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U.C.

 Introducción  a  la  Biología  Celular  y  Molecular  

 
 
 
MÓDULO  II  :  Biomoléculas  
 
 

 
 

Introducción  a  la  Biología  Celular  y  Molecular  

Ciclo  de  Introducción  a  las  Ciencias  de  la  Salud  


 
 
Departamentos  de  Bioquímica  y  Genética  
 Facultad  de  Medicina  
2019  

  1
Biomoléculas  
Objetivos  generales:  
 
• Comprender   los   principios   que   determinan   la   estructura   de   las   macromoléculas  
biológicas.  
• Conocer   la   estructura   de   los   principales   polímeros   biológicos   y   relacionarla   con   las  
propiedades   de   los   monómeros   constituyentes   así   como   con   los   distintos   tipos   de  
interacciones  que  estos  establecen  entre  sí  y  con  las  moléculas  de  disolvente.  
• Entender   la   relación   entre   la   estructura   de   las   macromoléculas   y   sus   funciones  
biológicas.  
 
Objetivos  específicos  
 
Al  finalizar  el  tema,  el  estudiante  podrá  reconocer  y  describir  los  fundamentos  teóricos  
referidos  a:  
 
• Características  estructurales  de  los  principales  polímeros  biológicos  
• Propiedades  físico-­‐-­‐-­‐químicas  de  los  principales  polímeros  biológicos  
• Relación  entre  las  estructuras  de  las  macromoléculas  biológicas  y  las  propiedades  de  los  
monómeros  constituyentes  
• Relación  entre  las  estructuras  de  las  macromoléculas  biológicas  y  los  distintos  tipos  de  
interacciones  que  estos  establecen  entre  sí  y  con  las  moléculas  de  disolvente  
• Relación  entre  la  estructura  de  las  macromoléculas  y  sus  funciones  biológicas  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

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1. De  las  siguientes  estructuras:  
a. Identifique  los  grupos  funcionales  que  forman  parte  de  cada  una  de  las  moléculas.  
b. Discuta  qué  tipo  de  molécula  es  cada  una  
c. Identifique   cuáles   son   las   macromoléculas   formadas   por   estos   monómeros   y   cite   un  
ejemplo  de  función  para  cada  una  de  ellas.  
 

 
 
 
2. La  estructura  (A)  corresponde  a  un………………………,  la  estructura  (B)  a  un……………………...,  
y  la  (C)  es  un…………………………..  
 
A   B C

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Aminoácidos  y  Péptidos  
Objetivos  de  aprendizaje:  
Al  finalizar  el  tema,  el  estudiante  debe  conocer  los  fundamentos  teóricos  referidos  a:  
• Estructura  y  clasificación  de  aa.  
• Características  físico-­‐-­‐-­‐químicas  de  los  distintos  aminoácidos:  estereoisomería,  polaridad,  
comportamiento  ácido-­‐-­‐-­‐base.  
• Enlace  peptídico.  
• Estructura  de  un  péptido  y  propiedades  físico-­‐-­‐-­‐químicas.  
Asimismo  estará  capacitado  para:  
• Definir   qué   es   un   aminoácido,   escribir   su   fórmula   general   y   reconocer   su   diversidad  
debida  a  la  estructura  de  sus  cadenas  laterales.  
• Establecer  la  influencia  de  los  grupos  R  en  la  solubilidad  de  los  aminoácidos.  
• Analizar   la   influencia   del   pH   del   medio   sobre   la   carga   eléctrica   de   los   aminoácidos,   su  
comportamiento  acido-­‐-­‐-­‐base  y  su  movilidad  en  el  campo  eléctrico.  
• Graficar  la  curva  de  titulación  de  los  distintos  grupos  de  aminoácidos.  
 
Previo  al  taller  y  usando  la  bibliografía  indicada:  
 
Ø Dibuje  la  estructura  general  de  los  aminoácidos.  
Ø Realice   una   tabla   en   la   que   agrupe   a   los   20   aminoácidos   en   los   siguientes   grupos:  
aminoácidos  con  grupos  R  no  polares  o  alifáticos,  con  grupos  R  aromáticos,  con  grupos  R  
polares   sin   carga,   con   grupos   R   polares   con   carga   positiva   y   con   grupos   R   polares   con  
carga  negativa.  Indique  las  características  que  le  aporta  a  cada  aminoácido  su  grupo  R.  
(ej.  hidrofobicidad-­‐-­‐-­‐hidrofilicidad,  comportamiento  ácido-­‐-­‐-­‐  base)  
Ø Dibuje   un   péptido   de   tres   aminoácidos   (tripéptido)   indicando   los   dos   enlaces   peptídicos  
y  los  extremos  carboxilo  y  amino  terminal  del  péptido.  
 
