INTRODUCCION

El proceso de catálisis desempeña un papel muy importante en la sociedad actual. Por

ejemplo cada vez es más importante en los aspectos ecológicos, sobre todo en sistemas
de control de gases contaminantes. La catálisis química se define como el proceso donde
una especie química en pequeñas cantidades acelera la reacción entre otras especies sin
consumirse en el proceso. Esta definición asume que el llamado catalizador se mantiene
inalterado y, por tanto, podría volver a ser usado en una nueva reacción. Esta aseveración
es muy difícil en la práctica. La catálisis se clasifica como catálisis homogénea y
heterogénea. L a catálisis homogénea es aquella en la que tanto el catalizador como el
sistema de reacción se encuentran en la misma fase, mientras que la catálisis heterogénea
es aquella donde el catalizador y el sistema de reacción se encuentran en distintas fases.
 I. CATALISIS
Catálisis se refiere a la aceleración de la tasa de un reacción química mediante una
sustancia, llamada catalizador, que no es modificada por la reacción. La catálisis es
crucial para cualquier forma de vida, ya que hace que las reacciones químicas ocurran
mucho más rápido, a veces por un factor de varios millones de veces más de lo que sería
"por sí mismas".

II. CATALIZADORES
Catalizador. Sustancia química, simple o compuesta, que modifica la velocidad de una
reacción química, interviniendo en ella pero sin llegar a formar parte de los productos
resultantes de la misma.
Los catalizadores no cambian el rendimiento de una reacción: no tienen efecto en el
equilibrio químico de una reacción, debido a que la velocidad, tanto de la reacción directa
como de la inversa, se ven afectadas.
- Clasificación y Tipos
Catalizadores positivos: son aquellos que incrementan la velocidad de la reacción. Son
quizás los que mayor interés presentan debido a su gran uso.
Catalizadores negativos: también llamados inhibidores, son aquellos que hacen disminuir
la velocidad de reacción. Poseen un interés especial para la industria de los alimentos,
donde suelen venir utilizados como aditivos, con la finalidad de impedir el deterioro
precoz o que las reacciones alteren el producto alimentario.
Catálisis homogénea:
Se dice que un catalizador es homogéneo cuando se encuentra en igualdad de fase que los
reactivos. Cuando hablamos de reacciones gaseosas, el catalizador de tipo homogéneo
deberá ser también un gas, y si se tratase de reacciones entre líquidos, el catalizador sería
un líquido también, o en su defecto un sólido en disolución.
Catálisis heterogénea:
Decimos que un catalizador es heterogéneo, o también llamado de contacto, cuando éste
no se encuentra en la misma fase que los reactivos. Este tipo de catalizadores suelen
encontrarse en estado sólido, y actúan en reacciones entre gases y líquidos. Son altamente
utilizados en la industria química, con la finalidad de producir infinidad de productos.
Podemos destacar entre las reacciones donde participan, la síntesis del amoníaco o del
SO3, así como la hidrogenación de las grasas, entre muchos otros procesos.
Catálisis enzimática:
En este tipo de catálisis, quienes actúan son las enzimas; proteínas con el papel de
catalizador en reacciones de tipo bioquímico. Son numerosas en el metabolismo de los
seres vivos. Este tipo de catalizadores biológicos, son destacables por su alta eficacia,
pues puede verse multiplicada la velocidad de una reacción hasta en unas 1012, y
especificidad, pues cada una de las enzimas se usa para catalizar un tipo de reacción
bioquímica concreta.
La mayoría de los catalizadores sólidos son los metales o los óxidos, sulfuros y haloideos
de elementos metálicos y de semimetálicos como los elementos boro aluminio, y silicio.
Los catalizadores metálicos más usuales son capaces de producir reacciones reversibles
de quimiadsorción, como en el caso del níquel, paladio, platino y plata.
Las sales metálicas más destacadas por su carácter catalizador son los sulfuros, que se
emplean en procesos de eliminación de azufre, y los cloruros, que son catalizadores de
los procesos de oxicloración.
Los catalizadores gaseosos y líquidos se usan usualmente en su forma pura o en la
combinación con solventes o transportadores apropiados.
Catalizador homogéneo. Esta en disolución con los reactivos, o en la misma fase que
ellos. El catalizador se combina con uno de los reactivos formando un compuesto
intermedio que reacciona con el otro más fácilmente. Sin embargo, el catalizador no
influye en el equilibrio de la reacción, porque la descomposición de los productos en los
reactivos es acelerada en un grado similar.
Un ejemplo de catalizador homogéneo es el óxido nítrico utilizado en la catálisis de
formación de trióxido de azufre haciendo reaccionar el dióxido de azufre con oxígeno,
tanto al principio como al final de la reacción existe la misma cantidad de óxido nítrico.
Catalizador heterogéneo o de contacto. Está en una fase distinta de los reactivos. Los
catalizadores de contacto son materiales capaces de adsorber moléculas de gases o
líquidos en sus superficies
Un ejemplo de catalizador heterogéneo es el platino finamente dividido que cataliza la
reacción de monóxido de carbono con oxígeno para formar dióxido de carbono. Esta
reacción se utiliza en catalizadores acoplados a los automóviles para eliminar el
monóxido de carbono de los gases de escape.
Electrocatalizadores. En el contexto de la electroquímica, específicamente en la
ingeniería de las pilas de combustible, que contienen varios metales los catalizadores se
utilizan para mejorar las velocidades de las semirreacciones que conforman la pila de
combustible.
Un tipo común de electrocatalizador de pila de combustible se basa en nanopartículas de
platino que están soportadas en partículas un poco mayores de carbón. Cuando este
electrocatalizador de platino está en contacto con uno de los electrodos en una pila de
combustible, aumenta la velocidad de reducción del oxígeno a agua (o hidróxido o
peróxido de hidrógeno.
Catalizadores biológicos: Son las llamadas enzimas, moléculas de naturaleza proteica que
catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien
pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Existen ciertas sustancias llamadas promotoras, que no tienen capacidad catalítica en sí,
pero aumentan la eficacia de los catalizadores. Por ejemplo, al añadir alúmina a hierro
finamente dividido, ésta aumenta la capacidad del hierro para catalizar la obtención de
amoníaco a partir de una mezcla de nitrógeno e hidrógeno.

