula
por calefacción.
En las proteínas desnaturalizadas, los esqueletos de sus cadenas polipetídicas permanecen
intactos, y los enlaces peptídicos no se rompen. Lo que ocurre durante la desnaturalización,
consiste en el desplegado de la cadena polipeptídica, que pierde su configuración tridimensional
característica y adopta su arrollamiento al azar. Está claro, por tanto, que la actividad biológica de
las proteínas no procede directamente de su secuencia aminoacídica, sino más bien de la
configuración tridimensional nativa de la cadena polipetídica.
Propiedades funcionales de las proteínas
Aplicado a los ingredientes de los alimentos, el término “funcionalidad” se define como cualquier
propiedad, distinta de las nutritivas, que condicione su utilidad en los mismos. La mayor parte de las
propiedades funcionales afectan a las características sensoriales de los alimentos. Las propiedades
funcionales de las proteínas se pueden clasificar en tres grandes grupos: (a) Propiedades de
hidratación (dependientes de las interacciones proteína-agua), (b) Propiedades relacionadas con las
interacciones proteína-proteína y (c) Propiedades de superficie. Al primer grupo pertenecen
propiedades tales como la absorción y retención de agua, la humectablidad, el hinchamiento, la
adhesión, la dispersabilidad, la solubilidad y la viscosidad, a las que con frecuencia se hace
referencia a través del término propiedades hidrodinámicas. Las propiedades del segundo grupo
participan en procesos tales como la precipitación y la formación de geles y varias otras estructuras
(por ejemplo, masas y fibras proteicas). El tercer grupo de propiedades está relacionado
fundamentalmente con la tensión superficial, la emulsificación y las características espumantes de la
proteína.
Propiedades de hidratación
La conformación de una proteína en disolución depende considerablemente de su interacción con el

agua. La mayoría de los alimentos son sistemas sólidos hidratados y el comportamiento
fisicoquímico y reológico de las proteínas y varios otros componentes de los alimentos se ve
notablemente influido no sólo por la presencia de agua sino también por la actividad de la misma; es
más, los concentrados y purificados proteicos deben hidratarse inmediatamente antes de ser
usados; de ahí que las propiedades de hidratación y rehidratación de las proteínas que constituyen
los alimentos sean de un gran interés práctico. Entre las propiedades relativas a la hidratación
pueden destacarse la solubilidad (porcentaje de proteína que se mantiene en disolución o dispersión
coloidal bajo condiciones específicas), viscosidad, gelificación, formación de masas proteicas (ej.
Gluten) y la texturización (proceso en el cual las proteínas globulares se transforman en fibrilares,
con el fin de modificar diferentes aspectos de calidad de los alimentos).
Propiedades surfactantes de las proteínas
Las emulsiones y espumas alimenticias son sistemas dispersos de dos fases inmiscibles entre sí e
inestables a menos que haya sustancias anfifílicas en la interfase que disminuyen la tensión
interfacial y evitan la coalescencia de las gotas dispersas. Las proteínas poseen estas
PROTEÍNAS
características, ya que migran a la interfase estabilizando el sistema porque disminuyen la tensión

superficial, es decir, actúan como agentes tensioactivos.
Para que una proteína tenga buenas características espumantes y/o emulsionantes deben presentar
dos características:
a) Buena hidrofobicidad de superficie
b) Alto grado de flexibilidad
Todo ello permitirá una buena difusión de la proteína hacia la interfase aire/agua donde debe
desdoblarse, concentrarse y extenderse rápidamente para poder disminuir la tensión superficial.
Cuando una molécula proteica entra en contacto con la interfase, los restos de los aminoácidos no
polares se orientan hacia la fase no acuosa y la proteína se adsorbe espontáneamente. Durante la
adsorción las proteínas se despliegan, y si hay espacio suficiente, se colocan en una capa
monomolecular resistente, cohesiva y elástica.
ENZIMAS
Las células de los seres vivos son fábricas químicas. De la dieta se obtienen solo unos pocos de los
miles de compuestos necesarios para la operación del organismo humano; en cambio, la mayor
parte de estas sustancias son sintetizadas dentro de las células, lo que significa que ocurren cientos
de reacciones químicas en las células cada segundo de la vida. Casi todas estas reacciones están
catalizadas por enzimas, que son moléculas que aumentan la velocidad de las reacciones químicas
sin sufrir cambios. Sin las enzimas para actuar como catalizadores biológicos, la vida como se la
conoce no sería posible.
Nomenclatura y clasificación de las enzimas
En el pasado las enzimas fueron designadas habitualmente de acuerdo con la sustancia sobre la
que actúan, llamada sustrato, o con la naturaleza de la reacción que catalizan. Así, la ureasa
cataliza la hidrólisis de la urea y la arginasa de la arginina. En muchos casos las enzimas han
recibido nombres que no informan acerca de la reacción que catalizan, tales como la pepsina y la
tripsina, las cuales catalizan la hidrólisis de las proteínas. Debido al gran número de enzimas que se
conocen en la actualidad, se ha adoptado una clasificación y nomenclatura más sistemáticas. Las
enzimas se han agrupado en seis clases principales, de acuerdo con el tipo de reacciones que
catalizan. Cada enzima tiene también un número de clasificación que la identifica.
Las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos:
1. Óxido-reductasas: catalizan reacciones de transferencia electrónica