3. Usando   la   tabla   de   aminoácidos   generada   por   ud.   indique   cuáles   de   los   aminoácidos  
contienen:   anillos   aromáticos,   azufre,   cadenas   laterales   hidrocarbonadas,   grupo  
carboxilo  en  la  cadena  lateral  y  grupo  amino  en  la  cadena  lateral.    
 
4. Los   20   aminoácidos   utilizados   para   la   síntesis   de   proteínas   son   solubles   en   agua.   Sin  
embargo,   existen   6   aminoácidos   que   tienen   grupos   R   no   polares   y   3   con   grupos   R  
aromáticos.  Explique  porqué  estos  aminoácidos  igual  se  disuelven  en  agua.  Compare  la  
solubilidad  en  agua  de  2  aminoácidos  a  25º  C:  alanina  (167.2  g/L)  y  valina  (41.17  g/L).  
Explique  las  diferencias  en  estos  valores  desde  el  punto  de  vista  estructural.    
 
5. Todos   los   aminoácidos   tienen   comportamiento   ácido-­‐base,   por   lo   tanto   todos   tienen  
curva  de  titulación.  En  la  gráfica  se  representa  la  curva  de  titulación  de  una  solución  de  

  4
Glicina   0.1   M.   Asocie   cada   una   de   las   siguientes   afirmaciones   a   algunos   de   los   puntos  
marcados  en  la  gráfica  del  I  al  V  teniendo  en  cuenta  las  distintas  formas  (representadas  
en   la   figura)   en   que   podemos   encontrar   al   aminoácido   Glicina   según   el   pH   al   que   se  
encuentra.  
 

 
 
 
 
 
 
 
 

 
a) la  Glicina  se  presenta  predominantemente  como  +H3N-­‐-­‐-­‐CH2-­‐-­‐ COOH.  
b) la  mitad  de  los  grupos  amino  están  como  +NH3  y  la  otra  mitad  como  NH2  
c) el  pH  es  igual  al  pKa  del  grupo  carboxilo  (COOH).  
d) el  pH  es  igual  al  pKa  del  grupo  amino  (+NH3)  
e) la  carga  de  neta  de  las  moléculas  es  cero.  
f) el  grupo  carboxilo  está  completamente  titulado  
g) la  Glicina  está  completamente  titulada  
h) la  especie  predominante  es  +H3N-­‐-­‐-­‐CH2-­‐-­‐-­‐COO−.  
i) la  carga  neta  de  las  moléculas   es  -­‐-­‐-­‐1.  
j) la  Glicina  se  presenta  en  una  mezcla  de  iguales  cantidades  de    
 +H3N-­‐-­‐-­‐  CH2-­‐-­‐-­‐COOH  y  +H3N-­‐-­‐-­‐CH2-­‐-­‐-­‐COO−.  
k) es  el  punto  isoeléctrico.  

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6. Dados  los  siguientes  aminoácidos  y  sus  respectivos  valores  de  pKs:  
 
  pK1   pK2   pKR  

Alanina  (Ala)   2.34   9.87   -­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐-­‐  


Ácido   Glutámico   2.19   9.66   4.28  
(Glu)  
Histidina  (His)   1.82                                      
9.17   6.0  
Lisina  (Lys)   2.18   8.95   10.53  

