FACULTAD DE CIENCIAS

C u r s o a·Universidad
c a d é m idec oCórdoba·
: 2014 - 2015
Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba

DATOS BÁSICOS DE LA ASIGNATURA

Titulación: BIOQUÍMICA Código: 8981

Asignatura: ENZIMOLOGÍA
Carácter: 2º Tipo:
Curso en el que se imparte: PRIMERO (Anual, 1er ó 2º (Troncal, Obligatoria, Optativa, Libre TRONCAL
cuatrimestre) CUATRIMESTRE elección)

Créditos: Totales Teóricos Prácticos

LRU 5 3 2
ECTS 4,5
Idioma en el que se
ESPAÑOL Dirección Web asignatura:
imparte:

DATOS BÁSICOS DE LOS PROFESORES

Área de
Nombre y apellidos Departamento Ubicación
conocimiento
BIOQUÍMICA Y CAMPUS DE BIOQUÍMICA Y
Responsable ó MANUEL TENA ALDAVE
BIOLOGÍA RABANALES. BIOLOGÍA
coordinador: bb1tealm@uco.es MOLECULAR Edif. Severo Ochoa MOLECULAR
Otros:

DATOS ESPECÍFICOS DE LA ASIGNATURA

Descriptores Mecanismos de las reacciones enzimáticas. Cinética enzimática. Activación e inhibición enzimáticas, efectos alostéricos y
BOE cooperativos. Métodos experimentales y tecnología de enzimas. Análisis enzimático

Situación Prerrequisitos: Ninguno

Contexto dentro de la Titulación: Suministro de formación en aspectos fundamentales relacionados con el estudio, preparación y
aplicación de enzimas.

Recomendaciones: Estudios previos de Bioquímica general.

Competencias Transversales/genéricas:
Instrumentales
1. Capacidad de análisis y síntesis
2. Capacidad de organización y planificación
3. Resolución de problemas
Personales
4. Trabajo en equipo

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5. Razonamiento crítico
6. Compromiso ético
Sistémicas
7. Aprendizaje autónomo
8. Creatividad
Otras
9. Capacidad de aplicar conocimientos teóricos a la práctica

Específicas:
 Cognitivas (saber):
10. Normas para la clasificación y denominación de enzimas
11. Principales mecanismos relacionados con la acción enzimática
12. Mecanismos de regulación de la actividad enzimática
13. Principales aplicaciones tecnológicas de enzimas

 Procedimentales/instrumentales (saber hacer):

14. Plantear mecanismos de reacciones enzimáticas y deducir las leyes cinéticas correspondientes
15. Realizar ensayos cinéticos e interpretar sus resultados
16. Analizar datos de cinética enzimática normal y cooperativa
17. Diseñar y aplicar métodos de análisis enzimático
18. Realizar servicios y procesos relacionados con la enzimología

 Actitudinales (ser):
19. Ser autónomo para el estudio y para plantear y resolver problemas

Objetivos El objetivo general de esta asignatura es lograr que el alumno conozca las propiedades físico-químicas y cinéticas de las enzimas y
que adquiera la habilidad para utilizar estas propiedades en sus aplicaciones tecnológicas.
Objetivos concretos:
a) Conocimiento de los conceptos básicos de la enzimología, en relación con la naturaleza, estructura, propiedades de las enzimas y la
cinética enzimática.
b) Conocimiento de la historia y el estado actual de la tecnología basada en el uso de enzimas.
c) Aprendizaje de las bases conceptuales y metodológicas del uso tecnológico, directo o indirecto, de la actividad de las enzimas.
d) Conocimiento de los principios y técnicas de identificación, extracción y purificación, y empleo de enzimas con fines tecnológicos.
e) Conocimiento de los principios y técnicas de modificación de las enzimas, desarrolladas en respuesta a las necesidades
tecnológicas.

