RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS

Presentado por:

DANIELA URUEÑA DEVIA

COD:20162150440

CRISTIAN ALFONSO GOMEZ MOLINA

COD:20141124871

JUAN DAVID GIRALDO OJEDA

COD:20181167549

ROBINSON MUÑOZ ORDOÑEZ

COD:20162151794

UNIVERSIDAD SURCOLOMBIANA

FACULTAD DE INGENIERIA

BIOQUIMICA

NEIVA-HUILA
RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS

Presentado por:

Grupo 121

DANIELA URUEÑA DEVIA

COD:20162150440

CRISTIAN ALFONSO GOMEZ MOLINA

COD:20141124871

JUAN DAVID GIRALDO OJEDA

COD:20181167549

ROBINSON MUÑOZ ORDOÑEZ

COD:20162151794

Presentado a:

EDUARDO PASTRANA BONILLA

UNIVERSIDAD SURCOLOMBIANA

FACULTAD DE INGENIERIA

BIOQUIMICA

NEIVA-HUILA
Tabla de contenido

INTRODUCCION .................................................................................................... 4
OBJETIVOS ............................................................................................................ 4
MARCO TEORICO ................................................................................................. 5
MATERIALES Y REACTIVOS ................................................................................ 8
PROCEDIMIENTO ................................................................................................ 10
RESULTADOS .................................................................................................... 11
ANALISIS DE RESULTADOS ............................................................................. 13
CONCLUSIONES ................................................................................................. 14
BIBLIOGRAFIA .................................................................................................... 14
INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Por ende, en el actual informe se pretende realizar cuatro procesos para el

reconocimiento de las proteínas de dos componentes que son: leche y clara de
huevo. En primer lugar, se realizará el proceso de desnaturalización de las proteínas
un proceso en el cual observaremos una coagulación indicándonos presencia de
proteínas, en segundo lugar, se efectuará el método de reacción xantoproteica en
el cual observaremos una coloración anaranjada indicándonos presencia de
proteínas, en tercer lugar, se realizará la técnica de reacción de biuret proceso en
el cual se manifestara la formación de un complejo de coloración violeta el cual nos
indica la presencia de enlaces peptídicos que son los que unen los aminoácidos que
conforman las proteínas y por último se ejecutara el desarrollo de una reacción con
la cual podremos evidenciar la presencia de aminoácidos unidades más simples
que componen las proteínas por medio de un la reacción de aminoácidos azufrados.

OBJETIVOS

- Reconocer mediante técnicas sencillas de desnaturalización en el

laboratorio, la presencia de la proteína de la clara del huevo llamada
ovoalbúmina y la de la leche denominad caseína.
- Observar el cambio estructural de las proteínas mediante el proceso de
coagulación.
- Determinar la presencia de proteínas solubles en una solución de ácido
nítrico mediante el proceso de reacción xantoproteica.
- Identificar la presencia de enlaces peptídicos que unen los aminoácidos
mediante la reacción de biuret.
- Reconocer la existencia de aminoácidos que contienen azufre en su
composición mediante el procedimiento denominado reacción de
aminoácidos azufrados.
MARCO TEORICO

-Proteína

Se denominado así a cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos

constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en
diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción
muscular o la respuesta inmunológica, No obstante, también realizan otras
funciones como estructurales, enzimáticas, transportadora, etc.

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Por ende, la
unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido,
si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de
aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones.

Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde

se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas. Por tal motivo, las proteínas desempeñan un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. (Guillén)

Aminoácidos

Son moléculas orgánicas que presentan grupo amino (- NH2) y un grupo nacido
carboxílico (- COOH). En disolución los aminoácidos forman iones dobles
denominados (Zwitteriones) debido a sus grupos ácido y base; además, un
aminoácido, dependiendo del PH de la solución, puede comportarse como acido o
como base por esta razón se les denomina anfótera.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

– Estructura primaria (o primer nivel de organización), la cual se define como

la secuencia de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.

– Estructura secundaria o
segundo nivel de
organización estructural,
que corresponde a la
disposición ordenada de los
aminoácidos en regiones
localizadas de la proteína. La
alfa-hélice y las estructura
Beta de hoja plegada son
tipos de estructura
secundaria.

– Estructura terciaria (tercer

nivel de organización
proteica) es la conformación
especial de las proteínas que
resulta de las múltiples
interacciones entre las
cadenas laterales de residuos
de aminoácidos distantes.

