 Pequeña moléculas químicas o iones que

disminuyen o anulan la actividad catalítica.

 Hay dos tipos de inhibidores enzimáticos:

 Reversibles: Unión no covalente de un

inhibidor a la enzima
 Competitiva
 No competitiva
 Acompetitiva

 Irreversibles: Unión covalente del inhibidor al

enzima
Unión del inhibidor al centro
activo del enzima, compite con el
sustrato

En este tipo de
inactivación, el inhibidor
posee una estructura
química similar a la del
sustrato: esto le permite
fijarse reversiblemente en
el sitio activo de la
enzima excluyendo el
sustrato que previamente
se haya unido.
La enzima no modifica el inhibidor porque éste no
posee enlaces susceptibles al ataque catalítico, que si
están presentes en el sustrato. La situación puede
representarse con las reacciones:

la inhibición dependerá de la [I] y un exceso de

S elimina la inhibición pues se usará toda la
enzima libre y el equilibrio se desplazará hacia la
formación de ES, y de allí a la formación de P.
Catálisis enzimática inhibida competitivamente

(KM (2)) la constante es

más alta, o lo que es lo
mismo, disminuye la
afinidad por el sustrato.
• El inhibidor se une a la Enzima libre o con
sustrato en un sitio diferente al sitio activo
• Este tipo de inhibición no es revertida por
aumento de la [S]
• Una vez formado el [ESI] la enzima se inactiva.
• Esta unión provoca cambios en la conformación de la
enzima alterando así el sitio activo e impidiendo por
consiguiente la transformación del sustrato.
Las reacciones que ocurren simultáneamente
son:

El valor de Km no se modifica, pues el S reacciona

con la E igual que en ausencia del I.
Baja la Km y Vmax,
pero el cociente
Km/Vmax no se
altera.

-Ocurre en reacciones
multisustratos
los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico
de la enzima, modificándola covalentemente

Penicilinas. Inhiben enzimas serínicas que participan

en la formación de la pared bacteriana.
en este tipo de inhibición los valores de KM y Vmax son menores
que los obtenidos en ausencia de inhibidor.

El ejemplo clásico de inhibición Incompetitiva es la reacción de

compuestos organofosforados (clase a la cual pertenecen muchos
insecticidas) con los grupos OH de la serina presente en el sitio
activo de muchas enzimas. El diisopropil fluorofosfato.