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proteinas
Talvez as características mais notáveis (mioglobina) sejam
a sua complexidade e ausência de simetria, Nature,1958
John Kendrew
Kendrew & Perutz
PN 1962 “pelos estudos
de estruturas de
proteínas globulares”
1920’s várias proteínas cristalizadas
Ligações dissulfureto
Interacções fracas :
Ligações de H,
Ligações iónicas
Interacções hidrofóbicas
A conformação mais estável é que tem um
maior nº de interacções fracas
Lig simples-1.47 Å
Lig dupla-1,20 Å
Φ (graus)
Gráfico de Ramachandran
para L-Ala Valores permitidos para Φ e ψ
• Todas as proteínas têm uma estrutura que reflecte a
sua função.
Extremo carboxilo
Modelo da
hélice α
Hélice α
O dipolo da hélice
C
A estabilidade da hélice α é afectada por:
Vista de topo
Vista de lado
Paralelas
Vista de topo
Vista de lado
Na conformação β, as ligações de hidrogénio formam-
se entre segmentos adjacentes de uma cadeia
polipeptídica.
α-hélice
ψ esquerda
(graus)
α-hélice direita
Φ (graus)
Gráfico de Ramachandran
ψ
(graus)
Φ (graus)
Ramachandran para piruvatocinase de músculo coelho
Estrutura terciária – conformação tridimensional
biologicamente activa
Alongadas, insolúveis
2 cadeias
enroladas
para a
esquerda
protofilamentos
protofibrila
2 cadeias
α-hélice
Secção de um cabelo
Secção de um cabelo
As superfícies das duas cadeias são constituídas por
resíduos de aa hidrofóbicos → empacotamento
forte . Ala, Val, leu, Ile, Met e Phe
Gly
Gly–X–Pro
Gly–X–4-Hyp
Tendão-100% colag.
Cartilagem-colag.
embebido em matriz
poliosídica
Osso-matriz colag.
cabeças da
cimentada por
molécula de zonas
depósitos de
colagéneo cruzadas(64nm)
Ca10(PO4)6(OH)2
Nos vertebrados
há muitos tipos
secção da de colagéneo
molécula de
colagéneo
Estrutura das fibrilas de
colagéneo
Tendão-100% colag.
Cartilagem-colag.
embebido em matriz
poliosídica
Osso-matriz colag.
cabeças da
cimentada por
molécula de zonas
depósitos de
colagéneo cruzadas(64nm)
Ca10(PO4)6(OH)2
Colagéneo típico:
35% Gly
11% Ala
secção da
molécula de 21% Pro(Hyp)
colagéneo
Estrutura das fibrilas de
colagéneo
Tendão-100% colag.
Cartilagem-colag.
embebido em matriz
poliosídica
Osso-matriz colag.
cabeças da
cimentada por
molécula de zonas
depósitos de
colagéneo cruzadas(64nm)
Ca10(PO4)6(OH)2
Cross-links
invulgares entre
Lys, 5-HyL ou
secção da His (X)
molécula de
colagéneo
Vitaminas – grupo de pequenas moléculas –
nutrientes essenciais para muitos organismos
multicelulares (humanos em particular).
prolil 4-hidroxilase
poli(Pro-Hypro-Gly) Tm = 58ºC
A fibroína consiste
em camadas de
folhas β
antiparalelas ricas
em resíduos Ala e
Gly
Ala
Gly
Não extensível
Flexível
As proteínas globulares são compactas. Incluem
enzimas, proteínas de transporte, proteínas
motoras, proteínas reguladoras,
imunoglobulinas, etc.
Conformação β
Músculo
Funções:
Cadeia única com 156 Transporte e armazenamento de O2
resíduos+heme Difusão facilitada de O2 (contracção
muscular)
resíduos hidrófobos Leu, Ile, Val, Phe
4 S-S
quimotripsina
ribonuclease
carboxipeptidase
citocromo c
lisozima
mioglobina
Comum
•Interacções hidrófobas no interior
•grupos hidrófilos no exterior
•muitas ligações de H
•algumas interacções Iónicas
Proteínas globulares “grandes”
Heterodímero ab Regulação
Funções ≠ mas
relacionadas (catálise e
regulação)
Heterotetrâmero a2b2
Heteropentâmero a2bcd
As proteínas multiméricas com subunidades idênticas podem
ter uma simetria rotacional ou helicoidal
Poliovirus:diâmetro 300 Å
Simetria helicoidal
Subunidade
proteica
Factores limitantes:
Factores limitantes:
Frequência do erro:
1 /10 000 resíduos
Desnaturação e “folding” de proteínas
A desnaturação de algumas
proteínas é reversível. Estado
desenrolado.
(a maioria necessita de Inactivo. Ligações
ajuda). –S-S- reduzidas
Remoção da ureia e
mercaptoetanol
Nativa,
cataliticamente
Desnaturação e renaturação activa. Ligações –S-S-
da ribonuclease reformuladas
O “folding” das proteínas - os polipéptidos dobram-se
num processo sequencial.
Proteínas Hsp70
Chaperoninas
As vias de “folding”de algumas proteínas requerem 2 enzimas
que catalisam reacções de isomerização: