MODELOS ESTRUCTURADO

DE LA CASEÍNA

ALEXANDER OLIVERA, LUISA PATERNINA

PRODUCTOS LÁCTEOS

2018
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MODELOS ESTRUCTURADO
DE LA CASEÍNA
1. INTRODUCCIÓN

La leche normal bovina contiene aproximadamente 3.5% proteína. Las

funciones naturales de las proteínas de la leche son para suministrar a los
mamíferos jóvenes los aminoácidos esenciales necesarios para el
desarrollo muscular y otros tejidos que contienen proteínas (Fox y
McSweeney, 1998). Para servir perfectamente a esta función las proteínas
de la leche están diseñadas de tal manera que forman complejos con una
cantidad relativamente grande de fosfato de calcio, que inmediatamente
coagulan en el estómago del recién nacido. La mayor parte de las proteínas
de la leche, junto con el calcio fosfato, se presenta en forma de grandes
partículas coloidales, las micelas de caseína (Rollema, 1992).

Las propiedades de muchos productos lácteos dependen principalmente de

las propiedades de las proteínas de la leche, aunque la grasa, la lactosa y
especialmente las sales, también son muy importantes. Además, productos
de caseína son casi en su totalidad proteína de leche mientras que la
producción de la mayoría de las variedades de queso se inicia a través de la
alteración específica de proteínas por proteolítico, enzimas o precipitación
isoeléctrica. LO altos tratamientos térmicos a los que muchos productos
lácteos son sujetos son posibles solo por lo extraordinariamente alta
estabilidad térmica de la leche principal proteínas, caseínas (Fox y
McSweeney, 1998). Debido a su importancia para el comportamiento
funcional de productos lácteos, la caseína y las micelas de la misma se han
estudiado durante mucho tiempo. La micela de caseína ocupa una posición
única entre sistemas biológicos debido a los diferentes modelos que han
sido propuestos para su estructura.
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Esta situación probablemente se haya desarrollado debido a la

complicación y el tamaño relativamente grande de la micela de caseína, que
prohíben un tratamiento directo y explícito en la determinación de la
estructura. Por otra parte, la mayoría de los modelos se basaron en datos
experimentales que cubren un rango limitado de propiedades de las micelas
(Rollema, 1992).

Durante varias décadas, una variedad de modelos se han propuesto para

representar la estructura de las micelas de caseína de los bovinos. Estos
modelos generalmente se han representado en tres categorías: modelos de
capa y núcleo, modelos de subunidades y modelos de estructura interna.
Cada uno de estas categorías se propusieron por primera vez en la década
de 1960, y los modelos originales fueron abandonados o modificado como
información suplementaria que fueron obtenidas por investigadores
posteriores sobre las micelas de caseína.

Se propuso el primer modelo de capa de núcleo por Waugh y Noble en

1965, el primer modelo de subunidades fue propuesto por Morr en 1967, el
primero modelo de estructura interna fue propuesto por Rose en 1969. Se
publicaron versiones más recientes de estos modelos propuesto por Paquin
y compañeros de trabajo para un modelo de revestimiento de núcleo en
1987, para el modelo de subunidades de Walstra en 1990, y para dos
nuevos modelos de estructura interna, en el cual las caseínas actúan como
un inhibidor del crecimiento de precipitados de fosfato de calcio por Holt en
1992 y más tarde en 1996 (Rollema, 1992; Mc-Mahon y McManus, 1998), y
el segundo nuevo modelo propuesto por Horne en 1998, donde el estado de
la asociación de proteínas de caseína se rige por una equilibrio de
interacciones hidrofóbicas atractivas y repulsión electrostática (Horne,
1998).

