PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.

Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las formas tridimensionales

de las proteínas les permiten desempeñar papeles estructurales y de transporte.
Ahora se describirán sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores
biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de
cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida.
Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de
enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las
enzimas varía de un tipo celular a otro.
Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales,
necesarias para mantener la vida. La mayor parte de las reacciones catalizadas por
enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en
ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las
velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las
enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un
catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio.
Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no
cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias
reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de
él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no
hace que una reacción no favorable sea favorable). Más bien reduce la cantidad de
energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las
reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o
dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía
que la reacción no catalizada.
Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que
actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan
sobre un grupo de sustratos relacionados y otras sólo sobre un simple compuesto.
Muchas enzimas poseen estéreo especificidad ya que sólo actúan sobre un
estereoisómero del sustrato. Quizá el aspecto más importante de la especificidad
de una enzima es la especificidad de reacción, esto es, la falta de formación de
subproductos como desperdicios. La especificidad de reacción se refleja en la
pureza excepcional del producto (100% en esencia) —mucho mayor que la pureza
de productos de reacciones típicas catalizadas en química orgánica. La
especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también
evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Las enzimas
pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy
específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que
normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en
una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una
propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla
con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables. Algunas reacciones
enzimáticas funcionan como puntos de control en el metabolismo. Como se podrá
apreciar, el metabolismo se regula en una variedad de formas, que incluyen
alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e inhibidores de enzima,
así como la modulación de los niveles de actividad de ciertas enzimas.
Las enzimas cuya actividad es regulada, tienen en general, una estructura más
compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones, las enzimas
reguladas son moléculas oligoméricas que tienen sitios de enlace separados para
sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de regulación. El
hecho de que la actividad enzimática pueda ser regulada es una propiedad
importante que distingue a los catalizadores biológicos de los que se encuentran en
un laboratorio de química. El nombre enzima deriva de una palabra griega que
significa “en la levadura”. Indica que dichos catalizadores están presentes en el
interior de las células. A finales del siglo XIX se estudió la fermentación de los
azúcares por acción de células de levadura. Los vitalistas (que sostenían que los
compuestos orgánicos sólo podían ser formados por células vivas) afirmaban que
se necesitaban células intactas para la fermentación. Los mecanicistas decían que
las enzimas en las células de levadura eran las que catalizaban las reacciones de
fermentación. Esta última conclusión fue respaldada por la observación de que los
extractos de levadura, sin contenido de células, pueden catalizar la fermentación. A
este hallazgo pronto siguió la identificación de las reacciones individuales y de las
enzimas que las catalizan. Una generación después, James B. Summer cristalizó,
en 1926, la primera enzima (ureasa) y demostró que era una proteína. En la
siguiente década se purificaron cinco enzimas más y se encontró que también eran
proteínas: pepsina, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y la enzima Old Yellow
(una flavoproteína NADPH oxidasa). Desde entonces se ha demostrado que casi
todas las enzimas son proteínas, o proteínas más cofactores. Algunas moléculas de
ARN también presentan actividad catalítica, pero usualmente no se les llama
enzimas.
La bioquímica de las coenzimas, moléculas orgánicas que ayudan a algunas
enzimas en su papel catalítico al proporcionar grupos reactivos que no se
encuentran en las cadenas laterales de aminoácidos. Se presentan de las cuatro
propiedades principales de las enzimas: 1) pueden desempeñarse como
catalizadores, 2) catalizan reacciones muy específicas, 3) pueden acoplar
reacciones y 4) su actividad puede ser regulada.
Horton R., Laurence A. (2008), Scrimgeour K. Perry M., Rawn D. Principios de Bioquímica.
Cuarta edición, Pearson educación México