- Características
Los catalizadores se caracterizan con arreglo a las dos variables principales que los
definen: la fase activa y la selectividad.
Los catalizadores aceleran las reacciones químicas al donar protón o un par de electrones,
los cuales permiten que una reacción química determinada se lleve con mayor facilidad y
por lo tanto con mayor velocidad a través de un mecanismo específico.
Todos los catalizadores, funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una
reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. No alteran el
balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el
equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.
Una reacción que se produce bajo el control de un catalizador en general, alcanza el
equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada. Los
catalizadores, no son consumidos por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio
químico.
- Selectividad
La actividad y la selectividad, e incluso la vida misma del catalizador, depende
directamente de la fase activa utilizada, por lo que se distinguen dos grandes subgrupos:
los elementos y compuestos con propiedades de conductores electrónicos y los
compuestos que carecen de electrones libres y son, por lo tanto, aislantes o dieléctricos.
- Inhibidores, Venenos y Promotores
Definición
Las sustancias que reducen la acción de los catalizadores son llamadas inhibidores
catalíticos si son reversibles, y venenos catalíticos si son irreversibles. Los promotores
son sustancias que aumentan la actividad catalítica, en particular cuando no son
catalizadores en sí mismos.
El inhibidor puede modificar la selectividad además de la velocidad. Por ejemplo, en la
reducción del etino a eteno, el catalizador es paladio (Pd), parcialmente "envenenado"
con acetato de plomo (II) (Pb(CH3COO)2). Sin la desactivación del catalizador, el etileno
producido se reducirá aún más, hasta etano.12
El inhibidor puede producir este efecto por ejemplo, envenenando selectivamente sólo a
ciertos tipos de sitios activos. Otro mecanismo es la modificación de la geometría de la
superficie. Por ejemplo, en las operaciones de hidrogenación, grandes planchas de
superficie metálica funcionan como lugares de catálisis hidrogenolítica mientras que los
sitios que catalizan la hidrogenación de los insaturados son menores. Así, un veneno que
cubre la superficie al azar tienden a reducir el número de grandes planchas no
contaminada, pero dejan proporcionalmente más sitios pequeños libres, así se cambia la
hidrogenación frente a la hidrogenolisis selectiva. También son posibles otros muchos
mecanismos.
Tipos y ejemplos
o Inhibidores
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por
la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

 En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma

enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para
el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo).