El objetivo de este trabajo es para dar una revisión general de modelos

estructurales de la micela de caseína, que incluyen aquellos en modelos de
núcleo de revestimiento, modelos de subunidades y modelos de estructura
interna.
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2. GENERALIDADES

2.1 PROTEÍNAS DE LA LECHE:

Aproximadamente 3,0-3,5% de leche bovina normal se compone de
proteína; la concentración y composición de los cuales puede cambiar
durante la lactancia. La función de la leche es suministrar aminoácidos
esenciales que se requieren para el desarrollo de los tejidos musculares
y otros que contienen proteínas en los mamíferos jóvenes, y también
para uso biológico por proteínas activas que proporcionan
inmunoglobulinas, vitaminas y proteínas de metal de unión, y varias
hormonas proteicas ( Fox y McSweeney, 1998). Además, proteínas de la
leche también juegan un papel muy importante en los productos lácteos
y productos alimenticios, por ejemplo, durante el procesamiento,
incluyendo el comportamiento indeseable, tal como el ensuciamiento
sobre superficies calientes, y la gelificación en el interior de equipos de
procesamiento (Sawyer et al., 2002).
Originalmente, se creía que las proteínas de la leche era una proteína
homogénea simple, pero alrededor de un siglo o más, las proteínas de la
leche se dividieron en dos grandes clases (Fox y McSweeney, 1998). La
primera fracción, que es aproximadamente 80% de la proteína en la
leche bovina, se precipita a pH 4,6 (pH isoeléctrico) a 30ºC, y ahora se
llama caseína. La segunda fracción de menor importancia, representa
aproximadamente el 20% de la proteína, es soluble en esas condiciones,
y ahora se conoce como la proteína de suero o proteína de suero o de
nitrógeno no caseína (Dalgleish, 1982; Fox y McSweeney, 1998). El
resto son fracciones traza de glicoproteínas (Walstra et al., 1999).

2.2 LA CASEÍNA:
La característica única de las caseínas es sus modificaciones post-
traduccionales, dando como resultado la fosforilación en serilo y treonilo
poca frecuencia residuos (Swaisgood, 1992). Por lo tanto, las caseínas
son fosfoproteínas que contienen aproximadamente 80% del contenido
total de proteína de la leche (Brunner, 1977). La caseína se compone de 4
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muchos componentes, y son los principales tipos α S1-caseína, α S2-

caseína, β- caseína, y κ- caseína (Walstra et al., 1999) como se ha
definido y validado por análisis de secuencias de ADN. Hay pequeñas
cantidades de γ-caseína de origen natural en la cuenta de la proteolisis
limitada de β- caseína por la plasmina (Swaisgood, 1992). Los
principales componentes de caseína tienen varias variantes genéticas y
contienen números variables de residuos de fosfoseril, especialmente α
S2- caseína que presenta una gran variabilidad en la fosforilación. κ- La
caseína contiene sólo un residuo de fosfoseril, y también está
glicosilada. Otra característica única de las caseínas es la gran cantidad
de residuos de propilo, especialmente en β- caseína, que afectan en
gran medida la estructura de las caseínas, debido a que los residuos de
prolina interrumpen la formación de α- helicoidal y β- (Swaisgood,
1992). Además, todas las proteínas de caseína tienen diferentes
regiones hidrófobas e hidrófilas a lo largo de la cadena de proteína.

2.3 PROTEÍNAS SÉRICAS:

Tradicionalmente, las proteínas del suero o proteínas de suero de leche
es el término que describe las proteínas de la leche que permanecen en
el suero después de la precipitación de las caseínas o después de que
la caseína se elimina (Brunner, 1977; Whitney, 1988). Las proteínas del
suero contienen aproximadamente 20% de la proteína total de la leche
(Fox y McSweeney, 1998). El método de eliminación de la caseína de la
leche descremada diferencia los principales tipos de suero de leche,
ácido y suero de queso, derivados de la precipitación de la caseína con
ácido y por enzima del cuajo, respectivamente (Brunner, 1977).
La mayoría de las proteínas del suero son proteínas globulares con alta
hidrofobicidad y cadenas peptídicas densamente plegadas. Ellos son
sensibles al calor y se desnaturalizar y convertirse en insoluble una vez
que se calienta la leche (Walstra et al., 1999). Los dos componentes
principales de la proteína de suero en la leche bovina son α-
lactoalbúmina y β- lactoglobulina, y el resto son (sangre) de albúmina
sérica, inmunoglobulinas, proteasa-peptonas, y la cantidad de enzimas y 5
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proteínas con funciones metabólicas específicas, tales como la lisozima

y lactoferrina (Brunner, 1977, Walstra trazan et al., 1999).

