UNIVERSIDAD POLITÉCNICA DEL VALLE DE TOLUCA

INGENIERÍA EN BIOTECNOLOGÍA

MATERIA: INGENIERÍA EN BIOREACTORES

TAREA NÚMERO 2:

 ¿QUÉ ES UNA ENZIMA?

 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
 MICROORGANISMOS QUE UTILIZADOS EN LA INDUSTRIA

ALUMNOS:

 CARLOS DANIEL TELLES MONJE

 SALVADOR YAHIR VILLA VILLACETIN

DOCENTE: RAFAEL GANZÁLEZ GARCÍA

15 DE MAYO DE 2019
Enzimas y energía de activación

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se

llama catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos se conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque
algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.

Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la

cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos
que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Gráfica de coordenadas de reacción que muestra el curso de la reacción con y sin catalizador.
Con el catalizador, la energía de activación es más baja que sin él. Sin embargo, el catalizador
no cambia la ∆G de la reacción.

Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción. Es

decir, no cambian si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las
enzimas no afectan la energía libre de los reactivos o los productos.
En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado inestable
por el que deben pasar los reactivos para convertirse en productos. El estado de transición
está en la parte superior de la "colina" de energía en el diagrama anterior.

Sitios activos y especificidad del sustrato

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo.
Estas moléculas son los sustratos de la enzima.

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se

unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para
cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para
acelerarla.

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde
sucede la "acción" catalítica).

Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato.

Entonces sucede la reacción, el sustrato se convierte en productos y se forma el complejo
enzima-productos. Luego los productos dejan el sitio activo de la enzima.

Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato.

Entonces sucede la reacción, el sustrato se convierte en productos y se forma el complejo
enzima-productos. Luego los productos dejan el sitio activo de la enzima.

Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son
proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos
aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas
o hidrofóbicas.

El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos
tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento
químico muy específicos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto
de modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos
de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.
Factores que afectan la actividad enzimática
Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de

manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un
momento determinado la velocidad se hace constante.

Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero
sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.
Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se

debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que
se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la

velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima
velocidad.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la

actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción
y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia
produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH

óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5

(ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de
aproximadamente 2 (muy ácido).

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden

interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de
la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.

Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia,
la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su
estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica

desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en
forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina

temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en
el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción

aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de
la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la

enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación
rápida de los productos formados.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos
pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+,
Na+, K+, etc.
En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo:
el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores
enzimáticos.

También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados
coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las
vitaminas que se encuentran en los alimentos.

Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima
necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición

del sustrato:

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede

reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido
a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente.
Microorganismos en la industria

Una de las industrias que más recursos invierte en Biotecnología es la industria alimentaria.
Mediante biotecnología se elaboran alimentos, aditivos, colorantes, vitaminas, etc. Todo ello
se produce por la acción de microorganismos sobre una materia prima. Los microorganismos
más utilizados son las levaduras y las bacterias. Las levaduras más frecuentes pertenecen a
los géneros Saccharomyces, Candida y Kluyveromyces. Las bacterias más representativas
son de los géneros Lactobacillus, Streptococcus, Lactococcus y Acetobacter . Todos los
microorganismos utilizados pertenecen a cepas industriales. Estas cepas de microorganismos
suelen ser objeto de patente, como Saccharomyces carlsbergensis, del Instituto Carlsberg, en
Dinamarca.

Muchas de estas cepas están modificadas genéticamente, con el fin de mejorar su producción
y aumentar las ganancias de la industria

Tipo de Microorganismo Sustrato Producto Alimento

fermentación implicado
Alcohólica Levadura Almidón, Etanol y CO2 Pan, vino,
Glucosa cerveza
Láctica Bacteria Carne picada Ácido láctico Embutidos
Homoláctica Bacteria Lactosa, Ácido láctico Yogur, queso
glucosa
Heteroláctica Bacteria Carne picada, Ácido láctico, Embutidos,
pescado CO2 y etanol salsas de
pescado,
salazón, pasta
de pescado
Acética Bacteria Vino, suero, Ácido acético Vinagre
malta, sidra

Microorganismos utilizados por la industria.

 Vinos
Bebidas alcohólicas
Cervezas Saccharomyces
Etanol Etanol industrial
Ácido láctico Lactobacillus
Leches fermentadas
Quesos
Productos lácticos Bacterias lácticas
Embutidos
Vegtales fermentados
Ácido acético Vinagre Acetobacter
Ácido cítrico Aspergillus
Ácido propiónico Quesos emmental Propionibacterium
L – Glutámico
Aminoácidos Corynebacterium
L – Lisina
β – lactámicos Penicilium
Tetraciclinas Streptomyces
Antibióticos
Peptídicos Bacillus
Aminoglicósidos Streptomyces
Alcaloides Ergotamina Claviceps
Pigmentos Astaxantina Phaffia
Dextrano Leuconostoc
Polisacáridos
Xantano Xanthomonas
Bioplásticos Polihidroxialcanatos Alcaligenes
B12 Pseudomonas
Vitaminas
Riboflavina Ashbya
Transformación de Floriduras
esteroides Streptomyces
Depuración de aguas Bacterias aerobias
Fangos activos
residuales Protozoos
Depuración de materia Bacterias anaeróbicas
Biodigestión anaerobia
orgánica Arqueas
semisólida Metanógenes
Biodegradación de Biodegradación de
Pseudomonas
xenobióticos hidrocarburos
Biosensores Análisis de glucosa Aspergillus
Tests de Toxicidad
Bioensayos Photobacterium
ambiental
Tests mutagénicos Test de Ames Salmonela
Levadura de panificación Saccharomyces
Proteína unicelular
Methylophilus
bacteriana
Microorganismos Proteína unicelular de
Candida
unicelulares levaduras
Chlorella
Microalgas Scenedesmus
Spirulina
Esporas bacterianas Bioinsecticidas Bacillus
Proteína unicelular fúngica Paecilomyces
Biomasa fúngica
Cultivo de setas Morchella
Amilasas Aspergillus
Enzimas
Proteasas Bacillus
Hormonas Insulina humana Escherichia
Otras proteínas Interferón humano Escherichia
Bibliografía:
Fue tomado del artículo o de “Las enzimas y el sitio activo”; khanacademy.org
(2015) de https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-
enzymes/introduction-to-enzymes/a/enzymes-and-the-active-site
Worthington Biochemical Corporation. (2013). Specificity of enzymes
(Especificidad enzimática). En Introduction to enzymes. Consultado
en http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/specificity.html .