 En la inhibición no competitiva, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo

tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del
sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al
aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de
tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de
un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de
la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es
decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la
afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
 La inhibición mixta, es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor
con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Ejemplos
Puesto que las enzimas han evolucionado para unirse a sus sustratos fuertemente, y la
mayoría de los inhibidores reversibles se unen al sitio activo de las enzimas, es poco
sorprendente que algunos de estos inhibidores sean muy similares en estructura a los
sustratos de sus dianas. Como ejemplo de estos imitadores de sustratos caben destacar
los inhibidores de la proteasa, una clase muy efectiva de fármacos
antirretrovirales usados para tratar el VIH. La estructura del ritonavir (figura de la
derecha), un inhibidor de la proteasa, consiste en un péptido con tres enlaces peptídicos.
Dicha estructura se asemeja a la proteína que es el sustrato de la proteasa del VIH, por lo
que ambos compiten por la unión al sitio activo de la enzima.8
Los inhibidores enzimáticos son a menudo diseñados para imitar el estado de transición o
intermedio de una reacción catalizada por una enzima. Esto asegura que el inhibidor
cambie el estado de transición estableciendo un efecto en la enzima, lo que resulta en una
afinidad de unión mejor (baja Ki) que los diseños basados en sustratos. Un ejemplo de un
inhibidor en ese estado de transición es el fármaco antiviral oseltamivir, que imita la
naturaleza plana del anillo del ion oxonio en la reacción de la neuraminidasa, una enzima
del virus.
 o Venenos
La inhibición irreversible es diferente de la inactivación enzimática reversible. Los
inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no
inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino
alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándolo. Por
ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalización de casi todas
las proteínas, pero este no es un efecto específico. De forma similar, algunos tratamientos
químicos no específicos destruyen la estructura de la proteína: por ejemplo, si son
sometidas a una elevada concentración de ácido clorhídrico, el cual hidrolizará
los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de las proteínas.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y, por
ello, su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor IC50.
Esto se debe a que la cantidad de enzima activa a una concentración dada de inhibidor
irreversible será diferente dependiendo del tiempo de pre-incubación del inhibidor con la
enzima. Por ello, en lugar del valor IC50, se utiliza el parámetro kobs/[I], donde kobs es el
primer valor observado de la tasa de inactivación (obtenido al representar en una
gráfica log (actividad) VS. tiempo) e [I] es la concentración de inhibidor. El
parámetro kobs/[I] es válido siempre y cuando el inhibidor no se encuentre a
concentraciones saturantes (en cuyo caso tendríamos que kobs = kinact).
Ejemplos
El diisopropilfluorofosfato (DFP) se muestra como un ejemplo de inhibidor irreversible
de la proteasa en el apartado "Inhibidores irreversibles" arriba a la derecha. La enzima
hidroliza el enlace entre el fósforo y el flúor, pero el residuo de fosfato se mantiene unido
a una serina en el centro activo, inactivándolo. Además, el DFP también reacciona con el
centro activo de la acetilcolinesterasa en la sinapsis de las neuronas, lo que lo convierte
en una potente neurotoxina, con una dosis letal a partir de cantidades inferiores a 100
mg.23
La inhibición suicida es un tipo común de inhibición irreversible donde la enzima
convierte al inhibidor en una sustancia reactiva en su centro activo. Un ejemplo de esto
es el inhibidor de biosintetizadores de poliaminas α-difluorometilornitina o DFMO, que
es un análogo del aminoácido ornitina, y es usado para tratar la Tripanosomiasis
Africana (enfermedad del sueño). La ornitina decarboxilasa puede catalizar la
