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11 Denaturierung

Exkurs Haarformung und Proteinstruktur Lys Die Veränderung der räumlichen Struktur eines 


Asn
CH2 a-Helix Proteins bezeichnet man als Denaturierung. 
Viele Vorgänge, die beim Umformen von Haaren ablaufen,  CH2
C
CH2 Phe Cys Dabei sind die Sekundär-, Tertiär- und damit 
lassen sich durch die Veränderung der Proteinstruktur  O N H CH2 CH2 eventuell auch die Quartärstruktur betroffen. 
CH2
erklären.  CH2
H S Die Primärstruktur ändert sich dabei in der 
N H
H H H S Regel nicht. Eine Proteindenaturierung ist 
Föhnfrisur.  Haare sind sehr elastisch, besonders in  O O CH2
feuchtem Zustand. Unter Zugbelastung wandelt sich die 
H N O
C CH2 meistens ein nicht umkehrbarer Vorgang. 
C Cys
a-Helixstruktur des Keratins in eine b-Faltblattstruktur  CH2 CH2 Phe Verschiedene Bedingungen führen zur 
Disulfid-
um. Dabei werden z. B. Bindungen zwischen Ammonium-  CH2 Asp brücke
Denaturierung von Proteinen:
und Carboxylatgruppen durch Hydratisierung gelöst und  Gln Van-der-Waals-
Ionen- Kräfte
Wasserstoff brücken geöffnet. Wird das Haar getrock- Wasserstoff- bindung Hitze.  Disulfidbrücken, Ionenbindungen, 
net, werden neue Bindungen und Wasserstoffbrücken  brücken
Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Kräfte 
zwischen benachbarten Proteinfäden ausgebildet. Die Veränderung bleibt  B6  Tertiärstruktur einer a-Helix. Verschiedene  werden „aufgebrochen“ und es bilden sich an  B1  Käseherstellung
bestehen, auch wenn die Zugbelastung nachlässt. Durch Einwirkung von  Bindungsarten können daran beteiligt sein. neuen bzw. anderen Stellen Bindungen bzw. 
Feuchtigkeit wird sie jedoch wieder rückgängig gemacht, die ursprüngliche  Positive Aspekte der Denaturierung.  Die 
zwischenmolekulare Kräfte aus. Dadurch 
a-Helixstruktur entsteht wieder. Föhnfrisuren sind nicht wetter beständig. 
Tertiärstruktur.  Um die räumliche Anordnung  ändern sich sowohl die räumlichen Verhält- Denaturierung von Proteinen hat nicht nur 
Dauerwelle.  Die Verformung der Haare nach dem Dauerwellverfahren beruht  aller Atome eines Proteins zu erklären, muss  nisse innerhalb eines Proteinmoleküls als auch  Nachteile, sie kann auch von Vorteil sein, z. B. 
darauf, dass Disulfid brücken zwischen zwei Cysteinmolekülen von demselben  man die Wechselwirkungen zwischen den  zwischen den Molekülen. Dadurch kommt es  wenn man in diesem Zusammenhang die 
oder von zwei verschiedenen Peptidsträngen geöffnet und nach gewünschter  Aminosäureresten berücksichtigen [B6]. Es  beispielsweise beim Braten eines Eies zu den  Bereiche Ernährungsphysiologie und Lebens-
Form gebung der Haare wieder geschlossen werden. Davon sind etwa 20 % der  ergibt sich die Tertiärstruktur. Für die Ausbil- bekannten Ergebnissen.  mitteltechnologie betrachtet. Proteine, die mit 
im Haar vorhandenen Disulfid brücken betroffen. Im Gegensatz zur Föhnwelle dung der Tertiärstruktur sind von Bedeutung: der Nahrung aufgenommen wurden, können 
werden Elektronenpaarbindungen verändert. Die so erzielten Frisuren sind  pH-Wert.  Durch die Protonierungen der  nur dann von Enzymen abgebaut werden, 
wetterfest und einige Monate haltbar. Echte Bindungen   Seitenketten ändern sich schlagartig die  wenn sie zuvor durch Hitze [B2] oder Säure 
1.   Disulfidbrücken: Sie entstehen, wenn zwei  elektrischen Ladungsverhältnisse, sodass viele  (Salzsäure des Magens) denaturiert wurden. 
Beim Dauerwellverfahren laufen Redoxprozesse ab. Als Reduktionsmittel  Bei der Käseherstellung [B1] werden die 
Cysteinreste miteinander reagieren. Bindungen auseinanderbrechen. Ein be-
(„Wellmittel“) wird in den meisten Fällen eine alkalische Lösung von Ammo-
2.   Ionenbindung zwischen funktionellen  kanntes Phänomen dafür ist das Koagulieren  Caseine der Milch entweder durch Säure oder 
niumthioglycolat (HS — CH2 — COO–NH4+ ) mit einem pH-Wert zwischen 7,5 und 
8,5 eingesetzt. Als Oxidationsmittel („Fixiermittel“) wird Wasserstoffperoxid- Gruppen. (flockig werden) des Milchproteins, wenn  Lab (ein Enzym) ausgefällt.
lösung (w = 1 bis 2 %) verwendet. Zwischenmolekulare Kräfte Milch sauer wird.
3.  Wasserstoffbrücken
Die Prozesse bei der Erzeugung einer Dauerwelle lassen sich in folgende  4.  Van-der-Waals-Kräfte  Reduktionsmittel.  Sie können Disulfidbrücken   V1    Verrühren Sie das Eiklar eines Hühnerei-
Abschnitte gliedern: spalten. Dieser Vorgang kann umgekehrt  weißes mit 200 ml Wasser. Geben Sie in 
a) Öffnen der Disulfidbrücken: Quartärstruktur.  Bilden mehrere Proteinmole- werden, z. B. beim Dauerwellverfahren. Einzelversuchen zu je 5 ml des Filtrats 
küle eine gemeinsame Funktionseinheit,  a) 3 ml mittelkonzentrierte Salzsäure, 

