INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BILÓGICAS

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA GENERAL

Amaro Beatriz
EQUIPO: Amaro Beatriz Uriel
Uriel
Rodriguez Ramirez Adrian Ivan
“REACCIONES DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”

INTRODUCCIÓN RESULTADOS

Las proteínas son macromoléculas, las cuales son quizá Tabla 1. Resultados de los ensayos para algunas
de las más complejas y variadas. Son polímeros lineales proteínas y aminoácidos.
de α-L-aminoácidos. Sorprendentemente todos los tipos
diferentes de proteínas se sintetizan inicialmente a partir
de 20 aminoácidos.1

Todos los aminoácidos tienen

en común un átomo de carbono
central (C-α), al que están
unidos covalentemente a un
grupo carboxilo, así como a un
grupo amino y un hidrogeno. Lo
que le da la individualidad a
cada aminoácido es su cadena
lateral. (Imagen1)
Se muestran los resultados obtenidos para las diferentes
Para la formación de las proteínas es necesario que se reacciones coloridas, que identifican grupos R específicos de
lleven a cabo en laces químicos de tipo covalentes, aminoácidos. Resultados positivos indicados con (+),
conocidos como enlaces peptídicos, éstos están resultados negativos indicados con (-), n/a indica que no se
formados por la condensación entre el grupo amino de
realizó el ensayo a esa solución.
un aminoácido con el
grupo carboxílico del
otro, dando como
subproducto una
molécula de agua
(Imagen2). Formando f
los péptidos, los Figura 1. Reacciones positivas para Gelatina. a. Biuret. b. Cisteína. c.
cuales pueden ser: Millon. d. Ninhidrina. e. Xantoprotéica. f. Ninhidrina.
Dipeptidos: Dos
aminoácidos
Tripeptido: Tres
aminoácidos
Polipeptido: Mas de 3
a b c d e
aminoácidos. Figura 2. Reacciones positivas para Peptona. a. Biuret. b. Cisteína. c.
Millon. d. Ninhidrina. e. Xantoprotéica.
Las proteínas desempeñan funciones biológicas bien
establecidas como: Función catalítica (enzimas),
transporte, contracción musculas (actina y miosina),
protección (inmunglobulinas), hormonal, estructural,
almacenamiento.2
Figura 3. Reacciones positivas para Albúmina. a. Biuret. b. Cisteina. c.
OBJETIVO Millon. d. Xantoprotéica. e. Hopkins-Cole.

Determinar, a través de reacciones coloridas, la Figura 4. Reacciones positivas para

presencia de aminoácidos con radicales específicos en Tirosina. a. Millon. b. Xantoprotéica.
su estructura que constituyen a algunas proteínas. c. Ninhidrina