a) Plantee  la  disociación  de  los  protones  de  cada  aminoácido  a  partir  de  su  estructura  a  pH  
ácido   (pH   1).   Utilice   como   ejemplo   la   disociación   presentada   para   la   Glicina   en   el  
problema   anterior.   Indique   la   forma   zwitterion   para   cada   uno   de   ellos,   ¿entre   qué  
valores  de  pH  se  encuentra  cada  una?.  Calcule  el  pI  de  cada  aminoácido.  
b) Trace  esquemáticamente  las  curvas  de  titulación,  e  indique  en  ellas:  
-­‐-­‐-­‐  punto  inicial  y  final  de  la  titulación  de  cada  uno  de  los  protones  disociables  
-­‐-­‐-­‐  los  pKs.  
-­‐-­‐-­‐  el  pI  
-­‐-­‐-­‐   en   cada   uno   de   estos   puntos   y   en   las   zonas   intermedias   definidas   por   los   mismos,  
indique   cuál   o   cuáles   especies   moleculares   o   iónicas   están   presentes   y   la   relación   de  
concentraciones  entre  ellas  (en  términos  de  mayor,  menor  o  igual).  
c) Conociendo   los   valores   de   pI   de   los   diferentes   aminoácidos,   indique   cuál   será   la   carga  
neta  de  cada  uno  en  los  siguientes  valores  de  pH:  1,  3.2,  6.1,  7.4  y  11?  
 
7. Se  realiza  una  electroforesis1  sobre  papel,  a  pH  6,  de  una  mezcla  de  aminoácidos:  glicina  
(Gly),  alanina  (Ala),  ácido  glutámico  (Glu),  lisina  (Lys),  arginina  (Arg)  y  serina  (Ser).  Indicar  
los   aminoácidos   que   migran   al   ánodo   (polo   positivo),   cátodo   (polo   negativo)   o  
permanecen  cerca  del  origen.    
Recuerde  que  para  saber  la   carga  neta  del  aminoácido  a  pH  6.0  debe  conocer  el  pI  del  
aminoácido.   Todos   los   aminoácidos   presentan   carga   neta   (+)   a   pH   menores   de   su   pI   y  
carga   neta   (-­‐-­‐-­‐)   a   pH   mayores   a   su   pI,   siendo   su   carga   neta   0   cuando   el   pH   coincide   con   el  
valor  de  su  pI.  
 
1La   electroforesis   es   una   técnica   para   la   separación   de   moléculas   según   la   movilidad   de  
estas  en  un  campo  eléctrico  (que  depende  de  la  carga  eléctrica    de    las   moléculas).  La  
separación   puede   realizarse   sobre   la   superficie   hidratada   de   un   soporte   sólido   (p.   ej.,  
electroforesis  en  papel  o  en  acetato  de  celulosa),  o  bien  a  través  de  una  matriz  porosa  
(electroforesis  en  gel.  
La  electroforesis  se  aplica  a  la  separación  de  compuestos  que  poseen  grupos  ionizables  
(aminoácidos,   péptidos,   proteínas,   ácidos   nucleicos)   teniendo   en   cuenta   que   la   carga  
neta  de  estas  sustancias  depende  del  pH  del  medio  en  que  se  encuentren.  
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En  la  Figura  (a)  se  observa  una  cuba  de  electroforesis  y  el  papel  soporte  de  la  corrida,  
indicando  el  punto  en  que  se  siembra  la  mezcla;  la  muestra  se  desplaza  hacia  uno  u  otro  
polo  según  la  carga  de  la  molécula  al  pH  que  se  hace  la  corrida  (fig  b).  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8. La  figura  representa  un  péptido.  
a)  Indique  cuántos  aminoácidos  lo  componen.  
b)    Marque:   los  enlaces  peptídicos,  
los  grupos  R  de  los  aminoácidos  (identifique  qué  aminoácidos  son)  los  extremos  amino  y  
carboxilo  terminal  
c)    Plantee  a  qué  pH  podría  encontrar  el  péptido  tal  cual  se  representa  en  la  figura.  
d)  Dibuje  el  péptido  a  pH  1,  a  pH  7  y  a  pH  12.  ¿Cuál  es  la  carga  neta  a  cada  uno  de  esos  
pH?

−  

−  

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Proteínas  
 
Objetivos  de  aprendizaje:  
 
Al  finalizar  el  tema,  el  estudiante  debe  conocer  los  fundamentos  teóricos  referidos  a:  
• Enlace  peptídico.  Estructura  primaria.  
• Estructura  secundaria:  hélices  alfa  y  láminas  beta.  
• Factores  que  determinan  las  estructuras  primaria  y  secundaria.  
• Estructura   terciara   y   estructura   cuaternaria.   Factores   que   determinan   las   estructuras  
terciaria  y  cuaternaria.  Dominios.  
• Termodinámica  del  plegado  de  proteínas.  Chaperonas.  
 
