Ensayo Ciclo de Kress y Cinética Enzimática

UNIVERDIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL DE LOS LLANOS OCCIDENTALES
“EZEQUIEL ZAMORA”
EXTENSION MUNICIPIO SANTOS MARQUINA - MERIDA
CARRERA: INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
SUB-PROYECTO: BIOQUIMICA GENERAL
MÓDULO IV
Bioquímica General
Rutas Metabólicas
Ciclo de Krebs
Autor:
Dávila H, José G.
Fecha:
Diciembre 2018
Glucólisis – Ciclo de Krebs
La mayoría de los órganos animales metabolizan diversas fuentes de

carbono para generar energía, estos procesos ocurren en diferentes partes de la
célula, cada uno, con características y con resultados diferentes. A continuación
describiremos el ciclo de Krebs, ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo del
ácido cítrico, nombres con los que se conoce esta ruta metabólica. Para
comenzar a hablar del ciclo de Krebs, debemos estar claros que su activación
ocurre luego de dos procesos previos (algunos autores engloban estas fases en
un solo proceso). Una de ellas es la glucólisis que es el proceso mediante el
cual la molécula de la glucosa se divide formando 2 moléculas de piruvato.
Recordemos que la molécula de la glucosa está formada por 6 carbonos y al
ocurrir la glucólisis se divide en dos moléculas de 3 carbonos cada una
(piruvato).
2 ATP
NADH
2 ATP
NADH
Glucos 2 ATP
a Piruvato (ácido
pirúvico)
El proceso de la glucólisis requiere para su activación una inversión

inicial de 2 moléculas de ATP, las cuales al final de la glucólisis generaran 4
moléculas de ATP (2 por cada piruvato), generando una ganancia energética de
2 moléculas de ATP netas. Durante este proceso ocurre además la formación
de 1 molécula de NADH
(nicotinamida adenín dinucleótido
reducida) y la liberación CO2 por NADH
cada piruvato formado, gracias a la

acción enzimática de la PDH
CO2
(piruvato deshidrogenasa), la cual
acciona la coenzima A (CoA) sobre
NAD+ (nicotinamida adenín H+
dinucleótido oxidada).
La primera etapa como lo indicamos en un principio, es una fase previa
para la activación del ciclo de Krebs, la cual ocurre en el citosol de la célula y
que nos genera los productos que nombramos a continuación y que algunos
autores suman a la ruta metabólica del ciclo de Krebs.
 2 ATP
 1 NADH
 Liberación de 1 molécula de CO2
El segundo proceso que se lleva a cabo, en esta fase previa al ciclo de
Krebs comienza a partir de la oxidación del piruvato, para formar Acetil-CoA
por acción de la CoA, recordemos que todos estos procesos ocurren por
catalización de las enzimas, las cuales reúnen todo lo necesario de manera
correcta para que se den las reacciones. En otro proceso simultáneo llevado a
cabo en el piruvato, por acción de la piruvato carboxilasa, mediante la
intervención de 1 molécula de ATP sobre el bicarbonato HCO3 se libera ADP
y fosforo inorgánico (Pi), y se forma Ácido Oxaloacético.
NADH
Acetil -CoA
Piruvato (ácido pirúvico)
1 ATP HCO3
ADP + Pi
Ácido Oxaloacético
A partir de tenerse Acetil–CoA por un lado y Ácido Oxaloacético por

otro, es donde realmente se inicia el ciclo de Krebs. El cual forma parte de la
respiración celular que se lleva a cabo en la matriz mitocondrial de las células
aerobias, excepto en los glóbulos rojos, ya que no cuentan con mitocondrias.
S-CoA
Acetil -CoA
Ácido Cítrico
H2O
Durante esta fase la CoA se desprende del Acetil-CoA, incorporándose 1

molécula de agua que se une junto Acetil-CoA y al Ácido Oxaloacético para
formar Ácido Cítrico (Citrato) por ello, que el ciclo de Krebs sea conocido
además como ciclo del ácido cítrico. Este proceso ocurre cuando la Citrato
Sintasa (CS) cataliza su condensación con el Ácido Oxaloacético para formar
citrato. En este proceso ocurre una regulación dentro del ciclo de Krebs, ya que
el ATP es un inhibidor alostérico de la CS.
H2
O
La Aconitasa vuelve actuar esta vez sobre el sub-producto Cis