descarboxilación del DFMO sustituyendo a la ornitina, como se muestra en la figura del
apartado anterior. Sin embargo, esta reacción de descarboxilación es seguida por la
eliminación del átomo de flúor, lo que convierte a este intermediario en una imina, una
especie altamente electrofílica. Esta forma reactiva del DFMO reacciona posteriormente
con un residuo de cisteína o lisina en el centro activo para inactivar la enzima
irreversiblemente.
Puesto que la inhibición irreversible implica a menudo la formación inicial de un
complejo EI covalente, a veces es posible que un inhibidor pueda unirse a una enzima de
diversas formas. Como ejemplo cabe destacar el caso de la enzima tripanotión
reductasaperteneciente al protozoo y parásito humano Trypanosoma cruzi, donde dos
moléculas de un inhibidor llamado mostaza quinacrina, presentan la capacidad de unirse
a su centro activo. La molécula superior se une de forma reversible, pero la de abajo se
une de forma covalente al reaccionar con un residuo de aminoácido a través de su grupo
de mostaza nitrogenada
Promotores (Catalizadores positivos)
La temperatura. La mayoría de las reacciones químicas pueden acelerarse sin alterar sus
productos, tan solo incrementando la temperatura del medio de reacción. Por esta razón
la descomposición de la materia ocurre más velozmente en los trópicos.
Las enzimas. Segregadas naturalmente por el cuerpo de los seres vivos, las enzimas
cumplen un rol catalítico importante, acelerando procesos vitales que, de ocurrir por su
cuenta, requerirían temperaturas a menudo incompatibles con la vida. (ver: enzimas
digestivas)
Catalizadores de paladio. Para los automóviles que usan gasolina sin plomo, conductos
con paladio o platino en pequeñas partículas se adhieren a los escapes de los automóviles,
pue catalizan el proceso de atenuación del monóxido de carbono y otros gases tóxicos de
la combustión, permitiendo reducirlos a sustancias menos peligrosas en tiempo récord.
Derivados del flúor. Aceleran la descomposición del ozono (O3 → O + O2) en oxígeno,
reacción que normalmente es lenta. He allí el problema de los aerosoles y refrigerantes
que liberan CFC a la atmósfera: catalizan en este sentido la capa de ozono.
Dióxido de magnesio (MnO2). Un frecuente catalizador en la descomposición del
Peróxido de Hidrógeno o agua oxigenada (2H2O2 → 2H2O + O2) en agua y oxígeno.
Níquel. Empleado en la hidrogenación de aceites vegetales, para obtener la margarina,
pues este metal acelera el proceso de obtención de lípidos saturados.
Plata. La plata policristalina y la nanoporosa son efectivos aceleradores de los procesos
de reducción del dióxido de carbono (CO2) mediante electrocatálisis.
Cloruro de Aluminio. Empleado en la industria petroquímica para apresurar la obtención
de resinas sintéticas o lubricantes, sin alterar la delicada naturaleza de los hidrocarburos
en cuestión, ya que posee propiedades ácidas y básicas al mismo tiempo (sustancia
anfótera).
El hierro. Se emplea como catalizador en el proceso de Haber-Bosch para la obtención de
amoníaco a partir de hidrógeno y nitrógeno.
Luz UV. La luz ultravioleta, junto con un catalizador específico, compone la fotocatálisis:
la aceleración de una reacción química por obra de un catalizador activado por la energía
lumínica de la ultravioleta.
 CONCLUSION
La característica general de la catálisis es que la reacción catalítica tiene un menor cambio
de energía libre de la etapa limitante hasta el estado de transición que la reacción no
catalizada correspondiente, resultando en una mayor velocidad de reacción a la misma
temperatura. La catálisis es de suma importancia en la industria química ya que se estima
que el 90% de todos los productos químicos producidos comercialmente involucran
catalizadores en alguna etapa del proceso de su fabricación. En 2005, los procesos
catalíticos generaron cerca de 900.000 millones de dólares en productos de todo el mundo.
La catálisis es tan penetrante que las subáreas no son fácilmente clasificables.
 BIBLIOGRAFIA
https://quimica.laguia2000.com/ecuaciones-
quimicas/catalizadoreshttps://www.ecured.cu/Cat%C3%A1lisis
https://es.wikipedia.org/wiki/Cat%C3%A1lisis#Inhibidores,_venenos_y_promotores
https://www.ejemplos.co/20-ejemplos-de-catalizadores-positivos-y-
negativos/#ixzz5j8efKfSQ