Cys — S — S — Cys + 2 HS — CH2 — COO — NH4+  Salze.  Sie bewirken das Aussalzen, einen  b) 10 ml Ethanol, c) 2 g Ammoniumsulfat.


spricht man von einer Quartärstruktur. Dabei 


+– – + werden die einzelnen Proteinketten durch die  Verlust der Hydrathülle. Viele Gemüsesorten   A1    Informieren Sie sich, worum es sich beim 


Cys — SH + HS — Cys + NH4 OOC — CH2 — S — S — CH2-COO NH4
gleichen Bindungskräfte zusammengehalten  werden vor der Zubereitung gesalzen, um  „Autoklavieren“ handelt und welche Dinge 

wie bei einer Tertiärstruktur. Das bekannteste  Wasser zu entziehen und die Geschmacksin- bei diesem Vorgang beachtet werden 


b)  Legen der neuen Frisur und Ausspülen von überschüssigem Wellmittel.
Beispiel für ein Molekül mit Quartärstruktur ist  tensität zu steigern. Dabei werden auch  müssen. Stellen Sie den Zusammenhang 
c)  Schließen der Disulfidbrücken unter Verknüpfung von Cysteineinheiten, die 
das Hämoglobin [B7]. Proteine denaturiert. zwischen Autoklavieren und Denaturierung 
durch das Legen der Frisur in die gewünschte Position gebracht wurden:
her.

Cys — SH + HS — Cys + H2O2  Cys — S — S — Cys + 2 H2O Schwermetallionen.  Sie binden an Amino-  A2    a) Recherchieren Sie, welche Schutzfunk-



säurereste, stören so die elektrostatischen  tion Fieber für den Menschen hat. 
Wechselwirkungen und verändern die  b) Begründen Sie, weshalb hohes Fieber 
Tertiärstruktur. Darauf beruht die hohe  über eine längere Zeitspanne lebens-
Giftigkeit von Blei- und Quecksilbersalzen. gefährlich sein kann.

Als Denaturierung bezeichnet man die meist B2  Braten eines 


nicht umkehrbare Veränderung der räum­ Spiegeleis
B7  Hämoglobin in roten Blutkörperchen  lichen Struktur von Proteinen.
(Erythrocyten)

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