Para  ayudar  a  la  comprensión  de  la  estructura  proteica,  les  recomendamos  visitar  el  sitio  
del  Banco  de  Datos  de  Proteínas  o  Protein  Data  Bank  (PDB)  
El  PDB  (https://www.rcsb.org/)  es  una  base  de  datos  de  la  estructura  tridimensional  de  
las   proteínas.   Estos   datos,   obtenidos   por   diversos   métodos   experimentales   como   la  
cristalografía   de   rayos   X   o   resonancia   magnética   nuclear   (NMR),   son   enviados   por  
investigadores  y  se  accede  libremente  a  ellos.  
Entrando   en   el   sitio   podrán   ver   que   se   encuentran   datos   por   organismo,   por   método,  
por  molécula,  etc.  Los  invitamos  a  ingresar  en  el  buscador  Hemoglobina  (Hb),  ya  que  hay  
varias  estructuras  que  incluyen  la  Hb  A  oxigenada,  la  Hb  A  desoxigenada  y  la  Hb  S  (forma  
mutada   de   la   proteína,   responsable   de   la   enfermedad   conocida   como   Anemia  
falciforme),  proteínas  del  VIH,  etc.  Para  visualizar  las  estructuras  debe  usar    la  aplicación  
Jmol,   un   software   libre   escrito   en   JAVA   que   permite   la   visualización   de   estructuras  
químicas  en  3D  (que  se  encuentra  en  el  mismo  sitio)  
Les  damos  aquí  los  links  para  ver:  
Hemoglobina:  http://pdb101.rcsb.org/motm/41  
Proteasa  del  VIH:  http://www.rcsb.org/structure/1DMP

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9. La   figura   representa   un   fragmento   de   una   cadena   polipeptídica   a   3   valores   de   pH  
diferentes:    a)  pH=1,  b)  pH=7.4,  c)  pH=  12.  
 
 
  a) COOH NH3

  ) CH2 O (CH2)3

  H
CH N CH
  H3N CH N COOH
H
 
  O CH3

  COO NH3
  b
  CH2 O (CH2)3

  H
CH N CH
  H3N CH N COO
H
 
  O CH3

  COO NH2
 
CH2 O (CH2)3
  c
  CH
H
N CH
  H2N CH N COO
H
 
O CH3
 
Indique  para  cada  valor  de  pH:  
 
a) cuáles  son  los  grupos  funcionales  de  la  cadena  principal  que  pueden:  
i. formar  enlaces  de  Hidrógeno  como  aceptor  y/o  dador  
ii. participar  en  interacciones  iónicas  
 
b) cuáles  son  los  grupos  funcionales  de  las  cadenas  laterales  que  pueden:  
i. formar  enlaces  de  Hidrógeno  como  aceptor  y/o  dador  
ii. participar  en  interacciones  iónicas.  
 
10.  Relacione  los  siguientes  enlaces  o  interacciones  con  el  nivel  de  estructura  de  proteínas  
que  corresponda:  
• enlaces  de  hidrógeno  entre  elementos  del  esqueleto  principal  de  la  cadena  polipeptídica  
• interacciones   entre   subunidades   en   proteínas   formadas   por   más   de   una   cadena  
polipeptídica.  
• el  enlace  entre  los  aminoácidos  en  la  cadena  polipeptídica  
• Interacciones  entre  aminoácidos  alejados  en  la  secuencia  de  la  cadena.  
 
 
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11. En   la   siguiente   figura   se   representan   diferentes   tipos   de   interacciones   entre   las   cadenas  
laterales  de  distintos  aminoácidos  de  una  misma  proteína.    
a) Indique  donde  se  encuentran  los  enlaces  peptídicos  en  esta  forma  de  representación  de  
la  cadena  polipeptídica.  
b) Indique   cuál   es   el   tipo   de   interacción   en   cada   una   de   las   marcadas   con   los   números   1   al  
4.    
c) ¿qué  tipo  de  aminoácidos  forman  parte  en  cada  una  de  las  interacciones  marcadas  en  la  
figura?  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
12. Explique  las  siguientes  afirmaciones:  
 
a) el   remplazo   de   una   lisina   por   una   arginina   y   de   una   leucina   por   una   isoleucina   no  
provoca  efectos  importantes  en  la  estructura  y  función  de  la  proteína.  
b) la  mutación  de  una  alanina  por  una  isoleucina  lleva  a  la  pérdida  de  actividad  de  una  
proteína.  Si  el  aminoácido  sustituyente  es  la  glicina  se  recupera  la  función.  
 
