Reseña 2: Enzimas de uso clínico y diagnóstico

1. ¿Qué es una enzima, coenzima, isoenzima?

 Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico
en todas las partes del cuerpo (catalizan reacciones), siempre que sean
termodinámicamente posibles, aceleran las reacciones químicas. Por ejemplo,
pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo
los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las
enzimas.
 Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan
grupos químicos entre enzimas. A veces se denominaban cosustratos. Estas
moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la
estructura enzimática.
 Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes
parámetros cinéticos o propiedades de regulación diferentes. La existencia de las
isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo

2. ¿Cuál es el papel de las enzimas con respecto a la energía de activación?

 Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y

acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos,
disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.
 Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario
aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas
determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas.
 Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz
del nombre de la sustancia sobre la que actúan.

3. ¿Por qué las enzimas no se expresan en mg/ml o en mmol/litro frecuentemente?

 No se usan porque las unidades internacionales (SI) de medida son: Katal que es la
cantidad de enzima que cataliza una reacción con velocidad de 1 mol/s.
  Otras unidades de actividad enzimática son las Unidades internacionales (U/L) o
sus submúltiplos (mU/mL).
 Una unidad internacional se define como la cantidad de enzima que cataliza la
reacción de un micromol de sustrato por minuto en determinadas condiciones de
pH, temperatura y concentración de sustrato.

4. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reacción? Mencione algunos

ejemplos.

Se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada:

 Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-

reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de
hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como
deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.
 Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a.
otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o
fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).
 Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces
químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman añadiendo el
sufijo -asa al nombre de substrato. Ej.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa,
pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina,
tripsina y quimotripsina.
 Liasas: También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo
enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ej.: decarboxilasas, citrato-liasa,
deshidratasas y aldolasas.
 Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ej.:
Epimerasas, racemasas y mutasas.
 Ligasas: Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos.
Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la
hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.

5. ¿En qué casos las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades?

El estudio de enzimas sirve para el diagnóstico clínico de diversas enfermedades ya que el

valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante alguna enfermedad. Algunas
enzimas para el diagnóstico clínico serian: Fosfatasa ácida, Adolasa, Fosfatasa alcalina,
GGT, TGO, Lipasa, TGP Amilasa, Transferasa y la Transaminasa. Entre sus efectos más
importantes tenemos:

 Fosfatasa Alcalina: En huesos, placenta e hígado, disminución en desnutrición y

deficiencia de proteínas, aumento en tuberculosis, tumores óseos, consolidación
ósea.
 TGO: En hígado y musculo cardiaco, disminuye por penicilina, aumenta por infarto,
hepatitis o traumatismo.
 GGT: En riñón, hígado, páncreas e intestino , disminuye por ingestión de algunos
medicamentos, aumenta por alcoholismo, obesidad, insuficiencia renal, hepatitis,
tumor hepático, cirrosis.
 Amilasa: En glándulas salivales y páncreas, disminuye por cáncer pancreático o
toxemia del embarazo, aumenta por pancreatitis aguda, cáncer de páncreas,
paperas, embarazo ectópico.
 Lipasa: En hígado, estomago, intestinos y leche materna, disminuye por embarazo,
tuberculosis, diabetes mellitus, aumenta por pancreatitis aguda, carcinoma
pancreático y gastroenteritis.

6. ¿Cómo es la distribución de las enzimas a nivel celular?

 Las enzimas, normal y comúnmente, actúan en el interior celular, las enzimas

respiratorias están en las mitocondrias, las que participas de la síntesis de las
proteínas en los ribosomas.
 Solo las enzimas digestivas actúan en la cavidad gástrica, oral o intestinal y muy
pocas actúan en el torrente sanguíneo como los factores de coagulación de la
sangre.
 En células eucarióticas las enzimas se distribuyen en la membrana celular,
mitocondrias (matriz y espacios intermembranas) lisosomas, vacuolas, retículo
endoplásmico, etc.