FACULTAD DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

DOCENTE : Ing. Ángel Chávez Salazar

ASIGNATURA : Química de los Alimento

PRÁCTICA N°5 : Solubilidad de Proteínas

ESTUDIANTE : Llacsahuache Zelada José Abraham

TARAPOTO – SAN MARTÍN

- 2018-
Índice

I. INTRODUCCIÓN ..................................................................................................................... 3
II. OBJETIVOS .............................................................................................................................. 3
III. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA ............................................................................................. 3
a. Clasificación De Las Proteínas Con Base En Su Solubilidad ........................................... 4
b. Solubilidad y pH (Fire, s.f.) .................................................................................................. 4
c. Solubilidad Y Fuerza Iónica ................................................................................................ 5
d. Temperatura Y Solubilidad (Acasti, s.f.) ............................................................................ 6
e. Disolventes Orgánicos Y Solubilidad .................................................................................. 6
 Proteína del huevo (Según Salvador Badui)................................................................... 6
 Proteína de la leche (Según Charley, H.)) ....................................................................... 7
IV. MATERIALES Y MÉTODOS .............................................................................................. 7
a. Extracción de globulinas de tortas de soya o de tarhui, propiedades de la misma. ....... 7
b. Proteínas del Huevo – Propiedades .................................................................................... 9
V. RESULTADOS .......................................................................................................................... 9
VI. DISCUSIONES .................................................................................................................... 10
VII. CONCLUSIONES ............................................................................................................... 10
VIII. BIBLIOGRAFÍA .................................................................................................................. 11
IX. ANEXOS.............................................................................................................................. 11

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 I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al
ionizarse, establecen enlaces débiles con las moléculas de agua. Así, cuando una
proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que
impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación. Esa
propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.

II. OBJETIVOS

Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta propiedad característica y

definida en soluciones de concentraciones y pH determinados.

III. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

Solubilidad De Proteínas (emozhito, 2015)

Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedades de
solubilidad dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH, y
temperatura. Diferentes proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo
que cuando una proteína es soluble otras precipitan.
Efectos de sales
La solubilidad de una proteína es sensible a la concentración de sal. La concentración
de sal se expresa en términos de fuerza iónica (I=1/2Sci Zi2). La solubilidad de una
proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta con la concentración de sal. El
salting in es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la solubilidad
de la proteína. A altas fuerzas iónicas, la solubilidad de las proteínas disminuye, este
fenómeno es conocido como salting out. Este fenómeno se da básicamente por la
competencia por las moléculas de agua que forman parte de la capa de solvatación.
Solventes Orgánicos
El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y etanol,
actúan como buenos precipitantes de proteínas, ya que tienen menor poder de
disolver estas proteínas, normalmente se utilizan abajas temperaturas (0°C) , ya que
a temperaturas mayores la proteínas tienden a desnaturalizarse. Uso también
magnifica la conducta de las proteínas en la técnica del salting out.

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 Efectos de PH
Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen una
variedad de pK. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas positivas
se encuentran en igual cantidad a las cargas negativas, a este pH se conoce como
punto isoeléctrico, pl, el cual puede ser conocido a través del isoelectroenfoque. En
el pH las proteínas tienen una solubilidad mínima y son insensibles al salting in. La
solubilidad se incrementa cuando el pH se aleja del pl.
Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de
solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e iónicas. Las interacciones
hidrofóbicas promueven la asociación proteína – proteínas y disminuyen la
solubilidad, en tanto que las iónicas promueven las interacciones proteína – agua y
aumentan la solubilidad. Los restos aminoacídicos con cadenas laterales ionizables
introducen dos tipos de fuerzas repulsivas electrostática entre moléculas proteicas en
disolución. El primero está constituido por la repulsión electrostática entre moléculas
proteicas, debido a la posesión de una carga neta, positiva o negativa, a cualquier pH
distinto des isoeléctrico; el segundo implica la repulsión entre las capas de
hidratación en torno a los grupos ionizados.

a. Clasificación De Las Proteínas Con Base En Su Solubilidad

A continuación se mencionan las cuatro categorías en que se clasifican las proteínas

de acuerdo con las características de solubilidad:

 Albúminas son las que se solubilizan en agua a pH 6.6 (albúmina sérica,

ovoalbúmina, y a-lactoalbúmina).

