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Las proteínas (< en francés: protéine < en griego: πρωτεῖος [proteios], ‘prominente, de
primera calidad’?)1 o prótidos2 son macromoléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos.
Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y
proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).3
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más
versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Índice
1 Bioquímica
2 Síntesis
o 2.1 Biosíntesis
o 2.2 Síntesis química
3 Proteoma
4 Funciones
5 Estructura
6 Propiedades de las proteínas
7 Desnaturalización
8 Determinación de la estabilidad proteica
9 Clasificación
o 9.1 Según su forma
o 9.2 Según su composición química
10 Nutrición
o 10.1 Fuentes de proteínas
o 10.2 Calidad proteica
o 10.3 Reacciones de reconocimiento
o 10.4 Deficiencia de proteínas
o 10.5 Exceso de consumo de proteínas
o 10.6 Análisis de proteínas en alimentos
o 10.7 Digestión de proteínas
11 Cronología del estudio de las proteínas
12 Véase también
13 Referencias
14 Bibliografía
15 Enlaces externos
Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por
enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un
disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las
diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionómeros.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad
de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica los 20
aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los
residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de
mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Síntesis
Biosíntesis
Síntesis química
Proteoma
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por un genoma, célula o tejido.10
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada
una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.
Estructura
Artículo principal: Estructura de las proteínas
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la
secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está presente.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.
Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en
la superficie de una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto
del polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente
presentes en los giros, son estructuras definidas.11
Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto
polipeptídico, son curvas más largas que los giros.11
Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se
acumulan en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos
son para una función específica asociada, los tres principales motivos son:11
o Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
o Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.
o Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.
Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW,
es una región compacta plegada del polipéptido, pueden ser diferentes
combinaciones de motivos, por ejemplo, la membrana viral presenta dos tipos de
dominios, un dominio globular y un dominio fibroso.
Desnaturalización
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo
y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptófanos y
tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la
resonancia magnética nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para
seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas
que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen
uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la
energía necesaria para la desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el
estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es
cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos
sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo
necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se
mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
Clasificación
Según su forma
1.- Simples
2.- Conjugadas
Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de
un ácido nucleico o de un fosfolipido.
Nutrición
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos,
cereales, verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes
proteínas animales como los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la
alimentación humana.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo
humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y
retención de proteínas en humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected
Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein
Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas
por el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del
nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-
violeta.
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas
se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado
blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.
Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos
4-6 20 24
7-10 28 28
11-14 45 45
15-18 66 59
Hombres 19-24 72 58
25-50 79 63
más de 50 77 63
11-14 46 46
15-18 55 44
Mujeres 19-24 58 46
25- 50 63 50
más de 50 65 50
Deficiencia de proteínas
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos
tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o
aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.
Digestión de proteínas
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante
fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen
cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los
alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.
Ref.:20
Véase también
Acuaporina
Aminoácido
Biosíntesis proteica
Biuret
Catepsina
Citocina
Código genético
Cucumisina
Holoproteína