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Universidad nacional “José Faustino Sánchez Carrión” E.A.P.

Medicina Humana

CUESTIONARIO

1. ¿Qué es un catalizador?

Es una sustancia (Compuesto, biomolécula o elemento) capaz de acelerar una reacción


química fuera o dentro del organismo, permaneciendo él mismo inalterado (no se consume
durante la reacción).

2. Diferencia entre catalizador y biocatalizador

Un biocatalizador es un catalizador de las reacciones bioquímicas de los seres vivos. Se


consideran biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las vitaminas.

3. ¿Qué son reactivos y que son productos?

Los reactivos son los que van a reaccionar, lo que tenemos antes de la reacción química y
los productos es lo que se obtiene a partir de los reactivos, lo que tenemos después de la
reacción.

4. ¿Qué es una enzima y cuál es su función?

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas


que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reacción.

5. ¿Cuáles son los tipos que hay? explicar la función de cada una

Oxidorreductasas: son aquellas que intervienen de manera directa con los procesos
habituales de fermentación y respiración. Son enzimas esenciales en diferentes cadenas
metabólicas como la de la glucosa, por ejemplo.
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Transferasas: dentro de este grupo se clasifican aquellas enzimas que catalizan la


transferencia de las moléculas a otras. Además, este tipo de enzimas trabajan en diferentes
sustratos, teniendo como principal función la de transferir moléculas de amina o glucosilo,
entre otros.

Hidrolasas: son las enzimas que actúan de manera directa sobre las moléculas de
protoplasma.

Liasas: este tipo de enzimas actúan directamente sobre los enlaces entre los átomos de
carbono y el azufre, carbono, nitrógeno y oxígeno.

Isomerasas: estas enzimas actúan sobre determinadas sustancias, a las cuales se


encargan de transformar en otras isómeras. Es decir, las sustancias mantienen su fórmula
original, pero tienen un desarrollo diferente.

Ligasas: son aquellas enzimas encargadas de unir dos moléculas.

6. ¿Cómo actúa una enzima?

En una reacción catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

7. ¿Qué es sustrato?

Sustancia sobre la cual actúa una enzima.

8. ¿Qué es el sitio activo?

Lugar dentro de la enzima donde se da la reacción.


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9. Esquematizar como se da una reacción enzimática

Sustrato + enzima

Complejo enzima -
sustrato

producto(s) de
reacción + enzima

10. ¿Qué es hidrólisis?

es una reacción química entre una molécula de agua y otra de macromolécula, en la cual
la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar unión de otra especie química.
Esta reacción es importante por el gran número de contextos en los que el agua actúa
como disolvente.

11. Explicar la especificidad de una enzima

Algunas enzimas atacan solamente a una sustancia en particular. Ejemplos: arginasa,


ureasa y catalasa, que solo atacan a la arginina, la urea y al peróxido de hidrogeno.Otras
enzimas son para ciertos grupos químicos; esterasas, fosfatasas, glucosidasas, peptidasas,
desaminasas, descarboxilasas y sulfatasas atacan solo los substratos que indican sus
nombres.

Su especificidad está relacionada con la formación de un complejo enzima-substrato. El


substrato debe encajar con la enzima. En esta unión hay por lo menos tres puntos de unión,
por la que la especificidad constituye una característica complicada dela acción enzimática.
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12. Explicar que es un cofactor

Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas. Los cofactores
son iones metálicos o moléculas orgánicas que participan con las enzimas en la realización
de una actividad enzimática.

13. Explicar que es una coenzima

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a


una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son
claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o
donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

14. ¿Qué pasa cuando una enzima que necesita un cofactor no lo tiene?

Los Activadores o cofactores se definen como sustancias que aumentan la actividad de una
enzima, en ausencia de este, la enzima puede ser lenta o inactiva.

15. Explicar la sensibilidad de las enzimas hacia la temperatura y la acidez

Sensibilidad a la temperatura:

Al aumentarse la temperatura aumenta la inactividad de la enzima, por desnaturalización


proteínica. Las enzimas se inactivan a los 60°C y son destruidas a los 100°C. La
temperatura óptima es a los 40°C. A los 0°C las enzimas también están inactivas.

En el refrigerador las enzimas de los alimentos trabajan más despacio, por eso los alimentos
tardan en descomponerse.

En el congelador las enzimas de los alimentos se inactivan, por eso los alimentos pueden
durar mucho en buen estado.

Sensibilidad a la acidez:

Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína (perdida


de la estructura terciaria), los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
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complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos,


sistema buffer o tampón.

16. Explicar que son los inhibidores

Las enzimas pueden ser inhibidas o inactivadas por ciertas sustancias. La inhibición de una
enzima se considera al resultado de la combinación química entre

la enzima y el inhibidor, el cual ocupa el sitio activo. Algunos inhibidores muestran


especificidad por una enzima o grupos de enzimas.

Un inhibidor puede ser un compuesto que ocupe el lugar del sustrato, y cuando el sustrato
llega a la enzima ya no puede ocupar el sitio

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