TALLER DE PROTEÍNAS NOTA 5,8

Nombres: Soledad Valdebenito - Darling Alvarado

1. Señala la importancia de la conformación y estabilidad de la proteina

(aminoacidos). 4/5
Los aminoácidos están conformados por la unión de enlaces peptídicos.La unión de
un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos
que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior
a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 ya pasaría a llamarse
proteína. Con todo lo anterior, puede decir que las proteínas son cadenas de
aminoácidos que se pliegan adquieren una estructura tridimensional que les permite
llevar a cabo miles de funciones.
Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo.
Con el término de estructura primaria se hace referencia a la secuencia de
aminoácidos. En los hidrolizados de las proteínas se encuentran habitualmente 20
tipos de aminoácidos, aunque existen otros aminoácidos menos comunes. Los
aminoácidos contienen en su estructura molecular al menos un grupo amino
primario (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). En los aminoácidos derivados de las
proteínas, el grupo amino primero ocupa una posición alfa con respecto al grupo
carboxilo formando cadenas lineales.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental y muy importante en los seres
vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellos funciones estructurales, enzimáticas, y
transportadores.
Las proteínas cumplen un papel fundamental en varios aspectos, mencionados
anteriormente al igual que en la salud y bienestar del ser humano, el consumo de
proteínas hoy en dia es muy importante como para combatir enfermedades de
desnutrición, enfermedades degenerativas, cáncer y obesidad, ya que existe una
mayor conciencia de la importancia de mantener la salud y en la prevención de
enfermedades.

2. En relación al enlace peptídico, indica conformación y estabilidad frente

a agentes químicos y físicos. 3/5
Los enlaces peptídicos pertenecen a la estructura primaria de una proteína y hace
referencia a la secuencia de aminoácidos que se encuentran por la unión de enlaces
covalentes, es decir, que los enlaces peptídicos unen dos aminoácidos y es un
enlace amida sustituido. Contienen cuatro átomos implicados en los enlaces
peptídicos y los dos carbonos alfa se encuentran en posición trans, como
consecuencia de la estabilización por resonancia. La cadena polipeptídica puede,
por tanto, representarse como una serie de planos rígidos separados por grupos -
HCR. Los enlaces covalentes simples de los átomos de carbono alfa son los únicos
que pueden rotar libremente. La unión C-N de los enlaces peptídicos se caracterizan
por ser muy estables.
 3. De la conformación estructural de las proteínas dependen sus
propiedades, señala la importancia de sus estructuras, en una
aplicación en la industria alimentaria. NO ES NUTRICIÓN 5/3

La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor. Poseen

propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas
nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las
consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus
propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades finales del
alimento.
Para fines prácticos es posible definir a las proteínas alimentarias como las
proteínas que son fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas,
útiles en los alimentos y disponibles en abundancia. Para la nutrición de los niños,
se considera que la carne, la leche y el huevo son indispensables en su dieta, pero
en otros países, en especial los asiáticos, se consumen proteínas de fuentes
anteriormente consideradas como “no convencionales”; proteínas de soya y otras
leguminosas importantes por su balance de aminoácidos indispensables.

4. Desarrolle un cuadro resumen de las técnicas de detección y

cuantificación de aminoácidos y proteínas. 10/10

Ensayo Absorción Mecanismo Límite de Ventajas Desventaja

detección s

absorción 280 nm absorción 0.1-100 pequeño incompatible

UV de tirosina y ug/ml volumen de con
triptófano muestra, detergentes
rápido, y agentes
económico desnaturaliz
antes, alta
variabilidad
ácido 562 nm reducción 20-2000 compatible compatibilid
bicinconínic de cobre ug/ml con ad con
o 2+
(Cu a detergentes agentes
Cu1+), y agentes reductores
Reacción desnaturali baja o nula
del BCA con zantes,
Cu1+ baja
variabilidad
Bradford o 470 nm formación 20-2000 compatible incompatible
azul brillante de complejo ug/ml con con
de entre el agentes detergentes
Coomassie colorante reductores,
azul rápido
 brillante de
Coomassie
y las
proteínas
Lowry 750 nm reducción 10-1000 alta incompatible
de cobre ug/ml sensibilidad con
por y precisión detergentes
proteínas, y agentes
reducción reductores,
de Folin procedimient
Ciocalteu o largo
por el
complejo de
cobre con
proteína

5. Explique la desnaturalización de las proteínas y los métodos que utiliza.

10/10
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como
acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de
una proteína no afecta a lo que se conoce como estructura primaria, esto es, la
secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Existen factores físicos (temperatura, calor y frío) y factores químicos (ácidos y
álcalis -pH-, disolventes orgánicos detergentes y sales) en la desnaturalización de
proteínas.
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible, pero cuando se rompen los
enlaces disulfuros que constituyen a la conformación de las proteínas, este proceso
normalmente es irreversible. Entre los principales agentes de desnaturalización de
las proteínas se encuentran agentes físicos y agentes químicos.
Agentes físicos
● Calor
● Frío
● Tratamientos mecánicos
● Presión hidrostática
● Irradiación
Agentes químicos
● Acidos y bases
● Metales
● Disolventes orgánicos
● Soluciones acuosas
 6. En el procesamiento de los alimentos se realizan modificaciones a la
proteínas por medio de operaciones térmicas, nutricional y
organolépticamente, y alguna aplicación. 10/10
Los efectos térmicos sobre las proteínas pueden alterar la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria y los que alteran su estructura primaria, sus primeros efectos, que despliegan
las proteínas, pueden realmente mejorar el valor biológico de una proteína porque los
enlaces peptídicos son más accesibles a las enzimas digestivas. Sin embargo, la alteración
de la estructura primaria puede reducir la digestibilidad y producir residuos no
biodisponibles.
Los objetivos principales de realizar estas modificaciones son la alteración de la estructura
proteínica para lograr cambios deseables en sus propiedades nutrimentales y funcionales,
sin embargo, al aplicar operaciones térmicas las proteínas tienden a sufrir consecuencias
significativas, como la Pérdida de estructura terciaria y/o cuaternaria, al igual que afecta
actividad de enzimas, pérdida de solubilidad,, provoca floculación de proteína (agregación y
precipitación)
La aplicaciones y modificaciones de proteínas más comunes como la gelificación o a nivel
enzimático como la desfosforilación, Reacción de plastilina, Reacción de entrecruzamiento y
también químicos como, la acilación, esterificación, alquilación y reducción, y en lugares de
procesos utilizan modificaciones utilizando autoclave, extrusión, esterilización, horneado,
tratamiento culinario.
Para la conservación de los alimentos es común el empleo de tratamientos térmicos con el
objeto de minimizar o eliminar los agentes causantes del deterioro, a fin de extender la vida
útil del producto y así añadirle valor agregado y/o para convertirlo en bien transable.