Aconitato, incorporando 1 molécula H2O nuevamente para formar Isocitrato.
H2O
D-
A continuación por acción de la Isotrato Deshidrogenasa (IDH) se

obtiene 1 molécula de NADH a partir del NAD+ y la correspondiente
liberación de 1 molécula de CO2. En esta fase ocurre uno de los controles del
ciclo de Krebs por estimulación alostérica del ADP sobre la IDH. Las uniones
de IDH, NAD+ y ADP son cooperativas en el sentido activador. Pero por el
contrario la NADH inhibe la enzima por desplazamiento directo del NAD+;
inclusive el ATP tiene efecto inhibidor.
CO2
H+
NADH
La acción de la α-cetoglutarato deshidrogenasa y la incorporación de la

CoA producen liberación de 1 molécula de CO2 y la formación de 1 molécula
de NADH, para formar Succinil-CoA. Además de la liberación de H+.
Ocurriendo una nueva regulación en el proceso, ya que la α-cetoglutarato
deshidrogenasa es inhibida por los productos que ella misma cataliza, y por los
altos contenidos de ATP presentes en la célula.
H+
S-CoA CO2
NADH
El proceso continua, por acción de la Sintetasa sobre el Succinil-CoA se

producen paralelamente Ácido Succínico y se genera 1 molécula de GTP a
partir de la síntesis de guanín di fosfato (GDP).
GDP + Pi
1 GTP
Posteriormente una vez formado el Ácido Succínico interviene

nuevamente la Succinato Deshidrogenasa, para liberar una molécula de H+ la
cual con la incorporación de la coenzima Q (Q10) se unen para formar
dihidroxiquinona (QH2) la cual es liberada, reajustándose el proceso de nuevo

para formarse el Fumarato.
Q10
Ácido Succínico QH2
Luego de formado el Fumarato, interviene la enzima Fumarato

Hidratasa o Fumarasa (FH), la cual con la incorporación de una molécula de
H2O sintetiza para Ácido Málico (Malato). La FH, cuenta con la particularidad
de que permite reacciones reversibles entre los productos y los reactivos.
El ciclo finalmente cierra cuando el Ácido Málico (Malato), es

intervenido por la enzima Malato Deshidrogenasa que lo cataliza para formar
Ácido Oxaloacético y de nuevo se da la formación de 1 molécula de NADH.
Iniciando de esta manera de nuevo el ciclo de Krebs.
Inicia de nuevo el ciclo de Krebs
El producto final del ciclo de Krebs lo podemos resumir de la siguiente

manera:
a) En la Fase de la Glucólisis
 2 ATP
 2 NADH
 Liberación de 1 molécula de CO2.
b) En la Fase de síntesis de los Piruvato.
 2 NADH (uno por síntesis de cada piruvato)
c) En el ciclo de Krebs.
 2 ATP (uno por cada ciclo de cada piruvato)
 6 NADH (tres por cada ciclo de cada piruvato)
 2 FADH2 (uno por cada ciclo de cada piruvato)
 Liberación 2 moléculas de CO2. (uno por cada ciclo de cada piruvato)
La generación de energía a partir de los productos que se dan del ciclo

de Krebs, son:
a) En la Fase de la Glucólisis.
 2 ATP 2 ATP
 2 NADH (3 ATP por cada NADH en la CTE) 6 ATP
b) En la Fase de síntesis de los Piruvato.
c) En el ciclo de Krebs.
 2 ATP 2 ATP
 2 FADH2 (2 ATP por cada NADH en la CTE) 4 ATP
TOTAL ENERGIA CICLO DE KREBS: 38 ATP