Metodología Primer cuatrimestre (nº de horas):

Nº de horas de trabajo Clases teóricas:
del alumno
Clases prácticas:
Exposiciones y seminarios:
Tutorías especializadas (presenciales o virtuales):
a. Colectivas:
b. Individuales:

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Realización de actividades académicas dirigidas:

a. Con presencia del profesor:
b. Sin presencia del profesor:
Otro trabajo personal autónomo:
a. Horas de estudio:
b. Preparación de trabajo personal:
c. …
Realización de exámenes
Examen escrito:
a.Exámenes orales (control del trabajo personal):
b.Examen práctico:

Segundo cuatrimestre (nº de horas): 120

Clases teóricas: 21
Clases prácticas: 14
Exposiciones y seminarios:
Tutorías especializadas (presenciales o virtuales): 4
a. Colectivas:
b. Individuales:
Realización de actividades académicas dirigidas: 15
a. Con presencia del profesor: 1
b. Sin presencia del profesor: 14
Otro trabajo personal autónomo: 43
a. Horas de estudio: 32
b. Preparación de trabajo personal: 11
c…
Realización de exámenes: 23
a. Examen escrito: 3
b. Exámenes orales (control del trabajo personal):
c. Examen práctico:
d. Preparación examen: 20

Técnicas Sesiones académicas teóricas X

Docentes Sesiones académicas prácticas X
Señalar con una X las Exposición y debate X
técnicas que va a utilizar
en el desarrollo de la Visitas y excursiones X
asignatura Tutorías especializadas X
Otras (indicar)

Desarrollo y justificación:
Las sesiones académicas teóricas se desarrollarán en forma de lecciones magistrales de una hora en los horarios previstos.
Las sesiones académicas prácticas se desarrollarán en los laboratorios del Departamento de Bioquímica en horario de tarde en
sesiones de 4 horas.
La exposición y debate de los seminarios trabajados por los alumnos se harán en clase en presencia del resto de los alumnos y del
profesor.
Las tutorías especializadas se harán en grupos pequeños de alumnos en el despacho del profesor. Con ellas se facilitará la
elaboración de trabajos, memorias y seminarios de los alumnos y su proceso de aprendizaje.

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Bloques Bloque 1. MECANISMOS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

temáticos Bloque 2. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Dividir el temario en Bloque 3. TECNOLOGÍA Y APLICACIÓN DE ENZIMAS
bloques
(sin nº máximo ni mínimo)

Bibliografía General:
PRICE N.C., STEVENS L. Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins. Oxford University
Press, Oxford, 3 ed., 1999
MAHLER H.R., CORDES E.H. Biological Chemistry. Harper & Row, New York, 2 ed., 1971
Textos generales de Bioquímica (Lehninger, Mathews y van Holde, Rawn, Stryer, Voet y Voet, Zubay, etc)

Específica:
Mecanismos de las reacciones enzimáticas:
FREY P.A., HEGEMAN A.D. Enzymatic Reaction Mechanisms. Oxford University Press, New York, 2007
IUBBM. Enzyme Nomenclature. Academic Press, New York, 1992. (http://www.chem.qmul.as.uk/iubm/enzyme/).

Cinética enzimática:
CÁRDENAS J., FERNÁNDEZ E., GALVÁN F., MÁRQUEZ A.J., VEGA J.M. Problemas de Bioquímica. Editorial Alhambra, Madrid,
1988.
COOK P.F., CLELAND W.W. Enzyme Kinetics and Mechanism. Garland Science, London and New York, 2007
COPELAND R.A. Enzymes: A Practical Introduction to Structure, Mechanism, and Data Analysis. Wiley-VCH, New York, 2000.
CORNISH-BOWDEN A. Fundamentals of Enzyme Kinetics. Portland Press, London, 3 rd ed., 2004.
LAIDLER K., BUNTING P.S. The Chemical Kinetics of Enzyme Action. Clarendon Press, Oxford, 2 ed., 1973.
MARANGONI A.G. Enzyme Kinetics: A Modern Approach. Wiley-Interscience, Hoboken, NJ, 2003
NUÑEZ DE CASTRO I. Enzimología. Ediciones Pirámide, Madrid, 2001.
SEGEL I.H. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience,
New York, 1993

Tecnología y aplicación de enzimas:

CHAPLIN M.F., BUCKE C. Enzyme Technology. Cambridge University Press, Cambridge, 1990
GACESA P., HUBBLE C. Tecnología de las Enzimas. Editorial Acribia SA, Zaragoza, 1990
NAGODAWITHANA T., REED G. Enzymes in Food Processing. Academic Press, New York, 2 ed., 1993
SERRANO R. Introducción a las Aplicaciones de las Enzimas. Alhambra, Madrid, 1985
WISEMAN A. Manual de Tecnología de los Enzimas. Editorial Acribia SA, Zaragoza, 1991

Técnicas de La asistencia a prácticas y redacción de una Memoria individualizada de la labor realizada es condición necesaria para superar la
asignatura.
evaluación
La evaluación de la asignatura se hace a partir de la nota obtenida en un examen final [1], la cual se complementa hasta en un 50% de
Enumerar, tomando como
referencia el catálogo de acuerdo con: a) asistencia y actitud en las clases prácticas y calidad de la Memoria final entregada [2] , b) asistencia a
la guía común. clases de teoría [3], c) pruebas y ejercicios encargados o realizados en clase [4] y d) desarrollo y presentación de un tema
relacionado con el programa de la asignatura [5]. De acuerdo con lo anterior la nota final será la mejor de las siguientes
Incluir criterios de alternativas:
evaluación y calificación
(referidos a las
competencias trabajadas
1) 0,50 [1] + 0,25 [2] + 0,05 [3] + 0,10 [4] + 0,10 [5]
durante el curso) 2) 0,60 [1] + 0,25 [2] + 0,05 [3] + 0,10 [4]
3) 0,70 [1] + 0,25 [2] + 0,05 [3]
4) 0,75 [1] + 0,25 [2]
Los exámenes permitirán evaluar las competencias 1, 3, 5, 7, 10, 11, 12, 14, 16 y 19.
Las prácticas permitirán evaluar las competencias 2, 4, 6, 8, 9, 13, 14, 15, 16, 17 y 18.
Los seminarios permitirán evaluar las competencias 1, 2, 3, 5, 6, 7, 8, 10, 11, 12 y 19.

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Organización Docente Semanal ·Universidad de Córdoba·
Distribución del número de horas que se especifican en el apartado deEdificio
Metodología en 18 (Campus
de Gobierno semanas de
para una asignatura
Rabanales) cuatrimestral y 36 para una anual (clases + periodo de exámenes).
14071-Córdoba
Indicar el número de horas que, a cada tipo de sesión, va a dedicar el estudiante cada semana.
Nº de horas de Nº de horas Nº de horas Nº de horas Nº de horas
Nº de horas de Temas del
Semanas sesiones sesiones exposiciones y visita y tutorías Exámenes
……. temario a tratar
teóricas prácticas seminarios excursiones especializadas
Primer cuatrimestre
1ª semana
2ª semana
3ª semana
4ª semana
5ª semana
….
….
….
18ª semana
Segundo cuatrimestre
1ª semana 1 1
2ª semana 2 2
3ª semana 2 2,3
4ª semana 2 1 4
5ª semana 2 10 5
6ª semana 2 2 6,7
7ª semana 2 2 7
8ª semana 2 1 7,8
9ª semana 2 8
10ª semana 2 9,10
11ª semana 1 1 11
12ª semana 1 1 11
13ª semana
14ª semana
15ª semana 1
16ª semana 3
17ª semana
18ª semana

Programa de
contenidos I. MECANISMOS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Teóricos:
Tema 1. CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA ENZIMÁTICA
Con indicación de las
competencias que se van Introducción.- Desarrollo histórico.- Nomenclatura sistemática, trivial y numérica de enzimas.
a trabajar en cada lección Competencias: 1, 3, 5, 7, 10, 19
Tema 2. MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Introducción.- Mecanismos de las reacciones enzimáticas:- Rutas de las reacciones enzimáticas.- Centro activo enzimático.
Identificación de aminoácidos del centro activo enzimático. Conformación del centro activo enzimático.- Mecanismos relacionados con
la catálisis enzimática. Efectos de proximidad y orientación. Catálisis ácido-base, catálisis por iones metálicos y catálisis electrostática.
Catálisis covalente. Catálisis por distorsión.- Mecanismos de acción de ciertos enzimas. Lisozima. Ribonucleasa A. Quimotripsina y
otras serín-proteasas.- Especificidad enzimática.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 11, 19
Tema 3. COENZIMAS
Introducción.- ATP.- Nucleótidos de uridina, citidina, guanosina e inosina.- Coenzima A.- Ácido lipoico.- Glutatión.- Fosfato de piridoxal.-
Pirofosfato de tiamina.- Ácido tetrahidrofólico.- Coenzimas transferidores de hidrógeno. Nucleótidos de piridina. Coenzimas de flavina.-
Biotina.- Coenzimas derivados de aminoácidos .- Coenzimas de la vitamina B12.- Coenzimas hemo.- Otros coenzimas metálicos.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 11, 19