– Estructura cuaternaria.
Que aparece solo en algunas
proteínas, está definida por la
interacción no covalente de
diferentes cadenas peptídicas
para conformar una única
proteína funcional. (biochemistryquestions, 2008)
Enlace peptídico

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones

peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino
del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante
un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el
producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido
reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
terminal.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. (Guillén)
Materiales y Reactivos

-Clara de huevo (ovoalbúmina) -Leche (caseína)

-Ácido acético -Ácido Nítrico

-Hidróxido de sodio al 40% y 20% -Sulfato de cobre

-Acetato de plomo -Pipeta volumétrica

 -Gradilla -Tubos de ensayo

-Pinzas

PROCEDIMIENTO

1. Desnaturalización de la proteína
I. Agregue en un tubo de ensayo un poco de leche y en otro un poco de clara de
huevo.
II. Agregue 1 ml de Ácido acético a cada uno de los tubos.
III. Caliente los tubos de ensayo y observe los resultados
2. Reacción xantoproteica
I. Agregue en un tubo de ensayo un poco de leche y en otro un poco de clara de
huevo.
II. Agregue 1 ml de HNO3 a cada uno de los tubos de ensayo y caliente por 20 o 30
segundos.
III. Agregue 20 gotas de NaOH al 40 % a cada uno de los tubos y observe el resultado
3. Reacción de buret
I. Agregue en un tubo de ensayo un poco de leche y en otro un poco de clara de
huevo.
II. Agregue 1 ml de NaOH al 20 % a cada uno de los tubos de ensayo.
III. Agregue 10 gotas de sulfato de cobre a cada uno de los tubos de ensayo y observe
el resultado.
4. Aminoácidos Azufrados
I. Agregue en un tubo de ensayo un poco de leche y en otro un poco de clara de
huevo.
II. Agregue 1 ml de NaOH al 20 % a cada uno de los tubos de ensayo
III. Agregue a cada uno 10 gotas de acetato de plomo
IV. Caliente los tubos de ensayo y observe los resultados

RESULTADOS

DESNATURALIZACIÓN DE LA PROTEÍNA

Se puede observar cómo se forman coágulos en la leche como si se cortara y como

la clara se ha coagulado también.
En la segunda parte al aumentar la temperatura la clara del huevo se solidifica y la
leche hierve, pero no presenta ningún cambio.
REACCIÓN XANTOPROTEICA

En esta reacción se observa que ambos se han teñido de color anaranjado debido a
la reacción xantoproteica, aunque uno tiñe más amarillo que otro en este caso en el
huevo.

REACCIÓN DE BURET

En este caso podemos observar como en ambos se da una tonalidad violeta, sin
embargo, en el huevo esta es más violeta que en la leche.
AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

Podemos apreciar que una probeta tiñe más de color negro, en este caso el huevo.

ANALISIS DE RESULTADOS

1. Al observar los resultados obtenidos pudimos analizar, que al utilizar estas

dos proteínas como lo son la leche y la clara del huevo, al adicionarles ácido
acético, estas proteínas sufren una desnaturalización por el cambio de pH ya
que toman una forma grumosa y espesa.
En el segundo caso cuando aumentamos la temperatura de las proteínas, la
clara se vuelve sólida y se analiza que hubo desnaturalización, en cambio al
aumentar la temperatura de la leche esta sigue igual, por tal motivo esta no
sufre desnaturalización.
2. En esta parte al adicionar 20 gotas de hidróxido de sodio al 40%, 1 ml de
ácido nítrico y al aumentar la temperatura de la clara de huevo y la leche se
puede analizar que por el color amarillo intenso que tomo, estas proteínas
cuentan con aminoácidos del grupo aromático.
3. En la tercera parte del laboratorio al tomar la clara de huevo, la leche, al
adicionarles 1 ml de hidróxido de sodio al 20% y 10 gotas de sulfato de cobre,
se puede corroborar que la claro de huevo y la leche son dos proteínas ya
que por el color violeta que tomaron las reacciones implica que hay enlaces
peptídicos.
 4. En la última parte de la práctica al adicionar 1 ml de hidróxido de sodio al
20%, 10 gotas de acetato de plomo y aumentar la temperatura a la clara de
huevo y a la leche. Se puede analizar que por el color oscuro que tomaron
hay presencia de aminoácidos azufrados ya que el azufre reacciona con el
acetado de plomo, formando sulfato de plomo. al observando la presencia
del azufre estas dos proteínas son globulares y al mirar la clara de huevo se
puede analizar que tiene más azufre, ya que tomo un color más oscuro.

CONCLUSIONES

 Una conclusión muy importante es que pudimos corroborar mediante la

práctica lo aprendido en la parte teórica. Logrando entender de forma clara
cada uno de los conceptos aprendidos en clase.
 Se logró concluir que no todas las proteínas sufren desnaturalización al tener
un cambio de temperatura.
 Se logro llegar a la conclusión que las proteínas globulares al sufrir
desnaturalización dejan de ser solubles en agua.
 Se concluye que, al reaccionar el acetato de plomo con el azufre de la
proteína, se destruye la estructura de la clara de huevo, por este motivo la
clara pierde su espesor ya que el azufre es el que le da esta propiedad.

BIBLIOGRAFÍA

biochemistryquestions. (16 de septiembre de 2008). Estructura de Proteinas. Obtenido de

https://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/09/16/estructura-de-proteinas/

Guillén, M. V. (s.f.). Estructura y propiedades de las porteinas . Obtenido de

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf