BIOQUÍMICA

CASO CLINICO
GRUPO C

PRESENTADO POR:

GABRIELA SILVA PATERNINA

JULIAN SILVA LLANES
JUAN DAVID BARRAZA HADECHNI

PRESENTADO A:

EVELYN MENDOZA

UNIVERSIDAD LIBRE- SECCIONAL BARRANQUILA

PROGRAMA DE MEDICINA
MAYO 2, 2019
ATLÁNTICO, BARRANQUILLA
INTRODUCCIÓN

El grupo hemo es un grupo prostetico que forma parte de diversas proteínas,

además son reacciones que están directamente involucradas en reacciones de
oxido reducción, oxigenación, hidroxilación y en reacciones de transporte de
oxigeno y otros gases biatómicos. El hemo puede servir de sensores durante la
transducción de señales dependientes de oxigeno y óxido nítrico.

El grupo hemo es principalmente conocido para formar la hemoglobina, es el que

le da el pigmento rojo a la sangre, pero también esta presente en un gran numero
de otras hemoproteinas biologivamente importantes, como la mioglobina,
citocromos, catalasa y el oxido nítrico endotelial.

La estructura química del grupo hemo esta formada por una estructura básica de porfirina
que consiste en cuatro anillos pirrólicos unidos entre si por enlaces metino (=CH-). En el
centro del anillo hay un átomo de hierro (Fe2+/Fe3+), unido a los cuatro nitrógenos de
los anillos de pirrol.
El tipo hemo mas comun en la naturaleza es el hemo B. Existen 4 tipos de grupo
hemo: Hemo A, Hemo; Hemo C, Hemo O, son los 4 tipos mas comunes que existen.
Existen otros tipos que no son muy importantes o son analogos de los principales,
Hemo I, Hemo m, Hemo D, Hemo S.
Tiene diversas funciones, biologicas, transporte de gases diatómicos, catalisis
química, deteccion de gases diatómicos, donde el gas se une al ion hemo y este
induce cambios conformacionales en ñla proteina que lo rodea transferencia de
elctrones, donde sirve como fuente o suministro de electrones.
La hemoglobina tiene capacidad de entregar efectivamente el oxigeno a los tejidos
y esto se debe a unos residuos de aminoacidos especificos localizados cerca del
grupo hemo de la molecula, liberando estrategicamente y efectivamente el oxigeno.
Bajo condiciones de homeostasis, la reactividad del grupo hemo se encuentra bajo
control, ya que se encuentra insertado dentro de los "bolsillos hemo" de las
hemoproteínas. Sin embargo, bajo condiciones de estrés oxidativo, algunas
hemoproteínas, tales como por ejemplo la hemoglobina, pueden liberar sus grupos
prostéticos. El hemo no proteico (libre) que se produce de esta manera es altamente
tóxico
SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DEL GRUPO HEMO
El grupo hemo formado por porfirinas vienen de los aminoácidos (en concreto vienen de la
glicina y del succinil-CoA que es un derivado del ciclo de Krebs). Los seres humanos
fabrican entre 40-50mg/día de Hemo. Su síntesis y degradación tiene que estar
estrictamente controlada. Su síntesis se da en dos tejidos:
Hígado 15%, tejido minoritario, síntesis variable (depende de las
concentraciones/necesidades del tejido en ese momento). El grupo hemo se encuentra en
muchas otras proteínas como los citocromos que están en abundancia en el hígado.
El citocromoC se encuentra en la cadena respiratoria y sirve para el transporte de
electrones.
Médula ósea (huesos) 85%, es una síntesis constante, no responde a variaciones como el
hígado. Al ser en le médula ósea está estrechamente relacionado con la eritropoyesis.
Primero la biosíntesis del grupo hemo se da en la mitocondria y sigue en el citosol de la
célula, acabando luego otra vez en la mitocondria.
La secuencia de la biosíntesis del grupo hemo se describe a continuación:
Síntesis de Ácido δ-Aminolevulinato (ALA). La ALA sintasa cataliza la condensación de
glicina y succinil CoA en las mitocondrias, usando PLP como cofactor El producto de esta
reacción es el ácido α-amino-β-cetoadípico, que se descarboxila con rapidez para formar
δ-aminolevulinato (ALA). Paso Reversible. Limita la velocidad de la síntesis del Hemo. Este
proceso es importante por dos motivos que ocurren en la mitocondria: inhibición del
producto final de esta vía (grupo hemo) y se ve favorecida la expresión de esta enzima por
hipoxia, alcohol y barbitúricos.
Formación de Porfobilinógeno (PBG). La ALA deshidratasa cataliza la deshidratación de
dos moléculas de ALA para formar PBG. Los metales pesados como el plomo, inhiben esta
enzima.
Formación de Uroporfirinogeno (Urogen I). La UROgen I sintasa cataliza la concentración
de cuatro moléculas de PBG en Hidroximetilbilano), para formar UROgen I (inactivo).
Formacion del UROgen III.La UROgen III sintasa produce la forma activa y asimétrica, el
uroporfirinógeno III (UROgen III). El resto de las reacciones modifican las cadenas laterales
y el grado de instauración del anillo de la porfirina.
Primera descarboxilación determina la formación de coproporfirinogeno III.
Segunda descarboxilación forma Protoporfirinógeno III en las mitocondrias. El
protoporfirinógeno es el precursor incoloro, inestable de la porfirina, que se oxida con
facilidad.
Oxidación de Protoporfirinogeno III a Protoporfirina III.
Incorporacion Fe2+ a la molécula para formar Hemo, por medio de la enzima
Ferroquelatasa. Las porfirinas son muy estables, de color rojo intenso y absorben la luz
ultra violeta a una longitud de onda de 400nm. La ferroquelatasa también inhibe el plomo.
La degradación del grupo heme comienza dentro de los macrófagos del bazo, los cuales
remueven los eritrocitos senescentes de la circulación. En un primer paso, el grupo hemo
se convierte en biliverdina, por la enzima hemo oxigenasa (HMOX). Se utiliza NADPH como
agente reductor, se introduce oxígeno a la reacción y se libera monóxido de carbono (CO),
mientras que el hierro que se libera de la molécula lo hace en la forma de ion férrico (3+).
El monóxido de carbono actúa como mensajero celular y tiene alguna función en la
vasodilatación.
Adicionalmente, la degradación del heme parece ser una respuesta evolutivamente muy
conservada al estrés oxidativo. Brevemente, cuando una célula es expuesta a radicales
libres, se produce una rápida inducción de la expresión de la HMOX1 la cual es una hemo
oxigenasa de respuesta al estrés. Esta isoenzima cataboliza a los grupos hemo. La razón
por la cual las células podrían aumentar exponencialmente su capacidad de degradar el
grupo hemo en respuesta al estrés oxidativo todavía permanece poco clara, pero parece
formar parte de una respuesta citoprotectora que limita los efectos deletéreos del hemo
libre.
BIBLIOGRAFÍA
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 Universidad católica san Antonio de Murica (2016), Metabolismo del grupo Hemo.
Obtenido de: https://www.studocu.com/es/document/universidad-catolica-san-antonio-
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