ANTICUERPOS

Son proteínas que sintetizan nuestro sistema inmunitario para defendernos de

bacterias, virus, hongos... y otros parásitos que infectan nuestro organismo.

Los anticuerpos son generalmente formados por una células de la sangre que se
llaman linfocitos B.

Todos los anticuerpos se generan reconociendo alguna proteína específica de estos

microorganismos que nos invaden. La proteína que reconoce el anticuerpo se
denomina antígenos.

Las vacunas sirven para que nuestro organismo genere anticuerpos contra un
microorganismo específico.

Para ello la vacuna contiene antígenos de ese microorganismo que al ser inyectados
en nuestro cuerpo nuestros linfocitos B generarán anticuerpos contra esos
antígenos, y de esta forma estamos preparados para repeler una infección cuando el
microorganismo invada nuestro cuerpo.
Estructura de los anticuerpos
La mayoría de los anticuerpos contiene cuatro cadenas polipeptídicas. Dos de estas
cadenas son idénticas entre sí y se denominan cadenas pesadas (H); cada una con
siste en una cadena de 450 aminoácidos. Cada cadena polipéptica presenta ramifica
ciones constituidas por pequeñas cadenas de hidrato de carbono. Las otras dos cad
enas polipéptidicas, también idénticas entre sí, se denominan cadenas livianas (L)
, y están formadas por unos 220 aminoácidos cada una. Un puente disulfuro (S-S)
une a la cadena liviana con la cadena pesada. A su vez, dos puentes disulfuro mantie
nen unida la porción central de ambas cadenas pesadas; esta región de los anticuer
pos, que presentan gran flexibilidad, es la llamada región bisagra. Debido a que los
brazos de los anticuerpos pueden moverse a medida que la región bisagra se dobla,
estos pueden presentar forma de T o forma de Y.
Dentro de las cadenas H y L, denominados regiones variables, constituyen los sitios
de reconocimiento antigénico. La región variable, la cual es diferente para cada clas
e de anticuerpo, es la porción que se encarga de reconocer y unir específicamente a
un tipo en particular de antígeno. Debido a que la mayoría de los anticuerpos prese
ntan dos sitios de unión para antígenos, bivalentes.
El resto de las cadenas H y L, llamadas regiones constantes (C) es prácticamente la
misma para todos los anticuerpos de la misma clase y es la responsable de la reacci
ón antígeno-anticuerpo.
En un paciente enfermo, la presencia de un determinado patógeno puede establece
rse mediante la detección de anticuerpos IgM específicos para un microorganismos
en particular. La resistencia a las infecciones del feto y de los recién nacidos se deb
e principalmente a los anticuerpos IgG maternos.

Acciones de los anticuerpos

Puesto que los anticuerpos se dan de forma libre en el torrente sanguíneo, se dice
que son parte del sistema inmunitario humoral. Los anticuerpos circulantes son
producidos por líneas clonales de linfocitos B que responden específicamente a
un antígeno que puede ser un fragmento de proteína de la cápside viral, por
ejemplo. Los anticuerpos contribuyen a la inmunidad de tres formas distintas:
pueden impedir que los patógenos entren en las células o las dañen al unirse a ellas
(neutralización). Pueden estimular la eliminación de un patógeno por
los macrófagos y otras células revistiendo al patógeno (opsonización) y pueden
desencadenar la destrucción directa del patógeno estimulando otras respuestas
inmunes como la vía del complemento (lisis).
Activación del complemento
Los anticuerpos que se unen a la superficie de los antígenos, por ejemplo, en
unabacteria, atraen los primeros componentes de la cascada del
complemento mediante su región Fc e inician la activación del sistema "clásico" del
complemento. Esto acaba con la muerte de la bacteria de dos formas: Primero, la
unión de las moléculas del complemento con el anticuerpo marca al microbio para
la ingestión por losfagocitos en un proceso llamado opsonización. Estos fagocitos
son atraídos por ciertas moléculas del complemento. En segundo lugar, algunos
componentes del sistema del complemento forman un complejo de ataque a
membrana para ayudar a los anticuerpos a matar a la bacteria por medio de lisis.
Los anticuerpos más efectivos en la activación del Sistema del Complemento son los
de tipo IgM y los de tipo IgG subclase 1 y 3 (IgG1 e IgG3).
Activación de células efectoras[editar]
Para combatir a los patógenos que se replican en el exterior de las células, los
anticuerpos se unen a los patógenos para ensamblarlos juntos provocando
su aglutinación. Puesto que un anticuerpo tiene al menos dos paratopos se puede
unir a más de un antígeno acoplándose a epítopos idénticos portados en las
superficies de esos antígenos. Revistiendo al patógeno, los anticuerpos estimulan
las funciones efectoras contra éste en las células que reconocen la región Fc.
Aquellas células que reconocen los patógenos revestidos tienen receptores del Fc
que, como su nombre indica, interactúan con la región Fc de los anticuerpos IgA,
IgG, e IgE. El acoplamiento de un anticuerpo particular con el receptor Fc de una
determinada célula desencadena en ella una función efectora: los fagocitos
realizarán la fagocitosis, las células cebadas y los neutrófilosproducirán la
degranulación, las células asesinas naturales liberarán citoquinas y
moléculas citotóxicas que finalmente acabarán con la destrucción del microbio
invasor. Los receptores Fc son específicos del isotipo, lo que da una mayor
flexibilidad al sistema inmune, afectando solo al mecanismo inmune adecuado para
los distintos patógenos.

Las cinco clases de anticuerpos difieren en cuanto a sus funciones; sin embargo, tod
os ellos actúan inactivando, de alguna manera a los antígenos. Entre las acciones de
los anticuerpos podemos citar las siguientes:
Neutralizan a los antígenos: La reacción entre un antígeno y un anticuerpo bloquea
o neutraliza algunas toxinas bacterianas y evita la adhesión de algunos virus a las cé
lulas diana.
Inmovilizan bacterias: Ya que los anticuerpos se generan por la presencia de antíge
no presente en los cilios o flagelos de las bacterias móviles, la reacción antígeno-ant
icuerpo puede causar en la bacteria perdida de la motilidad, lo que limitaría su dise
minación hacia los tejidos vecinos.
Aglutinación y precipitación de antígenos. Debido a que los anticuerpos presentan d
os o mas sitios de unión para los antígenos la reacción antígeno-anticuerpo puede r
ealizarse en forma cruzada entre distintos patógenos, produciendo la aglutaminació
n (agrupamiento) de estos.
Activación del complemento. Los complementos antígenos-Anticuerpos ponen en m
archa la activación de la via clásica del sistema de complemento.

FORMAS DE ANTICUERPOS
Los linfocitos B activados se diferencian en células plasmáticas, cuyo papel es la
producción de anticuerpos solubles o bien en linfocitos B de memoria, que
sobreviven en el organismo durante los años siguientes para posibilitar que el
sistema inmune recuerde el antígeno y responda más rápido a futuras exposiciones
al agente inmunógeno. Los anticuerpos son, por tanto, un producto esencial
del sistema inmunitario adaptativo que aprenden y recuerdan las respuestas a
patógenos invasores. Los anticuerpos se encuentran en dos formas: en
forma soluble secretada en la sangre y otros fluidos del cuerpo y en forma unida a
la membrana celular que está anclada a la superficie de un linfocito B.
Forma soluble
Los anticuerpos solubles son secretados por un linfocito B activado (en su forma
de célula plasmática) para unirse a sustancias extrañas y señalizarlas para su
destrucción por el resto del sistema inmune. También se les podría
llamar anticuerpos libres hasta que se unen a un antígeno y acaban como parte de
un complejo antígeno-anticuerpo o como anticuerpos secretados. En estas formas
solubles se unen a las inmunoglobulinas moléculas adicionales. En la IgM, por
ejemplo, encontramos una glicoproteína unida a la Fracción constante mediante
puentes disulfuro de unos 15 KD llamada cadena J. Al isotipo IgA, además, se le une
la llamada "pieza de secreción". Se trata de una glicoproteína que se forma en
las células epiteliales y glándulas exocrinas, y que posteriormente se une a la
inmunoglobulina para facilitar su secreción.
Forma anclada a membrana
La forma anclada a membrana de un anticuerpo se podría llamar inmunoglobulina
de superficie (sIg) o inmunoglobulina de membrana (mIg), que no es secretado:
siempre está asociado a la membrana celular. Forma parte del receptor del linfocito
B (BCR), que permite a éste detectar cuando un antígeno específico está presente en
el organismo, desencadenando la activación del linfocito B. El BCR se compone de
anticuerpos IgD o IgM unidos a la superficie de membrana y sus heterodímeros
asociados Ig-α e Ig-β que tienen capaz de producir la transducción de señal del
reconocimiento del anticuerpo a la célula. Un linfocito B humano típico tiene entre
50.000 y 100.000 anticuerpos unidos a su superficie. Tras el acoplamiento del
antígeno, éstos se agrupan en grandes parches cuyo diámetro puede exceder de
1μm en balsas lipídicas que aislan los BCRs (receptores de la célula B) de la mayor
parte de los restantes receptores de señalización celular. Estos parches podrían
mejorar la eficiencia de la respuesta inmune celular. En los seres humanos, la
superficie celular está libre de otras proteínas alrededor de los receptores de los
linfocitos B en distancias de algunos miles de angstroms, lo cual reduce de tal
manera las influencias que compiten con su función, que incluso aísla a los BCRs.