 Globulinas son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina,

faseolina y b-lactoglobulina).
 Glutelinas son las solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)
(glutelinas de trigo).
 Prolaminas son las solubles en etanol al 70% (zeína, gluten de maíz y las
gliadinas del trigo).

Cabe mencionar que tanto las prolaminas como las glutelinas son proteínas altamente
hidrofóbicas. La solubilidad de las proteínas se afecta por las condiciones de la
solución, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura y la presencia de solventes
orgánicos, además de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas.

b. Solubilidad y pH (Fire, s.f.)

A valores de pH inferiores o superiores a su punto isoeléctrico, las proteínas tienen

cargas netas positivas o negativas, respectivamente. La repulsión electrostática y la

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 hidratación de los restos cargados promueven la solubilización de la proteína. Si se
representa gráficamente la solubilidad en función del pH, la mayor parte de las
proteínas de los alimentos exhiben una gráfica con forma de U. la solubilidad mínima
de da a un pH aproximadamente idéntico al isoeléctrico.

Algunas proteínas de los alimentos, como la β-lactoglobulina y la seroalbúmina

bovina, son muy solubles a sus puntos isoeléctricos. Se debe esto a que, en su
superficie, el cociente restos hidrófilos/grupos apolares es alto.

c. Solubilidad Y Fuerza Iónica

La fuerza iónica de una disolución salina viene dada por la ecuación:

Donde C1 es la concentración de cada ion y Z1 su valencia. A fuerza iónica baja,

los iones neutralizan las cargas de la superficie de las proteínas, Este tamizado de
las cargas afecta a la solubilidad de dos modos, según las características de la
superficie de la proteína. En las que tienen abundantes zonas apolares, la
solubilidad desciende; aumenta, en cambio, en aquellas otras en las que las zonas
apolares son escasas. El primero de estos comportamientos es típico de las proteínas
de soja y el último es ejemplificado por la β-lactoglobulina.

El descenso de la solubilidad es debido al incremento de las interacciones

hidrofóbicas; el aumento de la solubilidad lo es al descenso de la actividad iónica
del macroión que la proteína constituye.

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d. Temperatura Y Solubilidad (Acasti, s.f.)

A pH y fuerza iónica constantes, la solubilidad de la mayor parte de las proteínas

suele crecer con la temperatura entre 0°C y 40°C. Se exceptúan de esta regla las
muy hidrófobas, como la β-caseína, y algunas proteínas de los cereales, en las que
la relación entre incremento de la temperatura en el citado rango y solubilidad es
negativa, por encima de 40°C, el incremento de la energía cinética térmica provoca
el desplegamiento de la proteína, la exposición de grupos apolares, la agregación y
la precipitación, es decir, un descenso de la solubilidad.

e. Disolventes Orgánicos Y Solubilidad

La adición de disolventes orgánicos, como el etanol o la acetona, disminuye la

permitividad de cualquier medio acuoso. Aumentan así las fuerzas electrostáticas
entra e intermoleculares, repulsivas y atractivas.

Las interacciones intramoleculares electrostáticas repulsivas promueven el

desplegamiento de la molécula proteica. En el estado desplegado, permitividad
favorece la formación de puentes de hidrógeno intermoleculares entre los grupos
péptidos expuestos y las interacciones electrostáticas intermoleculares entre grupos
con carga de signo opuesto. (FENNEMA, 2da Edición).

Existen diversos métodos para determinar esta funcionalidad de los polipéptidos,

tales como los índices de solubilidad de nitrógeno, de dispersabilidad de la proteína,
de proteína soluble en agua, etc., así como algunas modificaciones de éstos. Estos
procedimientos también se emplean para medir la intensidad de los tratamientos
térmicos a los que se somete una proteína, así como su desnaturalización, ya que
generalmente mientras más dañado esté un polipéptido por efecto de las altas
temperaturas, más se desnaturaliza y menos soluble se torna.
Excepto en bebidas y productos semejantes, la solubilidad por sí misma no tiene gran
importancia en la tecnología de los alimentos; sin embargo, es necesario estudiarla
ya que es un reflejo de muchas de las propiedades funcionales que desarrollan las
proteínas. (BADUI, 1990).

