CUESTIONARIO N°01

Salificación de aminoácidos

1) ¿Qué es salting y para qué sirve?

Las sales neutras como el cloruro de sodio, el cloruro de calcio, el sulfato de amonio y los fosfatos tienen
una influencia marcada en la solubilidad de las proteínas, especialmente las globulares. Su efecto para
modificar la solubilidad de la proteína depende de la concentración y número de cargas que aporte
(cationes y aniones) lo que se conoce generalmente por fuerza iónica. Las sales modifican la estructura
del agua e influyen también en la conformación de las proteínas mediante interacciones electrostáticas.
Esto hace que, en función de la fuerza iónica, las sales puedan solubilizar o precipitar a las proteínas.
(Devlin, 2004)

2) Que es salting out?

Es el efecto que se produce cuando se agrega más sal a una disolución de proteína y la solubilidad de la
proteína disminuye como resultado de la competencia entre los iones de sal agregados y los otros
solutos por las moléculas de solvente. A grandes concentraciones, los iones agregados se solvatan y hay
poca cantidad de solvente disponible para disolver otras sustancias. (Voet y Pratt, 2014)

3) ¿la precipitación por iones de las sales de metales alcalinos se denomina?

Salting in, que es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la solubilidad de la proteína.
Los contra iones adicionales ocultan las numerosas cargas iónicas de la proteína debilitando así la fuerza
de atracción entre moléculas individuales y sus interacciones electrostáticas entre macro iones.

4) ¿la salificación de las proteínas es un proceso?

De purificación de proteínas que se usa porque la proteína contiene varios grupos cargados y su
solubilidad depende de la concentración de sales disueltas, polaridad del solvente, el pH y la
temperatura, variables que se pueden manipular para precipitar selectivamente ciertas proteínas.

Bibliografía:
Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2014). Fundamentos de Bioquímica-: A Vida em Nível Molecular.
Artmed Editora.

Devlin, T. M. (2004). Bioquímica: libro de texto con aplicaciones clínicas. Reverté.

 CUESTIONARIO N°02

Precipitación de proteínas

1) ¿Qué efectos sucede al desnaturalizar a las proteínas?

La desnaturalización de una proteína es la alteración de sus estructuras exceptuando su estructura

primaria. Destruye las propiedades biológicas de las proteínas ya que las propiedades biológicas de las
proteínas requieren estructuras de orden superior intactas. Las propiedades físicas cambian, la
solubilidad en el agua se pierde porque las cadenas del polipéptido se enredan irrevocablemente.
(Acuña, 2006).

2) ¿Cuáles son los agentes que provocan la desnaturalización de las proteínas?

Los factores que influyen en la desnaturalización son varios como la exposición del calor, luz UV, ácidos y
bases, disolventes orgánicos y sales de metales pesados que alteran las fuerzas de dispesión, los enlaces
iónicos y de hidrógeno, los enlaces se sulfuren por acá ni hacen bien.

3) ¿Qué ocurre con las proteínas bajo la influencia de los iones de las sales de metales pesados
(Pb, Cu, Ag, Hg, etc.)

Los metales pesados alteran las fuerzas de dispersión, los enlaces de H y los enlaces iónicos.
Desnaturalizan a las proteínas por la unión a grupos carboxilato y a los grupos sulfihídrilo de las
proteínas. La afinidad por los grupos funcionales de las proteínas es una de las razones de la toxicidad de
algunos metales pesados. (Meisenberg & Simons, 2018)

Figura No. : Comparación entre proteína normal y la desnaturlalizada.

Fuente: (Acuña, 2006).

4) ¿Qué tipo de estructura desorganizan a las proteínas los disolventes orgánicos y qué
provocan en ella?
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad
en disolución y provocará la precipitación. Esto porque se produce la rotura de las interacciones
hidrofóbicas de los aminoácidos.

Bibliografía
Acuña Arias, F. (2006). Química orgánica (No. 547 A184q). San José, CR: EUNED.

Meisenberg, G., & Simmons, W. H. (2018). Principios de bioquímica médica+ StudentConsult. Elsevier
Health Sciences.