POLIFENOL OXIDASA

1. Purificación y caracterización bioquímica parcial de polifenol oxidasa de

mamey (Pouteria sapota)

La PPO es una enzima ampliamente distribuida en frutas y verduras, que cataliza

dos tipos de reacciones: (a) hidroxilación de fenoles (como la tirosina) a una
actividad o-difenol (cresolasa) y (b) oxidación de difenoles a o-quinonas (actividad
de catecolasa). PPO es una enzima con un centro de cobre dinuclear capaz de
insertar un átomo de oxígeno en la posición orto de un grupo hidroxilo existente en
el anillo aromático. Lo anterior es seguido por la oxidación del difenol a la
correspondiente o-quinona. La PPO se describió como una proteína hidrofílica con
una cola hidrófoba corta que ancla la enzima a la membrana. Como una enzima
plástida en plantas superiores, generalmente se localiza en la membrana tilacoide
de los cloroplastos mientras que sus sustratos fenólicos están ubicados en las
vacuolas. La PPO se ha estudiado en muchas frutas y verduras, incluyendo:
repollo, piña, plátano, semillas de frijol, níspero, manzana y raíces de yacón

La extracción con PPO requiere la presencia de fuertes detergentes no iónicos

(como el Triton X-100) en el tampón de purificación. La purificación de PPO (de
diferentes fuentes vegetales) resulta en la presencia aparente de múltiples
isoenzimas cuando se usan diferentes procedimientos de extracción,
probablemente debido a la presencia simultánea de la enzima y los sustratos
fenólicos producen formas agregadas de PPO(1)

2. Aislamiento y caracterización de la polifenol oxidasa de los sarcomas

venenosos y no venenosos de Ferula communis (L.) 2013

La polifenol oxidasa es una enzima ubicua que contiene dos iones de cobre, CuA
y CuB, que catalizan la orto-hidroxilación de monofenoles a los correspondientes
orto-difenoles (catecoles) y la oxidación de catecoles a la correspondiente
ortoquinonas. La enzima está involucrada en muchas funciones biológicas, como
la melanogénesis, el desarrollo y la metamorfosis en insectos por lo tanto,
entender su actividad, regulación e inhibición es el enfoque de un gran número de
estudios que son importantes para sus aplicaciones prácticas. Aunque el papel
que desempeña PPO en el desarrollo y la fisiología de las plantas todavía no está
bien definido (Mayer, 2006), esta enzima está ciertamente involucrada en la
polimerización de moléculas fenólicas oxidadas y muy probablemente también en
la biosíntesis de metabolitos secundarios.(2)
3. Familia multigeno de polifenol oxidasa de la berenjena: clonación,
filogenia, análisis de expresión e inmunolocalización en respuesta a heridas

En las plantas, las enzimas oxidantes de fenol se denominan genéricamente como

polifenol oxidasas (PPO) en función de su capacidad para oxidar sustratos
fenólicos específicos en presencia de oxígeno molecular – cresolasas, y lacasa-
oxidasas como multi-cobre. Las PPO juegan un papel clave en el mecanismo de
defensa de plagas y biosíntesis de aureusidina de la oxidación de chalconas en
Antirrhinum majus, la oxidación de flavonoides en semillas de Arabidopsis y la
biosíntesis de flavonoides. Los sustratos fenólicos liberados de vacuolas en como
resultado de daños en los tejidos entran en contacto con polifenol oxidasas, que
catalizan su oxidación a quinonas altamente reactivos, capaces de hacer una
modificación covalente no enzimática y la polimerización de nucleófilos celulares
para producir pigmentos coloreados negros o marrón (3)

4. Extracción, caracterización estructural y evaluación de ésteres de

hidroxicinamato de pasto de huerto (Dactylis glomerata) como sustratos
para la polifenol oxidasa

Las PPO, también conocidas como catecol oxidasa, catecolasa, difenol oxidasa, o-
difenolasa, fenolasa y tirosinasa son enzimas que contienen cobre que pueden
catalizar una o dos reacciones que involucran oxígeno molecular. En la primera
reacción, la PPO cataliza la hidroxilación de monofenoles, dando como resultado
la formación de compuestos de o-dihidroxiarilo. En la segunda reacción, la PPO
cataliza la oxidación de los compuestos de o-dihidroxiarilo a o-quinonas. Las
quinonas son altamente electrófilas y se unen rápidamente a sitios nucleofílicos en
otros compuestos (por ejemplo, fenoles, aminoácidos y proteínas) y se condensan
con fenoles para formar polímeros de color marrón, negro o rojo (melaninas). Casi
todas las plantas superiores contienen PPO, incluidos cultivos alimenticios como el
tomate, trigo, patata y pera, así como semillas como el cacao. También se han
informado casos de PPO en cultivos forrajeros distintos del pasto orchard, incluido
el trébol rojo y una gama de especies de pastos templados. Los PPO están
fuertemente implicados en la decoloración de las frutas y verduras, lo que se
traduce en una vida útil más corta y las consiguientes pérdidas comerciales. (4)

5. Ovalbúmina reticulada catalizada por polifenol oxidasa: preparación,

estructura y alergenicidad potencial

Las PPO son un grupo de enzimas que contienen cobre con una composición
compleja, que resume las tirosinasas, las catecol oxidasas y las lacasas. Son
oxidorreductasas que están muy extendidas en plantas, hongos y organismos
procariotas y eucariotas. La PPO puede catalizar la hidroxilación de monofenol a
difenoles dihídricos y la posterior oxidación de estos difenoles dihídricos a las o-
quinonas respectivas. En cuanto a las proteínas, la PPO puede catalizar los
residuos de tirosina (Tyr) en o-quinonas. Estas quinonas reaccionan
espontáneamente principalmente a través de adiciones de 1,4 con el grupo NH2 o
SH de restos Tyr, lisina (Lys) o cisteína (Cys) para formar un enlace cruzado
covalente intramolecular o intermolecular [23]. Además, la reticulación entre
proteínas con una estructura fuertemente definida o sin residuos de Tyr puede ser
inducida por los compuestos fenólicos de molécula pequeña como mediadores
reticulados, como el ácido cafeico. El ácido cafeico se puede oxidar mediante PPO
en una o-benzoquinona, que reacciona espontáneamente con el grupo de
proteínas NH2 o SH para generar un enlace cruzado proteína-proteína que
contiene ácido cafeico [24,25].(5)

BIBLIOGRAFÍA

1. Palma-Orozco G, Ortiz-Moreno A, Dorantes-Álvarez L, Sampedro JG, Nájera

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from mamey (Pouteria sapota). Phytochemistry [Internet]. 2011;72(1):82–8.
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poisonous chemotypes of Ferula communis (L.). Phytochemistry [Internet].
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3. Shetty SM, Chandrashekar A, Venkatesh YP. Eggplant polyphenol oxidase
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4. Parveen I, Winters A, Threadgill MD, Hauck B, Morris P. Extraction,
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orchard grass (Dactylis glomerata) as substrates for polyphenol oxidase.
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5. Liu K, Chen S, Chen H, Tong P, Gao J. Cross-linked ovalbumin catalyzed by
polyphenol oxidase: Preparation, structure and potential allergenicity. Int J
Biol Macromol [Internet]. 2018;107:2057–64. Disponible en:
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