3. MODELOS ESTRUCTURALES DE LA CASEÍNA

Ahora se sabe ampliamente que la función biológica más importante de
la leche es suministrar nutrientes para la descendencia. Para servir
adecuadamente esta función, las proteínas de la leche están diseñados
para formar complejos con grandes cantidades de fosfato de calcio, que
coagulan inmediatamente en el estómago de los recién nacidos.
Cerca del 80-95% de la caseína en la leche normal es en forma de
partículas coloidalmente dispersas, conocidos como micelas (Brunner,
1977; Fox y McSweeney, 1998), que contiene sobre una base en seco
de proteína 94% y el fosfato de calcio coloidal 6% (CCP), que se
compone de calcio, magnesio, fosfato y citrato (Fox y McSweeney,
1998). La forma de las micelas de caseína como se observa por
microscopía electrónica es esférica, que van en tamaño de 50-500 nm
de diámetro (media de aproximadamente 120 nm) y una masa molecular
desde 106 hasta 109 Da (Brunner, 1977; Fox y McSweeney, 1998). Las
micelas de caseína son capaces de dispersar la luz; Por lo tanto, el color
blanco en la leche es principalmente debido a la dispersión de la luz por
las micelas de caseína (Fox y McSweeney, 1998).
Debido a la importancia de la caseína y las micelas de caseína de la
conducta funcional de los productos lácteos, la naturaleza y estructura
de las micelas de caseína se han estudiado ampliamente, pero la
estructura exacta de las micelas de caseína es aún objeto de debate.
Varios modelos para la estructura de las micelas de caseína se han
propuesto (Brunner, 1977; Brule /, Lenoir, y Remeuf, 2000). La mayoría
de los modelos propuestos se dividen en tres categorías generales, que
son: la capa de núcleo, de subunidades (Sub-micelas), y modelos de
estructura interna (Rollema, 1992; Fox y McSweeney, 1998; McMahon y
McManus, 1998).

3.1 MODELO DE CAPA DE NÚCLEO O NUCLEO Y CORTEZA 6

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3.1.1 Modelo de Waugh y Nobel

El primer ajuste del modelo en esta clase fue propuesto por Waugh y
Nobel en 1965. Este modelo se basa originalmente en sus estudios
de la solubilidad de la caseína en soluciones de Ca 2+ . El modelo
representa la formación de complejos de baja relación de peso de α
S1- y κ- caseínas con la ausencia de calcio. De la Figura 1, la α S1- o
β- caseínas, monómeros con un bucle de fosfato cargado (Figura 1
(A)), comienzan a agregarse a un tamaño limitante (el núcleo
caseinato), mientras que se añaden los iones de calcio. La
precipitación del caseinato se detiene después de una monocapa de
bajo peso α S1- κ- se forman complejos de caseína. Este complejo
tiene el escudo κ- monómeros de caseína que se extienden
completamente en la superficie; Por lo tanto, el tamaño de micela es
dictada por la cantidad de la κ- caseína disponible. El modelo de
Waugh es capaz de explicar la naturaleza lipófilo del complejo
caseína coloidal y también la fácil accesibilidad de la κ- caseína a la
quimosina de la enzima (Garnier, 1973; Wong, 1988).