2. Transferasas: promueven transferencias de distintos grupos funcionales
3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces químicos con la introducción de una molécula de agua:
4. Liasas: enzimas que eliminan grupos de sus sustratos (no por hidrólisis) dejando un doble enlace o que
inversamente agregan grupos a dobles enlaces
5. Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización
6. Ligasas: enzimas que catalizan la unión covalente de dos moléculas en conjunto con la ruptura de un
enlace pirofosfato como en el ATP. Antiguamente se las llamaba sintetasas.
Especificidad, catálisis y regulación
Las dos características sobresalientes de las enzimas son la aceleración de las velocidades de
reacción, sin afectar a su equilibrio, y la especificidad de acción. El mecanismo detrás de estas dos
características principales de las enzimas no está aun totalmente comprendido. Hay sin embargo
PROTEÍNAS
una cierta lógica en la secuencia de las reacciones enzimáticas, y como en cualquier serie de
eventos, existen factores que controlan la velocidad.
A - Especificidad
La especificidad de las enzimas a diferencia de los catalizadores no biológicos muestran diversos

grados de especificidad, a saber:
a. Baja especificidad. La enzima no discrimina entre sustratos, sino que se muestra específica
únicamente para el enlace a atacar.
b. Especificidad de grupo. La enzima es específica para un enlace químico particular adyacente a
un grupo determinado. Por ejemplo, la tripsina es específica para los enlaces péptido en el lado
carboxilo de la arginina y de la lisina.
c. Especificidad absoluta. La enzima sólo ataca un sustrato y cataliza sólo una reacción. La mayor
parte de las enzimas pertenecen a esta categoría.
d. Especificidad estereoquímica. Por regla general las enzimas muestran una infalible y completa
estereoespecificidad en la catálisis y pueden distinguir entre isómeros ópticos o geométricos.
B – Catálisis
En general, la catálisis se caracteriza por facilitar una reacción mediante la reducción de su energía
de activación. Es importante distinguir entre el potencial o tendencia termodinámica a que una
reacción tenga lugar y la velocidad real a la que se acumula el producto. Las concentraciones de
equilibrio del producto y del sustrato están determinadas por la diferencia en energía libre (∆G° = -
RT ln k Eq) existente entre ellos. A una temperatura dada, T y R son constantes, por lo que G°
depende solamente de ln kEq, que es igual a (producto)/(sustrato).
Sin embargo, la velocidad a la que tiene lugar la conversión del sustrato en producto, una medida de
la labilidad cinética de las moléculas de sustrato, es independiente de Gº. Una molécula puede ser
termodinámicamente inestable, es decir, Gº para su conversión en producto es negativa, pero
cinéticamente estable si la barrera energética para la reacción es suficientemente alta. En la mayor
parte de las reacciones químicas se utiliza calor para sobrepasar esta barrera energética (energía
de activación). Los catalizadores heterogéneos, como por ejemplo el Ni para la hidrogenación de los
aceites, probablemente reducen la energía libre necesaria mediante una estabilización selectiva del
estado de transición (aproximando a los reaccionantes en una yuxtaposición favorable sobre la
superficie del catalizador). Las enzimas, sin embargo, emplean un gran número de efectos
interrelacionados para reducir la energía de activación de una reacción.
C -Regulación
Hemos visto que la acción de las enzimas es altamente específica para un sustrato. ¿Cuál es el
mecanismo que puede dar cuenta de tal especificidad? Hace alrededor de 100 años Arrhenius
sugirió que los catalizadores aumentan la velocidad de las reacciones combinándose con el sustrato
para formar algún tipo de compuesto intermedio. En una reacción catalizada por una enzima este
compuesto intermediario se llama complejo enzima-sustrato.
Utilidad de las enzimas en tecnología de alimentos
La utilidad de las enzimas en la industria alimentaria se basa en tres aspectos:
Análisis de alimentos: debido a la gran especificidad que presentan las enzimas, se pueden emplear
para analizar componentes específicos de los alimentos sin necesidad de procedimientos de
purificación muy complejos, pudiéndose detectar cantidades del orden de 10 ng. Principal ventaja:
gran sensibilidad y rapidez (minutos); inconvenientes: elevado costo y debe conocerse y poder
controlar la especificidad de la enzima.
PROTEÍNAS
Indicadores de tratamientos tecnológicos: la presencia o ausencia de enzimas en los alimentos y las

