19/09/2018

Propiedades Funcionales
de las
Proteínas

Mgter. Bqca. Marta A. Horianski

Química y Bioquímica de los Alimentos
Año 2018 1

Propiedades Biológicas

Proteínas

Propiedades Nutricionales Propiedades Funcionales

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Propiedades funcionales o funcionalidad

de las proteínas

Son propiedades físico – químicas intrínsecas de cada proteína

que le permiten contribuir a las características deseadas de un
alimento en los cuales se encuentre naturalmente o es agregada.

Carácter sensorial Textura

Las propiedades
funcionales
influyen en Durante la preparación
Comportamiento Transformación
físico Almacenamiento

Propiedades funcionales o funcionalidad de las proteínas

La funcionalidad de las proteínas es de gran importancia tecnológica,

existiendo un gran interés por conocer los mecanismos implicados en
la funcionalidad de las mismas para de esta forma, poder modificarlas
y extender su rango de aplicabilidad.

Preferencia de los alimentos atributos sensoriales

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Clasificación de las propiedades funcionales de las

proteínas

Propiedades de hidratación
(dependiente de las interacciones proteína–agua)

Propiedades superficiales o de interfase

(dependen de la interacción de la proteína con dos fases inmiscibles:
agua/aceite; agua/aire).

Propiedades dependiente de las interacciones

proteína–proteína
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Sorción de agua
 Absorción de agua
Retención de agua
Propiedades de Hidratación
Dispersibilidad
Solubilidad
Viscosidad

Emulsificación
Propiedades superficiales
Espumado
o de interfase Capacidad de ligar lípidos
Estructura de la película interfacial
Reología de la película interfacial

Propiedades dependiente
Gelificación
de las interacciones
Coagulación
proteína-proteína

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Factores que influyen

en las
propiedades funcionales
de las proteínas

Intrínsecos Procesamiento

 Tamaño  Calentamiento (temperatura)

 Agentes red/ox
 Forma (estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria) Características 

Solventes
Secado
 Composición y secuencia de aa
 Carga neta y distribución de las del medio  Almacenamiento
cargas
 Cociente hidrofobia/hidrofilia
 Grado de flexibilidad y rigidez
 Contenido de agua
 Capacidad de interaccionar o repeler
 pH
otros componentes
 Fuerza iónica (sales)
 Presencia de azúcares,
polisacáridos, lípidos,
agentes tensioactivos.

Propiedades
de
hidratación

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Las propiedades de hidratación dependen de la interacción

proteína-agua

El contenido y/o estado físico del agua influye en:

- Propiedades organolépticas

- Estabilidad Microbiológica
Físico-química

En los últimos años se han desarrollado diversas técnicas para la

extracción y purificación de proteínas.

Leche Soja Huevo Carne

Para utilizar los concentrados y

aislados secos de proteínas, hay que
hidratarlos.
Se usan en la fabricación
de otros alimentos
Estudiar las propiedades de
hidratación y rehidratación de las
proteínas alimenticias.

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Interacciones proteína-agua
Enlaces peptídicos: Dipolo-dipolo
Proteína Enlaces hidrógeno

Cadenas laterales: Grupos ionizados

Agua (polares y no polares)

Etapas de hidratación de un polvo proteico

H2 O ADSORCIÓN
(Vapor)

PROTEÍNA HINCHAMIENTO
DESHIDRATADA
CAPACIDAD DE
RETENCION DE
H2 O AGUA
(Líquida)
ABSORCIÓN

H2 O

SOLUBILIZACIÓN

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Adsorción
de agua

Adsorción de agua

La isoterma de sorción se describe gráficamente como la cantidad de agua

adsorbida en función de la humedad relativa de la atmósfera circundante al
material o de la Aw del material. Esta cantidad de agua es la captada luego
de que el equilibrio ha sido alcanzado a una temperatura constante.

Aw = p/p0 = % Humedad Relativa/100

p = presión de vapor de agua del material a la temperatura T0

p0 = presión de vapor de agua pura a temperatura T0
T0 = Temperatura del sistema

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La isoterma de adsorción se obtiene al colocar el material seco en varias

atmósferas de HR creciente y midiendo el peso ganado debido al agua
incorporada.