II. CINÉTICA ENZIMÁTICA

Tema 4. GENERALIDADES SOBRE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Introducción. Cinética química y cinética enzimática.- Generalidades sobre cinética química. Cinética de reacciones irreversibles y
reversibles de órdenes cero, uno y dos. Reacción con formación de un intermediario: aproximaciones de estado de equilibrio y de
estado estacionario.- Unidades de actividad enzimática. Tipos de ensayo. Factores a controlar en los ensayos.- Aspectos especiales:
Analizadores enzimáticos. Cinética rápida.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19
Tema 5. REACCIONES ENZIMÁTICAS MONOSUSTRATO
Introducción.- Mecanismo de Michaelis-Menten. Tratamientos de estado de equilibrio y de estado estacionario. Parámetros cinéticos y
determinación de los mismos.- Mecanismos con formación reversible de uno y dos intermediarios. Mecanismos homeomorfos.-
mecanismos con formación de un intermediario covalente.- Cinética de reacciones enzimáticas consecutivas.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19
Tema 6. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
Introducción.- Generalidades sobre activadores. Modelos de activación esencial: Distinción entre modelos y obtención de parámetros

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cinéticos de interés.- Iones metálicos como activadores: Modelos y características distintivas.
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Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba
Edificio

Tema 7. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Introducción. Importancia de los inhibidores enzimáticos.- Tipos de inhibidores enzimáticos. Inhibidores irreversibles y reversibles.-
Clasificación de inhibidores reversibles.- Mecanismo inhibidor generalizado: Inhibidores competitivos, no competitivos y acompetitivos.-
Inhibición y activación por el sustrato.- Inhibición por el producto.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19
Tema 8. REACCIONES ENZIMÁTICAS BISUSTRATO
Introducción. Reacciones multisustrato. Nomenclatura y clasificación de los mecanismos de reacción.- Reacciones bisustrato. Ley
general de velocidad inicial. Representaciones primarias y secundarias. Determinación de parámetros cinéticos.- Mecanismo ping-
pong.- Mecanismos secuenciales: ordenado, de Theorell-Chance y al azar.- Discriminación entre mecanismos. Inhibición por
productos.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19
Tema 9. EFECTOS DEL pH Y DE LA TEMPERATURA
Efecto del pH en la actividad enzimática.- Efecto de la temperatura en la actividad enzimática.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 14, 16, 19
Tema 10. ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Introducción. Cooperatividad y alosterismo.- Unión de ligandos a proteínas monoméricas y oligoméricas. Cooperatividad positiva y
negativa.- Modelos para explicar la unión del oxígeno a la hemoglobina. Ecuaciones de Hill y de Adair. Diagnóstico de comportamiento
cooperativo en base a la ecuación de Hill. – Modelos de comportamiento alostérico. Modelo de Monod de enzimas alostéricos. Efectos
homotrópicos y heterotrópicos en sistemas V y K.- Cooperatividad negativa.- Pruebas para el diagnóstico de proteínas alostéricas.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 12, 14, 16, 19

III. TECNOLOGÍA Y APLICACIÓN DE ENZIMAS

Tema 11. TECNOLOGÍA Y APLICACIÓN DE ENZIMAS
Inmovilización de enzimas y de células. Métodos, propiedades y aplicaciones.- Enzimas de interés industrial. Tipos principales y
aplicaciones.- Aplicaciones analíticas de enzimas. Métodos enzimáticos de análisis de metabolitos. Biosensores. Inmunoensayos con
marcaje enzimático.- Aspectos clínicos de la enzimología.- Ingeniería enzimática.
Competencias: 1, 3, 5, 7, 13, 17, 18, 19

