PROTOCOLO

SESION JUEVES 16 AGOSTO

5:00 – 6:30 Pm Gina Alejandra Ramírez S. 0000156198

El profesor inició la clase explicando cómo se hacen las proteínas y cómo es la

estructura de estas, para esto, hizo uso, del dogma central de la biología molecular
donde explicó la correspondencia de los aminoácidos entre si para la formulación de la
proteína haciendo uso del código genético. Posteriormente mencionó que la
probabilidad de que halla un error en el ADN es del 1x10^9 y que estas mutaciones
puede aumentar su probabilidad en presencia de, luz ultra violeta, radiación, entre otras.
Luego, nos mostro estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de una
proteína, siendo la primera la secuencia de aminoácidos de forma lineal, la segunda las
interacciones entre cadenas laterales, la tercera las interacciones entre todas las
cadenas de los aminoácidos, la cuál es la más útil en la bioquímica pues es la que da
la forma física de la proteína, y la cuarta que es la unión de una proteína terciaria con
otra para volverá funcional, en caso de que no lo sea. Además, mencionó algunos usos
de dichas estructuras como las comparaciones que se pueden hacer y las predicciones
de las propiedades.
Por otro lado, se habló sobre varios factores que influyen en la estabilización de la
estructura terciaria como interacciones hidrofóbicas entre muchas otras. Posteriormente
se mencionaron los factores que evitan la desnaturalización como una agitación muy
fuerte, entre otros.

6:30-8:00pm Laura Andrea Vera 0000160340

La segunda parte de la clase inicia con el concepto de hidrólisis de proteínas,

recordando que una proteína está hecha de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Se habló de técnicas que permiten identificar los aminoácidos ayudándose de la
cromatografía e intercambio iónico y como los aminoácidos no poseen absorbancia, a
excepción de los aromáticos , deben mezclarse con ninhidrina para que se puedan
visualizar. Para identificar la secuencia se hablo de dos métodos; El Edman, que
consiste en remover el primer aminoácido y pasarlo por una cadena cromatográfíca, y
el Sanger que es poco útil porque sólo sirve para cadenas cortas y también se
menciono que para saber que péptido va primero se hacen varios ensayos, se
comparan las secuencias y así se pueden solapar y saber el orden de los aminoácidos

El profesor señalo que actualmente se pasan por el espectrómetro de masas para

secuenciar las proteínas y que son las encargadas de cortarlas, también resaltó que la
función de una proteína depende de con quien se una, molécula a la cual llamamos
como ligando y con base en esto se llego a los conceptos constantes de asociación y
disociación donde si Ka es alto y Kd bajo, las moléculas son muy afines con la que
posteriormente se llega a las ecuaciones de interacción proteína- ligando .

Por ultimo, se visualizo la estructura cuaternaria de la hemoglobina señalando que está

hecha de 4 mioglobinas por las que ingresa el oxígeno.