Isoterma de sorción

Isoterma: Es la relación
entre el contenido de agua
(humedad) versus la Aw Zona
Isoterma de2sorción

Zona 3

0,2 Aw 0,8

Isoterma de sorción y desorción

Desorción

Debido al fenómeno de
histéresis ambas isotermas
no coinciden, encontrándose
la de desorción por encima
de la de adsorción.

Aw

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Importancia de las isotermas:

• Predecir vida útil. Pueden dar información de la estabilidad de las
proteínas y por lo tanto del producto.

• Son útiles para valorar la higroscopicidad de un

producto proteico y el peligro de apelmazamiento.

• Diseñar procesos de secado (optimización y equipos).

• Estudiar cambios los calidad que podrían ocurrir durante el

almacenamiento.

• Seleccionar material de empaquetamiento.

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Absorción de agua

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Absorción de agua

La absorción de agua tiene significación para los biopolímeros, en estos

sistemas la solvatación esta impedida en cierto grado por la presencia de
fuerzas intermoleculares. Se llega a una situación de equilibrio entre el polímero
hinchado y el agua. Si no existiera impedimento la solvatación sería indefinida y
se llegaría al estado de solución.

Proteína hinchada

H2O

Alimentos en los cuales es importante la absorción de agua

 Carnes procesadas: Embutidos, fiambres, etc.

 Masas

En estos ALIMENTOS SEMI-SÓLIDOS las proteínas embeben agua sin

disolverse e imparten CUERPO, VISCOSIDAD Y TEXTURA

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Aparatos utilizados para la medición de

la absorción de agua

Aparato de Baumann (1966).

Aparato modificado de Baumann (Torgersen y Toledo, 1977).

Curvas de absorción de agua

La cantidad de agua absorbida (q) a cada tiempo se expresa como

ml de agua/g masa seca (MS) y se grafica en función del tiempo.

Las proteínas absorben en un rango de 2 – 12 ml/g.

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Ecuación para modelar las curvas de absorción de agua

Para describir matemáticamente las curvas, se utiliza la siguiente

ecuación a dos parámetros (Pilisof y col., 1985).

q = Q t / (B + t)

q = cantidad de agua absorbida en el tiempo t.

Q = máxima capacidad de absorción de agua.
B = tiempo necesario para absorber la mitad de la cantidad
máxima de agua (Q/2).

Cinética de absorción de agua

La velocidad de absorción de agua puede obtenerse diferenciando la

ecuación anterior con respecto al tiempo.

dq / dt = [1/BQ] (Q –q)2

(Q –q) = cantidad de agua que debe ser absorbida para alcanzar el

equilibrio.
(BQ)-1 = constante específica de velocidad K.

Cuanto más rápida es la absorción de agua, B es más chica.

La constante de velocidad puede ser importante en la formulación de un

producto para saber que requerimientos energéticos o mecánicos se
necesitan para poder hidratarlos.

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Aplicaciones

Sirve para determinar la absorción espontánea de agua de

cualquier material proteico en polvo.

Permite determinar la capacidad de absorción de agua (Q) y

velocidad de hidratación.

Permite estudiar el efecto de la temperatura, pH y de la

presencia de solutos en el agua de hidratación.

Limitaciones
Cuando las proteínas son muy solubles y dan soluciones de baja
viscosidad, se observa que luego de llegar al máximo en la curva
de absorción de agua, esta comienza a decrecer. En estos casos
no se puede definir una máxima capacidad de absorción de agua.

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Solubilidad

Solubilidad Balance entre atracciones

Atracción disolvente-disolvente -

Atracción soluto-soluto

Atracción disolvente-soluto +

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Promueven la asociación
Hidrofóbicas proteína – proteína

LA SOLUBILIDAD
Interacciones
que influyen
en la Solubilidad
de las proteínas
Promueven la interacción
proteína – agua
Iónicas
LA SOLUBILIDAD

La SOLUBILIDAD d SUPERFICIE

HIDROFILIA

HIDROFÓBICAS de la

Influencia de pH en la solubilidad

A valores de pH ↑ ó ↓ a su punto isoeléctrico, las proteínas tienen

cargas netas positivas o negativas. La repulsión y la hidratación
de los restos cargados promueven la solubilización de la proteína.

