Citoesqueleto Bacteriano

• Proteinas que forman filamentos estructurales

en procariotas.
• Desempeñan funciones esenciales en
protección, división celular, determinación de
forma, y polaridad en varios.
 Citoesqueleto Bacteriano
FtsZ
Mreb
ParM
Crescentina
WACA
 Homology between prokaryotic and eukaryotic cytoskeletal filaments.

Bill Wickstead, and Keith Gull J Cell Biol 2011;194:513-525

© 2011 Wickstead and Gull

Bacterial cytoskeletal polymers. (A) Various orientations adopted
by bacterial cytoskeleton components. (B) Schematic illustration
of the polymer-membrane model.

Biophys J. 2013 Feb 5; 104(3): 541–552.

 Evolución
• Modelo de "complejidad temprana". Éste modelo
propone que a través de procesos de diversificación y
especialización de moléculas ancestrales del
citoesqueleto (proto-actina y proto-tubulina) se
incrementó la complejidad del sistema en el último
ancestro común de los eucariontes (LECA, por sus siglas
en inglés "last eucaryotic common ancestor").

• Complejidad fue el resultado del aumento en la

cantidad de proteínas que conforman a cada uno de los
filamentos, así como a la aparición de un gran número
de proteínas motoras y accesorias.
 FtsZ, Mreb, ParM
• FtsZuna proto-tubulina, fue la primera proteína del citoesqueleto
procariota en ser identificada. FtsZ forma filamentos en presencia de GTP,
pero no se agrupan en microtúbulos. En la división celular, FtsZ es la
primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para
organizar a las proteínas que sintetizan la nueva pared celular en las
células que se dividen. Junto con FtsA forman la parte de la maquinaria
que se ensambla para formar el tabique de división.

• MreB y otras proteínas procariotas similares a la actina (también

conocidas como proto-actinas). Involucrada en el mantenimiento de la
forma celular. Estas proteínas forman una red helicoidal debajo de la
membrana celular que guía a las proteínas que participan en la biosíntesis
de la pared celular. Todas las bacterias no esféricas tienen genes que
codifican este tipo de proteínas. Su ausencia provoca pérdida de la forma
• ParM
• Algunos plásmidos codifican esta proteina. Forma filamentos que
intervienen en la segregación plasmídica, semejante a los microtúbulos.
• FtsZ; forma filamentos (no se agrupan en
microtúbulos). Durante la división celular, la
FtsZ es la primera proteína que se desplaza al
lugar de la división y es esencial para organizar
a las proteínas que sintetizan la nueva pared
celular en las células que se dividen.
• MreB; Forman estructura de hélice, debajo de
la membrana y recorren toda la superficie
interna. Realiza proceso acoplado al ciclo
celular.
• Mbl; Se sitúa de forma longitudinal al cuerpo
de la bacteria y controla la forma.
• ParM; codificada en algunos plásmidos (sistema de
partición). Los filamentos de ParM pueden
particionar los plásmidos de ADN durante la división
celular en un mecanismo análogo al utilizado por los
microtúbulos durante mitosis de los eucariotas.
actin
The bacterial cytoskeleton: proteins, superstructures and mechanism of functionBacterial
cytoskeletal elements evolved a variety of superstructures, each adapted to the protein's
function in moving (cytomotive) or stabilizing/positioning/recruiting (scaffold) objects within
the cell. Connections with weaker evidence are represented as dashed lines.

Curr Opin Cell Biol. Author manuscript; available in PMC 2014 Feb 1
 Homólogos del citoesqueleto
bacteriano
Actina Tubulina FI

MreB FtsZ TubZ

ParM BtubA/B
FtsA TubZ
MamK
Proteínas exclusivamente
bacterianas (WACA)
ParA, MinD, Soj, SopA,
Parf, IncC, MipZ
 FtsZ, Mreb, ParM

Bacteria appear to have sophisticated internal structures that give them shape, and help
them grow and divide. MreB (orange), FtsZ (yellow), ParM (green), plasmids (purple).

Published online 9 January 2008 | Nature 451, 124-126 (2008) | doi:10.1038/451124a

News Feature
Cell biology: Bacteria's new bones
 Matthew T. Cabeen, and
Christine Jacobs-Wagner
J Cell Biol 2007;179:381-
387