 Proteína del huevo (Según Salvador Badui)

El huso más importante de estas proteínas en un alimento en las que se requiere la

formación de espumas, ya que la albúmina de la clara del huevo tiene la capacidad
de desnaturalizarse fácilmente y formar una interfase. Aire (liquido espuma) muy
estable, dentro de la albúmina del huevo, la albo albúmina es la responsable de la
cantidad de espuma producida, mientras que la ovucina actúa como agente
estabilidad de la misma.

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 La albúmina de la clara reducen considerablemente su capacidad de espumado
cuando se contaminan con los lípidos de la yema, lo que se debe a que cuando los
glóbulos de la grasa rompen, liberan grasa que interacciona con las proteínas e
inhibe la formación de espuma. Las proteínas de la yema del huevo, tienen mejores
propiedades emulsionantes que la clara, debido a su alta concentración de lecitina
que contiene la yema.

 Proteína de la leche (Según Charley, H.))

La leche es un alimento líquido de color blanco-amarillento, secretado por las

glándulas mamarias de las hembras de los mamíferos. Es rica en proteínas, grasas,
carbohidratos, vitaminas y minerales, por lo que se trata de un alimento importante
desde el punto de vista nutricional.
Aunque son varios los animales de los que se utiliza su leche (cabra, oveja, búfalo,
camello), sin embargo, las referencias que a continuación se hacen, serán tan sólo
de la leche de vaca.
La leche de vaca proporciona 80 kcal por 100 ml y contiene aproximadamente un
85% de agua. El contenido en proteínas es del 3.5%. Están constituidas por caseína,
lacto albúmina y lacto globulina. Las proteínas de la leche por su alto contenido en
lisina, aminoácido indispensable para el crecimiento, son de gran valor biológico.
Las proteínas solubles (lactoalbúmina y lactoglobulina) son más ricas en isoleucina
y en aminoácidos azufrados, cisteína y metionina, que la fracción caseína}.
El valor calórico de la leche de vaca es proporcional a su contenido en grasa y suele
ser de 3.9 (3.6-4.5) %. Los lípidos de la leche de vaca están formados: a) 97-99%
de triglicéridos, de los cuales, gran parte (dos tercios) son saturados de cadena larga
(ácido palmítico, ácido esteárico) y en menor proporción (un tercio) por ácidos
grasos mono insaturados; contiene muy poca cantidad de ácidos grasos
poliinsaturados.
El carbohidrato de la leche es la lactosa (4.5%) que da un ligero sabor dulce a la
leche .Los minerales más importantes de la leche son calcio, fósforo, hierro, sodio
y potasio. El color amarillento es debido a los carotenos.
La leche es una emulsión de grasa en una solución acuosa de proteínas, lactosa,
minerales y vitaminas.

IV. MATERIALES Y MÉTODOS

a. Extracción de globulinas de tortas de soya o de tarhui, propiedades de la

misma.

Materiales

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 Torta de soya
 Solución de cloruro de sodio al 10%
 Solución acuosa saturada de acetato de plomo
 Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10%
 Ácido clorhídrico concentrado
 Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de amonio: en 100
partes de agua en peso)
 Ácido tánico al 5%
 Sulfato de amonio cristalizado
 Ácido acético 0.05N.

Procedimiento

La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30

minutos 10 gr. De torta en un erlenmeyer de 250 ml. Con 100 ml de solución al
10% de cloruro de sodio.
Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una
centrifuga durante 10 minutos. El líquido así obtenido se somete a los
siguientes ensayos.
Anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que
presenta la muestra problema.

 Precipitación de la Globulina por dilución del extracto

A 5 ml. De extracto agregar 100 ml. De agua destilada.

 Precipitación de las Proteínas por acción de Sales

A 5 ml. Del extracto agregarlo 5 ml. De solución saturada de sulfato de
amonio.

c. Precipitación de las Proteínas por acción de iones metálicos

A 2 ml. De extracto agregar unas gotas de solución de acetato de plomo

 Precipitación de las Proteínas por medio de reactivos

A 2 ml. De extracto agregar 4 ml. de solución al 10% de Ácido
tricloroacético. Repetir la operación con 4 ml de ácido tánico al 5%.