13. La  principal  interacción  que  mantiene  unidas  a  dos  proteínas  diferentes  es  la  que  tiene  
lugar   entre   un   residuo   de   arginina   de   la   proteína   1   con   uno   de   glutamato   de   la   proteína  
2.  Los  residuos  mencionados  se  representan  a  continuación  

 
 
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a) Indique  qué  tipo  de  interacciones  tienen  lugar  entre  estos  dos  residuos.  
b) Indique  que  procedimientos  podría  utilizar  para  romper  esta  interacción.  
 
Se  obtuvieron  4  mutantes  puntuales  de  la  “proteína  2”  donde  el  residuo  de  glutamato  
es  sustituido  de  acuerdo  a  lo  indicado  en  la  figura  siguiente.  
 
Mutante 1 Mutante 3

Mutante 4
Mutante 2

 
c) ¿Cuál   de   las   mutantes   provoca   la   menor   alteración   de   las   interacciones   entre   la  
proteína  1  y  2.  
d) ¿Cuál   de   las   mutantes   provoca   la   mayor   alteración   de   las   interacciones   entre   la  
proteína  1  y  la  2.  
 
14. La  α-­‐quimiotripsina,  es  una  enzima  digestiva  muy  específica  que  rompe  solo  los  enlaces  
peptídicos   en   los   que   participa   el   grupo   carboxilo   de   un   aminoácido   aromático.  
Identifique  en  el  siguiente  péptido  los  lugares  donde  actuará  esta  enzima  y  cuáles  son  
los  péptidos  producidos  en  la  reacción.    
(recuerde  que  para  representar  o  nombrar  un  péptido  se  empieza  por  el  aminoácido  
ubicado  en  el  extremo  N-­‐terminal  y  se  termina  con  el  C-­‐terminal)  
 
                         Lys-­‐Ser-­‐Tyr-­‐Val-­‐Phe-­‐Lys-­‐Cys  
 
15. La  siguiente  secuencia  aminoacídica  representa  el  fragmento  de  una  proteína:  
 
Glu-­‐Asp-­‐Glu-­‐Glu-­‐Gly-­‐Tyr-­‐Asn-­‐Cys-­‐Cys-­‐Val-­‐Ile-­‐Ala-­‐Pro-­‐Ala-­‐Trp-­‐Met-­‐Gly-­‐Cys-­‐Ser-­‐Asn-­‐Arg-­‐
Lys-­‐Arg  
 
a) Teniendo   en   cuenta   las   cadenas   laterales   de   los   aminoácidos   marque   las   regiones  
polares  y  apolares  de  esta  cadena  polipéptidica.  
b) ¿Qué  región  se  encontrará  expuesta  al  medio  acuoso  y  cuál  se  ubicará  hacia  el  interior  
cuando  la  cadena  se  pliegue  para  alcanzar  la  conformación  nativa  de  la  proteína?  ¿Por  
qué?  
c) A   pH   fisiológico   esta   proteína   tiene   afinidad   por   un   tetrapéptido   básico   (formado   por  
cuatro   aminoácidos   básicos),   siendo   ésta   interacción   esencial   para   que   la   proteína  
cumpla  su  función.  Indicar  qué  región  de  la  proteína  interacciona  con  el  tetrapéptido  y  
cuál  es  el  tipo  de  interacción  entre  ellos.  
d) Cuando   la   proteína   se   localiza   en   lisosomas   (pH   ácido)   ya   no   es   capaz   de   realizar   su  
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función.  Explique  esta  observación.  
e) Algunos   aminoácidos   pueden   sufrir   modificaciones   post   traduccionales;   una   de   las  
modificaciones  más  comunes  es  la  fosforilación,  la  que  ocurre  en  los  grupos  hidroxilos  
de   las   cadenas   laterales.   Indique   cuáles   de   los   residuos   de   la   proteína   podrían   estar  
sujetos  a  esta  modificación.  
 