Figura 5. Reacciones positivas para
Triptófano. a. Ninhidrinaa. b.
Hopkins-Cole. c. Xantoprotéica.
Figura 6. Reacción de Ninhidrina para
Fenilalanina.
Figura 7. Reacción con Plomo para Cisteína.
Nota: Se observan en todas las Figuras reacciones
positivas para las diferentes pruebas, tomando en
cuenta un blanco testigo con agua.
DISCUSIÓN
Con ayuda de las reacciones coloridas se observó lo
siguiente:
Se demostró que la gelatina (Tabla 1) es una proteína
que contiene estructuralmente más tres unidades de
aminoácidos, ya que se observó una coloración violeta
(Fig. 1a) en la reacción de Biuret. Además, contiene los
aminoácidos cisteína por el precipitado grisáceo (Fig.
1b) en la reacción de Pb para cisteína y la tirosina
debido a la coloración rojo pálido (Fig. 1c) en la reacción
de Millon.
Los ensayos realizados para la Peptona demostraron
que ésta posee en su estructura el aminoácido Cisteína
ya que da una coloración amarilla y turbia, indicando
una prueba positiva (Fig. 2b). También dio positivo para
las pruebas de Hopkins-Cole, demostrando la presencia
de Triptofano y la reacción de Millon (Fig. 2c) que
muestra la presencia de Tirosina; Xantoprotéica (Figura
2e) que indica la presencia de aminoácidos activados
(por ejemplo Tirosina o Triptofano) y Biuret (Figura 2a)
en la que se demuestra que posee más de 3 péptidos.
Para la Albúmina, se demuestra que posee Cisteína por
la coloración negra que aparece en el tubo con la
prueba de Pb (Fig. 3b). Con la prueba de Millon se
formó una coloración salmón y además el contenido del
tubo se hizo espeso (Fig. 3c), indicando la presencia de
Tirosina en su estructura, que también se demuestra
con la reacción Xantoprotéica (Fig. 3d) por la coloración
amarilla que se observó en el tubo. Con el reactivo de
Biuret se evidencia que la albúmina se conforma por
más de 3 péptidos (Fig. 3a).
Al aspartame se le realizaron solamente 2 ensayos,
Hopkins-Cole y Biuret, para los que resultó negativo.
Esto nos indica que no posee Triptófano en su
estructura y que es una molécula que tiene menos de 3
péptidos.
La Tirosina es positiva para la reacción de Millon (Fig.
4a) que se observa con la coloración rojo intenso y para
la reacción Xantoprotéica (Fig. 4b) debido a que la
tirosina posee en su estructura un grupo –OH que activa
el anillo bencénico de su estructura. Posee además
grupos amino libres que se comprueba con la prueba de
ninhidrina positiva (Fig. 4c).
El Triptófano es positivo para la reacción de Hopkins-
Cole, ya que se observó en el tubo un anillo de color
marrón en la interfase del tubo (Fig. 5b). Con la reacción
Xantoprotéica (Fig. 5c) se demuestra que el anillo
indólico que posee el Triptófano es un anillo aromático
activado, ya que se observa en el tubo una coloración
anaranjada. Con la reacción de la ninhidrina se
demuestra que tiene un grupo amino libre (Fig. 5a).
La fenilalanina sólo es positiva en la reacción de
Ninhidrina (Fig. 6), ya que para los demás ensayos es
negativa debido a que no es un aminoácido que posea
en su estructura grupos indol, o Tirosina o anillos
bencénicos activados. Además, al ser sólo un tipo de
aminoácido, es negativa la reacción con Biuret.
Se observó que la cisteína tiene un grupo –SH en su
estructura ya que en la reacción con Pb se observa una
coloración grisácea. (Fig. 7)
CONCLUSIONES
La gelatina es una proteína de más de 3 aminoácidos, la
cual posee en su estructura a los aminoácidos tirosina y
cisteína. Además posee grupos amino libres.
La peptona es una proteína que contiene más de 3
aminoácidos, dentro de los cuales se encuentran la
cisteína, el triptófano y la tirosina. Además contiene
grupos amino libres.
La albúmina es una proteína la cual contiene más de 3
aminoácidos, como cisteína, triptófano y tirosina.
Además posee también grupos amino libres.
El aspartame no contiene triptófano y es un péptido
estructuralmente con más de 3 aminoácidos.
La tirosina tiene un grupo fenólico en su estructura,
además de grupos amino libres.
El triptófano es un aminoácido con un grupo indol,
además de sus grupos aminos libres.
La fenilalanina tiene un anillo bencílico desactivado.
La cisteína posee un grupo sulfhidrilo.
PREGUNTAS EXTRA

1.Investiga la estructura del Aspartame.

2.¿Para qué sirve?

Aspartame es una molécula compuesta por ácido

aspártico y fenilalanina. Es usado como un endulzante
de bajas calorías empleado en alimentos y bebidas. El
cual requiere una menor cantidad para endulzar ciertos
alimentos a comparación del a azúcar.

3.¿Por qué los Fenilcetonúricos no lo pueden

tomar?

La fenilcetonuria es una enfermedad hereditaria que

afecta la capacidad del organismo para metabolizar el
aminoácido fenilalanina. El aspartame aporta pequeñas
cantidades de fenilalanina en comparación con otros
alimentos protéicos. Las personas con dicho
padecimiento deben considerar el aspartame como una
fuente más de fenilalanina y por esta razón evitar
consumirlo, ya que puede cuasarles
hiperfenilalaninemia.3

BIBLIOGRAFÍA

1. M. Devlin, Bioquímica, libro de texto con

aplicaciones clínicas, Reverté, s.a., España,
1991 p.p 34-36
2. Pérez, J. et al. Antología de Biología Celular.
México, D.F. 2009. Pp. 59 – 61.
3. Mendoza, E., Calvo, M. Toxicología de los
alimentos. McGraw Hill. México, D.F. 2012. Pp.
300.