Cinética Enzimática
Las enzimas siendo moléculas capaces de catalizar reacciones químicas,

pueden dependiendo de las condiciones del medio que las rodea ser:
inhibidoras, iniciadoras de un proceso o acelerar la velocidad de la reacción
química que esté catalizando. Cuando hablamos de las condiciones del medio
debemos comprender como se producen las reacciones químicas.
En la gráfica podemos ver como

ocurre una reacción a partir de la
unión de dos reactivos A+B, que
tienen sus fuentes de energía inicial,
pero que requieren de otras fuentes de
energía para que la reacción se dé y
alcance su máxima energía de
activación y luego ese potencial va
disminuyendo a medida que se consolida el producto generado (C+D). Lo
mismo sucede con las enzimas, siendo catalizadores biológicos, estos cuentan
con una energía inicial; pero buscan otras fuentes que les permitan alcanzar la
energía de activación con niveles de energía potencial relativamente bajos.
Al ser catalizadores, las enzimas son capaces de juntarse con un

reactante (sustratos), producir una transformación en este y entregar productos,
con un mínimo de energía de activación. Todo esto ocurre a una velocidad a la
cual la enzima entrega a la reacción que cataliza, básicamente este es el
principio de la Cinemática Enzimática, a través de ella podemos estudiar
cuanto se está acelerando la reacción, resultando el comportamiento de las
mismas muy similares, según lo
estudiado por Michaelis y Menten.
Quienes plantearon un sistema
gráfico en el cual estudiaron la
velocidad con la que ocurre una
reacción en función del sustrato
disponible para que esa reacción
ocurra. Lo cual se puede interpretar
que a medida que aumenta la
cantidad de sustrato disponible (S),
aumenta la velocidad de reacción (V), ya que la enzima tiene material con el
cual trabajar. Sin embargo llega a un punto donde la función de la enzima se
mantiene constante, obteniéndose una velocidad máxima de reacción, donde
toda la enzima está catalizando a su máxima capacidad, y aunque existe mayor
cantidad de sustrato no se logra que la velocidad de reacción aumente. Con lo
cual los valores de la velocidad comienzan a hacerse constantes ante la
presencia de sustrato. Es donde se logra la velocidad máxima de reacción.
No solo esto influye para que la velocidad de reacción ocurra,

recordemos que las enzimas cumplen sus funciones en un medio que las rodea,
y este medio va a estar afectado por una serie de factores como: Temperatura,
pH y las concentraciones de sales.
La Temperatura: En toda reacción química un aumento considerable de

la temperatura favorece un aumento de la energía del medio donde se desarrolla
la reacción, y hasta cierto punto en
el caso de las enzimas se cumple;
pero solo hasta determinado rango
de valores de temperatura, como
lo vemos en el gráfico siguiente.
Al aumentar la temperatura en una
enzima esta aumenta su velocidad
de reacción y por ende aumenta su
actividad enzimática, hasta llegar al 100% de la misma, y alcanza la
temperatura óptima de desempeño. Esto básicamente porque la enzima pierde
su estructura tridimensional y por ende su capacidad óptima de funcionamiento,
proceso que se conoce como denaturación. Más allá de ese valor óptimo de
temperatura la enzima se hará deficiente y la actividad enzimática disminuirá y
por ende la velocidad de reacción.
PH: Recordemos lo visto a comienzos del curso, el pH es la

concentración de protones [H+] en el medio, por lo cual a pH bajos existe una
mayor concentración de protones, por el contrario a mayor pH existe menor
cantidad de protones disponibles. Para el caso de las enzimas, no todas se
comportan de igual manera en medios con altas o bajas concentraciones de pH,
todo dependerá del tipo de enzima y del medio donde se desarrolle la actividad
enzimática, ya que algunas en pH bajos logran su máxima actividad enzimática,
mientras que otras requieren medio más alcalinos, para lograr la máxima
velocidad de reacción y por ende su máxima capacidad de trabajo.
Concentración de Sales: Es finalmente otro de los factores que incide en

la cinética enzimática, ya que debemos recordar que nuestro organismo está
conformado básicamente por agua y las sales en su presencia se disocian en