16. En   la   década   de   los   60   Christian   Anfinsen   (Premio   Nobel   1972)   realizó   una   serie   de  
experimentos  destinados  a  contribuir  a  la  comprensión  de  las  fuerzas  que  determinan  la  
conformación   de   una   proteína.   El   conjunto   de   los   resultados   obtenidos   le   llevaron   a  
postular  la  “hipótesis  termodinámica”  para  la  adquisición  de  la  estructura  tridimensional  
de  las  proteínas.  Para  estos  experimentos,  Anfinsen  utilizó  la  enzima  ribonucleasa.  Esta  
enzima   es   una   proteína   pequeña,   de   124   aminoácidos,   que   posee   4   puentes   disulfuro  
intracatenarios   (ver   Figura).   A   continuación   se   presentan   esquemáticamente   3   de   los  
experimentos  realizados  con  esta  enzima.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Experimento  1.  
La   enzima   es   tratada   con   urea     8   M   y   b-­‐-­‐-­‐mercaptoetanol   (BME)(CH2OH-­‐-­‐-­‐CH2SH).   Luego  de  
este   tratamiento   la   actividad   enzimática   es   menor   al   1%   de   la   correspondiente   a   la  
enzima  “nativa”.  
La   urea   es   un   agente   desnaturalizante   que   provoca   una   disminución   en   el   grado   de  
hidratación  de  los  grupos  iónicos  superficiales  de  la  proteína,  ya  que  (1)  compite  por  el  
agua  y  (2)  rompe  los  puentes  de  hidrógeno  o  las  interacciones  electrostáticas.  
El  BME  es  un  agente  reductor  que  rompe  los  puentes  disulfuros.  
 
Se  remueve  la  urea  mediante  diálisis  en  presencia  de  BME.  La  actividad  enzimática  no  se  
recupera.  
Se  remueve  el  BME  y  se  expone  a  la  proteína  al  oxígeno  del  aire.  La  enzima  recupera  casi  
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el  100%  de  su  actividad.  
a) ¿Cómo   se   explica   la   pérdida   de   actividad   de   la   enzima   por   efecto   de   la   urea   y   del  
BME?  
b) ¿Cómo  se  podría  explicar  la  recuperación  del  100%  de  la  actividad  enzimática?  
c) ¿Cómo  se  podría  explicar  que  la  actividad  no  se  recupera  hasta  tanto  no  se  extraiga  el  
BME?  
 
Experimento  2.  
La  enzima  es  tratada  con  urea  y  BME  como  en  el  experimento  1.  En  presencia  de  urea,  
se  remueve  el  BME  y  se  expone  al  aire.  
Se  remueve  la  urea.  
La  actividad  de  la  enzima  es  menor  al  1%  de  la  de  la  enzima  nativa.  
 
d) ¿Cuál  es  la  diferencia  entre  el  Exp.  1  y  el  Exp  2?  
e) ¿Cómo  se  explica  la  diferencia  en  la  actividad  de  la  enzima  entre  los  2  experimentos?  
Discuta  las  conclusiones  generales  que  puede  extraer  de  este  experimento  en  relación  a:  
-­‐-­‐-­‐La    importancia    de    la    secuencia    de    aminoácidos    en    la    adquisición    de    la    estructura  
tridimensional  de  la  ribonucleasa.  ¿Esto  es  así  para  todas  las  proteínas?  
 
 
   

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Estructura  de  Glúcidos  y  Lípidos  -­‐  Biomoléculas  en  la  célula  
Estructura  de  glúcidos  y  lípidos  Objetivos  de  aprendizaje:  
Al  finalizar  el  tema,  el  estudiante  podrá  reconocer  y  describir  los  fundamentos  teóricos  
referidos  a:  

• estructura   química   de   los   glúcidos   y   sus   formas   de   representación.  


Propiedades  físico-­‐-­‐-­‐químicas.  
• estructura   química   de   los   lípidos   más   relevantes   en   biología.   Características  
físico-­‐-­‐-­‐químicas  de  las  distintas  moléculas.  
 