FIGURA 1. Modelo propuesto por Waugh para las micelas de

caseína; (A) Monómero modelo para α S1-o β - caseínas con bucle
cargada, (B) untetrámero de α S1- monómeros de caseína, (C)
modelo plano para un polímero de núcleo de α S1-y β - caseínas.
(Fuente: Wong, 1988)
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3.1.2 Modelo de Payens

El segundo modelo cae en esta categoría se propuso en 1966 por
Payens sobre la base de sus datos experimentales sobre la
asociación de las caseínas. De la Figura 2, el núcleo de la micela
comprende densamente plegado moléculas de α S1- caseínas
adheridas a una red flexible de β- caseínas. El aspecto similar de
este modelo en comparación con la anterior es que la superficie de la
micela se cubre con κ- caseínas; a diferencia de la anterior, el fosfato
de calcio se encuentra tanto en la superficie y en el interior de la
micela (Rollema, 1992).

FIGURA 2. Modelo de nucleo y corteza propuesto por Payens.

(Fuente: Rollema, 1992)

3.1.3 Modelo de Parryl y Carroll

Trató de localizar κ- caseína en la superficie de la estructura de las
micelas de caseína propuesto por Waugh por microscopía
electrónica utilizando ferritina marcado de anticuerpos de κ- caseína.
Encontraron poca o ninguna concentración de κ- caseína en la
superficie de las micelas de caseína. En consecuencia, a partir de la
Figura 3, asumieron que la κ- caseína podría ser situada en el interior
de la micela y actuar como un punto de centro de nucleación para α
S1, β- caseínas y, posteriormente, ser estabilizadas por CCP. La 8
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superficie de este modelo de micelas comprende α S1- y β- caseínas

complementados por algunos CCP (Wong, 1988; Rollema, 1992).

FIGURA 3. Modelo de la caseína propuesto por Parry y Carroll

correspondiente a la ubicación de κ - caseína en la micela.
(Fuente: Wong, 1988)

3.1.4 Modelo de Paquín

Este modelo se basa en los resultados obtenidos de los
experimentos realizados por el uso de métodos de monocapa para la
identificación de dos fracciones de proteína de la cromatografía de
gel de disociación de micelas de caseína. Este modelo describe el
núcleo de la micela como un marco de α S1- caseínas y CCP, donde
β- caseínas están obligados por interacciones hidrofóbicas. El núcleo
de la micela está rodeada por partículas complejas de α S1, α-, y
comparativamente alta proporción de κ- caseína (Rollema, 1992).

3.2 MODELOS DE SUBMICELAS O SUBUNIDADES

3.2.1 Modelo de Morr
El primer modelo sub-micela fue propuesto por Morr en 1967. Este
modelo se basa en los resultados obtenidos de un estudio de la
influencia de urea y el tratamiento de oxalato en la interrupción de las
micelas de caseína. Morr declaró que α S1, β-, y κ- monómeros de 9
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caseína forman pequeñas submicelas uniformes. Los sub-micelas,

estimados por estudios de velocidad de sedimentación, se estabilizan
por unión hidrofóbica y puentes de caseinato de calcio, y los sub-micelas
se agregan y mantienen unidos por enlaces de CCP con una estructura
micelar cubierta por α S1, y κ- caseína, como se ve en la Figura 4
(Wong, 1988; Rollema, 1992).

FIGURA 4. Modelo de la caseína propuesto por Morr con asociados sub-

micelas de composición relativamente uniforme de polímeros de α S1- y
β- caseína cubiertos con capas de α S1- y β- caseína complejos. S
representa los enlaces fosfato de calcio coloidales. (Adaptado de: Wong,
1988)

3.2.2 Modelo de Slattery y Evard

El segundo modelo que cae en esta categoría fue propuesto por
Slattery y Evard en 1973 (Figura 5). El modelo se basa en los
resultados de los experimentos sobre la influencia del calcio sobre el
comportamiento de sedimentación de las partículas formadas en
mezclas de caseínas. Slattery y Evard propusieron que los
monómeros de la caseína interactúan unos con otros y forman
submicelas de composición variable con respecto a su contenido de
caseína. Algunas de las subunidades en el modelo consiste en α S1,
y β- caseínas, mientras que el resto contiene α S1, β-, y también κ-
caseínas. Las subunidades de κ-caseína se encuentran
principalmente en la superficie de la micela de caseína, en donde se
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aporta una fuerza estabilizadora. Por el contrario, las subunidades

