Guía y rubrica Unidad 2: Fase 4- Ácidos nucleicos

Para dar respuesta.

 Consulte sobre las mutaciones y que estructura afecta en la

molécula del ácido desoxirribonucleico ADN.

R= Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Para

ilustrarlo, si uno piensa en la información del ADN como una serie de
oraciones, las mutaciones son fallos ortográficos en las palabras que
conforman la oración. A veces las mutaciones no tienen consecuencias,
como una palabra con ciertos fallos ortográficos cuyo significado aun es
aún entendible. En otros casos las mutaciones tienen ramificaciones más
fuertes, como una oración cuyo significado ha cambiado por completo.
¿Qué estructuras afecta? Bueno, las mutaciones son cambios que
ocurren en la secuencia de nucleótidos del ADN. “Estos pueden
ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo replicado durante
la división celular, aunque también pueden ser inducidas por factores
ambientales, como químicos o radiación ionizante (Como los rayos UV)
 Comprenda que es una mutación a nivel del ácido
desoxirribonucleico ADN y que tan probable se dan en una
escala de tiempo.
De acuerdo al material publicado por el Centro de Aprendizaje de
Ciencia Genética en la Universidad de Utah, los errores de replicación en
células humanas ocurren para cada 100,000 nucleótidos, equivalente a
la cantidad de alrededor 120,000 errores cada vez que la célula se
divide. De todos modos, las buenas noticias son que, en la mayoría de
los casos, las células tienen la capacidad de reparar sus propios errores.
O, el cuerpo destruye las células que no pueden ser reparadas, evitando
de este modo que una población de aberrantes células se expanda.
https://www.myminstrumentostecnicos.com/sitio/contenidos_mo_izquie
rda.php?it=6141

 De los procesos endógenos describa como pueden influir en

las alteraciones bioquímica del ácido desoxirribonucleico
 ADN, e igual consulte sobre los factores externos tanto
físicos, químicos o de otro tipo.
Primero señalaremos los procesos endógenos o internos que al fallar
alteran e ADN:
Sustituciones de bases: cambio o sustitución de una base por otra en
el ADN.
Transiciones: cambio de una purina (Pu) por otra purina, o bien cambio
de una pirimidina (Pi) por otra pirimida.
Transversiones: cambio de una purina (Pu) por una pirimidina (Pi) o
cambio de una pirimidina (Pi) por una purina (Pu).
Inserciones o adiciones y deleciones de nucleótidos: se trata de
ganancias de uno o más nucleótidos (inserciones o adiciones) y de
pérdidas de uno o más nucleótidos (deleciones). Tienen como
consecuencia cambios en el cuadro o pauta de lectura cuando el número
de nucleótidos ganado o perdido no es múltiplos de tres.
Duplicaciones: consiste en la repetición de un segmento de ADN del
interior de un gen.
Inversiones: un segmento de ADN del interior de un gen se invierte,
para ello es necesario que se produzcan dos giros de 180º , uno para
invertir la secuencia y otro para mantener la polaridad del ADN.
Transposiciones: un segmento de un gen cambia de posición para estar
en otro lugar distinto del mismo gen o en otro lugar del genoma.

Entre los agentes físicos que producen mutaciones, están las

radiaciones ionizantes (por ejemplo los Rayos X) y las radiaciones no
ionizantes (la luz ultravioleta). Las radiaciones ionizantes producen los
siguientes efectos a nivel celular: Efectos genéticos: alteraciones en los
genes. Efectos citogenéticos: alteraciones en los cromosomas: roturas
cromosómicas y translocaciones. Efectos fisiológicos: alteraciones en las
enzimas y hormonas. Posteriormente, se demostró que otros agentes
físicos y químicos producían mutaciones como:
Especificidad Mutacional; La especificidad mutacional significa que
muchos agentes mutágenos tienden a producir un determinado tipo de
mutación, por ejemplo:
Etilmetanosulfonato (EMS): produce fundamentalmente transiciones
GC→AT.
Nitrosoguanidina (NG): produce esencialmente transversiones GC→TA.
Luz ultravioleta (UV): produce transiciones y transversiones
https://www.ucm.es/data/cont/media/www/pag-56185/11-
La%20mutaci%C3%B3n.pdf