protones (+) y aniones (-), afectando notablemente la presencia de iones en el
medio y por ende la actividad eléctrica que allí se desarrolle. Debemos recordar
que todas las moléculas que actúan en nuestro organismo tienen estructuras
tridimensionales óptimas y cualquier cambio en esta, afectará su actividad
enzimática y por ende la velocidad con la que realiza sus funciones. La
presencia de más protones o iones en el medio, afectará la estructura de las
moléculas, afectando la velocidad de reacción de las enzimas.
Cinética Enzimática para la Hemoglobina
La hemoglobina está conformada

por 4 cadenas polipeptídicas que
engloba un grupo proteico, llamadas
Globinas (2 α y 2 β), y 4 moléculas de
pigmento orgánicas llamadas Heme
(Hem). Son moléculas planas en las
cuales los átomos de hierro (Fe+)
forman complejos envueltos por los
grupos R no polares.
Capacidad de transporte de oxígeno: La sangre necesita de un

transportador de oxígeno porque este no resulta suficientemente soluble en el
plasma sanguíneo para satisfacer las necesidades corporales. Sin la
Hemoglobina (Hb), la sangre tendría que circular 87 veces más rápido, lo que
requeriría de una bomba de alta presión, un flujo turbulento y una relación
desproporcional entre la salida de sangre y la perfusión de la misma, para que
pudiese recorrer todo el cuerpo humano. La curva de disociación de la
hemoglobina es sigmoidea (como lo
muestra la figura). De esta forma, la
Hb está saturada 98% en los
pulmones y sólo 33% en los tejidos,
de manera que cede casi 70% de todo
el O2 que puede transportar. La
porción más empinada de la curva se
encuentra en las zonas de baja tensión
de O2 de los tejidos, lo que significa
que disminuciones muy pequeñas en
la tensión de O2 dan lugar a grandes incrementos en la cesión de O2. Sin
embargo, pequeñas disminuciones en la tensión de O2 en los pulmones (altitud
moderada) no comprometen seriamente la capacidad de la Hb para fijar O2.
Adicionalmente, la curva revela que a bajas tensiones de O2, la fijación de O2 es
relativamente débil (menor afinidad), mientras que a altas tensiones la fijación
es fuerte (mayor afinidad). Lo anterior refleja el mecanismo de cooperatividad
de la Hb.
PH y su capacidad de adaptabilidad: La concentración del ion

hidrógeno influye sobre la afinidad de la Hb por el O2. El pH bajo desplaza la
curva hacia la derecha, facilitando la cesión de O2, mientras que el pH elevado
la desplaza hacia la izquierda; y demuestra que la oxigenación de la Hb
aumenta la acidez, o dicho de otra manera, la desoxigenación de la Hb aumenta

la basicidad.
La temperatura como
factor de afinidad con O2: Esta
tiene un efecto importante sobre la
afinidad de la Hb por el O2. A
temperaturas por debajo de la
normal, la fijación es más fuerte,
desplazando la curva a la
izquierda; por el contrario a
temperaturas elevadas la fijación
se hace débil y la curva se desplaza
a la derecha.
Capacidad Inhibidora: El 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG) funciona

como un agente alostérico para la Hb, en la conformación desoxi (estructura
cuaternaria T rígida), en ese momento existe una cavidad suficientemente
grande para admitir 2,3-DPG entre las cadenas β, la cual está cargada
positivamente, fijando así una molécula de 2,3-DPG de carga negativa. Por el
contrario cuando la Hb se oxigena, asume una configuración (estructura
cuaternaria R relajada). Estos fenómenos no han sido explicados con claridad,
pero al parecer implica una configuración intermedia entre R y T. La
conversión final a R se inicia con la fijación de una molécula de O2 a la
interacción α1β2 y se continúa con la eliminación del 2,3-DPG y la ruptura de
los puentes salinos e interacciones hidrófobas en el contacto α1β2 formados en
T21.
Activador Energético: La ionización del H2CO3  H+ + HCO3- es una

