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Las reacciones químicas a través de las cuales la vida surgió de los elementos deben
haber sido termodinámicamente favorables [13]. Entonces, ¿cuáles son las primeras
reacciones químicas que podrían haber alimentado al primer producto químico orgánico y
luego al primer sistema vivo con energía y compuestos de carbono reducido? Los puntos
de vista tradicionales apuntan a que las fermentaciones de tipo glicolítico son la fuente de Commented [Fn1]: La glicolisis es una vía de menor
carbono y energía [3], y la formación de pirita acoplada a un ciclo de ácido cítrico inverso importancia como fuente energética en el hepatocito:
Es relevante como precursor de gluconolactona (vía de
(una vía de fijación de CO2 en algunos procariotas), que tiene similitudes considerables las pentosas) y Acetil CoA citoplasmático para la
con reacciones inorgánicas imaginables, tiene también ha sido propuesto síntesis de lípidos.
Como alternativa, Pereto´ et al. [15] han sugerido que la vía de acetil CoA lineal o Wood-Ljungdahl
de fijación de CO2 podría ser un mejor candidato que los dos anteriores para la primera vía
bioquímica (Recuadro 1). La vía de acetil-CoA es exergónica (es decir, libera energía y, por lo
tanto, tiende a ocurrir), es una vía lineal que no requiere intermedios bioquímicos complicados para
funcionar, y su bioquímica actual involucra reacciones orgánicas que son catalizadas
principalmente por FeS y ( Fe, Ni) S se centra en las proteínas. Estas propiedades son altamente
compatibles con el punto de vista geoquímico de que la bioquímica surgió dentro de un montículo
hidrotermal hecho inicialmente, entre otras cosas, de minerales de FeS y (Fe, Ni) S
En procariotas, la enzima central en esta ruta es la monóxido de carbono deshidrogenasa (CODH) acoplada
con acetil-CoA sintasa (ACS). Se cree que su mecanismo dual de reacción en el sitio activo conlleva la
reducción de CO2 a CO con la ayuda de electrones (generalmente derivados de H2) en un grupo de Fe4NiS5
llamado 'C-cluster' [16], y la subsiguiente condensación en el 'Grupo A' del grupo carbonilo (CO) con un
grupo metilo (donado por una proteína corrinoide FeS) para producir un grupo acetilo unido a metal, que se
libera de la enzima mediante tiolisis, produciendo un producto tioéster [16-20] ] (Figura 2). En el eubacterium
de fermentación de hidrógeno Carboxydothermus hidrogenoformanos, el metal de unión a acetilo de ACS es
níquel en un nuevo grupo de Ni-Ni [4Fe4S] [18]. CODH y ACS pueden aparecer juntos como una sola
enzima bifuncional (ACS-CODH) o como enzimas monofuncionales separadas [19, 20].
La reacción que produce acetato, ya que ¿ocurre en los procariotas homoacetogénicos es incluso más
exergónica que la reacción que produce tioéster [13]:
Ecuación 2:
con valores termodinámicos de DGr 0 (energía libre estándar de Gibbs molal) de 2172.32 kJ mol21 a 2 8C y
2160.74 kJ mol21 a 70 8C [39]. Aunque es altamente exergónica, la reacción no tiene lugar en ausencia de catálisis,
que es proporcionada hoy por enzimas que contienen sulfuro de metal, debido a la alta energía de activación de la
reacción de reducción de CO2 [40]. En particular, la reacción es más exergónica a bajas temperaturas que a altas
temperaturas [39].
Conocida desde hace mucho tiempo entre los geoquímicos [8] pero menos conocida entre
los bioquímicos, la estructura de los grupos de azufre metálico en ACS-CODH es muy
similar a las formas minerales de (Fe, Ni) S en sí mismas (Figura 2). Las estructuras de un
C-cluster en CODH y del A-cluster de ACS (Figura 2a) se pueden ver en un cuarto de
celda del greigite mineral metaestable (SNiS) (Fe4S4) (SFeS) (Figura 2b). Además, la
unidad cúbica de Fe4S4 de greigite se encuentra en las unidades de tiocubano Fe4S4
(llamadas [4Fe4S] grupos en bioquímica) de otras proteínas relevantes para la vía acetil-
CoA, el portador de electrones ferredoxina [21] y el electrón que suministra hidrogenasas
[FeNi ] hidrogenasa [22] y solo hierro [Fe] hidrogenasa [23], cuyo sitio activo propuesto se
denomina 'grupo H'. En otras palabras, la estructura y la coordinación atómica de los
centros catalíticamente esenciales (Fe, Ni) S de las proteínas (Fe, Ni) no son invenciones
del mundo biológico, sino que son imitadores de minerales que son indiscutiblemente más
antiguos y que ellos mismos tienen actividad catalítica. en ausencia de proteína [24,25]
Figura 2. Similitud estructural entre los centros (Fe, Ni) S en enzimas y en minerales. (a) Caricatura de la
reacción de monóxido de carbono deshidrogenasa (CODH) y acetil-coenzima-A (CoA) sintetasa (ACS),
basada en datos estructurales resumidos en las Referencias [16-20,35]. El mecanismo de reacción exacto para
ACS no se ha resuelto: se han presentado diferentes propuestas [17,20] y también se han informado
diferencias con respecto a la presencia de cobre, zinc y níquel en el sitio activo del grupo A [17,20] 35]; Se ha
encontrado níquel en el sitio activo de la enzima activa [18]. Solo se muestran los centros de sulfuro de metal
seleccionados de CODH y ACS; La estructura de la proteína está representada por el sombreado. Las
estructuras de metilsulfuro, que se ha sintetizado a partir de H2S y CO2 mediante la catálisis de FeS [24], y el
tioacetato de metilo (acetil metilsulfuro), que se ha sintetizado a partir de CO y metilsulfuro a través de la
catálisis de NiS y FeS [25], se muestran en la parte superior para comparacion. Se ha propuesto un
mecanismo de reacción para la última síntesis catalizada por minerales [25]. (b) Estructura de la unidad
"cubana" de Fe4 2.5þS4 en una media celda del mineral metaestable greigite (SNiS) (Fe4S4) (SFeS); ver ref.
[10] para más detalles estructurales y comparaciones. (c) Las unidades de 'tiocubano' de FeS4 en otras
proteínas que catalizan reacciones relevantes para la vía del acetil-CoA, a saber, una ferredoxina [21], una
[FeNi] -hidrogenasa [22] y una hierro [Fe hidrogenada [23], el sitio activo propuesto del cual se llama 'H-
cluster'.