Práctica 1.Técnicas generales: Determinación de azúcares reductores por el método del ácido dinitrosalicílico. Determinación de
proteínas por el método de Bradford. Determinación polarimétrica de glucosa y fructosa.
Competencias: 2, 4, 6, 8, 9, 14, 15, 16, 17
Práctica 2.Extracción y ensayo de la actividad invertasa ácida de levadura de panadería. Purificación parcial de la actividad invertasa
Programa de por precipitación selectiva con sulfato amónico y diálisis.
contenidos Competencias: 2, 4, 6, 8, 9, 14, 15, 16, 17
Prácticos: Práctica 3.Estudio cinético de la actividad invertasa de levadura de panadería. Determinación de velocidades iniciales. Estudio del
Con indicación de las efecto de la concentración de enzima, pH, temperatura y concentración de sustrato sobre la actividad invertasa.
competencias que se van Competencias: 2, 4, 6, 8, 9, 14, 15, 16, 17
a trabajar:
Práctica 4.Inmovilización de la actividad invertasa en geles de alginato y de poliacrilamida. Caracterización del enzima inmovilizado
Competencias: 2, 4, 6, 8, 9, 14, 15, 16, 17, 18
Práctica 5.Construcción de un reactor enzimático conteniendo glucosa isomerasa inmovilizada.
Competencias: 2, 4, 6, 8, 9, 14, 15, 16, 17, 18

Mecanismo de Se realizará el seguimiento mediante una encuesta general.

Control y
Seguimiento:
Al margen de las
contempladas a nivel
general para toda la
experiencia piloto, se
recogerán aquí los
mecanismos concretos
que los docentes
propongan para el
seguimiento de cada
asignatura

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Distribución ECTS ·Universidad de Córdoba·
Edificio
(a) 1 ECTS = 26,67 horas trabajo. (b) Estudio personal del alumno durante el curso 18 (cuatrimestral) o 36 (anual) semanas: de Gobierno
1,5 horas (Campus
de estudio dehora
por cada Rabanales)
de teoría14071-Córdoba
y 0,75 horas de estudio por cada hora de prácticas.
(c )Las tutorías se encuentran incluidas en el total de Actividades Académicamente Dirigidas.

Actividad Evaluación Horas no

Actividad Horas Horas ECTS
Materia Peso en la presenciale a
Docente Profesor Alumno Procedimiento presenciales
nota final s
Exposición de la
Tomar apuntes, copiar el Tipo de preguntas. Se valorará
Teoría Teoría. Apoyo con 55% 21 32 53
material audiovisual razonamiento y capacidad de síntesis
audiovisuales
Problemas numéricos. Se valorarán
Ejercicios y Respuestas y Apuntes. Formulación de
Clases en aula razonamientos, unidades y convenios,
problemas soluciones preguntas y dudas
resultados, lenguaje, etc.
Distribución de los
Exposición del seminario en Se valorará contenido, exposición,
Seminarios trabajos, recomendar 10% 1 4 11
el aula presentación, etc.
bibliografía, orientar
Presentación de Cuaderno de laboratorio,
Prácticas de Evaluación continuada, cuaderno,
Clases en laboratorio normas. Explicación anotaciones, experimentos, 25% 14 11 19
laboratorio ejercicios, informes, actitud
de las prácticas ejercicios, informe, etc.
Cuaderno de campo,
Explicación de las Evaluación continuada, cuaderno,
Clases en campo Prácticas de campo anotaciones, ejercicios,
prácticas ejercicios, informes, actitud
informe, etc.
Ejercicios y
problemas, Preparar colección Resolver cuestiones y
Actividades dirigidasc realización de base de cuestiones problemas propuestos por Ejercicios, trabajos, informes, etc. 10% 4 10 4
trabajos, informes, teóricas y problemas el profesor y por el alumno
seminarios, etc.
Preparación de examen
(nº horas)
Teoría y/o problemas 3 20 23
Realización de examen
Poner, vigilar y
corregir el examen. (nº horas)
Exámenes
Calificar globalmente Preparación de examen
al alumno
(nº horas)
Prácticas
Realización de examen
(nº horas)
T OTAL CARGA DOCENTE DEL ALUMNO 100 % 43 77 120