Estructura y propiedades

físicoquímicas de las Proteínas,

Péptidos y Aminoácidos

Dra. Ligbel Sanchez Castillo

Niveles de organización proteica

• Estructura primaria

• Estructura secundaria

• Estructura terciaria

• Estructura cuaternaria
Enlaces responsables de los niveles de
organización de las proteínas

• Enlaces fuertes:
- Enlace peptídico
- Enlace disulfuro
• Enlaces débiles:
- Enlaces puente de hidrógeno
- Interacciones hidrofóbicas
- Fuerzas electrostáticas
- Fuerzas de Van Der Waals
 Estructura primaria
• Define el orden de los
aminoácidos, y la ubicación de los
enlaces disulfuros en las cadenas
polipeptídicas.
• La secuencia de A,A de la Amino
estructura primaria puede terminal 1 2 3 4 5 6 7
predecirse a partir del gen que
codifica a la proteína.
• Se puede apreciar el A,A con el 8 9 10 11 12 13 14
grupo amino terminal y el que
contiene el grupo carboxilo
terminal. 15 16 17 18 19 20

• Si existen varias cadenas se

identifican con las letras griegas
Carboxilo
alfa, beta, gamma,etc. terminal
 Estructura secundaria
• Está caracterizada por
conformaciones regulares, que
pueden encontrarse en toda o
en una parte de la proteína.
• La planaridad del enlace
peptídico y el impedimento
estérico derivado de la cadena
lateral R, hace que la proteína
adopte la forma de resorte.
• Los enlaces puente de
hidrogeno le dan la estabilidad
a la estructura.
• Existen varios tipos: -hélice,
hoja plegada o lámina 
(paralela o antiparalela).
• Espiral en el mismo sentido de
las manecillas del reloj.
• Cada vuelta contiene de 3 a 6
residuos de A,A.
• Es una configuración elástica.
• La estructura secundaria es
más estable y de menor
energía que la cadena
polipeptídica (estructura
primaria).
 Hoja plegada o lámina beta

• Los segmentos de la cadena se

disponen lado a lado en forma
casi completamente
extendida.
• Formada por enlaces puente
de hidrógeno entre los "O "
carbonílicos y los " H "
amídicos de dos o más
cadenas polipeptídicas
extendidas y adyacentes.
• Disposición en zig-zag.

• Pueden ser: paralelas o

antiparalelas.
Lámina -paralela Lámina -antiparalela
 Triple hélice
• El colágeno es el ejemplo
característico.
• Espiral enrollado de tres
subunidades polipeptídicas.
• Cada unidad polipeptídica o
cadena alfa está torcida en
una hélice con giro a la
izquierda de 3 residuos por
vuelta.

• La triple hélice del colágeno

está estabilizado por múltiples
enlaces cruzados
intercatenarios entre residuos
de lisina y de hidroxilisina.
 Estructura terciaria
• Está caracterizada por
plegamientos a distancia.

• Está constituída por varios

“DOMINIOS".

• Además de enlaces puente

de hidrógeno, se anexan las
interacciones hidrófobas,
fuerzas de Van Der Waals y
las fuerzas electrostáticas.

• Ejemplo: la mioglobina.
Mioglobina
 Estructura cuaternaria
• Se refiere al ensamblaje de
dos o más cadenas
polipeptídicas separadas,
unidas mediante interacciones
o entrecruzamientos no
covalentes.
• El conjunto se denomina
oligomero.
• Las cadenas peptídicas se
denominan monómeros o
subunidades .
• Participan todos los enlaces
débiles.
FACTORES DE ESTABILIDAD QUE MANTIENEN A
LAS PROTEÍNAS EN SOLUCIÓN (COLOIDES)

• Atmósfera hidratante
• Carga neta (+) ó (-)

• Con desnaturalización
PRECIPITACIÓN • Sin desnaturalización
 Desnaturalización

Desorganización de la Agentes desnaturalizantes:

conformación nativa o • Cambios extremos de pH.
biológicamente activa de
una proteína, que tiene • Calentamiento.
lugar cuando se cambia el • Úrea, detergentes, cloruro
entorno. de guanidino,etc.
 Hidrólisis

Ruptura del enlace

amida (enlace
peptídico) al agregar
agua, con la respectiva
H2O regeneración de los
A,A constituyentes.
Clasificación de las proteínas

• De acuerdo a sus funciones.

• De acuerdo a su solubilidad.
• De acuerdo a su conformación.
• De acuerdo a su composición.
 De acuerdo a sus funciones

• Catalíticas • De la membrana-
• Estructurales receptores
• Contráctiles • Ribosómicas
• De defensa natural
• De almacenamiento
• Digestivas
• Tóxicas o de toxinas
• De transporte
• Hormonales • De la visión
• Del ADN
• Cromosómicas
 De acuerdo a su solubilidad
Albúminas:
• Son de origen animal.
• Solubles en agua destilada.
• Precipitan en slns. salinas saturadas.
• PM: < 70.000 Daltons
Histonas:
• Son de origen vegetal o animal.
• Solubles en agua destilada y ácidos
diluídos.
• Precipitan por adición de amoníaco.
• Están unidas al ADN en el núcleo
celular.
Globulinas:
• Son de origen vegetal y animal.
• Insolubles en agua destilada.
• Precipitan en slns. medio saturadas de
sales.
• PM: > 150.000 Daltons
Protaminas:
• Son de origen animal.
• Solubles en agua destilada, slns.
Salinas, ácidos y bases.
• PM: 6.000 Daltons.
• Están unidas a otras proteínas para
formar complejos de alto PM.
 De acuerdo a su conformación
Proteínas fibrosas
• Generalmente insolubles en agua.
• Tienen formas moleculares muy
alargadas.
• Conjunto de cadenas
polipeptídicas largas, dispuestas a
manera de haz.
• Resistentes a la
desnaturalización.
• Poseen uniones intermoleculares
fuertes.
• Material estructural de los tejidos
• Ej.: Colágeno, elastina, queratina
Proteínas globulares
• Solubles en agua o slns. salinas.
• Estructura compacta.
• Poseen estructuras casi esféricas
a elípticas.
• Se desnaturalizan fácilmente.
• Fuerzas intermoleculares débiles.
• Regulan procesos vitales.
• Ej.: Hemoglobina, enzimas,
inmunoglobulinas, miosina,
fibrinógeno.
 De acuerdo a su composición