pobres en κ-caseínas serán enterrados interno, donde las regiones
hidrofóbicas son dominantes. Las regiones hidrófobas se tienen en
cuenta para la mutua unión de las subunidades, mientras que las
áreas de hidrófilo κ- caseínas están expuestas al disolvente en la
superficie. El crecimiento de las partículas micelar se terminó cuando
la superficie de la micela está cubierto completamente por las
regiones hidrófilas de κ- caseína. Por lo tanto, la distribución del
tamaño de las micelas serige por la cantidad, si está disponible κ-
caseínas (Brunner, 1977;Wong, 1988; Rollema, 1992).

FIGURA 5. La caseína modelo de la estructura de micelas de

caseína a partir de Slattery y Evard. Las superficies más ligeras
representan αS1, y β - polímeros de caseína (Área hidrófoba). Las
manchas oscuras cubren aproximadamente una quinta parte de la
superficie y representan asociados de polímeros de κ- caseína (área
hidrófila). (Fuente: Brunner, 1977; Rollema 1992)

3.2.3 Modelo de Schmidt y Payens:

En 1976, Schmidt y Payens propusieron un modelo, que encaja en
esta categoría. En este modelo, las subunidades se presume que
están conectadas completamente por fosfato de calcio, y también
tienen núcleo hidrofóbico rodeado por regiones polares de las
proteínas de elementos. La composición de proteína en sub-micelas 11
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no se identificó, pero κ- caseínas fueron asumidos para ser

localizada en la superficie de las micelas. A continuación, en 1980,
Schmidt adoptó concepto Slattery y de Evard, donde sub-micelas
compuestas de composiciones de proteína variables, y adaptado
dicho concepto con su punto de vista manteniendo la idea de que
sólo el fosfato de calcio es responsable de la unión de las
subunidades, como se observa en la Figura 6. Posteriormente, en
1982, Schmidt amplió este modelo con la explicación más detallada
de fase inorgánica de las micelas (Rollema, 1992).

3.2.4 Modelo de Walstra

El modelo más comúnmente aceptada en la categoría de modelo de
sub-micela fue propuesto por Walstra en 1984 (Rollema, 1992). Este
modelo sugiere que las micelas de caseína se construyen de
subunidades más o menos esféricas o sub-micelas. La composición
de sub-micelas es variable y el tamaño está en el intervalo de 12-15
nm de diámetro, y cada sub-micela tiene 20-25 moléculas de
caseína. Los sub-micelas se mantienen juntas por interacciones
hidrofóbicas entre las proteínas, y por enlaces de fosfato de calcio.
Hay dos tipos principales de sub-micelas; uno que consiste
principalmente de α s- y β- caseínas, regiones hidrófobas enterradas
en el centro de la sub-micela, otro tipo que consiste en α s- y κ-
caseínas, que es más hidrófila debido a los residuos de azúcar en κ-
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caseínas. las κ- caseínas están situados cerca de la fuera de la

micela con la parte hidrófila del extremo C-terminal que sobresale de
la superficie de micelas para formar una capa 'peluda' que evitar una
mayor agregación de sub-micelas por repulsión estérica y
electrostática. En consecuencia, las micelas son estables, y por lo
general no floculan (Walstra, 1999; Walstra et al., 1999). La Figura 7
muestra la estructura de las micelas de caseína a partir del modelo
de submicelas.