Si se representa gráficamente la solubilidad en función del pH se

obtiene corrientemente una gráfica en forma de U. La solubilidad
mínima se da a un pH próximo al isoeléctrico pI.

Perfil de
solubilidad

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Influencia de pH en la solubilidad

La mayor parte de la proteínas de los alimentos son acidas (Asp +

Glu > Lys + Arg + His) con una solubilidad mínima a pH = 4-5 (pI) y
máxima a pH alcalinos.

Como la mayor parte de la proteínas son muy solubles a pH

alcalino (8-9), la extracción de las proteínas de sus fuentes
vegetales, como la harina de soja, se lleva a cabo a estos pHs.
Luego la proteína se recupera del extracto por precipitación
isoeléctrica a pH 4,5 – 4,8.

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Utilidad de las características de solubilidad

de las proteínas

Selección de las condiciones optimas de extracción,

purificación y separación de fracciones proteicas.

Conocimiento de las aplicaciones potenciales de la proteína.

Optimizar las condiciones de procesamiento

Indicar el grado de tratamiento térmico por calor.

Métodos para la determinación de proteína

El método de referencia para la determinación de Nitrógeno es el de

Kjeldahl.
El método de Kjeldahl es un método complejo que insume bastante
tiempo. Por lo que se pueden usar otros métodos alternativos
siempre y cuando se compruebe que arrojen los mismos resultados
o bien cuando se ha establecido la correlación con el método de
Kjeldahl.

Absorbancia a 280 nm (UV)

Absorbancia en el UV lejano
Método de Biuret
Método de Lowry
Método de Bradford
Método del ácido 4,4´ - Dicarboxi – 2, 2´ - biquinolina (BCA)

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Factores ambientales que influyen en las

propiedades de hidratación

pH
Temperatura
Tiempo
Fuerza iónica
Presencia de otros constituyentes

pH:

Las variaciones de pH modifican la ionización y carga neta de las

moléculas proteicas, alterando las fuerzas atractivas y repulsivas y la
capacidad de asociarse con el agua.

A pH isoeléctrico la hidratación e hinchamiento mínimo, predominan las

interacciones proteína – proteína. Tanto al lado alcalino como al ácido del
pH Isoeléctrico, las proteínas fijan más agua debido al aumento de la carga
neta y de las fuerzas repulsivas.

A pH 9-10 la capacidad de fijación de agua de la mayor parte de las

proteínas es máxima.

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pH no isoeléctrico pH isoeléctrico

CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA

Musculo crudo de buey

Período pre–rigor post morten,

↓ CRA

pI (6,5 a 5)

↓ jugosidad y textura de la carne.

Capacidad de retención de agua del músculo de

buey en función del pH. ( R. Hamm 1963)

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Fuerza iónica:

La naturaleza y la concentración de los iones tienen efectos

significativos sobre la absorción, hinchazón y solubilidad de las
proteínas.

A bajas concentraciones 0,5 a 1 M “Saltin –in” (salación): las sales

aumentan la capacidad de fijación de agua de las proteínas,
debido a que los iones salinos hidratados se fijan débilmente a los
grupos cargados de la proteínas y rebajan las atracciones
electrostáticas. El incremento de la capacidad de fijación de agua
se debe a la asociada a los iones ligados.

A concentraciones salinas altas 1 M “Saltin –out” (desalado): gran

parte del agua presente en el medio se fija a los iones salinos, lo
que determina la deshidratación de las proteínas.

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También se observa una

variación de la velocidad de
absorción de agua por la
proteína para alcanzar el
máximo de absorción,
dependiendo de la naturaleza
de la sal o soluto y
concentración. Se observa
un aumento de tiempo
necesario para alcanzar la
máxima absorción de agua.

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El conocimiento de esto es muy importante para algunas aplicaciones

En la fabricación de jamón cocido se inyecta una

solución salina con fosfatos, ClNa, nitritos, nitratos
etc., en altas concentraciones y otros componentes
ligadores (proteínas, almidones) por lo que hay que
hidratar una proteína en polvo en un medio con una
alta concentración salina.

Una proteína de soja no se va a hidratar, necesitará

mucho agente hidratante y el grado de hidratación será
menor. Por eso primero se debe hidratar la proteína en
agua y luego agregar las sales.

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