Proteínas simples o no
conjugadas Proteínas conjugadas

• Sólo tienen material • El componente

polipeptídico.
• No poseen adherido ningún
grupo no proteico.
polipeptídico se encuentra
asociado con un
componente no peptídico,
orgánico o inorgánico,
llamado grupo prostético.
Clasificación de las proteínas
•Colágeno
•Fibrosas •Elastina
•Queratina
Proteínas simples
•Albúmina
•Globulares
•Globulina

• Glicoproteínas
• Metaloproteínas
• Hemoproteínas
Proteínas conjugadas • Flavoproteínas
• Fosfoproteínas
• Nucleoproteínas
• Lipoproteínas
 PROTEÍNAS SIMPLES:
PROTEÍNAS FIBROSAS

COLÁGENO:
- La unidad básica de la fibra del colágeno es la molécula de
tropocolágeno.
- Forma parte del tejido conectivo, tejido que precisa
resistencia o dureza.
- Es una triple hélice formada por 3 hélices polipeptídicas
enrolladas entre sí. Cada hélice con aprox. 1000 residuos.
- Es rico en los A,A: Glicina, lisina, prolina, hidroxiprolina. La
hidroxilisina es poco frecuente.
- Es más estable mientras tenga más restos de prolina y lisina.
ELASTINA:
- Proteína fibrosa flexible.
- Se encuentra en el tejido conectivo elástico
(ligamentos, vasos sanguíneos arteriales).
- Formada por los A,A: Glicina, leucina, isoleucina,
prolina, y poca cantidad de hidroxiprolina.
- Carece de hidroxilisina.
QUERATINA:
- Proteína insoluble en los animales, derivadas de las células del
ectodermo.
- Están incluídas en este tipo los elementos proteicos estructurales de la
piel, así como los derivados biológicos del ectodermo (pelo, plumas,
lana, escamas,uñas).
- Existen dos clases de queratinas con secuencia de A,A y funciones
similares: -queratinas y -queratinas.
- Las -queratinas son las proteínas más importantes del pelo y las uñas
y forman parte importante de la piel del animal.
- Las -queratinas son miembros de un gran grupo de proteínas
filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales en
los núcleos, citoplasmas y superficie de muchas células.
QUERATINA
 PROTEÍNAS CONJUGADAS

• Glucoproteínas (Ej.: grupos sanguíneos).

• Metaloproteínas (Ej.: enzima anhidrasa carbónica posee
Zn).
• Hemoproteínas (Ej.: hemoglobina, mioglobina,
citocromos, catalasa).
• Flavoproteínas (Ej.: succinato deshidrogenasa-FAD).
• Fosfoproteínas (Ej.: caseína de la leche).
• Nucleoproteínas (Ej.: cromatina).
• Lipoproteínas (Ej.: quilomicrones, VLDL, LDL,HDL).
 HEMOPROTEÍNAS

• GRUPO PROSTÉTICO:
HEM
Nucleo coloreado
tetrapirrólico, formado
por cuatro unidades de
piorrol, conectadas a
modo de anillo por Fe+2
puentes metenilo. La
estructura es planar y
en el centro tiene un
átomo de hierro.
 HEMOGLOBINA

- Hemoproteína presente en eritrocitos.

- Grupo proteico: Globina (Dos cadenas alfa y dos
beta).
- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Transporte de oxígeno del aparato
respiratorio a los tejidos, y CO2 desde los tejidos
a los pulmones para ser excretado.
 MIOGLOBINA

- Hemoproteína presente en tejido muscular.

- Grupo proteico: Una sola cadena polipeptídica.
- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Fija y almacena O2 cuando la
concentración del mismo es alta, y lo libera
cuando las células así lo requieran.
CITOCROMOS

- Hemoproteína con actividad enzimática.

- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Actúan como agentes de transferencia
de electrones en las reacciones de oxido-reducción
de la cadena respiratoria.
- Ejemplos: Cit b, Cit c1, Cit c, Cit aa3, Cit P450.
 CATALASA

- Hemoproteína con
actividad enzimática.
- Grupo prostético: Hem
o Hemo.
- Función: Degrada el
peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno..
 FLAVOPROTEÍNAS
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Mononucleótido de
flavina (FMN) o
dinucleótido de flavina
y adenina (FAD).
• Se forma en el cuerpo
a partir de la vitamina
B5 o riboflavina.
• Numerosas enzimas
son flavoproteínas o
metaloflavoproteínas.
 LIPOPROTEÍNAS

• GRUPO PROTEICO:
Apolipoproteína o
apoproteína (Apo B48,
apo B100, apo A).
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Nucleo lipídico.
• Función: Transporte de
lípidos por el torrente
circulatorio.
• Tipos: Quilomicrón,
VLDL, LDL, HDL.
Trabajo Autónomo

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https://www.youtube.com/watch?v=e2OW6U3x0Vs
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