FIGURA 7. La estructura de la micela de caseína en el modelo de

sub-micelas que muestra que sobresale partes C-terminales de κ-
caseína como se propone por Walstra. (Fuente: Walstra, 1999)

3.2.5 Modelo de Ono y Obata

En 1989, Ono y Obata propusieron un modelo de micelas a partir de
estudios de micelas artificiales preparadas a partir de fracciones de
proteína obtenidas por cromatografía de gel de micelas de calcio-
agotado, donde las fracciones de proteínas se suman a los bloques
de construcción de la micela. En este modelo, el núcleo micelar
comprende agregados de α S1, y β- caseínas, mientras que la
cáscara se compone de partículas que contienen cantidades
equimolares de α S1, y κ- caseínas. Los sub-micelas están obligados
por fosfato de calcio coloidal, y κ- caseína en las fracciones de la
cáscara alrededor de la superficie, mientras α S1- caseína es
responsable de la unión al núcleo sub-micelas (Rollema, 1992).
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3.3 MODELOS DE ESTRUCTURA INTERNA

3.3.1 Modelo de Rose:
El primer modelo de estructura interna fue propuesto por Rose en
1969. Utiliza la polimerización endotérmica conocida de β- caseína
como las bases de su estructura micelar. Por lo tanto, se supone que
monómeros β- de caseína comienzan a autoasociarse en polímeros
en forma de cadena. Después, moléculas de α S1- caseínas están
unidos a polímeros β- caseína, mientras κ- caseínas interactúan con
α S1- caseínas, formando agregados de tamaño limitado. Tras la
formación de la estructura de micelas, fosfato de calcio coloidal actúa
como un agente estabilizante y reticulando la red. Además, estas
redes son micelas orientada de tal manera que β- caseína se dirige
internamente, mientras que el κ- caseína se dirige de forma externa.
Sin embargo, como estos hilos se unen, una pequeña cantidad de κ-
caseína está enterrado inevitablemente en una posición hacia el
interior, como se ve en la Figura 8 (Wong, 1988; Rollema, 1992).

FIGURA 8. Representación esquemática de la formación de un

modelo de micelas de caseína pequeña propuesto por Rose. Las
barras representan β- caseínas, las barras similares a una elipse
representan α S1- caseínas, los círculos representan κ- caseínas y
las líneas en forma de S muestran formación de la cadena. (Fuente:
Wong, 1988)
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3.3.2 Modelo de Garnier y Ribadeau-Dumas:

Suponiendo una forma diferente de asociación de las caseínas,
Garnier y Ribadeau-Dumas, en 1970, propusieron un modelo micelas
de caseína, lo que pone un énfasis en κ- caseína como la piedra
angular de la estructura de micela. Este modelo de caseína se
presenta como una red porosa tridimensional de agregados de
proteínas. trímeros de κ- caseína actúan como nodos, y están
vinculadas a las tres ramas de la cadena-comprende α S1- caseínas
y β- caseínas, como se ve en la Figura 9. En este modelo, no se
asignó ninguna función importante de fosfato de calcio coloidal, y se
limita a una posible unión a la red de caseína implícita (Wong, 1988;
Rollema, 1992)

FIGURA 9. Una parte de la unidad de repetición de la proteína de red

en la micela de caseína de acuerdo con el modelo de estructura
interna propuesto por Garnier y Ribadeau-Dumas. (Fuente: Wong,
1988; Rollema, 1992)

3.3.3 Modelo de Holt:

Holt delineó la micela de caseína como una maraña de redes de
caseína flexible que forma una estructura similar a un gel con
microgránulos de fosfato de calcio coloidal a través del centro de
fosfato de caseína, y la región C-terminal de κ- caseína se extiende
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para formar una capa peluda (Figura 10). Las dos principales
características de este modelo son el papel de cementación de
fosfato de calcio coloidal y la ubicación superficie de la capa peluda
de κ- caseína. Además, las micelas de caseína se estabilizan por dos
factores principales, que son una superficie (zeta) potencial de
aproximadamente -20mV a pH 6,7, y la estabilización estérica debido
a la sobresalientes pelos de la capa κ- caseína (Holt, 1994; Holt y
Horne, 1996; Fox y McSweeney, 1998).