reacción rápida y espontánea que genera cantidades importantes de H+ y de
HCO3-. En el caso del H+ se incorpora a la desoxiHb. El bicarbonato (HCO3)
se libera a través de la membrana del eritrocito, intercambiando con iones Cl-
del plasma, así se transporta la mayoría del CO2.
Regulador de pH: La Hb además de transportar O2 y CO2, juega un

papel fundamental en la regulación del pH de la sangre. Esto lo realiza por
medio de dos mecanismos. El primero se debe a la biosíntesis de la histidina,
que junto con los fosfatos orgánicos de los eritrocitos y las proteínas
plasmáticas suman 60% del amortiguamiento sanguíneo. El resto del ácido que
se produce a partir del transporte de CO2 que representa el 40% es absorbido
por la Hb a través del transporte isohídrico de CO2, que corresponde al segundo
mecanismo y se basa en la capacidad de la Hb para captar H+ sin cambio en el
pH.
Nota Adicional: Recientemente se ha descubierto, en las secuencias de

ADN complementario, un tercer tipo de globina común en ratones y en
humanos denominada neuroglobina (NGB). El gen codifica en ambas especies,
una proteína de 151 aminoácidos (masa molecular de 17,000). Dicha proteína
es en 94% similar entre el ratón y el hombre, mientras que la similitud de ésta
con la Hb y la mioglobina humana es de tan sólo 25% y 21% respectivamente.
Lo anterior sugiere que es una proteína altamente conservada a través de la
evolución de 670 millones de años aproximadamente y que, aunque hace parte
de la superfamilia de las globinas, tiene una función diferente. Se demostró
espectroscópicamente, que la NGB es la primera hemoglobina hexacoordinada
(unida a 6 átomos) caracterizada en vertebrados. Tema que me pareció
interesante de estudiar más adelante…

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Glucólisis – Ciclo de Krebs

La mayoría de los órganos animales metabolizan diversas fuentes de

El proceso de la glucólisis requiere para su activación una inversión

cada piruvato formado, gracias a la

Piruvato (ácido pirúvico)

A partir de tenerse Acetil–CoA por un lado y Ácido Oxaloacético por

Durante esta fase la CoA se desprende del Acetil-CoA, incorporándose 1

La Aconitasa vuelve actuar esta vez sobre el sub-producto Cis

A continuación por acción de la Isotrato Deshidrogenasa (IDH) se

La acción de la α-cetoglutarato deshidrogenasa y la incorporación de la

El proceso continua, por acción de la Sintetasa sobre el Succinil-CoA se

Posteriormente una vez formado el Ácido Succínico interviene

dihidroxiquinona (QH2) la cual es liberada, reajustándose el proceso de nuevo

Luego de formado el Fumarato, interviene la enzima Fumarato

El ciclo finalmente cierra cuando el Ácido Málico (Malato), es

Inicia de nuevo el ciclo de Krebs

El producto final del ciclo de Krebs lo podemos resumir de la siguiente

La generación de energía a partir de los productos que se dan del ciclo

TOTAL ENERGIA CICLO DE KREBS: 38 ATP

Las enzimas siendo moléculas capaces de catalizar reacciones químicas,

En la gráfica podemos ver como

Al ser catalizadores, las enzimas son capaces de juntarse con un

No solo esto influye para que la velocidad de reacción ocurra,

La Temperatura: En toda reacción química un aumento considerable de

PH: Recordemos lo visto a comienzos del curso, el pH es la

Concentración de Sales: Es finalmente otro de los factores que incide en

conformado básicamente por agua y las sales en su presencia se disocian en

Cinética Enzimática para la Hemoglobina

La hemoglobina está conformada

Capacidad de transporte de oxígeno: La sangre necesita de un

PH y su capacidad de adaptabilidad: La concentración del ion

aumenta la acidez, o dicho de otra manera, la desoxigenación de la Hb aumenta

Capacidad Inhibidora: El 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG) funciona

Activador Energético: La ionización del H2CO3  H+ + HCO3- es una

Regulador de pH: La Hb además de transportar O2 y CO2, juega un

Nota Adicional: Recientemente se ha descubierto, en las secuencias de

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