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  Precipitación de las proteínas por medio de ácidos
A 2 ml. De extracto agregar 1ml. de ácido clorhídrico concentrado.
b. Proteínas del Huevo – Propiedades

Materiales:
 Huevo
 Reactivos (Los mismos para 3.1)

Procedimientos
Romper un huevo con cuidado, separando la clara de la yema sin dañar esta última.
Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua. Medir el pH
Neutralizar la disolución agregándole ácido acético diluido 0.05N
Filtrar la dilución (con bomba de vació y papel whatman N°2) para separar el
precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones.

 Precipitación de las proteínas por saturación con sales

a) A 5 ml. De líquido agregar 1.5 gr de sulfato de amonio. Agitar enérgicamente

hasta disolver la sal.

b) Repetir las mismas operaciones indicadas en los parámetros b. c. d y e

anterior.

V. RESULTADOS

En la siguiente práctica se obtuvo los resultados ya mostrados, por la cual la leche

de vaca (Gloria), se obtuvo su solubilidad de la siguiente manera:

Leche (Gloria)
Sulfato de amonio
SOLUBLE
Ácido clorhídrico
SOLUBLE
Hidróxido de sodio
INSOLUBLE

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  Proteínas del huevo se obtuvo su solubilidad de la siguiente manera:

PROTEÍNAS DEL HUEVO

Precipitaciones Solución Soluble o Insoluble

Precipitación de la globulina por Agua destilada SOLUBLE

dilución del extracto.
Precipitación de las proteínas por Sulfato de amonio SOLUBLE
acción de las sales.
Precipitación de las proteínas por Acetato de plomo INSOLUBLE
acción de iones metálicos.
Precipitación de las proteínas por Ácido tricloroacetico INSOLUBLE
medio de reactivos. 10%
Ácido Tánico 5% INSOLUBLE
Precipitación de las proteínas por Ácido Clorhídrico SOLUBLE
medio de ácidos.

VI. DISCUSIONES

Para el desarrollo de la practica creo que nos faltó dejare posar por un tiempo para
poder observar las solubilidades con más claridad.
En el caso en donde se usa leche nos damos cuenta que también en esta proteína el
factor de pH es importante ya que forma un precipitado lo cual hace que se
dificulte la solubilidad de la proteína.
En la proteína del huevo nos damos cuenta que al adicionar soluciones de acetato o
de sulfato la proteína es insoluble, con lo que podemos decir que esta proteína su
grado de solubilidad está determinada por el pH en donde va actuar. Se observó un
cambio de color produciéndose una separación de proteínas y al mismo tiempo
existieron precipitaciones.
Las proteínas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de hidratación
de las moléculas de proteína y a las cargas eléctricas que ellas poseen

VII. CONCLUSIONES

La conclusión dela practica de solubilidad de proteínas, nos demostró que las

diferentes proteínas que tiene un alimento, puede ser solubles e insolubles. Y lo
obtenemos calculando el pH, la temperatura, etc.

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 En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el estado
físico de la proteína, mientras que en las coagulaciones se ha producido un cambio
en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible.

La albúmina se disuelve en agua, las globulinas son solubles en soluciones salinas,

las glutelinas son solubles en ácidos o álcalis y las proteínas con solubles en solución
de etanol.

VIII. BIBLIOGRAFÍA

Acasti. (s.f.). Solubilidad de Proteinas. Obtenido de

http://acasti.webs.ull.es/docencia/practicas/8.pdf

Charley, H. (s.f.). “TECNOLOGÍA DE LOS ALIMENTOS”. Editorial Limusa S.A. México 1987.

Dergal, S. B. (s.f.). “Química de los Alimentos”, Segunda y Cuarta Edición. Segunda y Cuarta
Edición.

emozhito. (31 de Julio de 2015). Solubilidad de Proteinas. Obtenido de

https://es.scribd.com/document/273106452/Solubilidad-de-Proteinas

FENNEMA, O. R. (s.f.). Química de los Alimentos. Segunda Edicion.

Fire, A. (s.f.). SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS: EFECTO DE LA FUERZA. Obtenido de 

http://www.angelfire.com/scifi/anarkimia/Biologia/tecnicas/solubilidades_de_protenas.h
tm

IX. ANEXOS

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 Proceso de Filtrado

Leche + Sulfato de amonio Soluble

Calentado a 100°C (Ácido clorhídrico e Hidróxido de sodio)

Leche + Ácido clorhídrico (Soluble) Leche + Hidróxido de sodio (Insoluble)

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