FIGURA 10. Modelo micela de caseína propuesto por Holt, donde

una tela enredada y abierta estructura de las cadenas de polipéptidos
reticulados por nanoagregados de fosfato de calcio (fosfato de calcio
coloidal) en el núcleo proporciona lugar a una región externa de
menor densidad segmento conocida como la capa peluda. Los
círculos grises representan los nanoagregados de fosfato de calcio.
(Adaptado de: http://www.foodsci.uoguelph.ca/ Deicon / casein.html)

3.3.4 Modelo de Horne:

Recientemente, el modelo de unión dual de Horne (Horne, 1998)
sugiere que las proteínas de las micelas de caseína están unidas entre
sí por dos tipos de unión y que es un equilibrio entre las interacciones de
atracción hidrofóbicas y repulsión electrostática. La interacción hidrófoba
es la fuerza impulsora para la formación de micelas de caseína, mientras
que las repulsiones electrostáticas están limitando el crecimiento de
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polímeros o en otras palabras que definen el grado de polimerización. La

conformación de α S1- y β- caseínas cuando son adsorbidos en las
interfases hidrófobas forman un tren-lazo-tren y una estructura de cola
de tren como se muestra en la Figura 11, y ambas caseínas polimerizan
o autoasocian, por interacción hidrofóbica, como se muestra en la
Figura 12. En consecuencia, la autoasociación de las caseínas lo hace
posible para que ocurra la polimerización Fosfato de calcio
nanoagregados, o CCP, se consideran uno de los vínculos entre las
micelas de caseína y la neutralización agentes de la carga negativa de
residuos de la fosfoserina uniéndose a esos residuos; en consecuencia,
la repulsión electrostática se reduce, y la interacción hidrofóbica entre
caseínas sigue siendo dominante, lo que resulta en más asociaciones de
proteínas. A diferencia de otras caseínas, la κ-caseína solo puede
interactuar hidrofóbicamente y actúa como un terminal de propagación,
porque no tienen una fosfoserina agregada para unir calcio y también
otro punto hidrofóbico para prolongar a la cadena. El modelo dual de
unión para la estructura de caseína micela se muestra en la Figura 13.
La unión entre las caseínas ocupa el primer lugar en las regiones
hidrófobas, que se muestra como barras rectangulares, y también la
vinculación entre CCP y residuos de fosfoserina de moléculas de
caseína. κ- Caseínas, marcados como letra K, limitan aún más el
crecimiento (Horne, 1998).

FIGURA 11. La conformación de α S1- y β- caseínas cuando son adsorbidos

en las interfases hidrófobas

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B
A

FIGURA 12. Estructuras poliméricas de (A) α S1- caseínas y (B) β- caseínas,

que muestran vínculos través de la interacción hidrófoba. (Fuente: Horne,
1998)

FIGURA 13. Modelo de unión dual de la estructura de micelas de caseína, con

α -,β -κ, κ- caseína como se indica. (Fuente: Horne, 1998)

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4. CONCLUSIÓN

El estudio y conocimiento de la estructura de la caseína es fundamental para

una mejor comprensión, aprovechamiento y control de su funcionalidad en la
elaboración de productos lácteos. A pesar de la gran cantidad de estudios que
se han realizado durante los últimos cincuenta años con el objetivo de clarificar
la verdadera estructura de la micela de caseína, ésta no es conocida ni
comprendida aún con suficiente detalle, por lo que se requiere un mayor
esfuerzo investigador que permita una mejor explotación tecnológica de las
propiedades físicas, químicas.

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5. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Fox, P.F. and McSweeney, P.L.H. 1998. Dairy Chemistry and

Biochemistry. Blackie Academic & Professional, London.

Holt, C. 1994. The biological function of casein: Research reviews,

In Hannah Research Yearbook, Hannah Research Institute,
Scotland, pp. 60-68.

Rollema, H.S. 1992. Casein association and micelle formation, In

Advanced Dairy Chemistry, Vol. 1: Proteins (ed. P.F. Fox), Elsevier
Science Publisher, Ltd., Essex, pp. 111-140.

Tomado de internet el 19 de Agosto de 2018: MODELO

ESTRRUCTURADO DE LA MICELA DE LA CASEÍNA
http://revistas.um.es/analesvet/article/viewFile/771/799

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