La teoría del filamento deslizante

En 1954, los científicos publicaron dos documentos innovadores que describen las bases
moleculares de la contracción muscular. Estos documentos describen la posición de los
filamentos de la miosina y la actina en varias etapas de contracción de las fibras musculares y
propusieron cómo esta interacción produce la fuerza contráctil. Usando microscopía de alta
resolución, AF Huxley y R. Niedergerke y HE Huxley y J. Hanson observaron cambios en los
sarcómeros del tejido muscular acortado. Ellos observaron que una zona de la configuración
repetida del sarcómeros, la “banda A,” se mantuvo relativamente constante en longitud durante
la contracción. La banda A contiene filamentos gruesos de miosina, lo cual sugiere que los
filamentos de miosina centrales se mantienen constantes en longitud, mientras que otras
regiones del sarcómeros se acortan. Los investigadores señalaron que la “banda I,” rica en
filamentos delgados hechos de actina, cambia su longitud a lo largo del sarcómeros. Estas
observaciones llevaron a proponer la teoría del filamento deslizante, que establece que el
deslizamiento de la actina pasando sobre miosina genera tensión muscular. Debido a la actina
está atada a las estructuras situadas en los extremos laterales de cada sarcómeros llamado
discos Z, cualquier acortamiento de la longitud de los filamentos de actina daría lugar a un
acortamiento del sarcómeros y por lo tanto el músculo. Esta teoría se ha mantenido
impresionantemente intacta
Los movimientos de la miosina parecen ser una especie de danza molecular. La miosina avanza
hacia adelante, se une a la actina, se contrae, libera la actina, y luego avanza de nuevo hacia
delante para unirse actina en un nuevo ciclo. Este proceso se conoce como el ciclismo
(bicicleta) de miosina-actina. A medida que el segmento S1 de miosina se une y libera la actina,
forma lo que se denominan puentes cruzados, que se extienden desde los filamentos gruesos de
miosina a los filamentos finos de actina. La contracción de la región de S1 de la miosina se
llama power stroke (golpe de potencia) La carrera de potencia requiere la hidrólisis de ATP ,
que se rompe un enlace de fosfato de alta energía y libera energía.
En concreto, esta hidrólisis ATP proporciona la energía a la miosina que pasar por este ciclo:
liberar la actina, cambiar su conformación, contraerse, y repetir el proceso de nuevo. La
miosina se mantendría vinculada a la actina indefinidamente – haciendo la rigidez del rigor
mortis – si las nuevas moléculas de ATP no estuvieran disponibles

Dos aspectos clave del ciclismo miosina-actina utilizan la energía puesta a disposición por la
hidrólisis de ATP. En primer lugar, la acción del alcance de la cabeza S1 de miosina utiliza la
energía liberada después de que la molécula de ATP se divide en ADP y fosfato (P). La miosina
se une actina en esta conformación extendida. En segundo lugar, la liberación del fosfato
faculta a la contracción de la región S1 de miosina
¿Qué regula el acortamiento del sarcómeros?
El calcio y el ATP son cofactores (componentes no proteicos de los enzimas) necesarios para la
contracción de las células musculares. El ATP proporciona la energía, tal como se describe más
arriba, pero ¿qué hace el calcio? El calcio se requiere para dos proteínas, la troponina y la
tropomiosina, que regulan la contracción muscular mediante el bloqueo de la unión de la
miosina a la actina filamentosa.

En un sarcómeros en reposo, la tropomiosina bloquea la unión de la miosina a la actina. En la

analogía superior de los estantes de tracción, la tropomiosina se pondrá en el camino de la
mano mientras trataba de sostener la cuerda de actina. Para que la miosina se una a la actina,
la tropomiosina debe girar alrededor de los filamentos de actina para exponer los sitios de
unión a la miosina. En 1994, William Lehman y sus colegas demostraron cómo la tropomiosina
gira estudiando la forma de la actina y la miosina, ya sea en soluciones ricas en calcio o
soluciones que contengan calcio bajo (Lehman, Craig, y Vibertt 1994). Mediante la
comparación de la acción de la troponina y la tropomiosina bajo estas dos condiciones,
encontraron que la presencia de calcio es esencial para el mecanismo de
contracción. Específicamente, la troponina (la proteína más pequeña) desplaza la posición de la
tropomiosina y la mueve lejos de los sitios de unión a miosina en la actina, para desbloquear de
forma efectiva el sitio de unión (Figura 4). Una vez que los sitios de unión a la miosina están
expuestos, y si hay presente suficiente ATP, la miosina se une a la actina para comenzar el
ciclismo a través del puente. Entonces se acorta el sarcómero y el músculo se contrae. En
ausencia de calcio, no se produce esta unión, por lo que la presencia de calcio libre es un
importante regulador de la contracción muscular.