INFORME DE LABORATORIO

ENSAYO CON PROTEINA

Yulianis Sierra Guillin, Anyis Garces Barrera, Orlando Sotomayor, Daniel Martínez

Programa de Ingeniería de Alimentos. Departamento de Ingeniería de Alimentos. Facultad

de ingenierías. Universidad de Córdoba. Sede Berástegui.

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RESUMEN

Mediante la práctica en el laboratorio de proteínas se pudieron observar la

desnaturalización de la proteína del huevo la cual consistió en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que formaba dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede
producir por cambios de presión y temperatura, variaciones del pH, (agentes físicos) así
como los cambios en concentración salina. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina Desnaturalización.

Palabras Claves: Proteína, Desnaturalización.

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aminoácidos agrega otros átomos o
OBJETIVOS moléculas como cobre, zinc, hierro, etc,
para dar lugar a la proteína final que
 Identificar algunas reacciones de comienza a plegarse sobre sí misma
las proteínas
para adoptar la conformación espacial
INTRODUCCIÓN necesaria para realizar correctamente su
función biológica. La pérdida de esta
Una proteína es una cadena de conformación espacial hace que la
aminoácidos cuya secuencia es proteína no pueda cumplir con su función
específica. Se forman en los ribosomas biológica en el organismo y es lo que se
por lectura de los genes que llevan la conoce como desnaturalización de
información de la secuencia concreta de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde
aminoácidos que da lugar a una su función catalítica. La
determinada proteína. Esta cadena de
desnaturalización de proteínas es  CuSO4 1%
consecuencia de algún factor externo
 NaOH 1N
como acidez del medio, temperatura, etc.
Es importante saber que la  HCL
desnaturalización de una proteína no
afecta a lo que se conoce cómo  Albumina
estructura primaria, esto es, la secuencia  Etanol
de aminoácidos base de la proteína. Hay
casos excepcionalmente raros en los que
una proteína desnaturalizada no pierde
su función biológica Agentes PROCEDIMIENTOS
desnaturalizantes Los agentes
desnaturalizantes son aquellos factores
químicos o físicos que producen la PROTEINA
desnaturalización de las proteínas. Entre
los más comunes podemos citar: -
Temperatura - Ph - polaridad del
Batir una clara de huevo
disolvente - fuerza iónica El ejemplo más
famoso para ilustrar la desnaturalización
de proteínas es la cocción del huevo. La
clara del huevo está compuesta en gran
Acrecentar en 6 veces el volumen
parte por agua y albúminas, un tipo de
proteínas. Al aumentar la temperatura las De agua
proteínas de la clara del huevo se
desnaturalizan, pierden su solubilidad y
la clara del huevo deja ser líquida y
transparente y pasa a ser opaca de color Desnaturalización
blanco y solida

MATERIALES Y METODOS En tres tubos A,B YC

MATERIALES

 Tubos de ensayo Adicionar 3 ml de albumina

 4 buretas

 Pipetas
Al tubo A calentar
 Beaker

Al tubo B adicionar
REACTIVOS
 1 gota de HCl
RESULTADOS

Al tubo C adicionar Desnaturalización

Una gota de NaOH

Anotar lo observado

Albumina + HCL

Tubo C: Albumina + HCL + NaOH

Solubilidad en Etanol.

Reacción de Biuret
Reacción de precipitación de Cationes
ANALISIS DE LOS RESULTADOS
Desnaturalización.
Al agregarle albumina al tubo A y
someterlo a calentamiento Las cadenas
de proteínas que hay en la clara de
huevo se encuentran enrolladas
adoptando una forma esférica. Se
denominan proteínas globulares. Al
cocerse un huevo, el calor hace que las
cadenas de proteína se desenrollen y se
formen enlaces que unen unas cadenas
con otras. Este cambio de estructura da
a la clara de huevo la consistencia y
color que se observa en un huevo
cocinado. Este proceso que se conoce
con el nombre de desnaturalización.
Al agregarle albumina al tubo B mas 1
gota de HCL, la albumina al ser una
proteinas tiene cadenas de aminoacidos,
entrelazadas, formando estructuras
tridimensionales de distinta complejidad
(primaria, secundaria, terciaria,
cauternaria). La desnaturalizacion afecta
las estructuras, pero no rompe las
cadenas. El HCL desnaturaliza la
albúmina, ya que al modificarse la
estructura de la proteína esta cambia su
color.
Al agregarle albumina al tubo C más 1
gota de HCL más una gota de NaOH, el
cual aumenta la concentración de
protones del medio, (disminuye el pH). El
exceso de protones cambia las cargas de
los grupos ionizables que permiten
mantener la estructura terciaria de la
proteína (albúmina), así como también
afecta las uniones puente de hidrógeno
de la estructura secundaria.
La pérdida de todas las estructuras
proteicas, (excepto la primaria), se
conoce como desnaturalización, y tiene
como consecuencia la pérdida de las
funciones biológicas.
Solubilidad en Etanol.
Se observó que al agregarle el etanol a
la albumina se formaron una especie de
tres fases en el tubo de ensayo en la cual
la parte superior tenia más concentración
y conservaba el color natural de la
albumina, es decir que no hubo
alteración por parte del etanol en ella. En
la fase intermedia se observo una
especie de miniburbujas prendidas a las
paredes del vaso y en la parte inferior
conservaba un color transparente, eso
puede que se deba a que no hubo
solubilidad completa en la mezcla, si no
que solo en cierta parte de la albumina,
lo cual quiere decir que esta es poco
soluble.
Las cadenas de proteínas que hay en la
clara de huevo, denominadas proteínas
globulares, se encuentran enrolladas
adoptando una forma esférica. Al añadir
etanol ocurre lo mismo que cuando se
fríe o cuece 3 un huevo, las cadenas de
proteína se desenrollan y se forman
enlaces que unen unas cadenas con
otras. Este cambio de estructura da a la
clara de huevo la consistencia y color
que se observa en un huevo cocinado.
Reacción de Biuret
Al agregarle 1 ml de NaOH a la albumina
se hidroliza las proteínas y al agregarle
CuSO4 rompe el enlace peptídico y se
enlaza formando un complejo coloreado,
en este caso se obtuvo un color oscuro.
Debido a la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos del
nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos.
Reacción de precipitación de
Cationes
Al agregarle 3 ml de CuSO4 a la
albumina, rompe el enlace peptídico y se
enlaza formando un complejo coloreado,
en cual en este caso se obtuvo un color
azul celeste ya que solo tiene CuSO4 y
ningún otro compuesto a parte que altere
algún cambio físico o químico en ella, el
cual hidrolice la albumina.
CONCLUSIÓN
Con bases en el anterior laboratorio
realizado, se puede concluir que al
momento de realizar las diferentes
pruebas con la albumina (proteína) se
pudieron identificar en cada una las
reacciones de la proteína con relación a
cada uno de los reactivos que se
manejaron en el laboratorio. Y con cual
procedimiento se es más fácil su
identificación.
BIBLIOGRÁFICAS
-Miller D.D. 2001. Quimica de alimentos,
manual de laboratorio. Limusa
Wiley,México.