alteraciones que se hayan producido en su distribución normal en los sistemas celulares pueden
utilizarse como indicadores analíticos de la calidad y la historia de un alimento determinado. Así, la
inactivación de la fosfatasa alcalina en la leche se utiliza como indicador de una correcta
pasterización. La modificación de localización tisular o celular de una enzima puede indicar si un
alimento determinado ha sido congelado y descongelado, ya que en estos procesos se rompen las
membranas biológicas.
Procesado de alimentos: con la utilización de enzimas en las industrias alimentarias se persigue

mejorar el proceso de producción de alimentos, reduciendo el costo y obteniendo mejores productos
finales. Las principales aplicaciones son mejorar el sabor, color, textura, aroma, digestibilidad y
viscosidad; alargar la vida útil del producto envasado y/o eliminar algunas características no
deseadas que se encuentran presentes inicialmente. Las transformaciones que tienen lugar de
forma natural por enzimas endógenas pueden ser orientadas o potenciadas mediante el uso de
enzimas añadidas intencionadamente a los alimentos, es decir, mediante enzimas exógenas.
Enzimas endógenas en los alimentos
Las enzimas están presentes de forma natural en los alimentos, pues provienen de los tejidos de
plantas y animales o de microorganismos. Muchas de ellas son responsables de numerosas
modificaciones que tiene lugar en los alimentos. Estos cambios pueden ser beneficiosos o
perjudiciales. Así, por ejemplo, como ya se indicó, ciertas enzimas a veces son responsables de la
alteración de productos vegetales tras su recolección, participan en la alteración de tejidos animales
y en las modificaciones de color, textura, olor y valor nutritivo de muchos alimentos. Además,
colaboran también en los cambios que tienen lugar durante la transformación de una materia prima
en un producto nuevo, como es el caso de quesos, embutidos y otros.
Es tan numerosa la presencia de enzimas en los alimentos que se van a citar sólo las hidrolasas y
oxidorreductasas, que se consideran las más importantes.
Hidrolasas
1. Amilasas: actúan hidrolizando el almidón. Son importantes en la maduración de la fruta, ya que