1. Los  carbohidratos  contienen  3  elementos  C,  H  y  O  combinados  de  acuerdo  a  la  formula  
(CH2O)n  con  n  mayor  o  igual  a  3.  
a. ¿Cuáles  son  los  grupos  sustituyentes  del  C?  ¿Cuáles  son  las  unidades  básicas?  
b. ¿En  qué  se  diferencian  las  aldosas  de  las  cetosas?  
 
2. Dibuje  la  fórmula  de  proyección  de  Fischer  de  la  D-­‐-­‐-­‐glucosa,  L-­‐  glucoas,  D-­‐-­‐-­‐   galactosa  y  D-­‐-­‐-­‐
fructosa.  
a. Indique  con  asteriscos  los  C  asimétricos  o  quirales  
b. Compare  D-­‐-­‐-­‐galactosa,  D-­‐-­‐-­‐glucosa  y  D-­‐-­‐-­‐fructosa.  Analice  las  diferencias  entre  ellas.  
c. Dibuje   las   proyecciones   de   Haworth   en   la   que   se   presenta   generalmente   en   la  
naturaleza   la   D-­‐-­‐-­‐glc   y   la   D-­‐-­‐-­‐   fru.   Marque   en   cada   uno   los   grupos   funcionales   que  
reaccionan  para  generar  la  forma  cíclica.  

3. Dibuje   la   fórmula   de   proyección   de   Fischer   y   la   de   Haworth   de   la   ribosa.   Indique   para  


qué  grupo  de  biomoléculas  se  necesita  ribosa.  

4. Deduzca  la  estructura  de  2  disacáridos  a  partir  de  la  información  dada  a  continuación,  
dibújelos,  nómbrelos  y  mencione  fuentes  de  los  mismos  
disacárido  I:  
1-­‐-­‐-­‐      Su  hidrólisis  completa  de  D-­‐-­‐-­‐glucosa  y  D-­‐ -­‐galactosa    
2-­‐-­‐-­‐      Es  hidrolizado  por  la  b  galactosidasa  
3-­‐      Reduce  Cu+2  a  Cu+1  
4-­‐      El  C1  libre  es  el  de  la  glucosa  y  se  presenta  en  posición  β.  
disacárido  II:  
1-­‐-­‐-­‐      Su  hidrólisis  completa  de  D-­‐-­‐-­‐glucosa  y  D-­‐ -­‐fructosa    
2-­‐-­‐-­‐      Es  hidrolizado  por  la    D-­‐  glucosidasa  específica.  
3-­‐      No  reduce  Cu+2  a  Cu+1  
   Explique  la  diferencia  en  la  capacidad  de  reducir  al  cobre  de  disacáridos  I  y  II.  

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5. Cite  2  polisacáridos  de  almacenamiento  y  2  estructurales  que  se  encuentran  en  biología.  
Cuál/es  de  ellos  podemos  encontrar  en  nuestro  organismo  ¿Qué  diferencia  estructural  
existe   entre   los   polisacáridos   de   almacenamiento   y   la   porción   glucídica   de   una  
glicoproteína?  
 
6. Los  polisacáridos  están  formados  por  la  secuencia  de  residuos  monoméricos  
a. ¿Cuál  es  el  enlace  que  estabiliza  la  estructura  primaria  de  los  polisacáridos?  
¿Cuál  es  el  enlace  que  une  las  ramificaciones  a  la  cadena  primaria?  
b. ¿Cuál  es  la  estructura  primaria  del  almidón  y  cuantos  extremos  reductores  tiene?  
c. ¿Cuál   es   la   estructura   primaria   del   glucógeno   y   cuantos   extremos   reductores  
tiene?  
 
7. Con  respecto  a  la  estructura  de  los  ácidos  grasos:  
a. Dibuje   la   fórmula   desarrollada   general   de   un   ácido   graso   saturado.   Escriba   su  
notación  abreviada  
b. Dibuje  un  ácido  graso  insaturado  y  escriba  su  notación  abreviada.  
 
8. En  la  tabla  se  indican  algunos  de  los  ácidos  grasos  saturados  e  insaturados  que  tienen  
importancia  biológica.  
 