 Identifique cual el a función principal del desoxirribonucleico

ADN, ¿Por qué se dice que contiene la información de los seres
vivos? Aclare los siguientes términos. Cromatina, cromosoma,
gen y ADN, cual es la diferencia entre ellos
El ADN o acido desoxirribonucleico, como su nombre lo indica es un
ácido del núcleo de las células, donde se encuentra la información
genética que es empleada en el desarrollo y funcionamiento de
cualquier organismo vivo y de algunos virus, en el cual se encuentra la
responsabilidad de transmitir características hereditarias. Esta molécula
se encarga principalmente de almacenar esa información a largo
plazo.
¿Por qué se dice que contiene la información de los seres vivos?
Puede ser comparado con un plano, un código o una receta, porque en
el mismo ADN se encuentran las instrucciones que se necesitan para
construir nuevas células y sus otros componentes, como las proteínas y
las moléculas del ARN, todas las instrucciones necesarias incluso para
“construir” un nuevo ser humano.
Cromatina: Sustancia que se encuentra en el núcleo de la célula
formando el material cromosómico durante la interfase; está compuesto
de ADN unido a proteínas.
Cromosoma: Orgánulo en forma de filamento que se halla en el interior
del núcleo de una célula eucariota y que contiene el material genético;
el número de cromosomas es constante para las células de una misma
especie.
Gen: Partícula de material genético que, junto con otras, se halla
dispuesta en un orden fijo a lo largo de un cromosoma, y que determina
la aparición de los caracteres hereditarios en los seres vivos.
ADN: Sigla de ácido desoxirribonucleico, proteína compleja que se
encuentra en el núcleo de las células y constituye el principal
constituyente del material genético de los seres vivos.

1. Analice En términos bioquímicos que implica la mutación del

ácido desoxirribonucleico.
Importante: No se debe confundir con mutación génica, que se
refiere a una mutación dentro de un gen.
Estas mutaciones en la secuencia del ADN pueden llevar a la sustitución
de aminoácidos en las proteínas resultantes. Un cambio en un solo
aminoácido puede no ser importante si es conservativo y ocurre fuera
del sitio activo de la proteína. De lo contrario puede tener consecuencias
severas y producir desequilibrios químicos importantes que
desencadenen en una enfermedad o incluso la muerte del individuo.

2. Analice. Por qué es importante la mutación del ácido

desoxirribonucleico ADN en los seres vivos.
La evolución se ha producido gracias a muchísimos cambios aleatorios
en la secuencia de bases del ADN que llamamos mutaciones. Esto se
origina por errores de la información genética contenida en las células
por factores químicos o físicos y también su posterior propagación por
replicación, siendo trascendentes para la evolución aquellas que luego
se van a trasmitir a la descendencia.
Por este motivo, decimos que las mutaciones son la fuente primaria de
variabilidad génica, imprescindible para que exista evolución. Entonces,
sin mutaciones no se presentaría la variabilidad genética que necesita la
selección natural. Además, dicha diversidad es importante para que la
población se adapte con mayor éxito a los cambios en su ambiente.

3. Analice. Qué pasa con los virus, ¿qué información tienen y por
qué se afirma que son entidades biológicas No vivas, capaces de
alterar el ácido desoxirribonucleico ADN?
Los virus son pequeños pedazos de ARN (ácido ribonucleico) o ADN
(ácido desoxirribonucleico), muchos están encapsulados en una
envoltura hecha a base de proteínas conocida como cápside, otros
protegen su material genético con una membrana o envoltura derivada
de la célula a la que infectan y algunos otros además rodean su cápside
con una membrana celular.
Los virus han evolucionado para reproducirse dentro de la célula que
infectan, ya que por si solos no son capaces de hacerlo porque carecen
de la maquinaria molecular necesaria. Entonces, hay tres problemas que
un virus debe resolver para poder hacer más copias de él mismo:
1) ¿cómo reproducirse dentro de la célula que infecta?
2) ¿cómo esparcirse de un huésped a otro? Y
3) ¿cómo evitar ser eliminado por el sistema inmunológico del huésped?
¿Qué información contienen? Los virus de RNA traen consigo sus propias
máquinas de copiado de información genética (ej. enzima RNA-
polimerasa) o poseen genes (información genética) que producen las
proteínas que se requieren para ensamblar las máquinas de copiado
dentro de la célula que infectan, lo que los hace independientes de la
maquinaria celular y capaces de infectar células.
Los virus son capaces de alterar el ADN porque se mezcla con el ADN de
la célula y producen mutaciones en ellas, de hecho, en algunas
ocasiones el ADN anexa trazas del ADN virar a su propia cadena.
Además, cuando dos virus infectan una célula a la vez, también pueden
intercambiar material genético con la célula y con ellos mismos para
formar nuevos virus "mezclados" con propiedades únicas, por ejemplo,
las cepas de gripe pueden surgir de esta forma.