proporcionan los azúcares que contribuyen al dulzor. Igualmente, intervienen en la elaboración
de la cerveza y la panificación favoreciendo la fermentación de los microorganismos al
proporcionar los azúcares para que ésta se pueda llevar a cabo.
2. Pectinasas: son muy importantes en los productos vegetales, ya que al hidrolizar las sustancias
pécticas son las responsables de las modificaciones de la textura de las frutas y hortalizas
durante su maduración, almacenamiento y procesado.
3. Proteasas: actúan degradando las proteínas por hidrólisis de los enlaces peptídicos.
Las proteasas endógenas más importantes son probablemente las de la carne, que intervienen
en su ablandamiento durante la conversión del músculo en carne y durante su posterior
almacenamiento. Las más importantes son las catepsinas y las calpaínas, aunque son muchas
más las que participan en los cambios post-mortem.
En la leche hay que destacar la proteasa ácida, que contribuya a la proteólisis que tiene lugar
durante la maduración de ciertos quesos, sobre todo si la leche no se ha pasteurizado.
4. Esterasas: hidrolizan los enlaces éster de los triglicéridos. Se encuentran en forma abundante
en alimentos de origen animal y vegetal. Las más importantes son las lipasas, que liberan ácidos
grasos a partir de los triglicéridos, propiciando la aparición de sabores unas veces deseables y
otras no.
PROTEÍNAS
Oxidorreductasas
1. Fenolasas: actúan oxidando los compuestos fenólicos dando lugar a compuestos pigmentados;
son las responsables del pardeamiento enzimático de muchas frutas y hortalizas. A veces la
aparición de color es deseable, como ocurre con las pasas de uva y las hojas de té fermentadas.
2. Lipoxigenasas: catalizan la oxidación de los ácidos grasos insaturados, mediante un
mecanismo no totalmente aclarado. Su efecto en los alimentos puede ser perjudicial pues actúan
como un prooxidante iniciando el enranciamiento oxidativo de los lípidos. Parece que son las
principales responsables de los sabores y olores extraños en las legumbres almacenadas.
3. Peroxidasa: se encuentra en los productos vegetales, donde puede modificar el sabor, color,
olor y valor nutritivo de éstos, por degradación oxidativa de diferentes compuestos. Se utiliza
como indicador del escaldado, ya que es bastante resistente a la inactivación por calor. Se
asume que la destrucción de la peroxidasa implica la destrucción de otras enzimas de interés.
La lactoperoxidasa se utiliza como índice para saber si la pasterización ha sido excesiva. Por
otra parte, también interviene en la oxidación de los lípidos. Esta es capaz de generar
compuestos oxidantes muy potentes, capaces de destruir microorganismos no deseados.
4. Catalasa: su función es la descomposición del peróxido de hidrógeno derivado del metabolismo
celular.
Aplicación de enzimas exógenas en la elaboración de alimentos
La posibilidad de conseguir enzimas a gran escala y a precios razonables dio lugar a que la industria
alimentaria considerara la posibilidad de usar enzimas exógenas en la producción de alimentos. Sin
embargo, el uso de estas enzimas es relativamente limitado debido a la escasa comercialización de
las mismas. Las enzimas que tienen mayor aplicación en la elaboración de alimentos son:
Hidrolasas
Es el grupo de enzimas que más se utiliza. Dentro de este grupo se encuentran:
1. Proteasas: se pueden obtener a partir del estómago de animales, de plantas o de

microorganismos. Actúan hidrolizando proteínas y polipéptidos para dar péptidos de peso
molecular más bajo. Su principal aplicación es mejorar el sabor, la textura y el aspecto de
diferentes productos.
Algunos ejemplos de sus posibles usos son:
- Eliminación de la turbidez de la cerveza. Las proteínas que contiene la cerveza ya envasada
tienden a formar complejos insolubles con los polifenoles y taninos cuando se enfría el producto
antes de su consumo, los que pueden dar una turbidez no deseada. Para degradar estas
proteínas residuales se emplea papaína, con lo que se vita la formación de sedimentos.
– En tecnología lechera se emplean proteasas en la elaboración del queso. La quimosina puede
ser reemplazada por proteasas obtenidas a partir de Mucor miehei. Este tipo de enzimas, de
diversos orígenes, se está empleando para acortar el período madurativo de los quesos duros y
semiduros, ya que la proteolisis natural se consigue realizar en un tiempo más reducido.
– En productos de pastelería se utilizan proteasas para hidrolizar las proteínas del gluten y
controlar así la viscosidad durante la manipulación y modificar la textura y apariencia finales.
– En la industria cárnica se emplea papaína y bromelina para acelerar el proceso de maduración
de la carne y mejorar su blandura.
2. Lipasas: Se obtienen también a partir del tracto digestivo de animales, y sobre todo, de
microorganismos. Hidrolizan los triglicéridos para dar mono- y diglicéridos, ácidos grasos libres y
glicerina y liberan compuestos responsables o precursores del sabor, por lo que se emplean
principalmente para potenciar el sabor de diversos alimentos. Cabe citar como ejemplo, el uso en
la industria quesera para realzar el sabor de los quesos, para aumentar el sabor de la leche en el
PROTEÍNAS
chocolate al hidrolizar los lípidos, o en los productos de panadería para ampliar la vida útil del
pan.
3. Alfa-amilasas. Se obtienen a partir de microorganismos, fundamentalmente Bacillus subtilis y
Aspergillus orizae. Hidrolizan el almidón y el glucógeno para liberar oligosacáridos. Sus
principales aplicaciones son:
- En productos de panadería se emplean para aumentar la hidrólisis del almidón rindiendo mayor
cantidad de azúcares y conseguir así la producción de CO2 necesario para el esponjamiento de
la masa.
– En la industria cervecera, la alfa-amilasa se añade con la cebada para favorecer la hidrólisis del
almidón y proporcionar igualmente azúcares fermentables por las levaduras.
– En la elaboración de jarabes a base de almidón, favoreciendo la licuación inicial.
4. Beta-galactosidasa. Se obtiene fundamentalmente a partir de mohos (Aspergillus niger). Esta
enzima hidroliza la lactosa, que es un azúcar muy poco soluble, rindiendo glucosa y galactosa. Se
emplea en la producción de helados y derivados lácteos para evitar los problemas de textura que
pueden derivarse de la baja solubilidad de la lactosa, aumentando al mismo tiempo el dulzor
debido al contenido incrementado de glucosa. También se usa en la preparación de leche y
derivados lácteos destinados a personas deficientes en beta-galactosidasa (lactasa).
Otras hidrolasas utilizadas en la elaboración de alimentos catalizan la hidrólisis de enlaces