Nombre  común   Abreviatura   Punto  de  fusión  


Esteárico   18:0   69.6  
Oleico   18:1cΔ9   16  
Linoleico   18:2cΔ9,12   5  
Linolénico   18:3cΔ9,12,15   -­‐-­‐-­‐11  
 
a. Indique  cuáles  de  ellos  son  insaturados  y  cuáles  saturados.  
b. ¿A  qué  se  deben  las  diferencias  en  los  puntos  de  fusión  de  los  distintos  ácidos  grasos?  
c. La   mayoría   de   estos   dobles   enlaces   presentan   orientación   cis,   esto   tiene   un   efecto  
importante   sobre   la   estructura   molecular.   Discuta   las   consecuencias   sobre   las  
membranas  biológicas.  
Los  mamíferos  del  ártico,  tales  como  el  reno,  presentan  niveles  más  altos  de  ácidos  grasos  
insaturados   en   sus   patas   que   en   el   resto   del   organismo.   Proporcione   una   explicación  
razonable   para   éste   fenómeno   y   realice   una   conjetura   sobre   cuál   podría   ser   la   ventaja  
biológica  del  mismo  para  la  supervivencia  del  animal.  

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9. ¿Cuáles  son  los  ácidos  grasos  esenciales  y  como  se  obtienen?  
 
10. ¿Cuál   es   la   estructura   general   de   las   grasas   y   de   los   aceites?   ¿Cuál   es   la   diferencia   entre  
ellos?  
 
11.   Las   preguntas   a   continuación   se   refieren   a   los   grupos   funcionales   de   las   siguientes  
moléculas:  glicerol,  ácido  graso,  fosfato,  alcohol  de  cadena  larga,  monosacárido.  
a) ¿Cuál(es)  está(n)  presente(s)  tanto  en  los  triglicéridos  como  en  la  fosfatidilcolina?  
b) ¿Cuál(es)  no  está(n)  presente(s)  en  ninguno  de  ellos?  
 
12. Todas  las  membranas  biológicas  tienen  lípidos  como  componentes  principales:  
a) Realice  una  pequeña  clasificación  de  los  principales  lípidos  que  se  encuentran  en  las  
membranas  biológicas  y  analice  sus  estructuras.  
b) ¿Cuál  es  la  característica  que  les  permite  formar  micelas  o  bicapas?  
c) ¿Cuál  es  el  rol  del  colesterol  en  las  membranas  biológicas?  
 
13. Dibuje   el   colesterol   y   una   hormona   derivada   de   este.   Indique   la   función   de   dicha  
hormona.  
 
Biomoléculas  en  la  célula  
 
14. Organice   los   siguientes   términos   en   cuatro   grupos   que   correspondan   a   los   tipos   de  
biomoléculas  que  conoce.  Algunos  pueden  pertenecer  a  más  de  un  grupo.  Establezca  un  
orden  dentro  de  cada  grupo  según  su  criterio.  
 
Ácido  desoxirribonucleico  ácidos   proteína  
grasos   ácido  ribonucleico  
adenina   ribosa  
sacarosa  
adenosin  monofosfato  (AMP)    
saponificación  
Adenosin  difosfato  (ADP)  almidón  
saturados  
amino  aminoácidos  
estructura  secundaria  timina  
ATP  (Adenosin  trifosfato)  base  
triacilglicéridos  
nitrogenada    
triosa  
carboxilo
uracil  
colesterol  
cuaternaria  
desnaturalización  desoxirribosa  
esterificación  
estructura  terciaria  

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nucleótido  
oligosacárido  
pentosa  
péptido  
polisacárido  
estructura  primaria    
monosacárido  
N-­‐-­‐-­‐acetilglucosamina  (N-­‐-­‐-­‐GalNac)    
nucleósido  
catálisis  
celulosa  
disacárido  
enzimas  
                   fibrosas  
fosfato    
fosfolípidos    
Fructosa    
glicerol    
Glicoproteínas    
globulares    
Glucógeno    
Glucosa  
grupo  R    
guanina    
hélice  α    
hexosa  
hormonas  esteroideas  
Lactosa  
lámina  β  
maltosa    
citosina  
 

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15. En   la   figura   1   se   representa   esquemáticamente   la   célula   eucariota.   Indique   cuáles   son  
las   biomoléculas   más   representativas   de   cada   sector   señalado.   En   la   figura   2   se   observa  
un   esquema   de   la   membrana   plasmática.   Identifique   las   estructuras   representadas   e  
indicadas.  

endoplásmatico  

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