Explique por se considera la fosfofructoquinasa 1 como un

elemento de control importante de la vía glucolítica en
mamíferos. Revise la ruta de la glucolisis y los puntos de
regulación y que otras moléculas de carbohidratos se integra en
la glucolisis

La fosfofructoquinasa 1 es la enzima quinasa que fosforila a la

fructosa 6-fosfato en la glicólisis.
Esta enzima cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a
la fructosa 6-fosfato para formar un derivado bisfosfato. Esta es una
reacción de enorme importancia en un amplio número de procesos
biológicos. Una de las enzimas que catalizan esta reacción es la
fosfofructoquinasa (PFK) que cataliza la fosforilación de la fructosa 6-
fosfato a fructosa-1,6-bisfosfato, un paso clave en la regulación de la vía
de la glicólisis. La PFK existe como un homotetrámero en las células
bacterianas y de mamíferos, donde cada monómero posee dos dominios
similares; y como un octámero en las levaduras (donde se presentan 4
cadenas alfa (PFK1) y 4 cadenas beta (PFK2), esta última posee al igual
que la PFK de mamíferos, dos dominios similares). Esta proteína podría
utilizar el modelo de morfeína para la regulación alostérica.
La PFK tiene una longitud aproximada de 300 aminoácidos, y los
estudios estructurales en las enzimas bacterianas han mostrado que
comprende dos lóbulos similares (alfa/beta): uno que se encuentra
involucrado en la unión al ATP, y el otro que acoge tanto al sitio de
unión al sustrato como el sitio regulador alostérico (el sitio regulador,
une al sustrato, pero, aunque es diferente al sitio activo, regula la
actividad de la enzima).

Explique en que consiste el déficit de fosfofructocinasa muscular

(PFK) y que patología produce, consulte sobre otras patologías o
alteraciones metabólicas.
El déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) (enfermedad de Tauri), o
enfermedad de almacenamiento de glucógeno de tipo 7 (GSD7), es una
forma rara de enfermedad de almacenamiento de glucógeno
caracterizada por fatiga por esfuerzo e intolerancia al ejercicio muscular.
Se produce durante la infancia. Se han detectado unos 100 casos en
todo el mundo. Los signos clínicos son intolerancia al ejercicio muscular.
Se asocia hemólisis compensada (aumento de bilirrubina y reticulocitos)
e hiperuricemia. También se ha observado una forma infantil
rápidamente fatal en 6 familias. La enfermedad está causada por
mutaciones en el gen PFKM (12q13) que codifica la isoenzima muscular
de la fosfofructocinasa, una enzima clave en la regulación de glucólisis
anaeróbica que tiene 3 isoenzimas (para el músculo, hígado y
plaquetas). La enfermedad es autosómica recesiva, aunque se han
encontrado unos pocos casos de individuos con pseudodominancia o
heterocigóticos sintomáticos. El diagnóstico se basa en hallazgos
biológicos que revelan un incremento anormal de la cantidad de
glucógeno y déficit enzimático (entre un 1% y un 33% de actividad
residual) en biopsia muscular (mientras que la actividad en eritrocitos
está por encima del 50%). El diagnóstico diferencial incluye otras
formas de enfermedad de almacenamiento de glucógeno. El único
tratamiento es evitar el ejercicio intenso. Los afectados por lo general
son capaces de llevar una vida relativamente normal aprendiendo a
ajustar sus niveles de actividad.
las otras alteraciones relacionadas con el metabolismo de los hidratos de
carbono son todas aquellas caracterizadas por la degeneración muscular
ocasionada por depósito lisosomial de glucógeno (glucogenosis tipo II o
Pompe) o por depósitos anormales de polisacáridos (glucogenosis tipo
IV o enfermedad de Andersen) y aquellas con déficit de glucosa-6-
fosfatasa hepática y acumulación de glucógeno hepático denominada
glucogenosis tipo I o enfermedad de Von Gierke además de otras
miopatías amiloideas
https://www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?lng=es&Expert=371
Trastornos del metabolismo energético del músculo: bases genéticas y
bioquímicas de las miopatías que cursan con intolerancia al ejercicio físico.
Margarita Pérez Ruiz Alejandro Lucía Mulas Universidad Europea de Madrid

