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DEFINICIÓN
http://eluniversobajoelmicroscopio.blogspot.com.co/2016/09/enzimas.html
Estudio de
Enfermedades
causadas por
deficiencias
enzimáticas
¿Para que se
utilizan las
enzimas?
Medición
alimentos y de la
agricultura actividad
enzimática
CARACTERÍSTICAS DE LAS
ENZIMAS
•PROTEÍNAS (excepto por las moléculas de RNA catalítico)
•MASA MOLECULAR (12.000 -1 .000.000 U)
• CATALIZADORES
• ÁLTAMENTE ESPECÍFICAS
• REQUIEREN CONDICIONES ESPECÍFICAS DE
REACCIÓN (T° Y pH)
• SON REGULABLES
PODER CATALIZADOR DE LAS ENZIMAS
https://www.slideshare.net/JeanLoayza93/8-enzimas-1
http://personalpages.manchester.ac.uk/staff/T.Wallace/20421tw2/20421_lect3.html
MODELO DEL COMPLEJO
ENZIMA-SUSTRATO
PERFIL DE REACCIONES
ENZIMÁTICAS Y NO ENZIMÁTICAS
ΔG= Variación de la
energía libre para
realizar un trabajo
Energía de activación:
Energía necesaria para
una reacción tenga
lugar
Estado de transición:
Momento molecular
que permite la
conversión de sustrato
a producto
MECANISMO DE CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
1. Proximidad.
1. Ácido básica
MECANISMO DE CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
4. Covalente
MOLÉCULAS ASOCIADAS A LAS ENZIMAS
COFACTORES
Iones metálicos que se unen a la enzima de manera transitoria
y disociable
MOLÉCULAS ASOCIADAS A LAS ENZIMAS
COENZIMAS
Actúan como portadores transitorios de átomos y
grupos funcionales
https://es.slideshare.net/GabrielaGarcia22/vitaminas-y-coenzimas
MOLÉCULAS ASOCIADAS A LAS ENZIMAS
pH
Algunas cadenas laterales de
aminoácidos pueden actuar como ácidos
o bases débiles
Temperatura
La mayoría de las enzimas funcionan a
una temperatura aproximada a los 37°C
Temperaturas mayores >37°C pueden
causar la desnaturalización de las
enzimas
PH REQUERIDO POR ALGUNAS
ENZIMAS
CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA
Se clasifican por su función en:
1. Oxido reductasas
Catalizan la reacción de oxido-reducción al
adicionar o sustraer H+
2. Transferasas
Transferencia de diferentes grupos: Carbono,
aminoácidos, nitrógeno fósforo
3. Hidrolasas
Cataliza la división hidrolítica de enlaces C-C,
C-O, C-N, P-O.
4. Liasas
Catalizan la ruptura de un enlace covalente (C-C, C-
O, C-N) o su formación
5. Ligasas
Cuál es la clasificación de
las enzimas presentes en
esta ruta?
GLUCÓLISIS
Cuál es la clasificación de
las enzimas presentes en
esta ruta?
ISOENZIMAS
Glucocinasa Hexoquinasa
Órgano: Órgano:
Hígado En todos los tejidos
Páncreas
Inhibición reversible:
Inhibición competitiva
Inhibición acompetitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición irreversible
Inhibición basada en el mecanismo o suicida
Enzyme Inhibition (Mechanism)
S S E I
S
E S I I
I
Compete for S I
Inhibitor active site Different site
→ ES → E + P
E + S← E + S←→ ES → E + P → ES → E + P
E + S←
Equation and Description
+ + + +
I I I I
↓↑ ↓↑ ↓↑ ↓↑
EI EI + S →EIS EIS
[I] binds to free [E] only, [I] binds to free [E] or [ES] [I] binds to [ES] complex
and competes with [S]; complex; Increasing [S] can only, increasing [S] favors
increasing [S] overcomes
not overcome [I] inhibition. the inhibition by [I].
Inhibition by [I].
Vmax’ Vmax’
I I I
Two parallel
Intersect lines
at Y axis 1/ Vmax Intersect 1/ Vmax 1/ Vmax
at X axis
https://es.slideshare.net/tango67/enzimas-46520584
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas pueden mostrar una actividad catalítica mayor o
menor en respuesta a ciertas señales. Existen diferentes
mecanismos:
Ejemplo
Activadores o inhibidores
alostéricos se unen al sitio de
regulación y causan un cambio
conformacional que afecta la
afinidad de la enzima por el
sustrato
Unión reversible
No covalente
REGULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA
PROTEÍNA CINASA A
Mechanism and Example of Allosteric Effect
Kinetics Models Cooperation
Allosteric site
R = Relax
R Homotropic
(active) vo (+) S (+)
S
S
R Concerted
Allosteric site
[S]
R
(+) A
T Heterotropic
vo (+)
S S (+)
R Sequential
X [S]
T
T = Tense I
vo
T Heterotropic
(inactive)
(-) X
(-) X (-)
T Concerted
[S]
TOMADO DE : http://juang.bst.ntu.edu.tw/BCbasics/Animation.htm Juang RH (2004) BCbasics
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
HOMOTRÓPICA Y HETEROTRÓPICA