específicos de carbohidratos.
Oxidorreductasas
Dentro de este grupo, las enzimas que más se utilizan son:
1. Glucosa oxidasa. Producida por mohos, principalmente Aspergillus niger. Esta enzima cataliza la
oxidación de la glucosa con consumo de oxígeno para dar δ-D-gluconolactona y peróxido de
hidrógeno. Se usa por lo tanto para eliminar la glucosa en aquellos productos susceptibles de
sufrir modificaciones en el aroma y color como consecuencia de la reacción entre grupos amino y
glucosa (reacción de Maillard). Se aplica fundamentalmente en alimentos a base de papas y
huevo en polvo.
También se usa en productos envasados para mejorar la estabilidad durante el almacenamiento,
debido a que al consumir oxígeno se evita la oxidación lipídica y la degradación de compuestos
aromáticos.
2. Catalasa. Se obtiene fundamentalmente a partir de microorganismos. Cataliza la descomposición
del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Se emplea combinada con la glucosa oxidasa para
eliminar el peróxido de hidrógeno producido por esta última. La combinación de estas enzimas
permite alargar la vida útil de jugos cítricos, cerveza y vino, ya que inhibe las reacciones
oxidativas.
3. Lipooxigenasa. Se obtiene a partir de la harina de soja. Cataliza la oxigenación de ciertos ácidos
grasos insaturados rindiendo hidroperóxidos. Se emplea en la industria del pan para blanquear
harina.
Isomerasas
La más interesante es la glucosa-isomerasa, que se obtiene a partir de bacterias y mohos. Esta

enzima transforma la glucosa en fructosa, con mayor poder edulcorante, por lo que se utiliza para
potenciar el sabor dulce. Se emplea en la preparación de jarabes de almidón de alta fructosa.

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PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y ENZIMAS

Estructura de las proteínas

Los aminoácidos comunes de las proteínas

La fórmula estructural general de los 20 α-aminoácidos que se hallan corrientemente en las

1. con grupos R no polares o hidrofóbicos

Dentro de cada clase individual de aminoácidos hay variaciones considerables en el tamaño, la

Aminoácidos con grupos R no polares (hidrofóbicos)

Aminoácidos con grupos R polares sin carga

Aminoácidos con grupos R cargados positivamente (básicos)

Aminoácidos con grupos R cargados negativamente (acídicos)

Las propiedades ácido-base de los aminoácidos

La susceptibilidad de los aminoácidos a la ionización es biológicamente muy importante y facilita su

Cuando un aminoácido se disuelve en agua puede comportarse como un ácido

o como una base, aceptando un protón:

Desnaturalización de las proteínas

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