http://archivosdemedicinadeldeporte.com/articulos/upload/Revision_Tra
stornos_451_122.pdf

Como se puede interpretar que se considere fosfofructocinasa

(PFK) en una enzima de regulación alostérica.
La fosfofructoquinasa-1 o fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es la principal
enzima reguladora de la glucólisis. Es una enzima alostérica compuesta
de cuatro subunidades y controlada por varios activadores e inhibidores.
La PFK-1 cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfato con gasto de
una molécula de ATP para formar fructosa-1,6-bisfosfato y ADP.
Esta reacción tiene un cambio en la energía libre de –14,2kJ/mol, por lo
que es irreversible. Este paso está sujeto a una regulación extensiva ya
que no solamente es irreversible, sino que también el sustrato original
está forzado a proceder hacia la ruta glicolítica luego de este paso. Esto
sigue a un control preciso de la glucosa y otros monosacáridos,
galactosa y fructosa, hacia la ruta de glucólisis. Antes de esta reacción
enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar potencialmente hacia la
ruta de la pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y
polimerizada en la forma de almacenamiento Glicógeno.

Segunda parte: Cinética enzimática.

Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos,
utiliza el método de Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como
función de 1/[S].
ENZIMA A:
APLICACIÓN DE LA FORMULA= Formula 1/s Formula 1/Vo
Enzima A Enzima A
[S] (mM) Vo (mM/min) [S] (mM) Vo (mM/min)
50 27 0,02 0,037037037
100 28 0,01 0,035714286
160 33 0,00625 0,03030303
190 35 0,005263158 0,028571429
210 42 0,004761905 0,023809524
240 43 0,004166667 0,023255814
290 45 0,003448276 0,022222222
300 49 0,003333333 0,020408163
400 52 0,0025 0,019230769
500 60 0,002 0,016666667
720 73 0,001388889 0,01369863
800 80 0,00125 0,0125
1000 87 0,001 0,011494253

De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando

los recíprocos de los interceptos en Y y X de la gráfica. Consulte el
documento: Aplicación de las herramientas informáticas en el
tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo Gallego
Las respuestas obtenidas de la grafica serian:
Respuestas
V Max Km
0,006369427 88,18471338

Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos,

utiliza el método de Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como
función de 1/[S].

ENZIMA B:
APLICACIÓN DE LA FORMULA= Formula 1/s Formula 1/Vo
Enzima B Enzima B
[S] (mM) Vo (mM/min) [S] (mM) Vo (mM/min)
44 29 0,022727273 0,034482759
96 32 0,010416667 0,03125
154 33 0,006493506 0,03030303
185 36 0,005405405 0,027777778
210 40 0,004761905 0,025
238 43 0,004201681 0,023255814
290 46 0,003448276 0,02173913
300 51 0,003333333 0,019607843
400 58 0,0025 0,017241379
500 63 0,002 0,015873016
720 73 0,001388889 0,01369863
800 81 0,00125 0,012345679
980 87 0,001020408 0,011494253
De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando
los recíprocos de los interceptos en Y y X de la gráfica. Consulte el
documento: Aplicación de las herramientas informáticas en el
tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo Gallego

Las respuestas obtenidas de la gráfica serian:

Respuestas
V Max Km
61,34969325 64171,77914
 1. Analice las principales características estructurales de las
enzimas, sitio activo, la formación de complejos y la
cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten
(Dependencia de la concentración de sustrato).

ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS y EL CENTRO ACTIVO.

Las enzimas, en cuanto que son proteínas, presentan todos las

características estructurales y propiedades químicas que
caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. En efecto, se ha
podido comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica cuando
sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a
las demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la
proteína enzimática resulta indispensable para que ésta desempeñe su
función. Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de
proteínas, presentan un centro activo a través del cual interactúan con
las moléculas de ligando, que en este caso reciben el nombre de
sustratos, mediante un acoplamiento espacial (las superficies
moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico
(grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s)
establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). Tanto la
actividad catalítica como el elevado grado de especificidad química que
presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el
enzima y su sustrato
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima
que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos
(Figura 14.2). Por regla general los aminoácidos que forman parte del
centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica,
sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho
de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro
activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico
de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional
nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no siempre
posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro
activo dos categorías:

a) Aminoácidos catalíticos. - Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas

laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los facultan
para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro
catalítico del enzima.

b) Aminoácidos de unión. - Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas

laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer
interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.)
con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su
función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la
posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar
(ver Figura 14.2).

En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del

enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en
principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto;
tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional
catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el
enzima no podría interactuar con su sustrato.

CINÉTICA ENZIMÁTICA: EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.

Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que
los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones
químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera
que estos alcanzan un estado de transición con una energía de
activación menor que el de la reacción no catalizada. Hay que destacar
sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier
catalizador artificial conocido. Se ha podido comprobar que los
aumentos de velocidad que producen son de entre 107 y 1014 veces la
velocidad de la reacción no catalizada. La actividad molecular (número
de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de
enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y
varios millones de moléculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse
pues, cómo consiguen los enzimas aumentos tan espectaculares en la
velocidad de las reacciones químicas que catalizan.

Los métodos experimentales para conocer la actividad catalítica de

los enzimas son cada vez más complejos y sofisticados. Sin embargo, el
método más antiguo utilizado en enzimología, desarrollado por Leonor
Michaelis y Maud Menten (Figura 14.3), y que en la actualidad sigue
siendo de gran utilidad, consiste en analizar como varía la velocidad de
las reacciones catalizadas enzimáticamente en función de algunos
parámetros experimentales como la concentración del sustrato o la del
propio enzima, lo que globalmente se conoce con el nombre de cinética
enzimática.
MODELO DE MICHAELIS Y MENTEN
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo
característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas, a
saber: la saturación del enzima por el sustrato.
Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada
enzimáticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas
la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración, como
ocurre con carácter general para las reacciones no enzimáticas. A
medida que la concentración de sustrato aumenta la velocidad de
reacción deja de ser proporcional a ésta. Con un aumento posterior la
velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la
concentración del sustrato y se aproxima asimptóticamente a un valor
máximo que es característico de cada enzima y que se conoce como
velocidad máxima. Se dice entonces que el enzima se halla saturado por
el sustrato. La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la
mitad de su velocidad máxima se conoce con el nombre de KM
(constante de Michaelis-Menten). KM es un valor característico de cada
enzima y constituye una medida de la afinidad del enzima por el
sustrato: valores bajos de KM indican una alta afinidad mientras que
valores altos representan una baja afinidad.

2. Analice Significado biológico de Km. En términos prácticos

la Km, como una medida de la afinidad de la enzima por su
sustrato, más pequeño es su valor mayor es la afinidad de
la enzima por el sustrato
Como mencionamos en el punto anterior, al momento de describir el
modelo La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la
mitad de su velocidad máxima se conoce con el nombre de KM
(constante de Michaelis-Menten). KM es un valor característico de cada
enzima y constituye una medida de la afinidad del enzima por el
sustrato: valores bajos de KM indican una alta afinidad mientras que
valores altos representan una baja afinidad.

http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

3. Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M)

son importantes en el metabolismo.

Podemos decir que las enzimas con Km muy bajos permiten una mayor
afinidad por el sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo
que es de importancia en el desarrollo óptimo de las reacciones
metabólicas, porque en cinética enzimática, el valor de Km es
inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por el sustrato: a
mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y viceversa; además la
velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e
inversamente proporcional a la Km.

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