The bacterial cytoskeleton. The only cytoskeletal element present in spherical bacteria such as S. aureus (top left)
is the tubulin-like cell division protein FtsZ (green), which localizes in a ring at the onset of cell division, recruits
other cell division proteins, and defines the division plane. Most rod-shaped bacteria (top right) also contain one
or more actin-like MreB homologues (red), which exhibit helix-like localization patterns and are essential for cell
width control. At the onset of cell division, the FtsZ ring forms and defines the division plane. C. crescentus, a
vibrioid bacterium (bottom), contains a third cytoskeletal element, the intermediate filament-like crescentin
(blue), which is required for cell curvature and localizes at the inner curvature of cells. At the onset of division in C.
crescentus, MreB exhibits FtsZ-dependent relocalization from a helix-like to a ring-like pattern at the FtsZ ring
location.
 Crescentina, WACA
• Crescentina
Sólo se ha encontrado en Caulobacter crescentus, está
relacionada con los FI de las células eucarióticas.
Participa en el mantenimiento de la forma celular, pero
el mecanismo actualmente es poco claro

• Proteínas WACA (Walker A KXXXXGKT)

• Pertenecen a la familia de ATPasas, están ampliamente
distribuidas en los procariontes. En la mayoría de las
bacterias los genes asociados codifican para uno o más
miembros de estas proteínas y las cuales incluyen a las
proteínas ParA, MinD, Soj, SopA, Parf, IncC y,
probablemente, MipZ.
MinD está involucrada en los procesos de división celular, su
dinámica varía de acuerdo al organismo,
Escherichia coli se mueve de un extremo de la célula a otro,
Bacillus subtilis se mantiene en los polos de la célula.
ParA y Soj, participan en los procesos de segregación de
cromosomas, transcripción y organización de plásmidos . El
mecanismo es poco conocido.
• En la membrana de B. subtilis existen algunos
lípidos que forman rieles con forma de espiral
a los que se asocia MinD, arrastrando con ella
MinC. Para detectarlos han utilizado tintes
fluorescentes que se unen con preferencia a
un tipo de fosfolípidos, a los que también se
une preferentemente MinD.
 MinDE, DivIVA,

B. subtilis

MinC está asociada a otra proteína MinD, que se coloca en la membrana

citoplásmica. Bacterias como Escherichia coli obligan a la pareja MinCD a
abandonar el centro y oscilar de una punta de la célula a la otra mediante
otra proteína más, MinE. Por el contrario en otras bacterias, de las
que Bacillus subtilis es la mejor estudiada, MinCD son atraídas por otra
proteína llamada DivIVA que se pega a los dos extremos pero no al centro.
The MinCDE system. MinD-ATP binds to a cell pole, also binds
MinC, which prevents the formation of FtsZ polymers. The MinE
ring causes hydrolysis of MinD’s bound ATP, turning it into ADP
and releasing the complex from the membrane. The system
oscillates as each pole builds up a concentration of inhibitor that
is periodically dismantled.
ParB-MipZ, forman
complejo que se
une al DNA , con lo
que localizan la
posición subcelular
del DNA.
The dynamic pole-to-pole oscillation of the Min system is critical to the division site
placement and consequently prevents the inadequate division which results in the
production of unequal-sized daughter cells. The MinD cytoskeleton is the central participant
of this process. The mechanism of oscillation has been proposed to underlie cycles of rapid
polymerization and depolymerization of the MinD protein filaments through the MinE-
regulated ATP binding and hydrolysis in MinD. Our goals are to characterize MinD dynamics
both in vivo and in vitro through: (1) analysis of MinD oscillation patterns in live E. coli when
cells are confined in microfluidic channels of defined shapes, and (2) in vitro characterization
of MinD-membrane interaction.
B. subtilis
MreBH y Mbl; homólogos
de MreB
LytE: hidrolasa de
peptidogicano
Figure 2. Bacteria Are Subcellularly Organized
Cells that Use Their Organization to
Regulate Their Cell Cycle, Differentiation,
and Pathogenesis
(A) The asymmetric Caulobacter cell cycle is
regulated by, among other proteins, the oppositely
localized DivJ kinase (red) and PleC
phosphatase (blue). PleC and DivJ cause
their mutual substrate, DivK (green), to be
phosphorylated (P) in the stalked cell and
dephosphorylated in the swarmer cell (Matroule
et al., 2004).
(B) During B. subtilis spore differentiation,
FtsZ (green) translocates toward the cell
pole, generating a polar septum. Forespore
proteins such as SpoIIQ (blue) are initially
targeted to the polar septal membrane, while
mother cell proteins such SpoIIIAH (red) are
initially dispersed throughout the mother
cell. Interactions between SpoIIQ and SpoIIIAH
capture and enrich SpoIIIAH at the septum
and prevent SpoIIQ from diffusing away
(Blaylock et al., 2004).
(C) The Shigella pathogenesis determinant
IcsA (red) is initially localized to one pole,
and a ubiquitous IcsA-specific protease
(blue) maintains a sharp peak of IcsA at that
pole. The polar IcsA interacts with host
factors (green) to nucleate actin comet tails
(purple) that propel Shigella around the cell
(Robbins et al., 2001).
at